多肽链和蛋白质的区别是什么？
蛋白质是空间结构复杂的大分子物质，有多级结构。氨基酸组合成多肽链，多肽链又直接构成小分子蛋白质，小分子蛋白质空间结构再经变化重组构成大分子蛋白质。多肽链是蛋白质的基础构成部分或是初级结构。
多肽链的复杂性有哪些因素决定?
遗传密码。多肽链采取修饰所选择的氧化剂和氧化条件是反应的重要因素，反应原理也较为复杂，遗传密码因素是一组规则，可以决定链条的复杂性，内部结构都可以被改变，可以与其中的物质合成，形成新的结构。
.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质对吗
不对。多肽链和辅基相结合会造成蛋白质的消散，需要和多肽和多肽结合成蛋白质，所以不对。蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
氨基酸靠什么形成多肽链
NH2-Arg-Thr-Pro-COOH 蛋白质与多肽相对应,你说的多肽链是一种化学结构,蛋白质一般指氨基酸通过肽键相连形成的大分子,多肽与蛋白质的区别主要在于分子量上的差异,一般认为,分子量大于胰岛素的称为蛋白质,而分子量小于胰岛素的称为多肽.一般来讲,蛋白质的空间结构比多肽复杂.
两条以上多肽链通过非共价键聚合而成（）
两条以上多肽链通过非共价键聚合而成（） A.氨基肽酶B.多核糖体C.羟化酶D.寡聚体E.转肽酶正确答案：D
肽链是不是就是指链状多肽链？环状的是不是叫环状多肽链？
是的不是，叫环肽多肽有环肽和肽链之说
多肽链是不是蛋白质，多肽链与蛋白质的关系是什么
蛋白质是空间结构复杂的大分子物质，有多级结构，氨基酸组合成多肽链，多肽链又直接构成小分子蛋白质，然后小分子蛋白质空间结构再经变化重组构成大分子蛋白质，
蛋白质多肽链的两端分别称为什么
N端和C端，N端即氨基端，C端即羧基端。蛋白质多肽链的合成是有方向性的，一般从N端到C端
多肽链都需要内质网和高尔基的加工吗
不一定,一般我们认为自身应用的蛋白质不需要二者加工,而分泌蛋白需要二者加工,还有原核生物根本没有内质网和高尔基体这两种细胞
基因与多肽链有什么关系?
从基因到多肽链其实是一个转录、翻译的过程。首先DNA经过转录产生信使RNA（mRNA)，然后mRNA进入细胞质与核糖体结合开始根据mRNA上面的遗传信息来合成相应的多肽链。所以，只能说基因和多肽链是一一对应关系，基因控制多肽链的氨基酸的数目，种类，以及折叠方式。
真核生物的一条mrna可指导几条多肽链的合成
不矛盾,一条mRNA链上会结合多个核糖体,每个核糖体各自翻译出多肽链.比如mRNA 1 条,上面结合了6个核糖体,等所有核糖体翻译结束后会产生6条多肽链. 即一个核糖体翻译出一条多肽链；一个mRNA链能结合多个核糖体,一起进行翻译.
蛋白质多肽链的两端是什么
一端为氨基，另一端为羧基。
用文字描述多肽链的延伸过程？
多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的EF（Unstable temperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF(stable temperature EF,EF-Ts)以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰 基（或肽酰）的tRNA②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰tRNA;③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的tRNA;
多肽链的氨基数目
D 主要看氨基数,和氮元素的个数. 分析这条肽链,有3个游离氨基,2个游离羧.所以组成这个肽链的其中一个氨基酸有两个羧基,有1个或2个氨基酸多出两个氨基 肽链中氮有两种形式存在,肽键,氨基 氮元素个数53-氨基数3+1=氨基酸数51 氨基酸数51+1=羧基数52 水解后氮全部以氨基形式出现,所以氨基有53个
常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种
常用于蛋白质多肽链N端测定的方法：1、二硝基氟苯法（FDNB法）2、二甲基氨基萘磺酰氯法zhi（DNS－Cl法）3、异硫氰酸笨酯法（Edman法）常用于蛋白质多肽链C端测定的方法1、肼解法2、还原法3、羧肽酶法扩展资料：多肽合成是一个固相合成顺序，一般从N端即氨基端向C端即羧基端合成。过去的多肽合成是在溶液中进行的称为液相合成法。液相合成基于将单个N-α保护氨基酸反复加到生长的氨基成份上，合成一步步地进行， 通常从合成链的C端氨基酸开始，接着的单个氨基酸的连接通过用DCC，混合炭酐， 或N-carboxy酐方法实现。参考资料来源：百度百科-多肽合成
多肽链主链原子排列顺序
多肽主链 氨基酸的骨架为C-C-N， 所以C-C-N-C是可以的，如C-C-N-C-C-N C-N-N-C？应该是氨基和羧基结合，C-N-N-C中是氨基和氨基结合 C-N-C-N？N-C-N-C？应该有中心碳原子和羧基有两个连续碳原子 C-C-C-N？中心碳原子和羧基有两个（！！！）连续碳。
请问一下 多肽链，氨基酸，DNA，染色体，脱氧核糖核酸之间的准确的关系
氨基酸是蛋白质的基本单位多肽是个多个氨基酸脱水缩合而成脱氧核糖核苷酸 构成DNA的单位 按照碱基互补原则合成DNA染色体的组成成分之一是DNA染色体是DNA-组蛋白复合体的一种特殊存在形式。DNA-组蛋白复合体高度螺旋化，这个状态就叫做染色体了。染色体也有一些特征，例如带纹，大小，着丝粒位置等，是区别物种和其他染色体的标志。遗传中，DNA的作用是表达基因 ，以出现形状，染色体则在细胞分裂的时候出现，起到自由组合和分离的作用。（因为DNA-组蛋白复合体松散状态非常长。。。不利于各自分离。染色体状态，他们就很短很容易配对分离了） 一种平行关系
蛋白质多肽链具有的方向性是：
蛋白质多肽链具有的方向性是： A.从5"端到3"端B.从3"端到5"端C.从N端到C端D.从C端到N端E.以上都不是正确答案：C
蛋白质合成的多肽链详情
⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。⑵亚基的聚合。⑶辅基的连接。 蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白，水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。
蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于（）
蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于（） A.相应tRNA的专一性B.相应氨基酰-tRNA合成酶的专一性C.相应tRNA上的反密码子D.相应mRNA中核苷酸排列顺序E.相应rRNA的专一性正确答案：D
多肽链中主链骨架的组成是
多肽链中主链骨架的组成是：-NCCNNCCNNCCN-。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为多肽。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。细胞核中脱氧核糖核酸的某一区段转录出来的信使RNA从核孔穿出来进入细胞质中，与核糖体结合起来。蛋白质合成就在核糖体进行。蛋白质开始合成时，首先核糖体与mRNA结合在一起，核糖体附着在mRNA的一端，然后沿着mRNA从5′ 3′方向移动。多肽是复杂的大分子，因此每条序列在物理和化学特性上都是独特的。有些多肽合成很困难，另有些多肽虽然合成相对容易，但纯化困难。最常见的问题是许多肽不溶于水溶液，因此在纯化中，这些疏水肽必须溶于非水溶剂中，或特殊的缓冲液，而这些溶剂或缓冲液很可能不适合应用于生物实验系统，因此研究人员不能使用该肽达到自己的目的。
多肽链在高温强酸下还有生物活性吗
失去活性。高温下酶多肽链伸展程度加大而变性失活。按照mRNA上的遗传密码，一个个由tRNA运来的氨基酸互相连接而成为一条多肽链。扩展资料：每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。
多肽链的多肽的生物合成
同时，游离在细胞质中的tRNA把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，这样，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mRNA上的终止密码时，肽链的合成才结束。mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mRNA上脱落下来，再重新与mRNA结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mRNA可以有多个核糖体在上面滑动，一个核糖体可以合成一个蛋白质分子，所以，一个mRNA可以同时合成多条多肽链。
什么叫肽链？什么叫多肽链？
肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.
名词解释，多肽链
两个或以上的氨基酸分子，通过肽键（一个分子上的α－氨基，与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子，叫做肽链。4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链。也有人认为6个以上的才叫多肽链。
名词解释,多肽链
两个或以上的氨基酸分子,通过肽键（一个分子上的α－氨基,与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子,叫做肽链. 4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链.也有人认为6个以上的才叫多肽链.
名词解释,多肽链
两个或以上的氨基酸分子,通过肽键（一个分子上的α－氨基,与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子,叫做肽链. 4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链.也有人认为6个以上的才叫多肽链.
多肽链断链的方法
蛋白酶水解蛋白质能使蛋白质中的肽键断裂，蛋白酶处理是比较温和有效的，酸解和碱解也可以。每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。
氨基酸参与形成多肽链主链的原子的正确排序是
这就是肽键的结构了。氨基酸参与形成多肽链主链的原子的正确排序是：-N-Ca-CO-。以这个序列重复排列。CO是羰基碳。氨基酸缩合形成肽键
蛋白质合成的多肽链
核蛋白体大小亚基，mRNA起始tRNA和起始因子共同参与肽链合成的起始。1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：⑴核糖体30S小亚基附着于mRNA起始信号部位：原核生物中每一个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做SD序列。这段序列正好与30S小亚基中的16S rRNA3"端一部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与小亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。⑵30S前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始tRNA与mRNA分子中的AUG相结合，即密码子与反密码子配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。⑶70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。而A位则空着有待于对应mRNA中第二个密码的相应氨基酰tRNA进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。⑴需要特异的起始tRNA即，-tRNAfmet，并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF）⑵起始复合物形成在mRNA5"端AUG上游的帽子结构，（除某些病毒mRNA外）⑶ATP水解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eIF-3结合在40S小亚基上而促进80S核糖体解离出60S大亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作用下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作用，先结合到40S小亚基，然后再与mRNA结合。mRNA结合到40S小亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由ATP水解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因子与mRNA的帽结合而转移到小亚基上。但是在mRNA5"端并未发现能与小亚基18SRNA配对的S-D序列。目前认为通过帽结合后，mRNA在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。
蛋白质可以只有一条多肽链吗
不必，胰岛素就是A.B两条肽链。它由RNA合成的时候是一条肽链，但会经过内质网剪切变成两条链，是个二聚体。啊看错题目了，应该有很多是一条链的。比如跟DNA结合的蛋白质就有单链的。
多肽链中哪些原子参与主链的形成
多肽主链 氨基酸的骨架为C-C-N， 所以C-C-N-C是可以的，如C-C-N-C-C-N C-N-N-C？应该是氨基和羧基结合，C-N-N-C中是氨基和氨基结合 C-N-C-N？N-C-N-C？应该有中心碳原子和羧基有两个连续碳原子 C-C-C-N？中心碳原子和羧基有两个（！！！）连续碳。
蛋白质环状多肽链与链状多肽链有什么区别
环状多肽链无游离的氨基和羧基,只可能在R基上出现,而链状多肽链一头一尾会有氨基和羧基
充分伸展的多肽链长度为什么是0.36
长度。每一个氨基酸残基在β-伸展结构中的长度为0.36nm，所以，该肽链的长度为0.36。通常由10个以内氨基酸连成的肽称为寡肽更多的氨基酸可连成多肽。
多肽链合成以后经过加工形成的氨基酸哪些？？
在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸叫稀有氨基酸有很多...书上举出了以下...5-羟赖氨酸，4-羟脯氨酸，ε-N-甲基赖氢酸,ε-N,N,N-三甲基赖氨酸，γ-羟基谷氨酸，3,3",5-三碘甲腺原氨酸，N-甲基精氨酸，N-乙酰基赖氨酸...还有网友说有4种最常见http://zhidao.baidu.com/question/50732992.html
多肽链分子式怎么写
多肽链分子式怎么写由以上分子可知，图示四种氨基酸分子都只含有一个羧基，2个氧原子．假设该多肽水解得到的氨基酸数目为n，则脱去的水分子数目（每个水分子中含有1个氧原子）=氨基酸数目-肽链条数=n-1，则该多肽链中的氧原子数目=氨基酸数目×2-脱去的水分子数，即21=2n-（n-1），计算可得n=20．
氨基酸形成多肽链时,都需要什么酶? 谢谢
氨基酰tRNA合成酶 在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的tRNA结合,带到mRNA相应的位置上,tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特O(∩_∩)O,望采纳异的tRNA相结合,生成各种氨基酰tRNA,
线粒体能进行多肽链的合成吗？
不能。虽然线粒体中有DNA分子。控制某些性状(伴性遗传)。但翻译这些基因一定要核糖体。线粒体中没有核糖体。基因要转录，然后在细胞质中合成相应的蛋白质
基因与多肽链有什么关系?
一个是种子，一个是结果，有什么样的基因就生成什么样的多肽链，多肽链也就是蛋白质。具体是，基因上的一条链当模板，形成RNA，其中以mRNA为模板，翻译出蛋白质。然后蛋白质经过加工成为成熟的多肽链。楼上所言，基因一定程度上决定折叠方式，但折叠是相当复杂的，并不完全依赖于基因。 而蛋白质是完全依赖于基因的。
DNA分子上的编码多肽链指的是什么
双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T），又称有义链（sensestrand）。分子中的核苷酸序列是同DNA双链中一条脱氧核苷酸链的序列相互补，转录RNA分子的这条DNA链称为DNA的模板链，另一条链称为该基因的编码链。转录初级产物RNA的核苷酸序列同编码链的序列相同(除了以U替换T)，意指DNA通过RNA编码该基因的蛋白质产物。含有众多基因的双链DNA分子中，各个基因的模板链未必都在同一条链上，就双链DNA分子中的一条链来说，既是某些基因的模板链，又是另一些基因的编码链。（反编码链）：DNA双链中作为模板指导与之互补的RNA合成的链。生物学是一门研究生命和活有机体的自然科学，包括它们的构造，功能，生长，来源，演化，分布和分类。
多肽链合成的方向是
多肽链合成的方向是从N端到C端,而mRNA是从5"→3"端
多肽链的排列方向是怎样的？
多肽链就是氨基酸与氨基酸之间的链接，每一个氨基酸中都有一个NH2—氨基和一个COOH。氨基酸之间就是相当与化学中的聚合反应，一个氨基酸中的氨基和另一个氨基酸中的COOH反应成CO-NH2这个称为肽键。依次相链接，具有多个肽键的就叫做多肽链
DNA分子上的编码多肽链指的是什么
双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T），又称有义链（sensestrand）。分子中的核苷酸序列是同DNA双链中一条脱氧核苷酸链的序列相互补，转录RNA分子的这条DNA链称为DNA的模板链，另一条链称为该基因的编码链。转录初级产物RNA的核苷酸序列同编码链的序列相同(除了以U替换T)，意指DNA通过RNA编码该基因的蛋白质产物。含有众多基因的双链DNA分子中，各个基因的模板链未必都在同一条链上，就双链DNA分子中的一条链来说，既是某些基因的模板链，又是另一些基因的编码链。（反编码链）：DNA双链中作为模板指导与之互补的RNA合成的链。生物学是一门研究生命和活有机体的自然科学，包括它们的构造，功能，生长，来源，演化，分布和分类。
多肽链生物合成体系是什么
多肽链生物合成体系是什么细胞核中脱氧核糖核酸 (DNA) 的某一区段转录出来的信使RNA（mRNA）从核孔穿出来进入细胞质中，与核糖体 (Ribosome) 结合起来。蛋白质合成就在核糖体进行。蛋白质开始合成时，首先核糖体与mRNA结合在一起，核糖体附着在mRNA的一端（起动部位），然后沿着mRNA从5′ 3′方向移动（当核糖体向前移动不久，另一个核糖体又结合上去，所以一个mRNA可以有多个核糖体连续上去）。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”(Polypeptide)。多肽的生物合成同时，游离在细胞质中的转运RNA（tRNA）把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸（amino acid），这样，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mRNA上的终止密码时，肽链的合成才结束。mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mRNA上脱落下来，再重新与mRNA结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mRNA可以有多个核糖体在上面滑动，一个核糖体可以合成一个蛋白质分子，所以，一个mRNA可以同时合成多条多肽链。
名词解释，多肽链
两个或以上的氨基酸分子，通过肽键（一个分子上的α－氨基，与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子，叫做肽链。4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链。也有人认为6个以上的才叫多肽链。
蛋白质多肽链的方向是
翻译的起始部位总是在mRNA的5"端，终止密码总是在mRNA的3"端，因此翻译有方向性，蛋白质合成总是从N末端开始，到C末端止。DNA和mRNA逆向，所以，应改为：蛋白质的N端与C端与DNA的3‘端和5"端对应。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。扩展资料：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。
什么叫肽链？什么叫多肽链？
肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.
什么叫肽链？什么叫多肽链？
肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。 氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.
亚基具有独立四级结构的蛋白质多肽链正确吗
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变医学教|育网搜集整理。一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体；正常人血红蛋白A是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化亚基组成。有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体，如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲酰基转移酶的原聚体。某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体（polymer）。聚合体中的重复单位称为单体，聚合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚体、三聚体……寡聚体和多聚体而存在，如胰岛素在体内可形成二聚体及六聚体。
具有四级结构的蛋白质其多肽链有生物学活性么
一般蛋白质都是多聚体较多，也就是很多蛋白有好几个亚基，而每个单独的亚基只能说含有3级结构，而且单独亚基不具活性的，所以“具有三级结构的多肽链都有活性是错的”，而且一般蛋白质都有3级结构，只有部分单体具有活性，但是这种活性相对完整蛋白比较低，或是其他功能，所以如果改一下：具有有活性的多肽链都有三级结构应该还行
多肽链中肽键的本质是什么?
多肽为10个以上氨基酸相连而成的肽，其肽键的本质为多肽链分子中连接两个氨基酸的酰胺键。磷酸二酯键为核酸分子中相邻两个核苷酸分子间的连接键。二硫键为维系蛋白质一级结构的次要化学键。糖苷键是连接糖苷分子中的非糖部分与糖基，或者糖基与糖基的化学键。疏水键为维持蛋白质三级结构的化学键。氨基酸通过肽键连接形成肽。一分子氨基酸的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的共价键(—CO—NH—)称为肽键( peptide bond)。两分子氨基酸缩合成为二肽，二肽仍有自由α-氨基和α-羧基，能同样借肽键与其他氨基酸缩合成三肽，相同的反应可继续进行，依次形成四肽、五肽…...通常由10个以内氨基酸连成的肽称为寡肽徕(冄头筿 oligopeptide)；更多的氨基酸可连成多肽( polypeptide)，氨基酸相互连接，形成长链，称为多肽链（polypeptide chain）。
什么蛋白水解酶可以特异性水解多肽链
什么蛋白水解酶可以特异性水解多肽链水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶）,也可以说它们是一类特殊的转移酶,用水作为被转移基团的受体.蛋白酶是催化蛋白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等.
具有3级结构的多肽链是否都有生物学活性呢
不一定。每一种特定的蛋白质都有其特定的结构，只有具备了特定的结构才能行使其应具有的功能（生物学活性）。“具有3级结构的多肽链是否都有生物学活性呢”这句话错在“都”字。蛋白质不一定都具有三级、四级结构。有的蛋白质合成多肽链之后就具有活性了。扩展资料多肽的生物合成同时，游离在细胞质中的转运RNA（tRNA）把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸（amino acid），这样，在合成开始时。总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。参考资料来源：百度百科－多肽链
具有3级结构的多肽链是否都有生物学活性呢
不一定。每一种特定的蛋白质都有其特定的结构，只有具备了特定的结构才能行使其应具有的功能（生物学活性）。“具有3级结构的多肽链是否都有生物学活性呢”这句话错在“都”字。蛋白质不一定都具有三级、四级结构。有的蛋白质合成多肽链之后就具有活性了。扩展资料多肽的生物合成同时，游离在细胞质中的转运RNA（tRNA）把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸（amino acid），这样，在合成开始时。总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。参考资料来源：百度百科－多肽链
生物合成多肽链需要多少个高能磷酸键？
一共需要801个高能磷酸键。合成多肽链需要核糖体、tRNA和氨基酸。合成过程中每合成一个肽键需要4个高能磷酸键：一、氨基酸和tRNA以酯键结合消耗2个高能磷酸键。在氨酰tRNA合成酶的作用下分两步进行 氨基酸+ATP→氨酰-AMP+PPi 氨酰-AMP+tRNA→氨酰-tRNA+AMP总反应式：氨基酸+ATP+tRNA→氨酰-tRNA+AMP+PPi二、氨酰-tRNA和核糖体的结合消耗1个高能磷酸键。需要氨酰-tRNA结合因子的催化（该因子在细菌中简写为EF-Tu，在真核细胞总简写为EF-1）。 该因子可以结合有氨酰-tRNA和GTP的核糖体形成四元复合物，同时偶联上GTP的水解。随着氨酰-tRNA与核糖体的结合，EF-Tu则与GDP形成复合物核糖体。三、移位消耗1个高能磷酸键。移位的目的是使核糖体沿mRNA移动，使下一个密码子暴露出来以供继续翻译。这一过程由移位因子催化（原核中为EF-G，真核中为EF-2），此过程有GTP的水解。 一共有200个氨基酸，所以需要200X4=800个高能磷酸键。 在最开始，核糖体的大小亚基是分离的，再结合的时候也需要消耗一分子的GTP，即再加一个高能磷酸键，所以，一共需要801个高能磷酸键。 （如果你是分子方面计算的话，有些书上可能会说在多肽形成后从核糖体上水解下来还会需要一个高能磷酸键，不过生化的话就没有。这就需要按情况来了）
常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种？基本原理是什么
(1)N-末端测定 A.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)：1945年Sanger提出此方法，是他的重要贡献之一。 DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后，通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸。Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸。 B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定Nue011末端的新方法，步骤如下： 由于乙内酰脲氨基酸不带电荷，因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开，分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解，重新生成游离的氨基酸，鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸。 C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法，采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯，简称丹磺酰氯。它与游离氨基末端作用，方法类似于Sanger的DNFB法，产物是磺酰胺衍生物。 丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光。此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍，样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNPue011氨基酸高)，可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定。 (2)C-末端分析 A.肼解法：这是测定C-末端最常用的方法。将多肽溶于无水肼中，100℃下进行反应，结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放，而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼。 这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析。如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺，则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸。此外肼解时注意避免任何少量的水解，以免释出的氨基酸混淆末端分析。 B.羧肽酶水解法：羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸。根据酶解的专一性不同，可区分为羧肽酶A、B和C。应用羧肽酶测定末端时，需要事先进行酶的动力学实验，以便选择合适的酶浓度及反应时间，使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸。
常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种
(1)N-末端测定 A.二硝基氟苯法(FDNB,DNFB)：1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一. DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸. B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定Nue011末端的新方法,步骤如下： 由于乙内酰脲氨基酸不带电荷,因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开,分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解,重新生成游离的氨基酸,鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸. C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法,采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯,简称丹磺酰氯.它与游离氨基末端作用,方法类似于Sanger的DNFB法,产物是磺酰胺衍生物. 丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光.此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍,样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNPue011氨基酸高),可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定. (2)C-末端分析 A.肼解法：这是测定C-末端最常用的方法.将多肽溶于无水肼中,100℃下进行反应,结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放,而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼. 这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析.如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺,则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸.此外肼解时注意避免任何少量的水解,以免释出的氨基酸混淆末端分析. B.羧肽酶水解法：羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸.根据酶解的专一性不同,可区分为羧肽酶A、B和C.应用羧肽酶测定末端时,需要事先进行酶的动力学实验,以便选择合适的酶浓度及反应时间,使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸.
常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种
N-末端测定A.二硝基氟苯法(FDNB,DNFB)：1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一.DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸.B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定Nue011末端的新方法,步骤如下：由于乙内酰脲氨基酸不带电荷,因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开,分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解,重新生成游离的氨基酸,鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸.C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法,采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯,简称丹磺酰氯.它与游离氨基末端作用,方法类似于Sanger的DNFB法,产物是磺酰胺衍生物.丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光.此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍,样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNPue011氨基酸高),可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定.
常用于蛋白质多肽链N端.C端测定的方法有几种
(1)N-末端测定A.二硝基氟苯法(FDNB,DNFB)：1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一.DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸.B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定Nue011末端的新方法,步骤如下：由于乙内酰脲氨基酸不带电荷,因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开,分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解,重新生成游离的氨基酸,鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸.C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法,采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯,简称丹磺酰氯.它与游离氨基末端作用,方法类似于Sanger的DNFB法,产物是磺酰胺衍生物.丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光.此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍,样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNPue011氨基酸高),可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定.(2)C-末端分析A.肼解法：这是测定C-末端最常用的方法.将多肽溶于无水肼中,100℃下进行反应,结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放,而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼.这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析.如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺,则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸.此外肼解时注意避免任何少量的水解,以免释出的氨基酸混淆末端分析.B.羧肽酶水解法：羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸.根据酶解的专一性不同,可区分为羧肽酶A、B和C.应用羧肽酶测定末端时,需要事先进行酶的动力学实验,以便选择合适的酶浓度及反应时间,使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸.
常用于蛋白质多肽链N端。C端测定的方法有几种？基本原理是什么？？
(1)N-末端测定 A.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)：1945年Sanger提出此方法，是他的重要贡献之一。 DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后，通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸。Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸。 B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定Nue011末端的新方法，步骤如下： 由于乙内酰脲氨基酸不带电荷，因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开，分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解，重新生成游离的氨基酸，鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸。 C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法，采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯，简称丹磺酰氯。它与游离氨基末端作用，方法类似于Sanger的DNFB法，产物是磺酰胺衍生物。 丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光。此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍，样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNPue011氨基酸高)，可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定。 (2)C-末端分析 A.肼解法：这是测定C-末端最常用的方法。将多肽溶于无水肼中，100℃下进行反应，结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放，而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼。 这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析。如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺，则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸。此外肼解时注意避免任何少量的水解，以免释出的氨基酸混淆末端分析。 B.羧肽酶水解法：羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸。根据酶解的专一性不同，可区分为羧肽酶A、B和C。应用羧肽酶测定末端时，需要事先进行酶的动力学实验，以便选择合适的酶浓度及反应时间，使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸。
蛋白质多肽链N端测定的方法及基本原理
1 多肽链的拆分。由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基). 2 测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。 3 二硫键的断裂。几条多肽链通过二硫键交联在一起，可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的uf062-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。 二硫键的切割与保护（元素后数字为下标） a 过甲酸〔performic acid〕 不可逆 －CH2SO3H b、还原＋氧化 不可逆 [ 巯基乙醇，DTT ] ＋ 碘乙酸等 －S-CH2-COOH c、亚硫酸分解〔Sulfitolysis〕 可逆 －R1-S-S-R2 ＋ HSO3- R1-S- + R2-S-SOH3 可以通过加入盐酸胍的方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。 巯基（-SH）的保护4 测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比（如右图） 5 分析多肽链的N-末端和C-末端 多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸(amino-terminal)和C-端氨基酸(Carboxyl-terminal) 。在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。N末端分析法（Sanger法；Edman法；DNS-Cl；酶降解法），C末端分析法（肼解法；酶降解法；硼氢化锂法）。 6 多肽链断裂成多个肽段。可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。 7 测定每个肽段的氨基酸顺序 8 确定肽段在多肽链中的次序。 利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序。 9 确定原多肽链中二硫键的位置 一般采用胃蛋白酶处理没有断开二硫键的多肽链，再利用双向电泳技术分离出各个肽段，用过甲酸处理后，将可能含有二硫键的肽段进行组成及顺序分析，然后同其它方法分析的肽段进行比较，确定二硫键的位置。