别构酶

别构效应剂与别构酶的结合部位是（） A.酶活性中心的催化基团B.底物结合的部位C.调节亚基或调节位点D.辅助因子E.活性中心的结合基团正确答案：C

不适用。别构酶的酶促反应不属于米氏方程的适用范围：因为别构酶有协同效应，故其【S】对v的动力学曲线不是双曲线，而是S型曲线或者表现为双曲线。这两点均不符合米氏方程。

调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而【调节酶的反应速度和代谢过程】，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。【别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用】

【答案】：错误别构酶一般由多个亚基构成，SDS-PAGE只能测定亚基的相对分子质量。

所有别构酶都是寡聚酶，寡聚蛋白（酶）基本上都是别构酶。（） A.正确 B.错误 正确答案：B

共价调节酶（covalent regulatory enzyme） 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶

别构酶含义：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶结构、特征：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。别构酶作用：别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线

别构酶的脱酶作用是：别构梅常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，可以通过自身构象的变化来调节酶活性。对代谢调控起重要作用，

别构酶是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义同工酶：同工酶既可存在于同一个体的不同组织,也可以存在于同一组织、同一细胞的不同亚细胞结构中,甚至可以存在于不同发育时期的组织中,我认为这样就有了在生理代谢中催化反应的多样性,比如当一种酶合成遇阻时,可由同工酶代替,这样提高了生物的代谢能力、生存能力.别构酶：别构酶有多个活性中心,其效应物作用为同促效应的正协同效应时,当底物分子与其某一活性部位结合时可促使其它的活性部位与底物分子结合,促使酶促反应速率增加；当其为负协同效应时底物分子与活性部位结合后,导致其它活性部位与底物结合更难.异促效应中,酶的活性部位与调节部位不同,分别在两个亚基上,没有结合负效应物时,酶对底物亲和力很高；结合负效应物后酶对底物的亲和力减小.同工酶与别构酶都有其灵活的催化调节机制,这样使得代谢反应可以灵活的调节,便于应对各种情况.生物的酶反应及调节就像一个复杂工程,

别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。例子我暂时没有

别构酶的反应速度对底物浓度的关系呈S形曲线，因此它的Km值变大。（） A.正确 B.错误 正确答案：B

选 D解析：A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线，而是S形曲线（正协同）或表观双曲线（负协同）。B、能改变结合常数，能加快或降低酶促反应速度。C、都依赖于其浓度。D、别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。每个分子中包括两种中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位，可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。【《生物化学》王镜岩 第三版】

同工酶是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶异构酶，是催化生成异构体反应的酶之总称当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。共价调节酶 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性

别构酶与底物、效应物及反应动力学之间的关系，下面描述正确的是（） A.正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动，趋向于双曲线B.效应物结合在活性中心以外的特殊部位。C.活性中心是底物结合部位。D.别构酶的反应动力学不遵循米氏方程E.负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形F.底物结合在活性中心的催化基团上G.效应物结合在活性中心以外的任何部位H、效应物结合在酶的活性中心正确答案：正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动，趋向于双曲线；效应物结合在活性中心以外的特殊部位。；活性中心是底物结合部位。；别构酶的反应动力学不遵循米氏方程；负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形

别构酶定义：活性受别构调节物调控的酶。http://baike.baidu.com/view/82047.htm

别构酶结构　　别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。编辑本段化学反应　　调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度（V对［S］）的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应（cooperative effect ）, 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变。 　　天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 　　CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节，通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。机理：(一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数： Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]nHill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) ~ Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n（Hill系数）(二) MWC模式： Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出，也称齐变模式1. 模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。原体是寡聚蛋白最小的功能单位，它们在别构蛋白中占有相等的地理位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象。这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态。④ 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。亚基齐步转变⑤ 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。⑥ 无论多少配体结合到酶上，配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等， 分别以KR和KT表示。(三) KNF模式Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出1. 模式要点: ① 对聚合体酶来说，每个亚基可有R和T两种状 态，但在无底物和效应剂存在时只有T态。 ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起，构象的改变是序变过程，存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化，使其他配基的亲和力增加或减小。激活剂与酶结合后，不影响酶继续结合底物； 而抑制剂结合到酶分子上之后，使酶的构象发生改变，不再与底物结合——解释异种协同效应(四) EIG模式:也称为总模式（general scheme），是1967年由Eigen提出的。 要点:① 酶无论是否结合配体，亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合

别构酶结构 　　别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上.在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基.别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性. 编辑本段化学反应 　　调节物也称效应物或调节因子.一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物.调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）.因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂.不同别构酶其调节物分子也不相同.有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据.别构酶的反应初速度与底物浓度（V对［S］）的关系不服从米氏方程.而是呈现S形曲线.S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应（cooperative effect ）,当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力.结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变.　　天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶.它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制.ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成.当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合.　　CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应. 机理： (一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学. E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数：Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]n Hill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n（Hill系数） (二) MWC模式： Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出,也称齐变模式 1.模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体,由多个相同原体构成.原体是寡聚蛋白最小的功能单位,它们在别构蛋白中占有相等的地理位置.寡聚蛋白至少有一个对称轴. ② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点. ③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象.这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态. ④ 蛋白亚基都只能取相同的构象,无杂合体.亚基齐步转变 ⑤ 亚基的构象可变,但蛋白分子的对称性不变. ⑥ 无论多少配体结合到酶上,配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等, 分别以KR和KT表示. (三) KNF模式 Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出 1.模式要点: ① 对聚合体酶来说,每个亚基可有R和T两种状 态,但在无底物和效应剂存在时只有T态. ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起,构象的改变是序变过程,存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化,使其他配基的亲和力增加或减小. 激活剂与酶结合后,不影响酶继续结合底物； 而抑制剂结合到酶分子上之后,使酶的构象发生改变,不再与底物结合——解释异种协同效应 (四) EIG模式: 也称为总模式（general scheme）,是1967年由Eigen提出的. 要点: ① 酶无论是否结合配体,亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合

别构酶含义：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶结构、特征：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。别构酶作用：别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。扩展资料：研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应：氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸。这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。曲线为S型，说明底物有正协同性。加入负效应物CTP，活力降低，S型更明显。加入正效应物，活力升高，S型趋势变小，接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理，如用对羟基汞苯甲酸（PCMB）处理可解聚为两个催化亚基（为三聚体）和 3个调节亚基（为二聚体）。催化亚基仍有催化活力，但不再受效应物影响，调节亚基无催化活力，但仍能结合效应物。更剧烈的处理，如用十二烷基硫酸钠（SDS）处理，则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP，而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称，以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶，以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中，则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶，它受ATP抑制，而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时，也就是细胞内能荷降低时，糖酵解被促进，从而提供较多的能量。参考资料来源：百度百科-别构酶

一、性质不同1、别构酶：别构酶是一种调节酶，具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶：符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶：在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶：特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。2、米氏酶：酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源：百度百科-别构酶百度百科-米氏方程

一、性质不同1、别构酶：别构酶是一种调节酶，具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶：符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶：在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶：特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。2、米氏酶：酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源：百度百科-别构酶百度百科-米氏方程

有关别构酶的叙述正确的是，酶从一种构象转变为另一种构象时,酶活性发生改变；具有调节亚基和催化亚基；大多数别构酶是寡聚酶。当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。

【答案】：竞争性抑制剂的特点：①抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；②抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；③抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响；④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如，某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。

负协同效应是指，当底物与别构酶一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与这种底物的结合，表现负协同效应。齐变模型是指构成别构酶的4个亚基要么全是R态（松弛态），要么全是T态（紧张态），要变4个一起变。负协同效应中别构酶的第一个亚基与底物结合后（R态），其他亚基都变成了不能与底物结合的形态（T），也就是四个亚基只有一个R，另外三个是T，这样不符合齐变模型四个亚基全R或全T。因此齐变模型不能用来解释负协同效应。

1 是2 乳糖操纵子不是酶，不能套用别构酶的调节方式。应该说乳糖是诱导物，阻遏蛋白是阻遏物。3 这句话不太理解。我觉得别构酶不一定同时具有正调节和负调节。

别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的有。别构酶都是寡聚酶。只有三级结构的变化不是别构效应。

别构酶的相对分子质量是不能用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的。别构酶一般是由亚基组成的。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测出的是亚基的相对分子质量，而不是别构酶的相对分子质量。

限速酶是整个反应过程中速度最慢的那一个步骤，因为一个反应速度的快慢不是取决于速度最快的那个步骤而是取决于速度最慢的那个步骤，所以说，限速酶是反应过程中速度最慢的那个反应。而关键酶一般是一个可调控的酶。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。

共价调节酶（covalentregulatoryenzyme）是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶

别构酶的活性和底物作图呈现S型曲线形状（正协同）或表观双曲线形状（负协同）。非别构酶的的活性和底物作图呈现双曲线形状。

大多数别构酶不符合米氏方程以底物浓度对酶促反应速度做图，若反应速度对底物浓度的变化敏感，正协同，表现为S型曲线；若不敏感则为负协同，表现为双曲线

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

错， 调节酶不符合米氏方程，使用Rs表示。

选 D 解析： A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线,而是S形曲线（正协同）或表观双曲线（负协同）. B、能改变结合常数,能加快或降低酶促反应速度. C、都依赖于其浓度. D、别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.每个分子中包括两种中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位,可以结合一个以上的底物分子和调节物分子.【《生物化学》王镜岩 第三版】

调节酶活性。别构梅常，是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，可以通过自身构象的变化来调节酶活性，别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。

大多数同工酶由于对底物亲和力不同和受不同因素的调节，常表现不同的生理功能，例如动物肝脏的碱性磷酸酯酶和肝脏的排泄功能有关，而肠粘膜的碱性磷酸酯酶却参与脂肪和钙、磷的吸收。对LDH催化的可逆反应，心肌中富含的LDH1及LDH2在体内倾向于催化乳酸的脱氢，而骨骼肌中丰富的LDH4及LDH5则有利于丙酮酸还原而生成乳酸。天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 这些例子都说明了别构酶和同工酶在体内代谢中具有重要意义。

【答案】：变构酶:活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。限速酶:每个代谢途径的流量都受反应速度最慢步骤的限制，这个步骤的酶称为关键酶(限速酶)

以下是我找到的看对你有帮助否. 别构酶是酶活性调节的重要方式，灵敏，快速，可逆，所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节，这样可以适应快速变化的环境条件。 王红旗创建的生命智力学暨智因进化论的核心内容是，生命与生命智力同时起源、同步进化，生命智力的实质是使用间接信息达成期望效应。所有的生命都拥有生命智力，不同的生命拥有不 同结构、不同形式和不同层次的生命智力，生物进化的实质是生命智力主导实施的生存方式多样化和生存技术复杂化。地球上的生命具有多种形式、多种层次的生命智力或生命智力系统，它 们主要有DNA生命智力系统、细胞膜生命智力系统、细胞膜网络生命智力系统、神经元细胞生命智力系统、大脑细胞生命智力系统，等等。其中，DNA生命智力系统主要由基因和智因组成，智 因即正在形成过程中的新基因。“我”就是生命智力系统的自觉，“灵魂”属于高级层次的生命智力。 无庸置疑，发现所有的生命都拥有不同层次的生命智力，乃是人类历史上最伟大的发现之一，也是当今最前沿的科学发现，它标志着人类对生命本质的认识有了突破性的进展，同时也意味着 人类大脑思维生命智力开始明确承认生物界还存在着其它多种层次的生命智力。

　　(1) 已知的别构酶都是寡聚酶，含有两个或两个以上亚基。　　(2) 具有活性中心和别构中心(调节中心)，活性中心负责底物结合和催化，别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。　　(3) 多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同种效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物的调节。　　(4) 别构酶由于同位效应和别构效应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型(同位效应为正协同效应)和压低的近双曲线(同位效应为负协同效应)。

别构酶又称变构酶，是具有变构效应的酶，可以通过自身构象的变化来调节酶活性。变构效应调节是酶活性调节的一种方式。

别构效应：当配体结合于别构酶的调节部位后，引起酶分子构象发生改变从而改变酶的催化活性。别构酶结构：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于不同亚基上，使酶活性增强的效应物称为别构酶激活剂，反之称为别构酶抑制剂。别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度呈S曲线

问题1：变构酶和别构酶是同一个东西（allosteric enzyme），而异构酶是催化异构化反应的酶（isomerase），属于六大酶类（水解酶，氧化还原酶，转移酶，裂合酶，异构酶，合成酶）之一。根据推导米氏方程所作的假设，酶作用中心应该是单一的，而别构酶因为存在别构中心，故变/别构酶不符合米氏方程。问题2：以我目前所学和手头的资料，确实没有听说过这种酶，而且这种酶即使有，也不应属于六大酶类。估计没有这类酶吧。我是协和医学院去年入学的新生，这学期正好学生化，以后可以多多交流：）

变构酶就是别构酶。 从化学角度来讲，所有反应都是可逆的，这与催化剂无关。催化剂对正逆反应的加速是同样的。 从生化角度说，如果逆反应硫量很低，可以说是不可逆的，比如一些关键酶。很多关键酶都是别构酶，催化不可逆反应，但并不总是这样。比如，糖酵解中的磷酸甘油醛脱氢酶是别构酶，但这个反应仍然是可逆的。

一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。单体酶指的是仅仅由一条肽链盘曲折叠形成的酶，它只有三级结构寡聚酶指的是由多个亚基每个亚基都由一条独立的肽链组成组合形成的酶，这样的酶具有四级结构，每个亚基在分离状态下都没法发挥自己的生物学功能。多酶复合体指的是与一个反应相关的所有酶聚合在一起的体系。其中的每一个酶分离出来是可以发挥自己的生物学活性的，总的来说单体酶和寡聚酶都是单个的酶分子，而多酶复合体是一个多种酶联合在一起的复合物。

变构酶 allosteric enzyme 具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性。别构酶（allosteric enzyme）一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶，又称为变构酶，是一类重要的调节酶。在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反馈抑制。 实际上就是一种酶的两种叫法。

别构酶含义：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶结构、特征：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。别构酶作用：别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。扩展资料：研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应：氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸。这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。曲线为S型，说明底物有正协同性。加入负效应物CTP，活力降低，S型更明显。加入正效应物，活力升高，S型趋势变小，接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理，如用对羟基汞苯甲酸（PCMB）处理可解聚为两个催化亚基（为三聚体）和 3个调节亚基（为二聚体）。催化亚基仍有催化活力，但不再受效应物影响，调节亚基无催化活力，但仍能结合效应物。更剧烈的处理，如用十二烷基硫酸钠（SDS）处理，则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP，而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称，以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶，以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中，则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶，它受ATP抑制，而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时，也就是细胞内能荷降低时，糖酵解被促进，从而提供较多的能量。参考资料来源：百度百科-别构酶