基因表达合成蛋白质需要内质网高尔基体么
如果在真核生物体内，要的以下是真核细胞合成蛋白质的过程，内质网高尔基体对蛋白质高级结构的形成至关重要。如果是原核生物因为没有细胞器，就不用，有另一套方法。蛋白质合成是生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 蛋白质生物合成过程： 1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3"端CCA上的2"或3"位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。 2．活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为三个阶段： ⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。 ⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。③移位：核蛋白体向mRNA的3"- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。 ⑶肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。①识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的受位。②水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。③解离：通过水解GTP，使核蛋白体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核蛋白体解离为大、小亚基。 真核生物翻译起始的特点： 1.真核起始甲硫氨酸不需甲酰化。 2.真核mRNA没有S-D序列，但5"端帽子结构与其在核蛋白体就位相关。帽结合蛋白（CBP）可与mRNA帽子结合，促进mRNA与小亚基结合。 3.肽链的延长 ：延长阶段为不断循环进行的过程，也称核蛋白体循环。分为进位、成肽和转位三个步骤。 三、多肽链合成后的加工修饰： 1．一级结构的加工修饰： ⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。 ⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 ⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 ⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 2．高级结构的形成： ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。 ⑵亚基的聚合。 ⑶辅基的连接。 3．靶向输送：蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白,水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。
植物细胞中的高尔基体有没有糖基化功能？
有啊 高尔基体 的主要功能将 内质网 合成的蛋白质进行加工、分类、与包装，然后分门别类地送到细胞特定的部位或分泌到细胞外。 蛋白质的 糖基化 N-连接的糖链合成起始于内质网，完成于高尔基体。在内质网形成的糖蛋白具有相似的糖链，由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，发生了一系列有序的加工和修饰，原来糖链中的大部分甘露糖被切除，但又被多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子，形成了结构各异的寡糖链。糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合，发生特定的糖基化修饰。 许多糖蛋白同时具有N-连接的糖链和O-连接的糖链。O-连接的糖基化在高尔基体中进行，通常的一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖，连接的部位为Ser、Thr和Hyp的OH基团，然后逐次将糖基转移到上去形成寡糖链，糖的供体同样为核苷糖，如UDP-半乳糖。糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记，改变多肽的构象和增加蛋白质的稳定性。 在高尔基体上还可以将一至多个氨基聚糖链通过 木糖 安装在核心蛋白的 丝氨酸 残基上，形成蛋白聚糖。这类蛋白有些被分泌到细胞外形成细胞外基质或粘液层，有些锚定在膜上。
糖蛋白的形成需要进过高尔基体吗
糖蛋白的形成不需要进过高尔基体。高尔基体是完成细胞分泌物最后加工和包装的场所。从内质网送来的小泡与高尔基体膜融合,将内含物送入高尔基体腔中，在那里新合成的蛋白质肽链继续完成修饰和包装。高尔基体还合成一些分泌到胞外的多糖和修饰细胞膜的材料。 糖蛋白（glycoprotein）是由寡糖和多肽链共价修饰连接而形成的一类重要生理活性物质,它广泛存在于细胞膜、细胞间质、血浆以及粘液中。糖蛋白中的糖链在维持蛋白质稳定、抵抗蛋白酶水解、防止抗体识别及参与肽链在内质网的拆叠启动等方面发挥着重要作用,具有开关和调谐功能、激素功能、胞内转运功能、保护和促进物质吸收、参与血液凝固与细胞识别等,对于增殖的调控、受精、发生、分化以及免疫等生命现象,起着十分重要的作用。
结构蛋白能不能被高尔基体分泌出来？为什么？
结构蛋白的生产及分泌过程为粗面内质网上的附着核糖体合成--粗面内质网加工--高尔基体再加工，包装，最后经由高尔基体形成的囊泡包裹分泌出细胞外。这就是原因
请问如何辨别线粒体、叶绿体、内质网、高尔基体、核糖体、中心体、溶酶体、液泡？
光镜下可见：线粒体（染色）、叶绿体、液泡（染色）其余仅电镜可见；电镜可见所有。如果有帮助，一定要选最佳啊。
利用工程菌产生的蛋白质类药物有没有生物活性，蛋白质不是得经过内质网和高尔基体
您好，对于你所提供的问题，作如下解答：1、利用工程菌产生的蛋白质类药物有两类，一种是有活性的，如胰岛素、一些疫苗类，是注射用的。另一种是不具活性的如营养蛋白（一般是菌体）一般做保健类药品，是口服的。2、蛋白质确实得经过内质网和高尔基体加工才具有活性，才能行使他的功能，细菌同样是有内质网和高尔基体的，要不细菌靠什么来加工蛋白质？
利用细菌工程生产药物，但细菌没内质网，高尔基体，生产出来的药物就没有生物活性，如何变成有生物活性？
首先，细菌是可以加工出有活性的蛋白质的，虽然没有内质网和线粒体，但是却有加工蛋白质的酶！如果没有的话，也就产生不了核糖体了（结构与真核生物不同）。所以，工程菌是可以加工出蛋白质的，但是只能加工出初步的蛋白质。如果是加工胰岛素，也只是不完全的胰岛素，还要进一步人工处理得到。所以利用工程菌产生的蛋白质类药物一般没有生物活性，不过蛋白质不经过内质网和高尔基体也可以产生生物活性，如上面的有加工蛋白质的酶