什么叫别构酶？它有何特性和功用

别构酶含义：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶结构、特征：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。别构酶作用：别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。扩展资料：研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应：氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸。这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。曲线为S型，说明底物有正协同性。加入负效应物CTP，活力降低，S型更明显。加入正效应物，活力升高，S型趋势变小，接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理，如用对羟基汞苯甲酸（PCMB）处理可解聚为两个催化亚基（为三聚体）和 3个调节亚基（为二聚体）。催化亚基仍有催化活力，但不再受效应物影响，调节亚基无催化活力，但仍能结合效应物。更剧烈的处理，如用十二烷基硫酸钠（SDS）处理，则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP，而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称，以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶，以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中，则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶，它受ATP抑制，而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时，也就是细胞内能荷降低时，糖酵解被促进，从而提供较多的能量。参考资料来源：百度百科-别构酶

变构酶 allosteric enzyme 具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性。别构酶（allosteric enzyme）一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶，又称为变构酶，是一类重要的调节酶。在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反馈抑制。 实际上就是一种酶的两种叫法。

一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。单体酶指的是仅仅由一条肽链盘曲折叠形成的酶，它只有三级结构寡聚酶指的是由多个亚基每个亚基都由一条独立的肽链组成组合形成的酶，这样的酶具有四级结构，每个亚基在分离状态下都没法发挥自己的生物学功能。多酶复合体指的是与一个反应相关的所有酶聚合在一起的体系。其中的每一个酶分离出来是可以发挥自己的生物学活性的，总的来说单体酶和寡聚酶都是单个的酶分子，而多酶复合体是一个多种酶联合在一起的复合物。

变构酶就是别构酶。 从化学角度来讲，所有反应都是可逆的，这与催化剂无关。催化剂对正逆反应的加速是同样的。 从生化角度说，如果逆反应硫量很低，可以说是不可逆的，比如一些关键酶。很多关键酶都是别构酶，催化不可逆反应，但并不总是这样。比如，糖酵解中的磷酸甘油醛脱氢酶是别构酶，但这个反应仍然是可逆的。

问题1：变构酶和别构酶是同一个东西（allosteric enzyme），而异构酶是催化异构化反应的酶（isomerase），属于六大酶类（水解酶，氧化还原酶，转移酶，裂合酶，异构酶，合成酶）之一。根据推导米氏方程所作的假设，酶作用中心应该是单一的，而别构酶因为存在别构中心，故变/别构酶不符合米氏方程。问题2：以我目前所学和手头的资料，确实没有听说过这种酶，而且这种酶即使有，也不应属于六大酶类。估计没有这类酶吧。我是协和医学院去年入学的新生，这学期正好学生化，以后可以多多交流：）

【◆】【你好】【◆】.体内有些酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，其结构必须因与某种物质发生结合而发生特定的改变，才能转变成有催化活性的酶。这个过程称为变构激活。.使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为变构（别构）抑制剂 (allostericinhibitor)。.变构酶（allosteric enzyme）又称为别构酶，是一类重要的调节酶。在代谢反应中催化第一步反应的酶或交叉处反应的酶多为别构酶。别构酶均受代谢终产物的反馈抑制。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。.如有效.请点击手机右上角选为【满意回答】.能顺便点击【给力】加好评则更好.

别构效应：当配体结合于别构酶的调节部位后，引起酶分子构象发生改变从而改变酶的催化活性。别构酶结构：别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于不同亚基上，使酶活性增强的效应物称为别构酶激活剂，反之称为别构酶抑制剂。别构酶的动力学特点是酶促反应与底物浓度呈S曲线

其实主要就是看字面上的意思就可以。结合部位是和底物接触的部位，主要是固定底物的作用；催化部位是真正通过于底物接触完成催化反应的部位；别构部位通常是指别构酶（需要与一些物质结合后自身发生构象改变才具有活性的酶）通过结合控制自身构象的部位。如果单纯看一级结构的话，三个部位没有什么直接的联系，只有构成有活性蛋白质后才在空间位置上有联系，这种联系取决于酶本身

别构酶又称变构酶，是具有变构效应的酶，可以通过自身构象的变化来调节酶活性。变构效应调节是酶活性调节的一种方式。

　　(1) 已知的别构酶都是寡聚酶，含有两个或两个以上亚基。　　(2) 具有活性中心和别构中心(调节中心)，活性中心负责底物结合和催化，别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。　　(3) 多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同种效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物的调节。　　(4) 别构酶由于同位效应和别构效应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型(同位效应为正协同效应)和压低的近双曲线(同位效应为负协同效应)。

以下是我找到的看对你有帮助否. 别构酶是酶活性调节的重要方式，灵敏，快速，可逆，所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节，这样可以适应快速变化的环境条件。 王红旗创建的生命智力学暨智因进化论的核心内容是，生命与生命智力同时起源、同步进化，生命智力的实质是使用间接信息达成期望效应。所有的生命都拥有生命智力，不同的生命拥有不 同结构、不同形式和不同层次的生命智力，生物进化的实质是生命智力主导实施的生存方式多样化和生存技术复杂化。地球上的生命具有多种形式、多种层次的生命智力或生命智力系统，它 们主要有DNA生命智力系统、细胞膜生命智力系统、细胞膜网络生命智力系统、神经元细胞生命智力系统、大脑细胞生命智力系统，等等。其中，DNA生命智力系统主要由基因和智因组成，智 因即正在形成过程中的新基因。“我”就是生命智力系统的自觉，“灵魂”属于高级层次的生命智力。 无庸置疑，发现所有的生命都拥有不同层次的生命智力，乃是人类历史上最伟大的发现之一，也是当今最前沿的科学发现，它标志着人类对生命本质的认识有了突破性的进展，同时也意味着 人类大脑思维生命智力开始明确承认生物界还存在着其它多种层次的生命智力。

【答案】：变构酶:活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。限速酶:每个代谢途径的流量都受反应速度最慢步骤的限制，这个步骤的酶称为关键酶(限速酶)

酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）

大多数同工酶由于对底物亲和力不同和受不同因素的调节，常表现不同的生理功能，例如动物肝脏的碱性磷酸酯酶和肝脏的排泄功能有关，而肠粘膜的碱性磷酸酯酶却参与脂肪和钙、磷的吸收。对LDH催化的可逆反应，心肌中富含的LDH1及LDH2在体内倾向于催化乳酸的脱氢，而骨骼肌中丰富的LDH4及LDH5则有利于丙酮酸还原而生成乳酸。天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 这些例子都说明了别构酶和同工酶在体内代谢中具有重要意义。

调节酶活性。别构梅常，是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，可以通过自身构象的变化来调节酶活性，别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。

选 D 解析： A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线,而是S形曲线（正协同）或表观双曲线（负协同）. B、能改变结合常数,能加快或降低酶促反应速度. C、都依赖于其浓度. D、别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.每个分子中包括两种中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位,可以结合一个以上的底物分子和调节物分子.【《生物化学》王镜岩 第三版】

错， 调节酶不符合米氏方程，使用Rs表示。

其实主要就是看字面上的意思就可以。结合部位是和底物接触的部位，主要是固定底物的作用；催化部位是真正通过于底物接触完成催化反应的部位；别构部位通常是指别构酶（需要与一些物质结合后自身发生构象改变才具有活性的酶）通过结合控制自身构象的部位。如果单纯看一级结构的话，三个部位没有什么直接的联系，只有构成有活性蛋白质后才在空间位置上有联系，这种联系取决于酶本身

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体（相同的结合部位）引起的反应称为同促效应，例如寡聚体酶或蛋白质（如血红蛋白）各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响，因此是别构效应。不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为异促效应，例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。

别构效应可以快速的调节酶对地物的亲和性以及反应活性等,远比调节酶的表达或降解来得快.所以别构酶常是代谢途径的节点酶,或信号通路的上游酶等,以便快速感应变化.此外由于这种调节方式的特点,它也常是途径中反馈抑制或放大效应的感应酶。

大多数别构酶不符合米氏方程以底物浓度对酶促反应速度做图，若反应速度对底物浓度的变化敏感，正协同，表现为S型曲线；若不敏感则为负协同，表现为双曲线

别构酶的活性和底物作图呈现S型曲线形状（正协同）或表观双曲线形状（负协同）。非别构酶的的活性和底物作图呈现双曲线形状。

共价调节酶（covalentregulatoryenzyme）是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶

限速酶是整个反应过程中速度最慢的那一个步骤，因为一个反应速度的快慢不是取决于速度最快的那个步骤而是取决于速度最慢的那个步骤，所以说，限速酶是反应过程中速度最慢的那个反应。而关键酶一般是一个可调控的酶。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。

别构酶的相对分子质量是不能用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的。别构酶一般是由亚基组成的。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测出的是亚基的相对分子质量，而不是别构酶的相对分子质量。

别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的有。别构酶都是寡聚酶。只有三级结构的变化不是别构效应。

1 是2 乳糖操纵子不是酶，不能套用别构酶的调节方式。应该说乳糖是诱导物，阻遏蛋白是阻遏物。3 这句话不太理解。我觉得别构酶不一定同时具有正调节和负调节。

负协同效应是指，当底物与别构酶一个亚基的活性中心结合后，可降低其他亚基的活性中心与这种底物的结合，表现负协同效应。齐变模型是指构成别构酶的4个亚基要么全是R态（松弛态），要么全是T态（紧张态），要变4个一起变。负协同效应中别构酶的第一个亚基与底物结合后（R态），其他亚基都变成了不能与底物结合的形态（T），也就是四个亚基只有一个R，另外三个是T，这样不符合齐变模型四个亚基全R或全T。因此齐变模型不能用来解释负协同效应。

研究酶的动力学曲线时发现存在2种线型，一是双曲线形，符合米氏方程，叫米氏酶。另一类不是双曲线形而是S形的，不符合米氏方程，这就是别构酶，别构酶有如下特点：1是寡聚酶2既有活性中心又有别构中心，通常分别位于不同的亚基上，出现了催化亚基和调节亚基3具有别构效应：别构中心结合了效应物（效应物）后，导致酶的构象发生改变，影响了活性中心对底物的催化作用，核酸组成各种病毒的核心。一种病毒只含有一种类型的核酸， DNA 或 RNA 。核酸可以是单股的，也可能是双股的；可以是线状的，也可以是环状的。大多数病毒粒子中只含有一个核酸分子。少数 RNA 病毒含 2 个或 2 个以上的核酸分子，而且各个分子担负着不同的遗传功能，它们一起构成病毒的基因组。

是ADP和AMP。6-磷酸果糖激酶1是糖酵解途径中最重要的一个调节点，它是别构酶，由4个亚基组成，有很多激活剂和抑制剂。高浓度ATP、柠檬酸是此酶的变构抑制剂。ADP、AMP、2，6-二磷酸果糖（Fructose2，6bisphosphate，F-2，6-BP）是此酶的变构激活剂。2，6-二磷酸果糖尽管和1，6二磷酸果糖结构相似，但F-2，6-BP不是6-磷酸果糖激酶1的产物，而是6-磷酸果糖激酶1最强烈的激活剂、最重要的调节因素。

变构酶的特点:1、由两个或两个以上的偶数亚基组成的寡聚酶；2、催化亚基和调节亚基可位于同一亚基上。

骨骼肌中的己糖激酶的Km相对较小，在血糖达到一定浓度后，活性就能达到最高，它是一种别构酶，其活性受到自身反应产物6-磷酸葡萄糖的抑制。肝内的葡萄糖激酶的直接调节因素是血糖浓度，医学教育|网搜集整理由于葡萄糖激酶Km相对较大，在餐后、血糖浓度很高时，过量的葡萄糖运输到肝内，肝内的葡萄糖激酶激活；葡萄糖激酶也是别构酶，活性受到6-磷酸果糖的抑制，而不受6-磷酸葡萄糖的抑制，这样可保证肝糖原顺利合成。（二）6-磷酸果糖激酶1的别构调节6-磷酸果糖激酶1是糖酵解途径中最重要的一个调节点，它是别构酶，由4个亚基组成，有很多激活剂和抑制剂。高浓度ATP、柠檬酸是此酶的变构抑制剂。ADP、AMP、2，6-二磷酸果糖（Fructose2，6bisphosphate，F-2，6-BP）是此酶的变构激活剂。2，6-二磷酸果糖尽管和1，6二磷酸果糖结构相似，但F-2，6-BP不是6-磷酸果糖激酶1的产物，而是6-磷酸果糖激酶1最强烈的激活剂、最重要的调节因素。F-2，6-BP的生成是以6-磷酸果糖为底物在6-磷酸果糖激酶2（6-phosphofructokinase2，PFK2）催化下产生。医学|教育|网搜集整理6-磷酸果糖激酶2是双功能酶，包括6-磷酸果糖激酶2与2，6-二磷酸果糖酶2活性，它们同时存在于一条55x103（55kDa）的多肽链中。6-磷酸果糖激酶2的别构激活剂是底物F-6-P，在糖供应充分时，F-6-P激活双功能酶中的6-磷酸果糖激酶2的活性、抑制2，6-二磷酸果糖酶2活性，产生大量F-2，6-BP.相反，在葡萄糖供应不足的情况下，胰高血糖素刺激产生cAMP，激活A激酶，使双功能酶磷酸化后，双功能酶中的6-磷酸果糖激酶2活性抑制而2，6-二磷酸果糖酶2活性激活，减少F-2，6-BP产生。由此可见，在高浓度葡萄糖的情况下，2，6-二磷酸果糖浓度提高，可激活6-磷酸果糖激酶1，促进糖酵解过程进行。F-2，6-BP在参与糖代谢调节中起着重要作用。（三）丙酮酸激酶丙酮酸激酶是糖酵解过程的第二个调节点，1，6-二磷酸果糖是此酶的别构激活剂，而ATP是该酶的别构抑制剂，ATP能降低该酶对底物磷酸烯醇式丙酮酸的亲和力；乙酰辅酶A及游离长链脂肪酸也是该酶抑制剂，它们都是产生ATP的重要物质。

研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应：氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。图中曲线为S型，说明底物有正协同性。加入负效应物CTP，活力降低，S型更明显。加入正效应物，活力升高，S型趋势变小，接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理，如用对羟基汞苯甲酸（PCMB）处理可解聚为两个催化亚基（为三聚体）和 3个调节亚基（为二聚体）。催化亚基仍有催化活力，但不再受效应物影响，调节亚基无催化活力，但仍能结合效应物。更剧烈的处理，如用十二烷基硫酸钠（SDS）处理，则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP，而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称，以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶，以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中，则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶，它受ATP抑制，而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时，也就是细胞内能荷降低时，糖酵解被促进，从而提供较多的能量。 J．莫诺指出别构效应是通过蛋白质的构象变化而实现的。在当时对于酶的构象还缺乏详尽了解，而血红蛋白的精细的空间结构已由M．F．佩鲁茨阐明。血红蛋白是一个别构蛋白质，经过深入研究，现在已能用它的构象变化来阐明别构效应的机制。它的别构效应表现在：①氧结合的正协同性，氧饱和曲线与氧分压的关系呈S型曲线，表明在第1个亚基与O2结合后其他亚基与O2的相继结合越来越容易，第4个亚基的氧结合常数可比第1个的大数百倍。这是因为第1个亚基结合O2后引起血红蛋白分子的构象变化，促使其他亚基与O2结合。O2的释放过程也是如此，第1个O2释放使留下的O2更易释放。②H+浓度升高（pH降低）使血红蛋白与 O2的亲和力变小（玻尔效应），促进O2的释放。③在恒定pH下CO2能降低血红蛋白与O2的亲和力。④人红细胞中含有的2、3二磷酸甘油酸（BPG），也能降低O2的亲和力。⑤血红蛋白与O2的结合也能抑制其与H+，CO2和BPG的结合。根据J．莫诺等提出的别构理论，别构酶处于两种构象状态，即紧张态（T态）和松弛态（R态），T态与底物的亲和力低，R态与底物的亲和力高。X射线衍射分析证明了脱氧血红蛋白Hb和氧合血红蛋白HbO2在构象上的差异。Hb4个亚基（α2β2）之间至少有8对盐桥相联系，紧张态（T态）时O2的结合受到障碍，而在氧结合时这些盐桥被逐步破坏，生成的HbO2结构松散，属于R态，易与O2结合。这就是氧合时协同效应的基??血红蛋白氧合时构象变化的要点如下：血红素中的铁与O2结合时随即进入卟啉环平面内，将邻近的原来倾斜的组氨酸F8拉直，并带动附近肽链的运动，结果导致αβ亚基相对于另一对αβ亚基转动15°角（。如果将 4个亚基标记为α1。α2，β1和β2，则α2β2之间和G沙之间两个接触面较牢固，没有改变，变动最大的是α1β2（或α2β1）之间的接触面，α1β2（α2β1）界面的变动是T态向R态转变的开关（反之亦然）。在T态向R态转变时，盐桥破坏，当O2释放时，又通过该界面的滑动，盐桥重新恢复，R态又能转变成T态。α1β2（α2β1）界面的氨基酸序列是相当保守的，如在这一序列范围内发生突变则对别构效应有较大影响。利用别构理论6T以解释血红蛋白的一系列特殊的性质，例如波尔效成的分子机制是当H+浓度增高时，主要使卜亚基 C-末端的卜146 HiS侧链咪浚基（占波尔效应的40%），α亚基N-末端氨基（占25%），和α122His（占10%）以及其他组氨酸或赖氨酸的质子化，这样加强了盐桥，稳定了T态，O2不易结合。由于在Hb中β-146His受邻近的β-94ASP负电荷的影响更易质子化，而在HbO2中该His远离β-94ASP，质子化倾向降低。所以 H+与Hb的亲和力要比与HbO2的亲和力更强。 CO2效应 CO2与 N-末端的缬氨酸的氨基发生氯甲酰化，形成负电荷，可以稳定T态。BPG效应是由于它有5个负电荷（主要是4个），在Hb中位于两个β-亚基之间的空隙中，由β-亚基提供8个正电荷（N-末端，His2，LyS82和His143各两个）。有利于稳定T态。氧合之后，两个β-亚基距离减少（铁原子距离由39.9埃减到33.4埃）。而将BPG排挤出去。

【答案】：竞争性抑制剂的特点：①抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；②抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；③抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响；④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如，某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。

不同的别构酶，具体变构方式可有所不同。有的别构酶，其催化亚基不必与调节亚基分离，即可呈现活性；而另一些别构酶，其催化亚基须与调节亚基分离，方显活性。　　别构酶由一个以上亚基构成，所以是寡聚酶。这种寡聚酶如上述A激酶，由催化亚基与调节亚基组成。催化亚基具有与作用物的结合位点，而调节亚基具有与变构剂非共价结合的特定位点。但个别别构酶，如依赖cGMP的蛋白激酶，其催化部位与调节部位处于同一亚基。不少别构酶的作用物即是其活化的变构剂。例如，乙酰CoA是乙酰CoA羧化酶的活化变构剂。 反之，反应产物或代谢终末阶段产物，常是别构酶的变构抑制剂。例如，6磷酸葡萄糖可变构抑制己糖激酶，葡萄糖可反馈抑制糖原磷酸化酶等。　　别构酶所催化的反应，其反应动力学不符合米-曼二氏方程式，低浓度的作用物即对反应速度有很大影响。体内的代谢物（作用物）浓度一般较低，即使如此，其浓度稍有变化，即可能对反应速度产生很大影响。达到最大反应速度一半时的作用物浓度，在别构酶不称为Km，而改称K0.5s 。

（1）PKA是一种由四聚体组成的别构酶，有两个调节亚基和两个催化亚基每个调节亚基上有两个cAMP结合位点，催化亚基具有催化底物蛋白某些丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化的功能。调节亚基与催化亚基结合时，PKA呈无活性状态。当cAMP与调节亚基结合后，催化亚基脱落，游离的催化亚基具有蛋白激酶的活性。PKA通过磷酸化某些酶对代谢进行调节。磷酸化CREB，调节CRE控制的基因转录(2)PKC由一条多肽链组成，含一个催化结构域和一个调节结构域。调节结构域常与催化结构域的活性中心部分贴近或嵌合，一旦PKC的调节结构域与DAG，磷脂酰丝氨酸和Ca2+结合，PKC构象改变暴露出活性中心。PKC磷酸化膜受体，膜蛋白和多种酶对代谢进行调节。能磷酸化反式作用因子，促进立早基因和晚期反应基因的表达，表现为细胞增殖和分化

有关别构酶的叙述正确的是，酶从一种构象转变为另一种构象时,酶活性发生改变；具有调节亚基和催化亚基；大多数别构酶是寡聚酶。当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂，反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程，而是呈现S形曲线。别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。

一、性质不同1、别构酶：别构酶是一种调节酶，具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶：符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶：在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶：特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。2、米氏酶：酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源：百度百科-别构酶百度百科-米氏方程

一、性质不同1、别构酶：别构酶是一种调节酶，具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶：符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶：在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶：特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。2、米氏酶：酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源：百度百科-别构酶百度百科-米氏方程

别构酶结构 　　别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上.在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基.别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性. 编辑本段化学反应 　　调节物也称效应物或调节因子.一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物.调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）.因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂.不同别构酶其调节物分子也不相同.有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据.别构酶的反应初速度与底物浓度（V对［S］）的关系不服从米氏方程.而是呈现S形曲线.S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应（cooperative effect ）,当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力.结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变.　　天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶.它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制.ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成.当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合.　　CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应. 机理： (一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学. E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数：Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]n Hill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n（Hill系数） (二) MWC模式： Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出,也称齐变模式 1.模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体,由多个相同原体构成.原体是寡聚蛋白最小的功能单位,它们在别构蛋白中占有相等的地理位置.寡聚蛋白至少有一个对称轴. ② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点. ③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象.这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态. ④ 蛋白亚基都只能取相同的构象,无杂合体.亚基齐步转变 ⑤ 亚基的构象可变,但蛋白分子的对称性不变. ⑥ 无论多少配体结合到酶上,配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等, 分别以KR和KT表示. (三) KNF模式 Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出 1.模式要点: ① 对聚合体酶来说,每个亚基可有R和T两种状 态,但在无底物和效应剂存在时只有T态. ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起,构象的改变是序变过程,存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化,使其他配基的亲和力增加或减小. 激活剂与酶结合后,不影响酶继续结合底物； 而抑制剂结合到酶分子上之后,使酶的构象发生改变,不再与底物结合——解释异种协同效应 (四) EIG模式: 也称为总模式（general scheme）,是1967年由Eigen提出的. 要点: ① 酶无论是否结合配体,亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合

别构酶结构　　别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。编辑本段化学反应　　调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度（V对［S］）的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应（cooperative effect ）, 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变。 　　天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 　　CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节，通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。机理：(一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数： Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]nHill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) ~ Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n（Hill系数）(二) MWC模式： Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出，也称齐变模式1. 模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体，由多个相同原体构成。原体是寡聚蛋白最小的功能单位，它们在别构蛋白中占有相等的地理位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象。这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态。④ 蛋白亚基都只能取相同的构象，无杂合体。亚基齐步转变⑤ 亚基的构象可变，但蛋白分子的对称性不变。⑥ 无论多少配体结合到酶上，配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等， 分别以KR和KT表示。(三) KNF模式Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出1. 模式要点: ① 对聚合体酶来说，每个亚基可有R和T两种状 态，但在无底物和效应剂存在时只有T态。 ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起，构象的改变是序变过程，存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化，使其他配基的亲和力增加或减小。激活剂与酶结合后，不影响酶继续结合底物； 而抑制剂结合到酶分子上之后，使酶的构象发生改变，不再与底物结合——解释异种协同效应(四) EIG模式:也称为总模式（general scheme），是1967年由Eigen提出的。 要点:① 酶无论是否结合配体，亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合

别构酶定义：活性受别构调节物调控的酶。http://baike.baidu.com/view/82047.htm

使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。参考资料：别构酶 别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。（regulatory enzyme）

别构酶与底物、效应物及反应动力学之间的关系，下面描述正确的是（） A.正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动，趋向于双曲线B.效应物结合在活性中心以外的特殊部位。C.活性中心是底物结合部位。D.别构酶的反应动力学不遵循米氏方程E.负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形F.底物结合在活性中心的催化基团上G.效应物结合在活性中心以外的任何部位H、效应物结合在酶的活性中心正确答案：正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动，趋向于双曲线；效应物结合在活性中心以外的特殊部位。；活性中心是底物结合部位。；别构酶的反应动力学不遵循米氏方程；负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形

目前已知具有协同效应的酶是寡聚酶。(1) 已知的别构酶都是寡聚酶，含有两个或两个以上亚基。(2) 具有活性中心和别构中心(调节中心)，活性中心负责底物结合和催化，别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。(3) 多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同种效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物的调节。(4) 别构酶由于同位效应和别构效应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型(同位效应为正协同效应)和压低的近双曲线(同位效应为负协同效应)。

变构酶和别构酶是同义词，已合并。结构构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。化学反应调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度（V对［S］）的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应（cooperative effect ）, 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变。　　天冬氨酸转氨甲酰酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成，ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基（C3）和三个二聚体构成的调节亚基（r2）组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。　　CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节，通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。

同工酶是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶异构酶，是催化生成异构体反应的酶之总称当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。共价调节酶 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性

选 D解析：A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线，而是S形曲线（正协同）或表观双曲线（负协同）。B、能改变结合常数，能加快或降低酶促反应速度。C、都依赖于其浓度。D、别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。每个分子中包括两种中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位，可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。【《生物化学》王镜岩 第三版】

别构酶的反应速度对底物浓度的关系呈S形曲线，因此它的Km值变大。（） A.正确 B.错误 正确答案：B