高中生物中说的酶促反应是什么

酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。影响酶催化速度有以下因素：温度。 酸碱度。 酶的浓度。 被催化物质的浓度。

酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。 生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。 基本介绍 中文名 ：酶促反应 外文名 ：Enzyme catalysis 别称 ：酶催化或酵素催化作用 含义 ：由酶作为催化剂进行催化的化学 主要特性,普遍性,特殊性,特点,因素,影响,抑制剂的作用,酶的抑制剂分类,激活剂的作用, 主要特性 普遍性 1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应） 2、可以加快化学反应的速率，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数 3、作用机理都是降低反应的活化能 4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。 特殊性 但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。 在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。 酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。 特点 一、酶促反应具有极高的效率 二、酶促反应具有高度的特异性 酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型： 1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。 2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。 3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。 三、酶活性的可调节性 四、酶活性的不稳定性 因素 温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物 底物浓度对酶反应速度的影响 底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。 影响 在一定的温度和pH条件下，当底物浓度足以使酶饱和的 情况下，酶的浓度与酶促反应速度呈正比关系。右图： pH对酶反应速度的影响 pH对酶促反应速度的影响酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH。 胰蛋白酶大部分酶的活力受其环境pH的影响，在一定pH下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应就会下降，通常称此pH为酶的最适pH。不同酶的最适pH不同。右图：例如：胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.2，胰蛋白酶的最适pH为8.0~9.0，唾液淀粉酶的最适pH为6.8等。动物酶多在pH6.5~8.0之间，植物及微生物多在pH4.5~6.5之间，但也有例外。如：真菌的最适pH为5.0~6.0，多数细菌的最适为6.5~7.5，放线菌的最适在7.5~8.5。 体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。溶液的pH值高于和低于最适pH时都会使酶的活性降低，远离最适pH值时甚至导致酶的变性失活（图）。所以测定酶的活性时，应选用适宜的缓冲液，以保持酶活性的相对恒定。临床上根据胃蛋白酶的最适PH偏酸这一特点，配制助消化的胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸，使其发挥更好的疗效。 pH影响酶活性的主要原因 ：过酸、过碱影响了酶分子的结构，甚至使酶变性失活。 应该注意的是，酶在试管中的最适pH与它在正常细胞中的生理pH值并不一定完全相同。这是因为一个细胞内可能会有几百种酶，不同的酶对此细胞内的生理pH的敏感性不同；也就是说此pH对一些酶是最适pH，而对另一些酶则不是，不同的酶表现出不同的活性。这种不同对于控制细胞内复杂的代谢途径可能具有很重要的意义。 温度对酶促反应速度的影响 化学反应的速度随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快。但温度超过一定范围后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减慢。常将酶促反应速度最大的某一温度范围，称为酶的最适温度 人体内酶的最适温度接近体温，一般为37℃～40℃之间，若将酶加热到60℃即开始变性，超过80℃，酶的变性不可逆。 温度对酶促反应速度的影响在临床实践中具有指导意义。低温条件下，酶的活性下降，但低温一般不破坏酶，温度回升后，酶又恢复活性。所以在管理技术操作中对酶制剂和酶检测标本（如血清等）应放在冰柜中低温保存，需要时从冰柜取出，在室温条件下等温度回升后再使用或检测。温度超过80℃后，多数酶变性失活，临床套用这一原理进行高温灭菌。 酶的最适温度与反应所需时间有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，相反，延长反应时间，最适温度便降低。据此，在生化检验中，可以采取适当提高温度，缩短时间的方法，进行酶的快速检测。 不同的温度对活性的影响不同，但都有一个最适温度。在最适温度的两侧， 反应速度都比较低。右图：温度对酶促反应的影响包括两方面：一方面是当温度升高时，反应速度也加快，这与一般化学反应相同。另一方面，随温度升高而使酶逐步变性，即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，则后一种效应为主，因而酶活性丧失，反应速度下降。 在制备培养基的过程中，可采用高温对培养基进行灭菌，主要是破坏了微生物体内的酶的活性。采用高温灭菌在医学和生活实践中都有较广泛的套用。 在低温的条件下，酶的活性降低，但酶分子的结构一般还会发生改变。所以，人们可以选择在低温下保存酶。在生活实践中人们也经常选择在低温下较长时间保存食品。 抑制剂的作用 通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂，抑制剂通常是小分子化合物，但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂。 酶的抑制剂分类 酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能够用透析，超滤等温和物理手段解除。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失，其抑制作用可以通过透析、超滤等手段解除。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂等。 激活剂的作用 酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂，在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有一定浓度要求，一种酶的激活剂对另一种酶可能是抑制剂，当激活剂的浓度超过一定的范围时，它就成为抑制剂。

酶促反应的特点：酶促反应具有极高的效率；酶促反应具有高度的特异性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。酶促反应的特点1、酶促反应具有极高的效率；2、酶促反应具有高度的特异性；酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：（1）绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。（2）相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。（3）立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。3、酶活性的可调节性；4、酶活性的不稳定性。酶促反应的定义酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。酶促反应的影响因素温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物。底物浓度对酶反应速度的影响：在一定的酶浓度下当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度的关系呈正比关系；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。

酶促反应是一种生化反应，在这种反应中，酶通过催化物质转化为产物来帮助化学反应的进行。酶促反应具有许多特点，使其成为许多生物过程中必不可少的重要组成部分。首先，酶促反应具有高度的专一性。酶只能催化特定的反应，并且只与特定的底物结合。这意味着酶只能识别和转化与其配对的底物，并且不会影响其他化学反应的进行。这种专一性允许生物体精确地控制其化学反应。其次，酶促反应是高度调节的。细胞可以通过调节酶的表达和活性来控制其代谢路径。这种调节可以快速地影响代谢途径的速率，并允许生物体根据需要调整其代谢途径。第三，酶促反应具有高度的效率。由于酶可以大幅降低反应所需的激活能量，因此它们可以加速反应速率，从而显著提高反应效率。在细胞内，酶促反应通常以毫秒或亚毫秒的时间尺度运行。另外，酶促反应是可逆性的。这意味着当特定条件发生改变时，产物可以返回为底物，并且酶也可以催化这个反向反应。这种可逆性允许细胞在需要时快速调整其代谢途径，以满足不同的需求。最后，酶促反应是高度专一和高效的，这使其成为许多医疗和工业应用的重要组成部分。例如，在制药和食品加工领域中，酶广泛用于生产和制造许多不同的产品。

大多数酶促反应是不可逆反应。酶促反应(Enzymecatalysis)又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质，酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应(即可逆反应)，可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数，作用机理都是降低反应的活化能，在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。pH对酶反应速度的影响：pH对酶促反应速度的影响酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH。胰蛋白酶大部分酶的活力受其环境pH的影响，在一定pH下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应就会下降，通常称此pH为酶的最适pH。不同酶的最适pH不同。体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。溶液的pH值高于和低于最适pH时都会使酶的活性降低，远离最适pH值时甚至导致酶的变性失活。所以测定酶的活性时，应选用适宜的缓冲液，以保持酶活性的相对恒定。临床上根据胃蛋白酶的最适PH偏酸这一特点，配制助消化的胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸，使其发挥更好的疗效。

1、高度的催化效率。酶具有极高的催化效率。要比一般催化剂高105～1013倍，这就是为什么生物体内酶含量少而又可催化大量的底物。 2、高度的专一性。一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。 3、酶对底物的专一性通常分为以下几种： （1）绝对特异性(absolutespecifictity)有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。 （2）相对特异性(relativespecificity)一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。 （3）立体异构特异性(stereopecificity)酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。 4、酶活性的可调节性。酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。 5、酶活性的不稳定性。酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。

影响酶促反应的因素有温度，酸碱度，酶浓度，底物浓度，抑制剂和激活剂等。影响酶促反应原因较多，需结合不同情况分析。影响酶促反应的主要原因跟温度相关，酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快，但当温度升版高到权一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。或者是因为酸碱度没有维持在合适范围，也会引起酶活跃性降低。其次，酶浓度、底物浓度、抑制剂、激活剂等，均会影响酶促反应。日常需将必要条件维持在合理范围内，定期体检。酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。酶具有可调节性及不稳定性。

温度、酸碱度、酶浓度、底物浓度、抑制剂。酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。在一定温度、pH条件下，当底物浓度大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。酶活性降低，在测定酶活性时，应避免抑制剂的影响。使酶活性降低或丧失的物质称为抑制剂。抑制分为竞争性抑制和非竞争性抑制，在酶活性测定过程中，应尽量避免抑制剂存在。但在有的反应体系中，加入竞争性抑制剂可以提高工具酶的米氏常数。在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8。

影响酶作用的因素：影响酶促反应的因素常有酶的浓度、底物浓度、ph值、温度、抑制剂、激活剂等.其变化规律有以下特点：①酶浓度对酶促反应的影响：在底物足够,其它条件固定的条件下,反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时,酶促反应的速度与酶浓度成正比,如下图所示.②底物浓度对酶促反应的影响：在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度增加而加快,反应速度与底物浓度近乎：成正比,在底物浓度较高时,底物浓度增加,反应速度也随之加快,但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时,反应速度就达到一个最大值,此时即使再增加底物浓度,反应也几乎不再改变.如下图所示.③ph对酶促反应的影响：每一种酶只能在一定限度的ph范围内才表现活性,超过这个范围酶就会失去活性.其特点如下图中曲线变化所示.在一定条件下,每一种酶在某一定ph时活力最大,这个ph称为这种酶的最适ph.④温度对酶促反应的影响：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时,酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降.在一定条件下,每一种酶在某一定温度时活力最大,这个温度称为这种酶的最适温度

酶促反应的特点：一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。主要特性：普遍性：1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；2、可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；3、作用机理都是降低反应的活化能；4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特殊性：但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。

　　影响酶催化作用的因素有：　　1、温度：　　温度对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：　　（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。　　（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。　　2、pH值：　　pH影响酶促反应速度的原因：　　（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。　　（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。　　（3）pH能影响底物分子的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。　　3、酶的浓度：　　在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。　　当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。　　4、底物浓度：　　在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。　　还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。　　5、激活剂对酶促反应速度的影响 ：　　凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。　　6、抑制剂对酶促反应速度的影响 ：　　能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。　　对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。　　有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。

温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物底物浓度对酶反应速度的影响底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。

底物对酶促反应速度的影响:底物浓度较低时,正比例关系影响(一级反应)底物浓度提高,反应速度还在加快,无、幅度越来越小,混合级反应最后底物浓度再高,反应速度也已经基本不变,说明全部酶分子都已经和底物结合,接近饱和状态(零级反应)温度对酶促反应速度的影响一方面升高温度可以增加活化分子数目,反应速度提高;另一方面温度超过一定范围会导致酶蛋白变性失活,使酶促反应速度降低.酶促反应速度最快时的反应温度称为该酶促反应的最适温度.pH值对酶促反应速度的影响反应体系的pH直接影响到酶和底物的解离状态,从而影响到酶与底物的结合,影响到酶促反应的速度.使酶促反应速度达到最快时的pH值称为酶促反应的最适pH值.抑制剂对酶促反应速度的影响能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂.激活剂对酶促反应速度的影响能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂.

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢;酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

1、pH：在一定pH下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应就会下降。2、温度：在温度较低时，反应的速度随温度增高而加快，在温度超过一定范围后，酶变性且反应速度反而随温度上升而减慢。3、激活剂：不可逆抑制剂引起酶的永久性失活。可逆抑制剂引起酶活性暂时性丧失。4、抑制剂：加入激活剂酶促反应速度增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有浓度的要求。扩展资料1、pH对酶促反应速度的影响，通常为钟形曲线。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。2、酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时反应速度降低，但温度升高后，酶活性可恢复。3、酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶总能在复杂的底物中找到与之作用的底物。参考资料来源：百度百科—酶促反应参考资料来源：百度百科—酶参考资料来源：百度百科—酶促反应动力学

你指的是酶促反应的级联放大作用一般来说，在酶促反应中，受体受到外界的信号刺激（化学活物理）与细胞膜上的G蛋白结合（G蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来），激酶被活化，激酶又使一些酶（别构酶）活性增加或者由无活性变成有活性。使细胞产生相应的反应。所谓的级联放大反应，就是说细胞通过酶事一个微小的信号通过一级一级的酶效果放大。

酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。 　　生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。 ，在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质，但是酶也可以在体外存活，也就为体外进行酶促反应提供了条件。所以也可以发生在胞外。

1.温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。2.酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。3.酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。4.底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。5.抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。6.激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂.

酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。　　调节酶的活性：　　激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。　　反馈抑制调节：　　许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedbackinhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threoninedeaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。　　抑制剂可调节：酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。　　此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。　　其他调节方式：通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。

　　酶促反应速率单位时间内生成的产物的量来表示，另外用单位时间内底物消耗的量来表示，但底物消耗的量不好测，而产物是由零到有生成的量好测，故用单位时间内产物生成的量。 　　酶促反应：(Enzymecatalysis)又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应，生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。 　　速率：是物体运动的快慢，即速率是速度的大小或等价于路程的变化率。在初中物理中被称为速度，但应与高中物理中的速度加以区别。

酶促反应又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶是一种具有特异性的高效生物催化剂,绝大多数的酶是活细胞产生的蛋白质。酶的催化条件温和,在常温、常压下即可进行。酶催化的反应称为酶促反应,要比相应的非催化反应快103-107倍。酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度和底物(即反应物)浓度以及其他因素的关系。在底物浓度很低时酶促反应是一级反应;当底物浓度处于中间范围时,是混合级反应;当底物浓度增加时,向零级反应过渡因素温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物pH对酶反应速度的影响pH对酶促反应速度的影响酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH。胰蛋白酶大部分酶的活力受其环境pH的影响，在一定pH下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应就会下降，通常称此pH为酶的最适pH。不同酶的最适pH不同。右图：例如：胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.2，胰蛋白酶的最适pH为8.0~9.0，唾液淀粉酶的最适pH为6.8等。动物酶多在pH6.5~8.0之间，植物及微生物多在pH4.5~6.5之间，但也有例外。如：真菌的最适pH为5.0~6.0，多数细菌的最适为6.5~7.5，放线菌的最适在7.5~8.5。体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。溶液的pH值高于和低于最适pH时都会使酶的活性降低，远离最适pH值时甚至导致酶的变性失活。所以测定酶的活性时，应选用适宜的缓冲液，以保持酶活性的相对恒定。临床上根据胃蛋白酶的最适PH偏酸这一特点，配制助消化的胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸，使其发挥更好的疗效。pH影响酶活性的主要原因过酸、过碱影响了酶分子的结构，甚至使酶变性失活。应该注意的是，酶在试管中的最适pH与它在正常细胞中的生理pH值并不一定完全相同。这是因为一个细胞内可能会有几百种酶，不同的酶对此细胞内的生理pH的敏感性不同；也就是说此pH对一些酶是最适pH，而对另一些酶则不是，不同的酶表现出不同的活性。这种不同对于控制细胞内复杂的代谢途径可能具有很重要的意义。

酶促反应的特点包括以下：酶对底物具有极高的催化效率，且反应条件温和；酶对底物具有高度的特异性；酶具有可调节性和酶具有不稳定性。拓展资料如下：酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶是一种具有特异性的高效生物催化剂,绝大多数的酶是活细胞产生的蛋白质。酶的催化条件温和,在常温、常压下即可进行。酶催化的反应称为酶促反应,要比相应的非催化反应快103-107倍。酶促反应动力学简称酶动力学,主要研究酶促反应的速度和底物(即反应物)浓度以及其他因素的关系。在底物浓度很低时酶促反应是一级反应;当底物浓度处于中间范围时,是混合级反应;当底物浓度增加时,向零级反应过渡。在一定的温度和pH条件下，当底物浓度足以使酶饱和的情况下，酶的浓度与酶促反应速度呈正比关系。

温度对酶促反应的影响包括两方面：一方面是当温度升高时，反应速度也加快，这与一般化学反应相同。另一方面，随温度升高而使酶逐步变性，即通过减少有活性的酶而降低酶的反应速度。在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，则后一种效应为主，因而酶活性丧失，反应速度下降。

1、用酵母发面的时候，保持面团适当的温度（比如40°C）以保持酵母菌的酶促反应的高活性。使用加酶洗衣粉时用温水，也是一样的道理。2、发高烧时，人体的一些机能会不正常（比如消化甚至心跳），很大程度上因为体温高于了人体的酶的最适温度，导致相应的酶促反应难以正常进行。3、人们也经常选择在低温下较长时间保存食品是因为在低温的条件下，酶的活性降低，但酶分子的结构一般还会发生改变。所以，人们可以选择在低温下保存酶。4、临床上根据胃蛋白酶的最适PH偏酸这一特点，配制助消化的胃蛋白酶合剂时加入一定量的稀盐酸，使其发挥更好的疗效。扩展资料：酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去，等等。由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题。此时酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶。但由于酶在生物体内的含量很低，因此，工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的。一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂。另外，人们正在研究酶的人工合成。总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景。参考资料来源：百度百科-酶参考资料来源：百度百科-酶促反映

酶促反应速率是用酶做催化剂分解底物的快慢程度,反应速率是不一定用酶做催化剂的,比如分解过氧化氢的那个实验用氯化铁溶液做对照实验,而酶活性是在一定条件（温度、Ph）下酶分解底物的能力高低,可以用酶促反应速率的大小来判断酶活性的大小.

酶促反应速率和酶的活性、底物浓度都有关。当底物浓度相同时，酶活性大，酶促反应速率大。当酶活性相同时，底物浓度大，酶促反应速率大

酶活性酶催化特定化学反应的能力酶促反应速率酶反应进行的快慢程度

正确答案:A解析：本题考查竞争性抑制剂对酶促反应的影响,竞争性抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，K[XBzm.gif]↑，V[XBzmzazx.gif]不变。

酶促反应指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。影响酶促反应的因素有温度，酸碱度，酶浓度，底物浓度，抑制剂和激活剂等。影响酶促反应的因素1.温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。2.酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。3.酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。4.底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著；当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。5.抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。6.激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。

高中生物中，酶促反应一般都不能称为可逆反应，可逆反应要求条件要一致，而酶促反应一般很难做到，比如合成和水解反应所需要的酶就不同：合成反应需要合成酶，水解反应需要水解酶。

酶促反应特点：一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性

1、酶的浓度假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s，在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s，但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。2、底物浓度底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。3、PH和温度对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。因此，PH和温度均影响酶的活性。4、抑制剂和激活剂该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。拓展资料：酶浓度的调节方式：酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。1、调节酶的活性激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。2、反馈抑制调节许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。

酶促反应的特点与机制 酶与一般催化剂相比的共性 用量少而催化效率高 能催化热力学上允许进行的化学反应 而不能实现那些热力学上不能进行的反应 能缩短反应达到平衡所需的时间 而不能改变平衡点 一般情况下 对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同 反应前后没有质和量的改变 第二节 酶促反应的特点与机制 高效性 酶的催化作用可使反应速度提高106-1012倍例如 过氧化氢分解H2O2—H2O+O2用Fe+催化 效率为6*10-4mol/mol.S， 而用过氧化氢酶催化 效率为6*106mol/mol.S。用？-淀粉酶催化淀粉水解 1克结晶酶在65？C条件下可催化2吨淀粉水解 第二节 酶促反应的特点与机制 特异性酶的专一性Speciflcity又称为特异性 是指酶在催化生化反应时对底物以及对反应方向的选择性 第二节 酶促反应的特点与机制 催化条件温度范围为20-40？C。第二节酶催反应的特点与机制 酶的活性可以被调节酶的活性可以被调节和控制 在生物体可以通过多种方式调节酶的活性 从而使体内的各种新陈代谢能够相互协调 许多因素可以影响或调节酶的催化活性 如代谢物 对酶分子的共价修饰 酶蛋白的合成改变等 第二节 酶促反应的特点与机制 酶易变性失活 酶是蛋白质 所以在某些理化因子的作用下易变性失活 第二节 酶促反应的特点与机制 三点结合 的催化理论 酶与底物的结合处至少有三个点 而且只有一种情况是完全结合的形式 只有这种情况下 不对称催化作用才能实现 第二节酶催反应的特点与机制 锁钥学说整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的 酶表面具有特定的形状 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 第二节酶催反应的特点与机制 诱导契合学说 酶不具有与底物相识别的固定构象 当底物与

①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍 ②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应 ③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感 ④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征 ⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节

酶促反应具有极高的效率；酶促反应具有高度的特异性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。酶促反应（Enzyme catalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。 特点 一、酶促反应具有极高的效率； 二、酶促反应具有高度的特异性； 酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型： 1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。 2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。 3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。 三、酶活性的可调节性； 四、酶活性的不稳定性。

酶促反应指的是由酶作为催化剂催化进行的化学反应。生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。

由酶作为催化剂进行催化的化学反应。　　生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，即具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。影响酶催化速度有以下因素：温度。酸碱度。酶的浓度。被催化物质的浓度。

分类: 教育/科学 >> 科学技术 解析: a、具有一般催化剂的性质 加速化学反应的进行，而其本身在反应前后没有质和量的改变，不影响反应的方向，不改变反应的平衡常数 b、具极高的催化效率。 一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107-20倍c、高度的专一性ue004 一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。 酶对底物的专一性通常分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性(absolute specificity)指一种酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。相对特异性(relative specificity)指一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。一种酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性(stereospecificity)。如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。 d、酶活性的可调节性ue004 酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。ue004 e、酶活性的不稳定性ue004 酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。ue003 f、酶促反应的序列酶促反应具有很高的特异性，产物和底物各不相同。一个细胞可以同时进行数百种甚至更多的酶促反应，这些反应不是独立的，而是相互联系的，并形成序列。每个序列都有自己的生物功能，如葡萄糖的氧化等，多个序列反应进而组合而成细胞的代谢网络。酶促反应通过产物—底物连接起来的特征具有重要的生物学意义：它使细胞中物质和能的代谢是高度严格有序的，它规定了细胞中的化学反应总是沿着特定路线进行。 g、酶的抑制剂（Enzyme inhibitors）： 抑制酶的活性，或使酶分子本身受到破坏，但不引起酶蛋白变性的物质的化学物质。 h、别构作用

酶促反应的特点：一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。主要特性：普遍性：1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；2、可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；3、作用机理都是降低反应的活化能；4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。特殊性：但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。酶是生物体内进行各种化学反应最重要的物质。

特点:一，酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性

影响酶促反应的因素有温度，酸碱度，酶浓度，底物浓度，抑制剂和激活剂等。影响酶促反应原因较多，需结合不同情况分析。影响酶促反应的主要原因跟温度相关，酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快，但当温度升版高到权一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。或者是因为酸碱度没有维持在合适范围，也会引起酶活跃性降低。其次，酶浓度、底物浓度、抑制剂、激活剂等，均会影响酶促反应。日常需将必要条件维持在合理范围内，定期体检。酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。酶具有可调节性及不稳定性。

温度、酸碱度、酶浓度、底物浓度、抑制剂。酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。在一定温度、pH条件下，当底物浓度大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。酶活性降低，在测定酶活性时，应避免抑制剂的影响。使酶活性降低或丧失的物质称为抑制剂。抑制分为竞争性抑制和非竞争性抑制，在酶活性测定过程中，应尽量避免抑制剂存在。但在有的反应体系中，加入竞争性抑制剂可以提高工具酶的米氏常数。在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8。

一、酶促反应具有极高的效率 二、酶促反应具有高度的特异性　　酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：　　1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。　　2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。　　3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。　　三、酶活性的可调节性　　四、酶活性的不稳定性

酶促反应具有极高的效率，而且酶促反应具有高度的特异性。x0dx0a酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：x0dx0a1.绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。x0dx0a2.相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。x0dx0a3.立体异构特异性一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。

酶促反应速率如下：（1）酶浓度在一定温度、pH条件下，当底物浓度大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。（2）底物浓度在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。底物浓度很低时，反应速度与底物浓度成正比；底物浓度再增加，反应速度的增加趋缓；当底物浓度达某一值后，反应速度达到最大，反应速度不再增加。米-曼方程式：简称米氏方程，可表示为V=Vmax[S]／(Km+[S])，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数，[S]为底物浓度。Km与Vmax的意义：①Km等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度；②Km可表示酶与底物的亲和力。Km值大，酶与底物的亲和力低；③Km为酶的特征性常数，Km值与酶的浓度无关。Km值的单位为mmol／L；④Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶总浓度成正比。（3）温度酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37℃左右。（4）pH酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8；肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。

酶的活性与酶促反应速率没有关系。酶的活性说的是酶本身的特性：专一性、高效性、适宜条件性。酶促反应速率说的是酶的催化作用。底物浓度增加时酶促反应速率加快，但当底物浓度增加时酶的活性不会有变化。酶的活性跟底物浓度没有关系，这两者只会影响酶促反应的反应速率。酶的活性只跟它本身及其所处环境条件（如温度等）有关。扩展资料：pH影响酶活性的主要原因过酸、过碱影响了酶分子的结构，甚至使酶变性失活。温度对酶促反应速度的影响：化学反应的速度随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快。但温度超过一定范围后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减慢。常将酶促反应速度最大的某一温度范围，称为酶的最适温度。人体内酶的最适温度接近体温，一般为37℃～40℃之间，若将酶加热到60℃即开始变性，超过80℃，酶的变性不可逆。抑制剂的作用：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂，抑制剂通常是小分子化合物，但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂。酶的抑制剂分类：酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能够用透析，超滤等温和物理手段解除。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失，其抑制作用可以通过透析、超滤等手段解除。可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂等。激活剂的作用：酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂，在酶促反应体现中加入激活剂可导致反应速率增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有一定浓度要求，一种酶的激活剂对另一种酶可能是抑制剂，当激活剂的浓度超过一定的范围时，它就成为抑制剂。参考资料来源：百度百科-酶促反应参考资料来源：百度百科-酶

酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，即具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性。楼层: 1 [思路分析]酶促反应就是指由酶充当催化剂的反应,a、具有一般催化剂的性质加速化学反应的进行，而其本身在反应前后没有质和量的改变，不影响反应的方向，不改变反应的平衡常数。 b、具极高的催化效率。一般而论，酶促反应速度比非催化反应高107~20倍，例如，反应 H2O2+H2O2→2H2O+O2 在无催化剂时，需活化能18,000卡/克分子；当胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶存在时，仅需活化能2,000卡/克分子以下。 c、高度的专一性一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。酶对底物的专一性通常分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性(absolute specificity)指一种酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。相对特异性(relative specificity)指一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。一种酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性(stereospecificity)。如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。对于特异性的性质可以通过酶-底物学说来解释。该学说由1913年，L. Michaelis 和M. Menton提出，d、酶活性的可调节性酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

　　影响酶催化作用的因素有：　　1、温度：　　温度对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：　　（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。　　（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。　　2、pH值：　　pH影响酶促反应速度的原因：　　（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。　　（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。　　（3）pH能影响底物分子的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。　　3、酶的浓度：　　在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。　　当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。　　4、底物浓度：　　在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。　　还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。　　5、激活剂对酶促反应速度的影响 ：　　凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。　　6、抑制剂对酶促反应速度的影响 ：　　能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。　　对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。　　有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。

影响酶促反应速率的主要因素有温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物。其中底物浓度对酶反应速度的影响：底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。扩展资料抑制剂的作用：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂，抑制剂通常是小分子化合物，但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂。酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶的永久性失活，其抑制作用不能够用透析，超滤等温和物理手段解除。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起酶活性暂时性丧失，其抑制作用可以通过透析、超滤等手段解除。参考资料来源：百度百科——酶促反应