氨

众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离，与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸，而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

具体的反应过程是：各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。由转氨酶和谷氨酸脱氢酶所催化的总反应为：α-氨基酸+NAD+（或NADP+）+H2O→NH4++α- 酮酸+NADH（或NADPH）+H+在上述过程中，转氨基反应由转氨酶催化。转氨酶多以α-酮戊二酸为氨基受体，对氨基供体要求不严，各种氨基酸都可以。最重要的转氨酶是谷氨酸转氨酶，它催化氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和L-谷氨酸。转氨酶催化的反应都是可逆的，辅基是VB6成份，磷酸吡多醛（PLP）和磷酸吡多胺经过相互转换传递氨基。各种器官都可以进行转氨基作用，以肝脏和心脏的转氨酶活性最高。 氧化脱氨基反应由谷氨酸脱氢酶催化，反应可逆。转氨基作用生成的谷氨酸在谷氨酸脱氢酶催化下进行氧化脱氨，游离出的氨进入尿素循环。谷氨酸脱氢酶很特殊，它既能利用NAD+，又能利用NADP+。脊椎动物的谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，酶活性受到变构调节。GTP和ATP是变构抑制剂，GDP和ADP是变构激活剂，因此，细胞能荷的降低加速氨基酸的氧化降解。

1、性质不同：转氨是一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。脱氨基是移除分子上的一个氨基。[1]人类的肝脏经由脱氨作用将氨基酸分解。2、作用不同：转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。3、方法不同：肌肉中通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化，磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。扩展资料：脱氨基注意事项：1、体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸。2、进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸，或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。3、转氨基作用是可逆的，所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而转氨基作用也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。参考资料来源：百度百科-脱氨基参考资料来源：百度百科-转氨

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)　　氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。　　不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用　　谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α亚氨基戊二酸，再水解生成α酮戊二酸和氨(图7－2)。　　谷氨酸脱氢酶为变构酶。GDP和ADP为变构激活剂，ATP和GTP为变构抑制剂。　　在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal1)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用　　转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。　　体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是α酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成α酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。生成α酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出α酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase，GOT)活性。　　转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(gpt或alt)和谷草转氨酶(got或ast)最为重要。由于骨骼肌和心肌中l-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成amp，amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

直接产生氨的脱氨基方式只有谷氨酸的联合脱氨基作用。各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(OxidativeDeamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamatedehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸，再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7-2)。谷氨酸脱氢酶为变构酶。GDP和ADP为变构激活剂，ATP和GTP为变构抑制剂。在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-是酮酸，生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸:进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成α?酮戊二酸和天冬氨酸:或转给丙酮酸。生成α?酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出α?酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamicpyruvictransaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamicoxaloacetictransaminase，GOT)活性。转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。 生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸

参与脱氨基作用的是如下：脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步.脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式.其中以联合脱氨基最为重要.氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍.生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应.这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物.脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物.在氨基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要.因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高.现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸。脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

是联合脱氨。脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式，其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。扩展资料：众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离。与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。参考资料来源：百度百科-脱氨基

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉，这步反应产生2分子的NADH，相当于生成5分子ATP。具体的反应过程是：各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。由转氨酶和谷氨酸脱氢酶所催化的总反应为：α-氨基酸+NAD+（或NADP+）+H2O→NH4++α- 酮酸+NADH（或NADPH）+H+在上述过程中，转氨基反应由转氨酶催化。转氨酶多以α-酮戊二酸为氨基受体，对氨基供体要求不严，各种氨基酸都可以。最重要的转氨酶是谷氨酸转氨酶，它催化氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和L-谷氨酸。转氨酶催化的反应都是可逆的，辅基是VB6成份，磷酸吡多醛（PLP）和磷酸吡多胺经过相互转换传递氨基。各种器官都可以进行转氨基作用，以肝脏和心脏的转氨酶活性最高。[1]氧化脱氨基反应由谷氨酸脱氢酶催化，反应可逆。转氨基作用生成的谷氨酸在谷氨酸脱氢酶催化下进行氧化脱氨，游离出的氨进入尿素循环。谷氨酸脱氢酶很特殊，它既能利用NAD+，又能利用NADP+。脊椎动物的谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，酶活性受到变构调节。GTP和ATP是变构抑制剂，GDP和ADP是变构激活剂，因此，细胞能荷的降低加速氨基酸的氧化降解。

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基

　脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　　　健康成人各组织中GOT和GPT活性　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　　　组织名称　GOT　GPT　　　单位/每克湿组织　单位/每克湿组织　　──────────────────────────────　　　心　脏　156000　7100　　　肝　脏　142000　44000　　　骨 骼 肌　99000　4800　　　肾　脏　91000　19000　　　胰　腺　28000　2000　　　脾　脏　14000　1200　　肺　脏　10000　700　　　血　清　20　16　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　　氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸，并没有真正脱去氨基。各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸。谷氨酸脱氢酶活性强，分布广（除肌肉组织外），因此在体内脱氨基作用，主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的。　由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱，难于进行联合脱氨基作用。现已知在肌肉组织中，氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后，是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基，生成天冬氨酸，天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸），后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸，腺嘌呤核苷酸水解脱氨，又回到肌苷酸。延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸。肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应。　　在生物体内，除上述主要脱氨基方式外，个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式。如丝氨酸的脱水脱氨基作用，天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等。

生物体内氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨。提到氨基酸脱氨基很多人都不太了解，主要是人体氨基酸转换的一种方式，通过脱氨基的来达到体内营养平衡，使身体处于一个健康状态。一般氨基酸头氨基有四种方式，不同的方式对身体具有不同的作用，常见的方式有脱氨基、转氨基、联合脱氨基等。包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH3。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶(转氨酶)催化的。此酶催化一些氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，可达到真正脱氨基的目的，这一反应过程称为联合脱氨基作用。肌肉中，通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。

是联合脱氨。脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式，其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。扩展资料：众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离。与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。参考资料来源：百度百科-脱氨基

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

1、性质不同：转氨是一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。脱氨基是移除分子上的一个氨基。[1]人类的肝脏经由脱氨作用将氨基酸分解。2、作用不同：转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。3、方法不同：肌肉中通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化，磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。扩展资料：脱氨基注意事项：1、体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸。2、进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸，或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。3、转氨基作用是可逆的，所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而转氨基作用也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。参考资料来源：百度百科-脱氨基参考资料来源：百度百科-转氨

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸和氨，α-酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸;天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要.(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)　　氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程.　　不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用　　谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨.谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+作为辅酶.氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸,再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7－2).　　谷氨酸脱氢酶为变构酶.GDP和ADP为变构激活剂,ATP和GTP为变构抑制剂.　　在体内,谷氨酸脱氢酶催化可逆反应.一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1),因为高浓度氨对机体有害,此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度.但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时,则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成.(二)转氨基作用　　转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸,生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程.　　体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨.参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中,除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用,其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用.转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸,产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸,生成α?酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸.生成α?酮戊二酸和丙氨酸,通过第二次转氨反应,再生出α?酮戊二酸.因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase,GOT)活性.　　转氨基作用是可逆的,该反应中△G°′≈0,所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度.因而,转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径.

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

可在体内大多数组织细胞中进行，主要在肝脏中进行 第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。1、 催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）（1）、L—氨基酸氧化酶有两类辅酶，E—FMNE—FAD（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg）真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。（3）、Gly氧化酶 E-FAD使Gly脱氨生成乙醛酸。（4）、D-Asp氧化酶E-FADE-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+ P220 反应式：真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 （大多数在微生物的中进行）①还原脱氨基（严格无氧条件下）②水解脱氨基③脱水脱氨基④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。⑥脱酰胺基作用谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+ H2O →谷氨酸+ NH3天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中 转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用P 225结构式：次黄嘌呤核苷一磷酸（IMP）、腺苷酸代琥珀酸、腺苷酸P226 图16-4通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.哎呀这些东西都是老师讲过的,网上也能搜到,真懒

氨基酸的脱氨基作用是指细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应。是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。

脱氨基作用:氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下,将氨基脱下来成为NH3的过程.

体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合。 由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。嘌呤核苷酸循环是骨骼肌、心肌、肝脏以及脑的主要脱氨方式。

氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及非氧化脱氨基作用等四种方式。 α—氨基酸在酶的催化下氧化生成α—酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用。 在酶的催化下，一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上，从而形成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。催化此种反应的酶称为转氨酶。大多数转氨酶的平衡常数接近1.0，所以转氨反应都可以逆行，它不仅可使氨基酸脱去氨基形成酮酸，还可使另一个酮酸转变成氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的重要途径。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。 生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下,将氨基脱下来成为NH3的过程. 高三生物课本上有明确的概念 氨基酸的种类是由氨基决定的 人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡 而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种可以让人利用的东东出来 你要是学生的话可以多看课本的啊众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离，与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸，而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。

联合脱氨基作用有两种方式，一种是以谷氨酸脱氢酶为中心，另一种是以嘌呤核苷酸循环为中心。谷氨酸脱氢酶在体内分布广、活性强，因此第一种联合脱氨基作用是体内大部分细胞的主要脱氨基方式，而在骨骼肌、心肌、肝脏以及脑细胞中可能是以嘌呤核苷酸循环为主，即第二种联合脱氨基作用。其它的脱氨基作用要么其关键酶分布范围小，要么活性低，因此都不是主要的脱氨基作用。

在脱氨基作用中，肝脏中最常见的方式是： A.氧化脱氨基作用B.转氨基作用C.联合脱氨基作用D.嘌呤核苷酸循环E.以上都不是正确答案：C

嘌呤核苷酸循环在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。这就是嘌呤核苷酸循环。概述嘌呤核苷酸循环 由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低，氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基，但可通过转氨基反应与嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)的联合脱去氨基。在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基，生成的 IMP及延胡索酸可再参加循环。由此可见，此过程实际上也是另一种形式的联合脱氨基作用。

氨基酸的脱氨基作用是指细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。 脱氨基作用有一下四种： 1、氧化脱氨作用：普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨作用主要在肝脏进行； 2、非氧化脱氨作用：常见于微生物，但并不普遍存在。此过程需要脱氨酶的催化作用； 3、转氨作用：此类反应在许多含有氨基的化合物在分解代谢过程中都有此反应； 4、联合脱氨作用：此类反应需要的化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及其衍生物。

转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。

是相应的酮酸,例如像谷氨酸生产α-酮戊二酸、丙氨酸生成丙酮酸、天冬氨酸生成草酰乙酸等.

【答案】：D联合脱氨基是体内脱氨基的主要方式，肝肾等组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性较高，主要以联合脱氨基方式进行。肌肉组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性低，不能L-谷氨酸氧化脱氨成a-酮戊二酸，主要通过嘌呤核苷酸循环方式脱去氨基。

1.蛋白质的脱氨基作用是指：氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH3的过程。脱氨基作用的结果是破坏了氨基酸，使蛋白质中的氨基酸的数目减少。2.蛋白质分解代谢是指：蛋白质在细胞内被蛋白酶或肽酶水解成氨基酸的过程。所以，二者在结果上是不同的，脱氨基作用是破坏了氨基酸，而蛋白质分解代谢是使蛋白质水解形成氨基酸。

氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在，但是单靠转氨作用并不能最终脱掉氨基。当前联合氨基酸作用有两个内容：其一是指氨基酸的α－氨基借助转氨作用，转移到α－酮戊二酸的分子上，生成相应的α－酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α－酮戊二酸，同时释放出氨。其二是嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用，这一过程的内容是：次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸作用形成中间产物腺苷酸代琥珀酸（adenylsuccinate），后者在裂合酶的作用下，分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸（腺苷酸）水解后即产生游离氨和次黄嘌呤核苷酸。（在机体的骨骼肌、心肌和脑组织中以此种联合脱氨方式为主）综上所述，联合脱氨基作用包括四个大方面：1 氨基酸通过转氨基作用脱去氨基2 L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基3 氨基酸通过嘌呤和谷氨酸循环脱去氨基4氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。

转氨基,是由一种氨基酸变成另一种氨基酸，但只能转成非必须氨基酸，主要在肝脏中完成 脱氨基，是在糖类和脂肪不足时，蛋白质脱去一个氨基，含氮部分行成氨，氨在肝脏形成尿素，不含氮部分，氧化分解供能，脱氨基很难发生，癌症患者，就是经过脱氨基消耗本身的蛋白质，最后死亡

你好！转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。打字不易，采纳哦！

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和glu，然后在l-glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

氨基酸最主要的脱氨基方式是联合脱氨基。首先，氨基酸是蛋白质的基本组成单位，如果人体中缺乏任何一种必需氨基酸，会使机体不能顺利地合成蛋白质，影响机体的代谢障碍等。其次，酶、激素还有部分的维生素都是由蛋白质组成的成分，例如胃蛋白酶、生长激素、胰岛素等。而酶、激素、维生素在调节生理机能，催化代谢过程中起着十分重要的作用。氨基酸可以转化成脂肪或糖，氨基酸分解代谢最终会转变成糖和脂肪，或进入三羧酸循环，氧化分解成二氧化碳和水，并释放出能量。联合脱氨基作用：联合脱氨基作用是转氨基作用，与谷氨酸脱氢作用的结合也被称作转氨脱氢作用。机体内的大多数氨基酸，通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用。两种方式联合起来进行脱氨基称为联合脱氨基，联合脱氨基作用是动物体内。氨基酸脱氨基作用的主要方式，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。它是体内最主要的脱氨反应，也是肝肾等组织的主要脱氨途径。联合脱氨基的全过程是可逆的，因此它不仅是氨基酸一般分解代谢的第一步。而且其逆反应也成为体内，合成新的非必需氨基酸的主要途径。

大脑主要脱氨基方式是：D-氨基酸氧化脱氨基作用。肌肉(骨骼肌和心肌)主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：氨基酸经过转氨基作用(一次或多次)把氨基交给草酰乙酸，生成天冬氨酸；后者与次黄嘌呤核苷酸(IMP)反应生成腺嘌呤代琥珀酸，再裂解出延胡索酸和腺嘌呤(AMP)。

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

蛋白质的脱氨基作用是指：氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH3的过程。脱氨基作用的结果是破坏了氨基酸，使蛋白质中的氨基酸的数目减少。2.蛋白质分解代谢是指：蛋白质在细胞内被蛋白酶或肽酶水解成氨基酸的过程。所以，二者在结果上是不同的，脱氨基作用是破坏了氨基酸，而蛋白质分解代谢是使蛋白质水解形成氨基酸。

氨基酸脱氨基的方式：氨基酸分解代谢的第一步是脱氨基作用。主要作用方式是氧化脱氨基。催化谷氨酸生成酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶能参与谷氨酸的氧化脱氨基作用，能完成其他氨基酸的脱氨基作用，这是氨基酸最主要的脱氨基方式。 氨基酸脱氨基的特点：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。

1、性质不同：转氨是一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。脱氨基是移除分子上的一个氨基。[1]人类的肝脏经由脱氨作用将氨基酸分解。2、作用不同：转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。3、方法不同：肌肉中通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化，磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。扩展资料：脱氨基注意事项：1、体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸。2、进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸，或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。3、转氨基作用是可逆的，所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而转氨基作用也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。参考资料来源：百度百科-脱氨基参考资料来源：百度百科-转氨

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。

脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步.脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式.其中以联合脱氨基最为重要.氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍.生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应.这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物.脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物.在氨基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要.因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高.现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸. 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程. 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶.　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶,其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强,能催化L-谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸. 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的.当谷氨酸浓度高时,则向分解方向进行.由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸,因此不是体内理想的脱氨基过程. 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在.催化转氨基作用的酶,称为氨基转移酶或简称转氨酶.它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上. 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸,它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应,除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,其他氨基酸都可参与氨基的转移作用.只要体内存在相应的酮酸,就可合成某种氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的主要途径.　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT）,又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要. 　　健康成人各组织中GOT和GPT活性 　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　 　　组织名称　GOT　GPT　 　　单位/每克湿组织　单位/每克湿组织 　　──────────────────────────────　 　　心　脏　156000　7100　 　　肝　脏　142000　44000　 　　骨 骼 肌　99000　4800　 　　肾　脏　91000　19000　 　　胰　腺　28000　2000　 　　脾　脏　14000　1200 　　肺　脏　10000　700　 　　血　清　20　16 　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 　　氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸,并没有真正脱去氨基.各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸.谷氨酸脱氢酶活性强,分布广（除肌肉组织外）,因此在体内脱氨基作用,主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的.　由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱,难于进行联合脱氨基作用.现已知在肌肉组织中,氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后,是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基,生成天冬氨酸,天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸）,后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸水解脱氨,又回到肌苷酸.延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸.肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应. 　　在生物体内,除上述主要脱氨基方式外,个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式.如丝氨酸的脱水脱氨基作用,天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等.

丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉，这步反应产生2分子的NADH，相当于生成5分子ATP。具体的反应过程是：各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。由转氨酶和谷氨酸脱氢酶所催化的总反应为：α-氨基酸+NAD+（或NADP+）+H2O→NH4++α- 酮酸+NADH（或NADPH）+H+在上述过程中，转氨基反应由转氨酶催化。转氨酶多以α-酮戊二酸为氨基受体，对氨基供体要求不严，各种氨基酸都可以。最重要的转氨酶是谷氨酸转氨酶，它催化氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和L-谷氨酸。转氨酶催化的反应都是可逆的，辅基是VB6成份，磷酸吡多醛（PLP）和磷酸吡多胺经过相互转换传递氨基。各种器官都可以进行转氨基作用，以肝脏和心脏的转氨酶活性最高。[1]氧化脱氨基反应由谷氨酸脱氢酶催化，反应可逆。转氨基作用生成的谷氨酸在谷氨酸脱氢酶催化下进行氧化脱氨，游离出的氨进入尿素循环。谷氨酸脱氢酶很特殊，它既能利用NAD+，又能利用NADP+。脊椎动物的谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，酶活性受到变构调节。GTP和ATP是变构抑制剂，GDP和ADP是变构激活剂，因此，细胞能荷的降低加速氨基酸的氧化降解。

4种。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(oxidativedeamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamatedehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以nad+或nadp+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸cα脱氢转给nad(p)+形成αue011亚氨基戊二酸，再水解生成αue011酮戊二酸和氨(图7－2)。谷氨酸脱氢酶为变构酶。gdp和adp为变构激活剂，atp和gtp为变构抑制剂。在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△g°′≈30kj·malue0111)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而nh3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用转氨基作用(transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的αue011酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamicpyruvictransaminase,gpt)和谷丙转氨酸(glutamicoxaloacetictransaminase，got)活性。转氨基作用是可逆的，该反应中△g°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

脱氨基 （英语：Deamination，亦可称为 脱氨作用 或 去胺作用（台湾学术界说法） ）是指移除分子上的一个氨基。人类的肝脏经由脱氨作用将胺基酸分解，当胺基酸的氨基被去除之后，会转变成氨。由碳及氢所组成的残余部分，则回收或氧化产生能量。对人体而言，氨具有毒性，因此某些酵素将会在尿素循环中将二氧化碳分子附加其上，使氨转变成尿素或尿酸。之后这些尿素及尿酸再经由尿液排出体外。 基本介绍 中文名 ：脱氨基 外文名 ：Deamination 别称 ：脱氨作用或去胺作用 分类 ：代谢-取代反应 定义,背景知识,简介,方法, 定义 脱氨基作用 就是胺基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH 3 的过程。 背景知识 胺基酸的种类是由-R基决定的 。人体在酶的作用可以把一些胺基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种胺基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须胺基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种胺基酸转变成另一种人体可利用的物质。 众所周知，胺基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的胺基酸上的氨基从这个胺基酸上脱离，与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的胺基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，胺基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。 转氨基作用指的是一种胺基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是胺基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是胺基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。 结果是生成了一种非必需胺基酸和一种新的α-酮酸。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化。磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。它们是肝炎诊断和预后的指标之一。 体内大部分胺基酸都可以参与转氨基作用，例外：赖氨酸，脯氨酸和羟脯氨酸。鸟氨酸（Ornithine）的δ-氨基也可通过转氨基作用被脱掉。 简介 脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内胺基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种胺基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在胺基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种胺基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。 现在认为，至少在动物体内，大部分胺基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些胺基酸。 方法 (1)氧化脱氨基作用：胺基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及胺基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD + 或NADP + 为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH 3 。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他胺基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。 (2)转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。此酶催化一些胺基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的胺基酸，原来的胺基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数胺基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体记忆体在许多的转氨酶，不同胺基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。 (3)联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-胺基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH 3 产生，未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，可达到真正脱氨基的目的，这一反应过程称为联合脱氨基作用。 (4)肌肉中，通过嘌呤核苷酸循环使许多胺基酸脱去氨基。

您好！ 血清肌酸磷酸激酶(CK或CPK)升高,是心肌梗死的重要诊断依据和预报因子. 根据你的描述 注意孩子是不是有心肌损害的情况 .心肌梗死时,CK可显著增高,但可引起CK增高的因素并不仅仅是心肌梗死.进行性肌营养不良,多发性肌炎,肌肉 损伤,酒精中毒,甲状腺功能减退症,肺梗塞,脑血管疾病,有机磷农药中毒和心脏手术等都可引起CK升高. 感谢您关注问病网，祝您健康！

【答案】：B肝脏合成尿素的主要特点总结如下：(1)肝脏合成尿素的机制是通过鸟氨酸循环的反应完成的。(2)反应的部位是在线粒体与胞质中，催化的酶有：氨基甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸氨基甲酰转移酶、精氨酸代琥珀酸合成酶与裂解酶、精氨酸酶等。(3)尿素分子中的两个氮原子，一个来自氨，9另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其他氨基酸通过转氨基作用生成。(4)尿素合成是耗能的过程，合成1分子尿素需要由2分子ATP供给氨基甲酰磷酸的合成，1分子ATP供精氨酸代琥珀酸的合成。(5)N-乙酰谷氨酸、食物成分等因素对尿素的合成有影响。

【答案】：E鸟氨酸循环是从鸟氨酸与氨基甲酰磷酸合成瓜氨酸开始的，每经历一次鸟氨酸循环消耗两分子氨，1分子来自氨，另l分子来自天冬氨酸，鸟氨酸循环中消耗1分子ATP，2分子高能磷酸键，主要是在肝内进行。

1．血氨的来源与去路： ⑴血氨的来源：①由肠道吸收；②氨基酸脱氨基；③氨基酸的酰胺基水解；④其他含氮物的分解。 ⑵血氨的去路：①在肝脏转变为尿素；②合成氨基酸；③合成其他含氮物；④合成天冬酰胺和谷氨酰胺；⑤直接排出。 2．氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。 ⑴丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 ⑵谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。 3．鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP →氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。 尿素合成的特点：①合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；②合成一分子尿素需消耗四分子ATP；③精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；④尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。

氨在血液中的主要运输形式在生化第几页6页，氨在血液中主要运输形式是丙氨酸和谷氨酰胺。氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。氨氨是氮和氢的化合物，常温下是一种无色气体，有强烈的刺激气味，极易溶于水，常温常压下1体积水可溶解700倍体积氨，水溶液称为氨水。氨也是制造硝酸、化肥、炸药的重要原料，对地球上的生物相当重要，它是许多食物和肥料的重要成分。由于氨有广泛的用途，其是世界上产量最多的无机化合物之一，多于八成的氨被用于制作化肥。

【答案】：C鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步：①NH3、CO2和ATP缩合成氨基甲酰磷酸。②氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。③瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸瓜氨酸，天冬氨酸提供了尿素分子中的第二个氨基。④精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸。⑤精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。

又称“尿素循环”。机体对氨的一种解毒方式。肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。①NH3、CO2、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④ 精氨酸水解生成尿素总反应式：NH3+CO2+3ATP+Asp+2H2O→ 尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸 该循环要点：①尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游离的NH3），另一个来自天冬氨酸（Asp）；②每合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键；③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他a-氨基酸获得氨基而再生；④在鸟氨酸循环中，精氨酸代琥珀酸合成酶活性相对较小，所以该酶被认为是鸟氨酸循环的限速酶

【答案】：C氨与CO2可在氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（关键酶）的催化下合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸由氨酸代琥珀酸合成酶（关键酶）催化，与冬氨酸生成精氨酸代琥珀酸，再裂解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成尿素。

生物通常不能迅速方便的除去氨，必须将其转换为一些其他物质，如尿素或尿酸，它们毒性更小。尿素循环（鸟氨酸循环）反应将含氮的代谢产物，主要是将毒性较强的氨，转为较为无害的尿素或尿酸，前者会通过肾随尿液排出。鸟氨酸循环主要在肝脏进行在肝细胞线粒体中由1分子NH3和1分子CO2在氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化下生成氨甲酰磷酸。此酶以N-乙酰谷氨酸为必要的辅助因子，精氨酸可促进N-乙酰谷氨酸的合成。通常进食蛋白质后，乙酰谷氨酸合成酶活性升高，产生较多的N-乙酰谷氨酸，增强氨甲酰磷酸的合成，从而调节肝中尿素生成。氨甲酰磷酸和进入线粒体的鸟氨酸在鸟氨酸氨甲酰基转移酶催化下生成瓜氨酸，即开始了鸟氨酸循环，生成的瓜氨酸转运出线粒体而进入胞液，在供能条件下，可与天冬氨酸缩合成精氨琥珀酸，再裂解成精氨酸和延胡索酸，最后精氨酸经精氨酸酶催化，分解为鸟氨酸和最终产物尿素。鸟氨酸可进入线粒体再参与鸟氨酸循环，尿素则扩散人血，随尿排出。从尿素生成过程可见，尿素分子中的一个氨基来自游离氨，可由氨基酸脱氨基而来，或更多的由消化道吸收而来；另一个氨基来自天冬氨酸，但是各种氨基酸通过连续转氨基作用，均可最终将氨基转移到草酰乙酸而生成天冬氨酸，参与循环。参与鸟氨酸循环的酶可按需要而诱导合成。在氨生成增加时，鸟氨酸循环的酶活性常显著提高，例如蛋白质摄入增加、饥饿状态、给予糖皮质激素所引起蛋白质分解增强等。线粒体内的级联反应产物是氨基甲酰磷酸，它将作为循环胞浆部分的原料。但线粒体膜上并不存在将它运输到胞浆的转运蛋白，所以氨基甲酰磷酸会通过鸟氨酸-瓜氨酸的转化，达到离开线粒体到达胞浆的目的。这两种氨基酸都是非蛋白质alpha-L-氨基酸。两者的区别正是一个氨基甲酸残基。氨基甲酰磷酸脱磷酸候会被转到鸟氨酸上，产物是瓜氨酸。催化的酶是氨甲酰基转移酶（Ornithin-Carbamoyl-Transferase）。以上内容参考：百度百科-鸟氨酸循环

目录 1 注解 这是一个重定向条目，共享了尿素循环的内容。为方便阅读，下文中的 尿素循环 已经自动替换为 鸟氨酸循环 ，可 点此恢复原貌 ，或 使用备注方式展现 1 注解 鸟氨酸循环亦称尿素循环，是排尿素动物在肝脏中合成尿素的一个循环机制。肝细胞胞浆中的氨基酸经转氨作用与α酮戊二酸形成的谷氨酸，透过线粒体膜进入线粒体基质，在谷氨酸脱氢酶作用下脱氨形成游离氨。形成的氨（NH 4）与三羧酸循环产生的二氧化碳、2分子ATP，在氨基甲酰合成酶I的催化下生成氨基甲酰磷酸。氨基甲酰磷酸在线粒体的鸟氨酸转氨基甲酰酶的催化下，将氨基甲酰基转移给鸟氨酸生成瓜氨酸。瓜氨酸形成后即离开线粒体进入胞浆，在ATP的存在下，由精氨酸代琥珀酸合成酶的催化，与天冬氨酸缩合成精氨酸代琥珀酸。天冬氨酸在反应中作为氨基的供体。精氨酸代琥珀酸通过裂解酶的催化生成精氨酸和延胡索酸。精氨酸在胞浆精氨酸酶的催化下水解产生尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可重新进入鸟氨酸循环（见图）。尿素的形成需消耗能量，形成1分子尿素需消耗4分子ATP。 排尿素动物（陆栖的哺乳动物和成年的两栖类动物）由鸟氨酸循环形成的尿素是氨基氮的最终排泄产物。排氨动物（大多数鱼类）以氨的形式排泄氨基氮，氨由谷氨酰胺水解而来。排尿酸动物（鸟类和陆栖爬行类）以嘌呤衍生物尿酸形式排泄氨基氮。此外蜘蛛以鸟嘌呤为氨基氮的排泄形式。许多鱼类还以氧化三甲胺作为排氮形式。高等植物则将氨基氮以谷氨酰氨和天冬酰胺形式贮存于体内。

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下,可逆地把α 氨基酸的氨基转移给α 酮酸,结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α 酮酸,而原来的α 酮酸则转变为另一种氨基酸. (二)谷氨酸通过L 谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L 谷氨酸在L 谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α 酮戊二酸和氨.L 谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶. 若转氨酶与L 谷氨酸脱氢酶协同作用,即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行,就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的.转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用,又称 联合脱氨基作用. (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基. 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源. 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨,肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨.肠道偏碱时,氨的 吸收增强.临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析,而禁止用碱性的肥皂水灌肠,就是为了 减少氨的吸收. 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌,此时氨被吸收入血,成为血氨的另一个来源. (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸 葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝.肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸经血液运往肝. 2.通过谷氨酰胺,氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式,它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨. (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂,大体可分为以下五步. 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS I)催化生成氨基甲酰磷酸. 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下,氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上,生成瓜氨酸和 磷酸. 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化,与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸.在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下,裂解成精氨酸与延胡索酸. 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中,精氨酸由精氨酸酶催化,水解生成尿素和鸟氨酸.鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体,参与瓜氨酸的合成.如此反复,完成鸟氨酸循环. 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ 氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ 氨基丁酸. 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来.牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分. 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺,反应由组氨酸脱羧酶催化. 4.5 羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5 羟色胺. (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢. 一碳单位中碳原子的氧化状态不同,在一定条件下,可通过氧化还原而相互转变.但NS 甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆. 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料.一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来. (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸.甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化,与ATP作用,生成S 腺苷甲硫氨酸（SAM）.SAM中的甲基称为活性甲基,SAM称为活性甲硫氨酸. SAM是体内甲基最重要的直接供体,其辅酶是维生素B12. 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物.肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸提供脒基,SAM提供甲 基.肝是合成肌酸的主要器官. (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸,牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一.含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根,但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源. (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸.酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成.苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸. 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸. 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质,此外还可合成黑色 素. 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5 羟色胺外,还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物.色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA.故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸. 麻烦采纳,谢谢!

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下,可逆地把α 氨基酸的氨基转移给α 酮酸,结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α 酮酸,而原来的α 酮酸则转变为另一种氨基酸. (二)谷氨酸通过L 谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L 谷氨酸在L 谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α 酮戊二酸和氨.L 谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶. 若转氨酶与L 谷氨酸脱氢酶协同作用,即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行,就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的.转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用,又称 联合脱氨基作用. (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基. 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源. 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨,肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨.肠道偏碱时,氨的 吸收增强.临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析,而禁止用碱性的肥皂水灌肠,就是为了 减少氨的吸收. 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌,此时氨被吸收入血,成为血氨的另一个来源. (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸 葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝.肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸经血液运往肝. 2.通过谷氨酰胺,氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式,它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨. (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂,大体可分为以下五步. 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS I)催化生成氨基甲酰磷酸. 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下,氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上,生成瓜氨酸和 磷酸. 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化,与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸.在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下,裂解成精氨酸与延胡索酸. 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中,精氨酸由精氨酸酶催化,水解生成尿素和鸟氨酸.鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体,参与瓜氨酸的合成.如此反复,完成鸟氨酸循环. 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ 氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ 氨基丁酸. 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来.牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分. 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺,反应由组氨酸脱羧酶催化. 4.5 羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5 羟色胺. (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢. 一碳单位中碳原子的氧化状态不同,在一定条件下,可通过氧化还原而相互转变.但NS 甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆. 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料.一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来. (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸.甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化,与ATP作用,生成S 腺苷甲硫氨酸（SAM）.SAM中的甲基称为活性甲基,SAM称为活性甲硫氨酸. SAM是体内甲基最重要的直接供体,其辅酶是维生素B12. 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物.肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸提供脒基,SAM提供甲 基.肝是合成肌酸的主要器官. (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸,牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一.含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根,但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源. (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸.酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成.苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸. 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸. 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质,此外还可合成黑色 素. 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5 羟色胺外,还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物.色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA.故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸.麻烦采纳,

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下，可逆地把α氨基酸的氨基转移给α酮酸，结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α酮酸，而原来的α酮酸则转变为另一种氨基酸。 (二)谷氨酸通过L谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L谷氨酸在L谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α酮戊二酸和氨。L谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶。 若转氨酶与L谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行，就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的。转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用，又称 联合脱氨基作用。 (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨，肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨。肠道偏碱时，氨的 吸收增强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠，就是为了 减少氨的吸收。 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。 (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝。肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运往肝。 2.通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式，它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨。 (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步。 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPSI)催化生成氨基甲酰磷酸。 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下，氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上，生成瓜氨酸和 磷酸。 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下，裂解成精氨酸与延胡索酸。 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中，精氨酸由精氨酸酶催化，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体，参与瓜氨酸的合成。如此反复，完成鸟氨酸循环。 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ氨基丁酸。 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来。牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分。 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺，反应由组氨酸脱羧酶催化。 4.5羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5羟色胺。 (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。 一碳单位中碳原子的氧化状态不同，在一定条件下，可通过氧化还原而相互转变。但NS甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆。 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料。一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来。 (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸。甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化，与ATP作用，生成S腺苷甲硫氨酸（SAM）。SAM中的甲基称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。 SAM是体内甲基最重要的直接供体，其辅酶是维生素B12。 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲 基。肝是合成肌酸的主要器官。 (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸，牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根，但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。 (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成。苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸。 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸。 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质，此外还可合成黑色 素。 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5羟色胺外，还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA。故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸。

肝是体内从头合成嘧啶核苷酸的主要器官。嘧啶核苷酸从头合成的原料是天冬氨酸、谷氨酰胺、C O2等。反应过程中的关键酶在不同生物体内有所不同，在细菌中，天冬氨酸氨基甲酰转移酶是嘧啶核苷酸从头合成的主要调节酶；而在哺乳动物细胞中，嘧啶核苷酸是乳氢酸核苷酸(O M P)进而形成尿嘧啶核苷酸(U M P)，U M P在一系列酶的作用下生成C T P。d T M P由d U M P经甲基化生成的。嘧啶核苷酸从头合成的特点是先合成嘧啶环，再磷酸核糖化生成核苷酸

尿素中两个氨基来源于： A.氨基甲酰磷酸和谷氨酸B.氨基甲酰磷酸和谷氨酰胺C.氨基甲酰磷酸和天冬氨酸D.氨基甲酰磷酸和天冬酰胺E.谷氨酰胺和天冬酰胺正确答案：C

氨基甲酰磷酸是在Mg++、ATP及N-乙酰谷氨酸存在的情况下，由氨基甲酰磷酸合成酶催化NH3和HCO－3在肝细胞线粒体中合成。