氨基酸

不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2和NH3为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile和Met。根据起始物的不同可归纳为五类：①α-酮戊二酸衍生类型：由三羧酸循环中间产物α-酮戊二酸衍生而来，这类氨基酸有Glu,Gln,Pro,Arg.②草酰乙酸衍生类型：由草酰乙酸衍生而来，这类氨基酸有Asp,Asn,Met,Thr,Lys.③丙酮酸衍生类型：这类有Ala，Val,Leu,Ile④3-磷酸甘油酸衍生类型：有Ser,Gly,Cys.⑤磷酸烯醇式丙酮酸和4-磷酸赤藓糖衍生类型：三种芳香族氨基酸即Phe,Tyr,Trp.其中，磷酸烯醇式丙酮酸是糖酵解中间产物，4-磷酸赤藓糖则是磷酸戊糖途径的中间物。最后，组氨酸是最为特殊的，他的合成与其他途径无联系，是以5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP）为前体合成的。手打好认真的说，求采纳，顺便祝楼主圣诞快乐哈

不是 肌苷酸又名次黄嘌呤核苷酸或次黄苷酸，英文简称IMP，是一种在核糖核酸（RNA）中发现的核苷酸。在酶的作用下，由肌苷酸可以分解得到次黄嘌呤。肌苷酸盐可作增味剂来使用。

我觉得题中所说的完整的肽链应该可以不包括起始密码子所翻译得到的氨基酸，起始密码子AUG和GUG除了分别决定甲硫氨酸和缬氨酸以外，还是翻译的起始信号。应该指出，当AUG和GUG不在起始点时，编码甲硫氨酸和缬氨酸；在起始点时，原核细胞的翻译过程证明，AUG将编码甲酰甲硫氨酸。肽链开始合成后不久，甲酰基会被甲酰基酶切除掉。如果这个题明确的指出是原核细胞的翻译过程的话，那起始密码子所编码的氨基酸是会被切掉的。所以（351-3-3）/3=115

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。

不可以，氨基酸是只能靠转氨基和通过食物获得的，不能直接由体内合成

会转化为其他的氨基酸的，但是最终还是会通过三羧酸循环转化为糖，然后就成为能量！楼上的，糖原是不会转化为脂肪的，有糖转化为脂肪走的是糖异生的途径。糖才是身体内能量的“硬通货”！

嘌呤核苷酸合成的最初原料为5-磷酸核糖焦磷酸；中间产物是次黄嘌呤核苷酸；加入的氨基酸是天冬氨酸，甘氨酸，谷氨酰胺。

【答案】：D本题考核“氨基酸的代谢”。一碳单位是指在某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团的总称。一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸和色氨酸。鸟氨酸循环是肝利用氨生成尿素的过程，其中瓜氨酸参与了鸟氨酸循环，瓜氨酸是由氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合而成。

能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：导致巨幼红细胞贫血（巨幼性贫血）。扩展资料：是含一个碳原子的基团，不能独立存在，必须以四氢叶酸为载体，从一碳单位的供体转移给一碳单位的受体，使后者增加一个碳原子。丝氨酸、甘氨酸、色氨酸和组氨酸在代谢过程中可生成一碳单位，作为供体，主要用于嘌呤核苷酸从头合成、脱氧尿苷酸5位甲基化合成胸苷酸以及同型半胱氨酸甲基化再生蛋氨酸。

【答案】：正确维生素B6是转氨酶辅酶磷酸吡哆醛的成分之一，维生素PP是L-谷氨酸脱氢酶辅酶NAD+或NAPP+的成分之一，叶酸和维生素B12在一碳单位代谢中分别是一碳单位的载体和转甲基酶的辅酶，因此，缺乏时均会影响氨基酸代谢。

核苷酸生物合成中的一碳单位主要由THF供给.AA的应该是甘氨酸主要的吧，苏氨酸、丝氨酸和组氨酸也能供给。另外，胆碱、肌酸、肾上腺素什么的是S-腺苷甲硫氨酸提供的。我觉得是这样。^_^

能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：导致巨幼红细胞贫血（巨幼性贫血）。扩展资料：是含一个碳原子的基团，不能独立存在，必须以四氢叶酸为载体，从一碳单位的供体转移给一碳单位的受体，使后者增加一个碳原子。丝氨酸、甘氨酸、色氨酸和组氨酸在代谢过程中可生成一碳单位，作为供体，主要用于嘌呤核苷酸从头合成、脱氧尿苷酸5位甲基化合成胸苷酸以及同型半胱氨酸甲基化再生蛋氨酸。

必需氨基酸是人体不能合成而必须靠膳食摄入的氨基酸。酮体(ketone body):在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体一碳单位就是在某些氨基酸在分解代谢过程中产生一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。 一碳单位具有一下两个特点:1.不能在生物体内以游离形式存在;2.必须以四氢叶酸为载体

核苷酸生物合成中的一碳单位主要由thf供给.aa的应该是甘氨酸主要的吧，苏氨酸、丝氨酸和组氨酸也能供给。另外，胆碱、肌酸、肾上腺素什么的是s-腺苷甲硫氨酸提供的。我觉得是这样。^_^

天门冬氨酸与天冬氨酸是同种氨基酸.天门冬酰胺与天冬酰胺是同种氨基酸.天门冬氨酸是一种α-氨基酸。分子式： HOOCCH2CH(NH2)COOH。

我只知道核酸是遗传物质…… 核酸（nucleic acid）是重要的生物大分子,它的构件分子是核苷酸（nucleotide）. 天然存在的核酸可分为： ╭ 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid,DNA） ╰ 核糖核酸（ribonucleic acid,RNA） DNA贮存细胞所有的遗传信息,是物种保持进化和世代繁衍的物质基础. RNA中参与蛋白质合成的有三类： ╭ 转移RNA（transfer RNA,tRNA） ∣ 核糖体RNA（ribosomal RNA,rRNA） ╰ 信使RNA（messenger RNA,mRNA） 20世纪末,发现许多新的具有特殊功能的RNA,几乎涉及细胞功能的各个方面. 核苷酸可分为： ╭ 核糖核苷酸：是RNA的构件分子 ╰ 脱氧核糖核苷酸：是DNA构件分子. 细胞内还有各种游离的核苷酸和核苷酸衍生物,它们具有重要的生理功能. 核苷酸由： ╭ 核苷（nucleoside） ╰ 磷酸 核苷由： ╭ 碱基（base） ╰ 戊糖 碱基（base）： 构成核苷酸中的碱基是含氮杂环化合物,由嘧啶（pyrimidine）和嘌呤（purine）构成. 核酸： ╭ 嘌呤碱 ： ╭ 腺嘌呤 ∣ ╰ 鸟嘌呤 ╰ 嘧啶碱 ： ╭ 胞嘧啶 ∣ 胸腺嘧啶 ╰ 尿嘧啶 ╭ DNA中含有腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶,胸腺嘧啶主要存在于DNA中. ∣ ╰ RNA中含有腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶,尿嘧啶主要存在于RNA中. 在某些tRNA分子中也有胸腺嘧啶,少数几种噬菌体的DNA含尿嘧啶而不是胸腺嘧啶.这五种碱基受介质pH的影响出现酮式、烯醇式互变异构体. 在DNA和RNA中,尤其是tRNA中还有一些含量甚少的碱基,称为稀有碱基（rare bases）稀有碱基种类很多,大多数是甲基化碱基.tRNA中含稀有碱基高达10%. 戊糖： 核酸中有两种戊糖DNA中为D-2-脱氧核糖（D-2-deoxyribose）,RNA中则为D-核糖（D-ribose）.在核苷酸中,为了与碱基中的碳原子编号相区别核糖或脱氧核糖中碳原子标以C-1",C-2"等.脱氧核糖与核糖两者的差别只在于脱氧核糖中与2"位碳原子连结的不是羟基而是氢,这一差别使DNA在化学上比RNA稳定得多. 核苷： 核苷是戊糖与碱基之间以糖苷键（glycosidic bond）相连接而成.戊糖中C-1"与嘧啶碱的N-1或者与嘌吟碱的N9相连接,戊糖与碱基间的连接键是N-C键,一般称为N-糖苷键. RNA中含有稀有碱基,并且还存在异构化的核苷.如在tRNA和rRNA中含有少量假尿嘧啶核苷（用ψ表示）,在它的结构中戊糖的C-1不是与尿嘧啶的N-1相连接,而是与尿嘧啶C-5相连接. 核苷酸： 核苷中的戊糖5"碳原子上羟基被磷酸酯化形成核苷酸.核苷酸分为核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类.依磷酸基团的多少,有一磷酸核苷、二磷酸核苷、三磷酸核苷.核苷酸在体内除构成核酸外,尚有一些游离核苷酸参与物质代谢、能量代谢与代谢调节,如三磷酸腺苷（ATP）是体内重要能量载体；三磷酸尿苷参与糖原的合成；三磷酸胞苷参与磷脂的合成；环腺苷酸（cAMP）和环鸟苷酸（cGMP）作为第二信使,在信号传递过程中起重要作用；核苷酸还参与某些生物活性物质的组成：如尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）. 至于为什么三个核苷酸确定一个氨基酸,不好意思,没找到呃……

氨基酸:生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 氨基酸的结构通式：氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物 氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一类由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。又称核甙酸。戊糖与有机碱合成核苷,核苷与磷酸合成核苷酸,4种核苷酸组成核酸。核苷酸主要参与构成核酸，许多单核苷酸也具有多种重要的生物学功能,如与能量代谢有关的三磷酸腺苷（ATP）、脱氢辅酶等。某些核苷酸的类似物能干扰核苷酸代谢，可作为抗癌药物。根据糖的不同，核苷酸有核糖核苷酸及脱氧核苷酸两类。根据碱基的不同，又有腺嘌呤核苷酸(腺苷酸，AMP)、鸟嘌呤核苷酸(鸟苷酸，GMP)、胞嘧啶核苷酸(胞苷酸， CMP)、尿嘧啶核苷酸(尿苷酸,UMP)、胸腺嘧啶核苷酸（胸苷酸，TMP）及次黄嘌呤核苷酸(肌苷酸，IMP)等。核苷酸中的磷酸又有一分子、两分子及三分子几种形式。此外，核苷酸分子内部还可脱水缩合成为环核苷酸。 核苷酸是核糖核酸及脱氧核糖核酸的基本组成单位，是体内合成核酸的前身物。核苷酸随着核酸分布于生物体内各器官、组织、细胞的核及胞质中，并作为核酸的组成成分参与生物的遗传、发育、生长等基本生命活动。生物体内还有相当数量以游离形式存在的核苷酸。三磷酸腺苷在细胞能量代谢中起着主要的作用。体内的能量释放及吸收主要是以产生及消耗三磷酸腺苷来体现的。此外，三磷酸尿苷、三磷酸胞苷及三磷酸鸟苷也是有些物质合成代谢中能量的来源。腺苷酸还是某些辅酶，如辅酶Ⅰ、Ⅱ及辅酶A等的组成成分。 核苷酸类化合物具有重要的生物学功能，它们参与了生物体内几乎所有的生物化学反应过程。 单糖一般是含有3-6个碳原子的多羟基醛或多羟 基酮。最简单的单糖是甘油醛和二羟 基丙酮 一、单糖的结构 1、 单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 2、 单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为α-型及β-型头异构体。 （一）物理性质 单糖都是无色晶体，味甜，有吸湿性。极易溶于水，难溶于乙醇，不溶于乙醚。单糖有旋光性，其溶液有变旋现象。 （二）化学性质 单糖主要以环状结构形式存在，但在溶液中可与开链结构反应。因此 ，单糖的化学反应有的以环式结构进行，有的以开链结构进行。

6张密码子密码子codon，信使RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。科学家已经发现，信使RNA在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说，信使RNA分子中的四种核苷酸（碱基）的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是怎样的呢？为了确定这种关系，研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质，结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子。可见，信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。中文名密码子外文名genetic code学科生物学别称三联体密码种类构成RNA的碱基有四种，每三个碱基的开始两个决定一个氨基酸。从理论上分析碱基的组合有4的3次方=64种，64种碱基的组合即64种密码子。怎样决定20种氨基酸呢？仔细分析20种氨基酸的密码子表，就可以发现，同一种氨基酸可以由几个不同的密码子来决定，起始密码子为AUG(甲硫氨酸) ， 另外还有UAA、UAG、UGA三个密码子不能决定任何氨基酸，是蛋白质合成的终止密码子。1994年版曾邦哲著《结构论》中对密码子和氨基酸的组合数学计算公式为：C1/4+2C2/4+C3/4=20氨基酸，C1/4+6（C2/4+C3/4）=64密码子。（另有算法4*4*4=64，一个密码子里面三个碱基每个位置有4种可能）区别联系遗传信息、密码子、反密码子的区别与联系密码子遗传信息是指DNA分子中基因上的脱氧核苷(碱基)排列顺序，密码子是指信使RNA上决定一个氨基酸的三个相邻碱基的排列顺序，反密码子是指转运RNA上的一端的三个碱基排列顺序。其联系是：DNA(基因)的遗传信息通过转录传递到信使RNA上，转运RNA一端携带氨基酸，另一端反密码子与信使RNA上的密码子(碱基)配对。特点①. 遗传密码子是三联体密码：一个密码子由信使核糖核酸（mRNA）上相邻的三个碱基组成。密码子② 密码子具有通用性：不同的生物密码子基本相同，即共用一套密码子。③ 遗传密码子无逗号：两个密码子间没有标点符号，密码子与密码子之间没有任何不编码的核苷酸，读码必须按照一定的读码框架，从正确的起点开始，一个不漏地一直读到终止信号。④ 遗传密码子不重叠，在多核苷酸链上任何两个相邻的密码子不共用任何核苷酸。⑤ 密码子具有简并性：除了甲硫氨酸和色氨酸外，每一个氨基酸都至少有两个密码子。这样可以在一定程度内，使氨基酸序列不会因为某一个碱基被意外替换而导致氨基酸错误。⑥ 密码子阅读与翻译具有一定的方向性：从5"端到3"端。⑦有起始密码子和终止密码子，起始密码子有两种，一种是甲硫氨酸（AUG），一种是缬氨酸（GUG），而终止密码子（有3个，分别是UAA、UAG、UGA）没有相应的转运核糖核酸（tRNA）存在，只供释放因子识别来实现翻译的终止。在信使RNA中，碱基代码A代表腺嘌呤，G代表鸟嘌呤，C代表胞嘧啶，U代表尿嘧啶（注意：RNA与DNA不同，RNA没有胸腺嘧啶T，取而代之的是尿嘧啶U，按照碱基互补配对原则，U与A形成配对）。破解历史尼伦伯格（M.W.Nirenberg，1927—2010）和马太（H.Matthaei)破译出了第一个遗传密码。尼伦伯格和马太采用了蛋白质的体外合成技术。他们在每个试管中分别加入一种氨基酸，再加入除去了DNA和mRNA的细胞提取液，以及人工合成的RNA多聚尿嘧啶核苷酸，结果加入了苯丙氨酸的试管中出现了多聚苯丙氨酸的肽链。实验结果说明，多聚尿嘧啶核苷酸导致了多聚苯丙氨酸的合成，而多聚尿嘧啶核苷酸的碱基序列是由许多个尿嘧啶组成的（UUUUUUUU......），可见尿嘧啶的碱基序列编码由苯丙氨酸组成的肽链。结合克里克得出的3个碱基决定1个氨基酸的实验结论，与苯丙氨酸对应的密码子应该是UUU。在此后的六七年里，科学家沿着蛋白质体外合成的思路，不断地改进实验方法，破译出了全部的密码子，并编辑出了密码子表。起源除了少数的不同之外，地球上已知生物的遗传密码均非常接近；因此根据演化论，遗传密码应在生命历史中很早期就出现。现有的证据表明遗传密码的设定并非是随机的结果，对此有以下的可能解释:最近一项研究显示，一些氨基酸与它们相对应的密码子有选择性的化学结合力（立体化学假说，stereochemical hypothesis），这显示现在复杂的蛋白质制造过程可能并非一早存在，最初的蛋白质可能是直接在核酸上形成。但也有学者认为，氨基酸和相应编码的忠实性反映了氨基酸生物合成路径的相似性，并非物理化学性质的相似性（共进化假说，co-evolution hypothesis）。谢平指出，遗传密码子是生化系统的一部分，因此，必须与生化系统的演化相关联，而生化系统

考点： 核酸的种类及主要存在的部位 核酸的基本组成单位 专题： 分析： 此题主要考查核酸的种类以及主要存在部位．核酸分为DNA和RNA，DNA主要分布在细胞核，线粒体和叶绿体，基本组成单位是脱氧核糖核苷酸；RNA主要分布在细胞质，基本组成单位是核糖核苷酸．放射性集中于细胞核、线粒体和叶绿体，说明存在于DNA中．所以，只能是脱氧核苷酸．细胞核、线粒体和叶绿体都有DNA分子．氨基酸和单糖不会集中分布，细胞质中也有；核糖核苷酸位于mRNA上，细胞质中应该也有． 放射性集中于细胞核、线粒体和叶绿体，说明存在于DNA中．所以，被标记的化合物只能是脱氧核苷酸．故选：C． 点评： 此题主要考查生物大分子的种类以及主要分布，基础题目，意在考查学生对基础知识的理解运用，难度不大．

一个脱氧核糖核苷酸由一个脱氧核糖.一个碱基,一个磷酸组成. 在转录过程中.tRNA上每三个碱基,即一个反密码子.决定一个氨基酸. 在个数上.脱氧核糖核苷酸:碱基:氨基酸=3:3:1 碱基指嘌呤和嘧啶的衍生物，是核酸、核苷、核苷酸的成分。DNA和RNA的主要碱基略有不同，其重要区别是：胸腺嘧啶是DNA的主要嘧啶碱，在RNA中极少见；相反，尿嘧啶是RNA的主要嘧啶碱，在DNA中则是稀有的。 除主要碱基外，核酸中也有一些含量很少的稀有碱基。稀有碱基的结构多种多样，多半是主要碱基的甲基衍生物。tRNA往往含有较多的稀有碱基，有的tRNA含有的稀有碱基达到10％。嘌呤和嘧啶碱基是近乎平面的分子，相对难溶于水：在约260纳米的紫外光区有较强的吸收。 碱基对形成DNA、RNA单体以及编码遗传信息的化学结构。组成碱基对的碱基包括A、G、T、C、U。严格地说，碱基对是一对相互匹配的碱基（即A：T， G：C，A：U相互作用）被氢键连接起来。然而，它常被用来衡量DNA和RNA的长度（尽管RNA是单链）。它还与核苷酸互换使用，尽管后者是由一个五碳 糖、磷酸和一个碱基组成。

控制合成胰岛素（含51个氨基酸）的基因中，（至少）有306个含N碱基，而DNA中嘌呤和嘧啶数是相等的，各占一半，

哎，这道题，我直接觉得出题的是个2，胰岛素是有51个AA，但人家是两条肽链以二硫键连接起来的，AB之间，本身还有一段切除的肽链，这题直接给学生一种错误的感觉，你从51个AA,推测基因的情况，这个是对的，是题目在混淆你（我觉得这是一道非常失败，而且老师没有生物常识，还自以为很高明，但提问方式确是不好反驳），题目本身就没有考虑基因的具体情况，你根本不用考虑什么终止密码子了， 因为本身就非常不准确。 你不用纠结这道题了， 因为题目本身很失败，高考题不会是这个2样。 复习高考还是要多看书，做一些高质量的题，而不是这种很没有意义的题目，历年各省真题是很有价值的，希望能帮到你。 不知道这类失败的模拟题还要横行多少年啊，我想当个老师还当不成呢，╮(╯▽╰)╭

控制合成胰岛素（含51个氨基酸）的基因中，（至少）有306个含N碱基，而DNA中嘌呤和嘧啶数是相等的，各占一半，

①都有脱氨基作用。②都有氧气和水参与反应。③不同的嘌呤生成同一中间物，然后共用一条代谢途径生成相同的代谢产物，不同的芳香族氨基酸也生成同意一中间物，然后共用一条代谢途径，最终生成相同的代谢产物。

1、合成100个氨基酸需要300个碱基对，所以至少有600个碱基，其中嘌呤数与嘧啶数相同，所以含有嘌呤碱基至少有300个2、共有2100个碱基对，能控制合成2100/3=700个氨基酸

第一，从理论上说，绝大多数情况下是不一致的，除非是回文结构。随便写一个例子：ATGCCT，它的互补链（注意是反向互补）应该是AGGCAT，明显序列不同，转录出的mRNA不同，密码子不同，所以氨基酸不同的可能性很大。第二，从实际上说，一个基因只存在于DNA双链中的一条上，另一条链称这个基因的“无义链”（注意，不同基因所在的链可能不同，所以有义链和无义链一定针对某基因而言，不能说这一整条DNA都是有义链或无义链），不进行转录和翻译，所以另一条链也就没有mRNA，更没有氨基酸的问题。

DHU环是指二氢尿嘧啶环,DHU是二氢尿嘧啶（dihydrouracil,正好是二、氢、尿嘧啶的缩写）

嘧啶核苷酸的从头合成与嘌呤核苷酸不同，生物体先利用小分子化合物形成嘧啶环。再与核糖磷酸结合成尿苷酸。关键的中间化合物是乳清酸。其它嘧啶核苷酸由尿苷酸转变而成。在嘧啶核苷酸合成过程中有：Gln和Asp参加。嘧啶核苷酸的分解代谢是先去除磷酸和核糖生成嘧啶碱，嘧啶碱在肝内降解。降解产物易溶于水，这点与嘌呤碱不同，嘌呤碱的代谢产物尿酸仅微溶于水。扩展资料：氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。乳清酸磷酸核糖转移酶催化乳清酸转变为乳清酸核苷酸，而乳清酸核苷酸脱羧酶又催化乳清酸核苷酸转变为尿嘧啶核苷酸。两种酶有异常则尿嘧啶核苷酸的合成被阻断，失去最终产物对合成代谢的抑制作用，于是乳清酸便过度产生，尿中乳清酸排出增多。

嘧啶核苷酸的从头合成与嘌呤核苷酸不同，生物体先利用小分子化合物形成嘧啶环。再与核糖磷酸结合成尿苷酸。关键的中间化合物是乳清酸。其它嘧啶核苷酸由尿苷酸转变而成。在嘧啶核苷酸合成过程中有：Gln和Asp参加。嘧啶核苷酸的分解代谢是先去除磷酸和核糖生成嘧啶碱，嘧啶碱在肝内降解。降解产物易溶于水，这点与嘌呤碱不同，嘌呤碱的代谢产物尿酸仅微溶于水。扩展资料：氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：合成组织蛋白质；变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；转变为碳水化合物和脂肪；氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。乳清酸磷酸核糖转移酶催化乳清酸转变为乳清酸核苷酸，而乳清酸核苷酸脱羧酶又催化乳清酸核苷酸转变为尿嘧啶核苷酸。两种酶有异常则尿嘧啶核苷酸的合成被阻断，失去最终产物对合成代谢的抑制作用，于是乳清酸便过度产生，尿中乳清酸排出增多。

在DNA和RNA，一对在部分含氮碱发挥作用。 5种碱是杂环化合物，氮原子位于所述环或取代的氨基，其中一些（取代氨基，和氮气嘌呤环，嘧啶环氮3）直接参与碱基配对的。 有五个基地：胞嘧啶（简称C），鸟嘌呤（G），腺嘌呤（A），胸腺嘧啶（T，DNA专有）和尿嘧啶（U，RNA专有）。顾名思义五种碱基，腺嘌呤和鸟嘌呤，嘌呤属于家庭（缩写为R＆下），它们具有双环结构。胞嘧啶，尿嘧啶，胸腺嘧啶嘧啶属于家庭（Y），该环系统是一个六元杂环。 RNA，尿嘧啶代替胸腺嘧啶的位置。值得注意的是，胸腺嘧啶尿嘧啶比5-甲基更多，甲基增加的继承的准确性。通过与核糖或脱氧核糖共价键 基化合物附着于碳原子以形成称为核苷。与磷酸结合形式再次核苷连接到五碳糖5个碳原子的核苷酸的磷酸基团。 基地：腺嘌呤 - 胸腺嘧啶 - 尿嘧啶 - 鸟嘌呤 - 胞嘧啶 - 嘌呤 - 嘧啶核苷腺苷 - 尿苷 - 鸟苷 - 胞苷 - 脱氧 - 胸部苷 - 脱氧鸟嘌呤 - 脱氧核糖核苷酸：AMP - UMP - GMP - CMP - ADP - UDP - 国内生产总值 - CDP - 三磷酸腺苷 - UTP - GTP - CTP - 坎普 - cGMP的脱氧核苷酸：恒定 - DTMP - 卸载 - 的dGMP - 的dCMP - DADP - DTDP - DUDP - dGDP - DCDP - 的dATP - dTTP的 - 的dUTP - dGTP - 的dCTP 核酸：DNA - RNA - LNA - 巴勒斯坦民族权力机构 - 基因 - 非编码RNA - 的miRNA - rRNA基因 - shRNA的 - 的siRNA - 酰tRNA - 线粒体 - 寡核苷酸核糖核酸酸（缩写为RNA，即，核糖核酸），存在于生物细胞和某些病毒的遗传信息的病毒样载体。 RNA由磷酸酯键的成长链分子凝结的核糖核苷酸。核糖核苷酸分子由磷酸，核糖和基地。 RNA碱基有四种，即A腺嘌呤，G鸟嘌呤，C胞嘧啶，U尿嘧啶。其中，U（尿嘧啶）取代了DNA牛逼胸腺嘧啶和RNA特性变得基地。 随着不同的DNA，RNA通常是单链的分子长度，不形成双螺旋结构，但是很多的RNA还需要通过碱基配对的规则来实行某种生物学功能，甚至三级结构的二级结构。 DNA和RNA基本上是相同的碱基配对规则，但是除了A-U，G-C与外部，G-U也可以配对。 在细胞中，根据不同的RNA结构和功能主要分为三类，即，酰tRNA（转运RNA），rRNA基因（核糖体RNA），mRNA（信使RNA）。的mRNA是蛋白质合成的模板，根据在细胞核的DNA转录的内容; tRNA的核苷酸序列（即遗传密码）mRNA的认可和氨基酸的转运; rRNA基因是核糖体的蛋白质的合成工作场所的组合物的组分。 在病毒，许多病毒只RNA作为遗传信息的唯一载体（而不是通常用作载体的双链DNA细胞生物）。 自1982年以来，有研究表明，许多RNA，如I，II型内含子RNA酶P，HDV，大亚基核糖体RNA，而且有这么有生化反应催化方法的酶活性活动此类核酶被称为RNA（核酶）。 90年代以来，也发现RNA干扰（RNA干扰，RNA干扰）等等现象证明了RNA在基因表达调控中起重要作用。

氨基酸的保护膜主要是为了避免因氨基酸结构的敏感性，在氧化及其他化学反应中而发生不可逆的变化，从而对其生物活性产生负面影响。以下是一些通用的方法来为氨基酸表面产生保护膜：1. 乙酰化：乙酰化是最常用的氨基酸表面保护方法之一。通过与醋酸酐或N-羧基丙酰亚胺的反应，将氨基酸的氨基位点中的氢离子替换成酯基，形成乙酰化氨基酸，并保护了其活性部分，以达到保护的目的。2. 丙酰化：丙酰化是另一种氨基酸表面保护方法，类似于乙酰化过程。它可以通过与丙酰亚胺的反应来将氨基酸的氨基位点中的氢离子替换为酯基，形成丙酰化氨基酸，并保护其活性部分。3. 甲酰化：甲酰化是通过与甲酸酐或N-甲基乙酰亚胺的反应来将氨基酸的氨基位点中的氢离子替换成酯基。与乙酰化和丙酰化不同，甲酰化稍微不稳定，但也可以用于一些特殊情况。除了上述方法外，还有其他的一些技术也可以用来产生保护膜。例如，可以使用磷酸二酯化反应或巯基进行氧化反应来形成稳定的结构。另外，聚合物复合材料等也可以用于制备氨基酸表面的保护膜。总之，选择哪种方法应该基于氨基酸本身的活性以及所需应用的实际情况。

代谢产生。氨基酸是分解代谢中产生的含有一个碳原子的化学基团，即甲基、亚甲基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基的代谢产物总称。

您好，您是想问稀有氨基酸碱基主要见于哪吗？稀有氨基酸碱基主要见于RNA中。稀有氨基酸碱基又称修饰碱基，是天然形成的，只存在于RNA中，所以稀有氨基酸碱基主要见于RNA中。

应该是sanger早期用的还原法吧，肽链c端aa可以用硼氢化锂反应生成相应的α-氨基醇，水解后，α-氨基醇可用层析法鉴别。我记得是着如果你有王镜岩的生物化学那上面讲的很详细，应该在第四章

组成酶的基本组成单位是氨基酸或核苷酸。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白质部分统称为辅助因子 （cofactor），两者一起组成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prosthetic group），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开。反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。扩展资料根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：1、氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。2、转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。3、水解酶类（hydrolases ）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。4、裂合酶类（lyases）催化从底物（非水解）移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类。例如，脱水酶、脱羧酶、碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。许多裂合酶催化逆反应，使两底物间形成新化学键并消除一个底物的双键。合酶便属于此类。5、异构酶类（isomerases）催化各种同分异构体、几何异构体或光学异构体之间相互转化的酶类。例如，异构酶、表构酶、消旋酶等。6、合成酶类（ligase）催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA连接酶、氨基酸：tRNA连接酶以及依赖生物素的羧化酶等。参考资料来源：百度百科-酶

半必需氨基酸有：胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸、甘氨酸。半必需氨基酸又称为条件必需氨基酸。主要指半胱氨酸和酪氨酸，它们在体内分别由蛋氨酸和苯丙氨酸转变而成，如果膳食中能够直接提供这两种氨基酸，则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要可减少。一般来说，构成天然蛋白质的氨基酸有20种，对于人体来说，大致可以分为三类：必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。细腻肌肤的胱氨酸：胱氨酸带负电具有亲水性，属于含硫的半必需氨基酸。弹性光泽的酪氨酸： 酪氨酸带负电是具有亲水性的一种半必需氨基酸。酪氨酸最早由奶酪中发现，可以预防皮肤癌。保健养生的精氨酸：精氨酸带正电具有亲碱性含有双基，属于半必需蛋白氨基酸，人体可以合成一部分，其他需要食物提供。属于幼儿生长期的必需氨基酸。参与乌氨酸和脯氨酸的循环过程，促进胶原蛋白质合成，增强吞噬细胞能力。提高肝脏精氨酸酶的活性，辅助转化血液中的氨变成尿素排出体外。转化生成一氧化氮，扩张心血管愈合各种伤口，维持体内氮离子平衡参与组成磷酸化合物。具有补充体力增加身高的作用，辅助肝脏维持血液氨基酸水平恒定，过量时会造成肾脏压力益智排毒的甘氨酸：甘氨酸又叫氨基丁酸是脂肪一族，具有亲水性，结构简单，由丝氨酸脱去一个碳生成，带有甜味。甘氨酸和天冬氨酸与谷氨酰胺等合成核苷酸，进而形成核糖核酸，参与体内生物基因的遗传过程。 可以合成胶原蛋白作用于大脑中枢神经，善于和体内各种多余的毒性内源物结合，并迅速排出体外。对肝胆有重要保护功能，能为所有非必需氨基酸提供氮源。过量影响其他氨基酸吸收

tmRNA的结构已经确定，只能运送和自己互补的。氨基酸一共有20种，61种密码子对应了最多61种tmRNA，所以，一种氨基酸可以由几种转运RNA运送。

A、基因突变是指DNA分子中由于碱基对的替换、缺失或增添而引起的基因结构的改变，所以信使RNA上的某个密码子的一个碱基发生替换不属于基因突变，A错误； B、tmRNA上决定氨基酸的某个密码子的一个碱基发生替换，根据碱基互补配对原则，则识别该密码子的tRNA上的反密码子也发生改变，B正确； C、一种密码子只决定一种氨基酸，一种氨基酸可由一种或几种来决定，即存在密码子的简并性，所以氨基酸不一定改变，C错误； D、tRNA一定改变，氨基酸不一定改变，D错误． 故选：B．

是的。不同的氨基酸有的有多个遗传密码，这样的氨基酸就由多个tRNA转运。但每个tRNA都有特定的反密码子，只能转运一种氨基酸。

tmRNA上决定氨基酸的某个密码子的一个碱基发生替换，根据碱基互补配对原则，则tRNA上的反密码子也发生改变；一种密码子只决定一种氨基酸，一种氨基酸可由一种或几种来决定，即存在密码子的简并性，则氨基酸不一定改变． 故选：A．

tmRNA的结构已经确定，只能运送和自己互补的。氨基酸一共有20种，61种密码子对应了最多61种tmRNA，所以，一种氨基酸可以由几种转运RNA运送。

是的。不同的氨基酸有的有多个遗传密码，这样的氨基酸就由多个tRNA转运。但每个tRNA都有特定的反密码子，只能转运一种氨基酸。

生命体遗传物质绝大部分是DNA，有少部分RNA病毒的遗传 是RNA。RNA分为mRNA,tRNA,rRNA。tRNA上的叫反密码子，是三联体的，而有相应的mRNA上的三联体密码子决定了tRNA上运送的氨基酸，所以每一种tRNA仅有一种氨基酸。但是tRNA上的碱基不是只有3个，是有很多的。

生物细胞所接受的信号既可以使物理信号（光、热、电流），也可以是化学信号，但是在有机体间和细胞间的通讯中最广泛的信号是化学信号。从化学结构来看细胞信号分子包括：短肽、蛋白质、气体分子（NO、CO）以及氨基酸、核苷酸、脂类和胆固醇衍生物等等，其共同特点是：①特异性，只能与特定的受体结合；②高效性，几个分子即可发生明显的生物学效应，这一特性有赖于细胞的信号逐级放大系统；③可被灭活，完成信息传递后可被降解或修饰而失去活性，保证信息传递的完整性和细胞免于疲劳。从产生和作用方式来看可分为内分泌激素、神经递质、局部化学介导因子和气体分子等四类。从溶解性来看又可分为脂溶性和水溶性两类。脂溶性信号分子，如甾类激素和甲状腺素，可直接穿膜进入靶细胞，与胞内受体结合形成激素-受体复合物，调节基因表达。水溶性信号分子，如神经递质、细胞因子和水溶性激素，不能穿过靶细胞膜，只能与膜受体结合，经信号转换机制，通过胞内信使（如cAMP）或激活膜受体的激酶活性（如受体酪氨酸激酶），引起细胞的应答反应。所以这类信号分子又称为第一信使（primary messenger），而cAMP这样的胞内信号分子被称为第二信使（secondary messenger）。目前公认的第二信使有cAMP、cGMP、三磷酸肌醇（IP3）和二酰基甘油（DG），Ca2+被称为第三信使是因为其释放有赖于第二信使。第二信使的作用是对胞外信号起转换和放大的作用。

“细胞增容”是营养补剂中最具使用价值的五类产品中的一类，也是近年流行的健美词汇，它是指把重要的营养物质输入肌细胞内部，使肌肉外观更饱满、结实，血管密布，纹理尽现，使用更大的重量完成更多的次数，更大的强度训练更长的时间，较少的疲劳感觉。肌酸就属此类，它使肌肉细胞储存较多量的水分，有利于蛋白质合成，在提高力量、助长肌肉方面有确实的效果，使其成为目前最受欢迎的补剂之一。 肌酸(creatine)，或叫肌氨酸，天然存在于人体中，由三种氨基酸组成，分别是精氨酸、甘氨酸、蛋氨酸。它在人体供能系统中扮演着重要角色，如果肌肉内的肌酸越多，便具有更大的潜在能量。一水肌酸粉是经典的，但已显颓势，厂商们围绕它不断推出增强型产品，多数是添加大剂量的葡萄糖等单糖，效果比单独使用一水肌酸粉要强上许多，但并非完美无缺、不可超越。而有些则是耍弄花样，产品缺乏科学理论的支持，只面世时如火如荼，却经不住市场考验。通过刺激胰岛素释放帮助肌酸的吸收是种常用方法，均依赖大剂量的葡萄糖来实现，其它成分只是点缀，例如硫辛酸，在实际测试中使用200-400毫克的硫辛酸对影响胰岛素敏感与促进肌酸吸收毫无效果，可200毫克几乎是所有添加硫辛酸的肌酸配方中的“标准”，此剂量是远不够的。经测试一个体重160磅的人需要用整整1克的硫辛酸，才会产生一点儿效果。硫辛酸价格相对较贵，由于是一种酸，即使足量使用，也会引起咽喉与胃部的强烈烧灼感觉。休 闲 居 编辑 不管厂商的广告措辞，大剂量的葡萄糖就是完成“刺胰”任务的主力军，效果虽佳，尚有三点缺陷。其一，葡萄糖、肌酸与水混合后，其通过胃的速度较慢，时常引起胃部不适、腹涨。其二，因消化吸收速度不同，葡萄糖与肌酸不能同时进入血流，即不能默契协作。其三，在越来越多“无糖(sugar)”食品出现的今天，加以运动营养学角度上的考虑，使用大量的像葡萄糖这样的单糖已不合时宜。 作为次世代产品，惟它高(专利名Vitargo)/肌酸配方与柠檬肌酸等新型肌酸在上市之后的短短一月间，便赢得众多消费者的认可及赞誉。其中，以训练后饮料之身份登场的惟它高/肌酸配方最具吸引力。 “惟它高”是来源于瑞典的高分子量碳水化合物，凭借其特性，足以取代葡萄糖等单糖在肌酸配方或训练后饮料中之地位，从而延续肌酸的经典魅力。将其与水、肌酸混合后，形成一种低渗溶液。换句话说，“惟它高”有极低的渗透度(渗透度表示溶液通过胃的速度快慢，越低则越快)，论消化速度其比葡萄糖或是麦芽糖糊精等快80%，故不会引起胃部不适、腹涨等。“惟它高”能与葡萄糖等单糖一样高效的刺激胰岛素释放，却不含糖(sugar)，此项数据可参看产品成分表。再者，“惟它高”像一个“泵”，把水、肌酸一起带进血流，大大缩短了肌酸从胃至血流的“运输时间”，使之与胰岛素峰值水平同步，强化吸收。 在训练后使用肌酸与碳水化合物促进身体恢复早已不是新闻了。科学研究已证明，“惟它高”恢复肌糖原储备的速度比其它碳水化合物快70%，因为它有约百倍于葡萄糖等的分子量，故可被肌肉快速吸收。糖原是肌肉的主要能源，在细胞增容方面有类似于肌酸的作用，将液体、蛋白质和其它重要的营养物质输至肌细胞内部。由此可见，惟它高/肌酸配方不仅使肌肉吸收更多的肌酸，也使肌糖原储备的恢复速度大大加快，更有效的利用蛋白质等营养物质，快速切换身体代谢进入“增肌状态”。此外，肌酸与糖原以不同途径增加肌细胞容积，当它们同时作用，促成肌细胞的“超级水合”，使其“膨胀”，直如充满气的气球，以达到最佳“饱满”度。 惟它高/肌酸配方是经多次科学研究与临床实验证明其有效的，是款完全基于科学、有完备科学依据的尖端产品。它彻底变革了肌酸的使用方法，指引出一条通往“增肌高速路”的单行线。氨基酸是肌酸的一种

在蛋白质生物合成中起催化氨基酸之间肽键形成的酶是: A.氨基酸合成酶 B.转肽酶 C.羧基肽酶 D.氨基肽酶 正确答案：B

据我所知楼上所知的是错误的。蛋白质合成过程中需要酶，而且是需要很多种酶，像氨酰tRNA合成酶，去甲酰化酶，GTP酶，氨肽酶，转肽酶等等。水解反应式-[NHCH(R)CO]n- +nH2O<=>nH2NCH（R）COOH

细菌的氨基酸合成酶是色氨酸合成酶。根据查询相关资料信息显示，色氨酸合成酶，存在于细菌和霉菌中的酶，可从吲哚化合物和丝氨酸合成色氨酸。色氨酸可由吲哚和丝氨酸合成而获得。

蛋白质合成的过程 蛋白质生物合成的具体步骤包括：①氨基酸的活化；②活化氨基酸的转运；③活化氨基酸在核蛋白体上的缩合。 (一）氨基酸的活化转运 氨基酸的活化过程及其活化后与相应 tRNA的结合过程，都是由氨基酰tRNA合成酶来催化的，反应方程为：tRNA+氨基酸+ATP〖FY(KN〗氨基酰tRNA合成酶〖FY)〗氨基酰-tRNA+AMP+焦磷酸。以氨基酰tRNA形式存在的活化氨基酸，即可投入氨基酸缩合成肽的过程。氨基酰tRNA合成酶存在于胞液中，具有高度特异性。它们既能识别特异的氨基酸，又能辨认携带该种氨基酸的特异tRNA分子。在体内，每种氨基酰tRNA合成酶都能从多种氨基酸中选出与其对应的一种，并选出与此氨基酸相应的特异tRNA。这是保证遗传信息准确翻译的要点之一。 （二）核蛋白体循环 tRNA所携带的氨基酸，是通过“核蛋白体循环”在核蛋白体上缩合成肽，完成翻译过程的。以原核生物中蛋白质合成为例，将核蛋白体循环人为地分为启动、肽链延长和终止三个阶段进行介绍。 1．启动阶段 在蛋白质生物合成的启动阶段，核蛋白体的大、小亚基，mRNA与一种具有启动作用的氨基酸tRNA共同构成启动复合体。这一过程需要一些称为启动因子的蛋白质以及GTP与镁离子的参与。 原核生物中的启动因子有 3种，IF 1辅助另外两种启动因子IF 2、IF 3起作用。 启动阶段的具体步骤如下： (1)30S亚基在IF 3与IF 1的促进下与mRNA的启动部位结合，在IF 2的促进与IF 1辅助下与甲酰蛋氨酰tRNA以及GTP结合，形成30S启动复合体。 30S启动复合体由30S亚基、mRNA、fMet-tRNA fMet?及IF 1、IF 2、IF 3与GTP共同构成。 （2）30S启动复合体一经形成，IF 3即行脱落，50S亚基随之与其结合，形成了大、小亚基，mRNA，fMet－tRNA fMet?及IF 1、IF 2与GTP共同构成的70S启动前复合体。 （3）70S启动前复合体的GTP水解释出GDP与无机磷酸的同时，IF 2和IF 1随之脱落，形成了启动复合体。至此，已为肽链延长作好了准备。 启动复合体由大、小亚基， mRNA与fMet－tRNA fMet?共同构成。 已知核蛋白体上有两个位置，分别称为“给位”与“受位”，启动复合体中 mRNA的启动信号相对应的fMet－tRNA fMet亦即处于核蛋白体的给位。 2．肽链延长阶段 这一阶段，根据 mRNA上密码子的要求，新的氨基酸不断相应的被特异的tRNA运至核蛋白体受位，形成肽键。同时，核蛋白体从mRNA的5′端向3′端不断移位推进翻译过程。肽链延长阶段需要数种称为延长因子的蛋白质、GTP与某些无机离子的参与。 (1)进位 受位上 mRNA密码子相对应的氨基酸tRNA进入受位，生成复合体V。此步骤需要GTP、Mg 2+和称为肽链延长因子EFTu与EFTs的蛋白质因子。 （2）转肽 50S亚基的给位有转肽酶的存在，可催化肽键形成。此时在转肽酶的催化下，将给位上tRNA所携的甲酰蛋氨酰（或肽酰）转移给受位上已特异性进入的氨基酸tRNA，与其所带的氨基酸的氨基结合形成肽键。此酶需要Mg 2+与K 2+存在。 （3）脱落 原在给位上的脱去甲酰蛋氨酰后的 tRNA fMet，从复合物上脱落。 （4）移位 核蛋白体向 mRNA的3′端挪动相当于一个密码子的距离，使下一个密码子准确定位在受位，同时带有肽链的tRNA由受体移至给位，此步需有肽链延长因子EFG、GTP与Mg 2+?。 以后肽链上每增加一个氨基酸残基，就按①进位（新的氨基酸tRNA进入“受位”）②转肽（形成新的肽键）③脱落（转肽后“给位”上的tRNA脱落）④移位（核蛋白体挪动的同时，原处于“受位”带有肽链的tRNA随之转到“给位”）。 3．终止阶段 当多肽链合成已完成，并且“受位”上已出现终止信号（UAA），此后即转入终止阶段。终止阶段包括已合成完毕的肽链被水解释放，以及核蛋白体与tRNA从mRNA上脱落的过程。这一阶段需要一种起终止作用的蛋白质因子——终止因子的参与。 终止因子使大亚基“给位”的转肽酶不起转肽作用，而起水解作用。在转肽酶的作用下，“给位”上tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解，并从核蛋白体及tRNA上释出。 从mRNA上脱落的核蛋白体，分解为大小两个亚基，重新进入核蛋白体循环。核蛋白体的解体需要IF 3的参与。

是氨基酸。蛋白质在酸性、碱性、酶等条件下发生水解,蛋白质的水解中间过程,可以生成多肽,但水解的最终产物都是氨基酸。

组氨酸。属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是组氨酸R基是指氨基酸碳原子上连接的第四个东西（基团）不一样的基团。

碱性氨基酸包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸其中精氨酸的碱性最强

中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸GlycineGlyG丙氨酸AlanineAlaA缬氨酸ValineValV亮氨酸LeucineLeuL异亮氨酸IsoleucineIleI脯氨酸ProlineProP苯丙氨酸PhenylalaninePheF酪氨酸TyrosineTyrY色氨酸TryptophanTrpW丝氨酸SerineSerS苏氨酸ThreonineThrT半胱氨酸CystineCysC蛋氨酸MethionineMetM天冬酰胺AsparagineAsnN谷氨酰胺GlutarnineGlnQ天冬氨酸AsparticacidAspD谷氨酸GlutamicacidGluE赖氨酸LysineLysK精氨酸ArginineArgR组氨酸HistidineHisH体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

　　氨基酸不只是八种　　参考资料：　　氨基酸的生理功能　　氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。　　某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。　　（1） 赖氨酸　　赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。　　赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。　　赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。　　单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。　　长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。　　（2） 蛋氨酸　　蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。　　蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。　　（3） 色氨酸　　色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。　　（4） 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸　　缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。　　亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。　　苏氨酸是必需氨基酸之一，参与脂肪代谢，缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。　　（5） 天冬氨酸、天冬酰胺　　天冬氨酸通过脱氨生成草酰乙酸而促进三羧酸循环，故是三羧酸循环中的重要成分。天冬氨酸也与鸟氨酸循环密切相关，担负着使血液中的氨转变为尿素排泄出去的部分工作。同时，天冬氨酸还是合成乳清酸等核酸前体物质的原料。　　通常将天冬氨酸制成钙、镁、钾或铁等的盐类后使用。因为这些金属在与天冬氨酸结合后，能通过主动运输途径透过细胞膜进入细胞内发挥作用。天冬氨酸钾盐与镁盐的混合物，主要用于消除疲劳，临床上用来治疗心脏病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸钾盐可用于治疗低钾症，铁盐可治疗贫血。　　不同癌细胞的增殖需要消耗大量某种特定的氨基酸。寻找这种氨基酸的类似物――代谢拮抗剂，被认为是治疗癌症的一种有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌细胞（白血病）的增殖。天冬酰胺的类似物S–氨甲酰基–半胱氨酸经动物试验对抗白血病有明显的效果。目前已试制的氨基酸类抗癌物有10多种，如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–缬氨酸等，其中有的对癌细胞的抑制率可高达95％以上。　　（6） 胱氨酸、半胱氨酸　　胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸，可降低人体对蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质，能加速烧伤伤口的康复及放射性损伤的化学保护，刺激红、白细胞的增加。　　半胱氨酸所带的巯基（－SH）具有许多生理作用，可缓解有毒物或有毒药物（酚、苯、萘、氰离子）的中毒程度，对放射线也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸，由于巯基的作用，具有降低粘度的效果，可作为粘液溶解剂，用于防治支气管炎等咳痰的排出困难。此外，半胱氨酸能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症。其他衍生物，如L–半胱氨酸甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎、鼻粘膜渗出性发炎等。　　（7） 甘氨酸　　甘氨酸是最简单的氨基酸，它可由丝氨酸失去一个碳而生成。甘氨酸参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成，乙醛酸因其氧化产生草酸而促使遗传病草酸尿的发生。此外，甘氨酸可与种类繁多的物质结合，使之由胆汁或尿中排出。此外，甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源，改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用，对防治前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。　　（8） 组氨酸　　组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨基酸。　　组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。　　在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。　　（9） 谷氨酸　　谷氨酸、天冬氨酸具有兴奋性递质作用，它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸，其兴奋作用仅限于中枢。当谷氨酸含量达9％时，只要增加10–15mol的谷氨酸就可对皮层神经元产生兴奋性影响。因此，谷氨酸对改进和维持脑功能必不可少。　　谷氨酸经谷氨酸脱羧酶的脱羧作用而形成γ–氨基丁酸，后者是存在于脑组织中的一种具有抑制中枢神经兴奋作用的物质，当γ–氨基丁酸含量降低时，会影响细胞代谢与细胞功能。　　谷氨酸的多种衍生物，如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸，临床上用于治疗因大脑血管障碍而引起的运动障碍、记忆障碍和脑炎等。γ–氨基丁酸对记忆障碍、言语障碍、麻痹和高血压等有效，γ–氨基β–羟基丁酸对局部麻痹、记忆障碍、言语障碍、本能性肾性高血压、羊癫疯和精神发育迟缓等有效。　　谷氨酸与天冬氨酸一样，也与三羧酸循环有密切的关系，可用于治疗肝昏迷等症。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺，对胃溃疡有明显的效果，其原因是谷氨酰胺的氨基转移到葡萄糖上，生成消化器粘膜上皮组织粘蛋白的组成成分葡萄糖胺。　　（10） 丝氨酸、丙氨酸与脯氨酸　　丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀与胆碱的前体，丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用，它在体内代谢时通过脱氨生成酮酸，按照葡萄糖代谢途径生成糖。脯氨酸分子中吡咯环在结构上与血红蛋白密切相关。羟脯氨酸是胶原的组成成分之一。体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。脯氨酸衍生物和利尿剂配合，具有抗高血压作用。　　牛 磺 酸　　牛磺酸是牛黄的组成成分。　　牛磺酸普遍存在于动物乳汁、脑与心脏中，在肌肉中含量最高，以游离形式存在，不参与蛋白质代谢。植物中仅存在藻类，高等植物中尚未发现。体内牛磺酸是由半胱氨酸代谢而来的。　　牛磺酸的缺乏会影响到生长、视力、心脏与脑的正常生长。　　被细菌感染的病人，由于细菌的大量繁殖消耗了体内的牛磺酸，也会形成牛磺酸缺乏，发生眼底视网膜电流图的变化，而补充牛磺酸后会使眼底的病变好转由于人类只能有限地合成牛磺酸，因此膳食中的牛磺酸就显得非常重要。　　奶制品中牛磺酸的含量很低。禽类中，黑色禽肉的牛磺酸含量要比白色肉的高。海产品与禽、畜类比较，以海产品中的牛磺酸含量最高，如牡蛎、蛤蜊与淡菜中牛磺酸可高达400mg/100g以上，同时加热烹调对其牛磺酸的含量没有什么影响。日常的各种食物，包括谷物、水果和蔬菜等，都不含牛磺酸。　　精 氨 酸　　（一） 精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分，具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸，可以增加肝脏中精氨酸酶的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以，精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。　　精氨酸是一种双基氨基酸，对成人来说虽然不是必需氨基酸，但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下，如果缺乏精氨酸，机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高，甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶，精氨酸对其也是必需的，否则不能维持其正常的生长与发育。　　精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用，它可促进胶原组织的合成，故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高，这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。　　精氨酸的免疫调节功能，可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化），补充精氨酸能增加胸腺的重量，促进胸腺中淋巴细胞的生长。　　补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积，降低肿瘤的转移率，提高动物的活存时间与存活率。　　在免疫系统中，除淋巴细胞外，吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后，可活化其酶系统，使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。　　郑建仙博士，华南理工大学教授　　氨基酸与人类健康　　氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。　　一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础　　1．构成人体的最基本物质之一　　构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。　　作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。　　构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。　　2．生命代谢的物质基础　　生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。　　蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。　　二、在食物营养中的地位和作用　　人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。　　作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。　　氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？　　1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的　　作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。　　2．起氮平衡作用　　当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。　　3．转变为糖或脂肪　　氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。　　4．参与构成酶、激素、部分维生素　　酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。　　5．人体必需氨基酸的需要量　　成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%，——37%。　　三、在医疗中的应用　　氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。　　由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。　　谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。　　四、与衰老的关系　　老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿。　　余传隆（中国医药科技出版）　　氨基酸与老年健康　　美国“发现”号航天飞机把世界上年龄最大的宇航员（77岁）格伦送入太空。这天对老年人来说，称为最伟大的一天，最引人瞩目。暮年再征太空的格伦，他要帮助医学进行科学实验。老人蛋白质分解、人体氨基酸的生物学试验就是一项重要的研究。氨基酸与老人健康，不仅在地球上要研究，在太空的也要研究。因为氨基酸与老年人的寿命、衰老相关太重要了。为什么重要，下面的分述便可知道。 1．老年的生理变化与氨基酸　　一般认为人们进入60岁以上是进入了老年。老年的生理与营养状态随着老年的进程而改变。蛋白质在老年人体的变化归纳起来有二：一是合成，合成组织蛋白质及各种活性物质；二是分解，组织蛋白质的分解、产生能量、产生废物。对于生长发育期的婴儿及青少年合成大于分解，因而身体逐渐成长；对于一般成年人是合成等于分解，因而体重相对稳定。对于老年来说，人体衰老的过程中蛋白质代谢以分解为主，合成代谢逐渐缓慢，身体内的蛋白质逐渐被消耗，往往呈负氮平衡。如血红蛋白质合成减少，因此贫血为常患的老年性疾病；由于酶的作用及小肠功能衰退，蛋白质吸收过程中分解不充分，体内肽类增多，游离氨基酸减少。因老年人肾功能低下而影响氨基酸再吸收，因肝功能下降，对肽的利用也减少。近年研究报告，老年人与中青年人给予相同营养条件，但老年人其血浆氨基酸（缬、亮、酪、赖、蛋、丝、丙氨酸）含量减低，特别支链氨基酸（缬、亮、异亮氨酸）显示不足。有人认为，高浓度支链氨基酸有提供合成的作用，当补给支链氨基酸时，能通过产生三磷酸腺苷（ATP）供能源，降低蛋白质分解作用，并通过促进胰岛素分泌量加强蛋白质的合成。现国外已将支链氨基酸用于临床维持氮平衡，促进蛋白质合成。国内已有用于肝病、肾病及儿童的特殊氨基酸。　　由于氨基酸的吸收或利用。因老年化而影响到免疫功能，免疫活性的变化也影响其他器官的功能，如感染、癌症、免疫复合病、自身免疫病、淀粉状蛋白变性的发病率在老年均增高，易致衰老病死。　　2．氨基酸与长寿　　为了促进老年人的健康，如抗衰老、提高身体抵抗力、促进免疫机制的功能，需要食品富含微量元素或糖类。但免疫的物质基础是蛋白质，人体免疫物质没有一样不是由蛋白质组成。如免疫球蛋白、抗体、抗原、补体等，即使白细胞、淋巴细胞与吞噬细胞等细胞内蛋白质的含量也在90%以上。因此人体若不缺乏蛋白质或氨基酸，上述的微量元素与多糖会起作用。如果缺乏，则无论用多少都不起作用。随着营养学与生物化学的进展，新的研究表明补给某种非必需氨基酸虽然人体能够合成，但在严重应激的状态（包括精神紧张、焦虑、思想负担）或某些疾病的情况下容易发生缺乏。如果缺乏，则对人体会发生有害的影响，这些氨基酸称之为条件性必需氨基酸。如牛磺酸、精氨酸和谷氨酰胺。　　在正常条件下缺乏必需氨基酸可以减低体液的免疫反应。例如色氨酸缺乏的大鼠，其IgG及IgM受体抑制，而当重新加入色氨酸能维持正常的抗体生成；苯丙氨酸和酪氨酸均缺乏，可以抑制大鼠的免疫细胞对肿瘤细胞作出反应；蛋氨酸与胱氨酸的缺乏，还可引起抗体的合成障碍。已证明，氨基酸的平衡也有这种不利作用。因此必需氨基酸在免疫中起着重要的作用，要延长老年人寿命，必须提高免疫力，重视必需氨基酸的供给。当前与寿命相关的正是热门研究的必需氨基酸有：　　牛磺酸：人体牛磺酸的来源一是自身合成，二是从膳食中摄取。牛磺酸的生物合成由蛋氨酸经硫化作用转化成胱氨酸，并由胱氨酸合成，其中经过一系列的酶促反应，许多高等动物包括人已失去了合成足够牛磺酸以维持体内牛磺酸整体水平的能力，需从膳食中摄取牛磺酸以满足机体的需要。有报道，牛磺酸在中枢神经系统衰老中的作用；老年期神经系统退行性变化是全身各系统最复杂而深奥的过程之一，中枢神经系统衰老在形态上或生化水平上都有明显的改变，单胺类和氨基酸类神经递质的合成、释放、重吸收及运输机制方面出现增年性变化。脂褐质是衰老过程中具有特征性物质，大脑脂褐质增加是神经衰老变化标志之一，当神经元胞浆蓄积较大量的脂褐质时，细胞核、细胞质受压变形，影响神经元的正常代谢功能。衰老时，组织中脂褐质含量明显增高，而牛磺酸可使下降、且使超氧化物歧化酶（SOD）活性增加，并且能抑制脂质过氧化产物丙二醛（MDA）对低密度脂质蛋白（LDL）的修饰。同时牛磺酸与葡萄糖的反应产物表现出较强抗氧化作用，能够阻止蛋黄卵磷脂氧化成脂质过氧化物，因而有显著抗衰老的作用。　　精氨酸：精氨酸虽然不是必需氨基酸，但在严重应激情况下（如发生疾病或受伤）、或当缺乏了精氨酸便不能维持氮平衡与正常生理功能，因此它又是条件性必需氨基酸。最新提出的理论，精氨酸是一氧化氮（NO）与瓜氨酸反应的酶系统代谢途径中的必要物质。NO或内皮细胞衍生的松弛因子的主要生化作用是刺激机体提高吞噬细胞中环鸟苷酸的水平，并能刺激白介素的产生来调节巨噬细胞的吞噬细菌作用。与精氨酸有关的NO酶系统，也在血管的内皮细胞、脑组织与肝脏的枯否（kupffer）细胞中发现，它能导致这些器官与组织的激素分泌、从而起到免疫功能的作用。为了提高老年人的免疫也可用氨基酸注射液。　　谷氨酰胺：在正常情况下，它是一非必需氨基酸，但在剧烈运动、受伤、感染等应激情况下，?/td>

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） ^__^

1、氨基酸的酸碱性是根据侧链基团的酸碱性质来划分的；侧链基团含有酸性基团的称为酸性氨基酸，有天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；碱性氨基酸侧链含有碱性基团，有赖氨酸，精氨酸二种。 2、酸性氨基酸的等电点（pI）小于7，在pH<PI时，带正电，显酸性；在pH>PI时，带负电，显碱性。 碱性氨基酸的等电点（pI）大于7,同样在pH<PI时，带正电，显碱性；在pH>PI时，带负电，显酸性。 3、在电场中的电泳与氨基酸所带的电荷有关，pH<PI时，带正电,电泳时向负极移动，在pH>PI时，带负电向正极移动。 也就是说在PH=7下，酸性氨基酸显酸性，带负电，电泳向正极移动；碱性氨基酸显碱性带正电，电泳向负极移动。

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，带负电荷的氨基酸呈酸性，正电的呈碱性。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。扩展资料：当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

水溶液显碱性的氨基酸，就是r基上具有氨基或亚氨基的氨基酸（但组氨酸不是哟）

氨基酸是两性电解质。氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3u207a缬氨酸离子和能接受质子的COOu207b负离子。氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。扩展资料不同的氨基酸由于其组成和结构的不同而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点约为3，碱性氨基酸的等电性在7.58～10.8之间。在电场的作用下，带电粒子向与其电性质相反的电极运动，称为电泳（ep）。由于不同氨基酸的相对分子质量和π不同，在相同ph值的缓冲溶液中，不仅不同氨基酸的电荷状态不同，而且在电场中的游动方向和速度也往往不同。因此，基于这种差异，可以通过电泳分离氨基酸混合物。参考资料来源：百度百科-氨基酸

在20种常见氨基酸中,碱性氨基酸有（）、组氨酸和赖氨酸三种。 A.天冬氨酸B.谷氨酸C.精氨酸D.酪氨酸正确答案：精氨酸

丝氨酸不是碱性氨基酸这主要是因为丝氨酸中含有两个羧基，一个氨基。而碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基。所以他应该是酸性氨基酸，而不是碱性氨基酸。

e ,天冬氨酸有了两个羧基，明显是酸性氨基酸。。

这个不一定见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

正确答案:D解析：本题要点是20种天然氨基酸的分类。①非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸7种；②极性中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸8种；③酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸；④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

氨基酸分类表分为非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。1、非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。2、极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8种）。3、酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。4、碱性氨基酸：赖、精、组氨酸（3种）。氨基酸是一种有机化合物，它的化学式是RCHNH2COOH，分子结构中包含碱性氨基和酸性氨基，它是构成动物蛋白质的基本成分。在营养学中氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。1、必需氨基酸：指人体自身不能够合成，或者合成速度极慢而不能满足人体需求的氨基酸。这种氨基酸只能通过食物中的蛋白质供给。常见的有赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸等。2、非必需氨基酸：指人体可以自己在体内合成，不需要从外界直接获取的氨基酸。如甘氨酸和丙氨酸等。氨基酸如今广泛运用于临床治疗中，一般用于配制复方氨基酸溶液或者药物。对于生命垂危的患者以及消化系统疾病导致无法正常进食的患者的抢救和营养支持具有很重要的作用。

嗯，那倒不是。碱性氨基酸一般就指R基上有氨基的-NH2，包括赖氨酸、精氨酸等。在强酸中容易被破坏的氨基酸主要是色氨酸及羟基氨基酸、酰胺类氨基酸。色氨酸上有一个吲哚环，也就是苯并吡咯环，在强酸下吡咯环可能会质子化并形成吡咯树脂。羟基氨基酸（主要是烷烃链羟基，如丝氨酸及苏氨酸）上的羟基会与硫酸起反应，生产酯类，但这个反应是可逆的。天冬酰氨及谷氨酰胺的酰氨基与酸反应，成长天冬氨酸及谷氨酸。PS：以上的破坏机理是我个人的推论，不是标准答案。 对，选色氨酸。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基先酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基种类决定的．首先要明白两点：1、—NH2能够水解,与H2O反应生成—NH3＋和OH－,从而显示出碱性；2、—COOH能够电离,在水中生成—COO－和H＋,从而显示出酸性；3、氨基酸分之上,必须至少带有一个—COOH和一个—NH2明白以上几点就能够判断了要使其能够带正电,水解和电离后,总的来说氨基酸上的—NH3＋要多于—COO－,而生成一个—NH3＋就要得到一个OH－,生成一个—COO－就要得到一个H＋,因此得到的OH－要比H+多,因而显示出碱性；相反,要是带负电的话,那么就显示出酸性

20 种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为 3 种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸 2 种；其他 15 种为中性氨基酸。扩展资料：二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。参考资料：二十种氨基酸_百度百科

常见氨基酸多为α-氨基酸,都含有,-COOH与-NH2.-COOH电离出H+呈酸性,-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性,因此氨基酸具有两性.通常这两种基团电离程度相当,使氨基酸溶液呈中性.当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时,呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时,呈碱性.常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

共有20种：色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸部分介绍：1、赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；2、蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；3、异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；4、精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。5、组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。扩展资料氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是生物学上重要的有机化合物，它是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能团组成的，以及一个侧链连到每一个氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶（又称“酵素”）。人体能消化吸收以及利用的氨基酸只有20种。其中有9种氨基酸（婴儿为10种）是成人体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA），即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、组氨酸，精氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。参考资料：百度百科-氨基酸

分类: 教育/科学 >> 升学入学 >> 高考 问题描述: 我只是说常见的谢谢！ 解析: 常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

酸性氨基酸指侧链r中带有羧基的氨基酸，包括谷氨酸glu和天冬氨酸asp碱性氨基酸指侧链中有含氮碱性基团或杂环的氨基酸，包括组氨酸his，精氨酸arg和赖氨酸lys

记得以前特别不爽一个姓苏的人（苏氨酸），这人就是一个混蛋（蛋氨酸也就是甲硫氨酸），笨蛋（苯丙氨酸），尤其这个人的本质就是一个大赖皮（赖氨酸）。而且他非常好色（色氨酸），总喜欢携着（缬氨酸）两个漂亮美女，一个很漂亮（亮氨酸），另一个异常漂亮（异亮氨酸）。扩展资料：这8种氨基酸对人体的作用一、赖氨酸（Lys）1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗 透性2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育 迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长3、提高钙的吸收，促进骨骼生长4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状5、促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化6、可减低或防止单纯性疱疹感染（热病疱疹和口唇疱疹）的发生7、能使注意力高度集中8、使制造能量的脂肪酸可被正常利用9、有助于消除某些不孕症二、色氨酸（Try）1、促进血红蛋白的合成2、防治癞皮病3、促进生长，增加食欲4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好5、促进胃液及胰液的产生6.有助于减轻焦躁不安感7、促进睡眠。色氨酸诱导正常睡眠，帮助减轻压力，抑郁，和动脉痉挛风险，并促进免疫系统健康。8、可控制酒精中毒三、苯丙氨酸（Phe）1、在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成.参与消除肾及膀胱功能的损耗；2、降低饥饿感3、提高性欲3、改善记忆力及提高思维的敏捷度4、消除抑郁情绪四、甲硫氨酸（蛋氨酸）（Met）1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症2、有提高肌肉活力的功能，防止肌肉软弱无力3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成4、参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能5、帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生6、将有害物质如铅等重金属除去7、治疗风湿热和怀孕时的毒血症8、一种有利的抗氧化剂五、苏氨酸（Thr）1、人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡2、有转变某些氨基酸达到平衡的功能3、是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸4、防止肝脏中脂肪的累积5、促进抗体的产生，增强免疫系统六、异亮氨酸1、能维持机体平衡，治疗精神障碍2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状4、参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢七、亮氨酸1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻4、促进睡眠，减低对疼痛的敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪5、减轻因酒精而引起人体中化学反应失调的症状，并有助于控制酒精中毒八、缬氨酸1、促使神经系统功能正常2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调3、可作为肝昏迷的治疗药物参考资料来源：百度百科-人体必需氨基酸

天冬氨酰不是酸性氨基酸. 酸性氨基酸有两种：天冬氨酸,谷氨酸 碱性氨基酸有三种：赖氨酸,精氨酸,组氨酸

1 PH=2~3比较好2 Ph逐渐升高，盐离子强度逐渐增强3 顺序从先到后：asp gly leu lys 以下是跟你这个题同类的，具体原因写在下面Lys Arg Asp Glu Tyr Ala的混合物在高pH条件下加到阴离子交换树脂上，用连续递减pH值缓冲溶液洗脱 悬赏分：50 - 解决时间：2010-11-4 17:42 预测这些氨基酸的洗脱顺序 请详细说明下这个洗脱顺序的理由和阴离子交换树脂洗脱的一般规律 谢谢 提问者： sd3318405 - 四级最佳答案洗脱先后顺序：Arg Lys Tyr Ala Glu Asp先分组：1 Arg Lys是碱性氨基酸 PH=7 正电荷 2 Tyr ALa是中性氨基酸 PH=7 中性为主 3 Glu Asp是酸性氨基酸 PH=7 酸性 由于是交换树脂层析，氨基酸的与树脂的亲和力主要取决于他们之间的亲和力，其次是氨基酸与树脂之间的疏水相互作用。由于缓冲液先是碱性，所以氨基酸与树脂的亲和力为：酸性氨基酸》中性氨基酸>碱性氨基酸（阴离子树脂的疏水基团带正电，负电被交换了），洗脱的顺序就是：碱性 中性 酸性 考虑氨基酸与树脂的疏水作用：Arg的R基团是三个亚甲基+一个亚氨基，Lys是四个亚甲基，很明显，Arg的疏水作用要弱，与树脂吸引力不够强，最先被洗下来。其他的两组楼主自己分析R基团的疏水性

构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3-5-二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。

能被生物体直接用于合成蛋白质的20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：①.非极性脂肪族氨基酸；②极性重型氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性氨基酸；⑤碱性氨基酸。1特点: j碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。

易分解。色氨酸与碱性氨基酸共存条件下极其不稳定，因此会很容易分解。色氨酸，为白色或微黄色结晶或结晶性粉末，无臭，味微苦。碱性氨基酸指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。