简述蛋白质各个结构层次的基本特点

1、结构蛋白：构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。 2、非结构蛋白是指由病毒基因组编码的，在病毒复制或基因表达调控过程中具有一定功能，但最终并不结合生成成熟的病毒，不作为病毒结构一部分的蛋白。

1所谓结构蛋白是指构成血吸虫虫体实质性组织的蛋白,如卵壳蛋白、副肌球蛋白、动力蛋白、肌动蛋白、微纤蛋白和丝束蛋白等2构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。

携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白，大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白。血红蛋白就是运输蛋白，它能够携带氧。免疫蛋白有白细胞中的蛋白，还有调节蛋白等，它们中大部分都是以酶的形式存在的，只有少部分以蛋白质形式存在，我们称这一类蛋白质为功能蛋白。最初的起始过程都是在细胞质的核糖体上合成,然后通过信号肽分选途径有的进入内质网继续合成,有的在细胞质继续合成.一般分泌蛋白都要通过内质网途径通过高尔基体分泌,而结构蛋白本身有滞留信号不会被分泌,通过细胞内的转运途径到达作用点.

1.结构蛋白：构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。2.分泌蛋白：是指在细胞内合成后，分泌到细胞外起作用的的蛋白质。例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶，消化酶，抗体和一部分激素。注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。

结构蛋白较稳定，更新慢，所以代谢较慢；功能蛋白更新较快，半寿期短。结构蛋白主要是骨架作用，如胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）而功能蛋白作用较多，如抗体的免疫：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。酶的催化：构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。激素的调节：具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

结构蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，多数的结构蛋白是纤维状蛋白质。非结构蛋白是指由病毒基因组编码的，在病毒复制或基因表达调控过程中具有一定功能，但不结合于病毒颗粒中的蛋白质。结构蛋白质它使得原本液体状态的生物体组分具备一定的硬度和刚性。多数的结构蛋白是纤维状蛋白质，例如肌动蛋白和微管蛋白，他们可溶性的单体通过聚合作用可以形成长的、刚性的纤维，以组成细胞骨架，从而使得细胞具备特定的形状和大小。结构蛋白质举例：1.角蛋白(keratin)就是外胚层细胞的结构蛋白，是动物体的基本支架和外保护成分；又如胶原蛋白(collagen)，它使骨、腱、软骨和皮肤具有一定机械强度。此外，有时也把线粒体上的非催化型的蛋白质包括在内，不过此说尚缺乏统一认识。2.病毒结构蛋白质病毒的结构蛋白是组成成熟的病毒颗粒的结构蛋白 。例如丙型肝炎病毒的核心蛋白（Core），包膜糖蛋白E1和E2。与此对应的是非结构蛋白，非结构蛋白不会被包装进成熟的病毒颗粒，但是对于病毒的复制和组装等过程起非常重要的作用 。例如，HIV病毒的vif，vpu等蛋白。结构蛋白的形成因为结构蛋白本身带有滞留信号，是不分泌出细胞的，所以不像分泌蛋白那样一定会经过内质网、高尔基体，而且必然不会经过细胞膜。扩展资料生理功能1.构造人的身体蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。2.结构物质人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速肌体衰退。3.载体的运输维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白——输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。维持与构成维持机体内的渗透压的平衡：白蛋白。维持体液的酸碱平衡。构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。4.抗体的免疫有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。5.酶的催化构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。6.激素的调节具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长激素是由191个氨基酸分子合成（与生长素无关）。7.胶原蛋白占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）8.能源物质提供生命活动的能量。参考资料来源：百度百科-结构蛋白质参考资料来源：百度百科-非结构蛋白质

应该说，病毒的结构和非结构蛋白是病毒学领域的基本概念，即使不能深入了解，也至少应略知一二，何况该同学硕士期间花费了三年时间专职从事了病毒学的科研工作。今天就简单谈谈这两个概念吧。首先谈谈结构蛋白。结构蛋白是构成病毒结构的必需蛋白，可以是一种，例如圆环病毒和细小病毒。但更常见的是多种结构蛋白，如副粘病毒、布尼亚病毒等等。举个生动的例子吧，之所以称之为结构蛋白，因为少了其中任何一种，都不是一个完整的病毒颗粒，这就类似于人体，一定不能缺少心、肝、脑、肺等重要器官。若通过反向遗传技术，试图敲除某结构蛋白从而拯救重组病毒，通常也是徒劳的。以麻疹病毒为例，该病毒有六种结构蛋白（N、P、M、F、H、L），各司其职，一个都不能少。N蛋白负责包装基因组以形成核衣壳；P蛋白作为辅助蛋白帮助RdRp行使mRNA转录和基因组复制功能；M蛋白为病毒颗粒的骨架蛋白，负责支撑病毒的外层；F蛋白为融合蛋白，负责病毒膜与细胞膜的融合；H蛋白为病毒的配体，负责与细胞受体结合；L蛋白为RdRp，负责mRNA转录和基因组复制。再举一个圆环病毒的例子，圆环病毒应该是目前已知最简单的病毒了，只含有一种结构蛋白（Cap蛋白），病毒外壳是由60个Cap蛋白构成的正二十面体对称状衣壳。再谈谈非结构蛋白。非结构蛋白，顾名思义，虽可被病毒翻译，但通常不被包装进入完整的病毒颗粒。然而，也有少数非结构蛋白可以包装进病毒颗粒，例如流感病毒等。病毒之所以要在细胞内表达非结构蛋白，是因为其虽然不属于病毒结构组成部分，但对于病毒的复制、调控、免疫等一系列作用至关重要。有时候非结构蛋白比结构蛋白还多，例如口蹄疫病毒。某些非结构蛋白对于病毒的生理特性而言是非必需的，如果敲除掉，不会明显影响病毒的生长特性，这就类似于生理有缺陷的人，例如少了一个手指，但不影响日常生活。有些非结构蛋白可能与病毒的毒力相关，例如是干扰素的拮抗剂。通过反向遗传，把此类非结构蛋白基因敲除，如果依然能拯救出重组病毒，且病毒生长动力学未受明显影响，若再能证明重组病毒的毒力大大降低，那么这个非结构蛋白缺陷病毒株就可以作为候选疫苗株使用。通常而言，结构越简单的病毒，其非结构蛋白对于病毒行使其生理功能而言，就越是不可缺少的。反之，结构越复杂的病毒（例如痘病毒、杆状病毒、腺病毒等），我们通常就可以按照具体意图敲掉一些非结构蛋白。以上简单讨论了一点病毒结构蛋白和非结构蛋白的知识，该领域的研究一直是分子病毒学研究的热点，永不过时，非常重要，即使不能深入了解，

先来剖析一下概念：结构蛋白：构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。功能蛋白：携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白。大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白，因此也是功能蛋白的一类。

蛋白质的功能 构成细胞和生物体（结构）的重要物质,称为（结构蛋白） 对细胞内的化学反应有（催化作用）如（酶） 具有（运输）的功能,如（血红蛋白） 起（信息）传递作用,能够（调节）机体的生命活动,如（胰岛素）

蛋白质可分为两类:外输性蛋白和内源性蛋白。1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。了解了上面的基础知识，我相信你已经把问题解决了。结构蛋白一定是内源蛋白，结构蛋白也可能是外输性蛋白。

关于蛋白质的结构及其多样性如下：蛋白质四级结构（1）一级结构指形成肽链的氨基酸序列，即氨基酸残基的排列顺序。（2）二级结构多肽链盘绕形成规律性结构。（3）三级结构多肽链三维构象，在二级结构基础上，进一步折叠成复杂分子结构。（4）四级结构数条完整三级结构多肽链连接而成聚合体结构。蛋白质结构的多样性（1）氨基酸的种类不同，构成的肽链不同。（2）氨基酸的数目不同，构成的肽链不同。（3）氨基酸的排列顺序不同，构成的肽链不同。（4）肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同。两个蛋白质分子结构不同，则这两个蛋白质不是同种蛋白质。但并不是以上这四点同时具备才能确定两个蛋白质分子结构不同，而是只要具备以上其中的一点，这两个蛋白质的分子结构就不同。蛋白质功能的多样性蛋白质结构的多样性决定了蛋白质功能的多样性。蛋白质据功能分为结构蛋白和功能蛋白两大类，前者如人和动物的肌肉。后者如具有催化作用的绝大多数酶，具有免疫功能的抗体等。

蛋白的结构是：蛋(上下结构)白(独体结构)。蛋白的结构是：蛋(上下结构)白(独体结构)。拼音是：dànbái。词性是：名词。注音是：ㄉㄢ_ㄅㄞ_。蛋白的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、词语解释【点此查看计划详细内容】蛋白dànbái。1._敢焕嘞宋吹牡鞍字(如骨胶原，角朊，丝纤蛋白)，通常不溶于含水溶剂并且抗化学试剂。2._扒濉二、引证解释⒈包在蛋黄周围，由蛋白质组成的透明的胶状物质。也称蛋清。煮熟后呈白色。⒉指蛋白质。三、国语词典一种含氮、氢、氧、碳、硫的有机化合物。参见「蛋白质」条。词语翻译英语eggwhite,protein,albumen德语Eiwei_,Albumin(S,Bio)_法语blancd"oeuf四、网络解释蛋白蛋白又名鸡子白，异名鸡卵白（《别录》）、鸡子清（《食疗本草》）。为雉科动物家鸡的蛋白，是常见的食品。营养优良、润肺利咽、清热解毒。关于蛋白的近义词卵白关于蛋白的单词protein关于蛋白的成语鸡飞蛋打杀鸡取蛋关于蛋白的词语白日梦鸡飞蛋打杀鸡取蛋穷光蛋青白眼以蛋碰石软壳鸡蛋咸风蛋雨关于蛋白的造句1、但从染色理论分析，红曲米与蛋白质纤维不能离子键结合，故染色牢度不理想，有待进一步研究探索。2、该方法使用非保护的多肽片段，无需酶或化学活化试剂，在缓冲溶液中能够高产率地获得多肽和蛋白质。3、以上结果表明，以特定形式存在的高分子量乳清蛋白具有抑制幽门螺旋杆菌黏附性作用。4、结论：以琼脂凝胶微球载体，通过交联、活化和固定配基色氨酸成功制备免疫球蛋白免疫吸附剂。5、目的探讨多肿瘤标志物蛋白芯片技术在肺癌诊断中的应用价值。点此查看更多关于蛋白的详细信息

分泌蛋白需要分泌到细胞外，因此在合成蛋白的时候，蛋白质需要加工，其氨基末端有信号肽，指导分泌蛋白向什么方向分泌，而结构蛋白合成后一般不分泌到胞外。学好生物，还是多看些书，打好基础吧~

细胞膜上当然有结构蛋白磷脂双分子层是构成细胞膜的的基本支架。细胞膜的主要成分是蛋白质和脂质，含有少量糖类。其中部分脂质和糖类结合形成糖脂，部分蛋白质和糖类结合形成糖蛋白。结缔组织基质中蛋白质与多糖以共价和非共价键相连构成多种巨大分子，成为构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。也就是结构蛋白

蛋白质的结构可划分为4个层次,即一级结构、二级结构、三级结构、四级结构.其中,一级结构即基本结构,二级、三级、四级属于空间结构.维持的力：一级：主要是肽键,还有二硫键；二级：是氢键 ；三级：是次级键,包括：二硫键、氢键、盐键、范德华力、疏水作用（主要）；四级：是非共价键,包括：氢键、盐键、范德华力、疏水作用.扩展资料：蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。作用1.构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需；2.部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素；3.生物的免疫作用所必需的物资；4.有些蛋白质会导致食物过敏。化学组成（1）单纯蛋白质：仅含有AAs（2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成（3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物分子组成基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸元素组成：由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。功能分类（1）结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白（2）有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白（3）食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH和FSSP）分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。

蛋白质是生物体的重要组成成分（结构蛋白），蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性。蛋白质空间结构与功能的关系：特定的空间结构是行使生物功能的基础。空间结构决定着蛋白质的生物学功能。蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。某些组织含量更高，脾、肺及横纹肌等高达80％。更新快组织细胞每天都在不断地更新。因此人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。扩展资料：注意事项：1、蛋白质能调节渗透压。正常人血浆和组织液之间的水分不断交换并保持平衡。血浆中蛋白质的含量对保持平衡状态起着重要的调节作用。2、如果膳食中长期缺乏蛋白质，血浆中蛋白质含量就会降低，血液中的水分便会过多地渗入到周围组织，出现营养性水肿。3、蛋白质能供给能量。这不是蛋白质的主要功能，不能拿肉当柴烧。但在能量缺乏时，蛋白质也必须用于产生能量。另外从食物中摄取的蛋白质，有些不符合人体需要，或者摄取数量过多，也会被氧化分解，释放能量。参考资料来源：百度百科-蛋白质结构参考资料来源：百度百科-功能蛋白

蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：1、一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。2、二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。3、三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。4、四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。扩展资料：蛋白质的作用1、构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需；2、部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素；3、生物的免疫作用所必需的物资；4、有些蛋白质会导致食物过敏。参考资料来源：百度百科-蛋白质参考资料来源：百度百科-蛋白质结构

细胞膜的结构：流动镶嵌模型。磷脂双分子层构成了膜的基本骨架，蛋白质镶、嵌或贯穿于磷脂双分子层。磷脂分子和大多数蛋白质都是可以运动的，所以说，细胞膜具有流动性。细胞膜的功能：一、细胞的边界；二、控制物质进出细胞；三、进行细胞间的信息交流蛋白质的功能：一、结构蛋白：如头发中的蛋白质；二、信息传递、调节作用：如胰岛素可以调节血糖；三、免疫作用：如抗体四、运输作用：如血红蛋白；五、催化作用：如胃蛋白酶。

蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知：（1）中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。（2）　肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。（3）　肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实处于反位。2.蛋白质主链构象的结构单元1）α－螺旋Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α－螺旋（α－helix）见图1-4.α－螺旋的结构特点如下：（1）多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。（2）主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。（3）相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。（4）肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。2）β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层（β－pleated sheet）结构或称β－折迭（图1－5）。β－片层结构特点是：①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.3）β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角（β－turn或β－bend）。β－转角中，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个残基的N桯形成氢键，从而使结构稳定（图1－6）。4）无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲（random coil）。（二）超二级结构和结构域超二级结构（supersecondary structure）是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合（αα）；β折叠组合（βββ）和α螺旋β折叠组合（βαβ），其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。结构域（domain）也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别它与蛋白质亚基结构的区别。一般每个结构域约由100-200个氨基酸残基组成，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。如免疫球蛋白（IgG）由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个；补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。一个蛋白质分子中的几个结构域有的相同，有的不同；而不同蛋白质分子之间肽链中的各结构域也可以相同。如乳酸脱氢酶、3－磷酸甘油醛脱氢酶、苹果酸脱氢酶等均属以NAD+为辅酶的脱氢酶类，它们各自由2个不同的结构域组成，但它们与NAD+结合的结构域构象则基本相同。（三）蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiary structure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（Van der Wasls力）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长（长轴比短轴大10倍以上），属于纤维状蛋白质（fibrous protein），如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质（globular protein），如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。（四）蛋白质的四级结构具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构（quarternary structure）。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基（subunit）。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。亚基之间不含共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基，而亚基本身构象仍可不变。一种蛋白质中，亚基结构可以相同，也可不同。如烟草斑纹病毒的外壳蛋白是由2200个相同的亚基形成的多聚体；正常人血红蛋白A是两个α亚基与两个β亚基形成的四聚体；天冬氨酸氨甲酰基转移酶由六个调节亚基与六个催化亚基组成。有人将具有全套不同亚基的最小单位称为原聚体（protomer），如一个催化亚基与一个调节亚基结合成天冬氨酸氨甲酰基转移酶的原聚体。某些蛋白质分子可进一步聚合成聚合体（polymer）。聚合体中的重复单位称为单体（monomer），聚合体可按其中所含单体的数量不同而分为二聚体、三聚体……寡聚体（oligomer）和多聚体（polymer）而存在，如胰岛素（insulin）在体内可形成二聚体及六聚体。参考资料医学教育网：http://www.med66.com/html/2005/8/hu573852639161850026750.html

蛋白质分子结构分成几个层次蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。一级结构蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点。首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质（多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等）和纤维状蛋白质（角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等），前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面（或称酰胺平面，amide plane）。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，从一个肽键的周围来看，得知：（1）肽键中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键（0.147nm）短，而较一般C=N双键（0.128nm）长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。（2） 肽键的C及N周围三个键角之和均为360°，说明都处于一个平面上，也就是说六个原子基本上同处于一个平面，这就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键，此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成为肽链盘曲折叠的基本单位。（3） 肽键中的C-N既具有双键性质，就会有顺反不同的立体异构，已证实处于反位。2.蛋白质主链构象的结构单元1）α－螺旋Pauling等人对α－角蛋白（α－keratin）进行了X线衍射分析，从衍射图中看到有0.5～0.55nm的重复单位，故推测蛋白质分子中有重复性结构，并认为这种重复性结构为α－螺旋（α－helix）.α－螺旋的结构特点如下：①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合。③相邻两圈螺旋之间借肽键中C=O和H桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸）集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。2）β－片层结构Astbury等人曾对β－角蛋白进行X线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的X线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层（β－pleated sheet）结构或称β－折迭。β－片层结构特点是：①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.3）β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角（β－turn或β－bend）。β－转角中，第一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定。4）无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲（random coil）。

可以的。肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。

蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的空间结构结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。扩展资料：蛋白质组成：1、化学组成（1）单纯蛋白质：仅含有AAs（2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成（3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物2、分子组成基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成蛋白质→_→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸3、元素组成由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。4、功能分类（1）结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白（2）有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白（3）食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质。参考资料：百度百科-蛋白质结构

结构蛋白：构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。分泌蛋白：是指在细胞内合成后，分泌到细胞外起作用的的蛋白质。例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶，消化酶，抗体和一部分激素。注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。

蛋白质按照功能分好几种，酶属于功能性的，结构蛋白是指那些对于特定结构的维持有重要意义的蛋白。比如说细胞桥粒连接的蛋白desmin就是一种结构蛋白。

在低离子强度溶液中，肌动蛋白是球状的单体。肌动蛋白，是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1～5%。功能：①可以与肌球蛋白分子的头部结合而生成肌动球蛋白；②纤维状肌动蛋白可以提高肌球蛋白头部的ATP酶活性。

翻译的起始部位总是在mRNA的5"端，终止密码总是在mRNA的3"端，因此翻译有方向性，蛋白质合成总是从N末端开始，到C末端止。DNA和mRNA逆向，所以，应改为：蛋白质的N端与C端与DNA的3‘端和5"端对应。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。扩展资料：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。参考资料来源：百度百科--蛋白质

1、分泌蛋白是指在细胞内合成后，分泌到细胞外起作用的蛋白质。例如：唾液淀粉酶，胃蛋白酶，消化酶，抗体和一部分激素。注：例如呼吸酶就不属于分泌蛋白。2、构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。扩展资料分泌蛋白：70年代初期，许多研究发现，在编码分泌蛋白的基因中，许多基因的5"端都有一段DNA编码的15～35个氨基酸的疏水性肽片段，这一位于蛋白质N——末端的肽段在成熟的分泌蛋白中并不存在，其功能在于引导随后产生的蛋白质多肽链穿过内质网膜进入腔内。这一段疏水性短肽在蛋白质的内质网——高尔基体——质膜分泌途径中具有重要作用，并被称之为信号肽。结构蛋白：携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白，大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白。血红蛋白就是运输蛋白，它能够携带氧。免疫蛋白有白细胞中的蛋白，还有调节蛋白等，它们中大部分都是以酶的形式存在的，只有少部分以蛋白质形式存在，我们称这一类蛋白质为功能蛋白。参考资料来源：百度百科-分泌蛋白参考资料来源：百度百科-结构蛋白

蛋白质可分为两类:外输性蛋白和内源性蛋白。 1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。 组织蛋白则是一般水平组织的蛋白质，其蛋白质含量很高，也就是俗话说的人造肉。组织蛋白有层片状的质构，断面有细微的气孔，撕开可看到类似肌肉丝的结构，咬一咬有塞牙缝的感觉。在如今肉制品种类十分丰富的市场中，火腿、香肠、午餐肉等都是组织蛋白大显身手之地。通常情况下，上述肉制品要达到现代饮食理念的要求，就要把其蛋白质含量指标提到大大高于其脂肪含量的水平。为解决这个问题，很多厂家的做法是添加分离蛋白和淀粉。加分离蛋白虽能在指标上达到要求，但价格很高，还不能增加肉的感觉；而加淀粉则口感更差，且只起一个填充物的作用。现在有了组织蛋白就可以代替分离蛋白添加到肉制品中，这样不仅能提高肉制品的蛋白质含量，又能吸收多余的脂肪，使其不油不腻而更显肉感，达到经济实惠的目的。此外，在水饺馅、肉丸子中加入一定量的组织蛋白也能起到上述效果。 组织蛋白的蛋白质含量只能说明营养高，并不表明营养全。对于肉类的代用品，它还应含有与肉类相似的氨基酸。最好把花生、大豆和一些坚果类的原料按一定比例搭配，以产生出氨基酸种类齐全的肉制品。由于各种蛋白所要求的工艺条件不同，所以相应技术正在研究 中。 组织蛋白在发达国家已有几十年的历史，而在我国才刚刚起步，很多人对它还很陌生。相信随着加工技术的不断发展，产品的口感、味道和组织状态会更与肉接近，也会越来越被消费者接受。

蛋白质的功能构成细胞和生物体（结构）的重要物质，称为（结构蛋白）对细胞内的化学反应有（催化作用）如（酶）具有（运输）的功能，如（血红蛋白）起（信息）传递作用，能够（调节）机体的生命活动，如（胰岛素）

　　结构蛋白是构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。 　　非结构蛋白与细胞或生物体结构没有直接关联，往往是代谢有关的酶或者功能蛋白。

蛋白质的结构可划分为4个层次,即一级结构、二级结构、三级结构、四级结构.其中,一级结构即基本结构,二级、三级、四级属于空间结构.维持的力：一级：主要是肽键,还有二硫键；二级：是氢键 ；三级：是次级键,包括：二硫键、氢键、盐键、范德华力、疏水作用（主要）；四级：是非共价键,包括：氢键、盐键、范德华力、疏水作用.扩展资料：蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。作用1.构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需；2.部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素；3.生物的免疫作用所必需的物资；4.有些蛋白质会导致食物过敏。化学组成（1）单纯蛋白质：仅含有AAs（2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成（3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物分子组成基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸元素组成：由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。功能分类（1）结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白（2）有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白（3）食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH和FSSP）分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。参考资料：百度百科——蛋白质结构

结构蛋白较稳定，更新慢，所以代谢较慢；功能蛋白更新较快，半寿期短。结构蛋白主要是骨架作用，如胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑） 而功能蛋白作用较多，如抗体的免疫：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。酶的催化：构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。 激素的调节：具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

结构蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，多数的结构蛋白是纤维状蛋白质。非结构蛋白是指由病毒基因组编码的，在病毒复制或基因表达调控过程中具有一定功能，但不结合于病毒颗粒中的蛋白质。结构蛋白质它使得原本液体状态的生物体组分具备一定的硬度和刚性。多数的结构蛋白是纤维状蛋白质，例如肌动蛋白和微管蛋白，他们可溶性的单体通过聚合作用可以形成长的、刚性的纤维，以组成细胞骨架，从而使得细胞具备特定的形状和大小。结构蛋白质举例：1.角蛋白(keratin)就是外胚层细胞的结构蛋白，是动物体的基本支架和外保护成分；又如胶原蛋白(collagen)，它使骨、腱、软骨和皮肤具有一定机械强度。此外，有时也把线粒体上的非催化型的蛋白质包括在内，不过此说尚缺乏统一认识。2.病毒结构蛋白质病毒的结构蛋白是组成成熟的病毒颗粒的结构蛋白 。例如丙型肝炎病毒的核心蛋白（Core），包膜糖蛋白E1和E2。与此对应的是非结构蛋白，非结构蛋白不会被包装进成熟的病毒颗粒，但是对于病毒的复制和组装等过程起非常重要的作用 。例如，HIV病毒的vif，vpu等蛋白。结构蛋白的形成因为结构蛋白本身带有滞留信号，是不分泌出细胞的，所以不像分泌蛋白那样一定会经过内质网、高尔基体，而且必然不会经过细胞膜。扩展资料生理功能1.构造人的身体蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。2.结构物质人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速肌体衰退。3.载体的运输维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白——输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。维持与构成维持机体内的渗透压的平衡：白蛋白。维持体液的酸碱平衡。构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。4.抗体的免疫有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。5.酶的催化构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。6.激素的调节具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长激素是由191个氨基酸分子合成（与生长素无关）。7.胶原蛋白占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）8.能源物质提供生命活动的能量。参考资料来源：百度百科-结构蛋白质参考资料来源：百度百科-非结构蛋白质

结构蛋白和结构多糖的区别与联系如下：构成动物结缔组织和细胞间质的一类蛋白。主要有胶原、弹性蛋白和蛋白多糖。借助这3种成分细胞粘合连接形成组织器官。它们不仅有维持细胞形态、机械支持和负重的功能,而且在防御、保护、营养和修复方面发挥作用。携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白，大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白。血红蛋白就是运输蛋白，它能够携带氧。免疫蛋白有白细胞中的蛋白，还有调节蛋白等，它们中大部分都是以酶的形式存在的，只有少部分以蛋白质形式存在，我们称这一类蛋白质为功能蛋白。结构多糖（polysaccharide）是由糖苷键结合的糖链，至少要超过10个的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物，可用通式(C6H10O5)n表示。由相同的单糖组成的多糖称为同多糖，如淀粉、纤维素和糖原；以不同的单糖组成的多糖称为杂多糖，如阿拉伯胶是由戊糖和半乳糖等组成。多糖不是一种纯粹的化学物质，而是聚合程度不同的物质的混合物。多糖类一般不溶于水，无甜味，不能形成结晶，无还原性和变旋现象。多糖也是糖苷，所以可以水解，在水解过程中，往往产生一系列的中间产物，最终完全水解得到单糖。

蛋白质的结构简式图如下：蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。

结构蛋白：携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白，大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白。血红蛋白就是运输蛋白，它能够携带氧。免疫蛋白有白细胞中的蛋白，还有调节蛋白等，它们中大部分都是以酶的形式存在的，只有少部分以蛋白质形式存在，我们称这一类蛋白质为功能蛋白。功能蛋白：最初的起始过程都是在细胞质的核糖体上合成,然后通过信号肽分选途径有的进入内质网继续合成,有的在细胞质继续合成.一般分泌蛋白都要通过内质网途径通过高尔基体分泌,而结构蛋白本身有滞留信号不会被分泌,通过细胞内的转运途径到达作用点.

细胞膜的结构：流动镶嵌模型.磷脂双分子层构成了膜的基本骨架,蛋白质镶、嵌或贯穿于磷脂双分子层.磷脂分子和大多数蛋白质都是可以运动的,所以说,细胞膜具有流动性. 细胞膜的功能：一、细胞的边界；二、控制物质进出细胞；三、进行细胞间的信息交流 蛋白质的功能：一、结构蛋白：如头发中的蛋白质；二、信息传递、调节作用：如胰岛素可以调节血糖；三、免疫作用：如抗体四、运输作用：如血红蛋白；五、催化作用：如胃蛋白酶.

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白（结构蛋白是构成细胞和生物体结构的重要物质。它使得原本液体状态的生物体组分具备一定的硬度和刚性。多数的结构蛋白是纤维状蛋白质，例如肌动蛋白和微管蛋白，他们可溶性的单体通过聚合作用可以形成长的、刚性的纤维，以组成细胞骨架，从而使得细胞具备特定的形状和大小），是一类小分子碱性蛋白质，有五种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4，它们富含带正电荷的碱性氨基酸，能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。

一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知:(1)中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键(0.147nm)短，而较一般C=N双键(0.128nm)长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。

结构：蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。 功能：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的百分之十八，最重要的还是其与生命现象有关。是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。

蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。

楼主你好！蛋白质的化学结构 1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 1）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。 无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。 主要化学键：氢键。 2）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。 主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 主要化学键：疏水键、氢键、离子键

结构蛋白（指细胞和组织中蛋白质作为一种具有结构功能的组分。）具有一定功能的蛋白质功能蛋白呼吸酶属于功能蛋白结构蛋白质 structural protein 指细胞和组织中蛋白质作为一种具有结构功能的组分。 例如角蛋白(keratin)就是外胚层细胞的结构蛋白，是动物体的基本支架和外保护成分；又如胶原蛋白(collagen)，它使骨、腱、软骨和皮肤具有一定机械强度。 此外，有时也把线粒体上的非催化型的蛋白质包括在内，不过此说尚缺乏统一认识。功能蛋白 携带能够完成人体的生理功能的蛋白质，它们主要是完成人体的各种代谢活动，有催化蛋白，运输蛋白，免疫蛋白，调节蛋白，大多数酶的本质就是蛋白质，而酶能够作某些生理化学反应的催化剂，所以这部分蛋白就是催化蛋白。血红蛋白就是运输蛋白，它能够携带氧。免疫蛋白有白细胞中的蛋白，还有调节蛋白等，它们中大部分都是以酶的形式存在的，只有少部分以蛋白质形式存在，我们称这一类蛋白质为功能蛋白。 结构蛋白指细胞和组织中蛋白质作为一种具有结构功能的组分。血红蛋白和呼吸酶也是在细胞内起作用，但不参与细胞结构的组成

蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。 蛋白质组成 化学组成 （1）单纯蛋白质：仅含有AAs （2）结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 （3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法得到的化合物 分子组成 基本单位：氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成 蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸 元素组成 由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。 功能分类 （1）结构蛋白质：角蛋白，胶原蛋白，弹性蛋白 （2）有生物活性的蛋白质：酶，激素，免疫球蛋白 （3）食品蛋白质：凡可供食用，易消化，无毒和可供人类利用的蛋白质 含蛋白质的食物 1、豆类：腐竹；黄豆。 2、山产类：干口蘑；冬菇。 3、动物内脏类：猪肝；猪血、羊血、牛肝、羊肝、牛蹄筋、猪皮等。 4、肉类：瘦牛肉；酱牛肉，红烧牛肉。 5、家禽类：鸡。 6、水产类：青鱼；带鱼；黄花鱼。 7、蛋类：鸡蛋；鸭蛋。

蛋白质的基本结构是氨基酸。蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。 三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。 四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。 除了这些结构层次，蛋白质可以在多个类似结构中转换，以行使其生物学功能。对于功能性的结构变化，这些三级或四级结构通常用化学构象进行描述，而相应的结构转换就被称为构象变化。

一、蛋白质2113的一级结构蛋白质的一级结构5261(primarystructure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列4102顺序(sequence)，也是蛋白质最1653基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondarystructure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。1.肽键平面(或称酰胺平面，amideplane)。Pauling等人对一些简单的肽及氨基酸的酰胺等进行了X线衍射分析，得出图1-2所示结构，从一个肽键的周围来看，得知:(1)中的C-N键长0.132nm，比相邻的N-C单键(0.147nm)短，而较一般C=N双键(0.128nm)长，可见，肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内。

肌球蛋白、肌动蛋白、肌浆球蛋白等等。他们均属于结构蛋白。希望能帮助你。^__^

1、元素组成由碳，氢，氧，氮，硫，磷，碘，铁，锌等元素组成。2、分子结构构成基本企业：碳水化合物有不一样的AAs根据肽键相连接而成。蛋白中央眎中央胨中央活性多肽中央二肽中央活性多肽中央碳水化合物。3、作用归类1）构造蛋白：角质蛋白，胶原蛋白粉，鱼胶原蛋白。2）有生物活性的蛋白：酶，生长激素，人免疫球蛋白。3）食品蛋白：凡可供服用，易于消化，无毒性和能够人类运用的蛋白。扩展资料：整体结构蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。参考资料来源：百度百科-蛋白质

(一)蛋白质合成的细胞内定位 核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码(核苷酸顺序)翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此,它是肽链的装配机,即细胞内蛋白质合成的场所,细胞合成的蛋白质可分为两类:外输性蛋白和内源性蛋白。 1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。 (二)蛋白质生物合成的简要过程 蛋白质生物合成是一个复杂而重要的生命活动,它在细胞中有粗细的结构基础,进行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的严密组织和准确控制进行的。 蛋白质合成不仅要有合成的场所,而且还必须有mRNA、tRNA、20种氨基酸原料和一些蛋白质因子及酶。Mg、K+离子等参与,并由ATP、GTP提供能量,合成中mRNA是编码2合成蛋白质的模板,tRNA是识别密码子,转运相应氨基酸的工具。核糖体则是蛋白质的装配机,它不仅组织了mRNA和rRNA的相互识别,将遗传密码翻译成蛋白质的氨基酸顺序,并且控制了多肽链的形成,下面看看真核细胞中蛋白质合成的主要步骤,是怎样在细胞内超微结构水平上进行的。 蛋白质生物合成过程可分成三个阶段 1.氨基酸的激素和转运 阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。 2.在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链 氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: (1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。 (2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 (3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。 这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。 合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？ 我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢? 3.信号学说:Signal hypothesis 与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 (1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 (2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。 (3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 (4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。 (5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停状态的蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特异性、暂时性、功能性的。 所以,如信号顺序发生改变,所合成的信号肽不能被受体识别,核糖体就结合不到膜上。

肌动蛋白，是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1～5%。肌球蛋白 （myosin） 肌原纤维粗丝的组成单位。存在于平滑肌中。在肌肉运动中起重要作用。其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。其分子量约为51万。在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。详见http://baike.baidu.com/view/63515.htmhttp://baike.baidu.com/view/688345.htmhttp://zhidao.baidu.com/question/302632081.html （二者区别）