氨基酸

氨基酸葡萄糖胶囊和盐酸氨基葡萄糖胶囊区别如下：功效不同1、硫酸氨基葡萄糖胶囊为橙红色胶囊，内容物为类白色或黄色结晶性粉末，可用于治疗原发性及继发性骨关节炎。患者使用过程中罕有轻度的胃肠道不适，如恶心、便秘、腹胀和腹泻，有报道个别案例出现过敏反应，包括皮疹、瘙痒和皮肤红斑。2、盐酸氨基葡萄糖胶囊内容物为白色或类白色颗粒性或结晶性粉末，囊帽及囊身均为褐红色，可用于治疗和预防全身所有部位的骨关节炎，包括膝关节、肩关节、髋关节、手腕关节、颈及脊椎关节和踝关节等，可缓解和消除骨关节炎的疼痛、肿胀等症状、改善关节活动功能。扩展资料关于氨基酸葡萄糖胶囊1、药理作用（1）骨关节炎是关节软骨蛋白多糖生物合成异常而呈现退行性变的结果。氨基葡萄糖是一种天然的氨基单糖，是蛋白多糖合成的前体物质，可以刺激软骨细胞产生有正常多聚体结构的蛋白多糖，提高软骨细胞的修复能力，抑制损伤软骨的酶如胶原酶和磷酯酶A2。（2）并可防止损伤细胞的超氧化自由基的产生，可以促进软骨基质的修复和重建，从而可延缓骨关节疼痛的病理过程和疾病的进程，改善关节活动，缓解疼痛。2、药物相互作用（1）本品可增加四环素类药物在胃肠道的吸收，减少口服青霉素的吸收。（2）同时服用非甾体抗炎药的患者可能需降低本品的服用剂量，或降低非甾体抗炎药的服用剂量。（3）本品与利尿药可能存在相互作用，两药同时服用时可能需增加利尿药的服用剂量。（4）如与其他药物同时使用可能会发生药物相互作用，详情请咨询医师或药师。关于盐酸氨基葡萄糖胶囊1、适应症用于治疗和预防全身所有部位的骨关节炎，包括膝关节、肩关节、髋关节、手腕关节、颈及脊椎关节和踝关节等。可缓解和消除骨关节炎的疼痛、肿胀等症状、改善关节活动功能。2、注意事项（1）本品宜在饭时或饭后服用，可减少胃肠道不适，特别是有胃溃疡的患者。（2）严重肝肾功能不全者慎用。（3）用药一疗程后，症状未缓解，请咨询医师或药师。（4）孕妇和哺乳期妇女慎用。（5）对本品过敏者禁用，过敏体质者慎用。（6）本品性状发生改变时禁止使用。（7）请将本品放在儿童不能接触的地方。（8）如正在使用其他药品，使用本品前请咨询医师或药师。参考资料：百度百科-氨基酸葡萄糖胶囊参考资料：百度百科-盐酸氨基葡萄糖胶囊

氨基酸就是蛋白质的分解体，蛋白质不能被细胞直接吸收，要分解成氨基酸被细胞吸收后，在细胞内从组成蛋白质。氨基葡萄糖，葡萄糖的一个羟基被一个氨基取代的化合物。俗称氨基糖。广泛存在于自然界，2-氨基-2-脱氧-D-葡萄糖通常以N-乙酰基衍生物(如甲壳素)或以N-硫酸酯和N-乙酰-3-O-乳酸醚(胞壁酸)形式存在于微生物、动物来源的多糖和结合多糖中。目前主要萃取自虾、蟹等甲壳类动物。

测定小肽氨基酸序列的最好方法是质谱分析。质谱分析是一种通过测量分子离子的质荷比（m/z）来确定化合物分子质量的技术。在质谱分析中，分析样品先被离子化，然后通过质谱仪器进行分离和检测，最终得到样品分子离子的质量和数量信息。

题主是否想询问“测定一个小肽的氨基酸顺序的方法有哪些”？1、2，4-二硝基氟苯法（FDNB法）。2、二甲氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）。3、氨肽酶法。4、苯异硫氰酸法（PITC法）。5、羧肽酶法。

1、大豆肽粉，国标：GB/T 22492-2008原理：采用高效凝胶过滤色谱法测定。即以多孔性填料为固定相，依据样品组分相对分子质量大小的差别进行分离，在肽键的紫外吸收波长220nm条件下检测，使用凝胶色谱法测定相对分子质量分布的专用数据处理软件（即GPC软件），对色谱图及其数据进行处理，计算得到大豆肽的相对分子质量大小及分布范围。本法适用于以大豆粕或大豆蛋白等为原料，用酶解或微生物发酵法生产的，相对分子质量在5000以下，主要成分为肽的粉末状物质。2、海洋鱼低聚肽粉，中国轻工行业标准：QB/T 2879-20072.1 低聚肽方法原理：低分子量的蛋白质水解物（包含低聚肽及游离氨基酸）可溶于三氯乙酸溶液；高分子质量的蛋白质在三氯乙酸溶液中易沉淀。样品经三氯乙酸溶液溶解后，离心分离出沉淀蛋白质，收集离心清液。按照GB/T5009.5规定的方法测定离心清液的酸溶蛋白质水解物含量，清液的酸溶蛋白质水解物含量减去游离氨基酸含量即得到低聚肽的含量。该法仅可以粗略测出样品中的三氯乙酸可溶性氮，并且不能扣除核酸中的含氮碱基对检测结果的干扰，更加不能精确检测二肽、三肽具体含量是多少。2.2 相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物所占比例（高效凝胶过滤色谱法）方法原理：相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物（包括低聚肽和少量游离氨基酸）所占比例，采用高效凝胶过滤色谱法测定。即以多孔性填料为固定相，依据样品组分分子体积大小的差别进行分离，在肽键的紫外吸收波长220nm条件下检测，使用凝胶色谱测定相对分子质量分布的专用数据处理软件（即GPC软件），对色谱图及其数据进行处理，计算得到蛋白质水解物的相对分子质量大小及分布范围，进而得到相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物（包括低聚肽和少量游离氨基酸）所占比例。本法适用于以海洋鱼皮、鱼骨或鱼肉为原料，用酶解法生产的，相对分子质量低于1000的低聚肽（短肽）为主要成分的粉末。

分装好，-20℃或-80℃保存，冻融2次就没有效果了，所以建议分装

部分会分解，这是不可避免的。但人也能以小肽的形式吸收蛋白质，这样能更快的吸收营养。

不过以下说法个人认为大有广告的意味！！！！！ 猪体内小肽的吸收机制　　Drockcoopdeng等(1962)在血浆中发现有特殊肽的存在，如含脯氨基酸的肽。Chen等(1962)和Adibi(1978)用电磁探针探测到蛋白质在小肽的最终产物是小肽和氨基酸。这些对小肽吸收机制提供了进一步证明。日粮中的蛋白质经猪消化道内一系列酶的作用，最终降解为游离氨基酸和小肽，其中的小肽在猪小肠绒毛刷状缘受到氨肽酶A和氨肽酶N的作用，最终以游离氨基酸和小肽的形式被猪吸收利用。小肽和氨基酸吸收机制完全不同。目前研究结果表明，至少有如下3种吸收机制：①游离氨基酸的吸收是一个主动依靠Na+泵的主动转运过程，而Matthrws( 1987)和Vin-cenzini等(1989)发现小肽的吸收是一个主要依赖于H+或Ca2+离子浓度电导而进行的消耗能量的转运过程。这种转运方式在缺氧或添加代谢抑制剂的情况下被抑制。②大多数小肽的吸收需要一个酸性环境，1分子肽需要2个H+，即这种吸收机制具有pH依赖性的非耗能性Na+/H+交换运输系统。Daniel等(1994)报道，小肽转运的动力来源于质子的电化学梯度，质子向细胞内转运产生的动力驱使小肽向细胞内运动，这样小肽就以扩散的形式进入细胞，引起细胞浆的PH下降，从而活化Na+/H+通道，H+被释放出细胞，细胞内的PH恢复到原来水。当缺少H+时，小肽的吸收依靠膜外的底物浓度进行，当细胞外H+浓度高于细胞内时，则通过产电共转运系统逆底物浓度转运。③谷胱甘肽(GSH)转运系统。Vincenzini(1989)报道，GSH的跨膜转运与钠离子、钾离子、锂离子、钙离子、锰离子的浓度梯度有关，而与氢离子浓度无关。由于GSH在生物膜内具有抗氧化作用，而GSH转运系统可能具有特殊的生理意义。

为什么测定小肽的氨基酸序列是异硫氰酸苯脂因为二硝基氟苯法(FDNB,DNFB)：1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一. DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸. B.氰酸盐法：1963年Sta。

三种氨基酸可以形成14种二肽么？两种氨基酸能够形成四种二肽。解析:用a,b,表示这两种氨基酸，也可以形成aa,bb,ab,ba这四种二肽。注意，ab和ba不同。

H H 给CO加个OH 给NH加个H 也就是加了一个H2O | | H HNH2-- C--CO--NH--C--COOH | | | | NH2--C--COOH NH2--C--COOH R R 2肽 | | R R

n种氨基酸形成的二钛有n平方种。两种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：2×2=4种（A一A，B一B‘，A一B与B一A4种）A、B和C三种氨基酸形成二肽的种类：3×3=9种四种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：4×4=16种所以n种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：n的2次方种二肽

单个氨基酸脱水缩合不叫二肽。这种情况应该很少发生吧。两个氨基酸脱水缩合形成2肽，产生1个肽键。即：N个氨基酸脱水缩合形成N肽，产生N-1个肽键。（N大于等于2）

两种氨基酸能够形成四种二肽。解析:用A,B,表示这两种氨基酸，也可以形成AA,BB,AB,BA这四种二肽。注意，AB和BA不同。

4种。用A、B表示这两种不同氨基酸，则形成的二肽有AA、BB、AB、BA四种。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。

是的，是看合成肽的氨基酸的个数

形成所谓的2肽就是形成肽键，肽键就是羧基和氨基一个去-OH一个去-H形成的所有氨基酸都有一个氨基一个羧基故而固然可以

楼上说的是生物上的。化学上的反应条件似乎是：首先确保两种氨基酸分别被处理成氨基酰和亚胺基酸（官能团保护），一般采取N-乙酰化和C-酰胺化。然后在介质中控制温度反应：介质依氨基酸水溶性不同而不同。用温和的脱水机促进反应。

分别用A、B表示这两种不同氨基酸,则形成的二肽可有AA、BB、AB、BA四种（注意后两种因一端为游离氨基,另一端为游离羧基,其实并不相同）.

1、氨基脱去1个H。2、羧基脱去一个OH。3、即脱去一份子水，形成肽键.然后就变成二肽。

n肽即是n个氨基酸缩合生成的肽,有n-1个肽键 即二肽有1个肽键,能水解生成两个氨基酸 不能确定是几种,因为如果是不同种的氨基酸缩合成的二肽就水解生成二种氨基酸,如果是一种氨基酸自身缩合成的二肽就是水解成一种氨基酸 三肽你自己推一下吧

在内质网互动平台上滕军老师的话题《》 经讨论后博主经整理理解得出以下结果：不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。讨论过程如下：选修一教材P6：毛酶等微生物产生的蛋白酶能将豆腐中的蛋白质分解成小分子的肽和氨基酸。滕军老师：以下都是人教版内容： 1.选修一教学参考书：P30蛋白质被蛋白酶水解为多肽，多肽被肽酶水解为氨基酸。 2.选修一教材P46：“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 3.江苏教育出版社的选修一课课练P002：随堂练习第二题： 加酶洗衣粉可将血渍、奶渍分解成何种物质，从而使污迹容易从衣物上脱落 A.CHON B.小分子肽 C.多肽 D.蛋白质 答案为B。 疑问： 从这里看：明显是教材出错了。 请大家分析一下。 什么叫小分子肽?什么叫多肽? 肽是构成蛋白质的结构与功能的片段,是由两个或两个以上氨基酸分子通过肽键相互链接组成的。 肽是活性氨基酸库,这表明肽是氨基酸的载体。以氨基酸数量来划分,可分为小分子肽和多肽,三个氨基酸组成的家三肽。三个及三个以上的氨基酸组成的叫多肽，两个氨基酸的叫二肽， 小分子肽指氨基酸数目在个位数的吧！ 请大家就这些概念做一个分析怎么样啊！ 张建尚老师：胃蛋白酶催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸以及亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂，使大分子的蛋白质变为较小分子的多肽。胰蛋白酶可以水解赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。糜蛋白酶水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基的肽键。弹性蛋白酶水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种脂肪族氨基酸形成的肽键。 经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后的蛋白质，已经变成短链的肽和部分游离氨基酸。短肽又经羧肽酶和氨肽酶的作用，分别从肽段的C-端和N-端水解下氨基酸残基。羧肽酶有AB两种，分别称为羧肽酶A和羧肽酶B，前者主要水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。后者主要水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。氨肽酶则水解氨基末端的肽键。 详见沈同、王镜岩主编的《生物化学》下册，第二版。高等教育出版社1994. 常正良老师： 郑集主编的《普通生物化学》也有类似的叙述。因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。这就说明选修一教材（P46）上“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 的说法并无错误。 滕军老师：《生物学教学》2011.1.蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别《中学生物教学》2012.7高中生物教学中需要厘清的几个问题这两篇文章的观点认为蛋白酶只能水解蛋白质成肽

氨基酸结构与分类（一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸 共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。 侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。 侧链含硫原子：Cys, Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E） 侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q） 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。 3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。 B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。 基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu （二）不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 （三）非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。 二、氨基酸的性质 （一）物理性质 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400; W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1"、K2"来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK"值的算术平均值。 氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1" 、pK2" 、pK3"表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK"处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 氨基酸的滴定曲线如图。 （二）化学性质 1.氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。 （4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应 α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。 （5）磺酰化 氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。 （6）与DNFB反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。 （7）转氨反应 在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。 2.羧基的反应 羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。 3茚三酮反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。 4.侧链的反应 丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。 半胱氨酸侧链巯基反应性高： （1）二硫键(disulfide bond) 半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。 （2）烷化 半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。 半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。 （3）与重金属反应 极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。 5. 以下反应常用于氨基酸的检验： l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。 l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。 l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。 l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。 在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。 三、色谱与氨基酸的分析分离 1.色谱（chromatography）的发展史 最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。 2.色谱的分类： 按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等； 按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等； 按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等 3.色谱的应用 可用于分离、制备、纯度鉴定等。 定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。 氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显著的成就。现在这些方法已自动化。 氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下： Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 疾病名称 5 英文名称 6 氨基酸代谢病的别名 7 分类 8 ICD号 9 流行病学 10 病因 11 发病机制 12 氨基酸代谢病的临床表现 13 氨基酸代谢病的并发症 14 实验室检查 15 其他辅助检查 16 诊断 17 鉴别诊断 18 氨基酸代谢病的治疗 19 预后 20 氨基酸代谢病的预防 21 相关药品 22 相关检查 23 参考资料 附： 1 治疗氨基酸代谢病的中成药 2 氨基酸代谢病相关药物 1 拼音 ān jī suān dài xiè bìng 2 英文参考 aminoacidopathy [湘雅医学专业词典] metabolic disorders of amino acid [WS/T 476—2015 营养名词术语] 3 概述 氨基酸代谢病（metabolic disorders of amino acid）是指先天性酶缺陷、酶转运系统障碍，或后天性肝、肾疾病所致氨基酸代谢紊乱的病症[1]。如苯丙酮尿症[1]。 氨基酸代谢病即氨基酸病（aminoacidopathy），或称为氨基酸尿症（aminoaciduria）。可分为两大类：一类是酶缺陷，使氨基酸分解代谢阻滞，另一类是氨基酸吸收转运系统缺陷。在Rosenberg和Scriver列举的48种遗传性氨基酸病中，至少有一半有明显的神经系统异常，其他20种氨基酸病导致氨基酸的肾脏转运缺陷，后者可导致继发性神经系统损害。 除个别情况，氨基酸病（aminoacidopathy）均为常染色体隐性遗传。苯丙酮尿症（phenylketonuria，PKU）、酪氨酸血症和Hartnup病是临床上3种重要的儿童早期氨基酸病，是由于生化缺陷导致的典型疾病。氨基酸代谢病种类繁多，苯丙酮尿症（phenylketonuria，PKU）和同型胱氨酸尿症（homocystinuria）单独叙述，此处仅对遗传性酪氨酸血症及Hartnup病加以简介。 当神经系统受累时，通常只出现轻度精神运动发育迟滞，直到发病2～3年后才有明显症状。像其他遗传性代谢性疾病一样，氨基酸病不影响胎儿的子宫内生长、发育或分娩，早期可无体征。主要临床特征为出生时外表和活动正常，半年或1 岁以后逐步出现智能减退，适当氨基酸补充、饮食控制、维生素等综合治疗后，不少病例神经症状可以改善。不同类型氨基酸代谢病预后不尽相同，多数预后不良。痫性发作和共济失调都是常见的生化异常所致。大多数患儿表现为学习能力降低，并有不同程度的智力衰退。遗传病治疗困难，疗效不满意，预防显得更为重要。预防措施包括避免近亲结婚，推行遗传咨询、携带者基因检测及产前诊断和选择性人工流产等，防止患儿出生。 4 疾病名称 氨基酸代谢病 5 英文名称 metabolic disease of amino acid cataboli *** 6 氨基酸代谢病的别名 aminoaciduria；氨基酸病；氨基酸尿症 7 分类 神经内科 > 糖原贮积病和氨基酸代谢病 8 ICD号 E72.0 9 流行病学 目前尚未查到权威性的较全面的发病率统计学资料。氨基酸代谢病的发生率差异很大，曾有文献资料分析表明，主要氨基酸代谢病的发生率占每10万个活产婴儿中的例数为：苯丙酮尿尿症8；胱氨酸尿症7；亚氨基甘氨酸尿症5；组氨酸血症4；Hartnup病4；其他高苯丙氨酸血症3；高脯氨酸血症2；高赖氨酸血症0.4等。 10 病因 除个别情况，氨基酸代谢病均为常染色体隐性遗传致病，近亲结婚的后代较为常见。 11 发病机制 引起氨基酸代谢病的主要原因有两种，即某些酶的缺乏和氨基酸的吸收障碍。前者为已知某种酶或尚不能肯定的某种酶活性缺乏或降低，如苯丙氨酸羟化酶的缺乏引起苯丙酮尿尿症；分支氨基酸α酮酸脱羧酶的缺乏或降低引起枫糖浆尿病（maple syrup urine disease）；异戊酰辅酶A脱氢酶缺乏引起的异戊酸血症；胱硫醚合成酶缺乏引起的同型胱氨酸尿尿症；精氨酸酶缺乏引起的精氨酸血症；赖氨酸酮戊二酸还原酶缺乏引起的高赖氨酸血症等等。后者系由氨基酸的转逆、吸收障碍所引起，常为肠道或其他组织对某种氨基酸的吸收障碍，如肝脑肾（Lowe）综合征、Hartnup病等。 1.遗传性酪氨酸血症（hereditary tyrosinemia）为常染色体隐性遗传，由15号染色体上编码延胡索酰乙酰乙酸水解酶（fumarylacetoacetate hydrolase）基因缺陷，导致酪氨酸及代谢产物蓄积。 2.Hartnup病是中性氨基酸（如单氨酸、单羧基氨基酸等）转运蛋白缺陷所致，该蛋白的致病基因位于2号染色体，女性携带致病基因传给后代。由于色氨酸（tryptophan）通过肾小管转运障碍，导致尿和粪便中这些氨基酸排出增多，尿中有大量尿蓝母（indican）排出，主要是硫酸吲哚酚（indoxyl sulfate），尤其进食含大量L色氨酸的食物后，尿中也含大量异常的非羟化吲哚代谢产物。因大量色氨酸经尿中排出而丢失，使作为合成原料的尼克酸合成减少，导致糙皮病样皮肤改变。本病的病理基础尚未确定。 12 氨基酸代谢病的临床表现 目前氨基酸代谢障碍所引起的遗传性疾病已超过100多种，随生物化学检测技术的不断进步，新发现的仍将不断增加。氨基酸代谢病常可导致神经系统功能障碍。当神经系统受累时，通常只出现轻度精神运动发育迟滞，直到发病2～3年后才有明显症状。 像其他遗传性代谢性疾病一样，氨基酸病不影响胎儿的子宫内生长、发育或分娩，早期可无体征。主要临床特征为出生时外表和活动正常，半年或1岁以后逐步出现智能减退，适当氨基酸补充、饮食控制、维生素等综合治疗后，不少病例神经症状可以改善。 1.遗传性酪氨酸血症（hereditary tyrosinemia）或称RichnerHanhart病，是罕见的皮肤氨基酸病（dermatic aminoacidopathy）。临床表现如下： （1）约一半以上患儿有轻至中度智力衰退，可有自残行为和肢体运动不协调表现，语言缺陷较突出。1岁或快满1岁时由于角膜糜烂（corneal erosion）常引起流泪、畏光和眼睛发红，出现新生血管形成及角膜浑浊。手掌和足底角化伴多汗和疼痛常见，是结晶酪氨酸沉积导致的炎症反应结节，也是角膜病变的原因。 （2）可有肝、脾大或肝硬化、腹水等肝功能衰竭表现，常于患病1年或数年后死亡。新生儿期酪氨酸血症可致肝功能衰竭和夭折。血酪氨酸及尿酪氨酸含量增高具有诊断意义，血蛋氨酸（甲硫氨酸）等氨基酸也可增高。 2.Hartnup病是较常见的色氨酸转运障碍氨基酸病，是以第1个发病家族的名字命名的，发病率为1/2.4万活婴。临床表现如下： （1）患儿出生时正常，婴儿晚期或儿童早期出现症状，特征性临床表现是间断性出现红色鳞屑状皮疹，遍及面部、颈部、手和足等，颇似糙皮病的病损。 （2）可有生长发育迟滞，发作性人格障碍如情感多变，不能控制脾气，精神错乱幻觉性精神病，发作性小脑性共济失调（步态不稳、意向性震颤及构音障碍等），偶可出现肌痉挛、眩晕、眼震、复视和上睑下垂等体征。 （3）日晒、情绪应激反应和服用磺胺类药物等可激发症状发作，发作持续约2周，其后为一段时限不等的相对正常期。随着患儿发育成熟，发作频率逐渐减少，有些患儿可遗留轻度持续性智力衰退。 13 氨基酸代谢病的并发症 氨基酸代谢病种类繁多，临床症状体征复杂多样，神经系统以外的表现各不相同，具体详情可参见各病临床表现，在此不赘述。 14 实验室检查 血尿便常规、肝功能、血尿氨基酸含量测定具有诊断意义。 1.遗传性酪氨酸血症患儿血酪氨酸含量增高、尿酪氨酸亦增高，血蛋氨酸（甲硫氨酸）等氨基酸也可增高。 2.Hartnup病患儿尿中性氨基酸增多，尿脯氨酸、羟脯氨酸及精氨酸含量正常。 15 其他辅助检查 1.脑电图检查。 2.基因检测和产前诊断。 3.X线、CT和MRI检查。 16 诊断 氨基酸代谢病主要依据不同类型氨基酸代谢病的典型临床表现，以及实验室检查做出诊断。基因检测具有确诊和鉴别意义。 17 鉴别诊断 氨基酸代谢病需与其他病因如脂类沉积病、围生期疾病、神经系统损伤等导致的精神发育迟缓，癫痫发作、震颤、共济失调、腱反射亢进及肝病、皮炎等相鉴别。 18 氨基酸代谢病的治疗 氨基酸代谢异常有下列数种情况： 1.临床没有明显症状的氨基酸尿者，不需要做特殊治疗。 2.仅做对症治疗，不能改变预后和氨基酸代谢异常者，如氨基酸代谢异常儿童的抽搐发作，必须应用抗痫药物治疗，但不能改善氨基酸代谢异常。 3.试用饮食疗法可以控制的氨基酸代谢异常，包括口服低蛋白饮食有效的氨基酸代谢病，如枫糖浆尿病、尿素代谢障碍的高氨血症；限制氨基酸入量，如高赖氨酸血症等。 4.大剂量维生素治疗可以改善症状的氨基酸代谢病，这组病患者系由某些辅酶缺乏而致代谢异常，补充维生素可改变代谢过程，如维生素B6依赖症，大剂量维生素B6用于婴儿惊厥的治疗；大剂量维生素B1用于枫糖浆尿病，维生素B12用于同型胱氨酸血症等。 遗传性酪氨酸血症以对症治疗为主。低酪氨酸和低苯丙氨酸饮食可使生长发育恢复正常，迅速改善症状，但治疗必须早期开始。视黄醛衍生物维A酸类retinoid口服可改善皮肤损害。 Hartnup病应避免暴露在阳光下和接触磺胺类药物，以预防发作。由于本病与糙皮病的表现相似，通常可给予烟酰胺50～300mg/d，有时可使皮肤损害、共济失调及精神行为障碍等消失，但目前治疗结果不一致。给予L色氨酸乙乙酯（Ltryptophan ethyl ester）20mg/（kg·d），3次/d，疗效可能更好。 19 预后 不同类型氨基酸代谢病预后不尽相同，多数预后不良。痫性发作和共济失调都是常见的生化异常所致。大多数患儿表现为学习能力降低，并有不同程度的智力衰退。 20 氨基酸代谢病的预防 遗传病治疗困难，疗效不满意，预防显得更为重要。预防措施包括避免近亲结婚，推行遗传咨询、携带者基因检测及产前诊断和选择性人工流产等，防止患儿出生。 21 相关药品 胱氨酸、赖氨酸、辅酶A、精氨酸、蛋氨酸、磺胺、尿素、烟酰胺 22 相关检查

由两个氨基酸脱水缩合成的化合物，叫做二肽三个氨基酸脱水缩合形成的化合物，叫做三肽三个及以上氨基酸脱水缩合形成的化合物统称为多肽两个氨基酸结合时要脱去一份水，结合后不再叫氨基酸了。

女士缺氨基酸有什么症状 女士缺氨基酸有什么症状，说到氨基酸大家会想到蛋白质，氨基酸是构成蛋白质的重要组成部分，我们人体所需的营养元素中氨基酸也是必不可少的，下面一起了解女士缺氨基酸有什么症状。 女士缺氨基酸有什么症状1 缺乏氨基酸可能导致食欲不振、营养不良、生长发育缓慢。体虚无力、脸色不红润、注意力不集中以及健忘的现象。特别是针对于亲少年和老年人对氨基酸的需求更大，因为生长发育需求，如果缺乏氨基酸会导致身体生长较慢，长期下去会导致营养不良。所以平时大家要多吃蔬菜水果肉类和蛋类，做到营养均衡不挑食的习惯。这样我们才能有更好的体魄。 人体必须氨基酸有哪些 1、甲硫氨酸 甲硫氨酸油称为蛋氨酸，它主要参与组成血红蛋白，组织与血清，促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；当人体缺乏蛋氨酸是会有食欲减退，生长减缓或不增加体重，肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 2、缬氨酸 缬氨酸主要作用与黄体，乳腺及卵巢，当缬氨酸不足时，神经系统易发生混乱，晚期肝硬化病人肝功能损害，易造成高胰岛素血症，故常用缬氨酸等支链氨基酸注射治疗肝功能衰竭等疾病，此外，缬氨酸也可作为加快伤口愈合的治疗剂。 3、赖氨酸 赖氨酸作为人体必需氨基酸之一，其保健和临床营养意义特别大，特别是在儿童成长发育时期，患病后恢复时期以及妊娠哺乳期，对赖氨酸的营养要求极高，常把赖氨酸视为食物营养价值的重要指标之一，缺乏赖氨酸会引起发育不良，食欲不振，贫血，牙齿发育不良等生理机能障碍，赖氨酸主要作为儿童营养恢复期增进食欲的营养剂。 4、异亮氨酸 异亮氨酸是维持成年人，儿童，婴儿生长必不可少的，缺乏异亮氨酸会引起骨骼肌障碍，但是在补充氨基酸时，异亮氨酸应与其他氨基酸保持适当比例，若异亮氨酸用量过大，会产生营养对抗作用，引起其他氨基酸消耗负担平衡。 5、苯丙氨酸 苯丙氨酸经食物摄取后，部分用与合成蛋白质，部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化成其他生理活性物质，参与消除肾及膀胱功能的损耗。 6、亮氨酸 亮氨酸是维持人体平衡必需的八种氨基酸之一，幼儿体内缺乏亮氨酸会引起特发性高血糖症，补充亮氨酸可是血糖迅速下降，亮氨酸适用于糖代谢失调伴有胆汁分泌减少的肝病，贫血，中毒等症，所以亮氨酸可以作为注射液和多种滋补剂的成分。 7、色氨酸 色氨酸能促进胃液和胰液的产生，色氨酸可转化成年人体大脑中的重要神经传递物质——5-羟色胺，并可改善睡眠时间当色氨酸缺乏时，会出现神经错乱的幻觉以及失眠等症，5-羟色胺具有血管收缩作用，受伤后机体会释放5-羟色胺来止血，医药常把色氨酸作为抗闷剂，抗痉挛剂，胃分泌调节剂等。 8、苏氨酸 苏氨酸在人体内能促进磷脂质合成和脂肪酸氧化，具有抗脂肪肝的作用，苏氨酸和铁的螯合物具有良好的`抗贫血作用，谷类蛋白质中含量少，人体对食物蛋白中苏氨酸的利用率极低，故苏氨酸与赖氨酸一样是重要的营养剂，缺乏苏氨酸会引起食欲不振，脂肪肝，睾丸萎缩等症，补充苏氨酸症状即可恢复正常。 9、组氨酸 组氨酸是生长发育的婴幼儿的必需氨基酸，但是对于成年人来说是非必需氨基酸，成年人可以自身合成组氨酸，10岁以下的儿童不能合成，只能通过食物蛋白供给，组氨酸主要作用与代谢的调节，能降低胃液酸度，防止贫血，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感。 氨基酸的作用 1、可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快精神以及肉体的恢复。 2、氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸，会随着不同特性的循糖或者脂的代谢途径进行代谢，再合成新的氨基酸，转变为糖和脂肪，为机体释放能量。 3、氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态，促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。 女士缺氨基酸有什么症状2 氨基酸的副作用是什么 作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。 一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。 在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。 因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。 我们知道人体是有有蛋白质组成，那蛋白的组成就是氨基酸，所以最终人体最需就是氨基酸了，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 氨基酸的功效 1、消除疲劳、保持精力旺盛、改善亚健康状态 色氨酸能缓解压力、避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。 2、改善睡眠质量 色氨酸有促进睡眠的效果，有"天然安眠药"的美誉。 3、提高免疫力 氨基酸是构成人体免疫系统的基本材料，氨基酸的数量和质量，与免疫系统功能强弱密切相关，色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸等是生成抗体的所必需的原材料，补充全面均衡的氨基酸，是提高人体免疫力的关键。 4、促进病后、术后恢复 支链氨基酸(亮氨酸异亮氨酸和缬氨酸)可以加快病人的康复速度。 宝宝需要补充氨基酸吗 氨基酸是组成蛋白质的基本单位，因此如果缺乏必需氨基酸就会出现蛋白质缺乏的症状，这对处于生长阶段的宝宝影响非常大。如果宝宝缺乏氨基酸，可能会造成宝宝身体生长发育迟缓、智力发育障碍、免疫力降低、严重的还会发生水肿和贫血。因此，宝宝是需要补充氨基酸的。 但是宝宝如果补充氨基酸过多，也是不利的，建议每公斤体重每日需要蛋白质2.0克(100毫升母乳中蛋白质含量为1.2克);牛乳喂养者约需3.5克(100毫升牛乳中蛋白质含量为3.5克)。 氨基酸对宝宝的生长发育如此重要，那是不是需要给宝宝补充各种氨基酸营养品呢?其实建议宝宝通过食物来补充氨基酸。

人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给， 这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。　　8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：“假设来写一两本书”就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸　　氨基酸的种类有22种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有9种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十三种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 　　一、赖氨酸 　　促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。　　赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。　　赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。　　赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。　　单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 　　长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。　　二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生）　　色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。　　三、苯丙氨酸（参与消除肾及膀胱功能的损耗）　　苯丙氨酸是人体必须的氨基酸之一，经食物摄取后，部分用于合成蛋白质，其余部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化为其他生理活性物质。　　四、蛋氨酸(参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能)　　蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。　　蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。 　　五、苏氨酸（有转变某些氨基酸达到平衡的功能)　　苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用，在体内能促进磷脂合成和脂肪酸氧化。其制剂具有促进人体发育抗脂肪肝药用效能，是复合氨基酸输液中的一个成分。同时，苏氨酸又是制造一类高效低过敏的抗生素——单酰胺菌素的原料。　　六、异亮氨酸（参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢)　　缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。 　　七、亮氨酸（作用平衡异亮氨酸)　　亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂.　　八、缬氨酸（作用于黄体、乳腺及卵巢)　　当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。　　九、组氨酸（作用于代谢的调节)　　组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。　　组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。　　在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。　　十、精氨酸（促进伤口愈合，精子蛋白成分)　　精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分，具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸，可以增加肝脏中精氨酸酶的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以，精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。　　精氨酸是一种双基氨基酸，对成人来说虽然不是必需氨基酸，但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下，如果缺乏精氨酸，机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高，甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶，精氨酸对其也是必需的，否则不能维持其正常的生长与发育。　　精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用，它可促进胶原组织的合成，故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高，这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。　　精氨酸的免疫调节功能，可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化），补充精氨酸能增加胸腺的重量，促进胸腺中淋巴细胞的生长。　　补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积，降低肿瘤的转移率，提高动物的活存时间与存活率。 　　在免疫系统中，除淋巴细胞外，吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后，可活化其酶系统，使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。

帮助蛋白质在机体内被消化和吸收作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将大分子蛋白质分解为小分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。起氮平衡作用当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致个体死亡。转变为糖或脂肪氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。　产生一碳单位某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基和亚甲基等。

组成蛋白质的氨基酸有20种，天然氨基酸有180多种，但多数是不参与蛋白质组成的，只有这这二十种氨基酸参与蛋白质组成，因此又称为蛋白质氨基酸。虽然蛋白质中还含有其他种类的氨基酸，但多数是在这二十种氨基酸基础上由酶催化而成的。这二十种氨基酸是：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸。扩展资料：氨基酸的作用：生理调节：要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在； 2.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。参与构成酶、激素、部分维生素。酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。扩展资料来源：百度百科-氨基酸

G Gly Glycine 甘氨酸 　　A Ala Alanine 丙氨酸 　　V Val Valine 缬氨酸 　　L Leu Leucine 亮氨酸 　　I Ile Isoleucine 异亮氨酸 　　F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 　　W Trp Tryptophan 色氨酸 　　Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 　　D Asp Aspartic acid 天(门)冬氨酸 　　H His Histidine 组氨酸 　　N Asn Asparagine 天冬酰胺 　　E Glu Glutamic acid 谷氨酸 　　K Lys Lysine 赖氨酸 　　Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 　　M Met Methionine 甲硫氨酸 (蛋氨酸)　　R Arg Arginine 精氨酸 　　S Ser Serine 丝氨酸 　　T Thr Threonine 苏氨酸 　　C Cys Cysteine 半胱氨酸 　　P Pro Proline 脯氨酸

黄芪精口服液主要是补血养气,增强免疫方面的滋补性中成药,在感冒期间服用不但会起不到效果,更会加重感冒的症状.起到相反的作用.如需滋补,可以在感冒好后两三天再继续服用

特征官能团有侧链中的氨基，在水溶液中接受质子使氨基酸显碱性如赖氨酸，组氨酸，精氨酸；羧基，电离使氨基酸显酸性，如天冬氨酸，谷氨酸；羟基，增加氨基酸的水溶性，如丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，硫基，形成二硫键，如半胱氨酸，甲硫氨酸，；芳香环，如酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸。反应活性依据各基团的电子效应和共轭效应判断

不同的氨基酸有不同含硫氨基酸的代谢(一) 甲硫氮酸和转甲基作用甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。 2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3"-磷酸腺苷5"-磷(3"—phosphoadenosine-5"phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。三、支链氨基酸的代谢支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。四、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。 酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。(二)色氮酸的代谢色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。

氨基酸的功效与作用及副作用 　　氨基酸的功效与作用及副作用，氨基酸是蛋白质的一种构成成分，是人体必需的主要营养素。氨基酸饮料可分为孕妇和儿童氨基酸饮料等，以下关于氨基酸的功效与作用及副作用。 　　氨基酸的功效与作用及副作用1 　　 1、孕妇能吃吗 　　可以吃的，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。吃氨基酸就像吃肉吃鱼喝牛奶一样。一般复方氨基酸配方不会超出20种基本氨基酸。适量补充氨基酸可以提高免疫力而并不会引起血糖提高。复方氨基酸制剂随配方不同，功用有所不同，但遵从医嘱应该没错的。 　　 2、功效和作用 　　养肝护肝、提高免疫力、增强记忆力 　　 3、营养价值 　　氨基酸的营养价值主要体现在用于合成机体内各种蛋白质，其次是氧化分解功能。 　　 4、上火吗 　　吃氨基酸不会上火，氨基酸是组成蛋白质的基本单位，具有调节免疫作用。 　　 5、副作用 　　氨基酸的副作用一：引起肥胖，氨基酸适用于蛋白质缺乏和衰弱的病人，肝和肾功能衰竭，肌肉无力者，如果是正常人且营养已经十分充裕，体内蛋白质或氨基酸剩余过多，就会引起肥胖。 　　氨基酸的副作用二：造成身体的不适与，对于消化能力正常的健康青少年儿童不适合食用，是药三分毒，食用后难免出现各种各样的不舒服。 　　氨基酸的副作用三：高蛋白饮食则会致糖尿病肾病的发生率增高。氨基酸属于高蛋白饮食，过量食用会导致糖尿病。 　　 6、能吃吗 　　能吃。 　　 7、怎么吃 　　氨基酸分为不同的功能成分的饮品，应根据自身需求饮用。 　　运动后饮：运动后可饮用氨基酸，能迅速恢复体力。 　　酒后饮：饮酒后可饮用氨基酸，能促进酒精代谢。 　　 8、禁忌人群 　　氨基酸饮料不是保健品，适用于所有人群，特别是适合于生长、高压力生活、吸收功能减低等等代谢增强、吸收下降的人群 　　 9、适宜人群 　　一般人群均可饮用氨基酸。 　　 10、保存方法 　　避免阳光直射 　　 11、挑选技巧 　　市面上的氨基酸根据包装可分为瓶装、灌装和固体装，根据功能可分为孕妇型氨基酸饮料、儿童型氨基酸饮料、提高记忆力氨基酸、抗疲劳氨基酸、护肝解酒氨基酸和普通型氨康源氨基酸等，选购时应根据自身需求选择适当的氨基酸饮品。 　　 12、制作技巧 　　运动后饮：运动后可饮用氨基酸，能迅速恢复体力。 　　酒后饮：饮酒后可饮用氨基酸，能促进酒精代谢。 　　氨基酸的功效与作用及副作用2 　　 人体必需氨基酸有哪些 　　 1、甲硫氨酸 　　甲硫氨酸油称为蛋氨酸，它主要参与组成血红蛋白，组织与血清，促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；当人体缺乏蛋氨酸是会有食欲减退，生长减缓或不增加体重，肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 　　 2、缬氨酸 　　缬氨酸主要作用与黄体，乳腺及卵巢，当缬氨酸不足时，神经系统易发生混乱，晚期肝硬化病人肝功能损害，易造成高胰岛素血症，故常用缬氨酸等支链氨基酸注射治疗肝功能衰竭等疾病，此外，缬氨酸也可作为加快伤口愈合的治疗剂。 　　 3、赖氨酸 　　赖氨酸作为人体必需氨基酸之一，其保健和临床营养意义特别大，特别是在儿童成长发育时期，患病后恢复时期以及妊娠哺乳期，对赖氨酸的营养要求极高，常把赖氨酸视为食物营养价值的重要指标之一，缺乏赖氨酸会引起发育不良，食欲不振，贫血，牙齿发育不良等生理机能障碍，赖氨酸主要作为儿童营养恢复期增进食欲的营养剂。 　　 4、异亮氨酸 　　异亮氨酸是维持成年人，儿童，婴儿生长必不可少的，缺乏异亮氨酸会引起骨骼肌障碍，但是在补充氨基酸时，异亮氨酸应与其他氨基酸保持适当比例，若异亮氨酸用量过大，会产生营养对抗作用，引起其他氨基酸消耗负担平衡。 　　 5、苯丙氨酸 　　苯丙氨酸经食物摄取后，部分用与合成蛋白质，部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化成其他生理活性物质，参与消除肾及膀胱功能的损耗。 　　 6、亮氨酸 　　亮氨酸是维持人体平衡必需的八种氨基酸之一，幼儿体内缺乏亮氨酸会引起特发性高血糖症，补充亮氨酸可是血糖迅速下降，亮氨酸适用于糖代谢失调伴有胆汁分泌减少的`肝病，贫血，中毒等症，所以亮氨酸可以作为注射液和多种滋补剂的成分。 　　 7、色氨酸 　　色氨酸能促进胃液和胰液的产生，色氨酸可转化成年人体大脑中的重要神经传递物质——5-羟色胺，并可改善睡眠时间当色氨酸缺乏时，会出现神经错乱的幻觉以及失眠等症，5-羟色胺具有血管收缩作用，受伤后机体会释放5-羟色胺来止血，医药常把色氨酸作为抗闷剂，抗痉挛剂，胃分泌调节剂等。 　　 8、苏氨酸 　　苏氨酸在人体内能促进磷脂质合成和脂肪酸氧化，具有抗脂肪肝的作用，苏氨酸和铁的螯合物具有良好的抗贫血作用，谷类蛋白质中含量少，人体对食物蛋白中苏氨酸的利用率极低，故苏氨酸与赖氨酸一样是重要的营养剂，缺乏苏氨酸会引起食欲不振，脂肪肝，睾丸萎缩等症，补充苏氨酸症状即可恢复正常。 　　 9、组氨酸 　　组氨酸是生长发育的婴幼儿的必需氨基酸，但是对于成年人来说是非必需氨基酸，成年人可以自身合成组氨酸，10岁以下的儿童不能合成，只能通过食物蛋白供给，组氨酸主要作用与代谢的调节，能降低胃液酸度，防止贫血，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感。 　　 10、氨基酸的作用 　　1、可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快精神以及肉体的恢复。 　　2、氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸，会随着不同特性的循糖或者脂的代谢途径进行代谢，再合成新的氨基酸，转变为糖和脂肪，为机体释放能量。 　　3、氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态，促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。

必需氨基酸有8种，分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。赖氨酸可以促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。苯丙氨酸是人体必需的氨基酸之一，经食物摄取后，部分用于合成蛋白质，其余部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化为其他生理活性物质。甲硫氨酸(参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能)苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用，在体内能促进磷脂合成和脂肪酸氧化。异亮氨酸（参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢)亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂.缬氨酸（作用于黄体、乳腺及卵巢)

构成天然蛋白质的氨基酸后，甲硫氨酸活化后可以作为嫁接的供体。

活性硫酸根中含有蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。硫酸根的代谢中含硫氨基酸经氧化分解均可以产生硫酸根，半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。体内的含硫氨基酸有三种，即甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸和胱氨酸。

氨基酸葡萄糖有以下功效：1、舒缓因关节炎引起的疼痛、僵硬和肿胀骨质疏松症使软骨耗损，最终导致碎裂剥落，关节少了软骨的缓冲，易产生痛苦的僵硬和发炎。而葡萄糖胺有助于修复受损软骨，刺激新软骨的生成，改善发炎症状，舒缓关节疼痛、僵硬及肿胀。2、强化软骨结构，预防关节功能失效随着身体老化，关节组织会严重磨损，葡萄糖胺可以保护并强化软骨结构，预防因关节老化而产生的关节功能失效。3、润滑关节及维持关节功能葡萄糖胺可制造蛋白多糖润滑关节，防止骨关节摩擦疼痛，使关节活动自如。氨基葡萄糖是一种天然氨基单糖的衍生物，是软骨基质中合成蛋白聚糖所必需的重要成分。蛋白聚糖可以通过抑制胶原纤维的拉伸力来使关节软骨具有吸收冲击力的功能。在关节退行性疾病的早期，聚集葡萄聚糖的生物合成是增加的；在疾病的后期，则相反。由此导致软骨的弹性不断减弱并逐渐出现关节炎的诸多症状。扩展资料：氨基葡萄糖，它是人体内合成的物质，是形成软骨细胞的重要营养素，是健康关节软骨的天然组织成份。随着年龄的增长，人体内的氨基葡萄糖的缺乏越来越严重，关节软骨不断退化和磨损。美国、欧洲和日本的大量医学研究表明：氨基葡萄糖可以帮助修复和维护软骨，并能刺激软骨细胞的生长。参考资料：百度百科氨基葡萄糖

游离氨基酸的测定常用方法为法茚三酮显色。茚三酮反应是指在加热条件及弱酸环境下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色化合物及相应的醛和二氧化碳的反应，与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成（亮）黄色化合物。该反应可以对氨基酸进行定性或定量分析，可用于法医学上犯罪嫌疑人的指纹采集。此反应十分灵敏，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，用分光光度计在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量（在一定浓度范围内，显色溶液的吸光率与氨基酸的含量成正比），也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。原理：氨基酸为水溶性物质，在pH为8.0的缓冲溶液中与茚三酮同时加热，可形成紫色络合物，在吸收波长570纳米处可检出光密度值，从而计算出游离氨基酸总量。该法已被列为国家标准（GB/T8314-87）。检测方法稳定可靠，重现性好，设备简单操作方便。游离氨基酸反应机理：除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质外，所有的α-氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。该反应分两步进行，第一步是氨基酸被氧化，产生CO2、NH3和醛，而水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所生成之还原型茚三酮与另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。该反应十分灵敏，1：1500000浓度的氨基酸水溶液即能显示反应，因此是一种常用的氨基酸定量方法。但也有些物质对茚三酮也呈类似的阳性反应，如β-丙氨酸、氨和许多一级胺化合物等。所以定性或定量测定中，应严防干扰物存在。

α-氨基酸 氨基酸（amino acid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。在各种生物体中还普遍存在着结构和功能很不相同的游离氨基酸。 蛋白质中的氨基酸 结构 蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。 最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。 含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。 在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸；组氨酸虽有弱碱性侧链的咪唑基因，但是否带正电荷取决于它的周围环境。谷氨酸和天冬氨酸是两种酸性氨基酸，通常以谷氨酸盐和天冬氨酸盐形式存在；谷氨酸的单钠盐就是味精。这两种氨基酸的侧链羧基为酰氨所代替时各成为谷氨酰胺和天冬酰胺，它们是中性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中，有它们自己的遗传密码，并不是从谷氨酸或天冬氨酸转变过来的。 此外，还有带有硫原子的半胱氨酸和甲硫氨酸。前者有疏基，在蛋白质中能与另一个半胱氨酸的硫基氧化成二硫键。甲硫氨酸在生物体中含量甚少。 在蛋白质分子中，有不少氨基酸都经过酶的处理转变成它们的衍生物。如胶原中由脯氨酸变成的羟脯氨酸，肌球蛋白中由部分赖氨酸转变成的ε-N-甲基赖氨酸，凝血酶原中的γ-羧基谷氨酸等等。已发现的转变大约有100多种。 必需氨基酸 植物能自己合成它所需的全部氨基酸。有些氨基酸动物自身不能合成而必须从食物中获得，缺乏这些氨基酸会导致营养不良。这类氨基酸称必需氨基酸。对人体来说，必需氨基酸包括：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和甲硫氨酸。有些氨基酸如精氨酸和组氨酸对成人是非必需的，但对婴儿必需在食物中加以补充，只是需注意适量。 α-氨基酸的立体结构 除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。 氨基酸amino acid 是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisher etal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。 天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。

氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。在各种生物体中还普遍存在着结构和功能很不相同的游离氨基酸。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisher etal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。

生物体内还存在着许多不参与蛋白质组成的氨基酸，称非蛋白质氨基酸。β-丙氨酸是维生素泛酸的组成部分。泛酸在人体中具制造抗体功能，在维护头发、皮肤及血液健康方面亦扮演重要角色。γ-氨基丁酸是谷氨酸脱去羧基后的产物，是典型的神经递质。还有如鸟氨酸、瓜氨酸等是重要的代谢中间产物，它们是精氨酸合成和尿素循环中的重要中间产物。

氨基酸肯定含有-COOH和-NH2这样看R-CH-COOH|NH2这样叫做a氨基酸R-CH-CH2-COOH|NH2叫做β氨基酸就是看氨基连在和羧基相连的碳链的第几个C上

　　游离氨基酸-游离氨基酸　　是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisheretal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。　　天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。　　游离氨基酸也只是氨基酸家族中的一种！！

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

氨基酸（amino acid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。在各种生物体中还普遍存在着结构和功能很不相同的游离氨基酸。目录α-氨基酸的定义氨基酸带电荷氨基酸经过酶的处理后必需氨基酸α-氨基酸的立体结构氨基酸amino acid编辑本段α-氨基酸的定义　　-COOH和-NH2连接在同一碳原子上　　α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。定义：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物　　R…－C（β位）－C（α位）－COOH　　天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。　　蛋白质中的氨基酸 结构　　蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。　　所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸。　　最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。　　其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。　　脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。　　含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；　　含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。编辑本段氨基酸带电荷　　在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸；　　组氨酸虽有弱碱性侧链的咪唑基因，但是否带正电荷取决于它的周围环境。 氨基酸分子谷氨酸和天冬氨酸是两种酸性氨基酸，通常以谷氨酸盐和天冬氨酸盐形式存在；谷氨酸的单钠盐就是味精。这两种氨基酸的侧链羧基为酰氨所代替时各成为谷氨酰胺和天冬酰胺，它们是中性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中，有它们自己的遗传密码，并不是从谷氨酸或天冬氨酸转变过来的。 　　此外，还有带有硫原子的半胱氨酸和甲硫氨酸。前者有巯基，在蛋白质中能与另一个半胱氨酸的硫基氧化成二硫键。　　甲硫氨酸在生物体中含量甚少。编辑本段氨基酸经过酶的处理后　　在蛋白质分子中，有不少氨基酸都经过酶的处理转变成它们的衍生物。　　如胶原中由脯氨酸变成的羟脯氨酸，肌球蛋白中由部分赖氨酸转变成的ε-N-甲基赖氨酸，凝血酶原中的γ-羧基谷氨酸等等。已发现的转变大约有100多种。编辑本段必需氨基酸　　植物能自己合成它所需的全部氨基酸　　有些氨基酸动物自身不能合成而必须从食物中获得，缺乏这些氨基酸会导致营养不良。这类氨基酸称必需氨基酸。对人体来说，必需氨基酸包括：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和甲硫氨酸。　　有些氨基酸如精氨酸和组氨酸对成人是非必需的，但对婴儿使用时，必需在食物中加以补充，只是要注意适量。 　　编辑本段α-氨基酸的立体结构　　α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。 α-氨基酸结构编辑本段氨基酸amino acid　　是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisher etal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。　　氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。　　此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。　　在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。　　天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。　　天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。所有人体内构成蛋白质 的氨基酸都是α-氨基酸

　　游离氨基酸-游离氨基酸 　　是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物.氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）.氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸.天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH）,α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽.由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动,因此被称之为β-,γ－,δ-氨基酸等,但并不存在于蛋白质中.在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸,γ-氨基丁酸）.氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisheretal．）阐明的.构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计）,立体构型均属L-型.这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中.氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等）,酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸）,碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等.此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）.在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸,在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在. 　　天然的氨基酸现已经发现的有300多种,其中人体所需的氨基酸约有22种,分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）.另有酸性、碱性、中性、杂环分类,是根据其化学性质分类的. 　　游离氨基酸也只是氨基酸家族中的一种!

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

丙氨酸是L-氨基酸。丙氨酸是构成蛋白质的基本单位，是组成人体蛋白质的21种氨基酸之一。组成蛋白质分子的氨基酸都是L-氨基酸。丙氨酸有α-丙氨酸和β-丙氨酸两种同分异构体：1、α-丙氨酸亦称2－氨基丙酸。200℃以上升华，随加热速度不同约在264～296℃之间分解。是组成蛋白质的一种成分。在营养学中属人体非必需的氨基酸。目前多从发酵法和天然产物中提取。2、β-丙氨酸亦称3－氨基丙酸，无色晶体。熔点198℃（分解），溶于水，微溶于乙醇，不溶于乙醚。用于合成泛酸和电镀，也用于微生物学和生物化学等的研究上，可由丝胶、明胶、玉米朊等蛋白质水解并精制而成，也可用化学方法合成。更多关于丙氨酸是什么氨基酸，进入：https://m.abcgonglue.com/ask/c401161616064402.html?zd查看更多内容

北塔丙氨酸和氨基酸有什么区别丙氨酸是氨基酸中的一类，别氨酸是构成蛋白质的基本单位是组成人体蛋白质的21种氨基酸之一

游离氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。氨基酸中还含有氨基的氢与分子中的其他部分发生取代而形成亚胺的环状化合物（亚氨基酸）。氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。天然得到的氨基酸大部分是α-氨基酸（R－CHNH2－COOH），α-氨基酸相互间失水形成肽键连接（见图）的化合物为蛋白质或肽。由于氨基从α顺次向相邻的碳原子移动，因此被称之为β-，γ－，δ-氨基酸等，但并不存在于蛋白质中。游离氨基酸在生物体内这些氨基酸仅以游离状态存在着（例如：β-丙氨酸，γ-氨基丁酸）。氨基酸是本世纪初由费歇尔等（E．Fisheretal．）阐明的。构成一般蛋白质的有23种（半胱氨酸和胱氨酸另计），立体构型均属L-型。这些氨基酸的简称详见“氨基酸合成”词目中。氨基酸根据氨基与羧基数分类为中性即一氨基一羧酸（如丙氨酸、亮氨酸等），酸性即一氨基二羧酸（如天冬氨酸、谷氨酸），碱性的即二氨基一羧酸（如赖氨酸）等。此外还把含有芳香环、羟基、巯基的氨基酸分别分类为芳香族氨基酸（如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、含羟基氨基酸（如丝氨酸、苏氨酸）、含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸）。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。如何鉴别天然氨基酸天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。

ala是丙氨基酸，为丙氨基酸的缩写，全称为Alanine。丙氨酸，化学式为C3H7NO2，分子量为89.09，是构成蛋白质的基本单位，是组成人体蛋白质的20种氨基酸之一。有α-丙氨酸和β-丙氨酸两种同分异构体。 ala是丙氨基酸，为丙氨基酸的缩写，全称为Alanine。丙氨酸，化学式为C3H7NO2，分子量为89.09，是构成蛋白质的基本单位，是组成人体蛋白质的20种氨基酸之一。有α-丙氨酸和β-丙氨酸两种同分异构体。

1、α-氨基酸：羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。2、β-氨基酸指氨基结合在β位碳原子上的氨基酸。唯一常见的天然存在的β-氨基酸是β-丙氨酸，虽然β-丙氨酸常常作为生物活性大分子的组成组分，但β-肽一般不出现在自然界中。扩展资料α-氨基酸的种类：最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸参考资料来源：百度百科-β-氨基酸

【答案】：支链氨基酸是亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸的统称。它们分解代谢最终进入三羧酸循环，为机体提供能量。同时，三者又都是必需氨基酸。因此，支链氨基酸对于机体蛋白质的变化，对于蛋白质参与供能都具有十分重要的作用和实际意义。(1)支链氨基酸分解代谢的特点①支链氨基酸在分解过程中的变化基本相似。在分解过程中，第一步反应是在同一种转氨酶的作用下完成的，并且这个反应是可逆的。第二步反应和之后的一系列反应是在线粒体中进行的：三者的代谢过程略有不同，但有一点还是共同的，即反应是不可逆的。因此，在脱羧酶作用下的第二步反应就成为影响支链氨基酸代谢的限速反应。②支链氨基酸分解代谢的最终产物有不同的去向。亮氨酸经过代谢分解成乙酰乙酸和乙酰CoA，最终可以生成酮体；而异亮氨酸经过代谢分解成为丙酰CoA和酮体。丙酰CoA可以通过三羧酸循环生成谷氨酰胺。由于肌肉中无法进行糖异生，因此，谷氨酰胺通过血液循环被运送到肝脏和肾脏异生成为糖。缬氨酸经过分解代谢最终可以生成葡萄糖。因此，缬氨酸是生糖氨基酸，亮氨酸是生酮氨基酸，异亮氨酸是生糖兼生酮氨基酸。(2)支链氨基酸的分解代谢与运动的关系①支链氨基酸是长时间持续运动中参与供能的重要氨基酸。肌肉中支链氨基酸分解代谢非常活跃。肝脏、肾脏等内脏器官中由于催化支链氨基酸分解的酶活性较高，因此也可以利用支链氨基酸。支链氨基酸的代谢产物葡萄糖和酮体都是机体可以利用的能量物质。②支链氨基酸与运动性中枢疲劳。5-羟色胺是中枢重要的抑制性神经递质。脑中的色氨酸是5-羟色胺产生的“原材料”。血浆色氨酸进入大脑时，必须以游离状态的形式，并且与支链氨基酸竞争特异性受体而穿过血脑屏障。安静时血浆支链氨基酸的含量比较高，致使游离色氨酸进入大脑的数量比较少；而在长时间运动时，由于支链氨基酸参与供能数量的增加，血浆支链氨基酸下降，从而进入大脑的色氨酸数量上升，5-羟色胺合成数量增加。此时中枢神经系统抑制过程增强，进而导致中枢神经系统疲劳。因此，保持体内有足够数量的支链氨基酸还有助于延缓中枢疲劳产生的时间。合理补充支链氨基酸对提高运动能力，延缓中枢疲劳有着积极的促进作用。

B 根据物质的化学式判断物质的组成和属性．A、由四种元素组成．说法正确．B、亮氨酸一个分子中含有两个O原子，而不是“一个分子中含一个氧分子”，此说法错误．C、一个分子由22个原子构成．说法正确．D、该化合物含有碳元素，且不属于碳的氧化物、碳酸盐、碳酸，所以是有机物．说法正确．故选B．

指的是天然型氨基连在α位碳原子上的氨基酸。L型指的是氨基酸的构象。按照旋光性的不同，按计算可分为L型和D型(L和D是拉丁文的字头)。 天然存在的氨基酸都是L型的。α指的是氨基酸连接的位置，氨基连在α位碳原子上的氨基酸叫做α氨基酸。扩展资料：氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的基团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋光性的不同，分为左旋和右旋，即L系和D系，如D-丙氨酸是右旋的和L-丙氨酸是左旋的，恰似左、右手，互为镜像。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L系。注意，一般称D型、L型。生物界各种蛋白质（除一些细菌的细胞壁中的短肽和个别抗生素外）几乎都是由L-氨基酸所构成的，含D-氨基酸的极少。现在我们所说的L，D型氨基酸与偏光性无关。有三种判断方式：Swapping Groups，Onward and Corn。参考资料：α-氨基酸_百度百科

（1）亮氨酸（化学式：C6H13NO2）是由碳、氢、氮、氧四种元素组成，是含有碳元素的化合物，属于有机物；（2）亮氨酸中氮、氧元素的质量比为：14：（16×2）=7：16；（3）元素的质量比等于相对原子质量和的比，所以亮氨酸中C、H、N、O四种元素的质量比是（12×6）：（1×13）：14：（16×2）=72：13：14：32，可以看出四种元素中氮所占比例最大，故亮氨酸中，元素的质量分数最大的是氮元素；（4）A、食品添加剂行业应该从发展化学品为主转向以天然品为主，走生态经济之路，符合食品添加剂的发展方向，故A正确；B、过氧化苯甲酰有毒，会使皮肤、黏膜产生炎症，故B错误；C、铁能与胃液中盐酸反应生成了氯化亚铁，所以，麦片中加入微量铁粉补充铁元素，故C正确；D、食用盐中加入适量碘酸钾，能向人体中补充碘元素，故D正确．故答案为：（1）四，有机物；（2）7：16；（3）氮元素；（4）B．

A、编码亮氨酸的密码子就有6种，而编码色氨酸的密码子只有1种，说明亮氨酸被利用的机会多于色氨酸，A正确；B、由于密码子的简并性，基因突变不一定会改变生物的性状，有利于生物的生存，B正确；C、一种密码子只能决定一种氨基酸，C错误；D、编码亮氨酸的密码子就有6种，因此决定亮氨酸的基因中被替换一个碱基对时，其编码形成的氨基酸可能不变，D正确．故选：C．

必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。非必需氨基酸不一定非从食物直接摄取不可，非必需氨基酸可在动物体内合成，作为营养源不需要从外部补充。对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。对人来说非必需氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、天冬氨酸、谷氨酸。这些氨基酸由碳水化合物的代谢物或由必需氨基酸合成碳链，进一步由氨基转移反应引入氨基生成氨基酸。已知即使摄取非必需氨基酸，也是对生长有利的。拓展资料必需氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，必需氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。必需氨基酸对婴儿的成长起着重要的作用。组氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，精氨酸、胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。参考资料：百度百科—必需氨基酸

凡在动物体内不能合成，或者能合成但其合成的速度或数量不能满足动物生长、繁殖和生产的需要，而必须由饲料供给的氨基酸，称为必需氨基酸。目前研究认为，一般为生长所必需氨基酸有10种：赖氨酸、色氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸和精氨酸。以家禽来说，除上述10种外，还有甘氨酸、胱氨酸和酪氨酸，共13种必需氨基酸。

无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该AA2、解离常数解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。氨基酸解离常数列表： 　　缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数Pkr(R)R基GlyG甘氨酸亲水性75.076.062.359.78　-HAlaA丙氨酸疏水性89.096.112.359.87　-CHu2083ValV缬氨酸疏水性117.156.002.399.74　　-CH-(CHu2083)u2082LeuL亮氨酸疏水性131.176.012.339.74　　-CHu2082-CH(CHu2083)u2082IleI异亮氨酸疏水性131.176.052.329.76　-CH(CHu2083)-CHu2082-CHu2083PheF苯丙氨酸疏水性165.195.492.209.31　-CHu2082-Cu2086Hu2085TrpW色氨酸疏水性204.235.892.469.41　-Cu2088NHu2086TyrY酪氨酸疏水性181.195.642.209.2110.46-CHu2082-Cu2086Hu2084-OHAspD天冬氨酸酸性133.102.851.999.903.90-CHu2082-COOHAsnN天冬酰胺亲水性132.125.412.148.72　-CHu2082-CONHu2082GluE谷氨酸酸性147.133.152.109.474.07-(CHu2082)u2082-COOHLysK赖氨酸碱性146.199.602.169.0610.54-(CHu2082)u2084-NHu2082GlnQ谷氨酰胺亲水性146.155.652.179.13　-(CHu2082)u2082-CONHu2082MetM甲硫氨酸疏水性149.215.742.139.28　-(CHu2082)-S-CHu2083SerS丝氨酸亲水性105.095.682.199.21　-CHu2082-OHThrT苏氨酸亲水性119.125.602.099.10　-CH(CHu2083)-OHCysC半胱氨酸亲水性121.165.051.9210.708.37-CHu2082-SHProP脯氨酸疏水性115.136.301.9510.64　-Cu2083Hu2086HisH组氨酸碱性155.167.601.809.336.04　ArgR精氨酸碱性174.2010.761.828.9912.48　3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。如天冬氨酸 赖氨酸。4、氨基酸的酸碱滴定曲线以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液pH为5.97，分别用标准NaOH和HCl滴定，以溶液pH值为纵坐标，加入HCl和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点，分别为其pK1和pK2。 规律：pH<pK1′时,[R]>[R±]>[R]; pH>pK2′时，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI时，净电荷为零，[R]=[R-]; pH<pI时，净电荷为“+”； pH>pI时，净电荷为“-”。

1、—nh2能够水解，与h2o反应生成—nh3＋和oh－，从而显示出碱性；2、—cooh能够电离，在水中生成—coo－和h＋，从而显示出酸性；3、氨基酸分之上，必须至少带有一个—cooh和一个—nh2所以如果带正电，说明—nh3＋多一点，显碱性如果带负电，—coo－更多，显酸性

一般来说，小麦子粒中有17种以上的氨基酸，包括：天门冬氨酸、脯氨酸、丝氨酸、谷氨酸、甘氨酸、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸等。其中后8种为人体自身不能合成的必需氨基酸，其余为非必需氨基酸。大量的试验分析表明，小麦蛋白质中的氨基酸含量很不平衡，极差可达数十倍，其中以谷氨酸含量最多，而必需氨基酸中的赖氨酸含量很少但又非常重要，被称之为第一限制性氨基酸。一般认为必需氨基酸含量的多少是小麦营养品质的重要指标。 很多试验结果表明，不同施氮量处理不仅影响子粒蛋白质及其组分的含量，同样也明显影响到蛋白质中氨基酸组成。特别是对必需氨基酸含量有显著影响。在每666.7米2追施纯氮0～12千克范围内，子粒中各种必需氨基酸含量均随施氮量的增加而提高。其中每增加1千克纯氮，赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸的相对含量分别提高2.20%、3.30%、4.10%、3.99%和4.78%，并且与蛋白质含量呈正相关。说明施氮对提高子粒蛋白质中必需氨基酸含量有明显效果。此外，施氮对多数非必需氨基酸含量也有正向的调节效应。

氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供能源，氨基酸是一切生命之元。 已知基本氨基酸有二十个品种，其中赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸8种氨基酸，人体不能自己制造，我们称之为必须氨基酸，需要由食物提供。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必须氨基酸。其余的十种氨基酸人体能够自己制造，我们称之为非必须氨基酸。 氨基酸的平衡和适量的供应是人体健康的基本前提，任何一种氨基酸供应缺乏，都会影响免疫系统和其他正常功能的发挥，使人处于亚健康状态，变得比较容易遭受疾病的侵袭。

必需氨基酸共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。记忆方法：甲携（缬）来（赖）一（异）本（苯）亮色书（苏）

极性不带电：含羟基的氨基酸（丝、苏、酪）；酰胺类氨基酸（天胺（ASN)、谷胺(GLN)）；含巯基的半胱氨酸及甘氨酸。 带负电荷的氨基酸 天冬氨酸（ASP)、谷氨酸（GLU)。 带正电的氨基酸 赖、精、组。

氨基酸一共20种,其中人体非必需氨基酸10种,必需氨基酸8种，不需要的氨基酸2种。一.甘氨酸 （GLY） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、降低血液中的血糖值，防治糖尿病 3、能防治血凝、血栓 4、提高肌肉活力，防止胃酸过多 5、甜味为砂糖的0.8倍，对人体有补益等营养作用 二.亮氨酸（LEU） 1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用 2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用 3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻 三.蛋氨酸 （MET） 1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症 2、有提高肌肉活力的功能 3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成 四.酪氨酸 （TYR） 1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸 2、可防治老年痴呆症 3、促进新陈代谢，增进食欲 4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果 5、与色素形成有关系，缺乏时会利白化症 五.组氨酸（HIS） 1、参与血球蛋白合成，促进血液生成 2、产生组氨、促进血管扩张，增加血管壁的渗透性 3、医治胃病、十二指肠等有特效 4、促进腺体分泌，对过敏性疫病有效果 5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状 6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎 有效果 六.苏氨酸（THR） 人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡 七.丙氨酸（ALA） 1、能促进血液中酒精的代谢（分解）作用增强肝功能，有保肝护肝作用 2、甜味为砂糖的1.2倍 八.异亮氨酸 （ILE） 1、能维持机体平衡，治疗精神障碍 2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用 3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状 九.色氨酸（TRY） 1、促进血红蛋白的合成 2、防治癞皮病 3、促进生长，增加食欲 4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好 十.胱氨酸 （CYS） 1、有治疗脂肪肝和解毒效果 2、治疗皮肤的损伤，对病后、产后脱发有疗效 十一.赖氨酸（LYB） 1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗 透性 2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育 迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长 3、提高钙的吸收，促进骨骼生长 4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状 十二.天门冬氨酸（ASP） 1、降代血氨，对肝有保护作用 2、对肌肉有保护作用，可治疗心绞痛，对心肌梗塞等有防治效果 3、增加鲜味，促进食欲 十三.缬氨酸（VAL） 1、促使神经系统功能正常 2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调 3、可作为肝昏迷的治疗药物 十四.苯丙氨酸（PHE） 在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成 十五.脯氨酸 （PRO） 对高血压有疗效作用 十六.丝氨酸 （SER） 1、降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 2、是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分 3、结核细菌病有效果，可治疗肺病 十七.谷氨酸 （GLU） 1、降低血氨，有解氨毒的作用 2、参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细胞功能的作用，促进智力的增加 3、对严重肝功能不全，肝昏迷，酸中毒，癫痫精神分裂症、神经 衰弱等有治疗效果 4、对治疗胃溃疡、胃液缺乏、消化不良、食欲不振有效果 5、保护皮肤湿润，防治干裂，如配制的洗涤剂、化妆品，对皮肤、粘膜元刺激，适于幼儿及皮肤病患者使用 十八.精氨酸（ARG） 1、降低血氨，促进体中尿素生成，治疗肝昏迷等 2、增加肌肉活力，保持性功能，对治疗精子减少症有作用

1、亮氨酸促进睡眠，降低对疼痛的敏感性，缓解偏头痛，缓和焦躁及紧张情绪，减轻因酒精而引起生化反应失调的症状并有助于控制酒精中毒。2、赖氨酸参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗透性。可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育迟缓，防止蛀牙，提高钙的吸收，促进骨骼生长，对儿童发育，增加体重和身高具有明显作用。3、苯丙氨酸降低饥饿，提高性欲，消除抑郁情绪，改善记忆及提高思维敏捷度。4、异亮氨酸血红蛋白形成必需氨基，调节糖和能量的水平；帮助提高体能，帮助修复肌肉组织。5、缬氨酸加快创伤愈合，治疗肝功能衰竭；提高血糖水平，增加生长激素。6、甲硫氨酸帮助分解脂肪，能预防脂肪肝，心血管疾病和肾脏疾病的发生；防止肌肉软弱无力。7、色氨酸促进睡眠，减少对疼痛的敏感度；缓解偏头痛，缓和焦躁及紧张情绪。8、谷氨酰胺谷氨酰胺的需要量大大超过了机体合成谷氨酰胺的能力，使体内的谷氨酰胺含量降低，而这一降低，便会使蛋白质合成减少、小肠粘膜萎缩及免疫功能低下。扩展资料含有氨基酸的食物成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。氨基酸在食品中的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的可起增香作用等。1、氨基酸的味大多数氨基酸都有味感，在食品中起着酸、甜、苦、涩等味的作用。色氨酸无毒，甜度强，它及其衍生物是很有发展前途的甜味剂。还有一些水溶性小的氨基酸具有苦味，是食品加工中蛋白质水解的产物。谷氨酸主要存在于植物蛋白中，可用小麦产面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。当加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐；生成盐以后．谷氨酸的酸味消失，鲜味增强。谷氨酸钠是广泛使用的鲜味剂——味精的主要成分。2、风味的前提物质之一氨基酸与糖类物质发生羰氨反应是食品加工中重要的香气和上色的重要原因，在反应过程中消耗了一部分氨基酸和糖，生成了风味物质。氨基酸也会加热分解生成某些风味物质，或在细菌的分解下产生具有异味的物质，所以氨基酸是风味物质的前提物质，也是腐败菌的营养物质。蛋白质是一类大分子物质，可以在酸、碱或蛋白酶的作用下水解为小分子物质：蛋白质彻底水解后，能得到其基本组成单位——氨基酸。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但是参与构成蛋白质的氨基酸通常有20种，并且它们均属于L—α一氨基酸(甘氨酸除外)。这些氨基酸以不同的连接顺序通过肽键连接起来构成蛋白质。参考资料来源：百度百科——必需氨基酸参考资料来源：百度百科——氨基酸

Boc-N-甲基-L-缬氨酸; N-叔丁氧羰基-N-甲基-L-缬氨酸Boc-N-甲基-O-苄基-L-酪氨酸BOC-N-ME-TYR-OHFmoc-N-甲基-L-缬氨酸N-Fmoc-N-甲基-O-叔丁基-L-苏氨酸N-Fmoc-N-甲基-O-叔丁基-L-丝氨酸Boc-N-甲基-L-苯丙氨酸Fmoc-N-甲基-L-亮氨酸Fmoc-N-甲基-L-异亮氨酸FMOC-N-甲基-L-丙氨酸BOC-N-甲基-L-丙氨酸BOC-TRYPTOPHANOLCbz-L-苯丙氨醇N-Boc-L-苯丙氨醇Cbz-L-缬氨酸N-苄氧羰基-O-叔丁基-L-酪氨酸二环己胺盐N-苄氧羰基-D-色氨酸N-苄氧羰基-L-色氨酸N-苄氧羰基-L-苏氨酸N-苄氧羰基-D-脯氨酸N-苄氧羰基-L-脯氨酸N-苄氧羰基-L-苯丙氨酸N-苄氧羰基-N"-叔丁氧羰基-L-赖氨酸N-苄氧羰基-L-亮氨酸N-CBZ-L-丙氨酸Cbz-L-谷氨酸 1-苄酯N-苄氧羰基-L-谷氨酰胺N-苄氧羰基-L-天门冬氨酸 4-叔丁酯N-Cbz-L-天冬氨酸 1-甲酯N-CBZ-L-天冬氨酸; 苯甲氧羰基-L-天门冬氨酸N-苄氧羰基-L-天冬酰胺N-苄氧羰基-L-精氨酸N-CBZ-beta-丙氨酸苄氧羰基-L-丙氨酸Fmoc-D-缬氨酸Fmoc-L-缬氨酸Fmoc-O-叔丁基-D-酪氨酸Fmoc-O-叔丁基-L-酪氨酸Fmoc-O-苄基-L-酪氨酸Fmoc-L-酪氨酸N-alpha-芴甲氧羰基-N-in-叔丁氧羰基-D-色氨酸N-alpha-芴甲氧羰基-N-in-叔丁氧羰基-L-色氨酸Fmoc-D-色氨酸Fmoc-O-叔丁基-L-苏氨酸Fmoc-L-苏氨酸Fmoc-O-三苯甲基-L-苏氨酸N-芴甲氧羰基-D-丝氨酸FMOC-O-叔丁基-L-丝氨酸Fmoc-O-苄基-L-丝氨酸Fmoc-L-丝氨酸N-Fmoc-N"-Boc-L-鸟氨酸Fmoc-D-脯氨酸Fmoc-L-脯氨酸Fmoc-D-苯丙氨酸Fmoc-L-苯丙氨酸Fmoc-L-蛋氨酸N"-芴甲氧羰基-N-苄氧羰基-L-赖氨酸Fmoc-N"-三氟乙酰基-L-赖氨酸Fmoc-N"-甲基三苯甲基-L-赖氨酸N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-D-赖氨酸N-alpha-芴甲氧羰基-N-epsilon-叔丁氧羰基-L-赖氨酸N-[(9H-芴-9-甲氧基)羰基]-N"-[(2-丙烯氧基)羰基]-L-赖氨酸Fmoc-(2-氯苄氧基羰基)赖氨酸Fmoc-D-亮氨酸Fmoc-L-亮氨酸Fmoc-L-异亮氨酸N-Fmoc-N"-三苯甲基-L-组氨酸N,N"-双(9-芴甲氧羰基)-L-组氨酸Fmoc-甘氨酸N-芴甲氧羰基-D-谷氨酸 gamma-叔丁酯Fmoc-O-叔丁基-L-谷氨酸Fmoc-L-谷氨酸-gamma-苄酯N-芴甲氧羰基-L-谷氨酸 5-烯丙基酯N-芴甲氧羰基-L-谷氨酸 1-烯丙基酯Fmoc-N-三苯甲基-L-谷氨酰胺Fmoc-L-谷氨酰胺N-芴甲氧羰基-S-三苯甲基-L-半胱氨酸五氟苯酯Fmoc-S-叔丁基-L-半胱氨酸N-Fmoc-S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸Fmoc-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸芴甲氧羰基-S-乙酰氨甲基-L-半胱氨酸N-芴甲氧羰基-D-天冬氨酸-4-叔丁酯Fmoc-L-天冬氨酸 beta-叔丁酯Fmoc-L-天冬氨酸 4-甲酯Fmoc-L-天冬氨酸 alpha-烯丙酯Fmoc-N-三苯甲基-L-天冬酰胺Fmoc-D-天冬酰胺Fmoc-L-天冬酰胺N-芴甲氧羰基-N"-甲苯磺酰基-L-精氨酸N-芴甲氧羰基-N"-硝基-L-精氨酸N-Fmoc-N"-(4-甲氧基-2,3,6-三甲基苯磺酰基)-L-精氨酸FMOC-L-精氨酸FMOC-beta-丙氨酸FMOC-D-丙氨酸N-芴甲氧羰基-L-丙氨酸Boc-L-缬氨酸Boc-O-(2-溴苄氧羰基)-D-酪氨酸N-叔丁氧羰基-O-(2-溴苄氧羰基)-L-酪氨酸Boc-O-苄基-L-酪氨酸Boc-L-酪氨酸甲酯N-叔丁氧羰基-N"-醛基-L-色氨酸BOC-D-色氨酸N-叔丁氧羰基-L-色氨酸Boc-O-苄基-D-苏氨酸N-叔丁氧羰基-L-苏氨酸N-叔丁氧羰基-O-苄基-L-苏氨酸BOC-SER(TOS)-OCH3N-叔丁氧羰基-O-叔丁基-L-丝氨酸二环己胺盐N-BOC-O-叔丁基-L-丝氨酸BOC-SER-OBZLBoc-L-丝氨酸甲酯Boc-L-丝氨酸; N-叔丁氧羰基-L-丝氨酸BOC-D-脯氨酸羟基琥珀酰亚胺硬脂酸酯BOC-L-脯氨酸N-甲基-N-叔丁氧羰基-D-苯丙氨酸BOC-D-苯丙氨酸N-叔丁氧羰基-L-苯丙氨酸N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-D-鸟氨酸N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-L-鸟氨酸N-叔丁氧羰基-N"-(2-氯苄氧羰基)-L-鸟氨酸N-Boc-D-蛋氨酸Boc-L-蛋氨酸N-Boc-N"-Cbz-L-赖氨酸N-Boc-N"-Fmoc-D-赖氨酸N,N"-二叔丁氧羰基-L-赖氨酸 N-丁二酰亚胺酯BOC-LYS(BOC)-ONPN-Boc-N"-Fmoc-L-赖氨酸(S)-2,6-二叔丁氧羰基氨基己酸N-叔丁氧羰基-N"-乙酰基-L-赖氨酸N-叔丁氧羰基-N"-(2-氯苄氧羰基)-L-赖氨酸N-叔丁氧羰基赖氨酸甲酯盐酸盐N-(叔丁氧羰基)-D-赖氨酸N-Boc-L-赖氨酸BOC-L-亮氨酸Boc-L-异亮氨酸N-Boc-N"-对甲苯磺酰基-D-组氨酸N-叔丁氧羰基-N(咪唑)-(4-甲基苯磺酰基)-L-组氨酸N-(叔丁氧羰基)-1-(2,4-二硝基苯基)-L-组氨酸N-Boc-N"-苄氧甲基-L-组氨酸N-Boc-L-组氨酸BOC-甘氨酸BOC-GLU(OFM)-OH叔丁氧羰基-L-谷氨酸 5-环己酯N-Boc-L-天冬氨酸-5-叔丁酯N-叔丁氧羰基-L-谷氨酸 5-苄酯4-叔丁氧羰基氨基-4-氨基甲酰基丁酸N-叔丁氧羰基-D-谷氨酸 1-苄酯Boc-L-谷氨酸N-Boc-N"-三苯甲基-L-谷氨酰胺2-叔丁氧羰基氨基-4-氨基甲酰基丁酸 4-硝基苯酯Boc-L-谷氨酰胺N-叔丁氧羰基-S-三苯甲基-L-半胱氨酸Boc-S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸N-叔丁氧羰基-S-(4-甲基苄基)-L-半胱氨酸Boc-S-苄基-L-半光氨酸S-乙酰胺基甲基-N-叔丁氧羰基-L-半胱氨酸N-叔丁氧羰基-L-天冬氨酸 4-叔丁酯二环己胺盐叔丁氧羰基-L-天冬氨酸-4-叔丁酯Boc-L-天冬氨酸 4-甲酯Boc-L-天冬氨酸 4-环己酯Boc-L-天冬氨酸 4-苄酯Boc-L-天冬氨酸叔丁酯Boc-L-天冬氨酸 1-苄酯叔丁氧羰基-N-beta-三苯甲基-L-天门冬酰胺Boc-L-天冬酰胺 4-硝基苯酯Boc-D-天冬酰胺BOC-L-天冬酰胺N-叔丁氧羰基-N"-苄氧羰基-L-精氨酸N-叔丁氧羰基-N"-甲苯磺酰基-L-精氨酸N-叔丁氧羰基-N"-(2,2,4,6,7-五甲基二氢苯并呋喃-5-磺酰基)-L-精氨酸N-Boc-L-精氨酸盐酸盐(一水)BOC-D-精氨酸盐酸盐(R)-N-叔丁氧羰基-3-碘代丙氨酸甲酯Boc-beta-丙氨酸Boc-L-丙氨酸 N-丁二酰亚胺酯BOC-D-丙氨酸N-叔丁氧羰基-L-丙氨酸L-缬氨酸甲酯盐酸盐L-酪氨酸苄酯对甲苯磺酸盐O-苄基-L-酪氨酸甲酯盐酸盐O-苄基-L-酪氨酸苄酯盐酸盐O-叔丁基-L-酪氨酸N-乙酰-L-色氨酸L-酪氨酸甲酯N-苯甲酰-L-酪氨酸乙酯L-酪氨酸乙酯盐酸盐D-色氨酸甲酯盐酸盐L-苏氨酸甲酯盐酸盐D-苏氨酸; D-2-氨基-3-羟基丁酸O-叔丁基-L-丝氨酸甲酯盐酸盐O-叔丁基-L-丝氨酸L-丝氨酸甲酯盐酸盐D-丝氨酸; D-2-氨基-3-羟基丙酸D-脯氨酰胺L-脯氨酸甲酯盐酸盐L-脯氨酸苄酯盐酸盐L-脯氨酸叔丁酯L-脯氨酰胺H-D-PHE-OTBU HCLL-苯丙氨酸叔丁酯盐酸盐L-苯丙氨酰胺N-乙酰-L-苯丙氨酸L-鸟氨酸甲酯二盐酸盐D-蛋氨酸甲酯盐酸盐H-MET-OTBU HCLL-蛋氨酸甲酯盐酸盐蛋氨酰胺CBZ-L-赖氨酸甲酯盐酸盐N6-Cbz-L-赖氨酸苄酯盐酸盐N6-Cbz-L-赖氨酸; N(e)-苄氧羰基-L-赖氨酸N"-Fmoc-L-赖氨酸N-Boc-L-赖氨酸甲酯盐酸盐L-赖氨酸甲酯盐酸盐L-赖氨酸乙酯二盐酸盐L-亮氨酸叔丁酯盐酸盐L-亮氨酸苄酯对甲苯磺酸盐D-亮氨酸; D-2-氨基-4-甲基戊酸L-异亮氨酸叔丁酯盐酸盐L-异亮氨酸甲酯盐酸盐L-异亮氨酸烯丙酯对甲基苯磺酸盐N"-甲基-L-组氨酸甲酯D-组氨酸甘氨酸叔丁酯盐酸盐H-GLY-OME.HCL甘氨酸苄酯对甲苯磺酸盐GLYCINE BENZYL ESTER HYDROCHLORIDE乙酰甘氨酸乙酯N-苄基甘氨酸盐酸盐L-谷氨酸二叔丁酯盐酸盐L-谷氨酸-5-叔丁基酯L-谷氨酸-5-甲酯L-谷氨酸二乙酯盐酸盐L-谷氨酸 gamma-乙酯L-谷氨酸-5-环己酯L-谷氨酸双苄酯对甲苯磺酸盐L-谷氨酸-5-苄酯L-谷氨酸 1-甲酯N-苯甲酰基-L-谷氨酸N"-三苯甲基-L-谷氨酰胺D-谷氨酰胺N,N"-二(苄氧羰基)-L-胱氨酸S-Cbz-L-半胱氨酸S-三苯甲基-L-半胱氨酸S-叔丁基-L-半胱氨酸盐酸盐S-甲基-L-半胱氨酸S-(4-甲氧基苄基)-L-半胱氨酸S-苄基-L-半胱氨酸L-半胱氨酸甲酯盐酸盐L-半胱氨酸乙酯盐酸盐L-天冬氨酸二叔丁酯盐酸盐L-天门冬氨酸-4-叔丁基酯L-天冬氨酸二甲酯盐酸盐L-天冬氨酸-beta-甲酯盐酸盐L-天冬氨酸-4-环己酯L-天冬氨酸双苄酯对甲苯磺酸盐L-天冬氨酸-4-苄酯L-天冬氨酸-1-叔丁酯L-天门冬氨酸 1-甲酯L-天冬氨酸苄酯L-天门冬氨酸N"-(三苯甲基)-L-天冬酰胺L-天冬酰胺叔丁酯L-天冬酰胺甲酯盐酸盐D-精氨酸盐酸盐N-对甲苯磺酰基-L-精氨酸甲酯盐酸盐N-对甲苯磺酰基-L-精氨酸丙氨酸甲酯盐酸盐N-苯甲酰基-L-精氨酸N5-[[[(2,3-二氢-2,2,4,6,7-五甲基-5-苯并呋喃)磺酰]氨基]亚氨甲基]-D-鸟氨酸N"-硝基-D-精氨酸D-精氨酰胺二盐酸盐N"-对甲苯磺酰基-L-精氨酸N"-硝基-L-精氨酸甲酯盐酸盐N"-硝基-L-精氨酸L-精氨酰胺二盐酸盐L-精氨酸乙酯盐酸盐N-乙酰-L-丙氨酸L-丙氨酸叔丁酯盐酸盐L-丙氨酸异丙酯盐酸盐L-丙氨酸苄酯对甲苯磺酸盐beta-丙氨酸乙酯盐酸盐D-丙氨酸甲酯盐酸盐D-丙氨酸Boc-5-氨基戊酸肌氨酸叔丁酯盐酸盐L-高酪氨酸溴化氢盐DL-间酪氨酸N-Fmoc-L-正亮氨酸Fmoc-4-叔丁氧基-L-脯氨酸Fmoc-L-苯基甘氨酸N-(9-芴甲氧羰基)-S-三苯甲基-D-青霉胺Fmoc-D-2-氨基丁酸Boc-D-苯甘氨酸N-乙酰-3,5-二硝基-L-酪氨酸3-硝基-L-酪氨酸Fmoc-对硝基-L-苯丙氨酸3-氨基-L-酪氨酸N-Fmoc-N"-Boc-L-2,3-二氨基丙酸Boc-L-4-硝基苯丙氨酸4-硝基-L-苯丙氨酸Fmoc-4-甲氧基-L-苯丙氨酸Boc-O-甲基-L-酪氨酸4-甲氧基-L-苯丙氨酸Boc-4-碘-L-苯丙氨酸4-碘-L-苯丙氨酸Boc-L-4-氟苯丙氨酸4-氟-D-苯丙氨酸盐酸盐L-4-氟苯丙氨酸3,4-二氯苯丙氨酸D-4-氯苯丙氨酸L-4-氯苯丙氨酸3-氯-L-酪氨酸3-氯-L-苯丙氨酸3-氯-D-苯丙氨酸Boc-4-氨基-D-苯丙氨酸Fmoc-4-氨基-L-苯丙氨酸Boc-4-氨基-L-苯丙氨酸4-氨基-L-苯丙氨酸L-正亮氨酸L-羟基脯氨酸Boc-N"-硝基-L-高精氨酸高精氨酸Fmoc-L-瓜氨酸3-(3-吡啶基)-D-丙氨酸3-(2-吡啶基)-L-丙氨酸Fmoc-3-(2-萘基)-L-丙氨酸Fmoc-3-(2-萘基)-D-丙氨酸Boc-3-(2-萘基)-L-丙氨酸Boc-3-(2-萘基)-D-丙氨酸L-3-(2-萘基)-丙氨酸D-3-(2-萘基)-丙氨酸Fmoc-D-3-(1-萘基)丙氨酸Boc-3-(1-萘基)-L-丙氨酸3-(1-萘基)-L-丙氨酸D-3-(1-萘基)-丙氨酸D-2-氨基丁酸L-2-氨基丁酸三苯基氯甲烷叔丁基二甲基氯硅烷DDZ2-溴苄基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯2-氯苄基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯9-芴甲基-N-琥珀酰亚胺基碳酸酯芴甲氧羰酰胺氯甲酸-9-芴基甲酯N,N"-二琥珀酰亚胺基碳酸酯苯甲氧羰酰琥珀酰亚胺氯甲酸苄酯二碳酸二叔丁酯9-芴甲醇魏因勒卜链接剂西伯尔链接剂4-(羟基甲基)苯氧基乙酸4-羟甲基苯甲酸2-羟甲基-3,4-二氢吡喃7-氨基-4-甲基香豆素4,5-二氰基咪唑TSTU; O-(N-琥珀酰亚胺)-1,1,3,3-四甲基脲四氟硼酸酯N,N,N",N"-四甲基-O-(3,4-二氢-4-氧代-1,2,3-苯并三嗪-3-基)脲四氟硼酸盐多肽试剂 TCTUTBTU; O-苯并三氮唑-N,N,N",N"-四甲基脲四氟硼酸酯2-(7-氮杂苯并三氮唑)-N,N,N",N"-四甲基脲四氟硼酸盐PyBroP; 三吡咯烷基溴化鏻六氟磷酸盐PyBOP; 六氟磷酸苯并三唑-1-基-氧基三吡咯烷基磷6-氯-1-羟基苯并三氮唑HCTU; 6-氯苯并三氮唑-1,1,3,3-四甲基脲六氟磷酸酯HOOBt; 3-羟基-1,2,3-苯并三嗪-4(3H)-酮1-羟基苯并三唑HOAt; N-羟基-7-偶氮苯并三氮唑HBTU; 苯并三氮唑-N,N,N",N"-四甲基脲六氟磷酸盐HATU; 2-(7-偶氮苯并三氮唑)-N,N,N",N"-四甲基脲六氟磷酸酯1-乙基-(3-二甲基氨基丙基)碳酰二亚胺盐酸盐N,N"-二异丙基碳二亚胺DEPBT; 3-(二乙氧基磷酰氧基)-1,2,3-苯并三嗪-4-酮二环己基碳二亚胺N,N"-羰基二咪唑卡特缩合剂N-Boc-N"-Cbz-L-赖氨酸Fmoc-Pbf-精氨酸5-氮杂胞嘧啶核苷N,N-二异丙基亚磷酰胺二叔丁酯5-乙硫基四氮唑4-甲氧基三苯基氯甲烷N,N-二乙基亚磷酸酰胺二苄酯N,N-二乙基亚磷酰胺二叔丁酯双(二异丙基氨基)(2-氰基乙氧基)膦Beaucage 试剂4,4"-双甲氧基三苯甲基氯

氨基酸和蛋白质的关系　　蛋白质是人体最重要的营养素之一，它是人体组织的构成成分，作为体内各种生理活性物质的构成成分，并且在人体需要时还可以被代谢分解释放能量，对维持人体正常的生理活动发挥着不可替代的作用。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，如果把蛋白质比作一堵墙，氨基酸就是砌墙的砖瓦。氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它按不同的顺序和构型而组成不同的蛋白质。食物蛋白质的质量也是由它所含的必需氨基酸的数量来决定的。通常，构成蛋白质的氨基酸来源有两条途径：(1)体内合成。此类氨基酸可通过代谢活动由其它营养物质转变而来。(2)食物提供。此类氨基酸则是食物中的蛋白质经胃肠消化后分解为氨基酸，吸收入血后参与体内蛋白质的合成。在氨基酸中有8种氨基酸因它们在体内不能直接合成蛋白质或合成速度远不能满足机体需要，故必须从食物中获取。此类氨基酸称为必需氨基酸即：亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。而婴儿的必需氨基酸还要加上组氨酸。在评价蛋白质的营养时，不但要看蛋白质的数量，而且更重要的是要看蛋白质的质量。也就是说，食物中必需氨基酸的种类是否齐全、数量是否充足、各氨基酸之间的比例是否恰当。一般来说，鱼、肉、蛋、奶及豆制品中的氨基酸是优质蛋白。因为，除了这些食品的蛋白质含量高、容易消化吸收外，更重要的是其蛋白质的8种必需氨基酸齐备，数量、比例也都接近人体需要。粮谷类主食蛋白质大营养价值远不如动物性蛋白质，主要缺陷就是赖氨酸严重不足，蛋氨酸、苯丙氨酸含量也不高。因为膳食蛋白质的氨基酸模式越接近人体蛋白质组成部分，在消化吸收后越适应人体合成蛋白的需要，越易被机体利用，其它氨基酸大数量再多也会被机体作为燃料消耗从而排出体外。营养学上把含量达不到人体模式的氨基酸叫做限制性氨基酸，其中含量最低的称为第一限制性氨基酸，它决定了食物的营养价值。食物蛋白质中必需氨基酸的种类、含量和相互间的比值对蛋白质的营养价值有着极大的影响。食物中氨基酸的评分方法是：用第一限制性氨基酸含量与理想模式的比值乘以100。得出的评分越接近100，说明氨基酸含量越接近人体需要，评分越低，表示营养价值越差。常见接近人体需要的食品有鸡蛋(生鸡蛋除外)、牛奶等;而氨基酸含量低、营养价值差的食品有玉米、全麦等。氨基酸的种类、含量和比值愈接近或符合人体组织蛋白质中各种氨基酸的需要量时，其生物学价值就越高，也就是蛋白质的营养价值越高。

人体血液中有2种氨基酸的浓度显著高于其他氨基酸，它们是（）。 A.谷氨酸+天冬氨酸B.谷氨酰胺+丙氨酸C.丙氨酸+天冬氨酸D.甲硫氨酸+亮氨酸正确答案：B

必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。非必需氨基酸不一定非从食物直接摄取不可，非必需氨基酸可在动物体内合成，作为营养源不需要从外部补充。对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。对人来说非必需氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、天冬氨酸、谷氨酸。这些氨基酸由碳水化合物的代谢物或由必需氨基酸合成碳链，进一步由氨基转移反应引入氨基生成氨基酸。已知即使摄取非必需氨基酸，也是对生长有利的。拓展资料必需氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，必需氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。必需氨基酸对婴儿的成长起着重要的作用。组氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，精氨酸、胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。参考资料：百度百科—必需氨基酸

必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸非必需氨基酸十二种：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。扩展资料：必需氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。氨基酸代谢途径：1、合成各种组织蛋白，酶和激素。2、通过氨基转换作用形成人体的非必需氨基酸。3、通过脱氨基作用形成含氮部分和不含氮部分，其中含氮部分在肝脏中转化成尿素排出体外，不含氮部分又有两条代谢途径，一是氧化分解成二氧化碳和水，释放能量，二是转化成糖和脂肪。参考资料来源：百度百科-必须氨基酸参考资料来源：百度百科- 非必须氨基酸参考资料来源：百度百科-氨基酸

氨基酸水溶肥是以农副产品及动、植物残骸为主要原料，经过一定的生物发酵肯膜浓缩等生产技术，加工而成的环保型肥料。氨基酸水溶肥富含活性肽、活性肽、氨基酸、钙元素、天然生长活性物质，可有效刺激作物生长发育，提高作物体内酶活力，增强作物的抗病抗逆能力，具有生根、保花、保果等功效。含氨基酸水溶肥原料来源：1、氨基酸的来源主要是动、植物的一些下脚料及其他物质的发酵或水解产物。2、植物源氨基酸主要有大豆、饼粕等的发酵产物以及豆制品、粉丝的下脚料等;3、动物源氨基酸主要有皮革、毛发、蹄角料、鱼粉、鱼杂及屠宰场下脚料等。扩展资料：氨基酸水溶肥作用1、快速提高主根、侧根、毛细根的增生速度。2、持久性养根、壮根，增加根系的生长活力。3、大幅度提升根系对肥水的吸收和利用率，达到主根健壮、侧根密集、毛细根空前增多的效果。4、对盐化、酸化的土壤具有显著的缓冲能力，保护根系健康成长，避免因根系活力下降造成作物脱水、脱肥和早衰现象。参考资料：百度百科--水溶性肥料、

蛋白质是人类必需的营养物质，高中生每天要摄入80 90克蛋白质，才能满足需要，保证身体 健康 。 蛋白质进入人体后，在胃蛋白酶、胰蛋白酶的作用下，水解生成氨基酸。一部分氨基酸重新结合成人体所需的各种蛋白质，构成和修补人体的各种组织。另一部分氨基酸则发生氧化反应放出热量，供给人体活动的需要。人体内各种组织的蛋白质也在不断地分解，最后生成尿素，排出体外。 自然界中存在的氨基酸有几百种，但人体中只有二十多种，其中有八种是人体自身不能合成的，必须由食物获得，称为必需氨基酸。 人体必需氨基酸有：赖氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、 苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸 、色氨酸。 不同的食物中含有的蛋白质的数量及成分不同，营养价值也不同。为了维护人体的 健康 ，应注意合理搭配膳食，科学营养，保证人体必需氨基酸的摄取。 由上述可知，蛋白质为人体提供氨基酸，氨基酸又为人体提供蛋白质和部分能量，在它们相互转化的过程中，保证了人体各组成部分的正常运转以及功能的正常发挥。 一孔之见，定有不妥之处，希友友们在评论区提出宝贵的意见。

人体（或其它脊椎动物）必不可少,而机体内又不有合成的,必须从食物中补充的氨基酸,称必需氨基酸.必需氨基酸共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸.如果饮食中经常缺少上述氨基酸,可影响健康. 蛋白质的基本组成单位是氨基酸,与人体有关的氨基酸有20多种,各种蛋白质的氨基酸组成和数量不同.因此,形成了成千上万种蛋白质.虽然人体对所有氨基酸都需要,但由于大多数氨基酸可以由人体自身合成或由其他氨基酸转变而来,因此,实际上成人需要从饮食中摄取的氨基酸只有8种,儿童为9种,我们称之为必需氨基酸.饮食中只要含有适宜数量和比例的必需氨基酸,即可满足人体对氨基酸的需要.有些厂家在广告中说,“产品含有20多种氨基酸”,其实是偷换概念,误导消费者. 健康人不需要食用蛋白质粉 《中国居民膳食营养素参考摄入量》中推荐成人每人每天蛋白质的摄入量是65～90克,或者按总能量计占10％～12％即可满足代谢需要.此外,蛋白质摄入量因人的年龄、体重及劳动强度不同而存在一定的差异.生长发育期的儿童和青少年、怀孕期或哺乳期的妇女,蛋白质的需要量一般高一些. 对于健康人而言,只要坚持正常饮食,蛋白质缺乏这种情况一般不会发生.奶类、蛋类、肉类、大豆、小麦和玉米含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当.因此,我们只要坚持食物丰富多样,就完全能满足人体对蛋白质的需要,没有必要再补充蛋白质粉.而且,食物带给人的心理享受和感官刺激,是蛋白质粉所不能替代的. 蛋白质粉食用要适量 对于有需要的特殊人群,除了通过食物补充必需氨基酸以外,可以适当选择蛋白质粉作为蛋白质的补充,但是一定要注意蛋白质粉的用量.蛋白质经胃肠道消化吸收后,需要经肝脏加工转化为人体自身物质供人体使用,同时,蛋白质在体内代谢的产物氨、尿素、肌酸酐等含氮物质需要经过肾脏排泄.一个人如果食入过多的蛋白质,会增加肝、肾负担,对人体产生不利影响.因此,蛋白质绝不是多多益善.《中国居民膳食指南》提出的最高蛋白质摄入量是每千克体重0.92克,如果超过这个量,就有可能损害人体健康.事实上,蛋白质只要能维持人体代谢的需要即可.多余的蛋白质在消化吸收后,肝脏会将它们转变成肝糖原或肌糖原贮存起来；如果肝糖原或肌糖原已经足够,则转变成脂肪贮存起来；这种转变产生的其他代谢产物必须从肾脏排出来.蛋白质过剩,不但使人肥胖,还增加肝脏和肾脏的代谢负担,久而久之就可能影响它们的功能. 需要提醒的是,在我们补充蛋白质的同时,也要注意补充碳水化合物（糖类）、脂类、维生素和矿物质.因为这些营养素缺乏,不但会影响蛋白质的利用和代谢,同时会引起一些疾病,对健康非常不利. 哪些人要慎用蛋白质粉 1.肾脏疾病患者要严格限制蛋白质的摄入量,并且以含9种必需氨基酸的蛋白质为主.蛋白质的量要限制在20～40克/天. 2.肝脏疾病患者由于肝脏对蛋白质的加工、利用出现障碍,应适当增加蛋白质的摄入量.但对于肝昏迷、肝硬化晚期患者,供给过多蛋白质会增加肝脏负担,加剧病情,应限制动物蛋白.又因其在体内代谢会产生较多的氨,可以诱发或加重肝昏迷,所以这类患者可以选择某些富含支链氨基酸的植物蛋白,特别是大豆蛋白.因为支链氨基酸主要在肌肉中代谢,对肝功能有保护作用. 3.新生儿新生儿不宜食用蛋白质粉,他们应选择蛋白质含量在10％～20％的奶粉. 4.痛风病人要避免食用以大豆蛋白为主要成分的蛋白质粉.因为大豆中的嘌呤,可以造成体内尿酸增高,促成或加重痛风.

1、赖氨酸：促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化；2、色氨酸：促进胃液及胰液的产生；3、苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；4、蛋氨酸甲硫氨酸：参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；5、苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；6、异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；7、亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；8、缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。9、精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。10、组氨酸：可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的药物。11、人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸.人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。12、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸.例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。