氨基酸

一.甘氨酸 （GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） *1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三.蛋氨酸 （MET） *1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 四.酪氨酸 （TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五.组氨酸（HIS） *1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎 有效果 六.苏氨酸（THR） *人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七.丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八.异亮氨酸 （ILE） *1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九.色氨酸（TRY） *1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十.胱氨酸 （CYS） 1、有治疗脂肪肝和解拘Ч?2、治疗皮肤的损伤，对病后、产后脱发有疗效 十一.赖氨酸（LYB） *1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗 透性 2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育 迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长 3、提高钙的吸收，促进骨骼生长 4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状 十二.天门冬氨酸（ASP） 1、降代血氨，对肝有保护作用 2、对肌肉有保护作用，可治疗心绞痛，对心肌梗塞等有防治效果 3、增加鲜味，促进食欲 十三.缬氨酸（VAL） *1、促使神经系统功能正常 2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调 3、可作为肝昏迷的治疗药物 十四.苯丙氨酸（PHE） *在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成 十五.脯氨酸 （PRO） 对高血压有疗效作用 十六.丝氨酸 （SER） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分 3、结核细菌病有效果，可治疗肺病 十七.谷氨酸 （GLU） 1、降低血氨，有解氨毒的作用 2、参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细胞功能的作用，促进智力的增加 3、对严重肝功能不全，肝昏迷，酸中毒，癫痫精神分裂症、神经 衰弱等有治疗效果 4、对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果 5、保护皮肤湿润，防治干裂，如配制的洗涤剂、化妆品，对皮肤、粘膜元刺激，适于幼儿及皮肤病患者使用 十八.精氨酸（ARG） 1、降低血氨，促进体中尿素生成，治疗肝昏迷等 2、增加肌肉活力，保持性功能，对治疗精子减少症有作用

1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种 　　丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe） 　　色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met） 　　2、极性氨基酸（亲水氨基酸）： 　　1）极性不带电荷：7种 　　甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 　　酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 　 　2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 　 　3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

氨基酸大致可以分为三类：必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸，指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必须从外界获取，这些氨基酸称为必需氨基酸。人体必需氨基酸包括：赖氨酸（Lysine 简写：Lys）、色氨酸（Tryptophan 简写：Trp）、苯丙氨酸（Phenylalanine 简写：Phe）、甲硫氨酸（Methionine 简写：Met）、苏氨酸（Threonine 简写Thr）、异亮氨酸（Isoleucine 简写：Ile）、亮氨酸（Leucine 简写：Leu）、缬氨酸（Valine 简写：Val），共8种。但研究发现组氨基酸（Histidine 简写：His）为婴儿所必需，因此婴儿的必需氨基酸为9种。必需氨基酸在我们体内扮演着非常重要的作用——氨基酸是构成蛋白质的基本单位，氨基酸种类不全，配比数量不足都会影响人体蛋白质的合成，从而影响人体健康。1、赖氨酸赖氨酸（又名离氨酸）可以促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。赖氨酸可以调节人体代谢平衡，还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。此外，赖氨酸能够防治单纯性疱疹感染（如热病疱疹、口唇疱疹），补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。2、色氨酸色氨酸可以促进胃液及胰液的产生。色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，可改善睡眠的持续时间，具有促睡眠作用。此外，色氨酸还具有减轻人体对疼痛的敏感性、缓解紧张焦虑情绪等功效。3、苯丙氨酸苯丙氨酸参与消除肾及膀胱功能的损耗。此外，苯丙氨酸具有减轻饥饿感，增强性欲，增强记忆力、提高思维灵敏度，振奋精神、消除抑郁情绪等作用。4、甲硫氨酸（蛋氨酸）蛋氨酸参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。缺乏蛋氨酸，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病。此外，蛋氨酸可以清除人体内的铅、汞、锡等有害物质的作用，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。5、苏氨酸苏氨酸有转变某些氨基酸达到平衡的功能。苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用。此外，苏氨酸能够促进人体对蛋白质的吸收利用，防止脂肪在肝脏中积累，具有促进人体内抗体生成、增强人体免疫系统功能等作用。6、异亮氨酸异亮氨酸参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢。异亮氨酸是人血红蛋白形成所必需的成分，能够调节人体血糖（主要是提高血糖水平），治疗神经障碍、食欲减退和贫血，提高能量水平、提高人体体能。在肌肉蛋白质代谢中极为重要。7、亮氨酸（又名白氨酸）亮氨酸具有促进睡眠、降低人体对疼痛的敏感性、缓解紧张焦躁的情绪、防止身体功能失调和预防中毒等功效。亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。8、缬氨酸缬氨酸的功效、适宜人群与异亮氨酸基本相同。研究发现，当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。最后，CELLIN细胞里生物科技想说的是，人体内每一种氨基酸都不能缺少，否则会影响到身体的正常运转，因此健康的成年人最好通过日常饮食补充上述八种氨基酸。当然，为确保机体更健康有效地运行，日常膳食营养摄入有所不及时，不妨考虑一些功能性营养食品或营养补剂。

作为猫奴，都知道猫过瘦，是营养不良的表现，但是你是否知道当某种营养元素缺乏时，会导致猫咪身体如何吗？接下来带大家逐一了解每一种营养元素若缺乏，会带来哪些危害。一、脂肪酸 1、披毛干燥无光泽； 2、有皮屑； 3、行为不活跃； 4、脂肪肝增大； 5、肾长轻度矿化； 5、肝脏脂肪渗透。 二、精氨酸 1、喂无精氨酸但其他氨基酸充足的日粮并且前1天晚上限饲时，在1~3h内就会引起严重的高血氨，使得猫咪呻吟、呕吐、流涎、坐卧不安、神经亢奋、共济失调、痉挛、前弓反张、肢爪伸张、呼吸暂停、苍白病（黄萎病）或死亡； 2、如自由采食无精氨酸的日粮，症状会较轻，但会出现腹泻、严重消瘦、食欲降低和拒食等症状。 三、组氨酸 1、给幼猫饲喂无组氨酸日粮，会使得其体重以5g/天的速度下降。 四、异亮氨酸 1、给幼猫饲喂无异亮氨酸的日粮，使其体重以7~10g/天的速度降低； 2、当日粮（代谢能为4.7kcal/g）中异亮氨酸的含量为2.2g/kg时，幼猫生长不理想，几天后在眼睛、鼻子和嘴的周围产生卟啉样的硬皮样物质，且被毛凌乱，脚垫外皮脱落、破裂、受损、嗜睡、出现缓慢的翻正反射和共济失调。 五、亮氨酸 1、给幼猫饲喂无亮氨酸日粮，会使得其体重以7g/天的速度下降。 六、赖氨酸 1、给幼猫饲喂无赖氨酸日粮，会使得其体重以11g/天的速度下降。 七、蛋氨酸 1、体重减轻； 2、还会引起精神抑郁； 3、眼睛有异常分泌物并黏塞眼睑； 4、导致幼猫眼睑和爪垫严重损伤。 八、酪氨酸及无苯丙氨酸 1、体重减轻； 2、幼猫的黑毛变成红色； 3、神经机能障碍，尾巴异常地向后背弯曲； 4、活动亢进； 5、多涎； 6、经常发出叫声。 九、苏氨酸 1、采食量下降，体重下降； 2、幼猫四肢轻微颤抖、腿抽筋、步伐僵硬、共济失调且难以保持平衡； 3、弓形腿。 十、色氨酸 1、给幼猫饲喂无色氨酸的日粮，会导致采食量降低，且体重以13g/天的速度下降。 十一、缬氨酸 1、给幼猫饲喂无色氨酸的日粮，会导致采食量降低，且体重以6~14g/天的速度下降。 十二、牛磺酸 1、导致猫的FCRD和失明； 2、DCM和心力衰竭； 3、不适的免疫应答； 4、幼年孱弱，耳聋； 5、低繁殖力导致大量死胎、重吸、流程，降低出生率和幼仔成活率，先天缺乏症包括脑积水和无脑畸形。 明天将会给大家带来“矿物质元素”缺乏给猫咪带来的影响。

1、亮氨酸促进睡眠，降低对疼痛的敏感性，缓解偏头痛，缓和焦躁及紧张情绪，减轻因酒精而引起生化反应失调的症状并有助于控制酒精中毒。2、赖氨酸参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗透性。可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育迟缓，防止蛀牙，提高钙的吸收，促进骨骼生长，对儿童发育，增加体重和身高具有明显作用。3、苯丙氨酸降低饥饿，提高性欲，消除抑郁情绪，改善记忆及提高思维敏捷度。4、异亮氨酸血红蛋白形成必需氨基，调节糖和能量的水平；帮助提高体能，帮助修复肌肉组织。5、缬氨酸加快创伤愈合，治疗肝功能衰竭；提高血糖水平，增加生长激素。6、甲硫氨酸帮助分解脂肪，能预防脂肪肝，心血管疾病和肾脏疾病的发生；防止肌肉软弱无力。7、色氨酸促进睡眠，减少对疼痛的敏感度；缓解偏头痛，缓和焦躁及紧张情绪。8、谷氨酰胺谷氨酰胺的需要量大大超过了机体合成谷氨酰胺的能力，使体内的谷氨酰胺含量降低，而这一降低，便会使蛋白质合成减少、小肠粘膜萎缩及免疫功能低下。扩展资料含有氨基酸的食物成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。氨基酸在食品中的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的可起增香作用等。1、氨基酸的味大多数氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、涩等味的作用。色氨酸无毒，甜度强，它及其衍生物是很有发展前途的甜味剂。还有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白质水解的产物。谷氨酸主要存在于植物蛋白中，可用小麦产面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。当加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐；生成盐以后．谷氨酸的酸味消失，鲜味增强。谷氨酸钠是广泛使用的鲜味剂——味精的主要成分。2、风味的前提物质之一氨基酸与糖类物质发生羰氨反应是食品加工中重要的香气和上色的重要原因，在反应过程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了风味物质。氨基酸也会加热分解生成某些风味物质，或在细菌的分解下产生具有异味的物质，所以氨基酸是风味物质的前提物质，也是腐败菌的营养物质。蛋白质是一类大分子物质，可以在酸、碱或蛋白酶的作用下水解为小分子物质：蛋白质彻底水解后，能得到其基本组成单位——氨基酸。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但是参与构成蛋白质的氨基酸通常有20种，并且它们均属于L—α一氨基酸(甘氨酸除外)。这些氨基酸以不同的连接顺序通过肽键连接起来构成蛋白质。参考资料来源：百度百科——必需氨基酸参考资料来源：百度百科——氨基酸

氨基酸含有氨基和羧基两种成分。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α－，β－，γ－...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α－氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸为构成动物营养所需蛋白质的基本物质。含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α－碳上的为α－氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α－氨基酸。物理性质氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α－氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100g水中酪氨酸仅溶解0.045g，但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶。

内标必须是自然界没有的

蛋白质与双缩脲反应生成紫色物质。蛋白质与浓硝酸反应深沉黄色物质。蛋白质与HgNO3 或HgNO2反应生成黄色物质。蛋白质与乙醛酸的反应生成红色物质。蛋白质的坂口反应生成红色物质。蛋白质与磷钼酸和磷钨酸反应生成蓝色物质。蛋白质与茚三酮反应生成紫色物质。氨基酸与茚三酮反应生成紫色物质。氨基酸与Sanger试剂反应后经酸水解生成黄色物质。酪氨酸与重氮化合物反应生成橘黄色物质。组氨酸与重氮苯磺酸反应生成棕红色物质。

R是可变基团巯基又称氢硫基。是由一个硫原子和一个氢原子相连组成的一价原子团，结构式为：—SH蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。羧基是有机化学中的基本酸基，所有的有机酸都可以叫羧酸，由一个碳原子、两个氧原子和一个氢原子组成，化学式-COOH。如醋酸（CH3COOH）、柠檬酸都含有羧基，这些羧基与烃基直接连接的化合物，叫作羧酸。

基本氨基酸（20个）里只有半胱氨酸 含一个巯基 甲硫氨酸不含巯基,含一个甲硫基 就像羟基和甲氧基的区别

含巯基的氨基酸是（） A.半胱氨酸B.丝氨酸C.蛋氨酸D.脯氨酸E.鸟氨酸正确答案：半胱氨酸

含巯基的蛋白质编码氨基酸只有半胱氨酸。另外一种含硫氨基酸甲硫氨酸（也叫蛋氨酸）含有的是甲硫基（CH3S-）。

有甲硫氨酸Met还有半胱氨酸Cys常见的组成蛋白质的有生物活性的就这些了.其他的还有羟基衍生物,都是酶将这两种氨基酸修饰得到的

【答案】：A本题要点是代谢拮抗物。氟尿嘧啶(5-FU)的结构与胸腺嘧啶相似，在体内转变为其活性形式，即一磷酸脱氧核糖氟尿嘧啶核苷和三磷酸氟尿嘧啶核苷发挥作用，使TMP合成受到阻断。氟尿嘧啶是嘧啶类抗代谢药。

核苷酸或氨基酸在聚合成核酸或蛋白质的过程都会产生水。核酸合成的途径有两条：1、从无到有的途径，也称为从头合成。这条途径以氨基酸等为原料，先转化为嘌呤、嘧啶等碱基，再合成为核苷、核苷酸，最后组合成人体自身的核酸。从传统观点看，这是人体合成自身核酸的主要途径。2、补救的途径，也称为补救合成。这条途径不是以氨基酸为原料，而是以体内碱基为原料，合成核苷、核苷酸，组后也可以组合成人体自身的核酸。蛋白质的合成过程：原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同之处。蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

[编辑本段]食物中的蛋白质　　含蛋白质多的食物包括：牲畜的奶，如牛奶、羊奶、马奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、鸵鸟等；蛋类，如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑 蛋等及鱼、虾、蟹等；还有大豆类，包括黄豆、大青豆和黑豆等，其中以黄豆的营养价值最高，它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源；此外像芝麻、瓜子、核桃、 杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异，且其他营养素(脂肪、糖、矿物质、维生素等)含量也不相同，因此，给婴儿添加辅食时，以上食品都是可供选择的，还可以根据当地的特产，因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。 　　蛋白质食品价格均较昂贵，家长可以利用几种廉价的食物混合在一起，提高蛋白质在身体里 的利用率，例如，单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%， 若把这三种食物，按比例混合后食用，则蛋白质的利用率可达77%。　　生物体内普遍存在的一种主要由 氨基酸 组成的生物大分子。它与 核酸 同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。 　　简史 1820年H.布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸，这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸，以后又陆续发现了其他的氨基酸。到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。1902年E.菲舍尔和F.霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键；1907年E.菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽，从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析，1960 年J.C.肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构 ，这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素，首次实现了蛋白质的人工合成；在1969～1973年期间，先后在2.5埃和1.8埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构，这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。 　　活性 　　蛋白质分子在受到外界的一些物理和化学因素的影响后，分子的肽链虽不裂解，但其天然的立体结构遭致改变和破坏，从而导致蛋白质生物活性的丧失和其他的物理、化学性质的变化，这一现象称为蛋白质的变性。早在1931年中国生物化学家吴宪就首次提出了正确的变性作用理论。引起蛋白质变性的主要因素有：①温度。②酸碱度。③有机溶剂。④脲和盐酸胍。这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。⑤去垢剂和芳香环化合物。 　　蛋白质的变性常伴随有下列现象：①生物活性的丧失。这是蛋白质变性的最主要特征。②化学性质的改变。③物理性质的改变。在变性因素去除以后，变性的蛋白质分子又可重新回复到变性前的天然的构象，这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质的复性有完全复性、基本复性或部分复性。只有少数蛋白质在严重变性以后，能够完全复性。蛋白质变性和复性的研究，对了解体内体外的蛋白质分子的折叠过程十分重要。主要通过蛋白质的变性和复性的研究，肯定了蛋白质折叠的自发性，证实了蛋白质分子的特征三维结构仅仅决定于它的氨基酸序列。活性蛋白质分子在生物体内刚合成时，常常不呈现活性，即不具有这一蛋白质的特定的生物功能。要使蛋白质呈现其生物活性，一个非常普遍的现象是，蛋白质分子的肽链在一些生化过程中必须按特定的方式断裂。蛋白质的激活是生物的一种调控方式，这类现象在各种重要的生命活动中广泛存在。 　　很多蛋白质由亚基组成，这类蛋白质在完成其生物功能时，在效率和反应速度的调节方面，很大程度上依赖于亚基之间的相互关系。亚基参与蛋白质功能的调节是一个相当普遍的现象，特别在调节酶的催化功能方面。有些酶存在和活性部位不重叠的别构部位，别构部位和别构配体相结合后，引起酶分子立体结构的变化，从而导致活性部位立体结构的改变，这种改变可能增进，也可能钝化酶的催化能力。这样的酶称为别构酶。已知的别构酶在结构上都有两个或两个以上的亚基。 　　功能 　　蛋白质在生物体中有多种功能。 　　催化功能 有催化功能的蛋白质称酶，生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。 　　运动功能 从最低等的细菌鞭毛运动到高等动物的肌肉

脱氨基作用氨基酸解代谢主要途径.体内氨基酸通种式脱氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其联合脱氨基作用氨基酸脱氨基主要式.所谓联合脱氨基,指氨基酸转氨基作用氧化脱氨基作用联合,其程氨基酸首先与α－酮戊二酸转氨酶催化相应α－酮酸谷氨酸,谷氨酸L-谷氨酸脱氢酶作用α－酮戊二酸氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.述联合脱氨基作用逆,所体内合非必需氨基酸主要途径.催化氨基酸转氨基酶转氨酶,其辅酶维素B6磷酸酯即磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺,酶催化某氨基酸α氨基转移另种α酮酸酮基,相应氨基酸.体内种转氨酶,其谷丙转氨酶(GPT或ALT)谷草转氨酶(GOT或AST)重要.由于骨骼肌肌L-谷氨酸脱氢酶性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织氨基酸主要通嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环程,氨基酸首先通连续转氨基作用氨基转移给草酰乙酸,冬氨酸；冬氨酸与黄嘌呤核苷酸腺苷酸带琥珀酸,经裂解AMP,AMP腺苷酸脱氨酶催化脱氨基.由见,嘌呤核苷酸循环实际看另种形式联合脱氨基作用.展开

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

你好！脱氨基作用主要有几方面作用：1。将氨基酸转化为其它化合物，如脂肪。如果食物中获得大量氨基酸，但身体中只能利用一部分，剩余的就主要转化成脂肪贮存起来，这也是现代人越发肥胖的原因之一。2。转化供能。主要是饥饿状态或营养不良或慢性病或节食减肥锻炼过程中，为提供机体活动所需能量，在糖供能不足时分解蛋白质以供能。如有疑问，请追问。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

氨对生物机体有毒，特别是高等动物的脑对氨极敏感，血中1%的氨会引起中枢神经中毒，因此，脱去的氨必须排出体外。氨中毒的机理：脑细胞的线粒体可将氨与α-酮戊二酸作用生成glu，大量消耗α-酮戊二酸，影响tca，同时大量消耗nadph，产生肝昏迷。氨的去向：（1）重新利用合成a.a、核酸。（2）贮存gln，asn高等植物将氨基氮以gln，asn的形式储存在体内。（3）排出体外排氨动物：水生、海洋动物，以氨的形式排出。排尿酸动物：鸟类、爬虫类，以尿酸形式排出。排尿动物：以尿素形式排出。（肝外→肝脏）1、gln转运gln合成酶、gln酶（在肝中分解gln）gln合成酶，催化glu与氨结合，生成gln。gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。gln经血液进入肝中，经gln酶分解，生成glu和nh3。2、丙氨酸转运（glc-ala循环）肌肉可利用ala将氨运至肝脏，这一过程称glc-ala循环。丙氨酸在ph7时接近中性，不带电荷，经血液运到肝脏在肌肉中，糖酵解提供丙酮酸，在肝中，丙酮酸又可生成glc。肌肉运动产生大量的氨和丙酮酸，两者都要运回肝脏，而以ala的形式运送，一举两得。1、直接排氨排氨动物将氨以gln形式运至排泄部位，经gln酶分解，直接释放nh3。游离的nh3借助扩散作用直接排除体外。2、尿素的生成（尿素循环）排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环1932年，krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液中，加入鸟氨酸、瓜氨酸、arg中的任一种，都可促使尿素的合成。尿素循环途径（鸟氨酸循环）：（1）、氨甲酰磷酸的生成（氨甲酰磷酸合酶i）肝细胞液中的a.a经转氨作用，与α-酮戊二酸生成glu，glu进入线粒体基质，经glu脱氢酶作用脱下氨基，游离的氨（nh4+）与tca循环产生的co2反应生成氨甲酰磷酸。氨甲酰磷酸是高能化合物，可作为氨甲酰基的供体。氨甲酰磷酸合酶i：存在于线粒体中，参与尿素的合成。氨甲酰磷酸合酶ii：存在于胞质中，参与尿嘧啶的合成。n-乙酰glu激活氨甲酰磷酸合酶i、ii（2）、合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸。鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要mg2+作为辅因子。瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。（3）、合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶)（4）、精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）精氨琥珀酸→精氨酸+延胡索素酸此时asp的氨基转移到arg上。来自asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸，（5）、精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。尿素循环总反应：nh4++co2+3atp+asp+2h2o→尿素+2adp+2pi+amp+ppi+延胡索酸形成一分子尿素可清除2分子氨及一分子co2，消耗4个高能磷酸键。联合脱-nh2合成尿素是解决-nh2去向的主要途径。尿素循环与tca的关系：草酰乙酸、延胡素酸（联系物）。肝昏迷（血氨升高，使α-酮戊二酸下降，tca受阻）可加asp或arg缓解。（见核苷酸代谢）尿酸（包括尿素）也是嘌呤代谢的终产物。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸主要代谢途径有：①通过转氨基作用合成非必需氨基酸。②转变成糖、脂类。③氧化供能。

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。 　　（二）非氧化脱氨基作用： ①还原脱氨基（严格无氧条件下）； ②水解脱氨基； ③脱水脱氨基； ④脱巯基脱氨基； ⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨； ⑥脱酰胺基作用。 　　（三）转氨基作用。 α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。 　　（四）联合脱氨基： 1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。 2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(gpt或alt)和谷草转氨酶(got或ast)最为重要。由于骨骼肌和心肌中l-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成amp，amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(gpt或alt)和谷草转氨酶(got或ast)最为重要。由于骨骼肌和心肌中l-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成amp，amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

简述体内氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催

体内氨基酸脱氨基作用主要有哪些方式（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)　　氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。　　不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用　　谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α亚氨基戊二酸，再水解生成α酮戊二酸和氨(图7－2)。　　谷氨酸脱氢酶为变构酶。GDP和ADP为变构激活剂，ATP和GTP为变构抑制剂。　　在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal1)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用　　转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。　　体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是α酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成α酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。生成α酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出α酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase，GOT)活性。　　转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(gpt或alt)和谷草转氨酶(got或ast)最为重要。由于骨骼肌和心肌中l-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成amp，amp在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

直接产生氨的脱氨基方式只有谷氨酸的联合脱氨基作用。各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(OxidativeDeamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamatedehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸，再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7-2)。谷氨酸脱氢酶为变构酶。GDP和ADP为变构激活剂，ATP和GTP为变构抑制剂。在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-是酮酸，生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸:进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成α?酮戊二酸和天冬氨酸:或转给丙酮酸。生成α?酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出α?酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamicpyruvictransaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamicoxaloacetictransaminase，GOT)活性。转氨基作用是可逆的，该反应中△G°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。 生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

是联合脱氨。脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式，其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。扩展资料：众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离。与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。参考资料来源：百度百科-脱氨基

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基

　脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　

生物体内氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨。提到氨基酸脱氨基很多人都不太了解，主要是人体氨基酸转换的一种方式，通过脱氨基的来达到体内营养平衡，使身体处于一个健康状态。一般氨基酸头氨基有四种方式，不同的方式对身体具有不同的作用，常见的方式有脱氨基、转氨基、联合脱氨基等。包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH3。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶(转氨酶)催化的。此酶催化一些氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，可达到真正脱氨基的目的，这一反应过程称为联合脱氨基作用。肌肉中，通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。

是联合脱氨。脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式，其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。扩展资料：众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离。与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。参考资料来源：百度百科-脱氨基

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸和氨，α-酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸;天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要.(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)　　氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程.　　不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用　　谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨.谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+作为辅酶.氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸,再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7－2).　　谷氨酸脱氢酶为变构酶.GDP和ADP为变构激活剂,ATP和GTP为变构抑制剂.　　在体内,谷氨酸脱氢酶催化可逆反应.一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1),因为高浓度氨对机体有害,此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度.但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时,则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成.(二)转氨基作用　　转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸,生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程.　　体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨.参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中,除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用,其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用.转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸,产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸,生成α?酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸.生成α?酮戊二酸和丙氨酸,通过第二次转氨反应,再生出α?酮戊二酸.因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase,GOT)活性.　　转氨基作用是可逆的,该反应中△G°′≈0,所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度.因而,转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径.

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

可在体内大多数组织细胞中进行，主要在肝脏中进行 第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。1、 催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）（1）、L—氨基酸氧化酶有两类辅酶，E—FMNE—FAD（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg）真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。（3）、Gly氧化酶 E-FAD使Gly脱氨生成乙醛酸。（4）、D-Asp氧化酶E-FADE-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+ P220 反应式：真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 （大多数在微生物的中进行）①还原脱氨基（严格无氧条件下）②水解脱氨基③脱水脱氨基④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。⑥脱酰胺基作用谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+ H2O →谷氨酸+ NH3天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中 转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用P 225结构式：次黄嘌呤核苷一磷酸（IMP）、腺苷酸代琥珀酸、腺苷酸P226 图16-4通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。 生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

氨基酸的脱氨基作用是指细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。 脱氨基作用有一下四种： 1、氧化脱氨作用：普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨作用主要在肝脏进行； 2、非氧化脱氨作用：常见于微生物，但并不普遍存在。此过程需要脱氨酶的催化作用； 3、转氨作用：此类反应在许多含有氨基的化合物在分解代谢过程中都有此反应； 4、联合脱氨作用：此类反应需要的化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及其衍生物。

转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。

是相应的酮酸,例如像谷氨酸生产α-酮戊二酸、丙氨酸生成丙酮酸、天冬氨酸生成草酰乙酸等.

【答案】：D联合脱氨基是体内脱氨基的主要方式，肝肾等组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性较高，主要以联合脱氨基方式进行。肌肉组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性低，不能L-谷氨酸氧化脱氨成a-酮戊二酸，主要通过嘌呤核苷酸循环方式脱去氨基。

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。

转氨基,是由一种氨基酸变成另一种氨基酸，但只能转成非必须氨基酸，主要在肝脏中完成 脱氨基，是在糖类和脂肪不足时，蛋白质脱去一个氨基，含氮部分行成氨，氨在肝脏形成尿素，不含氮部分，氧化分解供能，脱氨基很难发生，癌症患者，就是经过脱氨基消耗本身的蛋白质，最后死亡

你好！转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。打字不易，采纳哦！

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和glu，然后在l-glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

氨基酸最主要的脱氨基方式是联合脱氨基。首先，氨基酸是蛋白质的基本组成单位，如果人体中缺乏任何一种必需氨基酸，会使机体不能顺利地合成蛋白质，影响机体的代谢障碍等。其次，酶、激素还有部分的维生素都是由蛋白质组成的成分，例如胃蛋白酶、生长激素、胰岛素等。而酶、激素、维生素在调节生理机能，催化代谢过程中起着十分重要的作用。氨基酸可以转化成脂肪或糖，氨基酸分解代谢最终会转变成糖和脂肪，或进入三羧酸循环，氧化分解成二氧化碳和水，并释放出能量。联合脱氨基作用：联合脱氨基作用是转氨基作用，与谷氨酸脱氢作用的结合也被称作转氨脱氢作用。机体内的大多数氨基酸，通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用。两种方式联合起来进行脱氨基称为联合脱氨基，联合脱氨基作用是动物体内。氨基酸脱氨基作用的主要方式，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。它是体内最主要的脱氨反应，也是肝肾等组织的主要脱氨途径。联合脱氨基的全过程是可逆的，因此它不仅是氨基酸一般分解代谢的第一步。而且其逆反应也成为体内，合成新的非必需氨基酸的主要途径。

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

氨基酸脱氨基的方式：氨基酸分解代谢的第一步是脱氨基作用。主要作用方式是氧化脱氨基。催化谷氨酸生成酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶能参与谷氨酸的氧化脱氨基作用，能完成其他氨基酸的脱氨基作用，这是氨基酸最主要的脱氨基方式。 氨基酸脱氨基的特点：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。

4种。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(oxidativedeamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamatedehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以nad+或nadp+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸cα脱氢转给nad(p)+形成αue011亚氨基戊二酸，再水解生成αue011酮戊二酸和氨(图7－2)。谷氨酸脱氢酶为变构酶。gdp和adp为变构激活剂，atp和gtp为变构抑制剂。在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△g°′≈30kj·malue0111)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而nh3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用转氨基作用(transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的αue011酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamicpyruvictransaminase,gpt)和谷丙转氨酸(glutamicoxaloacetictransaminase，got)活性。转氨基作用是可逆的，该反应中△g°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

【答案】：C鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步：①NH3、CO2和ATP缩合成氨基甲酰磷酸。②氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。③瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸瓜氨酸，天冬氨酸提供了尿素分子中的第二个氨基。④精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸。⑤精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下,可逆地把α 氨基酸的氨基转移给α 酮酸,结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α 酮酸,而原来的α 酮酸则转变为另一种氨基酸. (二)谷氨酸通过L 谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L 谷氨酸在L 谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α 酮戊二酸和氨.L 谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶. 若转氨酶与L 谷氨酸脱氢酶协同作用,即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行,就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的.转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用,又称 联合脱氨基作用. (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基. 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源. 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨,肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨.肠道偏碱时,氨的 吸收增强.临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析,而禁止用碱性的肥皂水灌肠,就是为了 减少氨的吸收. 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌,此时氨被吸收入血,成为血氨的另一个来源. (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸 葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝.肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,丙氨酸经血液运往肝. 2.通过谷氨酰胺,氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式,它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨. (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂,大体可分为以下五步. 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS I)催化生成氨基甲酰磷酸. 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下,氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上,生成瓜氨酸和 磷酸. 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化,与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸.在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下,裂解成精氨酸与延胡索酸. 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中,精氨酸由精氨酸酶催化,水解生成尿素和鸟氨酸.鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体,参与瓜氨酸的合成.如此反复,完成鸟氨酸循环. 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ 氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ 氨基丁酸. 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来.牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分. 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺,反应由组氨酸脱羧酶催化. 4.5 羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5 羟色胺. (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢. 一碳单位中碳原子的氧化状态不同,在一定条件下,可通过氧化还原而相互转变.但NS 甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆. 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料.一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来. (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸.甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化,与ATP作用,生成S 腺苷甲硫氨酸（SAM）.SAM中的甲基称为活性甲基,SAM称为活性甲硫氨酸. SAM是体内甲基最重要的直接供体,其辅酶是维生素B12. 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物.肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸提供脒基,SAM提供甲 基.肝是合成肌酸的主要器官. (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸,牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一.含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根,但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源. (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸.酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成.苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸. 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸. 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质,此外还可合成黑色 素. 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5 羟色胺外,还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物.色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA.故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸. 麻烦采纳,谢谢!

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下，可逆地把α氨基酸的氨基转移给α酮酸，结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α酮酸，而原来的α酮酸则转变为另一种氨基酸。 (二)谷氨酸通过L谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L谷氨酸在L谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α酮戊二酸和氨。L谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶。 若转氨酶与L谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行，就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的。转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用，又称 联合脱氨基作用。 (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨，肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨。肠道偏碱时，氨的 吸收增强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠，就是为了 减少氨的吸收。 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。 (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝。肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运往肝。 2.通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式，它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨。 (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步。 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPSI)催化生成氨基甲酰磷酸。 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下，氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上，生成瓜氨酸和 磷酸。 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下，裂解成精氨酸与延胡索酸。 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中，精氨酸由精氨酸酶催化，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体，参与瓜氨酸的合成。如此反复，完成鸟氨酸循环。 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ氨基丁酸。 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来。牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分。 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺，反应由组氨酸脱羧酶催化。 4.5羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5羟色胺。 (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。 一碳单位中碳原子的氧化状态不同，在一定条件下，可通过氧化还原而相互转变。但NS甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆。 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料。一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来。 (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸。甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化，与ATP作用，生成S腺苷甲硫氨酸（SAM）。SAM中的甲基称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。 SAM是体内甲基最重要的直接供体，其辅酶是维生素B12。 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲 基。肝是合成肌酸的主要器官。 (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸，牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根，但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。 (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成。苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸。 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸。 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质，此外还可合成黑色 素。 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5羟色胺外，还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA。故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸。

一、氨基酸的一般代谢 (一)氨基酸通过转氨基作用脱去氨基 转氨基作用是指在转氨酶的催化下，可逆地把α 氨基酸的氨基转移给α 酮酸，结果是氨基酸脱去氨 基生成相应的α 酮酸，而原来的α 酮酸则转变为另一种氨基酸。 (二)谷氨酸通过L 谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基 L 谷氨酸在L 谷氨酸脱氢酶氧化脱氨生成α 酮戊二酸和氨。L 谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又 能利用NADP+接受还原当量的酶。 若转氨酶与L 谷氨酸脱氢酶协同作用，即转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用耦联进行，就可达到把 氨基酸转变成NH3及相应二酮酸的目的。转氨基作用与谷氨酸脱氨作用的结合被称作转氨脱氨作用，又称 联合脱氨基作用。 (三)氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基 心肌和骨骼肌中氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。 二、氨的代谢 (一)体内有毒性的氨有三个重要来源 1.氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨 氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。 2.肠道细菌腐败作用产生氨 蛋白质和氨基酸在肠道细菌的作用下产生氨，肠道尿素经细菌尿素酶水解也产生氨。肠道偏碱时，氨的 吸收增强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠，就是为了 减少氨的吸收。 3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺 肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。 (二)氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运 1.通过丙氨酸 葡萄糖循环 氨从肌肉运往肝。肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运往肝。 2.通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾 谷氨酰胺是另一种转运氨的形式，它主要从脑和肌肉等组织向肝或肾运氨。 (三)氨在肝合成尿素是氨的主要去路 鸟氨酸循环的具体过程比较复杂，大体可分为以下五步。 1.氨基甲酰磷酸的生成 NH3与CO2可由氨基甲酰磷酸合成酶I(CPS I)催化生成氨基甲酰磷酸。 2.瓜氨酸的合成 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化下，氨基甲酰磷酸上的氨基甲酰部分转移到鸟氨酸上，生成瓜氨酸和 磷酸。 3.精氨酸的合成 在胞液中经精氨酸代琥珀酸合成酶催化，与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。在精氨酸代琥珀酸裂解 酶的催化下，裂解成精氨酸与延胡索酸。 4.精氨酸水解释放尿素 在胞液中，精氨酸由精氨酸酶催化，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进 入线粒体，参与瓜氨酸的合成。如此反复，完成鸟氨酸循环。 三、个别氨基酸的代谢 (一)氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 1.γ 氨基丁酸 谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ 氨基丁酸。 2.牛磺酸 体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来。牛磺酸是结合胆汁酸的组成部分。 3.组胺 组氨酸脱羧基生成组胺，反应由组氨酸脱羧酶催化。 4.5 羟色胺 色氨酸首先经色氨酸羟化酶催化生成5 羟色胺。 (二)某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 1.由氨基酸产生的一碳单位可相互转变 一碳单位主要来自丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的分解代谢。 一碳单位中碳原子的氧化状态不同，在一定条件下，可通过氧化还原而相互转变。但NS 甲基四氢叶酸 的生成基本不可逆。 2.一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成 氨基酸分解代谢过程中产生的一碳单位可作为嘌呤、嘧啶的合成原料。一碳单位将氨基酸代谢与核苷酸 代谢密切联系起来。 (三)含硫氨基酸的代谢是相互联系的 1.甲硫氨酸参与甲基转移 体内的含硫氨基酸包括三种：甲硫氨酸(蛋氨酸)、胱氨酸、半胱氨酸。甲硫氨酸经甲硫氨酸腺苷转移酶 催化，与ATP作用，生成S 腺苷甲硫氨酸（SAM）。SAM中的甲基称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。 SAM是体内甲基最重要的直接供体，其辅酶是维生素B12。 2.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基 肌酸和磷酸肌酸是能量储存与利用的重要化合物。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲 基。肝是合成肌酸的主要器官。 (四)半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质 半胱氨酸脱去羧基生成牛磺酸，牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分之一。含硫氨基酸氧化分解均可产生硫 酸根，但半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。 (五)芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。酪氨酸可由苯丙氨酸羟化生成。苯丙氨酸与色氨酸为营 养必需氨基酸。 1.苯丙氨酸 苯丙氨酸羟化生成酪氨酸。 2.酪氨酸 酪氨酸进一步代谢可生成多巴、多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等儿茶酚胺物质，此外还可合成黑色 素。 3.色氨酸的分解代谢可产生丙酮酸和乙酰乙酰CoA 色氨酸除生成5 羟色胺外，还可分解生成一碳单位和多种酸性中间代谢产物。色氨酸分解可产生丙酮酸 和乙酰乙酰CoA。故色氨酸为生糖兼生酮氨基酸。麻烦采纳，谢谢!

参与尿素合成的氨基酸有多种，包括天冬氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸、精氨酸等。尿素的生物合成通过一个叫“尿素循环”的过程完成。该过程包括以下步骤：1、氨、二氧化碳（CO2）、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸。2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸（下图中未写出）。4、精氨酸代琥珀酸在精氨酸代琥珀酸裂解酶的催化下裂解成精氨酸与延胡索酸。5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。由此完成一个循环。尿素循环

从头合成途径实际上是由简单分子例如氨基酸、二氧化碳、氨等生物合成核苷酸的途径。是体内的主要合成途径。体内嘌呤核苷酸的合成并非先合成嘌呤碱基，然后再与核糖及磷酸结合，而是在磷酸核糖的基础上逐步合成嘌呤核苷酸。嘌呤核苷酸的从头合成主要在胞液中进行，可分为两个阶段:首先合成次黄嘌呤核苷酸(inosine monophosphate IMP);然后通过不同途径分别生成AMP和GMP。嘌呤核苷酸从头合成的调节从头合成是体内合成嘌呤核苷酸的主要途径。但此过程要消耗氨基酸及ATP。机体对合成速度有着精细的调节。在大多数细胞中，分别调节IMP，ATP和GTP的合成，不仅调节嘌呤核苷酸的总量，而且使ATP和GTP的水平保持相对平衡。IMP途径的调节主要在合成的前二步反应，即催化PRPP和PRA的生成。核糖磷酸焦磷酸激酶受ADP和GDP的反馈抑制。磷酸核糖酰胺转移酶受到ATP、ADP、AMP及GTP、GDP、GMP的反馈抑制。ATP、ADP和AMP结合酶的一个抑制位点，而GTP、GDP和GMP结合另一抑制位点。因此，IMP的生成速率受腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸的独立和协同调节。此外，PRPP可变构激活磷酸核糖酰胺转移酶。第二水平的调节作用于IMP向AMP和GMP转变过程。GMP反馈抑制IMP向XMP转变，AMP则反馈抑制IMP转变为腺苷酸代琥珀酸，从而防正生成过多AMP和GMP。此外，腺嘌呤和鸟嘌呤的合成是平衡。GTP加速IMP向AMP转变，而ATP则可促进GMP的生成，这样使腺嘌呤和鸟嘌呤核苷酸的水平保持相对平衡，以满足核酸合成的需要。