简述真核生物染色体上组蛋白的种类，组蛋白修饰的种类及其生物学意义

组蛋白 是指真核细胞中与DNA结合用来形成染色质的一类特殊蛋白，其主要有5种类型，分子组成： 含Lys、Arg、His这些碱性氨基酸较多，故显碱性，属于单纯蛋白，溶于水及稀酸。其功能是： 作为核小体的基本组分，是真核细胞染色质的结构和功能必需的，一般组蛋白H2A、H2B 、H3、H4各2分子组成一个8聚体，作为核小体的核心，上面盘绕1.8圈的DNA，从而形成核小体； 核小体之间的DNA称为连接DNA，而组蛋白 H1 结合与连接DNA上，使核小体一个挨一个，彼此靠拢。特点： 在进化上极端保守的，各种真核生物中它们的氨基酸顺序，结构和功能都十分相似；在染色质内，组蛋白和DNA的重量比约为1∶1

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分袱储递肥郛堵店瑟锭鸡和分子量不同，主要分成5类。真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白，只有H1例外，其数据来自兔组蛋白。

组蛋白（histones）为基础的DNA相关蛋白,其分子量介于11.21.5KDa之间,其作用为稳定DNA双链,也可能在基因调节中起作用.组蛋白可分为五种：H1、H2A、H2B、H3和H4,这五种组蛋白类型都有各自对应的自身抗体.组蛋白与DNA一起形成了紧密结合的核小体.其中心由H3-H3-H4-H4四聚体组成,H2A-H2B二聚体位于其两侧.组蛋白部分被DNA双链围绕两圈(共146个碱基对).核小体象一串珍珠一样结合在一起,在结合区,DNA（连接DNA）与组蛋白H1相连接.荧光模式 与抗dsDNA抗体相似,抗组蛋白抗体在HEp-2细胞的细胞核中也呈现均质型荧光.分裂期细胞的浓缩染色体荧光增强.用灵长类肝组织,则可见到细胞核为均质型、有时为粗块状荧光.抗组蛋白抗体不引起绿蝇短膜虫动基质产生荧光.还可选用欧蒙抗组蛋白ELISA试剂盒对抗组蛋白抗体进行单特异性测定.

组蛋白：保守的DNA结合蛋白 ,是染色体的结构蛋白 分为H1 H2a H2b H3 H4 与DNA共同组成 真核生物染色质的基本单位核小体. 非组蛋白：染色体中 除组蛋白外的蛋白.

组蛋白是存在于染色体内的与DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。每一核小体包括一个核心8聚体（由4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA）；和一个单体组蛋白H1。长度为147碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为“接头”DNA。几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ；H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型：赖氨酸含量特别丰富的组蛋白（H1）；赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）；精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。

定义一：一组进化上非常保守的碱性蛋白质，其中碱性氨基酸(Arg，Lys)约占25%，存在于真核生物染色质，分为5种类型(H1，H2A，H2B，H3，H4)，后4种各2个形成组蛋白八聚体，构成核小体的核心，占核小体质量的一半。定义二：存在于真核生物染色质中的一组进化上非常保守的碱性蛋白质。分为H1、H2A、H2B、H3、H4五种类型，是构成核小体的核心。

染色体（chromosome）是基因的载体，染色体包括DNA和蛋白质两部分。真核细胞染色体上的蛋白质主要包括组蛋白和非组蛋白。组蛋白是一类较小而带有正电荷的核蛋白，与DNA有很高的亲和力。组蛋白是染色体的结构蛋白，它与DNA组成核小体。由DNA和组蛋白组成的染色质（chromatin）纤维细丝是许多核小体连接而成的念珠状结构。在DNA方面，真核细胞基因组的最大特点是它含有大量的重复序列，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA序列隔开。

首先你要明白，蛋白质的合成场所是核糖体，而不是内质网。粗面内质网上的核糖体合成的蛋白质主要是外分泌蛋白，是要被分泌到细胞外起作用的。组蛋白是胞内蛋白，由游离于细胞质基质中的核糖体合成。

组蛋白是染色体的主要蛋白质，富含组氨酸，组氨酸是碱性氨基酸，所以可以与DNA（核酸）结合在一起

有，组蛋白中含有组氨酸。例如人的H2A组蛋白，共128个氨基酸组成，其中有5个组氨酸。

您好组蛋白（histones），是真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白的甲基化修饰主要是由一类含有SET结构域的蛋白来执行的，组蛋白甲基化修饰参与异染色质形成、基因印记、X染色体失活和转录调控等多种主要生理功能，组蛋白的修饰作用是表观遗传学研究的一个重要领域。希望我的回答能帮助到您

组蛋白H1有着一个中央球状结构域及长的C与N端尾巴，能将小珠子串结构围成30纳米大小的螺线管结构。对比其他种类的组蛋白，H1的数量只为其他的一半。这是因为它不是构成核小体部份，而只是将DNA及核小体紧扣在一起。连接组蛋白H1将核小体核心颗粒与DNA的进入位点及E位点结合，因而可以将DNA紧扣在位，并且能容许形成更高层次的结构。不同生物的H1序列变化较大，在某些组织中，H1被特殊的组蛋白所取代。如成熟的鱼类和鸟类的红细胞中H1则被H5所取代，精细胞中则由精蛋白代替组蛋白。--参考资料维基百科和百度百科 简单来说，就是其他几种组蛋白组成核小体，即蛋白核心外边绕一圈DNA，而H1蛋白就在外边把核小体一个一个串起来。

这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间，H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期，H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。④其他修饰：赖氨酸的丙酰化、丁酰化、琥珀酰化、巴豆酰化、丙二酸酰等。H3·H4的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP300、PCAF实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶(HAT）。相反，HDAC参与组成转录共同抑制复合物，已发现的两个共同抑制复合物SIN3、Mi22NHRD（核小体重塑蛋白去乙酰基酶）都含有HDAC1、HDAC2。SIN3的组成为核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)SIN3AöSIN3B、SAP30öSAP18共同构成。SIN3复合物通过组分SIN3A与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受体N2CORöSMRT、甲基化CPG粘附蛋白（MECP2、MBD2）相互作用。Mi22NHRD由核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)Mi2、MTA1öMTA2、MBD3组成，其中MBD3含有MBD样序列，与甲基化DNA有低亲和力，分析发现MBD3与甲基化有关的氨基酸被置换，由此推测MBD3与MBD2相互作用而使Mi22NURD与甲基化DNA结合。由此看出，DNA甲基化和组蛋白去乙酰化协同作用共同参与转录阻遏。此外，Mi22NURD还有染色质重塑活性，所以SIN3和Mi22NURD可能分别在长期和短期转录阻遏调节中起作用。在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成.组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化等等。组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸.赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，导致相关基因的沉默，并且与X-Chromosomeinactivation相关。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

组蛋白修饰是指组蛋白在相关酶作用下发生甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等修饰的过程。

DNA在转录的时候,组蛋白会被修饰,比如乙酰化.组蛋白乙酰化后,会进行翻转和疏松,此时就会将转录位点暴露出来,招募转录因子,待RNA聚合酶结合上去,就可以进行转录了.

1、蛋白乙酰化可促进基因表达.去乙酰化可抑制基因表达..个人认为这道道有点问题.. 2、适量的Mg2+可促进装配...鬼笔环肽是抑制解聚.

基因表达是一个受多因素调控的复杂过程.组蛋白是染色体基本结构-核小体中的重要组成部分，其N-末端氨基酸残基可发生乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、多聚ADP糖基化等多种共价修饰作用.组蛋白的修饰可通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过影响其它转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用.组蛋白修饰对基因表达的调控有类似DNA遗传密码的调控作用.

核小体是染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白(histone）构成。由几种组蛋白： 每一种组蛋白各二个分子，形成一个组蛋白八聚体，约200 bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结构外面，形成了一个核小体。这时染色质的压缩包装 比(packing ratio）为6左右，即DNA由伸展状态压缩了近6倍。200 bpDNA为平均长度；不同组织、不同类型的细胞，以及同一细胞里染色体的不同区段中，盘绕在组蛋白八聚体核心外面的DNA长度是不同的。如真菌的可以短到只有154 bp，而海胆精子的可以长达260bp，但一般的变动范围在180bp到200bp之间。在这 200bp中，146 bp是直接盘绕在组蛋白八聚体核心外面，这些DNA不易被核酸酶消化，其余的DNA是用于连接下一个核小体。连接相邻2个核小体的DNA分子上结合了另一种组蛋白H1。组蛋白H1包含了一组密切相关的蛋白质，其数量相当于核心组蛋白的一半，所以很容易从染色质中抽提出来。所有的H1被除去后 也不会影响到核小体的结构，这表明H1是位于蛋白质核心之外的。

组蛋白：保守的DNA结合蛋白 ,是染色体的结构蛋白 分为H1 H2a H2b H3 H4 与DNA共同组成 真核生物染色质的基本单位核小体. 非组蛋白：染色体中 除组蛋白外的蛋白.

关于组蛋白修饰叙述正确的是 A.组蛋白氨基末端赖氨酸的乙酰化有利于核小体间形成紧密结合B.chromo结构域能够识别组蛋白乙酰化位点C.组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降D.bromo结构域能够识别组蛋白甲基化位点正确答案：组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降

在古菌、真核细胞核里与DNA结合形成核小体的一类蛋白，人的组蛋白家族共有5种蛋白，分别为H1、H2A、H2B、H3、H4，其中H2A、H2B、H3、H4各两个组成八聚体，H1在八聚体之间起连接作用。组蛋白与DNA结合，从而抑制DNA的转录，组蛋白是基因调控的关键靶位。

组蛋白是指真核生物的细胞核中与DNA结合存在的碱性蛋白质。DNA缠绕在组蛋白上，形成核小体。组蛋白也是蛋白质。http://baike.baidu.com/view/32445.htm

词根his的意思就是“组织”，histone就是组蛋白，histamine就是组胺，histidine就是组氨酸。如同中文一样，只不过是名字上有相同的字而已，这些物质之间没有什么直接联系。

基本由三种，乙酰基化，甲基化，糖基化。这里举前两个做例子。核小体由8个组蛋白构成，每个组蛋白有一个侧链N，即一小段多肽。侧链N基本由精氨酸和赖氨酸组成，这两种蛋白质由带负电的R基，注意每个DNA都有大量磷酸根，所以DNA是正电的。由于正负相吸，侧链N在当DNA不需要转录的时候能紧紧困住盘绕在核小体上面的DNA，所以DNA聚合酶无法靠近DNA来转录。乙酰基化：当需要转录的时候，组蛋白乙酰基化酶来乙酰基化侧链N。乙酰基化的侧链N失去负电性，所以就没那么紧得盘绕着核小体，DNA聚合酶就可以开始转录。转录完毕后，组蛋白去乙酰基化酶会去掉乙酰基，所以侧链N再一次紧紧捆住核小体。甲基化：甲基化侧链N不同部位会导致更紧的缠绕或者更松的缠绕。比如，甲基化侧链N的第三个精氨酸会导致更松，甲基化第九个导致更紧。后者导致的X染色体失活，即一个女性性染色体在受精发生后会失活。

G1前主要是合成有关Dna的蛋白质和酶，G2期则是完成纺锤体的复制，和其它蛋白质的合成

转录没有变化，说明mRNA的转录没有收到影响，但是protein level降低是有几种原因，可能是蛋白降解了：（1）proteasome依赖的途径，即蛋白酶体介导的蛋白降解；可用proteasome抑制剂如MG132或bortezomib，看是否影响蛋白水平。（2）溶酶体介导的降解，很多时候与autophagy（自噬）有关，可以用溶酶体抑制剂chloroquine或自噬抑制剂bafilomycin A1，看蛋白水平变化。同时，为了研究蛋白的水平变化，也用Cycloheximide（CHX，放线菌酮）来抑制蛋白合成。 蛋白水平是个动态过程，就如水池中的水量是由水龙头的水流量（可认为是蛋白的合成）和下水道的流出量（可以认为是蛋白的降解）决定的。希望对你有帮助。

在引起基因沉默的过程中，沉默信号（DNA甲基化、组蛋白修饰、染色质重新装配）是如何进行的?谁先谁后?这是一个“鸡和蛋”的问题，目前仍处于研究阶段，还没有定论。研究发现DNA甲基化和组蛋白乙酰化是一个相互促进、加强的过程，如许多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG结合蛋白— 2(methylcytosinebindingprotein—2，MeCP—2）又可以和HDAC相互作用。这种作用方式提示着这两种方式中任何一种的存在都可以引起另一种修饰方式的起始。沉默信号如何进行?它们发生的顺序如何?早期的研究多来源于对非哺乳动物生物的研究。Tamaru在链孢霉属（Neurospora)CTaSSa中研究发现，H3K9组蛋白甲基化转移酶的突变，会引起DNA甲基化的丢失，这暗示着组蛋白甲基化可以起始DNA甲基化。Tariq在Arabidopsis中研究也发现，CpNpG甲基化依赖于组蛋白甲基化。以上证据都暗示着，组蛋白甲基化对DNA甲基化有指导作用。然而在哺乳动物细胞中，这种现象还有待于进一步研究。早期研究发现，体外甲基化的CpG片段稳定整合到哺乳动物基因组中以后，可以与含甲基化CpG结合结构域（methylbindingdomain，MBD）蛋白（包括MeCP—1和MeCP—2等）结合，进而可以招募包括HDAC的抑制复合物。进一步研究还发现，人MLH基因的甲基化可以引发特异的组蛋白密码组合，以保持基因沉默状态。研究者通过使用DNA甲基化酶抑制剂5—氮杂胞苷（5—Aza），而不使用组蛋白乙酰化酶抑制剂制滴菌素A(trlcostatmA，TSA），可以导致组蛋白甲基化修饰方式的缺失。从这些结果可以看出，在哺乳动物中，组蛋白修饰似乎又是DNA甲基化发生以后的事件。但Bachman在哺乳动物中敲除p16基因时发现，染色质修饰并不完全依赖于最初的DNA甲基化。同时，Mutskov和Felsenfeld的结果也支持了这个理论，他们认为组蛋白修饰是ILR2基因沉默的早期事件，启动子区的甲基化是一个逐步增加的过程，DNA甲基化的建立是为了长期维持基因沉默，而不是起始它。从以上的结果可以看出，表观遗传学过程是复杂的和多层面的，不同的表观遗传修饰也可能存在区域或信号途径的特异性，有很多未知的东西有待于进一步研究。

从表达特异性的差异来看，编码组蛋白的基因属于超基因。组蛋白基因是已知的重复基因中唯一具有蛋白质编码机能的基因。它们在DNA合成开始前短暂地表达，因而它的活动与细胞周期密切相关。基因组中存在大量重复序列用以编码组蛋白是有其重要意义的。DNA复制时，组蛋白也要成倍增加，而且往往在DNA合成一小段后，组蛋白马上就要与其相结合，这要求在较短的时间内合成大量的组蛋白，因而需要有大量的组蛋白基因存在。人体基因组中还有几个大的基因簇，也属于中度重复顺序长的分散片段型。在一个基因簇内含有几百个功能相关的基因，这些基因簇又称为超基因（Super gene），如人类主要组织相容性抗原复合体HLA和免疫球蛋白重链及轻链基因都属于超基因。超基因可能是由于基因扩增后又经过功能和结构上的轻微改变而产生的，但仍保留了原始基因的结构及功能的完整性。

是指所有真核生物的细胞核中，与DNA结合存在的碱性蛋白质的总称。

= =组蛋白是一类蛋白质~~~蛋白组学是一门学科。。。。。。根本就不是一类名词，有啥区别不区别的？那我问你人体细胞和细胞生物学有啥区别？

组蛋白是染色体的组成部分 染色体是由DNA和蛋白质组成的 组蛋白就像毛线球一样，四个一组使DNA缠成短棒

组蛋白甲基化诱导了DNA的甲基化:组蛋白甲基化是招募DNA甲基化酶DNMT的信号，在异染色质蛋白HP1的协助下，DNA发生甲基化。DNA的甲基化又诱导组蛋白的去乙酰化:甲基CpG结合蛋白MeCP2可以特定地结合到甲基化的DNA.上，在组蛋白去乙酰化酶的作用下，将组蛋白.上的乙酰基去掉。而组蛋白去乙酰化状态是异染色质的特征，是基因失活的表现。去乙酰化的染色质具有一个更浓缩的结构。结果基因转录被抑制。去乙酰化的染色质可以在组蛋白乙酰基转移酶HAT的作用下而发生组蛋白乙酰化，转录进行。但是这个过程可以被组蛋白去乙酰化酶HDAC逆转。HDAC又可以被抑制因子抑制。于是转录又被激活

组蛋白： 保守的DNA结合蛋白 ， 是染色体的结构蛋白 分为H1 H2a H2b H3 H4 与DNA共同组成 真核生物染色质的基本单位核小体。非组蛋白：染色体中 除组蛋白外的蛋白。

　　　　组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白，是一类小分子碱性蛋白质，有六种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4及古细菌组蛋白，它们富含带正电荷的碱性氨基酸，能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。　　进化上的特点特点：1.进化上的极端保守性;　　2.无组织特异性;　　3.肽链上氨基酸分布的不对称性；　　意义1.核小体组蛋白，帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构　　2.H1组蛋白，在构成核小体时期连接作用，赋予染色体极性　　3.对染色体DNA的包装起着重要作用

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白，是一类小分子碱性蛋白质，有六种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4及古细菌组蛋白，它们富含带正电荷的碱性氨基酸，能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。

组蛋白（histones）为基础的DNA相关蛋白,其分子量介于11.21.5KDa之间,其作用为稳定DNA双链,也可能在基因调节中起作用.组蛋白可分为五种：H1、H2A、H2B、H3和H4,这五种组蛋白类型都有各自对应的自身抗体.组蛋白与DNA一起形成了紧密结合的核小体.其中心由H3-H3-H4-H4四聚体组成,H2A-H2B二聚体位于其两侧.组蛋白部分被DNA双链围绕两圈(共146个碱基对).核小体象一串珍珠一样结合在一起,在结合区,DNA（连接DNA）与组蛋白H1相连接.荧光模式 与抗dsDNA抗体相似,抗组蛋白抗体在HEp-2细胞的细胞核中也呈现均质型荧光.分裂期细胞的浓缩染色体荧光增强.用灵长类肝组织,则可见到细胞核为均质型、有时为粗块状荧光.抗组蛋白抗体不引起绿蝇短膜虫动基质产生荧光.还可选用欧蒙抗组蛋白ELISA试剂盒对抗组蛋白抗体进行单特异性测定.

1、组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多,二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4.组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物.因氨基酸成分和分子量不同,主要分成5类.组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白,是一类小分子碱性蛋白质,有五种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4,它们富含带正电荷的碱性氨基酸,能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。结构蛋白是构成细胞和生物体结构的重要物质.它使得原本液体状态的生物体组分具备一定的硬度2、和刚性.多数的结构蛋白是纤维状蛋白质,例如肌动蛋白和微管蛋白,他们可溶性的单体通过聚合作用可以形成长的、刚性的纤维,以组成细胞骨架,从而使得细胞具备特定的形状和大小。

词根his的意思就是“组织”,histone就是组蛋白,histamine就是组胺,histidine就是组氨酸. 如同中文一样,只不过是名字上有相同的字而已,这些物质之间没有什么直接联系.

几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ;H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。

组蛋白修饰H3·H4 的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP 300、PCA F 实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶（HA T）。相反，HDAC 参与组成转录共同抑制复合物，已发现的两个共同抑制复合物S IN 3、M i22NHRD（核小体重塑蛋白去乙酰基酶） 都含有HDAC1、HDAC2。S IN 3 的组成为核心（HDAC1、HDAC2、RBA P46öRBA P48） + S IN 3AöS IN 3B、SA P30öSA P18共同构成。S IN 3 复合物通过组分S IN 3A 与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受体N 2CORöSMRT、甲基化CPG 粘附蛋白（N ECP2、MBD2）相互作用。

组蛋白： 特点：进化上的极端保守性; 无组织特异性; 肽链上氨基酸分布的不对称性； 组蛋白的修饰作用. 作用：1,核小体组蛋白,帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构 2,H1组蛋白,在构成核小体时期连接作用,赋予染色体极性 3,对染色体DNA的包装起着重要作用 非组蛋白: 特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质,富含天冬氨酸和谷氨酸,带负电荷.具有多样性,组织专一性和种属多样性. 作用：是真核细胞转录活动的调控因子,与基因活化与选择性表达有关

组蛋白（histones）为基础的DNA相关蛋白，其分子量介于11.2～21.5KDa之间，其作用为稳定DNA双链，也可能在基因调节中起作用。组蛋白可分为五种：H1、H2A、H2B、H3和H4，这五种组蛋白类型都有各自对应的自身抗体。 组蛋白与DNA一起形成了紧密结合的核小体。其中心由H3-H3-H4-H4四聚体组成，H2A-H2B二聚体位于其两侧。组蛋白部分被DNA双链围绕两圈(共146个碱基对)。核小体象一串珍珠一样结合在一起，在结合区，DNA（连接DNA）与组蛋白H1相连接。 荧光模式 与抗dsDNA抗体相似，抗组蛋白抗体在HEp-2细胞的细胞核中也呈现均质型荧光。分裂期细胞的浓缩染色体荧光增强。 用灵长类肝组织，则可见到细胞核为均质型、有时为粗块状荧光。抗组蛋白抗体不引起绿蝇短膜虫动基质产生荧光。 还可选用欧蒙抗组蛋白ELISA试剂盒对抗组蛋白抗体进行单特异性测定。

组蛋白组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。非组蛋白(nonhistone proteins)非组蛋白是指细胞核中组蛋白以外的酸性蛋白质。非组蛋白不仅包括以DNA作为底物的酶，也包括作用于组蛋白的一些酶, 如组蛋白甲基化酶。此外还包括DNA结合蛋白、组蛋白结合蛋白和调节蛋白。由于非组蛋白常常与DNA或组蛋白结合, 所以在染色质或染色体中也有非组蛋白的存在, 如染色体骨架蛋白。

在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.。一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成. 组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化，ADP核糖基化等等. ，这些修饰都会影响基因的转录活性。组蛋白的甲基化修饰：组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸. 赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，，导致相关基因的沉默，，并且与X-Chromosome inactivation相关.。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

组蛋白： 特点：进化上的极端保守性; 无组织特异性; 肽链上氨基酸分布的不对称性； 组蛋白的修饰作用. 作用：1,核小体组蛋白,帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构 2,H1组蛋白,在构成核小体时期连接作用,赋予染色体极性 3,对染色体DNA的包装起着重要作用 非组蛋白: 特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质,富含天冬氨酸和谷氨酸,带负电荷.具有多样性,组织专一性和种属多样性. 作用：是真核细胞转录活动的调控因子,与基因活化与选择性表达有关

组蛋白 组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多,二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4.组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物.因氨基酸成分和分子量不同,主要分成5类. 真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克,大部分真核生物中有5种组蛋白,两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1.染色质是由许多核小体组成的,H2A,H2B,H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分,H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构.组蛋白是已知蛋白质中最保守的,例如,人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同,人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同,这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的.早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白,并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合,但直到1974年才了解组蛋白的确切作用.一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分. 非组蛋白(nonhistone proteins) 非组蛋白是指细胞核中组蛋白以外的酸性蛋白质.非组蛋白不仅包括以DNA作为底物的酶,也包括作用于组蛋白的一些酶,如组蛋白甲基化酶.此外还包括DNA结合蛋白、组蛋白结合蛋白和调节蛋白.由于非组蛋白常常与DNA或组蛋白结合,所以在染色质或染色体中也有非组蛋白的存在,如染色体骨架蛋白.

这只是其中一种分类方式而已组蛋白与DNA非特异结合，包括H1 H2A H2B H3 H4非组蛋白与DNA结合有特异性，占核蛋白的60%-70%

组蛋白：特点：进化上的极端保守性;无组织特异性;肽链上氨基酸分布的不对称性；组蛋白的修饰作用。作用：1，核小体组蛋白，帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构2，H1组蛋白，在构成核小体时期连接作用，赋予染色体极性3，对染色体DNA的包装起着重要作用非组蛋白:特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质，富含天冬氨酸和谷氨酸，带负电荷。具有多样性，组织专一性和种属多样性。作用：是真核细胞转录活动的调控因子，与基因活化与选择性表达有关

词根his的意思就是“组织”,histone就是组蛋白,histamine就是组胺,histidine就是组氨酸. 如同中文一样,只不过是名字上有相同的字而已,这些物质之间没有什么直接联系.

在古菌、真核细胞核里与DNA结合形成核小体的一类蛋白，人的组蛋白家族共有5种蛋白，分别为H1、H2A、H2B、H3、H4，其中H2A、H2B、H3、H4各两个组成八聚体，H1在八聚体之间起连接作用。组蛋白与DNA结合，从而抑制DNA的转录，组蛋白是基因调控的关键靶位。