什么是α-氨基酸？

a—氨基酸是氨基酸的一类，自然界中的氨基酸都是a—氨基酸，主要有20种。从化学结构上看，氨基酸的特征结构是含有碱性的氨基和酸性羧基的有机化合物，故名氨基酸。a—氨基酸至少有一个氨基和一个羧基是连接在同一个C原子上。根据命名规则，从羧基开始酸，与它相连的C原子为a位，氨基连接在这个原子上，因此就叫a—氨基酸。

一般来说，氨基酸就是一种分子中有羧基和氨基的有机物，当羧基和氨基连在同一碳原子上时，我们就说这是“阿尔法氨基酸”，也可以称为“天然氨基酸”。 在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。

NH2-CH-COOH / R应该是这样，R可以是其他的基团，最简单可以只有一个氢原子... ...

氨基酸是既含有氨基又含有羧基的有机化合物，在氨基酸中，与羧基直接相连的碳原子就是α-碳原子，如果氨基与α-碳原子直接相连的氨基酸就属于α-氨基酸，组成蛋白质的氨基酸一般都是α-氨基酸。

α-氨基酸，是羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基取代而生成的化合物。一般为无色的结晶固体，熔点比相应的羧酸或胺类都要高，一般在200 ℃ ~300 ℃，有些氨基酸在加热至熔点温度时便分解。除了甘氨酸外，其他的α-氨基酸都有旋光性。氨基酸一般易溶于水，难溶于有机溶剂。某些氨基酸具有鲜味，如味精的主要成分就是谷氨酸钠盐，也有些氨基酸无味或有苦味。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。氨基酸是组成机体蛋白质的基本单位，它对人体有着重要的作用，可以合成蛋白质，如可以合成血红蛋白，参加机体内氧气的运输。氨基酸可以维持体内的总氮平衡状态，尤其是长期发热或者慢性消耗性疾病的患者，补充氨基酸可以纠正机体因消耗造成的负氮平衡状态。此外，氨基酸还可以转变为脂肪和糖，为机体供能，可以参与激素、酶和部分维生素的形成，如胰岛素、各种消化酶、生长激素等等，这些物质在调节机体生理机能、新陈代谢过程中起到十分重要的作用。正常人的氨基酸主要是通过饮食获取，但对于一些疾病人群需要静脉补充氨基酸，如由于肿瘤及慢性疾病长期消耗，严重的烧伤、创伤或感染，导致蛋白质消化、吸收障碍或者分解代谢旺盛，产生低蛋白血症的人群，通常可以选择氨基酸补充。肝硬化人群如果血蛋白明显下降，血液中芳香族氨基酸增多、支链氨基酸减少，容易诱发肝性脑病，可以选择必需氨基酸补充。肾功能不全的人群由于体内呈负氮平衡状态，低蛋白饮食不能够纠正，长期透析、营养不良的病人可以补充九种氨基酸，进行肠外支持治疗。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCH(NH2)COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸。

α-氨基酸，是羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基取代而生成的化合物。一般为无色的结晶固体，熔点比相应的羧酸或胺类都要高，一般在200 ℃ ~300 ℃，有些氨基酸在加热至熔点温度时便分解。除了甘氨酸外，其他的α-氨基酸都有旋光性。氨基酸一般易溶于水，难溶于有机溶剂。某些氨基酸具有鲜味，如味精的主要成分就是谷氨酸钠盐，也有些氨基酸无味或有苦味。

首先看下概念：α-氨基酸是指氨基和羧基连接在同一个C原子上，（α碳原子）再次要了解：蛋白质进入人体必需分解为L型的α-氨基酸才能被吸收，也就是说吸收的氨基酸都是α-氨基酸，，再因为，α-氨基酸在自然界中分布最广的，而且天然存在的α-氨基酸都属于L-构型，L型结构稳定，且D型对人体不利。再者从自然选择上来讲，由于外界的氨基酸α-氨基酸最多也是一个很重要的原因。

下面是它的结构通式。结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。这就是它的结构特点。由于α碳上所连接的基团各不相同，所以这个碳原子称为手性碳原子。当一束偏振光通过有手性碳原子的有机化合物时，光的偏振方向将被旋转，根据旋光性的不同，分为左旋和右旋，即L型和D型。构成天然蛋白质的氨基酸都是L型。左旋的α氨基酸，就称为L-α氨基酸。扩展资料：α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NHu2082连接在同一碳原子上 。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。在自然界中还发现许多非蛋白质组成成分的氨基酸，在植物中主要是以游离的或γ-谷氨酰衍生物的形态存在。天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。天然蛋白质是由不同的α—氨基酸，通过肽键结合而成的复杂高分子化合物，结构和组成十分复杂。参考资料来源：百度百科——α-氨基酸

“为什么组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸？” 不一定。但可以说组成天然蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。氨基酸的种类较多，其中人工合成的蛋白质中的氨基酸有很多就不是α-氨基酸。可以这样理解，人造氨基酸，既然都说了，是人造的氨基酸，那么在大自然中就肯定是不存在的，人类身体的结构与大自然的发展相同，体内各种机制也必须与大自然相符，所以在吸收氨基酸的时候必须将别的型号的氨基酸转换为α-氨基酸才能被吸收，因为α-氨基酸是大自然中原本存在的，所以组成人体蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

指的是天然型氨基连在α位碳原子上的氨基酸。L型指的是氨基酸的构象。按照旋光性的不同，按计算可分为L型和D型(L和D是拉丁文的字头)。 天然存在的氨基酸都是L型的。α指的是氨基酸连接的位置，氨基连在α位碳原子上的氨基酸叫做α氨基酸。扩展资料：氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的基团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋光性的不同，分为左旋和右旋，即L系和D系，如D-丙氨酸是右旋的和L-丙氨酸是左旋的，恰似左、右手，互为镜像。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L系。注意，一般称D型、L型。生物界各种蛋白质（除一些细菌的细胞壁中的短肽和个别抗生素外）几乎都是由L-氨基酸所构成的，含D-氨基酸的极少。现在我们所说的L，D型氨基酸与偏光性无关。有三种判断方式：Swapping Groups，Onward and Corn。参考资料：α-氨基酸_百度百科

L型指的是氨基酸的构象。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。L-型氨基酸在生命活动中的作用：蛋白质是与各种形式的生命活动联系在一起的物质，是组成人体一切细胞、组织的重要成份，没有蛋白质就没有生命。一般来说，蛋白质约占人体全部重量的18%，而氨基酸则是构成蛋白质的基石，没有氨基酸就没有生命，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。人体进食蛋白质后，食物中的蛋白质需要在人体转化成各种氨基酸才能被人体吸收和利用。各种氨基酸都有L-型和D-型，人体能利用的主要是L-氨基酸，各种L-型氨基酸比其相应的D型异构物容易在人体内吸收和利用。不同的L-型氨基酸在人体内的作用也不尽相同。扩展资料⑴甘氨酸：为非人体必需氨基酸。如果甘氨酸的摄入量过多，不仅不会被吸收，还会影响其他氨基酸的吸收，从而影响健康。⑵丙氨酸：预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。⑶缬氨酸：必需氨基酸，促进人体对钙的吸收及积累，促进胃蛋白酶分泌，调节大脑神经及中枢神经，缬氨酸主要作用于黄体、乳腺及卵巢。⑷亮氨酸：必需氨基酸，作为营养增补剂；调味增香剂，降血糖剂。⑸异亮氨酸：必需氨基酸，参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺主要作用于甲状腺、性腺。⑹脯氨酸：用于营养不良、蛋白质缺乏症、严重胃肠道疾病，烫伤及外科手术后的蛋白质补充，无明显毒副作用。⑺丝氨酸：有助于免疫血球素和抗体的产生，维持健康的免疫系统。⑻半胱氨酸：清除黑色素，生成抗氧化剂谷胱甘肽，排毒养颜。⑼甲硫氨酸：又称蛋氨酸，必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⑽天冬酰胺：保护中枢神经系统，抗疲劳，提高运动的耐力。⑾谷氨酰胺：有助于溃疡病症的消除。同时，它能通过血脑屏障促进脑代谢，提高脑机能，与谷氨酸一样是脑代谢的重要营养剂。⑿苏氨酸：必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⒀苯丙氨酸：必需氨基酸，是生产肾上腺素、甲状腺素和黑色素的原料，抑制癌瘤生长，降低药物的毒副作用。⒁酪氨酸：酪氨酸也是构成甲状腺素的重要成分，酪氨酸与神经元的传递有重要的关系。它常被用来治疗忧郁症，甲状腺机能降低，也有助于细胞长久保持年轻化，提高身体的免疫力。⒂色氨酸：重要的营养剂。可参与动物体内血浆蛋白质的更新。⒃天冬氨酸：人体内可以自行合成天冬氨酸，不容易缺乏。⒄谷氨酸：为营养药物可用于皮肤和毛发。易与血氨形成谷酰氨，能解除代谢过程中氨的毒害作用，因而能预防和治疗肝昏迷，保护肝脏，是肝脏疾病患者的辅助药物。⒅赖氨酸：必需氨基酸，促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。⒆组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等病状。⒇精氨酸：维持氮平衡与正常的生理功能，维持正常生长、发育，调节免疫功能．促进伤口愈合。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸

1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

只有脯氨酸（pro）是亚氨基酸。分子中不是含有氨基（-NH₂），而是含有亚氨基（-NH-）和羧基，这样形成的氨基酸为亚氨基酸。脯氨酸的分子中含有亚氨基（-NH-）和羧基，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。亚氨基酸的结构是中心C原子上连一个羧基（-COOH），一个亚氨基（-NH-），一个氢（-H）和R基（任意基团）。扩展资料二十种氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸，是组成人体蛋白质的氨基酸。20种氨基酸按R基的性质可分为4组：（1）含非极性、疏水性R基的氨基酸：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）甘氨酸（Gly）色氨酸（Trp）苯丙氨酸（Phe）蛋氨酸（Met）；（2）含极性、中性R基的氨基酸:谷氨酰胺（Gln）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）天冬酰胺（Asn）酪氨酸（Tyr）；（3）含酸性R基的氨基酸：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）；（4）含碱性R基的氨基酸： 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。参考资料来源：百度百科--亚氨基酸参考资料来源：百度百科--脯氨酸参考资料来源：百度百科--二十种氨基酸

氨基酸的结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。氨基酸的结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。拼音是：ānjīsuān。词性是：名词。注音是：ㄢㄐ一ㄙㄨㄢ。氨基酸的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、词语解释【点此查看计划详细内容】氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。二、网络解释氨基酸科普中国氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。关于氨基酸的成语拈酸泼醋开基立业开基创业透骨酸心墙高基下惨雨酸风积基树本尖酸刻薄甜酸苦辣关于氨基酸的词语开基创业狗猛酒酸开基立业惨雨酸风透骨酸心尖酸克薄拈酸泼醋积基树本甜酸苦辣墙高基下关于氨基酸的造句1、氮素进入植物体而构成氨基酸。2、三种氨基酸修饰玻碳电极表面在中性溶液均呈现荷负电性，对于带负电荷的活性探针离子均具有静电排斥作用。3、另一类氨基酸，像脯氨酸和羟脯氨酸，可能使肽链的方向发生明显的变化。4、离子交换法广泛用于氨基酸的分离纯化。5、莽草酸途径是芳香族氨基酸及其次生代谢物的合成途径，仅在细菌、真菌和植物中存在，而在动物中还没有发现此代谢途径。点此查看更多关于氨基酸的详细信息

氨基酸化学结构分类1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺；2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸；3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸；4、杂环亚氨基酸：脯氨酸。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。扩展资料：氨基酸的发现第一个被发现的氨基酸是在1806年，由法国化学家在芦笋里面分离出了天冬氨酸,而后陆续有几个氨基酸被单独发现，而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸。一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质，1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸，到1940年已发现自然界中有20种左右的氨基酸。1806年首次发现天门冬氨酸,1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸，赖氨酸是 Drech-sel 于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。

氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C原子上组成。这样分子式就为C2H4O2R。性质：氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料来源：百度百科——氨基酸

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。扩展资料氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； （四） 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； （六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； （七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys） 酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

氨基酸含有氨基和羧基两种成分。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸等。 氨基酸含有氨基和羧基两种成分。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-…w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸（仅在少数细菌中发现），它们是构成蛋白质的基本单位。

丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)蛋氨酸(Met)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸(Cys)酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

氨基酸（aminoacid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。　　氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：　　除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。

α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位，羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物。氨基酸（amino acid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。扩展资料α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NH2连接在同一碳原子上 。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。参考资料来源：百度百科—α-氨基酸

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。 一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。 氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸.　　构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。 　　除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。

氨基酸(Amino acid)为分子结构中含有氨基（―NH2 ）和羧基（―COOH）的有机化合物。通式是H2NRCOOH。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α、β、γ、δ……的氨基酸( C……C―C―C―C―COOH)。 α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。蛋白质经水解，即生成20多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。根据其结合基团不同。可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、含硫氨基酸、含碘氨基酸等。

我来聊两句，其实我自己也不是很清楚，就当是与楼主探讨一下好了……α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位，而α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。个人认为会不会是立体结构方面的关系呢？

α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。所有人体内蛋白质组成的氨基酸都是α-氨基酸，天然蛋白质水解得到的都是α-氨基酸。-COOH和-NH2连接在同一碳原子上。R…－C（β位）－C（α位）－COOH蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。20种氨基酸有不同结构的R基团。

首先看下概念：α-氨基酸是指氨基和羧基连接在同一个C原子上，（α碳原子）再次要了解：蛋白质进入人体必需分解为L型的α-氨基酸才能被吸收，也就是说吸收的氨基酸都是α-氨基酸，，再因为，α-氨基酸在自然界中分布最广的，而且天然存在的α-氨基酸都属于L-构型，L型结构稳定，且D型对人体不利。再者从自然选择上来讲，由于外界的氨基酸α-氨基酸最多也是一个很重要的原因。

最简单的氨基酸是甘氨酸，它的侧链基团是氢原子。其他含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。脯氨酸含有的不是氨基而是亚氨基，理应称之为亚氨基酸，它的侧链基团连接在α-碳原子，也连接在氨基上，形成四氢吡咯酸的环形结构。含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸；含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸；组氨酸虽有弱碱性侧链的咪唑基因，但是否带正电荷取决于它的周围环境。谷氨酸和天冬氨酸是两种酸性氨基酸，通常以谷氨酸盐和天冬氨酸盐形式存在；谷氨酸的单钠盐就是味精。这两种氨基酸的侧链羧基为酰氨所代替时各成为谷氨酰胺和天冬酰胺，它们是中性氨基酸，在蛋白质生物合成过程中，有它们自己的遗传密码，并不是从谷氨酸或天冬氨酸转变过来的。此外，还有带有硫原子的半胱氨酸和甲硫氨酸。前者有巯基，在蛋白质中能与另一个半胱氨酸的硫基氧化成二硫键。甲硫氨酸在生物体中含量甚少。

下面依次是α、β、γ氨基酸，当氨基连接到直接和羧基碳相连的碳（又叫α碳原子）原子上时，叫α氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔一个碳的碳（又叫β碳原子）原子上时，叫β氨基酸；当氨基连接到和羧基碳相隔两个碳的碳（又叫γ碳原子）原子上时，叫γ氨基酸；CH3-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOHCH3-CH2-CH2-CH(NH2)-CH2-COOHCH3-CH2-CH(NH2)-CH2-CH2-COOH

除甘氨酸（R=H）非手性碳原子，而其它所有α- 氨基酸中的α碳原子均是手性碳，故有D型与L型两种构型。

如图所示为 L 型 α-氨基酸的结构通式。

天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1.必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有8种其作用分别是：①赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。2.非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

对。与羧基紧连的C就是α碳原子。α碳原子 上 还联有氨基。（要注意，这儿说的羧基不是R 基中的羧基。）

氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。 [1] 氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。 [2] 氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。氨基酸溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。（即是水解氨基酸）不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。（游离氨基酸）氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

中文名称：氨基酸英文缩写：AA英文全称：amino acid氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。参考资料：百度百科-氨基酸

二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。脯氨酸与一般α-氨基酸不同，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，,后者可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。右边的图是四种有环结构的氨基酸（结构难以用一横行的字母加短线表示）。氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多 牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬 动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等

氨基酸的缩写符号是AA，英文全称：amino acid。氨基酸为无色晶体，熔点超过200℃，比一般有机化合物的熔点高很多。α一氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠盐和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中，不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大，例如酪氨酸的溶解度最小，25℃时，100 g水中酪氨酸仅溶解0.045 g，但在热水巾酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在，因为它们极易溶于水，因潮解而难以制得结晶 。各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L一谷氨酸为四角柱形结晶，D一谷氨酸则为菱形片状结晶。扩展资料氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

在二十种编码氨基酸中，脯氨酸没有游离的阿尔法氨基。与一般α-氨基酸不同，没有自由的α-氨基，它是一种α-亚氨基酸，后者可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。二十种氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸，是组成人体蛋白质的氨基酸。

L型指的是氨基酸的构象。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此时4个基团的排列方式从三度空间看，有两种方式。这两种方式相互成镜子中的影子，而不可重叠，互成立体异构体，因此α-氨基酸有立体异构体存在。两种异构体分别称L型和D型。除甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。L-型氨基酸在生命活动中的作用：蛋白质是与各种形式的生命活动联系在一起的物质，是组成人体一切细胞、组织的重要成份，没有蛋白质就没有生命。一般来说，蛋白质约占人体全部重量的18%，而氨基酸则是构成蛋白质的基石，没有氨基酸就没有生命，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。人体进食蛋白质后，食物中的蛋白质需要在人体转化成各种氨基酸才能被人体吸收和利用。各种氨基酸都有L-型和D-型，人体能利用的主要是L-氨基酸，各种L-型氨基酸比其相应的D型异构物容易在人体内吸收和利用。不同的L-型氨基酸在人体内的作用也不尽相同。扩展资料⑴甘氨酸：为非人体必需氨基酸。如果甘氨酸的摄入量过多，不仅不会被吸收，还会影响其他氨基酸的吸收，从而影响健康。⑵丙氨酸：预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。⑶缬氨酸：必需氨基酸，促进人体对钙的吸收及积累，促进胃蛋白酶分泌，调节大脑神经及中枢神经，缬氨酸主要作用于黄体、乳腺及卵巢。⑷亮氨酸：必需氨基酸，作为营养增补剂；调味增香剂，降血糖剂。⑸异亮氨酸：必需氨基酸，参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺主要作用于甲状腺、性腺。⑹脯氨酸：用于营养不良、蛋白质缺乏症、严重胃肠道疾病，烫伤及外科手术后的蛋白质补充，无明显毒副作用。⑺丝氨酸：有助于免疫血球素和抗体的产生，维持健康的免疫系统。⑻半胱氨酸：清除黑色素，生成抗氧化剂谷胱甘肽，排毒养颜。⑼甲硫氨酸：又称蛋氨酸，必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⑽天冬酰胺：保护中枢神经系统，抗疲劳，提高运动的耐力。⑾谷氨酰胺：有助于溃疡病症的消除。同时，它能通过血脑屏障促进脑代谢，提高脑机能，与谷氨酸一样是脑代谢的重要营养剂。⑿苏氨酸：必需氨基酸，参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能。⒀苯丙氨酸：必需氨基酸，是生产肾上腺素、甲状腺素和黑色素的原料，抑制癌瘤生长，降低药物的毒副作用。⒁酪氨酸：酪氨酸也是构成甲状腺素的重要成分，酪氨酸与神经元的传递有重要的关系。它常被用来治疗忧郁症，甲状腺机能降低，也有助于细胞长久保持年轻化，提高身体的免疫力。⒂色氨酸：重要的营养剂。可参与动物体内血浆蛋白质的更新。⒃天冬氨酸：人体内可以自行合成天冬氨酸，不容易缺乏。⒄谷氨酸：为营养药物可用于皮肤和毛发。易与血氨形成谷酰氨，能解除代谢过程中氨的毒害作用，因而能预防和治疗肝昏迷，保护肝脏，是肝脏疾病患者的辅助药物。⒅赖氨酸：必需氨基酸，促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。⒆组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等病状。⒇精氨酸：维持氮平衡与正常的生理功能，维持正常生长、发育，调节免疫功能．促进伤口愈合。参考资料来源：百度百科-α-氨基酸

记忆口诀如下：1、“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。2、“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。扩展资料：氨基酸的作用1、生理调节要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后。在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。2、医疗作用氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

α-氨基酸的一般结构式：CH3-CH(NH2)-COOH，羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物，α-氨基酸是指氨基连在羧酸的α位。氨基酸（aminoacid）既含氨基又含酸性基团的有机化合物。生物体中绝大多数是带羧基的氨基酸。α氨基酸是蛋白质的主要组分，是生物体中最重要的氨基酸。

L-α氨基酸是α氨基酸两种异构体中的一种，氨基与羧基结合在同一碳原子上的称为α-氨基酸。另一种异构体叫做D-α氨基酸。α-氨基酸的立体结构除甘氨酸外，α-氨基酸的α-碳原子上所连结的4个基团都不相同。此外，除了甘氨酸无立体异构体外，存在于蛋白质中的氨基酸都是L型的。扩展资料：α氨基酸的性质：为无色结晶，熔点约在230℃，可溶于水，不溶于乙醚。在蛋白质分子中，有不少氨基酸都经过酶的处理转变成它们的衍生物。其种类划分如下：1、含有脂肪族侧链基团的有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸。2、含有侧链芳香族基团的有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。3、含有侧链脂肪族羟基的有丝氨酸和苏氨酸。4、在中性环境带有正电荷的有赖氨酸和精氨酸两种碱性氨基酸。

氨基酸的词语解释是：氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。氨基酸的词语解释是：氨基酸ānjīsuān。(1)一种有机酸，既具有碱性又具有酸性;尤指二十多种α-氨基酸中的一种，它们大部分具有通式RCH(NH2)COOH，能在植物或动物组织中合成，是蛋白质的结构单元，可由蛋白质水解得到，在组织的代谢、生长、维护和修复过程中起重要作用。注音是：ㄢㄐ一ㄙㄨㄢ。拼音是：ānjīsuān。结构是：氨(半包围结构)基(上下结构)酸(左右结构)。词性是：名词。氨基酸的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、网络解释【点此查看计划详细内容】氨基酸科普中国氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。关于氨基酸的成语惨雨酸风甜酸苦辣开基创业尖酸刻薄开基立业积基树本透骨酸心拈酸泼醋墙高基下关于氨基酸的词语拈酸泼醋透骨酸心咸酸苦辣酸眉醋眼尖酸刻薄甜酸苦辣惨雨酸风开基创业积基树本墙高基下关于氨基酸的造句1、葛根粉含有丰富的葛根素、生物碱、蛋白质、铁、锌、钙等多种微量元素和多种氨基酸，清凉可口、令人陶醉。2、莽草酸途径是芳香族氨基酸及其次生代谢物的合成途径，仅在细菌、真菌和植物中存在，而在动物中还没有发现此代谢途径。3、并对酸解产物进行氨基酸分析和脱盐。4、最后：那个烟草病毒的“单词”完全是专业名词。它的拼写实质上是各种氨基酸的缩写所构成的一个音节串。5、另一类氨基酸，像脯氨酸和羟脯氨酸，可能使肽链的方向发生明显的变化。点此查看更多关于氨基酸的详细信息

氨基酸D型和L型的区分方法如下：1、按Fischer投影式：羧基在上方,氨基在左侧的是L型,在右侧的是D型。含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。2、按理论上的合成路线：通过D型甘油醛合成的构型就是D型，通过L型甘油醛合成的就是L型。扩展资料：D型氨基酸在20世纪70年代被科学家在人体中发现，但到80年代后期才被广泛开展研究。非天然的D型氨基酸虽然不是构成蛋白质的基本结构单元,但许多植物、微生物和高等植物中都有D-氨基酸的存在。氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，如D-丙氨酸是右旋的和L-丙氨酸是左旋的。而构成天然蛋白质的氨基酸都是L系。注意，一般称D型、L型。除了a羟基乙酸，他的a碳不是手性原子 他们是手性分子，所以有DL之分L一亮氨酸的生产方法主要有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。提取法(蛋白水解法)：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L-亮氨酸产品。化学合成法:亮氨酸化学合成法有A . Strecker ,。一卤代酸氨解、相转移催化等几种方法。虽然化学合成法原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，产物多，产率不高，并且有的方法涉及到有毒物质。化学合成法得到亮氨酸是消旋的DL一亮氨酸，为了得到L一亮氨酸，必须进行光学异构体的拆分。参考资料来源：百度百科——D型氨基酸百度百科——L-亮氨酸

氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

氨基酸D型和L型的区分方法如下：1、按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在右侧的是D型。含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α－碳上的为α－氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α－氨基酸。2、按理论上的合成路线：通过D型甘油醛合成的构型就是D型，通过L型甘油醛合成的就是L型。扩展资料：20世纪70年代，科学家首次在人体中发现了D型氨基酸，但直到80年代末才得到广泛研究。非天然d－氨基酸存在于许多植物、微生物和高等植物中，尽管它们不是蛋白质的基本结构单元。氨基酸与羧基碳原子直接连接的氨基酸，即使在组中的碳原子或原子不同，根据手性碳原子，当一束偏振光通过他们，光的偏振方向旋转，根据旋转的方向为左撇子和右撇子D系列和L系列，如D，L－丙氨酸是右旋丙氨酸是左撇子。构成天然蛋白质的氨基酸是l系列。注意，通常称为D型和L型。除了a－乙醇酸，它的a－碳不是手性原子，它们是手性分子，所以它们是DL亮氨酸的主要生产方法有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。提取法（蛋白水解法）：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，水解含有高含量l－亮氨酸的蛋白质，得到各种氨基酸的混合物，经过分离、提纯、精制等工序得到l－亮氨酸产品。化学合成方法：亮氨酸的化学合成方法有A.Strecker。有卤代酸氨解、相转移催化等方法。化学合成虽然原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，产物多，收率不高，有些方法涉及有毒物质。亮氨酸是由化学合成得到的一种消旋dl亮氨酸。为了得到l－亮氨酸，必须分离光学异构体。参考资料来源：百度百科——D型氨基酸参考资料来源：百度百科——L-亮氨酸

1、氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。2、氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。