氨基酸

第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端，自由羧基末端称为C端，命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 主要化学键：疏水键、氢键、离子键 五、蛋白质结构与功能关系 1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。 尿素或盐酸胍可破坏次级键 β-巯基乙醇可破坏二硫键 2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。 肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。 血红蛋白：具有4个亚基组成的四级结构，可结合4分子氧。成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈S状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。 六、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团 2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括： a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇 b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。 3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。 4、蛋白质的紫外吸收： 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。 5、蛋白质的呈色反应 a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3 b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。 七、蛋白质的分离和纯化 1、沉淀，见六、2 2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。 3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。 4、层析： a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。 b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。 5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。 八、多肽链中氨基酸序列分析 a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成 （蛋白质水解为个别氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成） 　　　　　　↓ 测定肽链头、尾的氨基酸残基 二硝基氟苯法（DNP法） 头端 尾端 羧肽酶A、B、C法等 丹酰氯法 　　　　　　↓ 水解肽链，分别分析 胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键 胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键 溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键 　　　　　　↓ Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序 （氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类） b.通过核酸推演氨基酸序列。

都有，主要是多肽，有少量氨基酸。不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。

1. 氨基酸(amino acids) 这是广泛存在于动植物中的一种含氮有机物质，可分为组成蛋白质的氨基酸和非组成蛋白质的氨基酸两大类，至今已发现了300余种。 　　组成蛋白质的氨基酸由蛋白质水解而来，约30种，都是a -和l-构型，通式为rch(nh2)cooh。其中10余种为人类必需的氨基酸，如赖氨酸、亮氨酸、色氨酸、组氨酸、精氨酸、谷氨酸和半胱氨酸等。有些直接用于临床，如精氨酸和亮氨酸用于肝昏迷、蛋氨酸用于肝硬化，组氨酸用于消化道溃疡等。 　　非蛋白质组成的氨基酸主要为游离状态，其中分为b 型、g 型和d-构型。其中天南星、半夏中的g -氨基丁酸(g -aminobutyric acid)具降压作用，藜豆中的l-多巴(l-dopa)用于帕金森病，使君子氨酸(squalic acid)与海人草中的a -海人草氨酸(a -kainic acid)均有驱蛔虫作用。 　　由于氨基酸分子中同时具有氨基和羧基，所以有两性电解质的性质。当溶ph值为该氨基酸的等电点时，其溶解度最小。借此可以用电泳法分离氨基酸。 　　氨基酸为无色结晶。易溶于水，可溶于醇，难溶于有机溶剂。除甘氨酸外，均具旋光性，它们的旋光度决定于溶剂的性质、 ph、温度和盐的存在。许多氨基酸可与金属盐类生成络合物或分子化合物，如有些氨基酸的铜为蓝色的结晶，难溶于水，可用作提纯与精制。一般氨基酸与茚三酮 (ninhydrin)试剂反应生成蓝紫色、红紫色或紫色，而与吲哚醌(isatin)反应生成不同的颜色。此两种反应用于氨基酸的鉴别。但要注意氨气对茚三酮反应有干扰，吲哚醌反应的灵敏度不及茚三酮反应。

病情分析：你好，这个问题考虑是可以的，指导意见：目前描述的情况我建议及时结合饮食均衡营养试试啊。

结合的各种分子内和分子间作用力。次级键可根据原子间的距离、核磁共振谱和光谱等实验数据来确定。化学反应过程中形成的过渡态正是以次级键为特征的中间体或活化络合体。次级键在物质的结构和性质的研究以及生物体系和超分子化学中起重大作用。

说通俗点。多肽就是几个氨基酸形成的就叫几肽,如四个氨基酸形成的就叫四肽.肽链就是多个氨基酸连在一起形成的链状结构.单个单个的氨基酸要连接在一起，就是通过(脱水缩合反应)形成肽键-CO-NH- 来相连的。如两个氨基酸连接在一起,需要一个肽键.三个氨基酸就会形成两个肽键.以此类推,如有N个氨基酸,形成一条链,那么此过程产生的肽键数和水数目都为:N-1.如有N个氨基酸形成M条肽链的话,所产生的肽链和水数目都为:N-M.

肽链结构通式（图中为三肽），氨基酸脱水缩合形成实心框框出的是肽键，氨基和羧基脱水缩合形成求给采纳

游离氨基酸指以游离态存在的单个氨基酸分子，可被直接吸收利用；而水解氨基酸，其检测需要通过酸解，将待检产品中的蛋白质、多肽等氨基酸链水解成单个氨基酸，因此，水解氨基酸反映的是产品中所有氨基酸单位（单个或多个）的组成。

不是的，氨基酸有许多种。目前发现的已经有数百种。但用于构成蛋白质的氨基酸只是α-氨基酸，且只有21种。即：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸，第21种是硒半胱氨酸。其他氨基酸不用于合成蛋白质。

下面依次是α、β、γ氨基酸,当氨基连接到直接和羧基碳相连的碳（又叫α碳原子）原子上时,叫α氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔一个碳的碳（又叫β碳原子）原子上时,叫β氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔两个碳的碳（又叫γ碳原子）原子上时,叫γ氨基酸； CH3-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH CH3-CH2-CH2-CH(NH2)-CH2-COOH CH3-CH2-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH

甘氨酸是α氨基酸的一种，α氨基酸又属于天然氨基酸的一类

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。扩展资料氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸D型和L型的区分方法如下：1、按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在右侧的是D型。含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α－碳上的为α－氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α－氨基酸。2、按理论上的合成路线：通过D型甘油醛合成的构型就是D型，通过L型甘油醛合成的就是L型。扩展资料：20世纪70年代，科学家首次在人体中发现了D型氨基酸，但直到80年代末才得到广泛研究。非天然d－氨基酸存在于许多植物、微生物和高等植物中，尽管它们不是蛋白质的基本结构单元。氨基酸与羧基碳原子直接连接的氨基酸，即使在组中的碳原子或原子不同，根据手性碳原子，当一束偏振光通过他们，光的偏振方向旋转，根据旋转的方向为左撇子和右撇子D系列和L系列，如D，L－丙氨酸是右旋丙氨酸是左撇子。构成天然蛋白质的氨基酸是l系列。注意，通常称为D型和L型。除了a－乙醇酸，它的a－碳不是手性原子，它们是手性分子，所以它们是DL亮氨酸的主要生产方法有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。提取法（蛋白水解法）：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，水解含有高含量l－亮氨酸的蛋白质，得到各种氨基酸的混合物，经过分离、提纯、精制等工序得到l－亮氨酸产品。化学合成方法：亮氨酸的化学合成方法有A.Strecker。有卤代酸氨解、相转移催化等方法。化学合成虽然原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，产物多，收率不高，有些方法涉及有毒物质。亮氨酸是由化学合成得到的一种消旋dl亮氨酸。为了得到l－亮氨酸，必须分离光学异构体。参考资料来源：百度百科——D型氨基酸参考资料来源：百度百科——L-亮氨酸

1、氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。2、氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。

氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

氨基酸D型和L型的区分方法如下：1、按Fischer投影式：羧基在上方,氨基在左侧的是L型,在右侧的是D型。含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。2、按理论上的合成路线：通过D型甘油醛合成的构型就是D型，通过L型甘油醛合成的就是L型。扩展资料：D型氨基酸在20世纪70年代被科学家在人体中发现，但到80年代后期才被广泛开展研究。非天然的D型氨基酸虽然不是构成蛋白质的基本结构单元,但许多植物、微生物和高等植物中都有D-氨基酸的存在。氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，如D-丙氨酸是右旋的和L-丙氨酸是左旋的。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L系。注意，一般称D型、L型。除了a羟基乙酸，他的a碳不是手性原子 他们是手性分子，所以有DL之分L一亮氨酸的生产方法主要有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。提取法(蛋白水解法)：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L-亮氨酸产品。化学合成法:亮氨酸化学合成法有A . Strecker ,。一卤代酸氨解、相转移催化等几种方法。虽然化学合成法原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，产物多，产率不高，并且有的方法涉及到有毒物质。化学合成法得到亮氨酸是消旋的DL一亮氨酸，为了得到L一亮氨酸，必须进行光学异构体的拆分。参考资料来源：百度百科——D型氨基酸百度百科——L-亮氨酸

氨基酸的词语解释是：氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。氨基酸的词语解释是：氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。注音是：ㄢㄐ一ㄙㄨㄢ。拼音是：ānjīsuān。结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。词性是：名词。氨基酸的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、网络解释【点此查看计划详细内容】氨基酸科普中国氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。关于氨基酸的成语惨雨酸风甜酸苦辣开基创业尖酸刻薄开基立业积基树本透骨酸心拈酸泼醋墙高基下关于氨基酸的词语拈酸泼醋透骨酸心咸酸苦辣酸眉醋眼尖酸刻薄甜酸苦辣惨雨酸风开基创业积基树本墙高基下关于氨基酸的造句1、葛根粉含有丰富的葛根素、生物碱、蛋白质、铁、锌、钙等多种微量元素和多种氨基酸，清凉可口、令人陶醉。2、莽草酸途径是芳香族氨基酸及其次生代谢物的合成途径，仅在细菌、真菌和植物中存在，而在动物中还没有发现此代谢途径。3、并对酸解产物进行氨基酸分析和脱盐。4、最后：那个烟草病毒的“单词”完全是专业名词。它的拼写实质上是各种氨基酸的缩写所构成的一个音节串。5、另一类氨基酸，像脯氨酸和羟脯氨酸，可能使肽链的方向发生明显的变化。点此查看更多关于氨基酸的详细信息

L-α氨基酸是α氨基酸两种异构体中的一种，氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。另一种异构体叫做D-α氨基酸。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此外，除了甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。扩展资料：α氨基酸的性质：为无色结晶，熔点约在230℃，可溶于水，不溶于乙醚。在蛋白质分子中，有不少氨基酸都经过酶的处理转变成它们的衍生物。其种类划分如下：1、含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。2、含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。3、含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。4、在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。

α-氨基酸的一般结构式：CH3-CH(NH2)-COOH，羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。氨基酸（aminoacid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。

记忆口诀如下：1、“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。2、“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。扩展资料：氨基酸的作用1、生理调节要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后。在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。2、医疗作用氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

L型指的是氨基酸的构象。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。L-型氨基酸在生命活动中的作用：蛋白质是与各种形式的生命活动联系在一起的物质，是组成人体一切细胞、组织的重要成份，没有蛋白质就没有生命。一般来说，蛋白质约占人体全部重量的18%，而氨基酸则是构成蛋白质的基石，没有氨基酸就没有生命，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。人体进食蛋白质后，食物中的蛋白质需要在人体转化成各种氨基酸才能被人体吸收和利用。各种氨基酸都有L-型和D-型，人体能利用的主要是L-氨基酸，各种L-型氨基酸比其相应的D型异构物容易在人体内吸收和利用。不同的L-型氨基酸在人体内的作用也不尽相同。扩展资料⑴甘氨酸：为非人体必需氨基酸。如果甘氨酸的摄入量过多，不仅不会被吸收，还会影响其他氨基酸的吸收，从而影响健康。⑵丙氨酸：预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。⑶缬氨酸：必需氨基酸，促进人体对钙的吸收及积累，促进胃蛋白酶分泌，调节大脑神经及中枢神经，缬氨酸主要作用于黄体、乳腺及卵巢。⑷亮氨酸：必需氨基酸，作为营养增补剂；调味增香剂，降血糖剂。⑸异亮氨酸：必需氨基酸，参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺主要作用于甲状腺、性腺。⑹脯氨酸：用于营养不良、蛋白质缺乏症、严重胃肠道疾病，烫伤及外科手术后的蛋白质补充，无明显毒副作用。⑺丝氨酸：有助于免疫血球素和抗体的产生，维持健康的免疫系统。⑻半胱氨酸：清除黑色素，生成抗氧化剂谷胱甘肽，排毒养颜。⑼甲硫氨酸：又称蛋氨酸，必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⑽天冬酰胺：保护中枢神经系统，抗疲劳，提高运动的耐力。⑾谷氨酰胺：有助于溃疡病症的消除。同时，它能通过血脑屏障促进脑代谢，提高脑机能，与谷氨酸一样是脑代谢的重要营养剂。⑿苏氨酸：必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⒀苯丙氨酸：必需氨基酸，是生产肾上腺素、甲状腺素和黑色素的原料，抑制癌瘤生长，降低药物的毒副作用。⒁酪氨酸：酪氨酸也是构成甲状腺素的重要成分，酪氨酸与神经元的传递有重要的关系。它常被用来治疗忧郁症，甲状腺机能降低，也有助于细胞长久保持年轻化，提高身体的免疫力。⒂色氨酸：重要的营养剂。可参与动物体内血浆蛋白质的更新。⒃天冬氨酸：人体内可以自行合成天冬氨酸，不容易缺乏。⒄谷氨酸：为营养药物可用于皮肤和毛发。易与血氨形成谷酰氨，能解除代谢过程中氨的毒害作用，因而能预防和治疗肝昏迷，保护肝脏，是肝脏疾病患者的辅助药物。⒅赖氨酸：必需氨基酸，促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。⒆组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等病状。⒇精氨酸：维持氮平衡与正常的生理功能，维持正常生长、发育，调节免疫功能．促进伤口愈合。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸

在二十种编码氨基酸中，脯氨酸没有游离的阿尔法氨基。与一般α-氨基酸不同，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，后者可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。二十种氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸，是组成人体蛋白质的氨基酸。

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。扩展资料氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多 牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬 动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等

二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。脯氨酸与一般α-氨基酸不同，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，,后者可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。右边的图是四种有环结构的氨基酸（结构难以用一横行的字母加短线表示）。氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

中文名称：氨基酸英文缩写：AA英文全称：amino acid氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。参考资料：百度百科-氨基酸

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。 [1] 氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。 [2] 氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。氨基酸溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。（即是水解氨基酸）不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。（游离氨基酸）氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

对。与羧基紧连的C就是α碳原子。α碳原子 上 还联有氨基。（要注意，这儿说的羧基不是R 基中的羧基。）

天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1.必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2.非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

如图所示为 L 型 α-氨基酸的结构通式。

除甘氨酸（R=H）非手性碳原子，而其它所有α- 氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。

下面依次是α、β、γ氨基酸，当氨基连接到直接和羧基碳相连的碳（又叫α碳原子）原子上时，叫α氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔一个碳的碳（又叫β碳原子）原子上时，叫β氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔两个碳的碳（又叫γ碳原子）原子上时，叫γ氨基酸；CH3-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOHCH3-CH2-CH2-CH(NH2)-CH2-COOHCH3-CH2-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH

最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸；组氨酸虽有弱碱性侧链的咪唑基因，但是否带正电荷取决于它的周围环境。谷氨酸和天冬氨酸是两种酸性氨基酸，通常以谷氨酸盐和天冬氨酸盐形式存在；谷氨酸的单钠盐就是味精。这两种氨基酸的侧链羧基为酰氨所代替时各成为谷氨酰胺和天冬酰胺，它们是中性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中，有它们自己的遗传密码，并不是从谷氨酸或天冬氨酸转变过来的。此外，还有带有硫原子的半胱氨酸和甲硫氨酸。前者有巯基，在蛋白质中能与另一个半胱氨酸的硫基氧化成二硫键。甲硫氨酸在生物体中含量甚少。

首先看下概念：α-氨基酸是指氨基和羧基连接在同一个C原子上，（α碳原子）再次要了解：蛋白质进入人体必需分解为L型的α-氨基酸才能被吸收，也就是说吸收的氨基酸都是α-氨基酸，，再因为，α-氨基酸在自然界中分布最广的，而且天然存在的α-氨基酸都属于L-构型，L型结构稳定，且D型对人体不利。再者从自然选择上来讲，由于外界的氨基酸α-氨基酸最多也是一个很重要的原因。

α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NH2连接在同一碳原子上。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。

我来聊两句，其实我自己也不是很清楚，就当是与楼主探讨一下好了……α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位，而α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。个人认为会不会是立体结构方面的关系呢？

氨基酸(Amino acid)为分子结构中含有氨基（―NH2 ）和羧基（―COOH）的有机化合物。通式是H2NRCOOH。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α、β、γ、δ……的氨基酸( C……C―C―C―C―COOH)。 α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。蛋白质经水解，即生成20多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。根据其结合基团不同。可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、含硫氨基酸、含碘氨基酸等。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。 一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。 氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸.　　构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 　　除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。

α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位，羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物。氨基酸（amino acid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。扩展资料α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NH2连接在同一碳原子上 。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。参考资料来源：百度百科—α-氨基酸

氨基酸（aminoacid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。　　氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：　　除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。

丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

氨基酸含有氨基和羧基两种成分。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸等。 氨基酸含有氨基和羧基两种成分。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。

丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； （四） 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； （六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； （七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。扩展资料氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C原子上组成。这样分子式就为C2H4O2R。性质：氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料来源：百度百科——氨基酸

氨基酸化学结构分类1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺；2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸；3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸；4、杂环亚氨基酸：脯氨酸。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。扩展资料：氨基酸的发现第一个被发现的氨基酸是在1806年，由法国化学家在芦笋里面分离出了天冬氨酸,而后陆续有几个氨基酸被单独发现，而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸。一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质，1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸，到1940年已发现自然界中有20种左右的氨基酸。1806年首次发现天门冬氨酸,1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸，赖氨酸是 Drech-sel 于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。

氨基酸的结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。氨基酸的结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。拼音是：ānjīsuān。词性是：名词。注音是：ㄢㄐ一ㄙㄨㄢ。氨基酸的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、词语解释【点此查看计划详细内容】氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。二、网络解释氨基酸科普中国氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。关于氨基酸的成语拈酸泼醋开基立业开基创业透骨酸心墙高基下惨雨酸风积基树本尖酸刻薄甜酸苦辣关于氨基酸的词语开基创业狗猛酒酸开基立业惨雨酸风透骨酸心尖酸克薄拈酸泼醋积基树本甜酸苦辣墙高基下关于氨基酸的造句1、氮素进入植物体而构成氨基酸。2、三种氨基酸修饰玻碳电极表面在中性溶液均呈现荷负电性，对于带负电荷的活性探针离子均具有静电排斥作用。3、另一类氨基酸，像脯氨酸和羟脯氨酸，可能使肽链的方向发生明显的变化。4、离子交换法广泛用于氨基酸的分离纯化。5、莽草酸途径是芳香族氨基酸及其次生代谢物的合成途径，仅在细菌、真菌和植物中存在，而在动物中还没有发现此代谢途径。点此查看更多关于氨基酸的详细信息

只有脯氨酸（pro）是亚氨基酸。分子中不是含有氨基（-NH₂），而是含有亚氨基（-NH-）和羧基，这样形成的氨基酸为亚氨基酸。脯氨酸的分子中含有亚氨基（-NH-）和羧基，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。亚氨基酸的结构是中心C原子上连一个羧基（-COOH），一个亚氨基（-NH-），一个氢（-H）和R基（任意基团）。扩展资料二十种氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸，是组成人体蛋白质的氨基酸。20种氨基酸按R基的性质可分为4组：（1）含非极性、疏水性R基的氨基酸：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）甘氨酸（Gly）色氨酸（Trp）苯丙氨酸（Phe）蛋氨酸（Met）；（2）含极性、中性R基的氨基酸:谷氨酰胺（Gln）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）天冬酰胺（Asn）酪氨酸（Tyr）；（3）含酸性R基的氨基酸：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）；（4）含碱性R基的氨基酸： 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。参考资料来源：百度百科--亚氨基酸参考资料来源：百度百科--脯氨酸参考资料来源：百度百科--二十种氨基酸

1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

L型指的是氨基酸的构象。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。L-型氨基酸在生命活动中的作用：蛋白质是与各种形式的生命活动联系在一起的物质，是组成人体一切细胞、组织的重要成份，没有蛋白质就没有生命。一般来说，蛋白质约占人体全部重量的18%，而氨基酸则是构成蛋白质的基石，没有氨基酸就没有生命，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。人体进食蛋白质后，食物中的蛋白质需要在人体转化成各种氨基酸才能被人体吸收和利用。各种氨基酸都有L-型和D-型，人体能利用的主要是L-氨基酸，各种L-型氨基酸比其相应的D型异构物容易在人体内吸收和利用。不同的L-型氨基酸在人体内的作用也不尽相同。扩展资料⑴甘氨酸：为非人体必需氨基酸。如果甘氨酸的摄入量过多，不仅不会被吸收，还会影响其他氨基酸的吸收，从而影响健康。⑵丙氨酸：预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。⑶缬氨酸：必需氨基酸，促进人体对钙的吸收及积累，促进胃蛋白酶分泌，调节大脑神经及中枢神经，缬氨酸主要作用于黄体、乳腺及卵巢。⑷亮氨酸：必需氨基酸，作为营养增补剂；调味增香剂，降血糖剂。⑸异亮氨酸：必需氨基酸，参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺主要作用于甲状腺、性腺。⑹脯氨酸：用于营养不良、蛋白质缺乏症、严重胃肠道疾病，烫伤及外科手术后的蛋白质补充，无明显毒副作用。⑺丝氨酸：有助于免疫血球素和抗体的产生，维持健康的免疫系统。⑻半胱氨酸：清除黑色素，生成抗氧化剂谷胱甘肽，排毒养颜。⑼甲硫氨酸：又称蛋氨酸，必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⑽天冬酰胺：保护中枢神经系统，抗疲劳，提高运动的耐力。⑾谷氨酰胺：有助于溃疡病症的消除。同时，它能通过血脑屏障促进脑代谢，提高脑机能，与谷氨酸一样是脑代谢的重要营养剂。⑿苏氨酸：必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⒀苯丙氨酸：必需氨基酸，是生产肾上腺素、甲状腺素和黑色素的原料，抑制癌瘤生长，降低药物的毒副作用。⒁酪氨酸：酪氨酸也是构成甲状腺素的重要成分，酪氨酸与神经元的传递有重要的关系。它常被用来治疗忧郁症，甲状腺机能降低，也有助于细胞长久保持年轻化，提高身体的免疫力。⒂色氨酸：重要的营养剂。可参与动物体内血浆蛋白质的更新。⒃天冬氨酸：人体内可以自行合成天冬氨酸，不容易缺乏。⒄谷氨酸：为营养药物可用于皮肤和毛发。易与血氨形成谷酰氨，能解除代谢过程中氨的毒害作用，因而能预防和治疗肝昏迷，保护肝脏，是肝脏疾病患者的辅助药物。⒅赖氨酸：必需氨基酸，促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。⒆组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等病状。⒇精氨酸：维持氮平衡与正常的生理功能，维持正常生长、发育，调节免疫功能．促进伤口愈合。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸

指的是天然型氨基连在α位碳原子上的氨基酸。L型指的是氨基酸的构象。按照旋光性的不同，按计算可分为L型和D型(L和D是拉丁文的字头)。 天然存在的氨基酸都是L型的。α指的是氨基酸连接的位置，氨基连在α位碳原子上的氨基酸叫做α氨基酸。扩展资料：氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的基团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋光性的不同，分为左旋和右旋，即L系和D系，如D-丙氨酸是右旋的和L-丙氨酸是左旋的，恰似左、右手，互为镜像。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L系。注意，一般称D型、L型。生物界各种蛋白质（除一些细菌的细胞壁中的短肽和个别抗生素外）几乎都是由L-氨基酸所构成的，含D-氨基酸的极少。现在我们所说的L，D型氨基酸与偏光性无关。有三种判断方式：Swapping Groups，Onward and Corn。参考资料：α-氨基酸_百度百科

“为什么组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸？” 不一定。但可以说组成天然蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。氨基酸的种类较多，其中人工合成的蛋白质中的氨基酸有很多就不是α-氨基酸。可以这样理解，人造氨基酸，既然都说了，是人造的氨基酸，那么在大自然中就肯定是不存在的，人类身体的结构与大自然的发展相同，体内各种机制也必须与大自然相符，所以在吸收氨基酸的时候必须将别的型号的氨基酸转换为α-氨基酸才能被吸收，因为α-氨基酸是大自然中原本存在的，所以组成人体蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

下面是它的结构通式。结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。这就是它的结构特点。由于α碳上所连接的基团各不相同，所以这个碳原子称为手性碳原子。当一束偏振光通过有手性碳原子的有机化合物时，光的偏振方向将被旋转，根据旋光性的不同，分为左旋和右旋，即L型和D型。构成天然蛋白质的氨基酸都是L型。左旋的α氨基酸，就称为L-α氨基酸。扩展资料：α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NHu2082连接在同一碳原子上 。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。参考资料来源：百度百科——α-氨基酸

　　家长在喂养宝宝的时候，需要随时观察一下宝宝的排便和发育情况。发现异常才可以尽快做好预防，让宝宝能够健康成长。当宝宝出现了牛奶过敏的情况时，可以替换成氨基酸奶粉，那么氨基酸奶粉长体重吗？ 氨基酸奶粉长体重吗 　　氨基酸奶粉吃了不长体重，从营养角度来说，普通奶粉、深度水解奶粉和氨基酸奶粉并没有差别，只是制作工艺的不同。 其实氨基酸奶粉和普通婴儿配方粉一样，能提供0-1岁宝宝生长发育所需的热卡、碳水化合物、脂肪、维生素和矿物质，只是蛋白质全部由氨基酸替代。 氨基酸奶粉只是把牛奶中所富含的蛋白质分解成了分子状态，在微观结构上来说更加细小了，所以氨基酸奶粉只是在产品工艺上与其他的奶粉有着那么一些差别，在营养成分上，市面上的奶粉都是相对来说大致相同的。 吃氨基酸奶粉的宝宝很瘦，这个奶粉可以一直吃着，考虑是肠道菌群紊乱，应该给孩子服用益生菌，调理下肠胃，平时多给孩子喝水，经常顺时针按摩宝宝腹部，促进肠道蠕动。如是乳糖不耐受引起的腹泻，就要老是吃氨基酸奶粉，吃其他奶粉就会腹泻，等大了添加辅食慢慢再停。 全水解奶粉与氨基酸奶粉区别 　　氨基酸奶粉是按照宝宝生长需求使用最小的分子结构氨基酸组合而成的奶粉，同时是100%的氨基酸分子，这样宝宝免疫系统不会对氨基酸产生应激性免疫反应，杜绝因牛奶蛋白过敏而产生症状，氨基酸奶粉适用重度牛奶蛋白过敏。 　　深度水解奶粉是通过水解技术，将牛奶蛋白水解成部分短肽和部分游离氨基酸，从而降低宝宝肠道对蛋白质的吸收应急反应，适用于中轻度的牛奶蛋白过敏氨基酸奶粉不是普通奶粉，是属于特殊医学用途的奶粉，即特医食品，专门给特殊体质宝宝研发的产品。在食用程序上，一般是中、重度蛋白质过敏的宝宝食用半年左右氨基酸奶粉后，可以逐步换成深度水解奶粉，过一定时间段后再依次更换为适度水解奶粉、普通配方奶粉，从而达到正常水平。 氨基酸奶粉、深度水解奶粉都是对蛋白质过敏宝宝起到一个治疗和调理作用，但针对症状不同和食用的顺序不同。以美赞臣品牌下的两款奶粉，安敏速氨基酸方奶粉和安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉为例，前者适用于重度牛奶蛋白过敏宝宝，一般使用安敏速氨基酸配方奶粉1-2个月后转用美赞臣安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉，继续使用8-12个月后，就能和普美赞臣安敏速氨基酸配方奶粉帮助宝宝营养均衡：使用MCT中链不饱和脂肪酸，帮助宝宝吸收;优量水平DHA 助力大脑和体格全面发育，特含多种宝宝所需氨基酸帮助宝宝体格全面发育，体重回归正常发育曲线。

首先看下概念：α-氨基酸是指氨基和羧基连接在同一个C原子上，（α碳原子）再次要了解：蛋白质进入人体必需分解为L型的α-氨基酸才能被吸收，也就是说吸收的氨基酸都是α-氨基酸，，再因为，α-氨基酸在自然界中分布最广的，而且天然存在的α-氨基酸都属于L-构型，L型结构稳定，且D型对人体不利。再者从自然选择上来讲，由于外界的氨基酸α-氨基酸最多也是一个很重要的原因。

α-氨基酸，是羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基取代而生成的化合物。一般为无色的结晶固体，熔点比相应的羧酸或胺类都要高，一般在200 ℃ ~300 ℃，有些氨基酸在加热至熔点温度时便分解。除了甘氨酸外，其他的α-氨基酸都有旋光性。氨基酸一般易溶于水，难溶于有机溶剂。某些氨基酸具有鲜味，如味精的主要成分就是谷氨酸钠盐，也有些氨基酸无味或有苦味。

α-氨基酸，是羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基取代而生成的化合物。一般为无色的结晶固体，熔点比相应的羧酸或胺类都要高，一般在200 ℃ ~300 ℃，有些氨基酸在加热至熔点温度时便分解。除了甘氨酸外，其他的α-氨基酸都有旋光性。氨基酸一般易溶于水，难溶于有机溶剂。某些氨基酸具有鲜味，如味精的主要成分就是谷氨酸钠盐，也有些氨基酸无味或有苦味。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。氨基酸是组成机体蛋白质的基本单位，它对人体有着重要的作用，可以合成蛋白质，如可以合成血红蛋白，参加机体内氧气的运输。氨基酸可以维持体内的总氮平衡状态，尤其是长期发热或者慢性消耗性疾病的患者，补充氨基酸可以纠正机体因消耗造成的负氮平衡状态。此外，氨基酸还可以转变为脂肪和糖，为机体供能，可以参与激素、酶和部分维生素的形成，如胰岛素、各种消化酶、生长激素等等，这些物质在调节机体生理机能、新陈代谢过程中起到十分重要的作用。正常人的氨基酸主要是通过饮食获取，但对于一些疾病人群需要静脉补充氨基酸，如由于肿瘤及慢性疾病长期消耗，严重的烧伤、创伤或感染，导致蛋白质消化、吸收障碍或者分解代谢旺盛，产生低蛋白血症的人群，通常可以选择氨基酸补充。肝硬化人群如果血蛋白明显下降，血液中芳香族氨基酸增多、支链氨基酸减少，容易诱发肝性脑病，可以选择必需氨基酸补充。肾功能不全的人群由于体内呈负氮平衡状态，低蛋白饮食不能够纠正，长期透析、营养不良的病人可以补充九种氨基酸，进行肠外支持治疗。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸。

氨基酸是既含有氨基又含有羧基的有机化合物，在氨基酸中，与羧基直接相连的碳原子就是α-碳原子，如果氨基与α-碳原子直接相连的氨基酸就属于α-氨基酸，组成蛋白质的氨基酸一般都是α-氨基酸。

　　氨基酸奶粉确实是可以长期吃的，营养价值和普通奶粉一样，甚至一样大品牌的氨基酸奶粉营养更加丰富。不过这个氨基酸奶粉毕竟味道不算太好，妈妈们不打算让自己的宝宝长期吃氨基酸奶粉换羊奶? 氨基酸奶粉换羊奶 　　氨基酸奶粉不能直接换羊奶。氨基酸奶粉不同于水解奶粉，水解奶粉也称“低敏奶粉”，是通过特殊工艺把牛奶中的蛋白质降解处理后成为肽链，以降低蛋白的过敏原性。致敏程度的高度取决于肽链的长短，降解程度越深，致敏性就越低。所以根据工艺的复杂程度和肽链的长短，市场上的水解奶粉，又分为部分水解奶粉和深度水解奶粉。 　　部分水解奶粉，只能用于食物过敏的饮食预防;而深度水解奶粉，可用于部分轻到中度牛奶过敏的饮食治疗。对于中度或重度牛奶过敏的宝宝，须食用氨基 酸奶粉。相比水解奶粉，氨基酸奶粉不含任何过敏物质，疗效更好。对宝宝来说，母乳是最好的成长食粮。但当妈妈或宝宝本身出现特殊的健康问题，特殊配方的奶粉，可能就要成为宝宝的主要食物来源了。过敏宝宝、身患特殊疾病的宝宝急需特殊配方奶粉喂养，但却普遍面临购买困难。 　　目前，市场上的奶粉，都属于以科技方法制造的“配方奶粉”，即以牛奶为原料，另外再加入或抽取出某些物质调配而成。但宝宝出现什么样的特殊表现，才需要选用特殊医学用途婴儿配方奶粉(以下简称“特殊配方粉”)， 业内人士指出，由于我国企业研发的特殊配方粉品种和数量并不多，进口品牌的特殊配方奶粉进入中国的品种也不是很齐全，导致有些患特殊疾病的宝宝，如苯丙酮尿症、枫糖尿症、甲基丙二酸血症等，其对应的特殊配方奶粉购买困难，不少宝爸宝妈只能求助于“万能的网络”。 对牛奶蛋白过敏喝深度水解还是氨基酸奶粉 　　氨基酸奶粉是按照宝宝生长需求使用最小的分子结构氨基酸组合而成的奶粉，同时是100%的氨基酸分子，这样宝宝的免疫系统不会对氨基酸产生应激性免疫反应，杜绝了因牛奶蛋白过敏而产生症状，氨基酸奶粉适用于重度牛奶蛋白过敏; 　　深度水解奶粉是通过水解技术，将牛奶蛋白水解成部分短肽和部分游离氨基酸，从而降低宝宝肠道对蛋白质的吸收应急反应，适用于中轻度的牛奶蛋白过敏情况 　　里说下，氨基酸奶粉不是普通奶粉，是属于特殊医学用途的奶粉，即特医食品，专门给特殊体质宝宝研发的产品。指针对患有特殊紊乱、疾病或医疗状况等特殊医学状况婴儿的营养需求而设计制成的粉状或液态配方食品。在医生或临床营养师的指导下，单独食用或与其它食物配合食用，其能量和营养成分能够满足0月龄～12月龄，有特殊医学状况婴儿的生长发育需求。 　　宝宝过敏体质，在婴幼儿时期是最好扭转的。家长一定要注意不能再给宝宝接触过敏源，反复刺激宝宝消化系统，伤肠胃。 在食用程序上，一般是中、重度蛋白质过敏的宝宝食用半年左右氨基酸奶粉后，可以逐步换成深度水解奶粉，过一定时间段后再依次更换为适度水解奶粉、普通配方奶粉，从而达到正常水平。 　　也就是说氨基酸奶粉、深度水解奶粉都是对蛋白质过敏宝宝起到一个治疗和调理作用，但是针对症状不同和食用的顺序不同。以美赞臣品牌下的两款奶粉，安敏速氨基酸配方奶粉和安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉为例，前者适用于重度牛奶蛋白过敏宝宝，一般使用安敏速氨基酸配方奶粉1-2个月后转用美赞臣安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉，继续使用8-12个月后，就能和普通宝宝一样回归正常饮食。

NH2-CH-COOH / R应该是这样，R可以是其他的基团，最简单可以只有一个氢原子... ...

一般来说，氨基酸就是一种分子中有羧基和氨基的有机物，当羧基和氨基连在同一碳原子上时，我们就说这是“阿尔法氨基酸”，也可以称为“天然氨基酸”。 在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。

所谓的深度水解奶粉，其实就是不含有乳蛋白成分，就是这款奶粉是专门针对一些抵抗力差过敏的宝宝研制的，不过这款奶粉的口感方面很淡，没有什么甜味，价格比一般的也要贵一点。1、美赞臣安敏健深度水解配方奶粉这款奶粉采用深度水解技术，使其降低致敏性，更加容易吸收。2、荷兰本土美素深度水解奶粉适合0至6个月对牛奶蛋白过敏的宝宝，能够全面强化宝宝的体质。3、爱他美PEPTI深度水解蛋白配方奶粉专门为牛奶蛋白过敏的宝宝研制，而且成分都很接近母乳。4、雀巢蔼儿舒乳蛋白深度水解配方奶粉适合0至12个月对牛奶蛋白过敏的宝宝，而且未添加蔗糖。5、多美滋优阶贝护乳蛋白深度水解奶粉适合0至12个月对牛奶蛋白过敏的宝宝和体重较轻的宝宝。6、雀巢肽敏舒乳蛋白深度水解配方奶粉具有很低的致敏性，并且能够快速缓解宝宝轻度的过敏反应。7、荷兰本土牛栏pepti深度水解奶粉适合0至6个月对牛奶蛋白过敏的宝宝，能够通过牛乳蛋白的完全来缓解宝宝的过敏症状。8、圣元优博乳蛋白深度水解配方粉大分子牛奶蛋白的致敏性极大程度地降低，科学配比、营养丰富。9、喜宝深度水解奶粉适合较大婴儿食用，奶粉的特点是水解蛋白质，有助于宝宝脑部和神经细胞的发育。10、雅培深度水解奶粉具有较好的防过敏作用，适合牛奶蛋白过敏的宝宝食用。

　　氨基酸奶粉一般如果要跟其他的奶粉互相转化的话，我们要注意转化的时候一定要分阶段的进行转化，如果说转化的叫直接的话，很有可能会出现不适的，那么氨基酸奶粉转奶失败后多久转奶呢? 氨基酸奶粉转奶失败后多久转奶 　　氨基酸奶粉是将蛋白质水解出来直接在奶粉中添加氨基酸，不含有蛋白质的添加，是完全适合乳糖不耐受的宝宝喝的。但是因为热量和奶粉脂肪以及锻炼宝宝肠胃的关系，一般氨基酸奶粉喝3-6个月之后就需要转奶了。但是氨基酸奶粉转奶要考虑宝宝的肠胃适应能力，可不是一般的转奶过程，一定要按照下述方法慢慢转奶： 　　想要给氨基酸奶粉转奶不能混合奶粉，会引起蛋白质冲突，所以一旦决定给氨基酸奶粉抓那你，可以选择深度水解奶粉。深度水解奶粉是含有少量水解蛋白的，可以慢慢提升宝宝的肠胃适应能力。可以先给宝宝早晚继续喂氨基酸奶粉，在中午给宝宝更换深度水解奶粉，持续1周，如果宝宝没有过敏或持续不适的状况，可以继续转奶。 　　再给宝宝在早上和中午喂养深度水解奶粉，晚上喝氨基酸奶粉，观察1周;无碍之后在全部换成深度水解奶粉，在持续观察一周，确定无虞就可以完全转奶了。在喝深度水解奶粉2个月后，可以按照此方法逐渐转为适度水解奶粉，约1个月后转为普通奶粉。这期间如果宝宝有任何过敏现象都不要在继续转奶，因为维持原状，带宝宝恢复健康后再行转奶。 完全水解奶粉是氨基酸奶粉吗 　　氨基酸奶粉是按照宝宝生长需求使用最小的分子结构氨基酸组合而成的奶粉，同时是100%的氨基酸分子，这样宝宝免疫系统不会对氨基酸产生应激性免疫反应，杜绝因牛奶蛋白过敏而产生症状，氨基酸奶粉适用重度牛奶蛋白过敏。深度水解奶粉是通过水解技术，将牛奶蛋白水解成部分短肽和部分游离氨基酸，从而降低宝宝肠道对蛋白质的吸收应急反应，适用于中轻度的牛奶蛋白过敏氨基酸奶粉不是普通奶粉，是属于特殊医学用途的奶粉，即特医食品，专门给特殊体质宝宝研发的产品。在食用程序上，一般是中、重度蛋白质过敏的宝宝食用半年左右氨基酸奶粉后，可以逐步换成深度水解奶粉，过一定时间段后再依次更换为适度水解奶粉、普通配方奶粉，从而达到正常水平。 　　氨基酸奶粉、深度水解奶粉都是对蛋白质过敏宝宝起到一个治疗和调理作用，但针对症状不同和食用的顺序不同。以美赞臣品牌下的两款奶粉，安敏速氨基酸方奶粉和安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉为例，前者适用于重度牛奶蛋白过敏宝宝，一般使用安敏速氨基酸配方奶粉1-2个月后转用美赞臣安敏健LGG乳蛋白深度水解婴儿配方粉，继续使用8-12个月后，就能和普美赞臣安敏速氨基酸配方奶粉帮助宝宝营养均衡：使用MCT中链不饱和脂肪酸，帮助宝宝吸收;优量水平DHA 助力大脑和体格全面发育，特含多种宝宝所需氨基酸帮助宝宝体格全面发育，体重回归正常发育曲线。 　　日常喂养宝宝中，妈妈们也要随时观察宝宝排便和发育情况，尽早做好预防，让宝宝健康成长。当宝宝出现牛奶过敏等症状，宝妈先不要慌，根据宝宝症状来调整氨基酸奶粉和水解蛋白奶粉。看完本篇文章，可千万不要再说不知道氨基酸奶粉和深度水解奶粉的区别了。

a—氨基酸是氨基酸的一类，自然界中的氨基酸都是a—氨基酸，主要有20种。从化学结构上看，氨基酸的特征结构是含有碱性的氨基和酸性羧基的有机化合物，故名氨基酸。a—氨基酸至少有一个氨基和一个羧基是连接在同一个C原子上。根据命名规则，从羧基开始酸，与它相连的C原子为a位，氨基连接在这个原子上，因此就叫a—氨基酸。

α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位，羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物。氨基酸（amino acid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。扩展资料α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NH2连接在同一碳原子上 。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。参考资料来源：百度百科—α-氨基酸

优博氨基酸奶粉好。圣元优博氨基酸奶粉是水解配方，适合一周岁以内的宝宝喝，如果宝宝对牛奶蛋白过敏不能喝普通配方奶粉的，喝这个奶粉就行，属于部分水解配方，牛奶蛋白分子小。

Boc-N-甲基-L-缬氨酸; N-叔丁氧羰基-N-甲基-L-缬氨酸 Boc-N-甲基-O-苄基-L-酪氨酸 BOC-N-ME-TYR-OH Fmoc-N-甲基-L-缬氨酸 N-Fmoc-N-甲基-O-叔丁基-L-苏氨酸 N-Fmoc-N-甲基-O-叔丁基-L-丝氨酸 Boc-N-甲基-L-苯丙氨酸 Fmoc-N-甲基-L-亮氨酸 Fmoc-N-甲基-L-异亮氨酸 FMOC-N-甲基-L-丙氨酸 BOC-N-甲基-L-丙氨酸 BOC-TRYPTOPHANOL Cbz-L-苯丙氨醇 N-Boc-L-苯丙氨醇 Cbz-L-缬氨酸 N-苄氧羰基-O-叔丁基-L-酪氨酸二环己胺盐 N-苄氧羰基-D-色氨酸 N-苄氧羰基-L-色氨酸 N-苄氧羰基-L-苏氨酸 N-苄氧羰基-D-脯氨酸 N-苄氧羰基-L-脯氨酸 N-苄氧羰基-L-苯丙氨酸 N-苄氧羰基-N"-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 N-苄氧羰基-L-亮氨酸 N-CBZ-L-丙氨酸 Cbz-L-谷氨酸 1-苄酯 N-苄氧羰基-L-谷氨酰胺 N-苄氧羰基-L-天门冬氨酸 4-叔丁酯 N-Cbz-L-天冬氨酸 1-甲酯 N-CBZ-L-天冬氨酸; 苯甲氧羰基-L-天门冬氨酸 N-苄氧羰基-L-天冬酰胺 N-苄氧羰基-L-精氨酸 N-CBZ-beta-丙氨酸 苄氧羰基-L-丙氨酸 Fmoc-D-缬氨酸 Fmoc-L-缬氨酸 Fmoc-O-叔丁基-D-酪氨酸 Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸 Fmoc-O-苄基-L-酪氨酸 Fmoc-L-酪氨酸 N-alpha-芴甲氧羰基-N-in-叔丁氧羰基-D-色氨酸 N-alpha-芴甲氧羰基-N-in-叔丁氧羰基-L-色氨酸 Fmoc-D-色氨酸 Fmoc-O-叔丁基-L-苏氨酸 Fmoc-L-苏氨酸 Fmoc-O-三苯甲基-L-苏氨酸 N-芴甲氧羰基-D-丝氨酸 FMOC-O-叔丁基-L-丝氨酸 Fmoc-O-苄基-L-丝氨酸 Fmoc-L-丝氨酸 N-Fmoc-N"-Boc-L-鸟氨酸 Fmoc-D-脯氨酸 Fmoc-L-脯氨酸 Fmoc-D-苯丙氨酸 Fmoc-L-苯丙氨酸 Fmoc-L-蛋氨酸 N"-芴甲氧羰基-N-苄氧羰基-L-赖氨酸 Fmoc-N"-三氟乙酰基-L-赖氨酸 Fmoc-N"-甲基三苯甲基-L-赖氨酸 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-D-赖氨酸 N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸 N-[(9H-芴-9-甲氧基)羰基]-N"-[(2-丙烯氧基)羰基]-L-赖氨酸 Fmoc-(2-氯苄氧基羰基)赖氨酸 Fmoc-D-亮氨酸 Fmoc-L-亮氨酸 Fmoc-L-异亮氨酸 N-Fmoc-N"-三苯甲基-L-组氨酸 N,N"-双(9-芴甲氧羰基)-L-组氨酸 Fmoc-甘氨酸 N-芴甲氧羰基-D-谷氨酸 gamma-叔丁酯 Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸 Fmoc-L-谷氨酸-gamma-苄酯 N-芴甲氧羰基-L-谷氨酸 5-烯丙基酯 N-芴甲氧羰基-L-谷氨酸 1-烯丙基酯 Fmoc-N-三苯甲基-L-谷氨酰胺 Fmoc-L-谷氨酰胺 N-芴甲氧羰基-S-三苯甲基-L-半胱氨酸五氟苯酯 Fmoc-S-叔丁基-L-半胱氨酸 N-Fmoc-S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸 Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸 芴甲氧羰基-S-乙酰氨甲基-L-半胱氨酸 N-芴甲氧羰基-D-天冬氨酸-4-叔丁酯 Fmoc-L-天冬氨酸 beta-叔丁酯 Fmoc-L-天冬氨酸 4-甲酯 Fmoc-L-天冬氨酸 alpha-烯丙酯 Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺 Fmoc-D-天冬酰胺 Fmoc-L-天冬酰胺 N-芴甲氧羰基-N"-甲苯磺酰基-L-精氨酸 N-芴甲氧羰基-N"-硝基-L-精氨酸 N-Fmoc-N"-(4-甲氧基-2,3,6-三甲基苯磺酰基)-L-精氨酸 FMOC-L-精氨酸 FMOC-beta-丙氨酸 FMOC-D-丙氨酸 N-芴甲氧羰基-L-丙氨酸 Boc-L-缬氨酸 Boc-O-(2-溴苄氧羰基)-D-酪氨酸 N-叔丁氧羰基-O-(2-溴苄氧羰基)-L-酪氨酸 Boc-O-苄基-L-酪氨酸 Boc-L-酪氨酸甲酯 N-叔丁氧羰基-N"-醛基-L-色氨酸 BOC-D-色氨酸 N-叔丁氧羰基-L-色氨酸 Boc-O-苄基-D-苏氨酸 N-叔丁氧羰基-L-苏氨酸 N-叔丁氧羰基-O-苄基-L-苏氨酸 BOC-SER(TOS)-OCH3 N-叔丁氧羰基-O-叔丁基-L-丝氨酸二环己胺盐 N-BOC-O-叔丁基-L-丝氨酸 BOC-SER-OBZL Boc-L-丝氨酸甲酯 Boc-L-丝氨酸; N-叔丁氧羰基-L-丝氨酸 BOC-D-脯氨酸羟基琥珀酰亚胺硬脂酸酯 BOC-L-脯氨酸 N-甲基-N-叔丁氧羰基-D-苯丙氨酸 BOC-D-苯丙氨酸 N-叔丁氧羰基-L-苯丙氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-D-鸟氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-L-鸟氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-(2-氯苄氧羰基)-L-鸟氨酸 N-Boc-D-蛋氨酸 Boc-L-蛋氨酸 N-Boc-N"-Cbz-L-赖氨酸 N-Boc-N"-Fmoc-D-赖氨酸 N,N"-二叔丁氧羰基-L-赖氨酸 N-丁二酰亚胺酯 BOC-LYS(BOC)-ONP N-Boc-N"-Fmoc-L-赖氨酸 (S)-2,6-二叔丁氧羰基氨基己酸 N-叔丁氧羰基-N"-乙酰基-L-赖氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-(2-氯苄氧羰基)-L-赖氨酸 N-叔丁氧羰基赖氨酸甲酯盐酸盐 N-(叔丁氧羰基)-D-赖氨酸 N-Boc-L-赖氨酸 BOC-L-亮氨酸 Boc-L-异亮氨酸 N-Boc-N"-对甲苯磺酰基-D-组氨酸 N-叔丁氧羰基-N(咪唑)-(4-甲基苯磺酰基)-L-组氨酸 N-(叔丁氧羰基)-1-(2,4-二硝基苯基)-L-组氨酸 N-Boc-N"-苄氧甲基-L-组氨酸 N-Boc-L-组氨酸 BOC-甘氨酸 BOC-GLU(OFM)-OH 叔丁氧羰基-L-谷氨酸 5-环己酯 N-Boc-L-天冬氨酸-5-叔丁酯 N-叔丁氧羰基-L-谷氨酸 5-苄酯 4-叔丁氧羰基氨基-4-氨基甲酰基丁酸 N-叔丁氧羰基-D-谷氨酸 1-苄酯 Boc-L-谷氨酸 N-Boc-N"-三苯甲基-L-谷氨酰胺 2-叔丁氧羰基氨基-4-氨基甲酰基丁酸 4-硝基苯酯 Boc-L-谷氨酰胺 N-叔丁氧羰基-S-三苯甲基-L-半胱氨酸 Boc-S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸 N-叔丁氧羰基-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸 Boc-S-苄基-L-半光氨酸 S-乙酰胺基甲基-N-叔丁氧羰基-L-半胱氨酸 N-叔丁氧羰基-L-天冬氨酸 4-叔丁酯二环己胺盐 叔丁氧羰基-L-天冬氨酸-4-叔丁酯 Boc-L-天冬氨酸 4-甲酯 Boc-L-天冬氨酸 4-环己酯 Boc-L-天冬氨酸 4-苄酯 Boc-L-天冬氨酸叔丁酯 Boc-L-天冬氨酸 1-苄酯 叔丁氧羰基-N-beta-三苯甲基-L-天门冬酰胺 Boc-L-天冬酰胺 4-硝基苯酯 Boc-D-天冬酰胺 BOC-L-天冬酰胺 N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-L-精氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-甲苯磺酰基-L-精氨酸 N-叔丁氧羰基-N"-(2,2,4,6,7-五甲基二氢苯并呋喃-5-磺酰基)-L-精氨酸 N-Boc-L-精氨酸盐酸盐(一水) BOC-D-精氨酸盐酸盐 (R)-N-叔丁氧羰基-3-碘代丙氨酸甲酯 Boc-beta-丙氨酸 Boc-L-丙氨酸 N-丁二酰亚胺酯 BOC-D-丙氨酸 N-叔丁氧羰基-L-丙氨酸 L-缬氨酸甲酯盐酸盐 L-酪氨酸苄酯对甲苯磺酸盐 O-苄基-L-酪氨酸甲酯盐酸盐 O-苄基-L-酪氨酸苄酯盐酸盐 O-叔丁基-L-酪氨酸 N-乙酰-L-色氨酸 L-酪氨酸甲酯 N-苯甲酰-L-酪氨酸乙酯 L-酪氨酸乙酯盐酸盐 D-色氨酸甲酯盐酸盐 L-苏氨酸甲酯盐酸盐 D-苏氨酸; D-2-氨基-3-羟基丁酸 O-叔丁基-L-丝氨酸甲酯盐酸盐 O-叔丁基-L-丝氨酸 L-丝氨酸甲酯盐酸盐 D-丝氨酸; D-2-氨基-3-羟基丙酸 D-脯氨酰胺 L-脯氨酸甲酯盐酸盐 L-脯氨酸苄酯盐酸盐 L-脯氨酸叔丁酯 L-脯氨酰胺 H-D-PHE-OTBU HCL L-苯丙氨酸叔丁酯盐酸盐 L-苯丙氨酰胺 N-乙酰-L-苯丙氨酸 L-鸟氨酸甲酯二盐酸盐 D-蛋氨酸甲酯盐酸盐 H-MET-OTBU HCL L-蛋氨酸甲酯盐酸盐 蛋氨酰胺 CBZ-L-赖氨酸甲酯盐酸盐 N6-Cbz-L-赖氨酸苄酯盐酸盐 N6-Cbz-L-赖氨酸; N(e)-苄氧羰基-L-赖氨酸 N"-Fmoc-L-赖氨酸 N-Boc-L-赖氨酸甲酯盐酸盐 L-赖氨酸甲酯盐酸盐 L-赖氨酸乙酯二盐酸盐 L-亮氨酸叔丁酯盐酸盐 L-亮氨酸苄酯对甲苯磺酸盐 D-亮氨酸; D-2-氨基-4-甲基戊酸 L-异亮氨酸叔丁酯盐酸盐 L-异亮氨酸甲酯盐酸盐 L-异亮氨酸烯丙酯对甲基苯磺酸盐 N"-甲基-L-组氨酸甲酯 D-组氨酸 甘氨酸叔丁酯盐酸盐 H-GLY-OME.HCL 甘氨酸苄酯对甲苯磺酸盐 GLYCINE BENZYL ESTER HYDROCHLORIDE 乙酰甘氨酸乙酯 N-苄基甘氨酸盐酸盐 L-谷氨酸二叔丁酯盐酸盐 L-谷氨酸-5-叔丁基酯 L-谷氨酸-5-甲酯 L-谷氨酸二乙酯盐酸盐 L-谷氨酸 gamma-乙酯 L-谷氨酸-5-环己酯 L-谷氨酸双苄酯对甲苯磺酸盐 L-谷氨酸-5-苄酯 L-谷氨酸 1-甲酯 N-苯甲酰基-L-谷氨酸 N"-三苯甲基-L-谷氨酰胺 D-谷氨酰胺 N,N"-二(苄氧羰基)-L-胱氨酸 S-Cbz-L-半胱氨酸 S-三苯甲基-L-半胱氨酸 S-叔丁基-L-半胱氨酸盐酸盐 S-甲基-L-半胱氨酸 S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸 S-苄基-L-半胱氨酸 L-半胱氨酸甲酯盐酸盐 L-半胱氨酸乙酯盐酸盐 L-天冬氨酸二叔丁酯盐酸盐 L-天门冬氨酸-4-叔丁基酯 L-天冬氨酸二甲酯盐酸盐 L-天冬氨酸-beta-甲酯盐酸盐 L-天冬氨酸-4-环己酯 L-天冬氨酸双苄酯对甲苯磺酸盐 L-天冬氨酸-4-苄酯 L-天冬氨酸-1-叔丁酯 L-天门冬氨酸 1-甲酯 L-天冬氨酸苄酯 L-天门冬氨酸 N"-(三苯甲基)-L-天冬酰胺 L-天冬酰胺叔丁酯 L-天冬酰胺甲酯盐酸盐 D-精氨酸盐酸盐 N-对甲苯磺酰基-L-精氨酸甲酯盐酸盐 N-对甲苯磺酰基-L-精氨酸 丙氨酸甲酯盐酸盐 N-苯甲酰基-L-精氨酸 N5-[[[(2,3-二氢-2,2,4,6,7-五甲基-5-苯并呋喃)磺酰]氨基]亚氨甲基]-D-鸟氨酸 N"-硝基-D-精氨酸 D-精氨酰胺二盐酸盐 N"-对甲苯磺酰基-L-精氨酸 N"-硝基-L-精氨酸甲酯盐酸盐 N"-硝基-L-精氨酸 L-精氨酰胺二盐酸盐 L-精氨酸乙酯盐酸盐 N-乙酰-L-丙氨酸 L-丙氨酸叔丁酯盐酸盐 L-丙氨酸异丙酯盐酸盐 L-丙氨酸苄酯对甲苯磺酸盐 beta-丙氨酸乙酯盐酸盐 D-丙氨酸甲酯盐酸盐 D-丙氨酸 Boc-5-氨基戊酸 肌氨酸叔丁酯盐酸盐 L-高酪氨酸溴化氢盐 DL-间酪氨酸 N-Fmoc-L-正亮氨酸 Fmoc-4-叔丁氧基-L-脯氨酸 Fmoc-L-苯基甘氨酸 N-(9-芴甲氧羰基)-S-三苯甲基-D-青霉胺 Fmoc-D-2-氨基丁酸 Boc-D-苯甘氨酸 N-乙酰-3,5-二硝基-L-酪氨酸 3-硝基-L-酪氨酸 Fmoc-对硝基-L-苯丙氨酸 3-氨基-L-酪氨酸 N-Fmoc-N"-Boc-L-2,3-二氨基丙酸 Boc-L-4-硝基苯丙氨酸 4-硝基-L-苯丙氨酸 Fmoc-4-甲氧基-L-苯丙氨酸 Boc-O-甲基-L-酪氨酸 4-甲氧基-L-苯丙氨酸 Boc-4-碘-L-苯丙氨酸 4-碘-L-苯丙氨酸 Boc-L-4-氟苯丙氨酸 4-氟-D-苯丙氨酸盐酸盐 L-4-氟苯丙氨酸 3,4-二氯苯丙氨酸 D-4-氯苯丙氨酸 L-4-氯苯丙氨酸 3-氯-L-酪氨酸 3-氯-L-苯丙氨酸 3-氯-D-苯丙氨酸 Boc-4-氨基-D-苯丙氨酸 Fmoc-4-氨基-L-苯丙氨酸 Boc-4-氨基-L-苯丙氨酸 4-氨基-L-苯丙氨酸 L-正亮氨酸 L-羟基脯氨酸 Boc-N"-硝基-L-高精氨酸 高精氨酸 Fmoc-L-瓜氨酸 3-(3-吡啶基)-D-丙氨酸 3-(2-吡啶基)-L-丙氨酸 Fmoc-3-(2-萘基)-L-丙氨酸 Fmoc-3-(2-萘基)-D-丙氨酸 Boc-3-(2-萘基)-L-丙氨酸 Boc-3-(2-萘基)-D-丙氨酸 L-3-(2-萘基)-丙氨酸 D-3-(2-萘基)-丙氨酸 Fmoc-D-3-(1-萘基)丙氨酸 Boc-3-(1-萘基)-L-丙氨酸 3-(1-萘基)-L-丙氨酸 D-3-(1-萘基)-丙氨酸 D-2-氨基丁酸 L-2-氨基丁酸 三苯基氯甲烷 叔丁基二甲基氯硅烷 DDZ 2-溴苄基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 2-氯苄基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯 芴甲氧羰酰胺 氯甲酸-9-芴基甲酯 N,N"-二琥珀酰亚胺基碳酸酯 苯甲氧羰酰琥珀酰亚胺 氯甲酸苄酯 二碳酸二叔丁酯 9-芴甲醇 魏因勒卜链接剂 西伯尔链接剂 4-(羟基甲基)苯氧基乙酸 4-羟甲基苯甲酸 2-羟甲基-3,4-二氢吡喃 7-氨基-4-甲基香豆素 4,5-二氰基咪唑 TSTU; O-(N-琥珀酰亚胺)-1,1,3,3-四甲基脲四氟硼酸酯 N,N,N",N"-四甲基-O-(3,4-二氢-4-氧代-1,2,3-苯并三嗪-3-基)脲四氟硼酸盐 多肽试剂 TCTU TBTU; O-苯并三氮唑-N,N,N",N"-四甲基脲四氟硼酸酯 2-(7-氮杂苯并三氮唑)-N,N,N",N"-四甲基脲四氟硼酸盐 PyBroP; 三吡咯烷基溴化鏻六氟磷酸盐 PyBOP; 六氟磷酸苯并三唑-1-基-氧基三吡咯烷基磷 6-氯-1-羟基苯并三氮唑 HCTU; 6-氯苯并三氮唑-1,1,3,3-四甲基脲六氟磷酸酯 HOOBt; 3-羟基-1,2,3-苯并三嗪-4(3H)-酮 1-羟基苯并三唑 HOAt; N-羟基-7-偶氮苯并三氮唑 HBTU; 苯并三氮唑-N,N,N",N"-四甲基脲六氟磷酸盐 HATU; 2-(7-偶氮苯并三氮唑)-N,N,N",N"-四甲基脲六氟磷酸酯 1-乙基-(3-二甲基氨基丙基)碳酰二亚胺盐酸盐 N,N"-二异丙基碳二亚胺 DEPBT; 3-(二乙氧基磷酰氧基)-1,2,3-苯并三嗪-4-酮 二环己基碳二亚胺 N,N"-羰基二咪唑 卡特缩合剂 N-Boc-N"-Cbz-L-赖氨酸 Fmoc-Pbf-精氨酸 5-氮杂胞嘧啶核苷 N,N-二异丙基亚磷酰胺二叔丁酯 5-乙硫基四氮唑 4-甲氧基三苯基氯甲烷 N,N-二乙基亚磷酸酰胺二苄酯 N,N-二乙基亚磷酰胺二叔丁酯 双(二异丙基氨基)(2-氰基乙氧基)膦 Beaucage 试剂 4,4"-双甲氧基三苯甲基氯

对的，要不就不叫通式啦~虽然也有一些结构看起来有点不太一样的，如脯氨酸的R基与氨基连成环了，但其实脯氨酸还是有氨基的。氨基酸的中心碳原子上必须有：-H-COOH-NH2这三个基团

人体所需的18种氨基酸 氨基酸是构成蛋白质的基本单位，蛋白质在人体内发挥着重要的作用。氨基酸分D型和L型，除蛋氨酸和甘氨酸外，人体 一般只能利用L型氨基酸。自然界中蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸有300多种，但蛋白质仅由20多种氨基酸组成。 异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸为必需氨基酸，这 8种氨基酸在人体内不能 合成或合成数量少不能满足机体需要，必须从每日膳食中供给一定数量，否则就不能维持机体氮平衡。 谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、经脯氨酸、丝氨酸为非必需氨基酸是。非必需氨基酸是相对必需氨基酸而言，并非人体 不需要。它们也参与组成体内蛋白质，为生长发育和正常代谢所必需，如缺乏这些氨基酸仍会引起代谢障碍，但由于这些氨 基酸在膳食提供不足的情况下，体内可以用另外一些氨基酸合成，所以称这些氨基酸为非必需氨基酸。 胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、甘氨酸称为半必需氨基酸。因为它们在体内合成的原料是必需氨基酸，特别是肮氨酸和酪氨 酸分别由蛋氨酸和苯丙氨酸转变而成，所以把这些氨基酸称为半必需氨基酸。 在自然界，所有动植物的组织中都含有蛋白质，凡是含有蛋白质的有机物都是由氨基酸构成的。目前，有些食品的宣传 中强调含有17种氨基酸，这种提法并不确切。因为你随便摘一片树叶，也可测定出17种氨基酸来。一种食物的营养价值除了 看他所含的营养成分外，关键不是含不含有氦基酸，而是其中必需氨基酸占的比例多少和氨基酸之间的比值即氨基酸的模式 是否合理。 蛋白质在代谢过程中，每种必需氨基酸的量处在一定的范围内，过多或过少都会影响另一些氨基酸的利用和新的蛋白质 的合成，故各种氨基酸之间有一个适当比例，这个比例称为氨基酸模式，人奶的模式最接近理想模式。仙德瑞的产品氨基酸 的组成接近人奶的模式。 精氨酸 精氨酸对人体营养的重要性不亚于各种必需氨基酸。精氨酸是鸟氨酸循环（ornithine cycle）中的一员， 具有极重要 的生理意义。精氨酸可增加肝脏中精氨酸酶（arginase）的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。 构成精子的蛋白质中，含有较多的精氨酸。如果精氨酸摄取量太低，精子数量会减少，将导致男性不育症。 精氨酸具有免疫调节功能，对肿瘤有一定的抑制作用，增加精子的数量，加速伤口愈合，增强肌肉组织，治疗肝昏迷， 在体内进入肝后，可提高精氨酸酶的活性，促进血氨以尿素排出体外，对治疗高血氨病有效。 天门冬氨酸 天门冬氨酸是三羧循环中的重要物质。此外，天门冬氨酸也和鸟氨酸循环有密切关系，负有使血液中的氨转变为尿素而 排泄的部分责任。 天门冬氨酸盐在缺氧情况下，能维持心肌收缩，改善心肌收缩力；在冠状供血不足而而致心肌缺氧时，对心肌有保护作 用。天门冬氨酸高氨血症、肝机能障碍等疾颇有良好效果，天门冬氨酸还可用于治疗缺铁性贫血。 胱氨酸、半胱氨酸 胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸。 半胱氨酸可缓解药物中毒，对放射线也有防治效果。它可用于治疗药物中毒，放射线障碍症，白血球球减少症等。半胱 氨酸能促进毛发的生产，可用于治疗秃发症。 胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质，能加速烧伤的恢复及放射性损伤的化学防护，能刺激红、白血球的增加。可用于治 疗皮肤及皮肤损伤、防止皮肤老化和治疗贫血。 甘氨酸 甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源，改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用，寻治疗 前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。 甘氨酸具有缓冲，制酸作用，可中和胃中过多的盐酸和防止药物对胃黏膜的侵害。 组氨酸 组氨酸对成人为非必需氨基酸，但对幼儿却为必需氨基酸，故有时称为“半必需氨基酸”。 组氨酸可促进铁的吸收，可用于治疗贫血。 组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术时的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道 溃疡，对过敏性疾病，如哮喘等也有疗效。 组氨酸可扩张血管，降低血压，因而常用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。 组氨酸可减轻慢性尿毒症患者的肾原性贫血。 组氨酸可减轻风湿性关节炎的症状。 谷氨酸 谷氨酸参与脑蛋白和碳水化合物的代谢，促进氧化过程。 谷氨酸、天门冬氨酸具有兴奋性递质作用。它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸，其兴奋作用只限于中枢 。谷氨酸对改进和维护脑机能是必不可少的，可做为精神病的中枢神经及大脑皮质的补剂，改善神经有缺陷儿童的智力等。 谷氨酸有助于增强大脑功能，缓解疲劳，加速溃疡愈合，还用于治疗肝昏迷等症。 蛋氨酸 蛋氨酸是含硫必需氨基酸，缺乏蛋氨酸时，人或动物食欲减退，生长减缓或不增加体重，肾脏肿大，肝脏铁堆积，最后 导致肝坏死和纤维化。 蛋氨酸，可用于治疗慢性以及急性肝炎，肝硬化等肝的疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、呲啶、喹啉 等有害物质的毒性。 蛋氨酸甲基化后，形成甲基甲硫氨酸，即具有抗溃疡的效果的胃U仙。 丝氨酸 丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧啶、胆碱的前体；丝氨酸和甘氨酸、异亮氨酸等可稳定滴眼液的PH值，且滴眼后无刺激性。 丝氨酸可缓解疼痛，还可作为天然抗精神异常剂。 缬氨酸 缬氨酸是必需氨基酸之一，也是支链氨基酸之一。缬氨酸不足时，神经系统会出现功能紊乱，共济失调，出现四肢震颤 。 晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由 正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5。故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病，也可作为加快创伤愈合的药物 。 亮氨酸 亮氨酸属支链氨基酸，也是必需氨基酸之一。可作为头晕治疗药及营养滋补剂类药物。 异亮氨酸 异亮氨酸是支链、必需氨基酸，能治疗神经障碍，食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。 赖氨酸 赖氨酸为必需氨基酸，为第一限制性氨基酸，可调节人体代谢平衡。赖氨酸不足，会引起蛋白质不平衡，造成胃液分泌 不足，压食，出现营养性贫血病，致使中枢神经受阻，发育不良。 赖氨酸可以显著增加食欲，增加胃蛋白酶和盐酸的分沁，提高胃液分泌功效，促进幼儿的生长和智力发育，防止老年人 记忆力衰退。 赖氨酸能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼的生长。 赖氨酸可治疗因血中氯化物减少所致的铅中毒，与蛋氨酸合用能抑制重症高血压病，同时赖氨酸也是优良的血栓预防剂 。 赖氨酸可防止流产。 色氨酸 色氨酸是必需氨基酸，在营养上是非常重要的。色氨酸缺乏时，可引起神经错乱的幻觉，产生尼克酸缺乏症及性机能受 阻。 医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂、强抗昏迷剂等。色氨酸有助于减轻焦躁不安 ，促进睡眠，亦可控制酒精中毒。 苏氨酸 苏氨酸是必需氨基酸之一，参与脂肪代谢，是人体所不可缺少的氨基酸，缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。 苯丙氨酸 苯丙氨酸是必需氨基酸之一，可作为肾上腺素、甲状腺素和黑色素的原料。 苯丙氨酸可作为抑制剂，有助于抑制食欲，还可作为某些痛症的天然止痛剂。 丙氨酸 丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用。丙氨酸可提高免疫系统功能，预防肾结石，有助于缓解低血糖症，治疗肝功 能障碍和肾上腺功能障碍。 脯氨酸 脯氨酸在结构上与血红蛋白有密切关联。 体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。 脯氨酸衍生物和利尿剂配合，可作具有降压作用的抗高血压药。 脯氨酸有助于伤口愈合、提高学习能力。 酪氨酸 酪氨酸是合成甲状腺素（存在于甲状腺球蛋白内）、肾上腺素的原料，也可作降压药制剂、染发剂。 酪氨酸可以改善性能力，缓解压抑感，亦可抑制食欲，使精神亢奋。求采纳

一般来说人体必须的17种氨基酸，也较为重视 氨基酸的定性测定一、氨基酸的一般显色反应本节介绍三种显色反应：茚三酮法、吲哚醌法和邻苯二甲醛法。前二种是经典的常用显色法，后一种是近年来发展起来的荧光显色法，具有灵敏度高的特点。1. 茚三酮法显色方法有下列数种：①常用法：将点有样品的层析或电泳完毕的滤纸充分除尽溶剂，用 5g/L 茚三酮无水丙酮溶液喷雾，充分吹干，置65℃烘箱中约30min（温度不宜过高，避免空气中氨，以免背景泛红色），氨基酸斑点呈紫红色。为了使各种氨基酸呈现不同颜色，可用下列方法：②用 0.4g 茚三酮，10g 酚和90g 正丁醇的混合液显色。③用 1g/L 茚三酮无水丙酮溶液显色完毕后，再用盐酸蒸汽熏1min。④用 1g 茚三酮，600mL 无水乙醇，200mL 冰醋酸及80mL2,4,6-三甲基吡啶混合液80℃染色5～10min。为了使显色稳定，可用下列方法：⑤配制含醋酸镉 2g 加蒸馏水200mL 及冰醋酸40mL 的贮存液。将上述贮存液加200mL丙酮及2g 茚三酮，即为显色液。点有样品的滤纸上浸有此显色液后，放置于盛有一小杯浓硫酸的密闭玻璃容器中，25℃，18h，或较高温度下适当缩短时间。背景色浅，氨基酸斑点也比较稳定。⑥用含 2g/LCoCl2(或CuSO4)的4g/L 茚三酮异丙酮溶液显色时，氨基酸斑点呈红色，也可在茚三酮显色后喷以含钴、镉或铜等无机离子的异丙醇溶液，斑点自蓝紫色变成红色。2．吲哚醌法（1）原理各种氨基酸与吲哚醌试剂能显示不同颜色，因此可借此辩认氨基酸。氨对吲哚醌显色没有妨碍，但其灵敏度较茚三酮法稍差，显色不稳定，颜色只有在绝对干燥的环境中才能保存。（2）试剂①显色剂：1g 吲哚醌溶于100mL 乙醇及10mL 冰醋酸中（若冰醋酸用量减少则灵敏度稍差）。②底色褪色剂：在 100mL 200g/L 碳酸钠溶液中加入60g 硅酸钠（Na2SiO3u20229H2O）在水浴（60～70℃）中加热搅拌直至完全溶解，待溶液比较清澈为止。在溶解过程中，有时硅酸钠会结成凝胶，此时只需继续搅拌即可溶解。配制时若硅酸钠用量多则褪色较快，但背景容易变黄，硅酸钠用得少（40g），虽裉色较慢，但背景较为洁白。显色步骤层析或电泳后滤纸烘干后，仔细喷上或涂上显色剂，用电吹风迅速吹干，待醋酸气味不太刺鼻时移置100℃烘箱烘5～15min，直至显色为止（温度不要太高，以免引起减色）注意观察所显出的颜色，然后均匀地涂上底色褪色剂，纸的背景即由黄色变为绛红而后逐渐变浅，待黄色背景几乎褪尽时，迅速用电吹风吹干，并随时观察颜色的变化。例如苏氨酸在褪色前为浅红带褐色，褪色后则呈橙黄色或黄色：脯氨酸在褪色前为蓝色，吹干时很快褪成无色。室温较低时，底色褪色很慢，此时可将褪色剂加温到30～40℃。温度过高也不宜，因氨基酸斑点的褪色速度也同时加快，应该避免。其他显色步骤：显色剂为 1g 吲哚醌，1.3g 醋酸锌溶解于70～80mL 热异丙醇中，冷却后加1mL 吡啶。或者1g 吲哚醌，1.5g 醋酸锌溶解于95mL 热异丙醇中，加3mL 水，冷却后加1mL 冰醋酸。点有样品的滤纸仔细喷以显色剂后，80～85℃放置10min，背景可用水迅速浸洗去而不使氨基酸斑点退去由于吲哚醌试剂配制方法不同，对同一种氨基酸所显颜色往往也有差异。3．邻苯二甲醛法邻苯二甲醛法是目前纸上层析、硅胶薄层层析荧光显色氨基酸最灵敏的方法之一，也可用于氨基酸溶液定量，并推广应用于乙内酰苯硫脲氨基酸、多肽和蛋白质的检出和定量。根据文献报道，氨基酸纸上层析灵敏度达0.5μmoL，在硅胶薄层层析上为0.05～0.2μmoL。这里介绍在纸上层析显现氨基酸方法。（荧光胺是另一种常用的荧光试剂，由于荧光胺来源比较困难，这里未作介绍）（1）原理邻苯二甲醛在 2-巯基乙醇存在下，在碱性溶液中与氨基酸作用产生荧光化合物，最适的激发光和发射光波长分别为340nm 和455nm。各种氨基酸显现的荧光强度不同，其相对荧光强度由大到小大致顺序如下：天门冬氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，精氨酸，组氨酸，亮氨酸，丝氨酸，缬氨酸，谷氨酸，苏氨酸，甘氨酸，色氨酸，丙氨酸，苯丙氨酸，赖氨酸，酪氨酸，NH3，脯氨酸和半胱氨酸。（2）试剂邻苯二甲醛显色液：取0.1g 邻苯二甲醛，0.1mg 巯基乙醇，1mL 三乙胺，加丙酮+石油醚（60℃～90℃）（1+1）的混合溶剂至100mL。放置0.5h 后使用。显色步骤将含有氨基酸样品的滤纸浸入邻苯二甲醛显色液中 1min，冷风吹干，在温度18℃以下，湿度50%～90%之间显色0.5h，于紫外灯下观察荧光点。说明在滤纸上显现氨基酸时，邻苯二甲醛浓度以 0.1%为宜。显色时必须有一定的湿度，以便氨基酸溶解，提高分子碰撞机率，并使极性基团解离，促进反应趋于完全。湿度太低，显不出荧光。温度对显现的荧光延时有显著影响，温度高荧光延时短，温度低荧光延时长。二、个别氨基酸的显色反应利用个别氨基酸与某些试剂具有特殊的显色反应定性氨基酸。可应用于纸层析和纸电泳显色，也可单独应用。方法很多，仅将常用的方法介绍如下：1．精氨酸的显色——坂口（Sakaguchi）反应(1)第一种方法试剂：①5g 尿素溶解于100mL0.1g/Lα-萘酚乙醇中。使用前，每100mL 加约5g KOH。②0.7mL 溴水溶解于100mL 5%NaOH 中。显色步骤：在点有样品的滤纸上喷试剂①后，在空气中吹几分种，再喷试剂②。精氨酸或含精氨酸的多肽显红色。此试剂对含精氨酸的蛋白质也适用。(2)第二种方法：试剂：①1g/L 8-羟基喹啉的丙酮溶液。②0.02mL 溴水溶解于100mL 0.5mol/LnaOH 溶液中。显色步骤：将点有样品的滤纸烘干后，喷上试剂①，吹干后，再喷试剂②。精氨酸或其他胍类物质显桔红色。2．胱氨酸和半胱氨酸的显色试剂：①1.5g 亚硝基铁氰化钠（Na2Fe(CN)5NO2u20225H2O）溶于5mL 2mol/L H2SO 4 溶液中，加95mL 甲醇。此时会有沉淀产生，可保存一个月以上。使用时在每100mL 上述溶液中加10mL 28%氨水，过滤除去沉淀，清液仅能保持一天左右。②2g 氰化钠溶于5mL 水中，然后加95mL 甲醇。此时有沉淀产生，使用时只需摇匀即可。显色步骤：半胱氨酸的显色：在滤纸上喷以试剂①的清液，5min 后半胱氨酸显红色。胱氨酸的显色：先将滤纸浸入试剂②，迅速取出，稍等片刻再喷试剂甲的清液，5min 后胱氨酸显红色。也可以把试剂②配制的浓度增加一倍，在显色前混和，再喷到滤纸上。3．甘氨酸的显色试剂；0.1g 邻苯二甲醛溶于100mL 77%乙醇中。显色步骤：点有样品的滤纸喷上试剂，甘氨酸显墨绿色，在汞灯（365nm）下显巧克力棕色。吲哚醌显色后，再用此试剂仍有效。以甘氨酸为N 端的小肽也能显色，但其N 端被保护后，以及其他氨基酸均不显色。4．脯氨酸的显色试剂：1g 吲哚醌和1.5g 醋酸锌，1mL 醋酸，5mL 蒸馏水混和，再加入95mL 异丙醇。新鲜配制。显色步骤：层析滤纸除尽溶剂，喷上以上试剂，80℃～85℃烘箱内放置30min，脯氨酸显蓝色，再以30℃温水漂洗除去多余的试剂后，背景为白色或浅黄色。也可剪下脯氨酸斑点，在试管中加入5mL 水饱和酚，在黑暗中洗脱15min，间歇振摇，于610nm 测定其吸光度。从已知标准曲线即可求得样品内脯氨酸含量，测定范围5～20μg。5．丝氨酸和羟赖氨酸的显色试剂：①0.035mol/L 过碘酸钠（748mgNaIO4 溶于数毫升甲醇中，加2 滴6mol/L 盐酸，再用甲醇稀释至100mL）。②15g 醋酸铵加0.3mL 冰醋酸，加1mL 乙酰丙酮，用甲醇稀释到100mL。显色步骤：点有样品的滤纸吹干，先喷试剂①，近干后再喷试剂②，室温放置 2h，紫外灯下照射0.5h，丝氨酸和羟赖氨酸呈黄色斑点，在紫外线下都有荧光。6．羟脯氨酸的显色试剂：①1g 吲哚醌溶于100mL 乙醇及10mL 冰醋酸。②1g 对二甲胺苯甲醛溶于100mL的丙酮浓盐酸（9＋1）混合液中。（此试剂不稳定，隔数日后溶液颜色增深发黑，灵敏度降低，故用时新鲜少量配制。显色步骤：将待鉴定的溶液点于小方块纸上，干后先点上试剂①，热风吹干。这时纯羟脯氨酸呈墨绿色，纯脯氨酸呈深蓝色（极灵敏），对其他氨基酸呈程度不同的紫红色（不太灵敏）；然后再点上试剂②吹干，如溶液中含有羟脯氨酸即转变为玫瑰红色，而其他氨基酸与吲哚醌所生成的颜色则褪去。7．色氨酸的显色(1)第一种方法试剂：1g 对二甲氨基苯甲醛加90mL 丙酮，10mL 浓盐酸。新鲜配制。显色步骤：点有样品的滤纸干燥后，喷上以上试剂，在室温下放置几分钟后，色氨酸显蓝色或紫红色。茚三酮显色后，仍可使用本法。(2)第二种方法：试剂：10mL 35%甲醛加10mL25%盐酸，20mL 无水乙醇。显色步骤：点有样品的滤纸喷上以上试剂后，100℃烘5min，色氨酸在长波长紫外光下呈现荧光（黄-橙-带绿色）。8．酪氨酸的显色试剂：①0.1%α-亚硝基β-萘酚的95%乙醇溶液。②10%硝酸水溶液。显色步骤：点有样品的滤纸喷上试剂①后，吹干，再喷试剂②，然后在100℃烘3min，酪氨酸或含酪氨酸的多肽在浅灰绿色的背景上显红色，0.5h 后转变为桔红色，其后渐退去。灵敏度1～2μg 酪氨酸。茚三酮显色后，再用此试剂处理，仍能显色，茚三酮所显出的紫红色斑点变成红色。9．酪氨酸和组氨酸的显色——pauly 反应试剂：①4.5g 对氨基苯磺酸与45mL 12mol/L 盐酸共热溶解，以蒸馏水稀释至500mL。用时取出30mL，在0℃与等体积的5%亚硝酸钠水溶液相混合。（室温放置太长会失效）②10%碳酸钠水溶液。显色步骤：点有样品的滤纸上喷试剂①，片刻后再喷试剂②。组氨酸及含组氨酸的多肽显桔红色；酪氨酸及含酪氨酸的多肽显浅红色。第六节 氨基酸定量测定一、氨基酸的一般定量测定（一）甲醛滴定法1．原理氨基酸具有酸性的-COOH 基和碱性的-NH2 基。它们相互作用而使氨基酸成为中性的内盐。当加入甲醛溶液时，-NH2 基与甲醛结合，从而使其碱性消失。这样就可以用标准强碱溶液来滴定-COOH 基，并用间接的方法测定氨基酸总量。反应式（有三种不同的推论）如下：2．方法特点及应用此法简单易行、快速方便，与亚硝酸氮气容量法分析结果相近。在发酵工业中常用此法测定发酵液中氨基氮含量的变化，来了解可被微生物利用的氮源的量及利用情况，并以此作为控制发酵生产的指标之一。脯氨酸与甲醛作用时产生不稳定的化合物，使结果偏低；酪氨酸含有酚羧基，滴定时也会消耗一些碱而致使结果偏高；溶液中若有铵存在也可与甲醛反应，往往使结果偏高。3．操作方法吸取含氨基酸约 20mg 的样品溶液于100mL 容量瓶中，加水至标线，混匀后吸取20.0mL置于200mL 烧杯中，加水60mL，开动磁力搅拌器，用0.05mol/L 氢氧化钠标准溶液滴定至酸度计指示pH8.2，记录消耗氢氧化钠标准溶液mL 数，供计算总酸含量。加入10.0mL 甲醛溶液，混匀。再用上述氢氧化钠标准溶液继续滴定至pH9.2，记录消耗氢氧化钠标准溶液毫升数。同时取 80mL 蒸馏水置于另一200mL 洁净烧瓶中，先用氢氧化钠标准溶液调至pH8．2，（此时不计碱消耗量），再加入10.0mL 中性甲醛溶液，用0.05mol/L 氢氧化钠标准溶液滴定至pH9.2，作为试剂空白试验。4．结果计算氨基酸态氮质量分数（%）=式中：V1——样品稀释液在加入甲醛后滴定至终点（pH9.2）所消耗氢氧化钠标准溶液的体积，mL；V2——空白试验加入甲醛后滴定至终点所消耗的氢氧化钠标准溶液的体积，mL；c——氢氧化钠标准溶液的浓度，mol/L；m——测定用样品溶液相当于样品的质量，g；0.014——氮的毫摩尔质量，g/mmoL。5．说明①本法准确快速，可用于各类样品游离氨基酸含量测定。②浑浊和色深样液可不经处理而直接测定。(二)茚三酮比色法1．原理氨基酸在碱性溶液中能与茚三酮作用，生成蓝紫色化合物（除脯氨酸外均有此反应），可用吸光光度法测定。该蓝紫色化合物的颜色深浅与氨基酸含量成正比，其最大吸收波长为 570nm，故据此可以测定样品中氨基酸含量。2．操作方法(1)标准曲线绘制准确吸取 200μg /mL 的氨基酸标准溶液0.0、0.5、1.0、1.5、2.0、2.5、3.0mL（相当于0、100、200、300、400、500、600μg 氨基酸），分别置于25mL 容量瓶或比色管中，各加水补充至容积为4.0mL，然后加入茚三酮溶液（20g/L）和磷酸盐缓冲溶液（pH 为8.04）各1mL，混合均匀，于水浴上加热15min，取出迅速冷至室温，加水至标线，摇匀。静置15min后，在570nm 波长下，以试剂空白为参比液测定其余各溶液的吸光度A。以氨基酸的微克数为横坐标，吸光度A 为纵坐标，绘制标准曲线。(2)样品测定吸取澄清的样品溶液 1～4mL，按标准曲线制作步骤，在相同条件下测定吸光度A 值，用测得的A 值在标准曲线上可查得对应的氨基酸微克数。3．结果计算氨基酸含量（mg/100g）=式中：c——从标准曲线上查得的氨基酸的质量数，μg；m——测定的样品溶液相当于样品的质量，g。4．说明及注意事项①通常采用的样品处理方法为：准确称取粉碎样品 5～10g 或吸取样液样品5～10mL，置于烧杯中，加入50mL 蒸馏水和5g 左右活性炭，加热煮沸，过滤，用30～40mL 热水洗涤活性炭，收集滤液于100mL 容量瓶中，加水至标线，摇匀备测。②茚三酮受阳光、空气、温度、湿度等影响而被氧化呈淡红色或深红色，使用前须进行纯化，具体操作可参阅黄伟坤等编著《食品检验与分析》。(三)非水溶液滴定法1．原理氨基酸的非水溶液滴定法是氨基酸在冰醋酸中用高氯酸的标准溶液滴定其含量。根据酸碱的质子学说：一切能给出质子的物质为酸，能接受质子的物质为碱；弱碱在酸性溶剂中碱性显得更强，而弱酸在碱性溶剂中酸性显得更强，因此本来在水溶液中不能滴定的弱碱或弱酸，如果选择适当的溶剂使其强度增加，则可以顺利地滴定。氨基酸有氨基和羧基，在水中呈现中性，而在冰醋酸中就能接受质子显示出碱性，因此可以用高氯酸等强酸进行滴定。本法适合于氨基酸成品的含量测定。允许测定的范围是几十毫克的氨基酸2．测定(1)直接法（适用于能溶解于冰醋酸的氨基酸）：精确称取氨基酸样品50mg 左右，溶解于20mL 冰醋酸中，加2 滴甲基紫指示剂，用0.100mol/L 高氯酸标准液滴定（用10mL 体积的微量滴定管），终点为紫色刚消失，呈现蓝色。空白管为不含氨基酸的冰醋酸液，滴定至同样终点颜色。(2)回滴法（适用于不易溶解于冰醋酸而能溶解于高氯酸的氨基酸）：精确称取氨基酸样品30～40mg 左右，溶解于5mL0.1mol/L 高氯酸标准溶液中，加2 滴甲基紫指示剂，剩余的酸以醋酸钠溶液滴定，颜色变化由黄，经过绿、蓝至初次出现不褪的紫色为终点。3．说明(1)能溶解于冰醋酸的氨基酸，可以用直接法测定的有：丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、组氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、缬氨酸、异亮氨酸和苏氨酸。不易溶解于冰醋酸，但能溶解于高氯酸可以回滴法测定的有：赖氨酸、丝氨酸、胱氨酸和半胱氨酸。(2)谷氨酸和天冬氨酸在高氯酸溶液中也不能溶解，可以将样品溶解于2mL 甲酸中，再加20mL 冰醋酸，直接用标准的高氯酸溶液滴定。(四)邻苯二甲醛法(OPT 法)1．原理邻苯二甲醛在 2-巯基乙醇存在下，于碱性溶液中与氨基酸作用产生荧光化合物，最适的激发光和发射光波长分别为340 和455nm。可能产物为：各种氨基酸显现的荧光强度不同，其相对荧光强度由大到小大致顺序如下：天门冬氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，精氨酸，组氨酸，亮氨酸，丝氨酸，缬氨酸，谷氨酸，苏氨酸，甘氨酸，色氨酸，丙氨酸，苯丙氨酸，赖氨酸，酪氨酸，NH3，脯氨酸，和半胱氨酸。本法可用于测定游离氨基酸的含量。灵敏度较茚三酮法约高 100 倍以上，可测到0.1～1×10－4mol 氨基酸。如用于血清中α-氨基氮的测定，每次血清用量只需5～10μL。与另一种荧光试剂（萤光胺）一样，空白无荧光，只有与氨基酸结合才产生荧光。缺点是与脯氨酸不产生荧光，邻苯二甲醛与半胱氨酸荧光值太低。荧光胺已有用于氨基酸自动分析定量分析，但由于试剂昂贵及个别氨基酸反应不满意，目前还未普遍应用。(五)三硝基苯磺酸法三硝基苯磺酸（TNBS）是定量测定氨基酸的重要试剂之一。TNBS 在偏碱性的条件下与氨基酸反应，先形成中间络合物，如下式所示：中间络合物在光谱上有二个吸收值相近的高峰，分别位于355nm 和420nm 附近。然而溶液一旦酸化，中间络合物转化成三硝基苯-氨基酸（TNP-氨基酸），420nm 处的吸收值显著下降，而350nm 附近的吸收峰则移至340nm 处。利用 TNBS 与氨基酸反应的这一特性，可在420nm 处（偏碱性溶液中）或在340nm（偏酸性溶液中）对氨基酸进行定量测定。下表列出各种氨基酸与TNBS 反应后在不同条件下测定的吸光度。在340nm 处，各氨基酸的吸收度大致相近，而在420nm 处的吸光度因氨基酸种类而异；在加入适量SO32－时，吸收值升高。本法允许的测定范围是 0.05～0.4μmol 氨基酸。表 10-3 各种氨基酸与TNBS 反应后在不同条件下测定的吸光度氨基酸种类 碱性溶液① 酸性溶液加 SO3①取不同含量氨基酸液1mL，加4%NaHCO3 1mL，0.1%TNBS 1mL，于40℃反应2h，用水补充至4mL，在420nm 处测定。制作氨基酸浓度—吸光度坐标图，从曲线中求得各氨基酸于1μmol 时的吸光度。②条件同上，但在与TNBS 反应时加0.01mol/L Na2SO3 1mL，最后总体积也是4mL，同样在420nm 处测定。③条件同①，但与 TNBS 反应后加1mol/L HCl 1mL 酸化，在340nm 处测定。(六)乙酰丙酮和甲醛荧光法1．原理氨基酸与乙酰丙酮和甲醛反应，生成 N-取代基2,6-二甲基-3,5-二乙酰基1,4-二氢吡啶，产生黄-绿色荧光，可用荧光分析法检测。主要反应如下：乙酰丙酮 甲醛 氨基酸 荧光物质2．试剂混合试剂：取1mol/L 乙酸钠溶液10mL，加入乙酰丙酮溶液0.4mL 和30%甲醛溶液1mL，用水稀释至30mL。3．测定取氨基酸液 1mL，加入混合试剂1mL，用棉花塞满试管口，避光于100℃下加热10min，冷却，加水2mL，然后测定荧光值。表 10-4 各种氨基酸的发射波长和检测范围化合物（激发波长405nm） 发射波长（nm） 检测范围（mg/L）甘氨酸 485 2～10苯丙氨酸 490 8～40丝氨酸 485 5～25半胱氨酸（盐酸盐） 500 20～100谷氨酸 485 20～100与标准相比较求出样品中的氨基酸含量。二、个别氨基酸的定量测定（一）赖氨酸的测定1．原理用铜离子阻碍游离氨基酸的α-氨基,使赖氨酸的ε-氨基可以自由地与1-氟-2,4 二硝基苯(FDNB)反应,生成ε-DNP-赖氨酸。经酸化和用二乙基醚提取,在波长390nm 处有吸收峰,从而求出样品中游离赖氨酸的含量.2．试剂(1)氯化铜液：称28.0g 无水氯化铜，用水稀释至1000mL。(2)磷酸三钠溶液：称68.5g 无水磷酸钠,用水稀释至1000mL。(3)硼酸盐缓冲液（pH9.1～9.2）：称54.64g 带有10 结晶水的四硼酸钠，用水稀释至1000mL 。(4)磷酸铜悬浮液：搅拌情况下，把氯化铜液200mL，缓慢倒入400 mL 的磷酸三钠溶液中，把悬浮液以2000r/min 速度离心5min ，用硼酸盐缓冲液再悬浮沉淀物，洗涤离心3 次，把最后的沉淀物悬浮在硼酸盐缓冲液中，并用缓冲液稀释至1L。(5)1-氟-2，4 二硝基苯(FDNB)溶液：吸取FDNB10mL 用甲醇稀释至100mL。(6)赖氨酸-HCl 标准溶液：称取一定量赖氨酸-HCl，用水配成200mg/L 的工作标准液。(7)100g/L 丙氨酸溶液。3．测定(1)称取通过40 目筛的均匀试样1.00g，置于100mL 烧瓶中。另吸取赖氨酸-HCl 标准工作液5mL（相当1mg 赖氨酸-HCl），连同试剂空白同时进行试验。(2)向各烧瓶中加入25mL 磷酸铜悬浮液，然后再加10%丙氨酸1.0mL,振摇15min。吸取10%FDNB 溶液0.5mL.置于各处理烧瓶中,将烧瓶置沸水中加热15min。(3)取出烧瓶,立即加入1mol/LHCl 溶液25mL,并不断摇动使之酸化和分散均匀。(4)烧瓶中的溶液冷却至室温,用水稀释至100mL.取约40mL 悬浮液进行离心。(5)用25mL 二乙基醚提取上清液3 次，除去醚。并将溶液收集于有刻度试管中,于65℃水浴中加热15min，以除去残留的醚。并记录溶液的毫升数。(6)吸取上述各处理液10mL，分别与95%乙醇溶液10mL 混合，用滤纸过滤。(7)用试剂空白液凋零，测定样液A390nm，与赖氨酸-HCl 标准液对照，求出样品中赖氨酸-HCl 的含量。本法在 0～40mg/L 赖氨酸溶液范围内呈良好线性关系。4．说明(1)添加一定量的中性氨基酸如丙氨酸，增加总氨基酸的浓度，有助于赖氨酸-HCl 浓度具有良好的线性关系。(2)用醚提取酸性溶液，可将所有中性或酸性的DNP-氨基酸衍生物除去，并把FDWB的产物破坏，否则这些产物在390nm 处存在干扰。（二）色氨酸的测定1.原理样品中的蛋白质经碱水解后，游离的色氨酸与甲醛和含铁离子的三氯乙酸溶液作用，生成哈尔满化合物（norharman），具有特征荧光值，可以进行定量测定。2．试剂(1)0.3mmol/L 三氯化铁-三氯乙酸溶液：称取三氯化铁(FeCl3u20226H2O)41mg，加入10%三氯乙酸溶液溶解并定溶至500mL。(2)2%甲醛：量取甲醛溶液(36%～38%)5.5mL，加水至100mL。(3)色氨酸标准溶液：称取10mg 色氨酸，用0.1mol/LNaOH 溶液溶解并定容至100mL,置棕色瓶中备用,使用时用水稀释成1mg/L 的标准溶液.3．测定称取样品粉末 100～200mg 于离心管中，加入4mL 乙醚,摇匀后过夜，以3000r/min 速度离心。将乙醚提取液移入试管内,并用乙醚洗涤残渣3 次，收集乙醚液于试管中，于40℃水浴除去醚。残留物中加入6.25mol/L N aOH 4mL，火焰封口，于110℃水解16～24h。水解液用4mol/L HCl 溶液调节至pH6～8 后,用水定容至50mL,过滤备用。吸取滤液 0.2mL，加入2%甲醛0.2mL 和0.3mmol/L 三氯化铁-三氯乙酸混合液2mL，摇匀后于100℃水浴中加热1h，取出，冷却后用水定容至10mL。在激发波长为365nm，发射波长449nm 条件下，测定样品的荧光强度，与色氨酸标样作对照，求出样品中色氨酸含量。本法在 0～10mg/L 色氨酸溶液范围内呈良好线性关系。

多肽链能够形成α-螺旋。肽链的α-螺旋的稳定性与其一级结构有极大关系。多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。影响α-螺旋形成及稳定的因素： 1）R基小且不带电荷，易形成α-螺旋。 2）存在空间位阻：极大的侧链基团是影响α-螺旋稳定性的第一大因素，较大的氨基酸残基的R侧链集中的区域，不利于α-螺旋的生成。 3）同种电荷的互斥效应：带相同电荷的侧链，使两个单体之间发生同电荷互斥的现象。当连续酸性或碱性氨基酸存在时，也不利于α-螺旋的生成。 4）不能形成氢键：脯氨酸由于其亚氨基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Cα-N键不能旋转，所以是α-螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α-螺旋，形成一个“结节”。因此，脯氨酸或羟脯氨酸残基存在时，同样不能形成α-螺旋。 5）侧链构象不稳定：甘氨酸由于侧链太小，构象不稳定，也是α-螺旋的破坏者。

G Gly Glycine 甘氨酸 -H A Ala Alanine 丙氨酸 -CH3 V Val Valine 缬氨酸 -CH-(CH3)2 L Leu Leucine 亮氨酸 -CH2-CH(CH3)2 I Ile Isoleucine 异亮氨酸 -CH(CH3)-CH2-CH3 F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 -CH2-C6H5 W Trp Tryptophan 色氨酸 -C8NH6 Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 -CH2-C6H4-OH D Asp Aspartic acid 天冬氨酸 -CH2-COOH N Asn Asparagine 天冬酰胺 -CH2-CONH2 E Glu Glutamic acid 谷氨酸 4.07 -(CH2)2-COOH K Lys Lysine 赖氨酸 -(CH2)4-NH2 Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 -(CH2)2-CONH2 M Met Methionine 甲硫氨酸 -(CH2)-S-CH3 S Ser Serine 丝氨酸 -CH2-OH T Thr Threonine 苏氨酸 -CH(CH3)-OH C Cys Cysteine 半胱氨酸 -CH2-SH P Pro Proline 脯氨酸 -C3H6 H His Histidine 组氨酸 杂环,如图 R Arg Arginine 精氨酸 -(CH2)3-NH-C(-NH)-NH2

一、按人体需要分：非必需氨基酸和必须氨基酸。其中必需氨基酸的意思是：人体必须但是人体自身又无法合成的氨基酸主要有苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸；而非必须氨基酸则有天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、半胱氨酸、组氨酸、丝氨酸、甘氨酸、精氨酸、酪氨酸、丙氨酸。二、按R基的极性分类：R基有电荷的氨基酸有5种，其中天冬氨酸和谷氨酸的R基解离后带负电，故又称酸性氨基酸，赖氨酸、精氨酸和组氨酸的R基解离后带正电，故又称碱性氨基酸。R基有极性但不带电荷的氨基酸有7种：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸。R基为非极性的氨基酸有8种。三、α-氨基酸：组成生命蛋白质的20种氨基酸都可看成是羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被-NH2取代而生成的化合物，与羧基相邻的碳原子为α位，依次为β、γ……，20种氨基酸中，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。四、手性与旋光性、L型与D型氨基酸手性碳即碳原子上所连的四个基团或原子各不相同，凡是具有手性碳原子的物质都具有旋光性。能使偏振光振动平面旋转的性质称为物质的旋光性。人为规定-COOH在C原子的上端时，-NH2在左边的为L型，-NH2在右边的为D型，它们互为镜像或称手性关系，即左手和右手关系（如图）。20种氨基酸都是L型氨基酸，除甘氨酸不具手性，不具旋光性，其它氨基酸都具有。

碱水解的中间反应机理请打开下面的链接： 色氨酸为何在沸水中被破坏我还没查到，不好意思 脯氨酸结构式的图片链接如下： http://www.chemyq.com/xz/img/img3/344-25-2.gif 其中的含氮五元环与吡咯的骨架一致，只不过不含双键，且羧基位于环上的α碳原子上，因此脯氨酸的系统命名法叫做β-吡咯烷基-α-羧酸。

氨基酸的结构就是至少有一个氨基和羧基连在同一个碳原子上面，同时还有一个H基和R基，R基是个代号而已，可以有很多种，氨基酸的不同就是由于R基的不同导致的。

本品为复方制剂，其组分为每1000ml含：L-脯氨酸(C5H9NO2)1.00gL-丝氨酸(C3H7NO3) 1.00gL-丙氨酸(C3H7NO2) 2.00gL-异亮氨酸(C6H13NO2)3.52gL-亮氨酸(C6H13NO2) 4.90gL-门冬氨酸(C4H7NO4)2.50gL-酪氨酸(C9H11NO3) 0.25gL-谷氨酸(C5H9NO4)0.75gL-苯丙氨酸(C9H11NO2)5.33gL-精氨酸盐酸盐(C6H14N4O2HCl) 5.00gL-赖氨酸盐酸盐(C6H14N2O2HCl)4.30gL-缬氨酸(C5H11NO2)3.60gL-苏氨酸(C4H9NO3)2.50gL-组氨酸盐酸盐(C6H9N3O2HClH2O) 2.50gL-色氨酸(C11H12N2O2)0.90gL-蛋氨酸(C15H11NO2S)2.25gL-胱氨酸(C6H12N2O4S2)0.10g甘氨酸(C2H5NO2) 7.60g山梨醇(C6H14O6)50.00g辅料：亚硫酸氢钠(NaHSO3) 0.5g

生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸（其中脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸）氨基酸的构型：自然选择L型， D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。色泽和颜色 各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。味感 氨基酸及其衍生物具有一定的味感，如酸、甜、苦、成等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲，一般来说，D一型氨基酸都具有甜味，其甜味强度高于相应的L一型氨基酸。扩展资料1、氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。2、蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。参考资料来源：百度百科-氨基酸参考资料来源：百度百科-蛋白质

脯氨酸在肽链中形成拐角。脯氨酸（Proline，缩写为Pro 或P），化学式为C5H9NO2，分子量为115.13，是一种环状的亚氨基酸。α-亚氨基酸，中性，等电点为6.30，水中溶解度比任何氨基酸都大，25℃时100g水中可溶162 g左右。易潮解不易得结晶，有甜味。与茚三酮溶液共热，生成黄色化合物。一旦进入肽链后，可发生羟基化作用，从而形成4-羟脯氨酸，是组成动物胶原蛋白的重要成分。羟脯氨酸也存在于多种植物蛋白质中，尤其与细胞壁的形成有关。植物体在干旱、高温、低温、盐渍等多种逆境下，常常有脯氨酸的明显积累。在临床、生物材料、工业等方面均有广泛应用 。我们知道脯氨酸有三种形式DL-脯氨酸，L-脯氨酸、D-脯氨酸，通常所说的脯氨酸就是L-脯氨酸，天然存在的一种氨基酸，常温下本品为柱状晶体。加热下到215-220℃ 迅速分解。能溶于热水和乙醇。微具甜味，有吸湿性。在碱性溶液中消旋化。[α]D25-86.5°(水)，-60.4°(5N盐酸)。分布于多种蛋白质中。为海洋浮游生物中一种含量居中的氨基酸；也存在于海水、颗粒物和海洋沉积物中。