蛋白质合成详细资料大全

蛋白质结构通式文字表达：中间一个碳原子，连有一个氢，一个氨基，一个羧基还有一个R基。这个R基的不同就代表着不同的氨基酸，比如甘氨酸的R基是H，丙氨酸的R基是CH3-等肽键形成：由氨基脱去H，羧基脱去-OH而形成的酰胺键。中间要经过酶的催化，这一过程是在核糖体中完成的。蛋白质的连接方法用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。

1965年，世界上第一个人工合成的蛋白质——结晶牛胰岛素在我国诞生了。这项科研成果震动了中外科学界。在国内，国家科委专门组织了我国一些著名科学家对这项工作进行了严格鉴定，并给予了高度的评价。在国外，受到一些著名科学家的高度赞扬。有的认为，从简单的氨基酸用人工方法合成具有全部生物活力的蛋白质，中国的胰岛素是惟一令人信服的例子；有的表示，人工合成胰岛素在科学技术先进的国家还没有做到的时候，中国首先做到了，令人十分钦佩。英国电视广播还为这件事组织过一次电视专题节目，专门报道中国的胰岛素人工合成。美国销路最广的《纽约时报》也以整版篇幅详尽地介绍了我国的这一科学成就。胰岛素是一种蛋白激素。从结构上看，它是一种蛋白质，从功能上看，它是调节生物体内新陈代谢的一种激素。它是由胰腺中的胰岛细胞分泌的，能促进人和动物对葡萄糖的利用。如果胰岛分泌的胰岛素过少，体内葡萄糖的氧化和储存就会发生障碍，葡萄糖在血液里的含量就会升高，导致尿中有过多的糖分排出，这就是糖尿病。据统计，全世界糖尿病患者有1亿多人，糖尿病患者的血液含糖量过多，血液循环系统受到破坏，伴随而来的是坏疽病和心脏病，肾功能下降，眼睛失明等。它是严重危害人类健康的一种疾病。1921年7月30日，班丁和拜斯特发现了胰岛素并从狗的胰腺里提取出宝贵的胰腺抽提液，后来又从猪、羊、牛的胰腺中提取出胰岛素，并于1922年应用于临床治疗。1926年，纯化的胰岛素已能做成结晶，一些糖尿病患者的生命得到了延续。但由于胰岛素数量太少，价格昂贵，一般的人得了糖尿病就等于被判了死刑。所以，人们梦想着有一天能用人工的方法合成胰岛素。人工合成蛋白质开始于100多年以前。德国的一位多才多艺的化学家维勒，从小喜欢诗歌、美术和收藏矿物标本。在各门自然科学中，他最喜欢化学，23岁获医学博士学位。1824年春天，维勒在进行金属氰化物和氨水的研究时，在实验中意外地发现，在氰化物和氨水相互作用时，经水浴加热，冷却后容器底部出现了一些白色沉淀物。这是什么物质呢？维勒思索着，推测着。但是，维勒的眼光是敏锐的，思维是敏捷的，他不凭猜测下结论，在奇特的实验现象面前，他提出了许多假设，设计了许多实验，反复实验，反复研究，经过4年的艰苦努力，终于查明金属氰化物和氨水相互作用，首先生成的物质是氰酸铵，在一定条件下，就会转化成尿素（一种有机物）。维勒的学生柯尔伯继承了维勒的事业，着手进行用最基本的元素合成有机物的实验。他顽强拼搏了7年，终于在1845年成功地用空气、氢气、氯气、碳等无机物合成了有机物醋酸。这再一次证明了，用无机物能合成有机物。接着，一系列的有机物如酒石酸、柠檬酸和苹果酸等都陆续用人工的方法合成了。1854年德国化学家且泰罗合成了脂脑，1861年俄国化学家布特列洛夫合成了糖类。1886年，俄国的科学家丹尼列夫斯基尝试用氨基酸“装配”蛋白质。他把蛋白质“拆开”，然后把拆下来的氨基酸放进试管里，加进一些蛋白质合成的物质。过一段时间后，试管里出现了乳白色的沉淀物。整个科学界为之轰动了，仿佛人工合成蛋白质的道路已经找到了似的，其实这只不过是一些由多个氨基酸分子组成的多肽。可德国生物学家费雪却以惊人的毅力投入到氨基酸“装配”成蛋白质的研究中。他的思路是：两个氨基酸形成二肽，再接上一个就是三肽……像搭积木一样，蛋白质就自然而然地合成了。在费雪进行实际工作时，却遇到了意想不到的麻烦。在合成蛋白质的过程中，一步只能接上一个氨基酸，每步反应中都有副产物，不能一一分离，因而每进行一步都有相当一部分材料消耗掉。由于耗资巨大，他没能完成这项艰巨的任务，只合成了含18个氨基酸的肽链。费雪的学生贝格曼和其他一些科学家，继承了费雪未竟之业。后来，瑞士科学家艾勃德哈顿合成了含19个氨基酸的多肽。其实，人工合成蛋白质工作的复杂，不仅仅在于把许多氨基酸连接起来，还取决于氨基酸的位置。原来，任何一种蛋白质的氨基酸组合排列都有十分严格的顺序，错一点儿也不行。现以20种、500个氨基酸所组成的蛋白质为例，看看它究竟有多少种列排方式。它的数目将达20500，可以说是个天文数字了。也就是说，你要拼凑20500次以上，才可能有一次成功。显然，这不是具有耐心就能办到的。于是，科学家们千方百计继续寻找解决问题的新方法。20世纪40～50年代初期，英国化学家马丁和辛格受“渗透”现象的启发，发明了“纸层析法”。先用水解酶将蛋白质分解，就像一串珠链被扯断，氨基酸就一颗颗地散落下来，然后取氨基酸混合液一滴，放在一张滤纸的角上，再把滴有混合液滤纸的一角浸在一种叫丁醇的溶剂中。由于滤纸的毛细作用，溶剂就会带着各种不同的氨基酸在纸上“赛跑”了。因各种氨基酸分子轻重不同，就像赛跑中有快、慢一样，不一会，混合液中的各种氨基酸就在纸上分别停留下来，形成一系列的点。但有时几种氨基酸跑得一样快而停留在一个点上。要把这些再分开，可在滤纸干了以后，从原来的方向掉转90°角，让新边缘浸在另一种溶剂中，就能把它们再分成几个点。最后，等整张纸干了，再用可以使氨基酸的斑点变成带色的化学药品来洗它。使原来混成一种溶液的各种氨基酸，散开在一张滤纸上，成了许多带色的斑点。于是便能被有经验的科学家一一辨认。用这种方法可正确测定各种蛋白质中氨基酸的组成和比例。那么，组成蛋白质的各种氨基酸又是怎样排列的呢？1945年，英国生物学家桑格发明一种叫二硝基酚衍生物试剂（DNP）。DNP能把蛋白质中的氨基酸一个个地拉下来辨认。有了DNP，桑格就向胰岛素分子的整条肽链进攻了。胰岛素分子虽然不大，但却具有蛋白质的所有结构特征。桑格花费了10年时间，终于在1953年测得了胰岛素的全部氨基酸的排列次序。如何解决氨基酸之间的正确连接呢？1959年，美国生物化学家梅里菲尔德领导的研究小组发明了一种叫聚苯乙烯的小颗粒。利用它来捆住头一个氨基酸的头，叫做戴帽子。因为小颗粒在所有的溶液中并不溶解，所以，只要过滤就能把它们分离出来。然后再加上含有第二个氨基酸的溶液，这个氨基酸就会用它的头和第一个氨基酸的脚连接起来。此后再过滤，再加下一个……这种步骤既简单又迅速，再加上用电子计算机控制，使合成蛋白质的速度大大地加快了。为了寻找解决人工合成蛋白质的新方法，科学家们历尽艰辛，开拓进取。功夫不负有心人，他们终于探索出了解决问题的新方法，使人工合成蛋白质成为可能。1965年我国生化学家首先人工合成具有高度生物活性的胰岛素，此成果成为人类历史上第一次人工合成蛋白质的伟大创举。该项工作是从1958年开始的。胰岛素是当时惟一的已经知道了化学结构的蛋白质，由51个氨基酸组成，需要17种氨基酸做原料。当时国际最高水平，只能人工合成由19个氨基酸组成的多肽，怎么才能合成有51个氨基酸的胰岛素分子呢？这是一项非常艰巨的科研工作，需要用一系列复杂的生物化学反应来完成。科学家们在一起认真地讨论研究，能不能先分别合成A、B两条链，然后再把两条链连接起来而得到胰岛素呢？于是他们决定先把天然胰岛素拆成A、B两条链，再把它们合起来，看能不能重新合成。这样的拆合尝试，国外曾经做过多次，都没有成功。我国通过自己的实践，在1959年胜利地解决了这一难题。这一成功，还同时解决了一个悬而未决、令人担忧的问题，这个问题就是胰岛素不仅有一定的化学结构，而且还有一定的立体结构。就是说，胰岛素分子是由51个氨基酸按照一定次序连接成的两条长链组成的，这两条链又按照一定的规律弯来扭去折叠起来，形成立体结构。把天然胰岛素拆成两条链以后，立体结构已经被破坏，但是经重新合成以后，所得到的结晶，形状同原来一样，而且具有同样的生物活性。这就说明，只要我们合成的两条链的化学结构准确，在适宜的条件下，它们就会自动地按照一定规律弯曲折叠起来，形成和天然胰岛素一样的人工合成胰岛素。那么，怎样合成A链和B链呢？这就必须把各种氨基酸按照一定的次序，一定的位置，逐个地连接起来。当时我国的科学技术、条件设备还很落后，要进行这么复杂的工作，难度是可想而知的。但中国科学家为了在这场国际竞争中取胜，组织了强有力的科研阵容：上海有机化学研究所和北京大学化学系负责合成A链，中科院生物化学研究所负责合成B链。合成A链和B链以后，把合成的A链同天然的B链相结合，把合成的B链同天然的A链相结合，而得到半合成的胰岛素。1964年我国胰岛素的半合成获得了成功，人工合成的两条链和天然的一样，它为全合成打下了牢固的基础。把经过半合成考验的A链和B链相结合，在1965年我国终于完成了结晶牛胰岛素的全合成。我国人工合成的胰岛素经过全面的严格鉴定，证明它的结构、生物活力、物理化学性质、结晶形状都和天然的牛胰岛素完全一样。当时，国外也有人在进行胰岛素的人工合成，不过，他们合成的胰岛素活力很低，开始也得不到结晶。我国人工合成的胰岛素在质量上达到了世界先进水平。各自承担合成任务的上海、北京等地的科研工作者，依靠集体的智慧和力量，通力协作，联合攻关，进行了一场历时6年零9个月的可歌可泣的“持久战”。他们经历了无数次的失败，每走一步都如履薄冰，付出了常人难以想象的代价和辛劳，终于获得了丰硕的成果。世界轰动了，令世人瞩目的世界上第一项人工合成蛋白质的桂冠被中国人摘取了。中国人并未止步，1969年又合成了链更长，有124个氨基酸的核糖核酸酶；在1970年，中国血统的美国生物化学家李卓洁合成了链上有188个氨基酸的人类生长激素。科学发展到了今天，通过基因工程大量生产人胰岛素，已用于临床治疗。其疗效高，副作用小，价格便宜，真正为糖尿病患者带来了福音。人们的梦想变成了现实。

1963年，美国洛克菲勒大学梅里菲尔德博士发明了一项新的蛋白质合成技术——固相合成法，蛋白质合成技术获得了飞跃的发展。这一技术是一种利用聚苯乙烯树脂颗粒表面拉长氨基酸长链的特殊方法。梅里菲尔德博士根据这种方法创制了全自动蛋白质合成装置，从此就能由机械来合成蛋白质了。“蛋白质”是四大生命基础物质，即蛋白质、脂肪、糖类和无机盐中最重要的物质。因它看起来像蛋清，加热会凝固而称为“蛋白质”。蛋白质是一种高分子有机化合物，种类繁多，不同生物有不同种类的蛋白质，但是构成各种蛋白质的基本成分，只有20种氨基酸。

原核生物的蛋白质合成分为四个阶段：氨基酸的活化、肽链合成的起始、延伸和终止。①氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能量，才能参与蛋白质的合成，活化反应由氨酰tRNA合成酶催化，最终氨基酸连接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨酰-tRNA。②肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。大亚基与30S起始复合物结合，替换IF1和IF2+GDP，形成70S起始复合物。这样在mRNA正确部位组装成完整的核糖体。③肽链的延伸：延伸分三步进行，进位：负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送至核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。转肽：肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连形成肽键，该过程不需要能量的输入。移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解释放的能量，使核糖体沿mRNA移动一个密码子，释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。④肽链的终止与释放：释放因子（RF1或RP2）识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶在肽链上加上一个水分子并释放肽链。核糖体释放因子有助于核糖体亚基从mRNA上解离。原核生物特点：① 核质与细胞质之间无核膜因而无成形的细胞核（拟核或类核）；RNA转录和翻译同时进行。② 遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。③ 以简单二分裂方式繁殖，不存在有丝分裂或减数分裂。④ 没有性行为，有的种类有时有通过接合、转化或转导，将部分基因组从一个细胞传递到另一个细胞的准性行为。⑤ 没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。⑥鞭毛并非由微管构成，更无“9+2”的结构，仅由几条螺旋或平行的蛋白质丝构成。⑦ 细胞质内仅有核糖体而没有线粒体、高尔基体、内质网、溶酶体、液泡和质体（植物）、中心粒（低等植物和动物）等细胞器。

过程：简单而言即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序。具体：起始阶段：mRNA在细胞核合成过后通过核孔进入细胞质基质，与核糖体结合，携带甲硫氨酸的的tRNA、通过与碱基AUG的互补配对进入位点1。进位：根据位点2上密码子引导，相应的氨基酸的tRNA进入位点2，称为进位。转肽：转肽酶催化催化位点1上甲硫氨酸与位点2上tRNA携带的氨基酸发生脱水缩回，是位点2上tRNA链接一个二肽。移位：核糖体向后移动三个碱基的位置，原来位点2变成位点1，新的位点2空出来了，继续进行进位转肽和移位，不但重复这三步，每循环一次，多肽链上就多一个氨基酸，多肽链就延伸一点。直到位点2上的密码子是UAA、UAG、或UGA这三种终止密码子，因为没有对应的tRNA及氨基酸与终止密码子结合，多肽链的延伸到此为止。

蛋白质的合成过程大致分为5个阶段:(1)氨基酸的激活.(2)肽链合成的启动.(3)肽链的延长.(4)肽链合成的终止和释放.(5)肽链的折叠和加工处理.

蛋白质的基础蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。人体蛋白质的分解体内蛋白质的降解主要由一系列细胞内蛋白酶和肽酶消化，在胞浆或溶酶体中完成，有两条途径：（1）不依赖ATP的过程，在溶酶体内进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。（2）依赖ATP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。泛素是一种分子量为8.5KD，含76个氨基酸残基的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个氨基酸残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，蛋白酶能特异性的识别这种被泛素标记的蛋白酶，并将其迅速降解。人体蛋白质降解产生的氨基酸主要用于再合成人体蛋白质，另外一部分可进入分解代谢途径，转变为其它物质或为人体提供能量，产生的含氮废物主要随尿排出体外。人体蛋白质的合成体内蛋白质在分解的同时也在不断的合成，以补偿分解。蛋白质的合成经两个步骤完成：转录转录即生物体以DNA为模板合成RNA的过程。生物体合成mRNA后，携带有遗传信息的mRNA穿过核膜进入胞质，在核糖体及tRNA等参与下，将遗传信息转变成蛋白质中氨基酸的排列顺序，以各种氨基酸为原料完成蛋白质的生物合成。人体内的蛋白质在不断的分解与合成，合成人体蛋白质的原料是氨基酸，主要来自食物蛋白质，因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的质量，无论是婴幼儿、青少年的生长发育，成年人的健康体魄还是老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质有着密切的关系。

蛋白质生物合成过程可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。蛋白质的作用和来源蛋白质是人体的重要营养供应物质，也是人体的组成物质。人的神经、肌肉、内脏、血液、骨骼等都含有蛋白质，这些组织细胞每天都在不断地更新，因此人体必须每天摄入一定量的蛋白质作为构成和修复组织的材料。酶催化人体化学反应用来进行新陈代谢作用，如果没有酶，生命活动就无法进行。酶是由蛋白质构成，蛋白质能维持正常的血浆渗透压供给肌体能量，维持肌体的酸碱平衡。蛋白质也运输氧气及营养物质，血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分。蛋白质具有这么多的功能，那我们在日常生活中就需要多补充一些蛋白质。我们日常生活当中经常吃的蛋白质有很多，比如说肉类，其实瘦肉就是一个很好的蛋白质来源，还有就是蛋类像鸡蛋、鸭蛋，这些东西都有很高的蛋白质成分。还有的就是一些豆制品，比如说豆腐、干豆腐，这些东西里面也含有很多丰富的蛋白质。可以说我们的生活当中是离不开蛋白质的。我认为他们富含这么多蛋白质，当然是非常好的。大家在日常生活中可以适量吃一些这类食物，对人体健康有很大帮助。

核糖体翻译mRNA完成多肽链，在内质网上加工，形成空间结构，糖基化，再到高尔基体剪切，形成最终蛋白质，一般都分泌出去。某些核糖体是游离在细胞质的，上面也可以直接形成一些胞内所需蛋白质。答题一般是答核糖体形成蛋白质。

【原核生物的蛋白质生物合成】 氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。【1】.肽链合成的起始 1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。 2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）【2】.肽链合成的延长 这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3"端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。 3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。 4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5"→3")作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5"端向3"端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。【3】.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。 1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。 2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。 最后，核蛋白体与mRNA分离;同时，在核蛋白体P位上的tRNA和A位上的RF亦行脱落。与mRNA分离的核蛋白体又分离为大小两个亚基，可重新投入另一条肽链的合成过程。核蛋白体分离为大小两个亚基的反应需要起始因子(IF3)的参与。必须指出，上述只是单个核蛋白体的循环，即单个核蛋白体的翻译过程。采用温和的条件小心地从细胞中分离核蛋白体时，可以得到3-4个甚至上百个成串的核蛋白体。称为多核蛋白体，即在一条mRNA链上同一时间内结合着许多个核蛋白体，两个核蛋白体之间有一定的长度间隔，是裸露的mRNA链段，所以多核蛋白体可以在一条mRNA链上同时合成几条多肽链，这就大提高了翻译的效率。在开始合成蛋白质时，一个核蛋白体先附着在mRNA链的起始部位，再沿着mRNA链由5"端向3"端移动，根据mRNA链的信息，有次序的接受携带基酰的各种tRNA，并合成多种肽链。当这一核蛋白体移动到足够远的位置时，另一核蛋白体又可附着此mRNA的起始部位，并开始合成另一条同样的多肽链。每当一个核蛋白体又可到此mRNA的终止密码子时，多肽链即合成完毕，并从核蛋白体及tRNA上释出。同时，此核蛋白体随之从mRNA链上脱落分离为两个亚基，而脱落下来的大小亚基又可重新投入核蛋白体循环的翻译过程。多核蛋白体中的核蛋白体个数，视其所附着的mRNA大小而定。例如，血红蛋白的多肽链约由150个氨基酸残基组成，相应的mRNA的编码区应有450个碱基组成的多核苷酸，长约150nm。网织红细胞核蛋白体的直径为22nm，所以每条mRNA足以容纳好几个核蛋白体。现已证明，网织红细胞多核蛋白体由5-6个核蛋白体串连而成，两个核蛋白体之间的间隔约为3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重链由1800个氨基酸残基组成，相应的mRNA链的编码区应当是5400个核苷酸组成的长链，多核蛋白体由60多个核蛋白体串连而成。

参与蛋白质生物合成的物质生物体内的各种蛋白质度是利用20种氨基酸为原料合成的参与蛋白质生物合成的各种因素，构成了蛋白质合成体系，该体系包括①mRNA作为蛋白质生物合成的模板，决定多肽链中氨基酸的排列顺序（RNA聚合酶复合体RNA聚合酶Ⅱ）②tRNA搬运氨基酸的工具（RNA聚合酶Ⅲ）③核糖体（核蛋白体），蛋白体生物合成的场所。④酶及其他蛋白质因子，起始因子，延伸因子，释放因子。⑤功能物质及无机离子。1.翻译模板mRNA及遗传密码mRNA是遗传信息的携带者，作为指导蛋白质生物合成的模板，MMA中每三个相邻的核苷酸组成三联体。2.tRNA和氨基酸的羧化游离的氨基酸不能直接进入核糖体氨基酸，必须经过活化氨基酸的活化后，就是与自己特有的tRNA结合形成相映的氨酰tRNA。3.rRNA和核蛋白体（核糖体）在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核糖体结合在同1mRNA分子上同时进行翻译，但每两个相邻核蛋白之间存在一定的间隔形成链球状结构由若干个核蛋白体结合，在一条MOA上同时进行多肽链的翻译，所形成的链球状结构称为多核蛋白体。4.启动因子（IF）与多肽链合成启动有关的蛋白因子。5.延长因子其主要作用主要促使氨基酰tiRNA进入核糖体的A位点，并可促进移位过程。6.释放因子（终止因子RF）其主要作用是识别终止密码，协助多肽链的释放。7.供能物质和无机离子多肽链合成时，需要ATP GTP作为供能物质，并须镁Mg2＋，K＋参与氨基酸活化时需消耗2分子高能磷酸键，一个肽键形成时又消耗两分子。高能磷酸键，故缩和一分子氨基酸残基需要消耗4分子高能磷酸键。

糖先转化成丙酮酸,然后转氨基作用得到蛋白质。蛋白质到糖先脱氨基变成丙酮酸然后再转化成糖。蛋白质到脂肪也是先脱掉氨基,变成丙酮酸然后转化成脂肪。糖的生理功能：①供给能量,糖的主要功能是供给能量,人体所需能量的70%以上是由糖氧化分解供应的.1克葡萄糖在体内完全氧化分解,可释放能量1.67×104焦耳.②糖也是组织细胞的重要组成成分,糖与脂类形成的糖脂是组成神经组织与细胞膜的重要成分；糖与蛋白质结合的糖蛋白,具有多种复杂的功能.蛋白质（protein）是同生命及各种形式的生命活动联系在一起的物质,是一切生命的物质基础,可以说,没有蛋白质就没有生命,由此可见蛋白质对人体的重要性.人体内的蛋白质始终处于不断地分解又不断地合成的动态平衡之中,由此可达到组织蛋白的不断更新和修复的目的.脂肪的主要功能是氧化供能和储存能量.1．氧化供能 脂肪是生物体所需能量的一种来源.2．储存能量 当生物体营养状况好,且活动量少,即当生物体的能量收入大于支出时,生物体可将糖和氨基酸等营养物质转变为脂肪而储存于皮下、大网膜、肠系膜等处的脂肪组织中.脂肪作为储能物质有它的优越性：3．提供必需脂肪酸 食物脂肪还提供了必需脂肪酸,如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等不饱和脂肪酸.如果生物体缺乏这些必需脂肪酸就会影响其代谢,降低其抵抗力,并使生长停滞.糖代谢的一些中间产物例如丙酮酸等,可以作为脂肪合成的原料;也可以合成氨基酸,进而合成蛋白质;蛋白质,脂肪酸降解的氨基酸又可以通过糖异生途径合成糖,满足机体对能量的需要

蛋白质的合成方式：脱水缩合。一个氨基酸分子的羧基（-COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（-NH2）相连接，同时脱去一分子水，形成-NH-CO-,这种结合方式叫做脱水缩合。细胞膜的组成单位：磷脂双分子层，糖蛋白。

　　1965年9月17日，中国科学家获得了首批人工合成的牛结晶胰岛素，这是世界上第一个人工合成的蛋白质。可为什么要人工合成蛋白质呢？这件事其实意义非常重大，一起来看一下！　　一提起蛋白质，也许有人误以为就是鸡蛋中的蛋白。蛋白固然是蛋白质中的一种，而蛋白质又岂止蛋白一种。　　蛋白质的种类可多哩！蛋白是蛋白质，蛋黄也是蛋白质。蚕丝是蛋白质，羊毛是蛋白质，鹿角是蛋白质，鱼鳞是蛋白质，鸟的羽毛以及人的头发、指甲、肌肉也是蛋白质。甚至连酶、很多激素以及天花、麻疹、流感病毒，也是蛋白质。人体中，大约有几千种蛋白质。　　生物体的最基本的单元——细胞，它的原生质的主要成分是蛋白质，就连细胞壁和细胞间的物质，主要也是蛋白质。　　蛋白质被誉为“生命的基础”。有生命的地方，就有蛋白质；有蛋白质（未解体）的地方，就有生命！　　蛋白质和核酸组成蛋白体。恩格斯曾深刻论述了蛋白质与生命现象之间不可分割的关系。他指出：“生命是蛋白体的存在方式。”“无论在什么地方，只要我们遇到生命，我们就发现生命是和某种蛋白体相联系的，而且无论在什么地方，只要我们遇到不处于解体过程中的蛋白体，我们也无例外地发现生命现象。”　　既然蛋白质与生命现象之间有着如此密切的联系，那么，深入研究蛋白质，便可揭开生命的奥秘。　　生命，究竟是怎样产生的？世上万物，究竟是从哪儿来的？对于这个生命起源问题，千百年来，众说纷纭。基督教鼓吹一切生物（包括人类），是“上帝”在六天之内创造出来的。也有人认为地球上的生命并不起源于地球，而是“从天外飞来的一个细胞”，落到地球上而起源的。还有人认为，生命是自然产生的，如中国古代有“天地合气，万物自生”的说法。　　恩格斯则认为，地球上具有生命的有机体，是起源于非生命物质，但是，并不是非生命物质一下子变成了有生命的有机物，而是通过变成蛋白质，过渡到生命体。因此，一旦人工以化学方法用无机物制造出蛋白质，将可以用事实来证明辩证唯物主义的生命起源学说。　　恩格斯在《自然辩证法》一书中，当论述了十九世纪的三大发现（能量转化、发现细胞和进化论）的重要意义后，指出：“有了这三个大发现，自然界的主要过程就得到了说明，就归结到自然的原因了。现在只剩下一件事还得去做：说明生命是怎样从无机界中发生的。在科学发展的现阶段上，这就是要从无机物中制造出蛋白质来。”恩格斯还曾指出：“当化学产生了蛋白质的时候……它要进入一个内容更丰富的领域，即有机生命的领域。”　　正因为这样，用人工方法合成蛋白质，不仅具有重大的化学意义，而且具有重大的哲学意义。我国科学工作者努力攻克人工合成蛋白质的科学堡垒，将不仅把化学的发展推进到一个新阶段，而且将以事实来证明恩格斯的光辉预言。

蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。这也是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后蛋白质合成节段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体第主要由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同这处。蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

1.由相关基因片段转录成mRNA2.mRNA由细胞核进入到细胞质和核糖体结合。在核糖体和指导合成肽链，组装成蛋白质3.合成的蛋白质经内质网加工处理，4.分泌蛋白再经高尔基体修饰、包装、转运。最后以外排的形式分泌出去

蛋白质合成的原料是氨基酸，细胞中合成蛋白质的场所是核糖体蛋白质合成的原料是22种基本氨基酸，模板是mRNA。而核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。

1、氨基酸的活化:氨酰-tRNA合成酶具有高度的专一性, 20种氨基酸在各自特异的酶的作用下形成氨酰-tRNA. 2、肽链合成的起始: 形成30S复合物：30S-mRNA- fMet-tRNAf, 再与50S亚基相结合,形成有生物学功能的70S起始复合物 3、肽链的延伸:进位, 转肽, 移位, 4、肽链合成的终止与释放 蛋白质的合成是一个高耗能过程, 第一个氨基酸参入需消耗3个ATP,以后每掺入一个AA需要消耗4个ATP

细胞中的蛋白质都是在核糖体上合成的，并都是起始于细胞质基质之中。（1）有些蛋白质开始合成后不久，就借助从核糖体大亚基上露出的信号肽与内质网上的受体识别并与之结合，接着信号肽穿过内质网膜，引导新合成的多肽链进入内质网的腔隙中，信号肽随之溶解，使原来表面平滑的内质网变成局部凸起的粗面内质网，这类蛋白质有溶酶体蛋白，分泌到细胞外的蛋白，构成质膜骨架的蛋白。 （2）也有一部分蛋白质，像装配线粒体叶绿体膜的蛋白质，以游离状态留在细胞质中，不必进入内质网。 进入内质网的蛋白质要发生化学修饰，比如糖基化，羟基化，形成二硫键等，除此之外，新生的多肽还要发生折叠，或者进一步装配成寡聚体。 蛋白质从内质网出来后进入高尔基体，进行加工，分类，包装，然后分门别类运送到特定部位或分泌到细胞外。

蛋白质是一种复杂的有机大分子的组合，含有碳、氢、氧、氮，通常还有硫，磷。蛋白质是生命最基本的组成部分之一，是生物化学的主要研究对象之一。结构蛋白质是由氨基酸通过肽键有序连接而形成的多肽链。蛋白质的基本单位是氨基酸，氨基酸的氨基和羧基缩合失水后形成肽键，由三个或三个以上氨基酸残基组成的肽称为多肽形成多肽链。蛋白质的分子结构可划分为四级：一级结构：组成多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同肽键的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构。 三级结构：由一条多肽链的不同氨基酸侧链间的相互作用形成的稳定结构。 四级结构：由不同多肽链亚基间相互作用形成具有功能的蛋白质分子。 一级结构依靠转录过程中形成的共价键维持。通过蛋白质折叠形成高一级结构。特定的多肽链可能有多于一个的稳定构型，每种构型都有自己特定的生物活性，其中只有一种具有天然活性。如果一个蛋白质某个区域具有二级结构，通常是α螺旋或β折叠。随机的区域被称为随机卷曲。多肽链进一步折叠成更大的三维结构，依靠氢键，疏水作用或二硫键结合。性质蛋白质通常被分为可溶性，纤维状或膜结合蛋白（参看整合膜蛋白）。几乎所有的生物催化剂，即酶，都是蛋白质（20世纪晚期，人们发现某种RNA序列也具有催化活性）。与膜结合的转运结构和离子通道，可以将底物从一个位置转移到另一个位置而不改变它们；受体，通常也不改变它们的底物，仅仅是改变自身的形状与底物结合；以及抗体，看来似乎只有结合功能；这些都是蛋白质。最后，构成细胞骨架和动物大部分结构的纤维物质也是蛋白质：胶原和角蛋白组成了皮肤，毛发和软骨；肌肉大部分也是由蛋白质组成。蛋白质对于它周围的环境十分挑剔。它们仅在一个很小的pH范围内并且含有少量电解质的溶液中保持他们的活性或天然状态，许多蛋白质不能存在于蒸馏水中。蛋白质失去了它的天然状态就称为变性。变性的蛋白质通常除了随机卷曲以外没有其他的二级结构。处于天然状态的蛋白质通常都是折叠的。相关学科20世纪最惊人的发现之一就是许多蛋白质的活性状态和失活状态可以互相转化，在一个精确控制的溶液条件下（例如通过透析除去导致失活的化学物质），失活的蛋白质可以转变为活性形式。如何使蛋白质恢复到它们的活性状态使生物化学的一个主要研究领域，称为蛋白质折叠学。蛋白质的合成是通过细胞中的酶的作用将DNA中所隐藏的信息转录到mRNA中，再由tRNA按密码子-反密码子配对的原则，将相应氨基酸运到核糖体中，按照mRNA的编码按顺序排列成串，形成多肽链，再进行折叠和扭曲成蛋白质。蛋白质为生命的基础大分子。可视为生命体的砖块。通过基因工程，研究者可以改变序列并由此改变蛋白质的结构，靶物质，调控敏感性和其他属性。不同蛋白质的基因序列可以拼接到一起，产生两种蛋白属性的“荒诞”的蛋白质，这种熔补形式成为细胞生物学家改变或探测细胞功能的一个主要工具。另外，蛋白质研究领域的另一个尝试是创造一种具有全新属性或功能的蛋白质，这个领域被称为蛋白质工程。营养作用蛋白质可以用来产生能量，但是它们必须首先被转化成为一些普通的代谢媒介。这个过程需要脱氨，一种毒性非常大的物质。氨在肝脏中被转化为尿素，毒性减弱，被排入尿中。另一些动物将尿素转化为尿酸。蛋白质是动物膳食的必需成份，对成长和组织发育至关重要，它可从肉类、鱼、鸡蛋、牛奶和豆类食品中摄取。蛋白质缺乏通常涉及营养学，尤其是第三世界国家人民的饥饿和营养不良。甚至在发达国家例如美国，这也是一个被忽视的健康因素。因为社会的压力造成减肥时，食物严重依赖于碳水化合物，缺少必需氨基酸。蛋白质缺乏可以致病，例如疲劳，胰岛素耐受，脱发，头发掉色（应当是黑发的变为红色），肌肉重量减轻（蛋白质可以修复肌肉组织），体温低，激素失调。严重的蛋白质缺乏将会致命。蛋白质过多也会造成问题，例如马由于脚的问题翻倒。通常造成对某种食物过敏以及过敏反应的元凶是蛋白质。因为每种蛋白质的结构都略有不同，某些蛋白质会引起一些免疫系统的反应，而其他一些十分安全。许多人都对花生中的某种蛋白质，或者贝类或其他海鲜的蛋白质过敏，但是很少有人对所有这三种都过敏。植物性蛋白质会使用大量的身体热量去消耗，因此多吃也可以增加本身的饱足感。且蛋白质需要维他命B群作转换， 因此在食用蛋白质补充食品时，建议与维他命B群搭配，将使蛋白质发挥到最大的功效。蛋白质当中，又以植物蛋白质对人体较好，其中黄豆提炼出的蛋白质，较不会因人体体质造成排他性，因此建议要补充蛋白质，选购适合自己的蛋白质，以免花了钱又伤身。

1、细胞核内DNA先转录成mRNA； 2、mRNA穿过核孔进入核糖体内进行翻译，在核糖体内变成氨基酸； 3、氨基酸通过脱水缩合形成肽链； 4、肽链进入内质网并在其中盘曲折叠，加工形成蛋白质； 5、蛋白质由高尔基体分泌出细胞外 。

1.氨基酸的激活和转运　　阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 　　氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 　　每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。2.在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链　 　氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: 　　(1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。（原核生物中为甲酰甲硫氨酰） 　　(2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 　　注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 　　A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 　　(3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。 　　这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。 　　合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？ 　　我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢?3.信号学说:Signal hypothesis　 　与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 　　(1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 　　(2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。 　　(3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 　　(4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。 　　(5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特

核糖体核糖体被人们称作蛋白质的装配机器。核糖体分两种，一种是游离核糖体，另一种是内质网上的核糖体。游离核糖体合成细胞内蛋白质，而内质网上的核糖体合成分泌性蛋白质。所以蛋白质的合成场所是核糖体，而内质网上由于附有核糖体和所需的酶，所以可以进行蛋白质的合成及后期加工蛋白质在核糖体上合成后，进入内质网腔，要经过一些加工如折叠、组装、加上一些糖基团等，才能成为较成熟的蛋白质。然后这些蛋白质被转移到高尔基体腔内，做进一步加工，整个过程中由线粒体供能，最终形成成熟的蛋白质

这个涉及内容较多.核糖体只负责将mRNA上的信息翻译成多肽单链.要变成具有三维功能和结构的蛋白质,有一个翻译后加工过程.1蛋白质可以自发的折叠成其三维结构.2蛋白质可以在伴侣蛋白的协助下折叠成三维结构3蛋白质有一系列修饰,如糖基化,甲基化,乙酰基化,等等是借助于酶进行修饰.线粒体和叶绿体的蛋白质主要在细胞质内合成,通过信号肽在导入到线粒体或叶绿体内.

它可合成外输性蛋白和内源性蛋白。 1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。

都含有核糖体，所以能合成部分蛋白质。但它们的蛋白合成能力有限，大量蛋白质还是在细胞质中合成，然后定向转运到线粒体、叶绿体。转运机理也都相似，主要依靠前体蛋白N段的信号序列。

具体的比较复杂，所以简单的来讲：氨基酸通过脱水缩合形成肽链（这个过程在核糖体中进行），再由肽链不断盘曲折叠形成更高级别的结构。（这个过程在内质网中进行）然后进一步加工处理（这个过程在高尔基体中进行）再形成囊泡排到细胞外，这是形成分泌蛋白的过程。在脱水缩合之前RMA还要转录DNA的遗传信息，这里就不详细说了因为太麻烦了。重点在于脱水缩合这个生物化学反应：本来一个L型α型氨基酸（高中时所学的氨基酸）左边是-N-H-H（氨基）右边是-C-O-O-H（羧基）当脱水缩合时另一个氨基酸的氨基或羧基会与前一个氨基酸的氨基或羧基反应，使其连接起来形成肽键。肽键的化学式：-NH-CO-由于刚好脱去了一个H2O所以就叫脱水缩合肽链就是通过一个个脱水缩合才形成的。（这个过程在核糖体中进行）

蛋白质的生物合成就是mRNA翻译的过程 步骤如下： 1.翻译的起始：核糖体与mRNA结合并与氨酰-tRNA生成起始复合物 2.肽链的延伸：核糖体沿着mRNA 5‘到3"端移动,开始了从氮端到碳端的多肽合成 3.肽链的终止与释放：核糖体从mRNA上解离. 需要的物质：起始因子、核糖体、mRNA、tRNA、氨基酸、ATP、各种酶以及延伸因子和终止因子 顾名思义,起始因子、延伸因子和终止因子就是负责使合成起始、延伸和终止的.核糖体是蛋白质合成的场所.mRNA是遗传信息的携带者,其中有三联密码子.tRNA是负责携带氨基酸并合成多肽链的.氨基酸就是多肽链的基本合成单位.ATP提供能量.酶当然就是催化反应了. 合成结束后还涉及到多肽链的加工修饰等许多问题. 如果帮上忙的话望采纳,也欢迎来提问.

胞内蛋白由细胞质内游离的核糖体合成，不经过内质网、高尔基体的加工和细胞膜的胞吐，只在细胞内产生影响的一类蛋白质。胞内蛋白是在细胞质游离的核糖体上合成的 不需要运输到细胞膜外 只在细胞内起作用，如呼吸酶DNA聚合酶、各种转氨酶、DNA解旋酶、RNA聚合酶等细胞生命活动必需的酶。细胞中有游离的核糖体和附着在内质网上的核糖体。游离的核糖体就是制造胞内蛋白的，这个不经过内质网和高尔基体。附着的核糖体也可以造胞内蛋白，需要内质网，高尔基体（比如溶酶体的形成，就是由高尔基体以出芽方式产生的囊泡所形成的）。 而附着在内质网上的核糖体，核糖体仅将氨基酸转化为肽链，进一步的加工则交由内质网和高尔基体处理，最后由细胞膜分泌出细胞外。其实胞内蛋白种类很多，不一样的蛋白形成的方式可能不相同。

所有的蛋白质都是在游离核糖体上开始合成，不过合成分泌蛋白时核糖体要与内质网结合以便加工和运输，变成附着核糖体蛋白质的加工不只是在细胞质基质中，很多细胞器都与蛋白质有关叶绿体中的蛋白质不仅与其他细胞器加工有关，在叶绿体内，转运进来的蛋白质还要进行加工

生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码（见遗传密码）形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 　　氨基酸的活化及其与专一tRNA的连接 　生物体内的氨基酸不能直接反应生成肽链，而首先由特异性的氨酰tRNA合成酶催化活化的氨基酸的羧基与其对应的tRNA的3"端羟基反应，生成含高能酯键的氨酰tRNA。氨酰基可连接到 tRNA3"端腺苷的 3"-羟基（图1）或2"-羟基上,并可在两者之间迅速移动，达到一个平衡。氨基酸与tRNA反应的整个过程分两步进行（见转移核糖核酸），其总反应式表示如下：　　上述反应都是在氨酰tRNA合成酶催化下进行的。此酶具有高度专一性，每种氨基酸至少有一种氨酰tRNA合成酶。不同氨酰tRNA合成酶在大小、亚基结构和氨基酸组成上各不相同, 其分子量大多在 85000～110000之间,其中有些酶已制得结晶。 　　肽链的合成 　分3个步骤：起始、延伸、终止。合成方向从氨基端（N端）向羧基端（C端）进行。mRNA的翻译方向则是从5"端→3"端。 　　起始 　无论原核生物还是真核生物都是先由起始因子、鸟三磷 (GTP)、核糖体、mRNA和氨酰tRNA形成起始复合物。起始密码子都是AUG（或GUG）。 　　原核生物蛋白质生物合成的起始因子有 3种──IF-1、IF-2和IF-3，参与起始的氨酰tRNA(也叫起始tRNA)是甲酰甲硫氨酰 ,其中甲酰基是在甲酰化酶催化下加到甲硫氨酰tRNA上的。起始过程分以下3步：①70S核糖体在起始因子IF-3和IF-1作用下解离，产生30S和50S两个亚基。 ②30S亚基与mRNA起始密码子部位结合,在IF-2作用下,并有GTP参与,进入30S亚基，释放出IF-3，形成30S起始复合物。在这个复合物中，上的反密码子与mRNA上的起始密码子 (翻译开始的信号)之间形成互补碱基对。③30S起始复合物与50S亚基结合,IF-2（具有依赖于核糖体的GTP水解酶活性）水解GTP,产生GDP和无机磷，并释放出能量,使IF-2, IF-1和GDP等从复合物中释放出来，形成70S起始复合物(包括70S核糖体、mRNA和)。这时，占据核糖体上的肽基-tRNA位置（P位）。 70S起始复合物已具备了肽链延伸的条件(图2）。　　真核生物肽链合成的起始因子比原核的多（如兔网织细胞至少有 9种），起始 tRNA是甲硫氨酰tRNA(Met-，不同于原核生物的 。起始基本步骤与原核生物的相同，也包括核糖体的解离，小亚基(40S)起始复合物的形成和肽链起始复合物(80S)的形成。主要区别在于真核生物的核糖体小亚基先与氨酰化的起始tRNA结合,然后再与mRNA结合;而原核生物核糖体小亚基在形成起始复合物时则先与mRNA结合，再与起始tRNA结合。　 　　延伸 　经许多延伸循环使肽链延长的过程。每次循环使核糖体沿mRNA移动一个密码子 (3个核苷酸)的距离，并使新生肽链加上一个氨基酸。除某些细节外，原核和真核生物的延伸循环大致相同，但前者的延伸因子有EF-Tu、EF-Ts和EF-G，后者则是EF-1和EF-2。每次循环包括以下3步:①氨酰tRNA与核糖体的结合。EF-Tu与GTP首先结合形成复合物，该复合物能与除外的任何氨酰tRNA相结合，然后由处于核糖体起始复合物上A位的 mRNA的密码子选择带有与其对应的反密码子的氨酰tRNA进入A位,反密码子与密码子通过氢键形成碱基对。②肽键的形成。由于 占据了核糖体的P位，氨酰tRNA占据了核糖体的A位,在核糖体上的肽基转移酶催化下,上的甲酰甲硫氨酸的 α-羧基与氨酰 tRNA上氨基酸的α-氨基之间形成肽键。此时，P位上的起始不携带氨基酸，而 A位上的tRNA的3"端则带有一个二肽，称作肽基tRNA。许多证据表明,肽基转移酶是核糖体大亚基(为核糖体上的一个区域,由许多大分子协同作用的结果。不需要可溶性蛋白因子和GTP参与)，真核生物肽键形成过程与原核生物基本步骤相同。但由于对不同的抑制剂的敏感程度不同，因而两类生物的肽基转移酶活性中心的结构可能有差异。③位移。在EF-G(也叫位移酶)和GTP的作用下进行。包括3种相关的运动,即失去氨酰基的tRNA(或起始tRNA)离开P位；肽基tRNA由A位移至P位；核糖体沿mRNA朝3"端方向移动一个密码子的距离，mRNA上的下一个密码子处在核糖体的A位上。EF-Tu将氨酰tRNA带进A位后,即从核糖体上脱落下来，在另一延伸因子EF-Ts的帮助下能与GTP形成新的(EF-Tu·GTP)复合物，参与第2轮延伸循环（图3）。　　在肽链延伸过程中,当第1个核糖体沿mRNA移动到离起始密码子较远（约40个核苷酸）时,第2个核糖体又与起始密码子结合并开始另一条新肽链的合成，同样第 3、第 4个核糖体相继与同一mRNA结合，从而形成多核糖体。体内蛋白质合成实际上是以多核糖体的形式进行的（图4）。　　终止 　随着延伸循环的不断进行,肽链逐渐延长,最后，mRNA上的终止密码子 (UAA、UAG和UGA)出现在核糖体的A位上,由于细胞内没有识别这些密码子的氨酰tRNA，因而肽链合成到此停止。此时，释放因子RF-1或RF-2和RF-3在GTP的参与下能够辨认并结合终止密码子,随之活化肽基转移酶并使其专一性发生变化,催化P位上的肽基tRNA的酯键水解，最后新生的肽链和脱去氨酰基的tRNA从核糖体上释放出来。释放因子还具有依赖核糖体的鸟苷三磷酸水解酶活性，它水解GTP,为释放因子脱离核糖体提供能量。游离的核糖体即可进入下一轮核糖体循环（图5）。

蛋白质的生物合成包括转录和翻译两个阶段。转录：DNA、RNA聚合酶、游离的核糖核苷酸、ATP翻译：mRNA、转运RNA（tRNA）、游离的氨基酸、ATP因此，蛋白质的合成过程需要：DNA、核糖核苷酸、RNA聚合酶、氨基酸、ATP

核糖体中的蛋白质在细胞质中合成。真核细胞的核糖体的大小亚基是在核中形成的，在核仁部位rDNA经RNA聚合酶Ⅰ转录出45SrRNA（纤维部的纤维状物质），是rRNA的前体分子，与胞质运来的蛋白质结合形成RNP复合体，45SrRNA甲基化以后经RNA酶裂解为2个分子，18SrRNA和32SrRNA，后者再裂解为28SrRNA的5.8SrRNA。成熟的rRNA仅为45SrRNA的一半，丢失的大部分是非甲基化和GC含量较高的区域。5SrRNA的基因并不定位在核仁上，通常定位在常染色体，5SrRNA在核仁外经RNA聚合酶Ⅲ合成后被转运至核仁区参与大亚基的装配。28S，5.8S及5SrRNA与蛋白质结合，形成RNP分子团。为大亚基前体，分散在核仁颗粒区，再加工成熟后，经核孔入胞质为大亚基，18SrRNA也与蛋白质结合，经核孔入胞质为小亚基。（图：核糖体的组装）大小亚基在胞质中可解离存在，但在需要时可在Mg4<0.001M存在时，合成完整单核糖体，此时才具有合成功能，当Mg4<0.001M时则又重新解离。

1、严格意义上讲，核糖体上合成的往往还是多肽，一般还要经过糖基化等加工过程才能成为真正的蛋白质。但一般来说默认蛋白质的合成场所是核糖体。2、分泌蛋白要经过内质网、高尔基体的再加工过程才行。但不等于说胞内蛋白的合成不需要内质网、高尔基体。许多蛋白如膜蛋白、溶酶体中的蛋白质都要经过内质网和高尔基体的加工。只是高中教材没提及。3、氨基酸要形成多肽后才能加工成蛋白质。细胞内极少数多肽（如谷胱甘肽）不是在核糖体上合成的，绝大多数蛋白质都是在核糖体上合成为多肽后形成的，因此可以认为合成蛋白质的最低细胞器是核糖体。感兴趣的话，你可以看看细胞生物学，上面讲得非常清楚。

1963年，美国洛克菲勒大学梅里菲尔德博士发明了一项新的蛋白质合成技术——固相合成法，蛋白质合成技术获得了飞跃的发展。这一技术是一种利用聚苯乙烯树脂颗粒表面拉长氨基酸长链的特殊方法。梅里菲尔德博士根据这种方法创制了全自动蛋白质合成装置，从此就能由机械来合成蛋白质了。“蛋白质”是四大生命基础物质，即蛋白质、脂肪、糖类和无机盐中最重要的物质。因它看起来像蛋清，加热会凝固而称为“蛋白质”。蛋白质是一种高分子有机化合物，种类繁多，不同生物有不同种类的蛋白质，但是构成各种蛋白质的基本成分，只有20种氨基酸。

蛋白质的合成方式：脱水缩合。一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱去一分子水，形成肽键，这种结合方式叫做脱水缩合。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸转录得到的信使核糖核酸上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把信使核糖核酸分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段，不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质。

蛋白质生物合成过程可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸（DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。 这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。 原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂.蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

核糖体上合成蛋白质，不过分泌蛋白要先经过核糖体合成在经过内质网和高尔基体加工再分泌。大致功能核糖体合成蛋白质，高尔基体合成纤维素及加工分泌蛋白，内质网合成一些脂质及分泌蛋白的加工

　　蛋白质的合成方式：脱水缩合。一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱去一分子水，形成肽键，这种结合方式叫做脱水缩合。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸转录得到的信使核糖核酸上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把信使核糖核酸分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段，不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质。

原核生物的蛋白质合成分为四个阶段：氨基酸的活化、肽链合成的起始、延伸和终止。①氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能量，才能参与蛋白质的合成，活化反应由氨酰tRNA合成酶催化，最终氨基酸连接在tRNA3ˊ端AMP的3ˊ-OH上，合成氨酰-tRNA。②肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。大亚基与30S起始复合物结合，替换IF1和IF2+GDP，形成70S起始复合物。这样在mRNA正确部位组装成完整的核糖体。③肽链的延伸：延伸分三步进行，进位：负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送至核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-Tu GDP可以再次利用。转肽：肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连形成肽键，该过程不需要能量的输入。移位：移位酶（EF-G）利用GTP水解释放的能量，使核糖体沿mRNA移动一个密码子，释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。④肽链的终止与释放：释放因子（RF1或RP2）识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶在肽链上加上一个水分子并释放肽链。核糖体释放因子有助于核糖体亚基从mRNA上解离。原核生物特点：① 核质与细胞质之间无核膜因而无成形的细胞核（拟核或类核）；RNA转录和翻译同时进行。② 遗传物质是一条不与组蛋白结合的环状双螺旋脱氧核糖核酸（DNA）丝，不构成染色体（有的原核生物在其主基因组外还有更小的能进出细胞的质粒DNA）。③ 以简单二分裂方式繁殖，不存在有丝分裂或减数分裂。④ 没有性行为，有的种类有时有通过接合、转化或转导，将部分基因组从一个细胞传递到另一个细胞的准性行为。⑤ 没有由肌球、肌动蛋白构成的微纤维系统，故细胞质不能流动，也没有形成伪足、吞噬作用等现象。⑥鞭毛并非由微管构成，更无“9+2”的结构，仅由几条螺旋或平行的蛋白质丝构成。⑦ 细胞质内仅有核糖体而没有线粒体、高尔基体、内质网、溶酶体、液泡和质体（植物）、中心粒（低等植物和动物）等细胞器。

过程：简单而言即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序。具体：起始阶段：mRNA在细胞核合成过后通过核孔进入细胞质基质，与核糖体结合，携带甲硫氨酸的的tRNA、通过与碱基AUG的互补配对进入位点1。进位：根据位点2上密码子引导，相应的氨基酸的tRNA进入位点2，称为进位。转肽：转肽酶催化催化位点1上甲硫氨酸与位点2上tRNA携带的氨基酸发生脱水缩回，是位点2上tRNA链接一个二肽。移位：核糖体向后移动三个碱基的位置，原来位点2变成位点1，新的位点2空出来了，继续进行进位转肽和移位，不但重复这三步，每循环一次，多肽链上就多一个氨基酸，多肽链就延伸一点。直到位点2上的密码子是UAA、UAG、或UGA这三种终止密码子，因为没有对应的tRNA及氨基酸与终止密码子结合，多肽链的延伸到此为止。

参与蛋白质生物合成的物质生物体内的各种蛋白质度是利用20种氨基酸为原料合成的参与蛋白质生物合成的各种因素，构成了蛋白质合成体系，该体系包括①mRNA作为蛋白质生物合成的模板，决定多肽链中氨基酸的排列顺序（RNA聚合酶复合体RNA聚合酶Ⅱ）②tRNA搬运氨基酸的工具（RNA聚合酶Ⅲ）③核糖体（核蛋白体），蛋白体生物合成的场所。④酶及其他蛋白质因子，起始因子，延伸因子，释放因子。⑤功能物质及无机离子。1.翻译模板mRNA及遗传密码mRNA是遗传信息的携带者，作为指导蛋白质生物合成的模板，MMA中每三个相邻的核苷酸组成三联体。2.tRNA和氨基酸的羧化游离的氨基酸不能直接进入核糖体氨基酸，必须经过活化氨基酸的活化后，就是与自己特有的tRNA结合形成相映的氨酰tRNA。3.rRNA和核蛋白体（核糖体）在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核糖体结合在同1mRNA分子上同时进行翻译，但每两个相邻核蛋白之间存在一定的间隔形成链球状结构由若干个核蛋白体结合，在一条MOA上同时进行多肽链的翻译，所形成的链球状结构称为多核蛋白体。4.启动因子（IF）与多肽链合成启动有关的蛋白因子。5.延长因子其主要作用主要促使氨基酰tiRNA进入核糖体的A位点，并可促进移位过程。6.释放因子（终止因子RF）其主要作用是识别终止密码，协助多肽链的释放。7.供能物质和无机离子多肽链合成时，需要ATP GTP作为供能物质，并须镁Mg2＋，K＋参与氨基酸活化时需消耗2分子高能磷酸键，一个肽键形成时又消耗两分子。高能磷酸键，故缩和一分子氨基酸残基需要消耗4分子高能磷酸键。

多肽链合成　　核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。　　1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：　　（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16srrna3"端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。　　（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2+参与。蛋白质合成　　（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。　　2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。　　（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryoteinitiationfactor,eif）　　（2）起始复合物形成在mrna5"端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）　　（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。　　真核细胞起始复合物的形成过程是：　　翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5"端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。肽链的延长、终止和释放　　多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的e（unstabletemperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stabletemperatureef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离。

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

蛋白质是在核糖体上合成的，核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。蛋白质是人体组织非常重要的组成成分，是一种有机大分子，是人体必须的物质。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。原核生物与真核生物的蛋白质合成过程中有很多的区别，真核生物此过程更复杂，下面着重介绍原核生物蛋白质合成的过程，并指出真核生物与其不同之处。蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。在进行合成多肽链之前，必须先经过活化，然后再与其特异的tRNA结合，带到mRNA相应的位置上，这个过程靠tRNA合成酶催化，此酶催化特定的氨基酸与特异的tRNA相结合，生成各种氨基酰tRNA。每种氨基酸都靠其特有合成酶催化，使之和相对应的tRNA结合，在氨基酰tRNA合成酶催化下，利用ATP供能，在氨基酸羧基上进行活化，形成氨基酰-AMP。再与氨基酰tRNA合成酶结合形成三联复合物，此复合物再与特异的tRNA作用，将氨基酰转移到tRNA的氨基酸臂（即3"-末端CCA-OH）上。

蛋白质合成过程三个阶段如下：1、肽链合成的起始：首先IF1和IF3与30S亚基结合，以阻止大亚基的结合；接着，IF2和GTP与小亚基结合，以利于随后的起始tRNA的结合；形成的小亚基复合物经由核糖体结合点附着在mRNA上，起始tRNA和AUG起始密码子配对并释放IF3，并形成30S起始复合物。2、肽链的延伸：首先进位，负载tRNA与EF-Tu和GTP形成的复合物被运送到核糖体，GTP水解，EF-TuGDP释放出来，在EF-Ts和GTP的作用下，EF-TuGDP可以再次利用；然后肽酰转移酶将相邻的两个氨基酸相连；最后移位释放出空载的tRNA并将新生肽链运至P位点。3、肽链终止与释放：释放因子识别终止密码子，并在RP3的作用下，促使肽酰转移酶变构。使tRNA携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放，最后蛋白体与mRNA分离。

《细胞生物学》中明确提出：细胞中的蛋白质都是在核糖体中合成的，并且合成都起始于细胞质中游离的核糖体，并非起始于附着在粗面内质网上的核糖体。蛋白质在内质网中经过糖基化、酰基化等修饰加工。其中糖基化分为N-端糖基化和O-端糖基化。在内质网中主要进行的是N-端糖基化，只在高尔基体中进行O-端糖基化。故，内质网和高尔基体共同加工蛋白质使之成熟具有活性。

分类: 教育/科学 >> 学习帮助 问题描述: 麻烦哪位大虾跟我说一下蛋白质在细胞内的合成的具体流程，以及在这个过程中每个细胞器的作用，尤其是高尔基体和内质网 解析: 细胞中的蛋白质都是在核糖体上合成的，并都是起始于细胞质基质之中。（1）有些蛋白质开始合成后不久，就借助从核糖体大亚基上露出的信号肽与内质网上的受体识别并与之结合，接着信号肽穿过内质网膜，引导新合成的多肽链进入内质网的腔隙中，信号肽随之溶解，使原来表面平滑的内质网变成局部凸起的粗面内质网，这类蛋白质有溶酶体蛋白，分泌到细胞外的蛋白，构成质膜骨架的蛋白。 （2）也有一部分蛋白质，像装配线粒体叶绿体膜的蛋白质，以游离状态留在细胞质中，不必进入内质网。 进入内质网的蛋白质要发生化学修饰，比如糖基化，羟基化，形成二硫键等，除此之外，新生的多肽还要发生折叠，或者进一步装配成寡聚体。蛋白质从内质网出来后进入高尔基体，进行加工，分类，包装，然后分门别类运送到特定部位或分泌到细胞外。

当然了。氨基酸是蛋白质合成的原料，核糖体是蛋白质合成的场所。核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。氨基酰tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。

参与蛋白质生物合成的物质生物体内的各种蛋白质度是利用20种氨基酸为原料合成的参与蛋白质生物合成的各种因素，构成了蛋白质合成体系，该体系包括①mRNA作为蛋白质生物合成的模板，决定多肽链中氨基酸的排列顺序（RNA聚合酶复合体RNA聚合酶Ⅱ）②tRNA搬运氨基酸的工具（RNA聚合酶Ⅲ）③核糖体（核蛋白体），蛋白体生物合成的场所。④酶及其他蛋白质因子，起始因子，延伸因子，释放因子。⑤功能物质及无机离子。1.翻译模板mRNA及遗传密码mRNA是遗传信息的携带者，作为指导蛋白质生物合成的模板，MMA中每三个相邻的核苷酸组成三联体。2.tRNA和氨基酸的羧化游离的氨基酸不能直接进入核糖体氨基酸，必须经过活化氨基酸的活化后，就是与自己特有的tRNA结合形成相映的氨酰tRNA。3.rRNA和核蛋白体（核糖体）在蛋白质生物合成过程中，常常由若干核糖体结合在同1mRNA分子上同时进行翻译，但每两个相邻核蛋白之间存在一定的间隔形成链球状结构由若干个核蛋白体结合，在一条MOA上同时进行多肽链的翻译，所形成的链球状结构称为多核蛋白体。4.启动因子（IF）与多肽链合成启动有关的蛋白因子。5.延长因子其主要作用主要促使氨基酰tiRNA进入核糖体的A位点，并可促进移位过程。6.释放因子（终止因子RF）其主要作用是识别终止密码，协助多肽链的释放。7.供能物质和无机离子多肽链合成时，需要ATP GTP作为供能物质，并须镁Mg2＋，K＋参与氨基酸活化时需消耗2分子高能磷酸键，一个肽键形成时又消耗两分子。高能磷酸键，故缩和一分子氨基酸残基需要消耗4分子高能磷酸键。