氨

如果是化学合成方法制备的苯丙氨酸，因为没有手性，所以是D型和L型混合的。而生物体内的苯丙氨酸都是L型的，所以从生物来源制备的苯丙氨酸是L型的。 原因是因为酶，酶是有手性的，所以其产物也有手性

DL-苯丙氨酸是化学合成的苯丙氨酸，未经拆分，是外消旋混合物。苯丙氨酸通常情况下指的是L-苯丙氨酸，但这是一种不严格的说法。L-苯丙氨酸是自然状态下存在的氨基酸，从生物体中分离出来的苯丙氨酸全部都是L-苯丙氨酸。

分子式C9H11NO2，分子量：165.19。存在于蛋白质中，为L-型。属营养必需的氨基酸。L-苯丙氨酸，片状结晶，283℃时分解。主要用于营养添加剂。可从L-酪氨酸制取；也可经发酵或化学合成制龋9297

而根据研究指出苯丙胺酸不管是缺乏或者过多，对脑部化学环境都会产生负面影响，所以不需要太高的浓度，就能够造成脑部功能障碍。苯丙胺酸在血液和脑部里的浓度，可能只需达到远低于与苯酮尿症相关的程度，就能够产生神经性影响。这个假设的根据是，提升的苯丙胺酸浓度会减少正常神经传导物质（血清素）的浓度，影响行为和情绪，甚至造成痉挛。常见与摄取阿斯巴甜有关的痉挛和其他心理症状，其肇因不在于摄取过多苯丙胺酸所造成的高浓度苯丙胺酸，而在于其所造成的血清素降低。有些人可能对于这种脑部营养的细微变化敏感，更容易发生强烈反应。 阿斯巴甜的另一个成分“天门冬胺酸”，是一种由麸胺酸合成的非必需氨基酸，而麸胺酸是脑中主要的兴奋传导物质。苯丙胺酸会降低安抚性神经传导物质“血清素”的浓度，而天门冬胺酸则火上加油，进一步刺激脑部。 而另一问题是阿斯巴甜会被小肠内的胰凝乳蛋白酶分解产生甲醇、苯丙氨酸和天冬氨酸，继续代谢则得到甲醛、甲酸和一种二酮哌嗪类物质。1000 ml 的阿斯巴甜饮料，可产生约 56mg 的甲醇，而 1 罐罐装的阿斯巴甜饮料，可产生约 22.4 mg 的甲醇。甲醇是一种有毒物质，而且它是容易被吸收，但难以排出体外，环境保护局建议每日不可摄取超过 7.8 mg。而且阿斯巴甜的产品因不当储存或被加热，被加热到 30 摄氏度，都会导致更多的甲醇产生。 阿斯巴甜引起的伤害多数不是即时的，可能需时一年、五年或十年才会产生这些暂时性或永久性伤害。 阿斯巴甜引起的伤害有：腹痛、焦虑、关节炎、哮喘、气喘反应、浮肿（液体积聚）、血糖控制问题（低血糖或高血糖）、脑癌（在动物上有预先的研究）、呼吸困难、灼热的眼睛或喉咙、排尿有灼热感、不能够直接思想、胸痛、长期咳嗽、长期疲劳、混乱、死亡、抑郁、腹泻、头昏、极度口渴或饥饿、疲劳、感到不真实、脸红、头发脱落、头痛／偏头痛头晕、听觉损失、心悸、荨麻疹、高血压、阳痿和性问题、不能够集中、易受到感染、失眠、过敏、发痒、关节痛、喉头炎、思想不清、显著的性格改变、失去记忆、月经问题或改变、偏头痛和严重头疼（长期吸收会触法或引起此问题）、肌肉痉挛、恶心或呕吐、麻木、其他的过敏反应、恐布症、记忆差、皮疹、痉挛和抽搐、言语不清、吞食的疼痛、心跳过速、震颤、耳鸣、眩晕、视觉损失、体重增加等。 1991 年波斯湾战争期间，厂商假爱国之名，让参加战事的人员免费饮用含阿斯巴甜的汽水，结果共有约 50000 军士官兵原因不明的罹患“波湾战争综合症”，这疾病的症状和阿斯巴甜引起的伤害完全相同，包括： 长期性的疲倦 肌肉和关节疼痛 头痛 皮肤起疹子 注意力以及记忆力有问题 呼吸道的问题 睡眠失调 肠胃骚动 忧郁

苯丙氨酸。化学式为C9H11NO2，分子量为165.19，系统命名为2-氨基苯丙酸，是α-氨基酸的一种，具有生物活性的光学异构体为L-苯丙氨酸。苯丙氨酸常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，属芳香族氨基酸。在体内大部分经苯丙氨酸羟化酶催化作用氧化成酪氨酸，并与酪氨酸一起合成重要的神经递质和激素，参与机体糖代谢和脂肪代谢。苯丙氨酸具有氨基酸的通性，包括与酸碱反应生成内盐、氨基与2,4-二硝基氟苯（DNFB）、亚硝酸、卤代烃反应、羧基的成酯、酸酐、酰胺反应。苯丙氨酸可与茚三酮反应生成显蓝～紫红物质。生理作用L-苯丙氨酸可被转换成另外一种DNA编码氨基酸L-酪氨酸。L-酪氨酸之后会被转换为L-多巴，L-DOPA接着会被转换为多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，这3种物质都属于儿茶酚胺。苯丙氨酸与色氨酸使用相同的主动转运通道来穿过血脑屏障，并在大剂量的情况下阻止血清张力素的产生。在人类苯丙氨酸最终可代谢成一系列不同的物质。木脂素来自苯丙氨酸和酪氨酸。苯丙氨酸可被苯丙氨酸解氨酶转换成肉桂酸。以上内容参考：百度百科-苯丙氨酸

苯丙氨酸，化学式为C9H11NO2，分子量为165.19，系统命名为2-氨基-3-苯丙酸。苯丙氨酸学名α-氨基-β-苯基丙酸，是α-氨基酸的一种，有L型、D型和外消旋DL型，其中L型为人体必需氨基酸之一。苯丙氨酸是十九世纪八十年代末由Schulze和Barbieri首先发现，从羽扇豆幼苗中分离出来得到的一种新的氨基酸，并提出一个经验化学式为C9H11NO2。Erlemeyer和Lipp在1882年首次通过化学合成法成功的合成出苯丙氨酸，但是对其空间构型并未做探究。接着Fischer在1901年用盐酸水解酪蛋白时意外分离得到苯丙氨酸，从此人对苯丙氨酸的研究更加深入。

苯丙氨酸有两个同分异构体 分别为L-苯丙氨酸和D-苯丙氨酸， 其中L-苯丙氨酸具有生物活性，是α-氨基酸的一种。

　　根据查询氨基酸密码子表可知道：　　谷氨酸对应的密码子为：GAA 和GAG

(1)参与蛋白质的合成的核酸有MRNA、RRNA和TRNA①MRNA是指导蛋白质合成的模板，mRNA携带来自DNA的遗传信息，其开放阅读框的密码子系列直接编码蛋白质多肽链的一级结构。②TRNA既是氨基酸的转运工具又是读码器。每一种氨基酸都有自己的TRNA，它转运氨基酸并将其连接到肽链C端，且每一种TRNA都有一个反密码子，它可以直接与MRNA的密码子结合，达到相互识别的目的。③核糖体合成蛋白质的机器，核糖体是由RRNA和蛋白质组成的核蛋白颗粒，由大小亚基组成，可经一系列反应合成蛋白质（3） 蛋白质合成的氨基酸排列是由MRNA上的密码子排列顺序决定的。规律是起始密码子是第一个编码氨基酸的密码子，且读玛的是每相邻三个碱基组成密码子，然后就一个密码子一个密码子地编码过去，直至遇见终止密码子，编码终止。

开放阅读框架需要66个氨基酸。开放阅读框是结构基因的正常核苷酸序列，从起始密码子到终止密码子的阅读框可编码完整的多肽链，其间不存在使翻译中断的终止密码子。

在构成基因的核苷酸序列中存在着一些最终翻译成蛋白的碱基段,每三个连续碱基(即三联“ 密码子”） 编码相应的氨基酸.其中有一个起始“密码子”--AUG/ATG和三个终止“ 密码子”,终止“ 密码子”提供 终止信号.当细胞机器沿着核酸合成蛋白链并使其不断延伸的过程中遇到终密码子时,蛋白的延伸反应终止,一个成熟（或提前终止的突变）蛋白产生.因此开放阅读框是基因序列的一部分,包含一段可以编码蛋白的 碱基序列.由于拥有特殊的起始密码子和直到可以从该段碱基序列产生合适大小蛋白才出现的终止密码子,该段碱基序列编码一个蛋白.x0d现在有很多找ORF的,包括在线的,如：x0dORF Finding的功能x0dORF Finding 被用来预测已存在的编码区的小基因序列.它较早应于序列设计,应用优于长片断、高质量的匹配.进而,它提供了比用标准基因编码查询更有用的信息.ORF Finding 把提交序列分成六个亚区,并对这六个阅读框分别进行默认,赋予每个亚区一个确定其编码内容的度量,如果可能,将对每一亚区进行进一步分析.每个亚区按照已有的分类结果,被随机提交给查找它们是否编码 蛋白质的特定测试收集器.最后只有那些具有编码潜能的重要区域才被报导.ORF Finding 识别是证明一个新的DNA序列编码特定的蛋白质的部分或全部的先决条件,可用于大规模的开放式阅读框寻找.x0d使用说明测试过程:当一个基因被识别、其DNA序列被解读时,人们往往仍然无法 弄清相应的蛋白序列是什么.这是因为在没有其它信息的前提下,DNA序列可以按六种框架阅读和翻译 （每条链三种,对应三种不同的起始密码子）.ORF Finding 针对小基因序列,搜索并报导可能的蛋白质编码区,它检测这六个阅读框架,并寻找以启动子和 终止子为界限的DNA序列,符合这些条件的序列有可能对应一个真正的单一的基因产物.x0dORF Finding 通过如下方式处理您的序列：x0d·定位六个阅读框上的ORF候选区域x0d·对每个候选区域的编码可能性进行评估x0d·如果可能性很高,就把该区域作为可能的蛋白质编码区进行报导 编码可能性：是通过从物种训练模拟器收集来的统计数据确定的用.ORF Finding 进行蛋白质编码区的预测,有三步程序.x0d第一步：延伸无终止密码子的序列,把延伸的片断定位在六个阅读框上；它们是下一步进行 开放式阅读框研究的候选序列.x0d第二步：用物种hexamer统计表来估算ORF候选区域上蛋白质编码部分编码蛋白质的最大可能性.x0d第三步：根据序列结构和区域最可能成分来计算蛋白质编码的可能性.x0d这种测试利用物种的统计学原理把编码区从非编码区区分出来,其中包括编码蛋白质的最大可能性的估算、3 个过程的测试 和 ORF片断大小的确定.这种测试应用于物种的二次形式,得到一个三个自由度的 chi-square统计量,被称为候选ORF的二次判别式.这个判别式对于编码区趋向于取大值,对于非编码区 趋向于小值,并被固定化,所以非编码区获取的值趋向于小于1.一般通过第一步和第二步,大约61%的非编码区域产生值小于1的二次判别式.89%的区域的期望值小于2.经多次应用发现,5.0的结果很理想,它是介于正、误之间的阈值.x0d使用方法:首先选择你测试的序列的来源（物种）,然后直接在输入 框内填写您的DNA序列,进行提交即可.但输入序列的长度不得小于50bp.x0d结果说明:提供最优的潜在开放阅读框位置.通常,ORF Finding 会把您提交的序列进行检测,然后根据阅读框的次序（+1,+2,+3,-1,-2,-3),给出各阅读框架的蛋白质编码区域的 详细信息.如果同一个阅读框包含几个蛋白质编码区域的话,则这一开放式阅读框中蛋白质编码区域 会按照它们的起始核苷酸在该阅读框上的碱基位置依次给出.编码区域的详细信息包括：x0d·Numb x：编码区编号.从1依次增加,从此您可以知道各编码区的相对序号和您提交的序列的总编码区数目.x0d·Predicted start、Predicted end:预测的基因编码区的开始、结束.是指该阅读框的该编码区上编码蛋白质的核苷酸的起始和结束位置.x0d·Reading frame：阅读框.六种框架（每条链三种,对应三种不同的起始密码子）中的哪一种.x0d·Type：类型.说明这一蛋白质编码区是预测出来的还是存在的.x0d·ORF start、ORF end：开放式阅读开始、结束.即这一编码区的起始和结束.它除包括编码蛋白质的核酸序列外,还包括调控基因、起始密码子、终止密码子等

为什么磷脂酶引起红细胞裂解，但是蛋白酶和神经氨酸酶不会 细胞生物学红细胞裂解液是一种去除红细胞最简便易行的方法，即用裂解液裂解红细胞，它既不损伤有核细胞又能充分的去除红细胞。裂解液裂解是一种比较温和的红细胞去除方法,主要用于经酶消化分散的组织细胞的分离纯化，淋巴细胞的分离纯化以及组织细胞蛋白与核酸提取等实验中红细胞的去除。

GFP本身是绿色荧光蛋白(GreenFluorecentprotein)的缩写，至于你说的大肠杆菌GFP是个菌，要么是可以表达绿色荧光蛋白的大肠杆菌重组菌，要么是你把蛋白和菌搞混了。筛选氨苄青霉素抗性的阳性克隆很简单，将氨苄青霉素加到所用培养基中，终浓度100ug/ml，把要筛选的菌液涂布其上，能长出的就是氨苄青霉素阳性菌株。要注意的是生长时间不可太长，因为水解氨苄青霉素的beta-内酰胺酶能分泌到细菌外，导致阳性菌周围的阴性菌也能生长，即所谓的卫星菌落。

含有重组DNA分子的克隆子被称为重组子，如果重组子中含有外源目的基因则又称为阳性克隆子或期望重组子 。氨苄霉素简称为氨苄，具有杀灭细菌的作用，如常见的大肠杆菌、DH5α这一类的感受态细胞。在未重组的情况下，他们是不具备抗氨苄的能力，一起培养会被氨苄杀死。如果在感受态细胞里重组加入像PUC18一类的具有抗氨苄性质的基因片段，在与氨苄一起培养生存下来的只有重组的这一种，其他的杂菌会被氨苄杀死，因此得到纯净的重组细菌。氨苄的作用就是筛选出来目的菌种即为重组的细菌。

GFP本身是绿色荧光蛋白(Green Fluorecent protein)的缩写，至于你说的大肠杆菌GFP是个菌，要么是可以表达绿色荧光蛋白的大肠杆菌重组菌，要么是你把蛋白和菌搞混了。筛选氨苄青霉素抗性的阳性克隆很简单，将氨苄青霉素加到所用培养基中，终浓度100ug/ml，把要筛选的菌液涂布其上，能长出的就是氨苄青霉素阳性菌株。要注意的是生长时间不可太长，因为水解氨苄青霉素的beta-内酰胺酶能分泌到细菌外，导致阳性菌周围的阴性菌也能生长，即所谓的卫星菌落。

蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构.一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构. 一级结构：氨基酸排列顺序 二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式.二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力. 三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象.三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的.指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的. 四级结构：在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）,亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构

没有，因为只有二十种氨基酸

A、蛋白质是由氨基酸连接成的多聚体，A正确； B、蛋白质可与双缩脲试剂产生紫色反应，B正确； C、高温可破坏蛋白质中的空间结构，而不会破坏肽键，C错误； D、不同蛋白质含有的氨基酸种类不一定相同，D正确． 故选：C．

一般情况下胞嘧啶脱氨基之后变成尿嘧啶，在脊椎动物DNA中胞嘧啶经5-甲基化和脱氨基后生成胸腺嘧啶。

胞嘧啶、尿嘧啶降解可以产生β-丙氨酸。 A.正确B.错误正确答案：正确

在DNA中,是腺嘌呤脱氧核糖核苷酸（A)、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸(G)、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸(C)、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸(T). 在RNA中是腺嘌呤核糖核苷酸（A)、鸟嘌呤核糖核苷酸(G)、胞嘧啶核糖核苷酸(C)、尿嘧啶核糖核苷酸. 因此,碱基是五种,但ATCG参与了DNA,AUCG参与了RNA.

表观遗传蛋白质甲基化中，为什么甲基化发生在赖氨酸和精氨酸而不是其他氨基酸甲基化是蛋白质和核酸的一种重要的修饰，调节基因的表达和关闭，与癌症、衰老、老年痴呆等许多疾病密切相关，是表观遗传学的重要研究内容之一。 最常见的甲基化修饰有DNA甲基化和组蛋白甲基化。DNA甲基化能关闭某些基因的活性，去甲基化则诱导了基因的重新活化和表达。DNA甲基化能引起染色质结构、DNA构象、DNA稳定性及DNA与蛋白质相互作用方式的改变，从而控制基因表达。研究证实，CpG二核苷酸中胞嘧啶的甲基化导致了人体1/3以上由于碱基转换而引起的遗传病。DNA甲基化主要形成5-甲基胞嘧啶（5-mC）和少量的N6-甲基腺嘌呤（N6-mA）及7-甲基鸟嘌呤（7-mG）。在真核生物中，5-甲基胞嘧啶主要出现在CpG序列、CpXpG、CCA/TGG和GATC中。DNA甲基化是指生物体在DNA甲基转移酶(DNA methyltransferase，DMT) 的催化下，以s-腺苷甲硫氨酸(SAM)为甲基供体，将甲基转移到特定的碱基上的过程。DNA甲基化可以发生在腺嘌呤的N-6位、鸟嘌呤的N-7位、胞嘧啶的C-5位等。但在哺乳动物中DNA甲基化主要发生在5"-CpG-3"的C上生成5-甲基胞嘧啶(5mC)在哺乳动物中CpG以两种形式存在：一种是分散于DNA序列中；另一种呈现高度聚集状态，人们称之为CpG岛（CpG island）。在正常组织里，70%～90%散在的CpG是被甲基修饰的，而CpG岛则是非甲基化的。正常情况下，人类基因组“垃圾”序列的CpG二核苷酸相对稀少，并且总是处于甲基化状态，与之相反，人类基因组中大小为100-1000bp左右，富含CpG二核苷酸的CpG岛则总是处于未甲基化状态，并且CpG岛常位于转录调控区附近，与56%的人类基因组编码基因相关，因此基因转录区CpG岛的甲基化状态的研究就显得十分重要。人类基因组序列草图分析结果表明，人类基因组CpG岛约为28890个，大部分染色体每1Mb就有5-15个CpG岛，平均值为每Mb含10.5个CpG岛，CpG岛的数目与基因密度有良好的对应关系。

因为是以嘧啶为母体命名的，就将酮式转化为了烯醇式，所以叫做羟基

生物按照从脱氧核糖核酸(DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸(氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。　　氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接　生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3"端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到tRNA3"端腺苷的3"-羟基（图1）或2"-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖核酸），其总反应式表示如下：　　上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同,其分子量大多在85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。　　肽链的合成　分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5"端→3"端。　　起始　无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷(GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。　　原核生物蛋白质生物合成的起始因子有3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子(翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2,IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。　　真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有9种），起始tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。　　　延伸　经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子(3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的α-羧基与氨酰tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而A位上的tRNA的3"端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的抑制剂的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有差异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3"端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。　　在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第3、第4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。　　终止　随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,最后，mRNA上的终止密码子(UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，最后新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。

生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 　　氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接 　生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3"端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到 tRNA3"端腺苷的 3"-羟基（图1）或2"-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖核酸），其总反应式表示如下：　　上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同, 其分子量大多在 85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。 　　肽链的合成 　分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5"端→3"端。 　　起始 　无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷 (GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。 　　原核生物蛋白质生物合成的起始因子有 3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰 ,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。 ②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子 (翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2, IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。 70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。　　真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有 9种），起始 tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的 。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。　 　　延伸 　经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子 (3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的 mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于 占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的 α-羧基与氨酰 tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而 A位上的tRNA的3"端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的抑制剂的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有差异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3"端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。　　在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第 3、第 4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。　　终止 　随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,最后，mRNA上的终止密码子 (UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，最后新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。

当然了。氨基酸是蛋白质合成的原料，核糖体是蛋白质合成的场所。核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。

具有以下特点。 1.含量低，占细胞总RNA的1%~5%。 2.种类多，可达105种。不同基因表达不同的mRNA。3.寿命短，不同mRNA指导合成不同的蛋白质，完成使命后即被降解。细菌mRNA的平均半衰期约为1.5分钟。脊椎动物mRNA的半衰期差异极大，平均约为3小时。4.长度差异大哺乳动物mRNA长度为5×102~1×105nt原核生物与真核生物的mRNA虽然在结构上有差异，但功能一样，都是指导蛋白质合成的模板。

转移因子口服液为无色或微黄色澄明液体，用健康猪或牛脾脏为原料制成的含多肽、氨基酸和多核苷酸混合物的溶液。转移因子口服液用于某些抗生素难以控制的病毒性或霉菌性细胞内感染的辅助治疗(如带状疱疹、流行性乙型脑炎、白色念珠菌感染、病毒性心肌炎等);亦可作为恶性肿瘤的辅助治疗;本品可用于湿疹、血小板减少、多次感染综合症、慢性皮肤黏膜真菌病等免疫缺陷疾病。转移因子口服液不含激素，其主要成份为小分子多肽和核苷酸。可特异或非特异性地调节机体免疫状态、增强其细胞免疫和骨髓造血功能。对机体免疫功能呈双向调节作用，使机体的免疫紊乱获得纠正。临床用于治疗病毒感染性疾病、慢性变态反应性疾病、自身免疫性疾病以及癌症放疗、化疗的辅助治疗等。转移因子口服液具有能获得共体样的特异和非特异的细胞免疫功能，并能促进释放干扰素，临床用于免疫缺陷的病人，如细菌性或霉菌性感染、病毒性带状疱疹、乙肝、麻疹、流行性腮腺炎等。而脾氨肽冻干粉适应由于呼吸道感染,支气管炎,肺炎,支气管哮喘,带状疱疹,神经内科,呼吸内科。用于触发和增强机体细胞免疫功能，促进机体免疫平衡。转移因子口服液和脾氨肽冻干粉两种药虽说都是非处方药物，但疗效不同，治疗的方面也有所差。广大消费者在购买时要注意看清楚了。

决定氨基酸种类的是密码子`而密码子在mRNA上。tRNA上的碱基序列与mRNA上是互补关系...

大虾，根据我知道的给简要的说下吧：由于胶原蛋白特殊的三股螺旋，使得本来不能够形成a-螺旋的pro能够与中心的gly形成氢键，促成了左手肽链a-螺旋的形成也正是由于有了这个特殊的结构，gly pro 和hyp组成的胶原能够组成三股螺旋得到了稳定。而对于球状蛋白质，主要的特点就是形成紧密的实体多数球状蛋白质内部都是形成高度折叠的a-螺旋和β-折叠。a-螺旋要求有能够旋转的酰胺肽键；β-折叠折要求能够在平行或反平行的β-折叠股中形成氢键。从拓扑学来看，球状蛋白质要求其内部组成高度的疏水区，外部有时亲水部分这样也限制了他们出现在球状蛋白内

氨基酸里当然没有胸腺嘧啶（T），你要问的是mRNA里有没有胸腺嘧啶（T）吧？mRNA里没有胸腺嘧啶（T）。

人体氨基酸有二十多种，总称为蛋白质，蛋白质是由多种氨基酸制造而成，不同的的氨基酸排列构成不同的蛋白质。例如黄豆中的蛋白质和牛奶中的蛋白质、牛肉中的蛋白质皆不同，不管是哪一种蛋白质，吃进肚里就会消化成这二十多种氨基酸，这些氨基酸再重新排列合成所需的蛋白质与酵素。由于氨基酸可以促使体内过多的脂肪消耗转变为体能，具有良好的减肥作用，可以分解脂肪，使其燃烧，促进新陈代谢消除浮肿、刺激生长激素。 氨基酸是一类具有特殊重要意义的化合物。因为它们中许多是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质，有些则直接用作药物。 α-氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能逐步水解成比较简单的分子，最终产物是各种不同的α-氨基酸。水解过程可表示如下： 蛋白质→月示→胨→多肽→二肽→α-氨基酸 由蛋白质水解所得到的α-氨基酸共有20多种，各种蛋白质中所含氨基酸的种类和数量都各不相同。有些氨基酸在人体内不能合成，只能依靠食物供给，这种氨基酸叫做必需氨基酸。 含有氨基的有机酸，构成蛋白质的基本单位。无色晶体，熔点较高（200℃以上），能溶于水，具两性电离特性，与茚三酮试剂发生灵敏的颜色反应。1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸，到1940年已发现自然界中有20种左右的氨基酸。它们为人体或动物合成蛋白质所必需，多属L-型α-氨基酸。根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸（甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸等）这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基；酸性氨基酸（谷氨酸、天门冬氨酸），这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基；碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。氨基酸可从蛋白质水解制得，也可化学合成。60年代以来，工业上多用微生物发酵法生产，如味精厂已普遍改用发酵法生产谷氨酸。近年来利用石油烃类及其他化工产物作氨基酸发酵原料来生产氨基酸。 组成蛋白质的氨基酸都有一定的营养价值，用适当比例配成的氨基酸混合液可直接注射到人体血液中以补充营养，部分地代替血浆，对创伤、烧伤和手术后的病人有增进抗病力，促进康复的作用。组氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸和含硫氨基酸等对肝病（如浸润性肝炎）有一定疗效。半胱氨酸还能抗辐射，治疗心脏机能衰弱。各种必需氨基酸有维持人体和动物正常发育的保健营养作用。如在食品中添加赖氨酸可提高其营养价值。国外有人用氨基酸制造人造纤维、人造革和塑料。用甘氨酸来防止橡胶老化。用色氨酸、组氨酸作油脂的抗氧化剂。用氨基酸作家禽、家畜的补充饲料可改进其毛、肉品质。 氨基酸与人类健康 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础 1．构成人体的最基本物质之一 构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 2．生命代谢的物质基础 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。 二、氨基酸在食物营养中的地位和作用 人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。 作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。 氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？ 1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的 作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 2．起氮平衡作用 当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 3．转变为糖或脂肪 氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。 4．参与构成酶、激素、部分维生素 酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 5．人体必需氨基酸的需要量 成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%，——37%。 三、在医疗中的应用 氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。 由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 四、与衰老的关系 老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿。 余传隆（中国医药科技出版） 氨基酸与老年健康 美国“发现”号航天飞机把世界上年龄最大的宇航员（77岁）格伦送入太空。这天对老年人来说，称为最伟大的一天，最引人瞩目。暮年再征太空的格伦，他要帮助医学进行科学实验。老人蛋白质分解、人体氨基酸的生物学试验就是一项重要的研究。氨基酸与老人健康，不仅在地球上要研究，在太空的也要研究。因为氨基酸与老年人的寿命、衰老相关太重要了。为什么重要，下面的分述便可知道。 1．老年的生理变化与氨基酸 一般认为人们进入60岁以上是进入了老年。老年的生理与营养状态随着老年的进程而改变。蛋白质在老年人体的变化归纳起来有二：一是合成，合成组织蛋白质及各种活性物质；二是分解，组织蛋白质的分解、产生能量、产生废物。对于生长发育期的婴儿及青少年合成大于分解，因而身体逐渐成长；对于一般成年人是合成等于分解，因而体重相对稳定。对于老年来说，人体衰老的过程中蛋白质代谢以分解为主，合成代谢逐渐缓慢，身体内的蛋白质逐渐被消耗，往往呈负氮平衡。如血红蛋白质合成减少，因此贫血为常患的老年性疾病；由于酶的作用及小肠功能衰退，蛋白质吸收过程中分解不充分，体内肽类增多，游离氨基酸减少。因老年人肾功能低下而影响氨基酸再吸收，因肝功能下降，对肽的利用也减少。近年研究报告，老年人与中青年人给予相同营养条件，但老年人其血浆氨基酸（缬、亮、酪、赖、蛋、丝、丙氨酸）含量减低，特别支链氨基酸（缬、亮、异亮氨酸）显示不足。有人认为，高浓度支链氨基酸有提供合成的作用，当补给支链氨基酸时，能通过产生三磷酸腺苷（ATP）供能源，降低蛋白质分解作用，并通过促进胰岛素分泌量加强蛋白质的合成。现国外已将支链氨基酸用于临床维持氮平衡，促进蛋白质合成。国内已有用于肝病、肾病及儿童的特殊氨基酸。 由于氨基酸的吸收或利用。因老年化而影响到免疫功能，免疫活性的变化也影响其他器官的功能，如感染、癌症、免疫复合病、自身免疫病、淀粉状蛋白变性的发病率在老年均增高，易致衰老病死。 氨基酸与长寿 为了促进老年人的健康，如抗衰老、提高身体抵抗力、促进免疫机制的功能，需要食品富含微量元素或糖类。但免疫的物质基础是蛋白质，人体免疫物质没有一样不是由蛋白质组成。如免疫球蛋白、抗体、抗原、补体等，即使白细胞、淋巴细胞与吞噬细胞等细胞内蛋白质的含量也在90%以上。因此人体若不缺乏蛋白质或氨基酸，上述的微量元素与多糖会起作用。如果缺乏，则无论用多少都不起作用。随着营养学与生物化学的进展，新的研究表明补给某种非必需氨基酸虽然人体能够合成，但在严重应激的状态（包括精神紧张、焦虑、思想负担）或某些疾病的情况下容易发生缺乏。如果缺乏，则对人体会发生有害的影响，这些氨基酸称之为条件性必需氨基酸。如牛磺酸、精氨酸和谷氨酰胺。 在正常条件下缺乏必需氨基酸可以减低体液的免疫反应。例如色氨酸缺乏的大鼠，其IgG及IgM受体抑制，而当重新加入色氨酸能维持正常的抗体生成；苯丙氨酸和酪氨酸均缺乏，可以抑制大鼠的免疫细胞对肿瘤细胞作出反应；蛋氨酸与胱氨酸的缺乏，还可引起抗体的合成障碍。已证明，氨基酸的平衡也有这种不利作用。因此必需氨基酸在免疫中起着重要的作用，要延长老年人寿命，必须提高免疫力，重视必需氨基酸的供给。当前与寿命相关的正是热门研究的必需氨基酸有： 牛磺酸：人体牛磺酸的来源一是自身合成，二是从膳食中摄取。牛磺酸的生物合成由蛋氨酸经硫化作用转化成胱氨酸，并由胱氨酸合成，其中经过一系列的酶促反应，许多高等动物包括人已失去了合成足够牛磺酸以维持体内牛磺酸整体水平的能力，需从膳食中摄取牛磺酸以满足机体的需要。有报道，牛磺酸在中枢神经系统衰老中的作用；老年期神经系统退行性变化是全身各系统最复杂而深奥的过程之一，中枢神经系统衰老在形态上或生化水平上都有明显的改变，单胺类和氨基酸类神经递质的合成、释放、重吸收及运输机制方面出现增年性变化。脂褐质是衰老过程中具有特征性物质，大脑脂褐质增加是神经衰老变化标志之一，当神经元胞浆蓄积较大量的脂褐质时，细胞核、细胞质受压变形，影响神经元的正常代谢功能。衰老时，组织中脂褐质含量明显增高，而牛磺酸可使下降、且使超氧化物歧化酶（SOD）活性增加，并且能抑制脂质过氧化产物丙二醛（MDA）对低密度脂质蛋白（LDL）的修饰。同时牛磺酸与葡萄糖的反应产物表现出较强抗氧化作用，能够阻止蛋黄卵磷脂氧化成脂质过氧化物，因而有显著抗衰老的作用。 精氨酸：精氨酸虽然不是必需氨基酸，但在严重应激情况下（如发生疾病或受伤）、或当缺乏了精氨酸便不能维持氮平衡与正常生理功能，因此它又是条件性必需氨基酸。最新提出的理论，精氨酸是一氧化氮（NO）与瓜氨酸反应的酶系统代谢途径中的必要物质。NO或内皮细胞衍生的松弛因子的主要生化作用是刺激机体提高吞噬细胞中环鸟苷酸的水平，并能刺激白介素的产生来调节巨噬细胞的吞噬细菌作用。与精氨酸有关的NO酶系统，也在血管的内皮细胞、脑组织与肝脏的枯否（kupffer）细胞中发现，它能导致这些器官与组织的激素分泌、从而起到免疫功能的作用。为了提高老年人的免疫也可用氨基酸注射液。 谷氨酰胺：在正常情况下，它是一非必需氨基酸，但在剧烈运动、受伤、感染等应激情况下，谷氨酰胺的需要量大大超过了机体合成谷氨酰胺的能力，使体内的谷氨酰胺含量降低，而这一降低，便会使蛋白质合成减少、小肠粘膜萎缩及免疫功能低下，因此它又称条件性必需氨基酸。 最近发现肠道是人体中最大的免疫器官，也是人体的第三种屏障。前两种屏障是血脑屏障和胎盘屏障。如果肠内没有营养供应，肠道就会营养不良，使肠道的免疫功能减弱与发生细菌相互移位。动物试验证明若动物用无谷氨酰胺的全静脉输液或要素膳补充营养，则动物小肠的绒毛发生萎缩，肠壁变薄，肠免疫功能降低。在静脉输液中提供2%的谷氨酰酶（约氨基酸总量的25%）对恢复肠绒毛萎缩与免疫功能有显著作用。谷氨酰胺在维持肠粘膜功能中的作用对提高免疫能力有一定作用，特别老年人是不可缺少的。 老年人如何科学补充氨基酸 老年人对氨基酸的需要量随年龄增长，机体蛋白质总量下降，一位健康老人蛋白质总量为青壮年的60%～70%。这可能与骨骼肌的减少有关，但不能由此认为老年人蛋白质需要减少。老年人体内以分解代谢为主，胃液及胃蛋白酶分泌减少、胃液酸度下降、对蛋白质消化吸收下降，此外热能摄入低、饮食氮存留下降，所以老人蛋白质需要不比成年人的少。一般在正常膳食时，蛋白质摄入0.7～1.0g/kg体重可维持氮平衡，1.0～1.2g/kg体重可达平衡。据此定出每日蛋白质供给量大致为60～75g，其中1/3为动物性蛋白质。如按蛋白质供热比考虑，以12%～14%为宜。在氨基酸代谢方面研究，提示苏氨酸、色氨酸、蛋氨酸等的需要与青年不同，故必需氨基酸的适宜模式可随年龄变化。因此，老年人的蛋白质供给质量更重要。一般来说，饮品及食品中富含必需氨基酸才利于机体合成蛋白质。 现推荐老龄人每日膳食合理结构为： 1．一个鸡蛋； 2．一碗牛奶（可不一定加糖）； 3．500克水果及青菜（可用多种品种）； 4．100克的净肉类，包括畜、禽、鱼等类； 5．50克的豆制品（包括豆腐、腐竹、千张、豆糕以及各种豆类本身的加工制 品，例如豆泥、豆沙和煮烂的整豆）； 6．500克左右的粮食（包括米、面、杂粮、块茎和砂糖在内）； 7．每天都有汤饮用，每餐一碗； 8．若是身体衰弱多病者，每天服用氨基酸口服液，早晚各50毫升，快速补充 营养。 这八项都是以“一”数值，目的是为概括和模糊化，所有项目都有一个大的自由度。如蔬菜品种可以挑选、变换；肉类可以多种或一种、放在饭菜及汤等中，制作当然可以更多形式；肉与豆类可以相互转换、补充，又如牛奶可用奶制品取代，或用酸牛乳和奶粉取代。夕阳美八峰氨基酸口服液是用结晶的L型氨基酸，按人乳、FAO/WHO模式配制的，人体可直接吸收和利用的，是营养补给佳品。 能满足机体蛋白质和氨基酸的需要，抗衰延老是有保障。 氨基酸营养保健新观念 怎样正确选用营养保健品？这是当今生活质量逐步提高过程中人们普遍面临的问题。有的是针对自己当时患病的需要：如在放射治疗后服用升高白细胞的营养制剂，在骨折后购服补充钙的营养品；如产后妇女习惯加用补血饮品，运动员们常常要购服增加“能量”的保健品等。这后者则是针对自己某一时期，某一状态的需要来决定的。 实际上，现代营养观念已进入一新的时代：人（不一定是患者）应该寻求一种带有普遍性的、基础性的、本质性的营养物质，它适应于疾病状态，也适应于健康状态，尤其适应于现在逐渐被人们认识的、客观存在的亚健康状态。这种营养物质要起到增强体质、加强抗体防御机制、提高生命质量、延缓衰老的非特异性的作用，这就是氨基酸营养。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位，人的生命活动要靠无数种蛋白质来完成，而这无数种蛋白质就是由体内二十多种氨基酸通过不同的排列组合构成的。这二十多种氨基酸虽然来源于人们的食物，却不都是由食物直接提供。有的是需在体内合成制造的。其中有八种氨基酸则有些不能合成或合成的速度达不到抗体的需要量，它们就必须直接外源供给，直接外源供给氨基酸的方式包括：某些特用的食物、氨基酸输液、氨基酸口服液。 由氨基酸所组成的多种蛋白质构成人体不同的器官、组织、肌肉等，它们需要构成、衰退、修复、更新，需要氨基酸不断摄入、利用、合成，是比较易于理解的；而人的生命活动中无时无刻不能缺少的一些生物活性物质如酶、抗体、神经介体这一类蛋白质更是在不断地利用、分解，需要不断地补充氨基酸来合成，这就是体内八种必需氨基酸的必需所在。它不如前者看得见、摸得着，不易为人们所认识。 从人的衰老过程来看。在年龄渐高以后，作为中枢神经系统的脑组织、脑细胞容易缺少赖氨酸、色氨酸、精氨酸、谷氨酸及5－羟色胺等，导致老年性痴呆、帕金森氏病；心血管方面，常易缺少高密度脂蛋白胆固醇，血管中弹力层衰退，导致动脉粥样硬化；在肝脏、蛋氨酸的缺少，易于脂肪肝的形成，对多肽的利用率下降；在肾脏，由于缺少亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、肾功能低下，减少了对氨基酸回吸收；在胃肠系统，由于组氨酸的缺少，形成胃肠肠壁消化、吸收功能障碍；在运动系统、由于蛋白质分解过程超过合成过程、肌纤维衰减萎缩、能量供给下降、肢体易软弱无力；另外，作为人体防御系统的免疫机制，抗体，补体、吞噬细胞的形成与活动都需要氨基酸――蛋白质的补充，一旦不足、即出现老年人抵抗力下降、易生各种疾病；精氨酸对性活动水平、天门冬氨酸对智力、记忆力都有直接的影响。 从人体产生疲劳的机制来看。 在人体的正常活动和运动中，能量的消耗同时会产生大量酸性物质，产生过多的自由基；当氨基酸供给不足时，即合成抗氧化酶、抗氧化剂的原料不足，自由基和酸性物质的累积会加速细胞分裂、组织的老化；自由基过多，小则是疲劳的机制，大则是衰老的机制，具体的实验证明，能消除自由基的抗氧化酶、抗氧化剂的组成包括赖氨酸、蛋氨酸等，一旦给予补充，抗体氧化利用脂肪酸的能力随之增强，其对疲劳出现的防止和已出现疲劳后的快速恢复作用异常明显。 从以上延缓衰老和抗御疲劳二个生理进程的分析，在对氨基酸营养的重要性和较其他单一性营养的优越性认识的基础上，科学实验已得出关于人体氨基酸（必需和非必需氨基酸按WHO标准比例）每日需要量的数据，即一个成年人（以60公斤标准）日需氨基酸量约为5克上下。依此数据，老年人、体弱者，亚健康状态者当比较高出30％为宜，而且，因其中必需氨基酸在体内自然合成欠缺，更应以外源补充。除了合理平衡的膳食外，以注射用氨基酸输液，可间隔、适量进行；氨基酸口服液定时口服更是一种符合生理、经济安全、无抗原性、易于吸收、无毒副作用的好方法。 综上所述，按现代生活质量的要求而言，氨基酸营养这一概念已升华为一种“氨基酸文化”，氨基酸营养是一种本质性、全面性的对人体、对生命质量的支持和强化。它关系到人的健康质量、生活质量，对疾病的防御能力、对衰老进程的延缓、对疲劳的抗御和恢复，它是一种真正意义上的保健营养。正因为此，世界上发达国家，诸如美国等的政府已将氨基酸列为首选国民保健品。我们国家随着改革开放、经济发展，人们保健、营养意识的提高，对氨基酸营养的需求必将逐步增长。 氨基酸知识-- 氨基酸在人体内的重要作用 世界卫生组织（WHO）把蛋白质列为人体必需的主要营养素之一。蛋白质的营养作用，实际上就是氨基酸的营养作用。氨基酸对人体健康的主要作用，主要体现在以下几个方面： 1、 供给机体营养。 2、 调节机体机能,有些氨基酸可以有效地调节人体内分泌系统的平衡。 3、 增强免疫能力。 4、 维护心血管功能。 5、 改善肝肾功能。 6、 减低放化疗损害。 7、 促进激素分泌。 8、 促进蛋白质合成

富含氨基酸的食物包括芝麻、葵花子、叶类蔬菜，鱼、牛奶和其他蛋白质食物.我们都知道蛋白质可以在体内合成氨基酸，所以一定要多吃含蛋白质的食物。比如：蛋黄、肉、鱼，奶，大豆。但是有八种氨基酸必须自己在食物补充.比如赖氨酸等.可以多吃蛋黄、鱼、虾、核桃、花生，奶。

好处：促进体内蛋白质的合成，促进肌肉合成，毛发生长，增强自身免疫力，为体内的分子提供运输载体。害处：可能会引起糖尿病或者肥胖等相关疾病。一、氨基酸：是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。二、好处：人体可以补充体内氨基酸含量的不足改善营养不良、乏力症状，增加身体的抵抗力。构建细胞,修复组织的。被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染。制造血红蛋白以传送氧气，供给机体营养，调节机体机能。有效地调节人体内分泌系统的平衡。三、坏处：严重的肝肾功能不好，及心功能不好的病人慎用。四、作用：合成组织蛋白质。变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质。转变为碳水化合物和脂肪。氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。五、营养学分类：必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。六、半必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）七、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸是在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。扩展资料氨基酸它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。参考资料来源：百度百科-氨基酸

并不能。氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团，氨基酸是组成蛋白质的基本物质。解酒主要依靠人体肝脏合成的脱氢酶分解酒精，所以过度饮酒伤肝。

构成人体的氨基酸很多，包括色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸等，这些氨基酸广泛的存在于自然界中。人体中有八种不能合成的氨基酸，必须是由食物提供，就叫做必需氨基酸，这八种必需氨基酸是色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸，其他的属于非必需氨基酸，氨基酸是体内合成蛋白质的重要结构。

氨基酸共有20种：色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸。简介氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是生物学上重要的有机化合物，它是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能团组成的，以及一个侧链连到每一个氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。

丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）；脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）；丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）。扩展资料：氨基酸的作用：要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用。将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。参考资料来源：百度百科—氨基酸

氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一,是构建细胞、修复组织的基础材料.氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染,制造血红蛋白以传送氧气,制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质,是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源,氨基酸是一切生命之元.已知基本氨基酸有二十个品种,其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸,人体不能自己制造,我们称之为必须氨基酸,需要由食物提供.此外,人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分,我们称之为半必须氨基酸.其余的十种氨基酸人体能够自己制造,我们称之为非必须氨基酸.氨基酸的平衡和适量的供应是人体健康的基本前提,任何一种氨基酸供应缺乏,都会影响免疫系统和其他正常功能的发挥,使人处于亚健康状态,变得比较容易遭受疾病的侵袭.

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础 　　1．构成人体的最基本物质之一　　 　　构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 　　作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 　　构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 　　2．生命代谢的物质基础 　　生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 　　蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。 二、在食物营养中的地位和作用 　　人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。 　　作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？ 　　1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的 　　作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 　 2．起氮平衡作用 　　当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 　　3．转变为糖或脂肪 　　氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。 　　4．参与构成酶、激素、部分维生素 　　酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 　　5．人体必需氨基酸的需要量 　　成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%，——37%。 三、在医疗中的应用 　　氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。 　　由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 　　谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。　　四、与衰老的关系 　　老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿。下面介绍一下巧克力的好处与坏处: 好处:巧克力药理知识 巧克力含有超过300种已知的化学物质。科学家们上百年来对这些物质进行逐一分析与实验，并不断在此过程中发现和证明了巧克力其各种成分对人体惟妙惟肖的药理作用。 巧克力是防止心脏病的天然卫士 巧克力含有丰富的多源苯酚复合物，这种复合物对脂肪性物质在人体动脉中氧化或积聚起相当大的阻止作用。 心脏病的主要病症冠心病通常是由于脂肪类物质LDL（低浓度脂蛋白）在人体血脉中氧化并形成障碍物而引起心血管阻塞。 巧克力的苯酚复合物不单能防止巧克力本身脂肪腐化变酸，更能在被食入人体后，迅速给血管吸收，在血液中抗氧化物成分明显增加，并很快积极作用为一种强有力的阻止LDL氧化及抑制血小板在血管中活动的抗氧化剂。这些本分物质对人体血管保持血液畅通起着重要作用。 营养学家已证明在水果，蔬菜，红酒及茶叶等植物性食品中均含有此类天然的抗氧化苯酚复合物。 草莓堪称水果之中含抗氧化物之最，然而，巧克力的抗氧化物含量比草莓还高出八倍。 50克（一两）巧克力与150克（三两）上等红酒所含抗氧化物基本一致。 巧克力具有抑制忧郁、使人产生欣快感的作用 坏处:吃多了容易使人发胖,造成食物脂肪过多,会出现消化不良,肠胃不适等

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。

1、氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。2、氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

构成人体的氨基酸很多，包括色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸等，这些氨基酸广泛的存在于自然界中。 人体中有八种不能合成的氨基酸，必须是由食物提供，就叫做必需氨基酸，这八种必需氨基酸是色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸，其他的属于非必需氨基酸，氨基酸是体内合成蛋白质的重要结构。 氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，它们是构成蛋白质的基本单位。[1]氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

氨基酸是人体不能自身合成，必须通过食物来摄取的氨基酸，而且这些氨基酸都非常重要，所以称其为：必须氨基酸。必须氨基酸成人为8种，而祖氨基酸婴儿自身不能合成，所以婴儿的必须氨基酸为9种。分别为：赖氨基酸（Lysine 简写：Lys）、色氨基酸（Tryptophan 简写：Trp）、苯丙氨基酸（Phenylalanine 简写：Phe）、甲硫氨基酸（Methionine 简写：Met）、苏氨基酸（Threonine 简写Thr）、异亮氨基酸（Isoleucine 简写：Ile）、亮氨基酸（Leucine 简写：Leu）、缬氨基酸（Valine 简写：Val）。以及特殊存在的组氨基酸（Histidine 简写：His）。半必需氨基酸是指人体自身可以合成，但是合成能力不以满足我们自身所需，所以需要从食物中摄取一部分这样的氨基酸来补充我们人体所需的氨基酸类型。这样的半必需氨基酸一共有两种：精氨基酸（Arginine 简称：Arg）、组氨基酸（Histidine 简称：His）。（注意到没有，其实是不是可以说婴儿的半必需氨基酸只有一种呢？因为祖氨基酸他们是不能合成的。）非必须氨基酸一共有10种，这10种氨基酸我们人体均可自我合成，不需要靠食物来外在补充，研究人员命名其为：非必须氨基酸。10种非必须氨基酸分别是：谷氨酸（Glutamate 简写：Glu）、谷氨酰胺（Glutamine 简写：Gln）、天门冬氨酸（Aspartic acid简写:Asp）、天门冬酰胺（L-Asparagine 简写：Asn）、丙氨酸（Alanine 简写：Ala）、脯氨酸（Proline 简写：Pro）、甘氨酸（Glycine 简写：Gly）、半胱氨酸（Cysteine 简写：Cys）、酪氨酸（Tyrosine 简写：Tyr）、丝氨酸（Serine 简写：Ser）而根据各类氨基酸的化学结构和性质又有四种划分方式：含非极性、疏水性R基的氨基酸：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）甘氨酸（Gly）色氨酸（Trp）苯丙氨酸（Phe）；含极性、中性R基的氨基酸:谷氨酰胺（Gln）蛋氨酸（Met）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）天冬酰胺（Asn）酪氨酸（Tyr）；含酸性R基的氨基酸：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）；含碱性R基的氨基酸： 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。

来源：1、来自食物中的消化吸收。2、来自体内自身组织蛋白的分解。3、转氨基作用形成。去路：1、合成组织蛋白质。2、变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质。3、转变为碳水化合物和脂肪。4、氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。扩展资料：氨基酸的一些作用：1、生理调节要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。2、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。参考资料来源：百度百科-氨基酸

　　氨基酸的20种是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。氨基酸，是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似。氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸。

氨基酸是一种含有氨基的有机酸。天然氨基酸按其性质，一般分为中性、酸性和碱性三大类，而中性氨基酸又分为脂肪族氨基酸、含硫氨基酸、芳香性氨基酸及杂环状氨基酸。氨基酸如按其对猪的营养需要来讲，通常又分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类。所谓必需氨基酸，是指在猪体内不能合成，或能合成而合成的速度及数量不能满足正常生长需要，必须由饲料来供给的氨基酸。所谓非必需氨基酸，是指在猪体内可由其他氨基酸合成，不需要由饲料来供给，也能保证猪的正常生长和生产的氨基酸。目前已知的氨基酸约有20余种。对于猪来说，必需氨基酸有10种，即赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、精氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和缬氨酸。这10种必需氨基酸中，缺少了任何一种都会限制蛋白质中其他氨基酸的利用。

已知基本氨基酸有二十个品种，它就象26个英文字母可以组合成无数英文单词一样,每种蛋白质可以包含数千种氨基酸,起复杂的组合真是不可思议. 人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸: 赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。人体能自己制造的我们称之为非必须氨基酸: 氨基酸对人体的作用: 一.甘氨酸 （GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） 1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三.蛋氨酸 （MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 四.酪氨酸（TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五.组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（THR）人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七.丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八.异亮氨酸 （ILE） 1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九.色氨酸（TRY） 1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十.胱氨酸（CYS） 1、有治疗脂肪肝和解毒效果 2、治疗皮肤的损伤，对病后、产后脱发有疗效 十一.赖氨酸（LYB） 1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗透性 2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长 3、提高钙的吸收，促进骨骼生长 4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状十二.天门冬氨酸（ASP） 1、降代血氨，对肝有保护作用 2、对肌肉有保护作用，可治疗心绞痛，对心肌梗塞等有防治效果 3、增加鲜味，促进食欲 十三.缬氨酸（VAL） 1、促使神经系统功能正常 2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调 3、可作为肝昏迷的治疗药物 十四.苯丙氨酸（PHE）在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成 十五.脯氨酸（PRO）对高血压有疗效作用 十六.丝氨酸 （SER） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分 3、结核细菌病有效果，可治疗肺病 十七.谷氨酸 （GLU） 1、降低血氨，有解氨毒的作用 2、参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细胞功能的作用，促进智力的增加 3、对严重肝功能不全，肝昏迷，酸中毒，癫痫精神分裂症、神经衰弱等有治疗效果 4、对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果 5、保护皮肤湿润，防治干裂，如配制的洗涤剂、化妆品，对皮肤、粘膜元刺激，适于幼儿及皮肤病患者使用 十八.精氨酸（ARG） 1、降低血氨，促进体中尿素生成，治疗肝昏迷等 2、增加肌肉活力，保持性功能，对治疗精子减少症有作用

氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，也是细胞内生物合成的重要底物。在生物体内，氨基酸还具有多种重要的生理功能。随着对氨基酸的研究不断深入，人们对氨基酸的作用和功能也会有更深入的认识。氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分。蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们参与了细胞的许多生物学过程，如酶的催化、结构的维持、信号传递等。氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，也是细胞内生物合成的重要底物。在生物体内，氨基酸还具有多种重要的生理功能。本文将深入解析氨基酸的结构和功能。氨基酸是生物体内生物合成的重要底物。生物体可以利用氨基酸合成各种有机分子，如核酸、糖类、脂类等。此外，氨基酸还可以参与能量代谢过程，产生ATP等能量分子。一、氨基酸的结构3.生理功能

1、提供能量、巩固免疫系统。 氨基酸是人体必需的营养物质，是人体蛋白质的基本单位，蛋白质是人体重要的组成物质，氨基酸是不可或缺的。 2、氨基酸可为人体提供能量，转化为酸、抗体、脂肪、碳水化合物等营养物质，对人体的免疫系统有很大作用，一旦人体缺乏氨基酸，就会造成机体的生理功能障碍，造成抵抗力与免疫力差。平时要注意对氨基酸的补充，富含优质蛋白的食物就含有氨基酸，比如瘦肉、鸡蛋、豆制品、牛奶、鱼肉、芝麻等。 3、如果已经检查出氨基酸缺乏，可以口服氨基酸类的口服液进行补充。

在食物营养中的地位和作用 人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。 作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。 氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？ 1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的 作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 2．起氮平衡作用 当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 3．转变为糖或脂肪 氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。 4. 产生一碳单位 某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。 一碳单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在； 2.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。 一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。 5．参与构成酶、激素、部分维生素 酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。饲料中蛋白质品质的好坏，主要是由氨基酸含量的多少，特别是必需氨基酸含量的多少和各种氨基酸的比例是否合适所决定。凡是含有必需氨基酸数量多、比例合适的蛋白质，其利用率就高，对猪来说就是高品质的蛋白质。否则，就是低品质蛋白质。氨基酸的作用，主要是讲必需氨基酸的作用及氨基酸的互补性。而必需氨基酸中，对于猪来说又以赖氨酸、色氨酸、蛋氨酸、胱氨酸和苏氨酸等最为重要。由于猪以谷实类饲料为主，而这些谷实类饲料所含蛋白质中必需氨基酸成分又不全面，数量也相对较少，而且品质也较差。长期饲喂缺少一种或几种必需氨基酸的谷实饲料，就会严重地影响猪的生长发育和生产性能。如果按猪的饲养标准，补加饲料中缺少的必需氨基酸，使各种必需氨基酸达到平衡，就会大大地提高猪的生长和生产性能。据试验研究证明：早期断乳仔猪，日粮中赖氨酸含量从0.45%增加到0.65%和0.85%时，可使断乳仔猪的日增重从82克提高到145克和209克；使体重每增重1千克的饲料消耗从3.3千克降低到2.5千克和2.2千克。氨基酸的另一个作用是互补作用。由于饲料蛋白质中各种必需氨基酸的含量有很大差异，某种饲料蛋白质中含有A种氨基酸多，B种氨基酸少，而另一种饲料蛋白质中则含有A种氨基酸少，B种氨基酸多。在实际应用中，把这两种饲料混合在一起，即可取长补短，相互弥补，达到互补平衡的要求。据试验证明，用棉籽饼与豆饼（粕）按1∶1配比作为猪的蛋白质补充饲料，就比单喂豆饼（粕）作为蛋白质补充料的效果好，因为豆饼（粕）的蛋白质中含赖氨酸和色氨酸较多，含蛋氨酸较少；而棉籽饼中含蛋氨酸较多，赖氨酸含量较少，故把豆饼（粕）和棉籽饼两者结合起来，氨基酸就可以得到相互补充，达到平衡供应，进而有效地提高饲料利用效率和猪的生产性能。因此，在同时有豆饼（粕）、棉籽饼和花生饼的情况下，最好把三者按一定的比例混合起来喂猪，如此将比单独使用一种饼类蛋白质饲料喂猪效果好得多。

1、氨基酸的作用与功效，主要包括能够促进人体蛋白质代谢正常，补充蛋白质，加快伤口愈合；加快合成人体免疫球蛋白，从根本上提高免疫力；促进骨骼的生长。氨基酸在维持机体的正常活动中起着非常重要的作用，人体内蛋白质的吸收和消化，都需要通过氨基酸来帮忙完成。 2、人体在缺乏氨基酸时，会容易产生疲倦、失眠、免疫力低下等状况，氨基酸可以改善这些情况。现代静脉营养输液的主要组成，就是多种氨基酸组成的复方制剂，对维持危重病人的身体状况有很重要的作用。

一、按人体需要分：非必需氨基酸和必须氨基酸。其中必需氨基酸的意思是：人体必须但是人体自身又无法合成的氨基酸主要有苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；而非必须氨基酸则有天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、半胱氨酸、组氨酸、丝氨酸、甘氨酸、精氨酸、酪氨酸、丙氨酸。二、按R基的极性分类：R基有电荷的氨基酸有5种，其中天冬氨酸和谷氨酸的R基解离后带负电，故又称酸性氨基酸，赖氨酸、精氨酸和组氨酸的R基解离后带正电，故又称碱性氨基酸。R基有极性但不带电荷的氨基酸有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸。R基为非极性的氨基酸有8种。三、α-氨基酸：组成生命蛋白质的20种氨基酸都可看成是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被-NH2取代而生成的化合物，与羧基相邻的碳原子为α位，依次为β、γ……，20种氨基酸中，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。四、手性与旋光性、L型与D型氨基酸手性碳即碳原子上所连的四个基团或原子各不相同，凡是具有手性碳原子的物质都具有旋光性。能使偏振光振动平面旋转的性质称为物质的旋光性。人为规定-COOH在C原子的上端时，-NH2在左边的为L型，-NH2在右边的为D型，它们互为镜像或称手性关系，即左手和右手关系（如图）。20种氨基酸都是L型氨基酸，除甘氨酸不具手性，不具旋光性，其它氨基酸都具有。

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

答：氨基酸是蛋白质的组成成分，在人体营养和生理上占有重要地位，人们对蛋白质的需求实际上就是对氨基酸的需要。我们每天从食物中摄取的蛋白质，在胃肠道中，经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和羧肽酶等酶的作用，最终被分解为氨基酸，然后经小肠粘膜的上皮细胞被吸收。其作用主要表现在以下5个方面：一是合成或修补组织蛋白质，以补充人体新陈代谢中被分解掉的同类蛋白质；二是合成或转变为其它氨基酸，如苯丙氨酸可转变为酪氨酸、蛋氨酸可合成为半胱氨酸等；三是进入氨基酸的分解代谢过程，其含氮部分通常转变成尿素；四是被合成蛋白质以外的含氮化合物，如嘌呤、肌酸等；五是作为生热营养素，在代谢过程中释放出能量，供机体需要。

实验证明，大脑中氨基酸含量的多少，决定了人的智力和记忆力高低，补脑、提高记忆的关键是补足氨基酸营养。此外，氨基酸还有下面的功效与作用：1、消除疲劳、保持精力旺盛、改善亚健康状态。色氨酸能缓解压力、避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。2、改善睡眠质量。色氨酸有促进睡眠的效果，有"天然安眠药"的美誉。3、提高免疫力。氨基酸是构成人体免疫系统的基本材料，氨基酸的数量和质量，与免疫系统功能强弱密切相关，色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸等是生成抗体的所必需的原材料，补充全面均衡的氨基酸，是提高人体免疫力的关键。4、促进病后、术后恢复。支链氨基酸（亮氨酸异亮氨酸和缬氨酸）可以加快病人的康复速度。

氨基酸是含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。 大部分食物中所含的必需氨基酸种类都不齐全，所以只能合理搭配食物。 鸡蛋蛋白质中的氨基酸含量和比例接近人体蛋白质，最容易被人体吸收利用，是比较理想蛋白质。动物性蛋白质氨基酸组成比植物性蛋白质氨基酸组成好。

氨基酸是含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1.必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

　　1、氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。 　　2、氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

氨基酸的解释[amino acid] 一种 有机 酸,既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种u03b1-氨基酸中的一种,它们大部分具有通式RCH(NH 2 )COOH,能在植物或 动物 组织 中合成,是蛋白质的结构单元,可由蛋白质水解得到,在组织的 代谢 、生长、 维护 和修复过程中起 重要 作用 详细解释 分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。 词语分解 氨的解释 氨 ā 一种无机化合物，可制人造冰，亦可制硝酸、肥料和 * ，医药上用来做 兴奋 剂：氨基。氨基酸。 * 。 部首 ：气。

氨基酸是一种含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。氨基酸（Aminoacid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。

1、赖氨酸：促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化；2、色氨酸：促进胃液及胰液的产生；3、苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；4、蛋氨酸甲硫氨酸：参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；5、苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；6、异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；7、亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；8、缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。9、精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。10、组氨酸：可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的药物。11、人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸.人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。12、非必需氨基酸：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸.例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸(Amino acid)是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。蜂王浆中含有20多种氨基酸。除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。

　　氨基酸(amino acid)　　含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。　　支链氨基酸　　蛋白质中的三种常见氨基酸，即亮氨酸、缬氨酸和异亮氨酸的统称支链氨基酸(BCAA)。 这类氨基酸以两种特殊方式促进合成代谢(肌肉增长)：①释放胰岛素，②释放生长激素。支链氨基酸中最重要的是亮氨酸，即酮异己酸(KIC)和HMB的前身。KIC和HMB可增加肌肉，减少脂肪，并为人体提供营养。乳清蛋白的BCAA含量较高，训练后应补充4-5克中国有机农业网

氨基酸的20种是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。氨基酸，是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似。氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸。

答：氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。天然存在于蛋白质中的氨基酸有20种。不同数目的氨基酸以肽键顺序相连，形成长短不一的肽或多肽，通常相对分子质量在1500以下的称肽，1500以上的称为多肽。多肽是蛋白质分子的亚单位，有些蛋白质分子仅有一条多肽链，有些则由几条多肽链组成。如胰岛素由2条多肽链、血红蛋白由2对（或4条）多肽链组成。如果帮到您的话，可以好评吗？谢谢了！！！(右上角采纳)

氨基酸是一种含有氨基的有机酸。天然氨基酸按其性质，一般分为中性、酸性和碱性三大类，而中性氨基酸又分为脂肪族氨基酸、含硫氨基酸、芳香性氨基酸及杂环状氨基酸。氨基酸如按其对猪的营养需要来讲，通常又分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类。所谓必需氨基酸，是指在猪体内不能合成，或能合成而合成的速度及数量不能满足正常生长需要，必须由饲料来供给的氨基酸。所谓非必需氨基酸，是指在猪体内可由其他氨基酸合成，不需要由饲料来供给，也能保证猪的正常生长和生产的氨基酸。目前已知的氨基酸约有20余种。对于猪来说，必需氨基酸有10种，即赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、精氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和缬氨酸。这10种必需氨基酸中，缺少了任何一种都会限制蛋白质中其他氨基酸的利用。

氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质：是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。氨基酸：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。

氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-...氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸[1][2]和吡咯赖氨酸[3]（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。[4]氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。中文名氨基酸外文名amino acid化学式RCHNH2COOH解释含有氨基和羧基的一类有机化合物官能团氨基、羧基快速导航理化性质氨基酸的发现工业发展历史氨基酸的制备氨基酸的分类根据侧链基团极性分类基本反应检测氨基酸的作用作用氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）；脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）；丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）。扩展资料：氨基酸的作用：要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用。将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。参考资料来源：百度百科—氨基酸

氨基酸洗面奶采用的则是弱酸性的氨基酸类表面活性剂，PH值与人体肌肤接近，加上氨基酸是构成蛋白质的基本物质，所以温和亲肤，不但适合痘痘肌肤的人使用，敏感肌肤也可以使用的清洁产品。氨基酸本身呈弱酸性，正好切合了肌肤的酸碱度，不会对肌肤的酸碱度造成影响。氨基酸作为表面活性剂，对肌肤的刺激性很小，亲肤性也特别好，洗净力适中。用后无残留，避免了残留物质对皮肤天然保护层的伤害。可以长期使用，没有对肌肤有伤害的顾虑。扩展资料真正的纯氨基酸类洗面奶，特别是象牙膏状的那种，牙膏状的那种，一般是以氨基酸系列表活中，最温和的而且是活性含量必须在95%的粉状谷氨酸钠原料配制。其配方用量一般要达到20个点以上，才能做出膏状，这种体系有一个简单的方法可以辩别，挤一点膏体出来，加热一般到45度以上，如果膏体变为完全澄清透明的。越透明澄清，说明主体原料谷氨酸钠越纯，活性含量越高，那此支产品洗后的感觉会越美妙。一般真正的氨基酸洁面膏，会在40度以上后，有变软的现象，但其不影响产品的使用质量。因为氨基酸表活其本性决定。好的氨基酸类洗面产品，应该是以水状或是凝胶状的质地比较稳定，成份也比较优良，而且泡沬量不会特别多，有一些粉沬状的氨基酸洗面产品，一般来说，就洗净力以及刺激性而言，相对会差一点。参考资料百度百科-氨基酸洗面奶

我们可能在生活中经常听说氨基酸这种物质，但是它是什么具体并不知道。氨基酸是构成蛋白质的重要组成部分，也是保持蛋白质活性的成分，它的种类较多，我们目前发现的氨基酸有300多种。有的人认为氨基酸就是蛋白质，这样说肯定是不对的，那么，氨基酸到底是什么呢？。1、氨基酸是什么氨基酸是含有氮基和羧基的一类有机化合物的统称，是蛋白质的基本组成单位，是构成蛋白质的基本物质，人体进食含有蛋白质的物质后，蛋白质在人体要装换为氨基酸才能被机体完全吸收利用。2、氨基酸是蛋白质吗氨基酸不等于蛋白质，但是蛋白质却是由多个氨基酸分子构成，在体内消化吸收需要变成氨基酸小分子。3、氨基酸是大分子吗氨基酸酸是小分子物质，是生物大分子蛋白质的组成结构，大分子的蛋白质转化为小分子的氨基酸才能被机体消化吸收，小分子的氨基酸分解代谢还可转化为糖和脂肪等能量物质，为机体提供能量。4、氨基酸的种类在构成年人体蛋白质的20多种氨基酸中，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸是指人体不能自身合成，或者合成量太小，无法满足机体需要时，就必需氨基酸，必需氨基酸主要有8种：亮氨酸，异亮氨酸，赖氨酸，色氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，苏氨酸和缬氨酸，组氨酸是婴幼儿必需氨基酸，婴幼儿有9种必需氨基酸。非必需氨基酸是指人体可以自身合成或者可由其他氨基酸转换而成。常见有天冬氨酸，谷氨酸，脯氨酸等。5、氨基酸的作用1、可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快精神以及肉体的恢复。2、氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸，会随着不同特性的循糖或者脂的代谢途径进行代谢，再合成新的氨基酸，转变为糖和脂肪，为机体释放能量。3、氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态，促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。6、氨基酸的适宜人群1、慢性病人这类病人主要是指溃疡、外伤、烧伤、骨折及术后伤口愈合的患者。这些创伤的愈合过程中，需要有大量的蛋白质参与。因为，人体肌肉、骨骼、皮肤的生成，蛋白质都是重要的组成部分。所以这类的慢性病人，及时补充氨基酸，有处于伤口的愈合和身体的恢复。2、肠胃功能差的人群对于必须氨基酸，人体是无法合成的，需要从饮食中摄入。而肠胃功能差的人，往往对事物中氨基酸的吸收不够成分。适当的补充氨基酸，能都增强体质。3、老年人老年人的身体机能在逐步减退，新陈代谢减慢，对氨基酸的吸收也会大打折扣，所以可以补充氨基酸，增加营养。4、压力大的人群现代生活，节奏快，不管是工作和生活，都很容易产生压力。压力的过大的人，精神和身体都处在亚健康状态，及时的补充必须的氨基酸，能缓解身体的压力，带来更好的精神状态。5、体质差的人群对于体质差的人，最好的补救方法是锻炼。只练不补是大忌，在锻炼的同时，补充氨基酸，不仅能补充营养，还是对身体产生修复效果，增强体质。6、肝肾功能不全者五脏六腑，生生相息。肝肾功能不全，人体的解毒排毒功能会大大削弱，进而影响到整个人体对营养不吸收，此时补充氨基酸能够为生命提供必需的能量，维持生命运转。

词典解释 ：◎氨基酸ānjīsuān[aminoacid]一种有机酸,既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种,它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH,能在植物或动物组织中合成,是蛋白质的结构单元,可由蛋白质水解得到,在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用

氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

1、氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。 2、氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸,下面具体了解一下氨基酸的种类.1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 氨基酸的种类多用途也是比较广泛的,在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物.由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一.

氨基酸简写符号是AA，氨基酸是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，它们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。