氨基酸脱氧氨基作用名词解释

脱氨基 （英语：Deamination，亦可称为 脱氨作用 或 去胺作用（台湾学术界说法） ）是指移除分子上的一个氨基。人类的肝脏经由脱氨作用将胺基酸分解，当胺基酸的氨基被去除之后，会转变成氨。由碳及氢所组成的残余部分，则回收或氧化产生能量。对人体而言，氨具有毒性，因此某些酵素将会在尿素循环中将二氧化碳分子附加其上，使氨转变成尿素或尿酸。之后这些尿素及尿酸再经由尿液排出体外。 基本介绍 中文名 ：脱氨基 外文名 ：Deamination 别称 ：脱氨作用或去胺作用 分类 ：代谢-取代反应 定义,背景知识,简介,方法, 定义 脱氨基作用 就是胺基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH 3 的过程。 背景知识 胺基酸的种类是由-R基决定的 。人体在酶的作用可以把一些胺基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种胺基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须胺基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种胺基酸转变成另一种人体可利用的物质。 众所周知，胺基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的胺基酸上的氨基从这个胺基酸上脱离，与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的胺基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，胺基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。 转氨基作用指的是一种胺基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是胺基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是胺基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。 结果是生成了一种非必需胺基酸和一种新的α-酮酸。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化。磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。它们是肝炎诊断和预后的指标之一。 体内大部分胺基酸都可以参与转氨基作用，例外：赖氨酸，脯氨酸和羟脯氨酸。鸟氨酸（Ornithine）的δ-氨基也可通过转氨基作用被脱掉。 简介 脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内胺基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种胺基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在胺基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种胺基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。 现在认为，至少在动物体内，大部分胺基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些胺基酸。 方法 (1)氧化脱氨基作用：胺基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及胺基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD + 或NADP + 为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH 3 。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他胺基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。 (2)转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。此酶催化一些胺基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的胺基酸，原来的胺基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数胺基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体记忆体在许多的转氨酶，不同胺基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。 (3)联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-胺基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH 3 产生，未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，可达到真正脱氨基的目的，这一反应过程称为联合脱氨基作用。 (4)肌肉中，通过嘌呤核苷酸循环使许多胺基酸脱去氨基。

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

4种。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程。这是氨基酸在体内分解的主要方式。参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种，它们的结构不同，脱氨基的方式也不同，主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等，以联合脱氨基最为重要。(一)氧化脱氨基作用(oxidativedeamination)氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程。不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamatedehydrogonase)催化氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶，以nad+或nadp+作为辅酶。氧化反应通过谷氨酸cα脱氢转给nad(p)+形成αue011亚氨基戊二酸，再水解生成αue011酮戊二酸和氨(图7－2)。谷氨酸脱氢酶为变构酶。gdp和adp为变构激活剂，atp和gtp为变构抑制剂。在体内，谷氨酸脱氢酶催化可逆反应。一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△g°′≈30kj·malue0111)，因为高浓度氨对机体有害，此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度。但当谷氨酸浓度高而nh3浓度低时，则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成。(二)转氨基作用转氨基作用(transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的αue011酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamicpyruvictransaminase,gpt)和谷丙转氨酸(glutamicoxaloacetictransaminase，got)活性。转氨基作用是可逆的，该反应中△g°′≈0，所以平衡常数约为1。反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而，转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径。

丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉，这步反应产生2分子的NADH，相当于生成5分子ATP。具体的反应过程是：各种氨基酸先与α-酮戊二酸在转氨酶的催化下进行转氨基作用，将氨基转给α-酮戊二酸生成谷氨酸，本身变成相应的α-酮酸。然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下进行氧化脱氨基，生成氨和α-酮戊二酸，该过程可逆。由转氨酶和谷氨酸脱氢酶所催化的总反应为：α-氨基酸+NAD+（或NADP+）+H2O→NH4++α- 酮酸+NADH（或NADPH）+H+在上述过程中，转氨基反应由转氨酶催化。转氨酶多以α-酮戊二酸为氨基受体，对氨基供体要求不严，各种氨基酸都可以。最重要的转氨酶是谷氨酸转氨酶，它催化氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和L-谷氨酸。转氨酶催化的反应都是可逆的，辅基是VB6成份，磷酸吡多醛（PLP）和磷酸吡多胺经过相互转换传递氨基。各种器官都可以进行转氨基作用，以肝脏和心脏的转氨酶活性最高。[1]氧化脱氨基反应由谷氨酸脱氢酶催化，反应可逆。转氨基作用生成的谷氨酸在谷氨酸脱氢酶催化下进行氧化脱氨，游离出的氨进入尿素循环。谷氨酸脱氢酶很特殊，它既能利用NAD+，又能利用NADP+。脊椎动物的谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，酶活性受到变构调节。GTP和ATP是变构抑制剂，GDP和ADP是变构激活剂，因此，细胞能荷的降低加速氨基酸的氧化降解。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。

脱氨基作用,细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应,是机体内氨基酸代谢的第一步.脱氨基作用有氧化脱氨,转氨,联合脱氨和非氧化脱氨等方式.其中以联合脱氨基最为重要.氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中,动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物,但并不普遍.生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应.这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物.脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的,反应产物是对应的酮基化合物.在氨基酸的分解代谢中,L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要.因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨,催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高.现在认为,至少在动物体内,大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的,也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸. 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程. 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶.　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶,其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强,能催化L-谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸. 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的.当谷氨酸浓度高时,则向分解方向进行.由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸,因此不是体内理想的脱氨基过程. 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在.催化转氨基作用的酶,称为氨基转移酶或简称转氨酶.它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上. 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸,它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应,除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外,其他氨基酸都可参与氨基的转移作用.只要体内存在相应的酮酸,就可合成某种氨基酸,这是体内合成非必需氨基酸的主要途径.　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT）,又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要. 　　健康成人各组织中GOT和GPT活性 　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　 　　组织名称　GOT　GPT　 　　单位/每克湿组织　单位/每克湿组织 　　──────────────────────────────　 　　心　脏　156000　7100　 　　肝　脏　142000　44000　 　　骨 骼 肌　99000　4800　 　　肾　脏　91000　19000　 　　胰　腺　28000　2000　 　　脾　脏　14000　1200 　　肺　脏　10000　700　 　　血　清　20　16 　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 　　氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸,并没有真正脱去氨基.各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸.谷氨酸脱氢酶活性强,分布广（除肌肉组织外）,因此在体内脱氨基作用,主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的.　由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱,难于进行联合脱氨基作用.现已知在肌肉组织中,氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后,是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基,生成天冬氨酸,天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸）,后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸水解脱氨,又回到肌苷酸.延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸.肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应. 　　在生物体内,除上述主要脱氨基方式外,个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式.如丝氨酸的脱水脱氨基作用,天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等.

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α

1、性质不同：转氨是一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。脱氨基是移除分子上的一个氨基。[1]人类的肝脏经由脱氨作用将氨基酸分解。2、作用不同：转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。3、方法不同：肌肉中通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化，磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。扩展资料：脱氨基注意事项：1、体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸。2、进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸，或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。3、转氨基作用是可逆的，所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而转氨基作用也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。参考资料来源：百度百科-脱氨基参考资料来源：百度百科-转氨

氨基酸脱氨基的方式：氨基酸分解代谢的第一步是脱氨基作用。主要作用方式是氧化脱氨基。催化谷氨酸生成酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶能参与谷氨酸的氧化脱氨基作用，能完成其他氨基酸的脱氨基作用，这是氨基酸最主要的脱氨基方式。 氨基酸脱氨基的特点：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。

蛋白质的脱氨基作用是指：氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH3的过程。脱氨基作用的结果是破坏了氨基酸，使蛋白质中的氨基酸的数目减少。2.蛋白质分解代谢是指：蛋白质在细胞内被蛋白酶或肽酶水解成氨基酸的过程。所以，二者在结果上是不同的，脱氨基作用是破坏了氨基酸，而蛋白质分解代谢是使蛋白质水解形成氨基酸。

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

大脑主要脱氨基方式是：D-氨基酸氧化脱氨基作用。肌肉(骨骼肌和心肌)主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：氨基酸经过转氨基作用(一次或多次)把氨基交给草酰乙酸，生成天冬氨酸；后者与次黄嘌呤核苷酸(IMP)反应生成腺嘌呤代琥珀酸，再裂解出延胡索酸和腺嘌呤(AMP)。

氨基酸最主要的脱氨基方式是联合脱氨基。首先，氨基酸是蛋白质的基本组成单位，如果人体中缺乏任何一种必需氨基酸，会使机体不能顺利地合成蛋白质，影响机体的代谢障碍等。其次，酶、激素还有部分的维生素都是由蛋白质组成的成分，例如胃蛋白酶、生长激素、胰岛素等。而酶、激素、维生素在调节生理机能，催化代谢过程中起着十分重要的作用。氨基酸可以转化成脂肪或糖，氨基酸分解代谢最终会转变成糖和脂肪，或进入三羧酸循环，氧化分解成二氧化碳和水，并释放出能量。联合脱氨基作用：联合脱氨基作用是转氨基作用，与谷氨酸脱氢作用的结合也被称作转氨脱氢作用。机体内的大多数氨基酸，通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用。两种方式联合起来进行脱氨基称为联合脱氨基，联合脱氨基作用是动物体内。氨基酸脱氨基作用的主要方式，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。它是体内最主要的脱氨反应，也是肝肾等组织的主要脱氨途径。联合脱氨基的全过程是可逆的，因此它不仅是氨基酸一般分解代谢的第一步。而且其逆反应也成为体内，合成新的非必需氨基酸的主要途径。

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。　　（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。　　（三）转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。　　（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和glu，然后在l-glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。哎呀这些东西都是老师讲过的，网上也能搜到，真懒

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸

你好！转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。打字不易，采纳哦！

转氨基,是由一种氨基酸变成另一种氨基酸，但只能转成非必须氨基酸，主要在肝脏中完成 脱氨基，是在糖类和脂肪不足时，蛋白质脱去一个氨基，含氮部分行成氨，氨在肝脏形成尿素，不含氮部分，氧化分解供能，脱氨基很难发生，癌症患者，就是经过脱氨基消耗本身的蛋白质，最后死亡

氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用。

氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在，但是单靠转氨作用并不能最终脱掉氨基。当前联合氨基酸作用有两个内容：其一是指氨基酸的α－氨基借助转氨作用，转移到α－酮戊二酸的分子上，生成相应的α－酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α－酮戊二酸，同时释放出氨。其二是嘌呤核苷酸的联合脱氨基作用，这一过程的内容是：次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸作用形成中间产物腺苷酸代琥珀酸（adenylsuccinate），后者在裂合酶的作用下，分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸，腺嘌呤核苷酸（腺苷酸）水解后即产生游离氨和次黄嘌呤核苷酸。（在机体的骨骼肌、心肌和脑组织中以此种联合脱氨方式为主）综上所述，联合脱氨基作用包括四个大方面：1 氨基酸通过转氨基作用脱去氨基2 L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基3 氨基酸通过嘌呤和谷氨酸循环脱去氨基4氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基

1.蛋白质的脱氨基作用是指：氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下，将氨基脱下来成为NH3的过程。脱氨基作用的结果是破坏了氨基酸，使蛋白质中的氨基酸的数目减少。2.蛋白质分解代谢是指：蛋白质在细胞内被蛋白酶或肽酶水解成氨基酸的过程。所以，二者在结果上是不同的，脱氨基作用是破坏了氨基酸，而蛋白质分解代谢是使蛋白质水解形成氨基酸。

【答案】：D联合脱氨基是体内脱氨基的主要方式，肝肾等组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性较高，主要以联合脱氨基方式进行。肌肉组织由于L-谷氨酸脱氢酶活性低，不能L-谷氨酸氧化脱氨成a-酮戊二酸，主要通过嘌呤核苷酸循环方式脱去氨基。

是相应的酮酸,例如像谷氨酸生产α-酮戊二酸、丙氨酸生成丙酮酸、天冬氨酸生成草酰乙酸等.

转氨基：α-氨基酸的氨基可逆的转移给α-酮酸，生成新的α-酮酸和另一种氨基酸。氧化脱氨基：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸。联合脱氨基：分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基，转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。

氨基酸的脱氨基作用是指细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。 脱氨基作用有一下四种： 1、氧化脱氨作用：普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨作用主要在肝脏进行； 2、非氧化脱氨作用：常见于微生物，但并不普遍存在。此过程需要脱氨酶的催化作用； 3、转氨作用：此类反应在许多含有氨基的化合物在分解代谢过程中都有此反应； 4、联合脱氨作用：此类反应需要的化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及其衍生物。

嘌呤核苷酸循环在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。这就是嘌呤核苷酸循环。概述嘌呤核苷酸循环 由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低，氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基，但可通过转氨基反应与嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)的联合脱去氨基。在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基，生成的 IMP及延胡索酸可再参加循环。由此可见，此过程实际上也是另一种形式的联合脱氨基作用。

在脱氨基作用中，肝脏中最常见的方式是： A.氧化脱氨基作用B.转氨基作用C.联合脱氨基作用D.嘌呤核苷酸循环E.以上都不是正确答案：C

联合脱氨基作用有两种方式，一种是以谷氨酸脱氢酶为中心，另一种是以嘌呤核苷酸循环为中心。谷氨酸脱氢酶在体内分布广、活性强，因此第一种联合脱氨基作用是体内大部分细胞的主要脱氨基方式，而在骨骼肌、心肌、肝脏以及脑细胞中可能是以嘌呤核苷酸循环为主，即第二种联合脱氨基作用。其它的脱氨基作用要么其关键酶分布范围小，要么活性低，因此都不是主要的脱氨基作用。

氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下,将氨基脱下来成为NH3的过程. 高三生物课本上有明确的概念 氨基酸的种类是由氨基决定的 人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡 而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种可以让人利用的东东出来 你要是学生的话可以多看课本的啊众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离，与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸，而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。 生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸

氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及非氧化脱氨基作用等四种方式。 α—氨基酸在酶的催化下氧化生成α—酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用。 在酶的催化下，一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上，从而形成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。催化此种反应的酶称为转氨酶。大多数转氨酶的平衡常数接近1.0，所以转氨反应都可以逆行，它不仅可使氨基酸脱去氨基形成酮酸，还可使另一个酮酸转变成氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的重要途径。

脱氨基作用:氨基酸中的氨基在脱氨酶的作用下,将氨基脱下来成为NH3的过程.

体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合。 由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基。嘌呤核苷酸循环是骨骼肌、心肌、肝脏以及脑的主要脱氨方式。

氨基酸的脱氨基作用是指细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应。是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.哎呀这些东西都是老师讲过的,网上也能搜到,真懒

可在体内大多数组织细胞中进行，主要在肝脏中进行 第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。1、 催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）（1）、L—氨基酸氧化酶有两类辅酶，E—FMNE—FAD（人和动物）对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、 Thr）、二羧a.a（ Glu、 Asp）、二氨a.a （Lys、 Arg）真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。（3）、Gly氧化酶 E-FAD使Gly脱氨生成乙醛酸。（4）、D-Asp氧化酶E-FADE-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+ P220 反应式：真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。 （大多数在微生物的中进行）①还原脱氨基（严格无氧条件下）②水解脱氨基③脱水脱氨基④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。⑥脱酰胺基作用谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+ H2O →谷氨酸+ NH3天冬酰胺酶：天冬酰胺 + H2O → 天冬氨酸 + NH3谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中 转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用P 225结构式：次黄嘌呤核苷一磷酸（IMP）、腺苷酸代琥珀酸、腺苷酸P226 图16-4通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主

（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α?酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要.(一)氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)　　氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脱氢的同时脱去氨基的过程.　　不需氧脱氢酶催化的氧化脱氨基作用　　谷氨酸在线粒体中由谷氨酸脱氢酶(glutamate dehydrogonase)催化氧化脱氨.谷氨酸脱氢酶系不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+作为辅酶.氧化反应通过谷氨酸Cα脱氢转给NAD(P)+形成α?亚氨基戊二酸,再水解生成α?酮戊二酸和氨(图7－2).　　谷氨酸脱氢酶为变构酶.GDP和ADP为变构激活剂,ATP和GTP为变构抑制剂.　　在体内,谷氨酸脱氢酶催化可逆反应.一般情况下偏向于谷氨酸的合成(△G°′≈30kJ·mal?1),因为高浓度氨对机体有害,此反应平衡点有助于保持较低的氨浓度.但当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时,则有利于脱氨和α酮戊二酸的生成.(二)转氨基作用　　转氨基作用(Transamination)指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸,生成相应的α?酮酸和一种新的α-氨基酸的过程.　　体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨.参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中,除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用,其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用.转氨基作用最重要的氨基受体是α?酮戊二酸,产生谷氨酸作为新生成氨基酸：进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸,生成α?酮戊二酸和天冬氨酸：或转给丙酮酸.生成α?酮戊二酸和丙氨酸,通过第二次转氨反应,再生出α?酮戊二酸.因而体内有较强的谷草转氨酸(glutamic pyruvic transaminase,GPT)和谷丙转氨酸(glutamic oxaloacetic trans aminase,GOT)活性.　　转氨基作用是可逆的,该反应中△G°′≈0,所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度.因而,转氨基作用也是体内某些氨基酸(非必需氨基酸)合成的重要途径.

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸和氨，α-酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸。体内有多种转氨酶，其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要。由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环过程，氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸;天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催

1、性质不同：转氨是一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。脱氨基是移除分子上的一个氨基。[1]人类的肝脏经由脱氨作用将氨基酸分解。2、作用不同：转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。脱氨基作用是细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。3、方法不同：肌肉中通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化，磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。扩展资料：脱氨基注意事项：1、体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。参与蛋白质合成的20种α-氨基酸中，除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和脯氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特异的转氨酶催化参加转氨基作用。转氨基作用最重要的氨基受体是αue011酮戊二酸，产生谷氨酸作为新生成氨基酸。2、进一步将谷氨酸中的氨基转给草酰乙酸，生成αue011酮戊二酸和天冬氨酸，或转给丙酮酸。生成αue011酮戊二酸和丙氨酸，通过第二次转氨反应，再生出αue011酮戊二酸。3、转氨基作用是可逆的，所以平衡常数约为1.反应的方向取绝于四种反应物的相对浓度。因而转氨基作用也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。参考资料来源：百度百科-脱氨基参考资料来源：百度百科-转氨

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径.体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式.所谓联合脱氨基,是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸,谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨,α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用.上述联合脱氨基作用是可逆的,所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径.催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶,其辅酶是维生素B6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,此酶催化某一氨基酸的α 氨基转移到另一种α酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸.体内有多种转氨酶,其中谷丙转氨酶(GPT或ALT)和谷草转氨酶(GOT或AST)最为重要.由于骨骼肌和心肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性弱,难于进行联合脱氨基作用,该组织的氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用.嘌呤核苷酸循环过程,氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸带琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基.由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用.

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用。2、转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶（转氨酶）催化的。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶。3、联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。扩展资料氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

方式：基酸脱H形成亚氨基酸和H+。然后有两种方式，一是脱NH4+生成酮酸和NH4+；一是氧化生成H2O2，最终生成H2O。途径：一种方式是氨基酸（甲）与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后二者再在谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸、H+和NH4+；另一种方式是嘌呤核苷酸循环。氨基酸的种类是由-R基决定的。人体在酶的作用可以把一些氨基酸的氨基转换成别的氨基，那样的话就变成另外一种氨基酸了。这样的话可以给人体造出一些必须氨基酸来维持人体的营养的平衡。而脱氨基就是把这种氨基酸转变成另一种人体可利用的物质。扩展资料：转氨基作用指的是一种氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。参考资料来源：百度百科——脱氨基

是联合脱氨。脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式，其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。扩展资料：众所周知，氨基酸是由一个氨基，一个羧基，一个附属基（R基），还有一个氢原子，同时连在一个碳原子上形成的，转氨基和脱氨基同时发生在蛋白质的代谢中，转氨基--就是蛋白质在消化道内被分解后，形成的氨基酸上的氨基从这个氨基酸上脱离。与另一种物质（多数情况下是丙酮酸）结合形成新的氨基酸（与丙酮酸反应则生成谷氨酸），而脱氨基是脱去的氨基在体氧化分解，为机体提供能量，最后形成尿素，排出体外。另外，氨基酸可以通过转氨基作用和糖类、脂类相互转化。参考资料来源：百度百科-脱氨基

生物体内氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨。提到氨基酸脱氨基很多人都不太了解，主要是人体氨基酸转换的一种方式，通过脱氨基的来达到体内营养平衡，使身体处于一个健康状态。一般氨基酸头氨基有四种方式，不同的方式对身体具有不同的作用，常见的方式有脱氨基、转氨基、联合脱氨基等。包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成αue011酮酸的过程.这是氨基酸在体内分解的主要方式.参与人体蛋白质合成的氨基酸共有20种,它们的结构不同,脱氨基的方式也不同,主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等,以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L-谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L-谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+或NADP+为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸和NH3。L-谷氨酸脱氢酶仅能参与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。转氨基作用：又称为氨基转换作用，它是由氨基转换酶(转氨酶)催化的。此酶催化一些氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成相应的α-酮酸。体内大多数氨基酸(除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外)都可参加转氨基作用。体内存在许多的转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。在各种转氨酶中，以L-谷氨酸与α-酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。联合脱氨基作用：上述转氨基作用只是将一个α-氨基酸的氨基转移到α-酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸，实际上并无游离的NH3产生，未达到真正脱离的目的。但若将转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合作用，可达到真正脱氨基的目的，这一反应过程称为联合脱氨基作用。肌肉中，通过嘌呤核苷酸循环使许多氨基酸脱去氨基。

脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨，转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以联合脱氨基最为重要。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种氨基酸、腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中，L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　　　健康成人各组织中GOT和GPT活性　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　　　组织名称　GOT　GPT　　　单位/每克湿组织　单位/每克湿组织　　──────────────────────────────　　　心　脏　156000　7100　　　肝　脏　142000　44000　　　骨 骼 肌　99000　4800　　　肾　脏　91000　19000　　　胰　腺　28000　2000　　　脾　脏　14000　1200　　肺　脏　10000　700　　　血　清　20　16　　━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━　　氨基转移作用只是将一个氨基酸的氨基转移到另一酮酸上生成氨基酸，并没有真正脱去氨基。各种氨基酸都可将氨基转移到α-酮戊二酸生成谷氨酸。谷氨酸脱氢酶活性强，分布广（除肌肉组织外），因此在体内脱氨基作用，主要是通过联合脱氨[基]作用来实现的。　由于谷氨酸脱氢酶在肌肉组织中含量很低活性又弱，难于进行联合脱氨基作用。现已知在肌肉组织中，氨基酸与α-酮戊二酸经转氨基生成谷氨酸后，是通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基，生成天冬氨酸，天冬氨酸与肌苷酸（又称次黄嘌呤核苷酸）反应生成腺苷酸基琥珀酸（又称腺苷酸代琥珀酸），后者经裂解为延胡索酸和腺嘌呤核苷酸，腺嘌呤核苷酸水解脱氨，又回到肌苷酸。延胡索酸则经苹果酸生成草酰乙酸。肌苷酸和草酰乙酸都可重新参与循环反应。　　在生物体内，除上述主要脱氨基方式外，个别氨基酸还可通过其它脱氨基方式。如丝氨酸的脱水脱氨基作用，天冬氨酸直接脱氨基作用和半胱氨酸的脱硫化氢脱氨基作用等。

　脱氨基作用，细胞内从有机化合物分子上除去氨基的酶促反应，是机体内 氨基酸代谢的第一步。脱氨基作用有氧化脱氨， 转氨，联合脱氨和非氧化脱氨等方式。其中以 联合脱氨基最为重要。 氧化脱氨作用基作用普遍存在于动植物细胞中，动物的脱氨基作用主要在肝脏进行；非氧化脱氨基作用见于微生物，但并不普遍。生物中许多含氨基的化合物在分解代谢过程里几乎都有这类反应。这些化合物包括各种 氨基酸、 腺嘌呤、 鸟嘌呤、 胞嘧啶及它们的衍生物。脱氨基作用是由各种脱氨酶催化的，反应产物是对应的酮基化合物。在氨基酸的分解代谢中， L-谷氨酸的氧化性脱氨作用很重要。因为在许多生物中只有谷氨酸一种氨基酸能进行氧化性脱氨，催化这一反应的谷氨酸脱氢酶的专一性又较高。现在认为，至少在动物体内，大部分氨基酸是通过氨基转换和谷氨酸氧化脱氨的联合作用脱氨的，也可通过此联合作用的逆反应合成某些氨基酸。 　　氧化脱氨基作用是指氨基酸在脱氨基时伴有氧化（脱氢）过程。　 　　催化氧化脱氨基的酶有氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。　L-谷氨酸脱氢酶是以NAD+（或NADP+）为辅酶的不需氧脱氢酶，其在体内分布广（除肌肉组织外）、活性强，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸。 　　L-谷氨酸脱氢酶的催化反应是可逆的。当谷氨酸浓度高时，则向分解方向进行。由于L-谷氨酸脱氢酶的底物仅限于L-谷氨酸，因此不是体内理想的脱氨基过程。 　　氨基转移作用在各组织细胞普遍存在。催化转氨基作用的酶，称为氨基转移酶或简称转氨酶。它的作用是使氨基酸的α-氨基转移至另一α-酮酸的羰基上。 　　氨基转移酶的辅酶是吡哆胺磷酸和吡哆醛磷酸，它们作为氨基传递体而起作用 　　氨基转移作用也是可逆反应，除个别几个氨基酸如赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸外，其他氨基酸都可参与氨基的转移作用。只要体内存在相应的酮酸，就可合成某种氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的主要途径。　丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷丙转氨酶（GPT），又称丙氨酸转氨酶（ALT） ）和天冬氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（称谷草转氨酶（GOT）、又称天冬氨酸转氨酶（AST））两种酶很重要。　

1、氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促作用下进行伴有氧化的脱氨反应称为氧化脱氨基作用。在体内有L－谷氨酸脱氢酶及氨基酸氧化酶类所催化的反应，其中以L－谷氨酸脱氢酶的作用最为重要。L－谷氨酸脱氢酶是以NAD＋或NADP＋为辅酶的不需氧脱氢酶，它催化L－谷氨酸生成α－酮戊二酸和NH3。L－谷氨酸脱氢酶仅能参与L－谷氨酸的氧化脱氨基作用，而不能完成其他氨基酸的脱氨基作用，故体内还需要其他的脱氨基方式。2、转氨基化:也叫氨基转化，是由氨基转移酶(转氨酶)催化的。这种酶催化一些氨基酸的-氨基酸转移到另一个-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，这些氨基酸又转化为相应的-酮酸。人体内的大多数氨基酸（除了甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）都可以参与转氨作用。人体内有许多转氨酶，不同氨基酸和－酮酸之间的转氨酶只能被特定的转氨酶催化。在各种转氨酶中，l－谷氨酸和－酮酸之间的转氨酶最为重要。转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。3、联合脱氨作用：上述转氨作用只是将－氨基酸的氨基转移到－酮戊二酸的酮基上，形成谷氨酸。事实上，没有产生游离NH3，也没有达到真正分离的目的。但如果转氨酶和l－谷氨酸脱氢酶结合，就能实现真正的脱氨，这个反应过程称为关节脱氨。4、在肌肉中，许多氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。扩展资料：氨基酸作用1、生理调节人体所必需的蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的，不能直接在人体中使用，但可以转化成小分子的氨基酸来使用。也就是说，它不是直接被人体胃肠道的吸收，但在胃肠道通过各种消化酶的作用，高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸，在小肠被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一些氨基酸在肝脏中被分解或合成；氨基酸的另一部分继续在血液中分布到各种组织和器官，使它们被选择用于合成各种特定的组织蛋白。2、医疗功能氨基酸主要用于药物配制复方氨基酸输液，也可用作治疗药物和合成多肽药物。用作药物的氨基酸有数百种，包括构成蛋白质的20种氨基酸和构成非蛋白质物质的100多种氨基酸。多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输注和“必要饮食”治疗中发挥着非常重要的作用。它们在维持危重病人营养、挽救生命方面发挥着积极的作用，已成为现代医疗中不可缺少的医疗品种之一。3、物质基础蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，都会导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进程，最终导致疾病。即使在缺乏某些非必需氨基酸的情况下，也会发生代谢紊乱。精氨酸和瓜氨酸对尿素的形成起重要作用。胱氨酸摄入不足会导致胰岛素下降和血糖升高。例如，创伤后对胱氨酸和精氨酸的需求增加，如缺乏足够的热能等无法成功合成蛋白质。4、食品成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20％～37％。食物中氨基酸的作用不可忽视，有的是调味剂，有的是营养强化剂，有的会有增加甜味的作用等。参考资料来源：百度百科－氨基酸参考资料来源：百度百科－脱氨基