氨基酸

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸3种；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸2种；中性氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸。扩展资料：氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考链接：百度百科-氨基酸

在碱性溶液中，氨基酸的羧基离解出氢离子而带负电荷呈酸性：在酸性溶液中，氨基酸的氨基结合氢离子而带正电荷呈碱性。”-NH3+是氨基结合氢离子的形式。写全是R-NH3+由于氨基酸分子中有羧基和氨基，因此，氨基酸既可以提供质子呈酸性，又可以接受质子呈碱性。氨基酸为HA,得到一个质子H2A+失去一个质子A-,H2A-(Ka1)->HA-(Ka2)->A-Ka1Ka2分别是两步反应的平衡常数，根据溶液酸碱度，氨基酸浓度可以求出当前状态的浓度积，与Ka1Ka2比较可以判断氨基酸在当前状态呈酸性还是碱性

分为三类：中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸中性氨基酸： 脂肪族氨基酸：甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸 含羟基氨基酸：丝氨酸，苏氨酸 含硫氨基酸：半胱氨酸，甲硫氨酸（蛋氨酸） 亚氨基酸：脯氨酸

碱性氨基酸有3种，分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。1、精氨酸：在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。2、赖氨酸：人类和哺乳动物的必需氨基酸之一，不能自身合成，只能从食物中补充。赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低。赖氨酸在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面都具有积极的营养学意义。3、组氨酸：是一种人类儿童时期必需氨基酸，人类成年后才可以自己合成组氨酸。组氨酸具有很强的血管舒张作用。氨基酸：氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

碱性氨基酸分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸）即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。碱性氨基酸在条医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。碱性氨基酸的注意事项：碱性氨基酸在人体内碱性氨基酸是一种维持人类生理机能的重要平衡氨基酸，它会帮助我们将摄入的糖分转变成脂肪，从而释放出能量来维持我们身体各项组织器官的运行。它会参与到我们体内构成酶，激素以及部分维生素的过程当中，在人体处促进代谢率的过程起着十分重要的作用。但需要注意的是碱性氨基酸不能过多摄入，吃多了的话很容易导致人体蛋白吸收过于旺盛，而且这些蛋白物质无法消化，就会在人体内逐渐的转变成脂肪堆积在人体的肌肉组织上，很容易促使人产生发胖的问题。

碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸3种；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸2种；中性氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸。扩展资料：氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考链接：百度百科-氨基酸

1、通常根据羧基和氨基的数目来确定氨基酸的酸性，分子中羧基数目大于氨基的氨基酸为酸性氨基酸。 2、通常根据氨基酸分子中所含氨基(一NH2 )和羧基(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。碱性氨基酸有：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。芳香族氨基酸有：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

【答案】：C组成人体内蛋白质的20种氨基酸中，碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，故选C。本题其他选项，苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。扩展资料：对标准氨基酸化学性质的认识为理解生物化学的中心，根据R基团的不同性质将氨基酸分类可使这一问题简化。按照R基团的极性（polarity）或在生理pH（接近pH7.0）下与水相互作用的趋势等可将它们分为非极性、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）R基团的氨基酸。20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。参考资料来源：百度百科-氨基酸参考资料来源：百度百科-极性氨基酸

全部碱性氨基酸不全是是必需氨基酸。碱性氨基酸(basicaminoacid)指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。其中组氨酸与赖氨酸属于人体不能合成的八种必需的氨基酸之例，精氨酸为半必需氨基酸。碱性氨基酸在医药上具有很重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料的强化剂，特别适用于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸可用于生产治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎和消化道溃疡等的药物。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NHu2082） 和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基， 等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

【答案】：E色氨酸和苏氨酸属于极性中性氨基酸，天冬 氨酸和谷氨酸属于酸性氨基酸。

【答案】：C组成人体内蛋白质的各种氨基酸中，碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸，它们都有两个氨基一个羧基，其中精氨酸还比赖氨酸多一个亚氨基。故选C。苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸，这四种氨基酸均为一氨基一羧基。

碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸） 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。通常根据氨基酸分子中所含氨基（一NH2）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类，各类氨基酸的组成和性质有截然不同之处。中性氨基酸含1个氨基和1个羧基，等电点pI一般在6.2-6.8之间；酸性氨基酸含1个氨基和2个羧基， 等电点约在2.8-3.2之间；碱性氨基酸则含有2个氨基和1个羧基，等电点约在9.7-10.7之间。扩展资料碱性氨基酸在医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。精氨酸在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。本品有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。与组氨酸，赖氨酸共同为碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-碱性氨基酸参考资料来源：百度百科-酸性氨基酸参考资料来源：百度百科-精氨酸

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

【答案】：EAB两项，色氨酸和苏氨酸属于极性中性氨基酸；CD两项，天冬氨酸和谷氨酸属于酸性氨基酸。

1.基础知识（若学过氨基酸的酸碱性，可直接pass） 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的。但它们的酸碱解离常数比一般的羧基-COOH和氨基-NH2低。 例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12 大多数的羧酸：Ka=10-5 这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO - 。 可以把测得氨基酸的Ka值看成是氨基酸中铵离子的酸度：Ka~NH3+ 把测得氨基酸的Kb值看成是氨基酸中羧酸根离子的碱度：Kb~COO- 氨基酸即带有氨基，又带有羧基，所以是两性化合物，既能和酸反应，也能和碱反应。在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。 若能水解的氨基个数少于能水解的羧基个数(溶液呈酸性)，则为酸性氨基酸，包括：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；若能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)，则为碱性氨基酸，包括：赖氨酸，精氨酸，组氨酸，脯氨酸四种。 2.氨基酸的电泳 当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。 在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。 氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示：见 图片 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。 中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低 。当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。 *********************************************************************这一部分是比较难理解，不清楚的地方还可以再问我。向左转|向右转

酸性溶剂是指给出质子能力较强的溶剂，如冰醋酸、丙酸等是常用的酸性溶剂；酸性溶剂适于作为滴定弱碱性物质的介质。酸性溶剂，给出质子能力较强的溶剂称为酸性溶剂。如冰醋酸、丙酸等是常用的酸性溶剂。酸性溶剂适于作为滴定弱碱性物质的介质。

1.基础知识（若学过氨基酸的酸碱性，可直接pass） 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的。但它们的酸碱解离常数比一般的羧基-COOH和氨基-NH2低。 例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12 大多数的羧酸：Ka=10-5 这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO - 。 可以把测得氨基酸的Ka值看成是氨基酸中铵离子的酸度：Ka~NH3+ 把测得氨基酸的Kb值看成是氨基酸中羧酸根离子的碱度：Kb~COO- 氨基酸即带有氨基，又带有羧基，所以是两性化合物，既能和酸反应，也能和碱反应。在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。 若能水解的氨基个数少于能水解的羧基个数(溶液呈酸性)，则为酸性氨基酸，包括：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；若能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)，则为碱性氨基酸，包括：赖氨酸，精氨酸，组氨酸，脯氨酸四种。 2.氨基酸的电泳 当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。 在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。 氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示：见 图片 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。 中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低 。当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。 *********************************************************************这一部分是比较难理解，不清楚的地方还可以再问我。向左转|向右转

-NH3+是氨基结合氢离子的形式。写全是R-NH3+由于氨基酸分子中有羧基和氨基，因此，氨基酸既可以提供质子呈酸性，又可以接受质子呈碱性。楼主所说的中和趋势可以这么理解。记氨基酸为HA,得到一个质子H2A+失去一个质子A-,H2A-(Ka1)->HA-(Ka2)->A。

酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：1、非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸2、极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸3、酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸4、碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸

先看普通氨基酸，设有p1，p2那么pI=(p1+p2)/2酸性氨基酸，设有p1要先写出氨基酸电性由最+到最-的过程，如谷氨酸，从NH3+（aCOOH，R-COOH）到NH3+（aCOO-，R-COOH）到NH3+（aCOO-，R-COO-）最后到NH3（aCOO-，R-COO-）。生成的NH3+（aCOO-，R-COOH）是电性为0的两性离子。计算等电点的时候，就是用这个离子左右的pk值的和除以2得到的。扩展资料：1、对于侧链R基不解离得中性氨基酸来说，pI=1/2（pKa1+PKa2）。2、对于有多个解离基团的氨基酸来说，只要写出它的解离公式，然后取等电兼性离子两边的pKa的平均值则得出其pI值。注：pI值与该离子浓度基本无关，只取决于等电中性离子A0两侧的pK值。参考资料来源：百度百科-氨基酸等电点

分类方法有很多种，依据也各不相同，对生物来说比较重要的是生物体自身能否合成，这个在第4点。1.根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸：中性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸，这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基酸性氨基酸有谷氨酸、天门冬氨酸，这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。2.根据氨基酸的极性分类：非极性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸极性氨基酸有色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸3.按其亲水性、疏水性可分为：亲水性氨基酸：D, E, H, K, Q, R, S, T, 羟脯氨酸, 焦谷氨酸疏水性氨基酸：A, F, I, L, M, P, V, W, Y, α-氨基丁酸, β-氨基丙氨酸, 正亮氨酸未定类：C和G4.根据生物体能否自身合成：必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸；人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。 非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NH₂）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基，等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

氨基酸分类记忆口诀：1.非极性疏水性氨基酸：有甲（甲硫氨酸）乙（异亮氨酸）丙（丙氨酸）三个胖子（脂肪族），其中乙在问它携（缬氨酸）带的兄弟（亮氨酸），：“你俯（脯氨酸）着身子干（甘氨酸）啥呢？”2.极中（极性中性）撕（丝氨酸）半（半胱氨酸）天（天冬酰胺）古（谷氨酰胺）书（苏氨酸）3.芳香（芳香族氨基酸）老（酪氨酸）本（苯胺酸）色（色氨酸）4.酸（酸性氨基酸）甜（天冬氨酸）苦（谷氨酸）5.捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）一颗水晶（精氨酸）珠（组氨酸）氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。·氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。

e,天冬氨酸有了两个羧基，明显是酸性氨基酸。。

楼主把分类搞混了，我来具体说一下吧。首先根据氨基酸极性（疏水性）可分为：极性（疏水）氨基酸；极性（亲水）氨基酸；极性（亲水）带负电荷氨基酸；极性（亲水），带正电荷氨基酸。其次根据氨基酸酸碱性可分为：中性氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸。最后根据氨基酸分子的化学结构可分为：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环族氨基酸；杂环亚氨基酸。

人体中有20种必需氨基酸共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。人体有20种不同的氨基酸，它们为人体或动物合成蛋白质所必需，多属L-型α-氨基酸。根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸（甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基；酸性氨基酸（谷氨酸、天门冬氨酸），这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基；碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。

　　必须氨基酸作为考研重要的一部分，题目相对简单但是稍有记忆偏差便容易出错。那我们有什么好的记忆诀窍吗?以下是我为你带来的必须氨基酸的记忆方法，希望能帮到你。 　　必须氨基酸记忆口诀 　　先赋打油诗一首： 　　六伴穷光蛋，酸谷天出门， 　　死猪肝色脸，只携一两钱。 　　一本落色书，拣来精读之， 　　芳香老本色，不抢甘肃来。 　　六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋u2192半胱、光、蛋(甲硫)氨酸u2192含硫氨基酸 　　酸谷天出门：酸、谷、天u2192谷氨酸、天门冬氨酸u2192酸性氨基酸 　　死猪肝色脸：丝、组、甘、色u2192丝、组、甘、色氨酸u2192一碳单位来源的氨基酸 　　只携一两钱：支、缬、异亮、亮u2192缬、异亮、亮氨酸u2192支链氨基酸 　　一本落色书：异、苯、酪、色、苏u2192异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸u2192生糖兼生酮 　　拣来精读之：碱、赖、精、组u2192赖氨酸、精氨酸、组氨酸u2192碱性氨基酸 　　芳香老本色：芳香、酪、苯、色u2192酪、苯丙、色氨酸u2192芳香族氨基酸 　　不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖u2192脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸u2192不参与转氨基的氨基酸 　　必须氨基酸趣味记忆法 　　人体八种必须氨基酸(第一种较为顺口) 　　1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 　　2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 　　3.鸡旦酥，晾(亮)一晾(异亮)，本色赖。 　　4.借来一两本淡色书。 　　★生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 　　生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸)，其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 　　★酸性氨基酸： 　　天谷酸：天上的谷子很酸，(天冬氨酸、谷氨酸) 　　★碱性氨基酸： 　　赖精组： 　　芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 　　色老笨：只可意会不可言传。 　　★一碳单位的来源 　　肝胆阻塞死(甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸)。(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸)，顺序一定要记清，色》酪》苯丙， 　　★酶的竞争性抑制作用 　　按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆： 　　1.“竞争”需要双方：底物与抑制剂之间; 　　2.为什么能发生“竞争”：二者结构相似; 　　3.“竞争的焦点”：酶的活性中心; 　　4.“抑制剂占据酶活性中心”：酶活性受抑。 　　★糖醛酸，合成维生素C的酶 　　古龙唐僧(的)内子(爱)养画眉(古洛糖酸内酯氧化酶) 　　★DNA双螺旋结构的特点： 　　右双螺旋，反向平行 　　碱基互补，氢键维系 　　主链在外，碱基在内 　　★维生素A总结 　　V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。 　　萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。 　　主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见， 　　还使上皮不健全，得上干眼易感染。 　　促进发育抗氧化，氧压低时更明显。 　　★DNA双螺旋结构 　　DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，靠氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。(AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个。螺距34点中间即3.4) 　　★RNA和DNA的对比如下： 　　两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。 　　RNA中为核糖，DNA中含有胸。 　　★维生素B6 　　B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。 　　他们的磷酸物，脱羧又转氨。 　　★三羧酸循环 　　乙酰草酰成柠檬，柠檬又成u03b1-酮 　　琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。 　　★u03b2-氧化 　　u03b2-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢， 　　硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。 　　★酮体 　　酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸， 　　再加u03b2-羟丁酸，生成部位是在肝， 　　肝脏生酮肝不用，体小易溶往外送， 　　容易摄入组织中，氧化分解把能功。

氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性，氨基酸的两性解离方式：1、氨基酸中碱性的氨基与酸性溶液中的质子相结合而呈现阳离子。2、氨基酸中酸性的羧基在碱性溶液中与OH结合，失去质子而变成阴离子。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质，蛋白质分子中含有多个可解离的酸性或碱性基团，在氨基酸水溶液中加入酸或碱，致使羧基和氨基的离子化程度相等时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。扩展资料氨基酸的化学性质：1、氨基的反应酰化反应，与亚硝酸反应，与醛反应，磺酰化反应，与DNFB反应，成盐反应。2、羧基的反应氨基酸的羧基和其他有机酸一样，在一定条件下可以发生酰化、成酯、脱羧和成盐反应，3、水合茚三酮反应（ninhydrin reaction）α-氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中共热，反应后经失水脱羧生成氨基茚三酮，再与水合茚三酮反应生成紫红色，最终为蓝色物质。这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸结构与分类（一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸 共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。 侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。 侧链含硫原子：Cys, Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E） 侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q） 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。 3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。 B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。 基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu （二）不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 （三）非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。 二、氨基酸的性质 （一）物理性质 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400; W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1"、K2"来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK"值的算术平均值。 氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1" 、pK2" 、pK3"表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK"处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 氨基酸的滴定曲线如图。 （二）化学性质 1.氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。 （4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应 α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。 （5）磺酰化 氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。 （6）与DNFB反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。 （7）转氨反应 在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。 2.羧基的反应 羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。 3茚三酮反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。 4.侧链的反应 丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。 半胱氨酸侧链巯基反应性高： （1）二硫键(disulfide bond) 半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。 （2）烷化 半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。 半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。 （3）与重金属反应 极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。 5. 以下反应常用于氨基酸的检验： l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。 l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。 l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。 l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。 在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。 三、色谱与氨基酸的分析分离 1.色谱（chromatography）的发展史 最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。 2.色谱的分类： 按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等； 按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等； 按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等 3.色谱的应用 可用于分离、制备、纯度鉴定等。 定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。 氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显著的成就。现在这些方法已自动化。 氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下： Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

1、通常根据羧基和氨基的数目来确定氨基酸的酸性，分子中羧基数目大于氨基的氨基酸为酸性氨基酸。 2、通常根据氨基酸分子中所含氨基(一NH2 )和羧基(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。碱性氨基酸有：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。芳香族氨基酸有：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

碱性氨基酸包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸， 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。碱性氨基酸(basic amino acid)指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。其中组氨酸与赖氨酸属于人体不能合成的八种必需的氨基酸之例，精氨酸为半必需氨基酸。碱性氨基酸在医药上具有很重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料的强化剂，特别适用于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸可用于生产治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎和消化道溃疡等的药物。

【答案】：C组成人体内蛋白质的各种氨基酸中，碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸，它们都有两个氨基一个羧基，其中精氨酸还比赖氨酸多一个亚氨基。故选C。苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

正确答案:C解析：组成人体内蛋白质的20种氨基酸中，碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，故选C。本题其他选项，苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

碱性氨基酸为极性带正电荷的氨基酸，有3种：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 酸性氨基酸为极性带负电荷的氨基酸，有2种：天冬氨酸、谷氨酸。 氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供 能源，氨基酸是一切生命之元。

碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸） 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。通常根据氨基酸分子中所含氨基（一NH2）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类，各类氨基酸的组成和性质有截然不同之处。中性氨基酸含1个氨基和1个羧基，等电点pI一般在6.2-6.8之间；酸性氨基酸含1个氨基和2个羧基， 等电点约在2.8-3.2之间；碱性氨基酸则含有2个氨基和1个羧基，等电点约在9.7-10.7之间。扩展资料碱性氨基酸在医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。精氨酸在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。本品有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。与组氨酸，赖氨酸共同为碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-碱性氨基酸参考资料来源：百度百科-酸性氨基酸参考资料来源：百度百科-精氨酸

所谓酸性氨基酸就是分子中羧基多余氨基，反之就是碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸。谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸，组氨酸，精氨酸

碱性氨基酸有3种，包含精氨酸、赖氨酸、组氨酸。 1、精氨酸：主要用于治疗肝性脑病，可以用于体内尿素的形成，使人体内产生氨转换为无毒的尿素，尿素可由尿液排出，从而降低血氨的浓度，也适用于治疗由其他原因引起的血氨增高所导致的疾病。 2、赖氨酸：主要作用是可以促进人体发育，增强人体免疫力，提高中枢神经组织功能，还可以提高智力，提高记忆力，增进食欲，改善营养不良，也可以预防心脑血管疾病的发生。 3、组氨酸：主要作用是维持身体组织的健康发育，特别是包围神经细胞的髓磷脂鞘，并确保来自大脑的信息传递到身体的各个部位，对于治疗精神疾病等具有一定的作用。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NHu2082） 和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基， 等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。扩展资料：对标准氨基酸化学性质的认识为理解生物化学的中心，根据R基团的不同性质将氨基酸分类可使这一问题简化。按照R基团的极性（polarity）或在生理pH（接近pH7.0）下与水相互作用的趋势等可将它们分为非极性、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）R基团的氨基酸。20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。参考资料来源：百度百科-氨基酸参考资料来源：百度百科-极性氨基酸

氨基酸20种除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

一、构成蛋白质的酸性氨基酸有天冬氨酸，谷氨酸。二、构成蛋白质的碱性氨基酸有精氨酸，赖氨酸，组氨酸。

二者的区别主要是侧链基团（R基）的结构。酸性氨基酸指侧链R中带有羧基的氨基酸，包括谷氨酸glu和天冬氨酸asp碱性氨基酸指侧链中有含氮碱性基团或杂环的氨基酸，包括组氨酸his，精氨酸arg和赖氨酸lys

其实是这样的 所谓的酸性氨基酸 是相对的-COOH更多 -COOH是通过能电离出H+显酸性 但是电离完后剩下的COO-是他的共轭碱 带负电荷 他这个带什么电荷 其实都是共轭酸碱带的 就是已经电离完了之后带的电话 但是COOH是可以电离出H+所以 如果含COOH更多 电离出的H+也更多当然是酸性的 不过他已经电离出的共轭碱是带负电荷的 在溶剂中

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 　　极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 希望能帮助你。^__^

嗯，那倒不是。碱性氨基酸一般就指R基上有氨基的-NH2，包括赖氨酸、精氨酸等。在强酸中容易被破坏的氨基酸主要是色氨酸及羟基氨基酸、酰胺类氨基酸。色氨酸上有一个吲哚环，也就是苯并吡咯环，在强酸下吡咯环可能会质子化并形成吡咯树脂。羟基氨基酸（主要是烷烃链羟基，如丝氨酸及苏氨酸）上的羟基会与硫酸起反应，生产酯类，但这个反应是可逆的。天冬酰氨及谷氨酰胺的酰氨基与酸反应，成长天冬氨酸及谷氨酸。PS：以上的破坏机理是我个人的推论，不是标准答案。对，选色氨酸。

问题一：20种氨基酸中哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸，哪些是中性？ 20 种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为 3 种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸 2 种；其他 15 种为中性氨基酸。 问题二：氨基酸都有哪些 氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸,下面我们具体了解一下氨基酸的种类. 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 氨基酸的种类多用途也是比较广泛的,在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物.由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一. 问题三：碱性氨基酸和酸性氨基酸的有哪些 极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种： 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 ：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 问题四：氨基酸有哪些种类? 已知基本氨基酸有二十个品种，它就象26个英文字母可以组合成无数英文单词一样,每种蛋白质可以包含数千种氨基酸,起复杂的组合真是不可思议. 人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸: 赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。人体能自己制造的我们称之为非必须氨基酸: 氨基酸对人体的作用: 一.甘氨酸 （GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） 1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三.蛋氨酸 （MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 四.酪氨酸（TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五.组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果 六.苏氨酸（THR）人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七.丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八.异亮氨酸 （ILE） 1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九.色氨酸（TRY） 1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十.胱氨酸（CYS） 1、有治疗脂肪肝和解毒效果 2、治疗皮肤的损伤，对病后、产后脱发有疗效 十一.赖氨酸（LYB） 1、参与结缔组织罚微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗透性 2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长 3、提高钙的吸收，促进骨骼生长 4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状十二.天门冬氨酸（ASP） 1、降代血氨，对肝有保护作用 2、对肌肉有保护作用，可治疗心绞痛，对心肌梗塞等有防治效果 3、增加鲜味，促进食欲 十三.缬氨酸（VAL） 1、促使神经系统功能正常 2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调 3、可作为肝昏迷的治疗药物 十四.苯丙氨酸（PHE）在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成 十五.脯氨酸（PRO）对高血压有疗效作用 十六.丝氨酸 （SER） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分 3、结核细菌病有效果，可治疗肺病 十七.谷氨酸 （GLU） 1、降低血氨，有解氨毒的作用 2、参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细胞功能的作用，促进智力的增加 3、对严重肝功能不全，肝昏迷，酸中毒......>>

碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸3种；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸2种；中性氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸。扩展资料：氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考链接：百度百科-氨基酸

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

氨基酸是酸碱两性物质，也分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸， 主要看侧链基团的性质。如果侧链基团含有羧基就是酸性，若果侧链基团含有氨基等碱性基团，就是碱性氨基酸。否则为中性氨基酸！碱性氨基酸有 精氨酸，赖氨酸，组氨酸；酸性氨基酸有 天冬氨酸，谷氨酸。

【答案】：B①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸等。碱性氨基酸(basic amino acid)指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。其中赖氨酸属于人体不能合成的八种必需的氨基酸之例，精氨酸为半必需氨基酸。碱性氨基酸在医药上具有很重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料的强化剂，特别适用于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸可用于生产治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎和消化道溃疡等的药物。以上内容参考：百度百科——碱性氨基酸

碱性氨基酸有3种，分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。精氨酸：在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素。赖氨酸：人类和哺乳动物的必需氨基酸之一，不能自身合成，只能从食物中补充。赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中。组氨酸：是一种人类儿童时期必需氨基酸，人类成年后才可以自己合成组氨酸。 碱性氨基酸有3种，分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。 1、精氨酸：在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。 2、赖氨酸：人类和哺乳动物的必需氨基酸之一，不能自身合成，只能从食物中补充。赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低。赖氨酸在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面都具有积极的营养学意义。 3、组氨酸：是一种人类儿童时期必需氨基酸，人类成年后才可以自己合成组氨酸。组氨酸具有很强的血管舒张作用。

28．三联体密码共有(64)个，其中(61)个代表(20)种氨基酸

最早提出遗传密码这一名词的是量子力学奠基人之一，奥地利物理学家施勒丁格(E．Schrodinger，1944)。第一个提出遗传密码具体设想的是美国物理学家G．Gamov，他通过推算提出了三联体密码子的概念，并且进一步推论一种氨基酸可能不止有一个密码子。克里克(Crick)、布伦纳(S．Brenner)等人以T4噬菌体作为主要研究材料，证实了三联体密码子决定20种不同的氨基酸。第一个用实验破译密码子的是马太(Matthaei)和尼伦伯格(Nirenberg)，1961年，他们在实验室内把大量的大肠杆菌磨碎制成无细胞提取液，其中含有蛋白质合成所必须的各种酶和氨基酸，然后装入试管，加入少量ATP和人工合成的聚尿嘧啶核苷酸，结果合成的肽链完全是由Phe连接起来的。这一实验说明，Phe的密码子一定是UUU。用同样的方法，得知Pro的密码子是CCC、Lys的密码子是AAA等。随着技术的改进，以后又人工合成了6种不同的mRNA多聚体，每个多聚体只含有2个碱基，用它们作模板进行蛋白质合成实验。结果表明，在合成的肽链中一种氨基酸和另一种氨基酸的比例决定于上述的碱基比例。例如，用70％的U和30％的A合成RNA，U和A是自由排列的，UUU顺序的三联体的机率是0.7×0.7×0.7≈0.34，即有34％的三联体是UUU。而三联体UUA的机率是0.7×0.7×0.3≈0.15，即15％的三联体是UUA。用上述比例合成的RNA作模板，进行蛋白质的合成。结果发现了30％的聚Phe链和15％的聚Leu链。证明UUU是Phe密码子，而UUA则是Leu的密码子。

把信使RNA链上决定一个氨基酸的相邻的三个碱基叫做一个“密码子”,亦称三联体密码。

甲携来一本亮色书——甲（甲氨酸）携（缬氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（本氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸），构成人体的氨基酸共20多种，我提到的是人体必需的八种氨基酸，是人体不能合成、必须直接从外界获取的，而其他的人体都可以利用吸收的其它营养物质合成，高中生物学过的。

phe是苯丙氨酸，苯丙氨酸，化学式为C9H11NO2，分子量为165.19，系统命名为2-氨基苯丙酸，是α-氨基酸的一种，具有生物活性的光学异构体为L-苯丙氨酸。苯丙氨酸常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，属芳香族氨基酸。在体内大部分经苯丙氨酸羟化酶催化作用氧化成酪氨酸，并与酪氨酸一起合成重要的神经递质和激素，参与机体糖代谢和脂肪代谢。phe的性质：苯丙氨酸具有氨基酸的通性，包括与酸碱反应生成内盐、氨基与2,4-二硝基氟苯（DNFB）、亚硝酸、卤代烃反应、羧基的成酯、酸酐、酰胺反应。苯丙氨酸可与茚三酮反应生成显蓝～紫红物质。苯丙氨酸系统命名为2-氨基苯丙酸，是α－氨基酸的一种，具有生物活性的光学异构体为L-苯丙氨酸（L-Phenylalanine）比旋光度为－35.1°。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。以上内容参考：百度百科-二十种氨基酸以上内容参考：百度百科-苯丙氨酸

那是苯环。苯(Benzene, C6H6)一种碳氢化合物即最简单的芳烃，在常温下是可燃、有致癌毒性的无色透明液体，并带有强烈的气味。它难溶于水，易溶于有机溶剂，本身也可作为有机溶剂。苯具有的环系叫苯环，苯环去掉一个氢原子以后的结构叫苯基。苯环是最简单的芳环，由六个碳原子构成一个六元环，每个碳原子接一个基团，苯的6个基团都是氢原子。因此，苯环以前都写成单双键交替排列的形式，这样正好满足价键。但实验表明，苯不能使溴水或酸性KMnO4褪色，这说明苯中没有碳碳双键。研究证明，苯环主链上每两个碳原子之间的键均相同，是由一个既非双键也非单键的键（大π键）连接。所以，现在苯环也可以写成一个六边形，中间一个圆圈的形式。这种形式与前面说的单双键交替式现在均可使用，是同样的意思。如果只有单键相连的六边形，那就是环己烷了，是另一种饱和环状烃链，那就不是苯丙氨酸了。建议你先补一些有机化学的基础知识再看生化，不然会很吃力，也容易理解错误。

苯丙氨酸。化学式为C9H11NO2，分子量为165.19，系统命名为2-氨基苯丙酸，是α-氨基酸的一种，具有生物活性的光学异构体为L-苯丙氨酸。苯丙氨酸常温下为白色结晶或结晶性粉末固体，减压升华，溶于水，难溶于甲醇、乙醇、乙醚。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，属芳香族氨基酸。在体内大部分经苯丙氨酸羟化酶催化作用氧化成酪氨酸，并与酪氨酸一起合成重要的神经递质和激素，参与机体糖代谢和脂肪代谢。苯丙氨酸具有氨基酸的通性，包括与酸碱反应生成内盐、氨基与2,4-二硝基氟苯（DNFB）、亚硝酸、卤代烃反应、羧基的成酯、酸酐、酰胺反应。苯丙氨酸可与茚三酮反应生成显蓝～紫红物质。生理作用L-苯丙氨酸可被转换成另外一种DNA编码氨基酸L-酪氨酸。L-酪氨酸之后会被转换为L-多巴，L-DOPA接着会被转换为多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素，这3种物质都属于儿茶酚胺。苯丙氨酸与色氨酸使用相同的主动转运通道来穿过血脑屏障，并在大剂量的情况下阻止血清张力素的产生。在人类苯丙氨酸最终可代谢成一系列不同的物质。木脂素来自苯丙氨酸和酪氨酸。苯丙氨酸可被苯丙氨酸解氨酶转换成肉桂酸。以上内容参考：百度百科-苯丙氨酸

(1)参与蛋白质的合成的核酸有MRNA、RRNA和TRNA①MRNA是指导蛋白质合成的模板，mRNA携带来自DNA的遗传信息，其开放阅读框的密码子系列直接编码蛋白质多肽链的一级结构。②TRNA既是氨基酸的转运工具又是读码器。每一种氨基酸都有自己的TRNA，它转运氨基酸并将其连接到肽链C端，且每一种TRNA都有一个反密码子，它可以直接与MRNA的密码子结合，达到相互识别的目的。③核糖体合成蛋白质的机器，核糖体是由RRNA和蛋白质组成的核蛋白颗粒，由大小亚基组成，可经一系列反应合成蛋白质（3） 蛋白质合成的氨基酸排列是由MRNA上的密码子排列顺序决定的。规律是起始密码子是第一个编码氨基酸的密码子，且读玛的是每相邻三个碱基组成密码子，然后就一个密码子一个密码子地编码过去，直至遇见终止密码子，编码终止。

开放阅读框架需要66个氨基酸。开放阅读框是结构基因的正常核苷酸序列，从起始密码子到终止密码子的阅读框可编码完整的多肽链，其间不存在使翻译中断的终止密码子。

在构成基因的核苷酸序列中存在着一些最终翻译成蛋白的碱基段,每三个连续碱基(即三联“ 密码子”） 编码相应的氨基酸.其中有一个起始“密码子”--AUG/ATG和三个终止“ 密码子”,终止“ 密码子”提供 终止信号.当细胞机器沿着核酸合成蛋白链并使其不断延伸的过程中遇到终密码子时,蛋白的延伸反应终止,一个成熟（或提前终止的突变）蛋白产生.因此开放阅读框是基因序列的一部分,包含一段可以编码蛋白的 碱基序列.由于拥有特殊的起始密码子和直到可以从该段碱基序列产生合适大小蛋白才出现的终止密码子,该段碱基序列编码一个蛋白.x0d现在有很多找ORF的,包括在线的,如：x0dORF Finding的功能x0dORF Finding 被用来预测已存在的编码区的小基因序列.它较早应于序列设计,应用优于长片断、高质量的匹配.进而,它提供了比用标准基因编码查询更有用的信息.ORF Finding 把提交序列分成六个亚区,并对这六个阅读框分别进行默认,赋予每个亚区一个确定其编码内容的度量,如果可能,将对每一亚区进行进一步分析.每个亚区按照已有的分类结果,被随机提交给查找它们是否编码 蛋白质的特定测试收集器.最后只有那些具有编码潜能的重要区域才被报导.ORF Finding 识别是证明一个新的DNA序列编码特定的蛋白质的部分或全部的先决条件,可用于大规模的开放式阅读框寻找.x0d使用说明测试过程:当一个基因被识别、其DNA序列被解读时,人们往往仍然无法 弄清相应的蛋白序列是什么.这是因为在没有其它信息的前提下,DNA序列可以按六种框架阅读和翻译 （每条链三种,对应三种不同的起始密码子）.ORF Finding 针对小基因序列,搜索并报导可能的蛋白质编码区,它检测这六个阅读框架,并寻找以启动子和 终止子为界限的DNA序列,符合这些条件的序列有可能对应一个真正的单一的基因产物.x0dORF Finding 通过如下方式处理您的序列：x0d·定位六个阅读框上的ORF候选区域x0d·对每个候选区域的编码可能性进行评估x0d·如果可能性很高,就把该区域作为可能的蛋白质编码区进行报导 编码可能性：是通过从物种训练模拟器收集来的统计数据确定的用.ORF Finding 进行蛋白质编码区的预测,有三步程序.x0d第一步：延伸无终止密码子的序列,把延伸的片断定位在六个阅读框上；它们是下一步进行 开放式阅读框研究的候选序列.x0d第二步：用物种hexamer统计表来估算ORF候选区域上蛋白质编码部分编码蛋白质的最大可能性.x0d第三步：根据序列结构和区域最可能成分来计算蛋白质编码的可能性.x0d这种测试利用物种的统计学原理把编码区从非编码区区分出来,其中包括编码蛋白质的最大可能性的估算、3 个过程的测试 和 ORF片断大小的确定.这种测试应用于物种的二次形式,得到一个三个自由度的 chi-square统计量,被称为候选ORF的二次判别式.这个判别式对于编码区趋向于取大值,对于非编码区 趋向于小值,并被固定化,所以非编码区获取的值趋向于小于1.一般通过第一步和第二步,大约61%的非编码区域产生值小于1的二次判别式.89%的区域的期望值小于2.经多次应用发现,5.0的结果很理想,它是介于正、误之间的阈值.x0d使用方法:首先选择你测试的序列的来源（物种）,然后直接在输入 框内填写您的DNA序列,进行提交即可.但输入序列的长度不得小于50bp.x0d结果说明:提供最优的潜在开放阅读框位置.通常,ORF Finding 会把您提交的序列进行检测,然后根据阅读框的次序（+1,+2,+3,-1,-2,-3),给出各阅读框架的蛋白质编码区域的 详细信息.如果同一个阅读框包含几个蛋白质编码区域的话,则这一开放式阅读框中蛋白质编码区域 会按照它们的起始核苷酸在该阅读框上的碱基位置依次给出.编码区域的详细信息包括：x0d·Numb x：编码区编号.从1依次增加,从此您可以知道各编码区的相对序号和您提交的序列的总编码区数目.x0d·Predicted start、Predicted end:预测的基因编码区的开始、结束.是指该阅读框的该编码区上编码蛋白质的核苷酸的起始和结束位置.x0d·Reading frame：阅读框.六种框架（每条链三种,对应三种不同的起始密码子）中的哪一种.x0d·Type：类型.说明这一蛋白质编码区是预测出来的还是存在的.x0d·ORF start、ORF end：开放式阅读开始、结束.即这一编码区的起始和结束.它除包括编码蛋白质的核酸序列外,还包括调控基因、起始密码子、终止密码子等

蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构.一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构. 一级结构：氨基酸排列顺序 二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式.二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力. 三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象.三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的.指一条多肽链在二级结构的基础上,进一步盘绕,折叠,从而产生特定的空间结构.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和静电作用维持的. 四级结构：在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）,亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构

没有，因为只有二十种氨基酸

A、蛋白质是由氨基酸连接成的多聚体，A正确； B、蛋白质可与双缩脲试剂产生紫色反应，B正确； C、高温可破坏蛋白质中的空间结构，而不会破坏肽键，C错误； D、不同蛋白质含有的氨基酸种类不一定相同，D正确． 故选：C．

在DNA中,是腺嘌呤脱氧核糖核苷酸（A)、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸(G)、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸(C)、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸(T). 在RNA中是腺嘌呤核糖核苷酸（A)、鸟嘌呤核糖核苷酸(G)、胞嘧啶核糖核苷酸(C)、尿嘧啶核糖核苷酸. 因此,碱基是五种,但ATCG参与了DNA,AUCG参与了RNA.

表观遗传蛋白质甲基化中，为什么甲基化发生在赖氨酸和精氨酸而不是其他氨基酸甲基化是蛋白质和核酸的一种重要的修饰，调节基因的表达和关闭，与癌症、衰老、老年痴呆等许多疾病密切相关，是表观遗传学的重要研究内容之一。 最常见的甲基化修饰有DNA甲基化和组蛋白甲基化。DNA甲基化能关闭某些基因的活性，去甲基化则诱导了基因的重新活化和表达。DNA甲基化能引起染色质结构、DNA构象、DNA稳定性及DNA与蛋白质相互作用方式的改变，从而控制基因表达。研究证实，CpG二核苷酸中胞嘧啶的甲基化导致了人体1/3以上由于碱基转换而引起的遗传病。DNA甲基化主要形成5-甲基胞嘧啶（5-mC）和少量的N6-甲基腺嘌呤（N6-mA）及7-甲基鸟嘌呤（7-mG）。在真核生物中，5-甲基胞嘧啶主要出现在CpG序列、CpXpG、CCA/TGG和GATC中。DNA甲基化是指生物体在DNA甲基转移酶(DNA methyltransferase，DMT) 的催化下，以s-腺苷甲硫氨酸(SAM)为甲基供体，将甲基转移到特定的碱基上的过程。DNA甲基化可以发生在腺嘌呤的N-6位、鸟嘌呤的N-7位、胞嘧啶的C-5位等。但在哺乳动物中DNA甲基化主要发生在5"-CpG-3"的C上生成5-甲基胞嘧啶(5mC)在哺乳动物中CpG以两种形式存在：一种是分散于DNA序列中；另一种呈现高度聚集状态，人们称之为CpG岛（CpG island）。在正常组织里，70%～90%散在的CpG是被甲基修饰的，而CpG岛则是非甲基化的。正常情况下，人类基因组“垃圾”序列的CpG二核苷酸相对稀少，并且总是处于甲基化状态，与之相反，人类基因组中大小为100-1000bp左右，富含CpG二核苷酸的CpG岛则总是处于未甲基化状态，并且CpG岛常位于转录调控区附近，与56%的人类基因组编码基因相关，因此基因转录区CpG岛的甲基化状态的研究就显得十分重要。人类基因组序列草图分析结果表明，人类基因组CpG岛约为28890个，大部分染色体每1Mb就有5-15个CpG岛，平均值为每Mb含10.5个CpG岛，CpG岛的数目与基因密度有良好的对应关系。

生物按照从脱氧核糖核酸(DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸(氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。　　氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接　生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3"端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到tRNA3"端腺苷的3"-羟基（图1）或2"-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖核酸），其总反应式表示如下：　　上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同,其分子量大多在85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。　　肽链的合成　分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5"端→3"端。　　起始　无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷(GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。　　原核生物蛋白质生物合成的起始因子有3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子(翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2,IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。　　真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有9种），起始tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。　　　延伸　经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子(3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的α-羧基与氨酰tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而A位上的tRNA的3"端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的抑制剂的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有差异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3"端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。　　在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第3、第4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。　　终止　随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,最后，mRNA上的终止密码子(UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，最后新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。

生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 　　氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接 　生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3"端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到 tRNA3"端腺苷的 3"-羟基（图1）或2"-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖核酸），其总反应式表示如下：　　上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同, 其分子量大多在 85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。 　　肽链的合成 　分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5"端→3"端。 　　起始 　无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷 (GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。 　　原核生物蛋白质生物合成的起始因子有 3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰 ,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。 ②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子 (翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2, IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。 70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。　　真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有 9种），起始 tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的 。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。　 　　延伸 　经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子 (3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的 mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于 占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的 α-羧基与氨酰 tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而 A位上的tRNA的3"端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的抑制剂的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有差异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3"端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。　　在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第 3、第 4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。　　终止 　随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,最后，mRNA上的终止密码子 (UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，最后新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。

当然了。氨基酸是蛋白质合成的原料，核糖体是蛋白质合成的场所。核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。

具有以下特点。 1.含量低，占细胞总RNA的1%~5%。 2.种类多，可达105种。不同基因表达不同的mRNA。3.寿命短，不同mRNA指导合成不同的蛋白质，完成使命后即被降解。细菌mRNA的平均半衰期约为1.5分钟。脊椎动物mRNA的半衰期差异极大，平均约为3小时。4.长度差异大哺乳动物mRNA长度为5×102~1×105nt原核生物与真核生物的mRNA虽然在结构上有差异，但功能一样，都是指导蛋白质合成的模板。

转移因子口服液为无色或微黄色澄明液体，用健康猪或牛脾脏为原料制成的含多肽、氨基酸和多核苷酸混合物的溶液。转移因子口服液用于某些抗生素难以控制的病毒性或霉菌性细胞内感染的辅助治疗(如带状疱疹、流行性乙型脑炎、白色念珠菌感染、病毒性心肌炎等);亦可作为恶性肿瘤的辅助治疗;本品可用于湿疹、血小板减少、多次感染综合症、慢性皮肤黏膜真菌病等免疫缺陷疾病。转移因子口服液不含激素，其主要成份为小分子多肽和核苷酸。可特异或非特异性地调节机体免疫状态、增强其细胞免疫和骨髓造血功能。对机体免疫功能呈双向调节作用，使机体的免疫紊乱获得纠正。临床用于治疗病毒感染性疾病、慢性变态反应性疾病、自身免疫性疾病以及癌症放疗、化疗的辅助治疗等。转移因子口服液具有能获得共体样的特异和非特异的细胞免疫功能，并能促进释放干扰素，临床用于免疫缺陷的病人，如细菌性或霉菌性感染、病毒性带状疱疹、乙肝、麻疹、流行性腮腺炎等。而脾氨肽冻干粉适应由于呼吸道感染,支气管炎,肺炎,支气管哮喘,带状疱疹,神经内科,呼吸内科。用于触发和增强机体细胞免疫功能，促进机体免疫平衡。转移因子口服液和脾氨肽冻干粉两种药虽说都是非处方药物，但疗效不同，治疗的方面也有所差。广大消费者在购买时要注意看清楚了。

决定氨基酸种类的是密码子`而密码子在mRNA上。tRNA上的碱基序列与mRNA上是互补关系...

氨基酸里当然没有胸腺嘧啶（T），你要问的是mRNA里有没有胸腺嘧啶（T）吧？mRNA里没有胸腺嘧啶（T）。