真核细胞的核糖体蛋白质在细胞质中合成吗？

是的。核糖体蛋白质（Ribosomal Protein，简称“核糖体蛋白”或“RP”）是参与构成核糖体的所有蛋白质的统称。核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。核糖核蛋白体蛋白质。构成核蛋白体一部分的蛋白质。

【答案】：(1)rRNA是起主要作用的结构成分，主要功能有：①具有肽酰转移酶的活性；②为tRNA提供结合位点(A位点、P位点和E位点)；③为多种蛋白质合成因子提供结合位点；④在蛋白质合成起始时参与同mRNA选择性地结合，以及在肽链的延伸中与mRNA结合；⑤核糖体大小亚单位的结合、校正阅读(proof reading)、无意义链或框架漂移的校正，以及抗菌素的作用等都与rRNA有关。(2)r蛋白质的主要功能有：①对rRNA折叠成有功能的三维结构是十分重要的；②在蛋白质合成中，某些r蛋白可能对核糖体的构象起“微调”作用；③在核糖体的结合位点上甚至可能在催化作用中，核糖体蛋白与rRNA共同行使功能。

　　核糖体主要由核糖体RNA以及数十种不同的核糖体蛋白质组成。核糖体蛋白和rRNA又被叫做核糖体的大小亚基，两者在蛋白质合成过程中相互配合，从而将mRNA转化为多肽链。核糖体又叫做“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”。 　　核糖体的结构 　　核糖体的结构不同于细胞器，而且存在有显著差异。核糖体没有膜包被，它由两个亚基组成，但是因为功能需要可以附着至内质网或游离于细胞质。因此，核糖体也被认为细胞内大分子而不是一类细胞器。除哺乳动物成熟的红细胞，植物筛管细胞外，细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体。 　　核糖体的主要功能 　　核糖体的主要功能是将遗传密码转换成氨基酸序列并从氨基酸单体构建蛋白质聚合物。mRNA包含一系列密码子，被核糖体解码以产生蛋白质。核糖体以mRNA作为模板，核糖体通过移动穿过mRNA的每个密码子(3个核苷酸)，将其与氨酰基-tRNA提供的适当氨基酸配对。

核糖体蛋白是亲核蛋白。亲核蛋白如核糖体蛋白、染色体蛋白等需要核定位信号(NLS)的引导才能进入细胞核，核定位信号(NLS)是一小段氨基酸序列目不会被切除。个别没有NLS的亲核蛋白也能进入细胞核，这些蛋白质必须和具有NLS的蛋白质结合才能进入。在细胞分裂形成新细胞后，原有的核内蛋白质会重新定位到新细胞核内。

构成核糖体的蛋白质。大肠杆菌核糖体蛋白的初级结构均被确定。大肠杆菌核糖体的30S亚基含S1—S21共21种蛋白质，50S亚基含L1—L34共34种蛋白质。这些蛋白质已被全部分离纯化。分子量约1万到3万。除S6、L7、L12之外全是碱性蛋白质。这些蛋白质是免疫学上独立的蛋白质，只有L7、L12显示出相互交叉反应。已知L7与L12是同一蛋白质，L7的N末端被乙酰化。已经确定了几种蛋白的一级结构。机能已经明确的蛋白质如下述：S1：与蛋白质合成的i因子（干扰因子）和Qβ复制酶的亚基Ⅰ为同一物质，可与mRNA结合；S4：ram（核糖体的双关性ribosomal ambiguity）基因的产物；S5：SPc〔壮观霉素（Spectinomycin）抗性〕基因的产物；S12：str（链霉素抗性）基因的产物；L7、L12：有和多肽链延长因子Tu及G间的相互作用，也有和起始因子和终止因子的相互作用。L11：肽基转移酶。

核糖体蛋白是组成核糖体的主要成分,在细胞内蛋白质生物合成中发挥重要作用。人们发现,核糖体具有参与DNA修复、细胞发育调控和细胞分化等核糖体外功能。并且在胃癌、结直肠癌、食管癌和肝癌等肿瘤组织中一些核糖体蛋白基因高表达,通过对肿瘤组织中核糖体蛋白基因高表达的深入研究,可以进一步阐明肿瘤发生、发展的机制,了解核糖体蛋白基因高表达在恶性肿瘤中的作用,为肿瘤的基因诊断和基因治疗开辟一个新的研究领域。在真核细胞中发现的核糖体蛋白(riboso-malprotein,RP)有80种,广泛分布于各种组织中,它们与核糖核酸共同组成核糖体,在蛋白质的生物合成中起重要作用。越来越多的证据表明:许多种核糖体蛋白除组成核糖体,参与蛋白质的生物合成之外,还具有独立于蛋白质生物合成作用

由核糖核酸和蛋白质结合成的核蛋白叫做核糖核蛋白，核糖核蛋包括核糖体。核糖核蛋白：指包含有RNA的核蛋白，即将核酸和蛋白质结合在一起的一种形式。核糖核蛋白包括核糖体、端粒酶以及小核。核糖体蛋白是蛋白质。真核细胞细胞核内的蛋白质很多，比如染色体上的蛋白质。而核糖核蛋白体是核糖体的旧时称呼，在细胞质中，核糖体蛋白与rRNA结合成核糖体，起到翻译mRNA的作用。复合体可以使蛋白质，有很多蛋白质复合体。但是复合体不全是蛋白质。

不是的。核糖体中的蛋白质含量比rRNA少或接近相等。核糖体是一种高度复杂的细胞器。它主要由核糖体RNA（rRNA）及数十种不同的核糖体蛋白质组成（物种之间的确切数量略有不同）。原核生物的核糖体的直径约为20 nm，由65%的rRNA和35%的核糖体蛋白组成 。真核生物核糖体的直径在25到30 nm之间，rRNA与蛋白质的比率接近1∶1。

核糖体中的蛋白质在细胞质中合成。真核细胞的核糖体的大小亚基是在核中形成的，在核仁部位rDNA经RNA聚合酶Ⅰ转录出45SrRNA（纤维部的纤维状物质），是rRNA的前体分子，与胞质运来的蛋白质结合形成RNP复合体，45SrRNA甲基化以后经RNA酶裂解为2个分子，18SrRNA和32SrRNA，后者再裂解为28SrRNA的5.8SrRNA。成熟的rRNA仅为45SrRNA的一半，丢失的大部分是非甲基化和GC含量较高的区域。5SrRNA的基因并不定位在核仁上，通常定位在常染色体，5SrRNA在核仁外经RNA聚合酶Ⅲ合成后被转运至核仁区参与大亚基的装配。28S，5.8S及5SrRNA与蛋白质结合，形成RNP分子团。为大亚基前体，分散在核仁颗粒区，再加工成熟后，经核孔入胞质为大亚基，18SrRNA也与蛋白质结合，经核孔入胞质为小亚基。（图：核糖体的组装）大小亚基在胞质中可解离存在，但在需要时可在Mg4<0.001M存在时，合成完整单核糖体，此时才具有合成功能，当Mg4<0.001M时则又重新解离。

细菌的核糖体蛋白的特点是具有保守性。1、不会随生长条件的变化而变化，而不同细菌的核糖体蛋白指纹图谱具有各异性。2、指纹图谱中的某些峰具有属、种，甚至亚种特异性。

糖体的蛋白质是由其它核糖体合成细胞有丝分裂时，核分开后，细胞质也被均分到子代细胞中，子细胞继承了母细胞一部分核糖体，包括附着核糖体和游离的核糖体，游离的核糖体合成结构蛋白与RNA结合形成新的核糖体。至于你要追问，母细胞中的核糖体中蛋白来自于谁的话

要知道一点，蛋白质的催化功能是后续获得的，核酶就是好的例子，即RNA是最早的既有遗传物质又可催化的物质，后来才分开DNA和蛋白，分别更好的施行功能。在核糖体里，现在的大多数结果倾向于RNA是主要的功能组分，而蛋白质充当的只是结构维系者，所以rRNA才会表现出如此明显的保守性，我觉得说的很明白你懂了吗？呵呵!

核糖体可合成外输性蛋白和内源性蛋白： 外输性蛋白：主要在固着核糖体上合成，分泌到细胞外发挥作用，如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等，也能合成部份自身结构蛋白，如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 内源性蛋白：又称结构蛋白，是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质，主要是在游离核糖体上合成，如红细胞中的血红蛋白，肌细胞中的肌纤维蛋白。

蛋白质合成的过程 蛋白质生物合成的具体步骤包括：①氨基酸的活化；②活化氨基酸的转运；③活化氨基酸在核蛋白体上的缩合。 (一）氨基酸的活化转运 氨基酸的活化过程及其活化后与相应 tRNA的结合过程，都是由氨基酰tRNA合成酶来催化的，反应方程为：tRNA+氨基酸+ATP〖FY(KN〗氨基酰tRNA合成酶〖FY)〗氨基酰-tRNA+AMP+焦磷酸。以氨基酰tRNA形式存在的活化氨基酸，即可投入氨基酸缩合成肽的过程。氨基酰tRNA合成酶存在于胞液中，具有高度特异性。它们既能识别特异的氨基酸，又能辨认携带该种氨基酸的特异tRNA分子。在体内，每种氨基酰tRNA合成酶都能从多种氨基酸中选出与其对应的一种，并选出与此氨基酸相应的特异tRNA。这是保证遗传信息准确翻译的要点之一。 （二）核蛋白体循环 tRNA所携带的氨基酸，是通过“核蛋白体循环”在核蛋白体上缩合成肽，完成翻译过程的。以原核生物中蛋白质合成为例，将核蛋白体循环人为地分为启动、肽链延长和终止三个阶段进行介绍。 1．启动阶段 在蛋白质生物合成的启动阶段，核蛋白体的大、小亚基，mRNA与一种具有启动作用的氨基酸tRNA共同构成启动复合体。这一过程需要一些称为启动因子的蛋白质以及GTP与镁离子的参与。 原核生物中的启动因子有 3种，IF 1辅助另外两种启动因子IF 2、IF 3起作用。 启动阶段的具体步骤如下： (1)30S亚基在IF 3与IF 1的促进下与mRNA的启动部位结合，在IF 2的促进与IF 1辅助下与甲酰蛋氨酰tRNA以及GTP结合，形成30S启动复合体。 30S启动复合体由30S亚基、mRNA、fMet-tRNA fMet及IF 1、IF 2、IF 3与GTP共同构成。 （2）30S启动复合体一经形成，IF 3即行脱落，50S亚基随之与其结合，形成了大、小亚基，mRNA，fMet－tRNA fMet及IF 1、IF 2与GTP共同构成的70S启动前复合体。 （3）70S启动前复合体的GTP水解释出GDP与无机磷酸的同时，IF 2和IF 1随之脱落，形成了启动复合体。至此，已为肽链延长作好了准备。 启动复合体由大、小亚基， mRNA与fMet－tRNA fMet共同构成。 已知核蛋白体上有两个位置，分别称为“给位”与“受位”，启动复合体中 mRNA的启动信号相对应的fMet－tRNA fMet亦即处于核蛋白体的给位。 2．肽链延长阶段 这一阶段，根据 mRNA上密码子的要求，新的氨基酸不断相应的被特异的tRNA运至核蛋白体受位，形成肽键。同时，核蛋白体从mRNA的5′端向3′端不断移位推进翻译过程。肽链延长阶段需要数种称为延长因子的蛋白质、GTP与某些无机离子的参与。 (1)进位 受位上 mRNA密码子相对应的氨基酸tRNA进入受位，生成复合体V。此步骤需要GTP、Mg 2+和称为肽链延长因子EFTu与EFTs的蛋白质因子。 （2）转肽 50S亚基的给位有转肽酶的存在，可催化肽键形成。此时在转肽酶的催化下，将给位上tRNA所携的甲酰蛋氨酰（或肽酰）转移给受位上已特异性进入的氨基酸tRNA，与其所带的氨基酸的氨基结合形成肽键。此酶需要Mg 2+与K 2+存在。 （3）脱落 原在给位上的脱去甲酰蛋氨酰后的 tRNA fMet，从复合物上脱落。 （4）移位 核蛋白体向 mRNA的3′端挪动相当于一个密码子的距离，使下一个密码子准确定位在受位，同时带有肽链的tRNA由受体移至给位，此步需有肽链延长因子EFG、GTP与Mg 2+。 以后肽链上每增加一个氨基酸残基，就按①进位（新的氨基酸tRNA进入“受位”）②转肽（形成新的肽键）③脱落（转肽后“给位”上的tRNA脱落）④移位（核蛋白体挪动的同时，原处于“受位”带有肽链的tRNA随之转到“给位”）。 3．终止阶段 当多肽链合成已完成，并且“受位”上已出现终止信号（UAA），此后即转入终止阶段。终止阶段包括已合成完毕的肽链被水解释放，以及核蛋白体与tRNA从mRNA上脱落的过程。这一阶段需要一种起终止作用的蛋白质因子——终止因子的参与。 终止因子使大亚基“给位”的转肽酶不起转肽作用，而起水解作用。在转肽酶的作用下，“给位”上tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解，并从核蛋白体及tRNA上释出。 从mRNA上脱落的核蛋白体，分解为大小两个亚基，重新进入核蛋白体循环。核蛋白体的解体需要IF 3的参与。

蛋白质的合成都是在细胞质里面合成的，而核糖体的蛋白质在合成后需要回到细胞核的核仁中和转录形成的核糖体RNA组装！

1 核糖体蛋白基因是控制核糖体蛋白合成的DNA片段。2 每个细胞都有（原核，真核），核糖体是由核糖体蛋白和核糖体RNA组成的。核糖体负责合成蛋白质，由于细胞的细胞膜都有蛋白质成分，所以是需要细胞自身合成的，因此都有。

核糖体是由大、小两个亚基组成的不规则颗粒，主要成份为蛋白质和rRNA，二者比例在原核细胞中为1:1.5，在真核细胞中为1:1。大亚基侧面观是低面向上的倒圆锥形，底面不是平的，边缘有三个突起，中央为一凹陷，似沙发的靠背和扶手。小亚基是略带弧形的长条，一面稍凹陷，一面稍外突，约1/3处有一细缢痕，将其分成大小两个不等部份。小亚基趴在大亚基上，似沙发上趴了一只小猴。大小亚基凹陷部位彼此对应相结合，就形成了一个内部空间。此部位可容纳mRNA、tRNA及进行氨基酸结合等反应。此外，在大亚基内有一垂直的通道为中央管，所合成的多肽链由此排放，以免受蛋白酶的分解。一般真核细胞中，10的6次方到7次方个/细胞，原核细胞中15-18×10的三次方个/细胞，蛋白质合成旺盛的细胞可达1×10的12次方个/细胞。核糖体大亚基（红色）和核糖体小亚基（蓝色）相互嵌合组成完整的核糖体。扩展资料：核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码（核苷酸顺序）翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此，它是肽链的装配机，即细胞内蛋白质合成的场所，细胞合成的蛋白质可分为两类：外输性蛋白和内源性蛋白。1、外输性蛋白：主要在固着核糖体上合成，分泌到细胞外发挥作用，如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等，也能合成部份自身结构蛋白，如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。2、内源性蛋白：又称结构蛋白，是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质，主要是在游离核糖体上合成，如红细胞中的血红蛋白，肌细胞中的肌纤维蛋白。参考资料：百度百科 核糖体

所有蛋白质都在核糖体上合成是正确的，蛋白质合成产所只有核糖体,但此时的蛋白质尚未成熟。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。核糖体是由核糖体RNA)和核糖体蛋白组成的复杂酶系。真核生物核糖体由4种rRNA和80种RP组成。研究证实，RP不仅参与蛋白质合成，而且还在细胞周期、细胞分裂、细胞凋亡、DNA损伤修复、恶性肿瘤转移等过程中发挥重要作用。这些功能对于肿瘤的形成、发展至关重要。扩展资料蛋白质合成的调控：生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。蛋白质合成的细胞内定位：核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码（核苷酸顺序）翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此，它是肽链的装配机，即细胞内蛋白质合成的场所，细胞合成的蛋白质可分为两类：外输性蛋白和内源性蛋白。参考资料百度百科--蛋白质合成百度百科--核糖体

没有。核糖体主要由核糖体RNA（rRNA）及数十种不同的核糖体蛋白质组成（物种之间的确切数量略有不同）。核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒，主要由RNA（rRNA）和蛋白质构成，其功能是按照mRNA的指令将遗传密码转换成氨基酸序列并从氨基酸单体构建蛋白质聚合物。 核糖体的组成成分是（ ） A.蛋白质和脂质 B.蛋白质和RNA C.糖类和蛋白质 D.蛋白质和DNA 答案：B 核糖体的结构 各种核糖体尽管大小差异很大，但它们的核心结构非常相似。大部分rRNA高度组织成各种三级结构基序。较大核糖体中额外的RNA都是以几个长的连续插入形式出现，使得它们在核心结构中形成环而不被破坏或改变。核糖体的所有催化活性均由RNA进行，其表面的蛋白质可以稳定rRNA结构。

蛋白质、RNA。核糖体是一种高度复杂的细胞机器。它主要由核糖体RNA(rRNA)及数十种不同的核糖体蛋白质组成。核糖体蛋白和rRNA被排列成两个不同大小的核糖体亚基,通常称为核糖体的大小亚基。核糖体的大小亚基相互配合共同在蛋白质合成过程中将mRNA转化为多肽链。 核糖体主要是由哪些物质组成的？ A.DNA和蛋白质 B.蛋白质、RNA C.蛋白质和脂类 D.酶、RNA和DNA 解：A、核糖体不含DNA，A错误； B、核糖体的主要成分是蛋白质和RNA，B正确； C、核糖体无膜结构，不含脂类，C错误； D、核糖体不含DNA，D错误． 故选：B． 核糖体的组成 原核生物的核糖体的直径约为20nm，由65%rRNA和35%核糖体蛋白组成。真核生物核糖体的直径在25到30nm之间，rRNA与蛋白质的比率接近1。细菌和真核生物的核糖体亚基非常相似。 用于描述核糖体亚基和rRNA片段的测量单位是Svedberg单位，代表的是离心时亚基的沉降速率而不是它的大小。例如，细菌70S核糖体由50S和30S亚基组成。

由70到84种蛋白质构成。不同生物核糖体蛋白质种类和种数不同

核糖体是最小的细胞器，光镜下见不到的结构。在1953年由Ribinson和Broun用电镜观察植物细胞时发现胞质中存在一种颗粒物质。1955年Palade在动物细胞中也看到同样的颗粒,进一步研究了这些颗粒的化学成份和结构。1958年Roberts根据化学成份命名为核糖核蛋白体,简称核糖体Ribosome。又称核蛋白体。　　核糖体除哺乳类成熟的红细胞外,一切活细胞(真核细胞、原核细胞)中均有,它是进行蛋白质合成的重要细胞器,在快速增殖、分泌功能旺盛的细胞中尤其多。 [编辑本段]核糖体(ribosome)定义　　核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒(ribonucleoprotein particle)，主要由rRNA和蛋白质构成， 其惟一功能是按照mRNA的指令将氨基酸合成蛋白质多肽链,所以核糖体是细胞内蛋白质合成的分子机器。 [编辑本段]核糖体蛋白　　构成核糖体的蛋白质。大肠杆菌核糖体蛋白的初级结构均被确定。大肠杆菌核糖体的30S亚基含S1—S21共21种蛋白质，50S亚基含L1—L34共34种蛋白质。这些蛋白质已被全部分离纯化。分子量约1万到3万。除S6、L7、L12之外全是碱性蛋白质。这些蛋白质是免疫学上独立的蛋白质，只有L7、L12显示出相互交叉反应。已知L7与L12是同一蛋白质，L7的N末端被乙酰化。已经确定了几种蛋白的一级结构。机能已经明确的蛋白质如下述：S1：与蛋白质合成的i因子（干扰因子）和Qβ复制酶的亚基Ⅰ为同一物质，可与mRNA结合；S4：ram（核糖体的双关性ribosomal ambiguity）基因的产物；S5：SPc〔壮观霉素（Spectinomycin）抗性〕基因的产物；S12：str（链霉素抗性）基因的产物；L7、L12：有和多肽链延长因子Tu及G间的相互作用，也有和起始因子和终止因子的相互作用。L11：肽基转移酶。　　 [编辑本段]核糖体的形成　　真核细胞的大小亚基是在核中形成的, 在核仁部位rDNA转录出45S rRNA,是rRNA的前体分子,与胞质运来的蛋白质结合,再进行加工,经酶裂解成28S,18S和5.8S的rRNA,而5S rRNA则在核仁外合成28S,5.8S及5S rRNA与蛋白质结合,形成RNP分子团。为大亚基前体,分散在核仁颗粒区,再加工成熟后,经核孔入胞质为大亚基,18S rRNA也与蛋白质结合,经核孔入胞质为小亚基。大小亚基在胞质中可解离存在,在需要时也可在>0.001M Mg 存在时,但合成完整单核糖体,才具有合成功能,当Mg4 <0.001M时则又重新解离。 [编辑本段]构成核糖体的蛋白质　　与rRNA或核糖体亚基结合的蛋白质有二类。:一类与rRNA或核糖体亚基紧密连接,需高浓度盐和强解离剂(如3mol/LLiCl或4mol/L尿素)才能将其分离,这类蛋白质称为"真"核糖体蛋白质("realribosomalproteins")或简称为核糖体蛋白质。如E.coli30S亚基上的21种蛋白质及50S亚基上的34种蛋白质(共54种,因为小亚基上的S20与大亚基上的L26是相同);或者在真核细胞40S亚基上的30种蛋白质及60S亚基上的45-50种蛋白质(共约80种),即属此类。而另一类蛋白质则为与有功能的核糖体亚基疏松缔合,能被0.5mol/L单价阳离子(如K+,NH4+)从亚基上洗脱,并对核糖体循环发挥调节作用的蛋白质,如起始因子(IF或eIF)和延长因子(EF)等,称为核糖体相关蛋白质(proteins associated with ribosome;简称PAR)。PAR不是构成核糖体的固有成分。核糖体的结构　　自六十年代以来,人们运用化学、物理学和免疫学方法,主要对E.coli核糖体进行了大量的研究,完成了对E.coli核糖体54种蛋白质氨基酸序列及三种rRNA一级和二级结构的测定,初步认识了核糖体颗粒的基本建造(architecture)。这些技术主要包括:　　(1)电子显微镜术(EM);　　(2)免疫学方法;　　(3)中子衍射技术(neuton　scattering);　　(4)双功能试剂交联法;　　(5)不同染料间单态-单态能量转移(singlet-singlet　energy transfer)测定　　(6)活性核糖体颗粒重建等方法。 [编辑本段]核糖体分类　　按核糖体存在的部位可分为三种类型:细胞质核糖体、线粒体核糖体、叶绿体核糖体。　　按存在的生物类型可分为两种类型：真核生物核糖体和原核生物核糖体。　　原核细胞的核糖体较小, 沉降系数为70S，相对分子质量为2.5x103 kDa,由50S和30S两个亚基组成; 而真核细胞的核糖体体积较大, 沉降系数是80S，相对分子质量为3.9～4.5x103 kDa, 由60S和40S两个亚基组成。典型的原核生物大肠杆菌核糖体是由50S大亚基和30S小亚基组成的。在完整的核糖体中，rRNA约占2/3, 蛋白质约为1/3。50S大亚基含有34种不同的蛋白质和两种RNA分子，相对分子质量大的rRNA的沉降系数为23S，相对分子质量小的rRNA为5S。30S小亚基含有21种蛋白质和一个16S的rRNA分子。　　真核细胞中, 核糖体进行蛋白质合成时，既可以游离在细胞质中, 称为游离核糖体(free ribosome)。 也可以附着在内质网的表面, 称为膜旁核糖体或附着核糖体。 参与构成RER,称为固着核糖体或膜旁核糖体,是以大亚基圆锥形部与膜接着游离核糖体(free ribosome)。 。分布在线粒体中的核糖体,比一般核糖体小,约为55S(35S和25S大、小亚基),称为胞器或线粒体核体。 凡是幼稚的、未分化的细胞、胚胎细胞、培养细胞、肿瘤细胞,它们生长迅速,在胞质中一般具有大量游离核糖体。 真核细胞含有较多的核糖体, 每个细胞平均有106 ～107 个, 而原核细胞中核糖体较少每个细胞平均只有15×102 ～18×103 个。真核细胞核糖体的沉降系数为80S，大亚基为60S，小亚基为40S。在大亚基中，有大约49种蛋白质，另外有三种rRNA∶28S rRNA、5S rRNA和5.8S rRNA。小亚基含有大约33种蛋白质，一种18S的rRNA。　　无论哪种核糖体,在执行功能时,即进行蛋白质合成时,常3-5个或几十个甚至更多聚集并与mRNA结合在一起,由mRNA分子与小亚基凹沟处结合,再与大亚基结合,形成一串,称为多聚核糖体(游离多聚核糖体及固着多聚核糖体),Polyribosome或Polysome。mRNA的长短,决定多聚核糖体的多少,可排列成螺纹状,念珠状等,多聚核糖体是合成蛋白质的功能团。此时,每一核糖体上均在以mRNA的密码为模板,翻译成蛋白质的氨基酸顺序。 在活细胞中,核糖体的大小亚基,单核糖体和多聚核糖体是处于一种不断解聚与聚合的动态平衡中,随功能而变化,执行功能量为多聚核糖体、功能完成后解聚为大、小亚基。 [编辑本段]核糖体的超微结构　　 非膜相结构,大小15-20nm,可单个或成群分布于细胞质中,也可附着在核外膜,内质网上,或存在于线粒体,叶绿体中,用负染色高分辨电镜观察,核糖体不是圆形颗粒,而是由大、小二个亚基组成的不规则颗粒。 　　大亚基侧面观是低面向上的倒圆锥形,底面不是平的,边缘有三个突起,中央为一凹陷,似沙发的靠背和扶手。 小亚基是略带弧形的长条,一面稍凹陷,一面稍外突,约1/3处有一细缢痕,将其分成大小两个不等部份。 小亚基趴在大亚基上,似沙发上趴了一只小猴。大小亚基凹陷部位彼此对应相结合,就形成了一个内部空间。此部位可容纳mRNA、tRNA及进行氨基酸结合等反应。 　　此外,在大亚基内有一垂直的通道为中央管,所合成的多肽链由此排放,以免受蛋白酶的分解。 一般真核细胞中,106-107个/细胞,原核细胞中15-18× 103个/细胞,蛋白质合成旺盛的细胞可达1×1012个/细胞。 [编辑本段]核糖体的理化特性　　核糖体的主要成份为蛋白质和rRNA,二者比例在原核细胞中为1.5:1, 在真核细胞中为1:1,每个亚基中,以一条或二条高度折叠的rRNA为骨架,将几十种蛋白质组织起来,紧密结合,使rRNA大部份围在内部,小部份露在表面。由于RNA的磷酸基带负电荷超过了蛋白质带的正电荷[/ur颂翘逑颂翘逑郧康肿url]负电性,易与阳离子和碱性染料结合。 　　单个核糖体上存在四个活性部位,在蛋白质合成中各有专一的识别作用。 　　1.A部位:氨基酸部位或受位:主要在大亚基上,是接受氨酰基-tRNA的部位。 　　2.P部位:肽基部位或供位:主要在小亚基上,是释放tRNA的部位。 　　3.肽基转移酶部位(肽合成酶),简称T因子:位于大亚基上,催化氨基酸间形成肽键,使肽链延长。 　　4.GTP酶部位:即转位酶,简称G因子,对GTP具有活性,催化肽键从供体部位→受体部位。 　　另外,核糖体上还有许多与起始因子、延长因子、释放因子以及各种酶相结合的位点。 核糖体的大小是以沉降系数S来表示,S数值越大、颗粒越大、分子量越大。 原核细胞与真核细胞核糖体的大小亚基是不同的。 　　50S(大亚基) 23S,5S RNAS+ 原核(70S) 34种蛋白质 55种蛋白质 30S(小亚基) 21种蛋白质+ 16S RNA 　　真核(80S) 60S(大亚基) 28S 5.8S 5SRNA+ 45种蛋白质 78种蛋白质 40S(小亚基) 33种蛋白质,+ 18SRNA [编辑本段]核糖体与蛋白质生物合成　　抗体是由核糖体合成　　(一)蛋白质合成的细胞内定位 　　　　核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码(核苷酸顺序)翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此,它是肽链的装配机,即细胞内蛋白质合成的场所,细胞合成的蛋白质可分为两类:外输性蛋白和内源性蛋白。 　　1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。　　2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。 　　(二)蛋白质生物合成的简要过程 　　　　蛋白质生物合成是一个复杂而重要的生命活动,它在细胞中有粗细的结构基础,进行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的严密组织和准确控制进行的。 　　蛋白质合成不仅要有合成的场所,而且还必须有mRNA、tRNA、20种氨基酸原料和一些蛋白质因子及酶。Mg、K+离子等参与,并由ATP、GTP提供能量,合成中mRNA是编码2合成蛋白质的模板,tRNA是识别密码子,转运相应氨基酸的工具。核糖体则是蛋白质的装配机,它不仅组织了mRNA和rRNA的相互识别,将遗传密码翻译成蛋白质的氨基酸顺序,并且控制了多肽链的形成,下面看看真核细胞中蛋白质合成的主要步骤,是怎样在细胞内超微结构水平上进行的。 [编辑本段]蛋白质生物合成过程可分成三个阶段　　1.氨基酸的激素和转运 　　阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 　　氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 　　每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。 　　2.在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链 　　　　氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤:　　(1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。 　　(2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 　　注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 　　A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 　　(3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。 　　这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。 　　合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？ 　　我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢? 　　3.信号学说:Signal hypothesis　　与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。　　(1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。　　(2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。 　　(3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 　　(4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。 　　(5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特异性、暂时性、功能性的。 　　所以,如信号顺序发生改变,所合成的信号肽不能被受体识别,核糖体就结合不到膜上。 [编辑本段]核糖体的异常改变和功能抑制　　电镜下,多聚核糖体的解聚和粗面内质网的脱粒都可看作是蛋白质合成降低或停止的一个形态指标。 　　多聚核糖体的解聚:是指多聚核糖体分散为单体,失去正常有规律排列,孤立地分散在胞质中或附在粗面内质网膜上。一般认为,游离多聚核糖体的解聚将伴随着内源性蛋白质生成的减少。脱粒是指粗面内质网上的核糖体脱落下来,分布稀疏,散在胞质中,RER上解聚和脱离将伴随外输入蛋白合成 。 　　正常情况下,蛋白质合成旺盛时,细胞质中充满多聚核糖体,RER上附有许多念珠线状和螺旋状的多原核糖体,当细胞处于有丝分裂阶段时,蛋白质合成明显下降,多聚核糖体也出现解聚原C,逐渐为分散孤立的单体所代替。 　　在急性药物中毒性(四氯化碳)肝炎和病毒性肝炎后,以及肝硬化病人的肝细胞中,经常可见到大量多聚核糖体解聚呈离散单体状,固着多聚核糖体脱落,分布稀疏,导致分泌蛋白合成↓,所以,病人血浆白蛋白含量↓。　　另外,一些药物,致癌物可直接抑制蛋白质合成的不同阶段,有些抗苔素,如链霉素、氯霉素、红霉素等对原核与真核生物的敏感性不同,能直接抑制细菌核糖体上蛋白质的合成作用。有的抑制在起始阶段,有的抑制肽链延长和终止阶段,有的阻止小亚基与mRNA的起始结合,四环素抑制氨基酰-tRNA的结合和终止因子 ,氯霉素抑制转肽酶,阻止肽链形成,红霉素抑制转位酶,不能相应移位进入新密码。所以,抗苔素的抗苔作用就是干扰了细苔蛋白合成而抑制细苔生长来起作用的。 　　1、核糖体的结构特点——暂时的、功能的动态结构。 　　2、核糖体种类与合成蛋白质种类的关系。 　　3、留下思考题：核糖体合成的蛋白质之去向（与内膜系统联系）。　　核糖体不是由生物膜构成的，它是由蛋白质和RNA构成的复合体。由大小两个亚基组成。核糖体是蛋白质合成的场所。附着在内质网上的核糖体合成的蛋白质主要有两类：一类是分泌蛋白，通过内质网运输到高尔基体，经加工包装后被分泌到细胞外；另一类是排列到质膜内的蛋白质。游离的核糖体合成的蛋白质一般是分布到细胞质基质中的蛋白质，如分布于细胞质基质中的酶等。

因为在核糖体自组装过程中，这类蛋白质逐批与rRNA结合形成核糖体的大、小亚基，所以这些蛋白质又按与rRNA结合的顺序分为“初级结合蛋白”、“次级结合蛋白”与“迟结合蛋白”等几组。

一、指代不同1、16s rRNA：是细菌上编码rRNA相对应的DNA序列，存在于所有细菌的基因组中。2、16s rDNA：为核糖体的RNA的一个亚基，16SrDNA就是编码该亚基的基因。二、功能不同1、16s rRNA：对于核糖体蛋白的固定起到脚手架的作用。3"末端包含反向的SD序列，用来与mRNA的AUG起始密码子结合。16S rRNA的3"端与S1、S21的结合被发现与蛋白质合成的开始有关系。与23S进行交互，帮助两个核糖体子单元的结合。2、16s rDNA：有多个区段保守性，根据这些保守区可以设计出细菌通用物，可以扩增出所有细菌的16SrDNA片段，并且这些引物仅对细菌是特异性的，也就是说这些引物不会与非细菌的DNA互补，而细菌的16SrDNA可变区的差异可以用来区分不同的菌。三、特性不同1、16s rRNA：16S rRNA具有高度的保守性和特异性以及该基因序列足够长（包含约50个功能域）。随着PCR技术的出现及核酸研究技术的不断完善，16S rRNA基因检测技术已成为病原菌检测和鉴定的一种强有力工具。2、16s rDNA：16SrDNA是细菌的系统分类研究中最有用的和最常用的分子钟，其种类少，含量大（约占细菌DNA含量的80%），分子大小适中，存在于所有的生物中，其进化具有良好的时钟性质，在结构与功能上具有高度的保守性，素有“细菌化石”之称参考资料来源：百度百科-16SrDNA参考资料来源：百度百科-16s rRNA

核糖体失活蛋白（ribosomeinactivatingprotein，RIP）是一类作用于rRNA而抑制核糖体功能的毒蛋白，广泛分布于高等植物（Barbieri等，1993）。自蓖麻毒蛋白首先被分离和纯化以来，至20世纪90年代，人们已从18种单子叶植物和122种双子叶植物中检测到了核糖体失活蛋白，已知核糖体失活蛋白分为3类。第一类是单肽链蛋白，分子量大约为30ku，一般为碱性糖蛋白，具有RNAN-糖苷酶活性。第二类是异源二聚体蛋白，分子量大约为60ku，其结构中A链具有RNAN-糖苷酶活性，B链是半乳糖专一性凝集素，可与真核细胞表面的糖蛋白或糖脂的半乳糖部分结合，介导A链逆向进入胞质溶胶。第三类不多见，是由无活性的pro核糖体失活蛋白加工后形成的。核糖体大亚基RNA的3′端茎环结构中有一个高度保守的核苷酸结构域，即S/R结构域，核糖体失活蛋白通过对该结构域的作用，破坏核糖体大亚基RNA结构，使核糖体失活。核糖体失活蛋白主要表现RNAN-糖苷酶活性和RNA水解酶的活性。核糖体失活蛋白通过水解核糖体RNA上特异位点结合的碱基，使核糖体失活，阻碍真菌rRNA介导的蛋白质合成，抑制真菌生长。在体外抑菌试验中，天花粉蛋白（trichosanthin）对9种不同的真菌都具有抑制作用。Roberts等（1986）用大麦核糖体失活蛋白对16种真菌进行体外抑菌试验，发现仅对3种真菌有弱的抑制作用，对1种有强抑制作用。不同真菌核糖体对核糖体失活蛋白的敏感性不同。核糖体失活蛋白与几丁质酶、葡聚糖酶等协同作用，抑菌能力增强，因为后者有助于核糖体失活蛋白通过真菌细胞壁。胡苹等（1999）将天花粉蛋白、烟草几丁质酶和烟草葡聚糖酶的结构基因分别克隆到原核表达系统中进行表达，用三种基因的原核表达产物的粗提取物，分别进行了体外抗菌活性检测，发现三种蛋白质均有抗真菌活性，三种蛋白中任意两种蛋白的组合，抗真菌活性都显著高于单一组分的活性。三种蛋白共同作用时，获得了更好的抗真菌效果。至今尚不明了核糖体失活蛋白在植物体内对病原菌侵染的抑制作用，以及在植物抗病性表达中的作用。用核糖体失活蛋白基因转化植物，可以表达对真菌侵染的抵抗性。核糖体失活蛋白对动物病毒和植物病毒都有强烈的广谱抑制作用，用于钝化艾滋病病毒和杀伤肿瘤细胞的研究颇多。对植物病毒的作用，最先发现的是商陆抗病毒蛋白具有抗烟草花叶病毒（TMV）的特性，后来相继发现其他核糖体失活蛋白几乎都具有不同程度的抗病毒能力。关于核糖体失活蛋白抗病毒的机理，先后有间接作用说和直接作用说。一些核糖体失活蛋白存在于细胞壁和细胞膜之间，在病毒进入细胞前就可能直接与病毒作用。某些核糖体失活蛋白对病毒的作用不限于接种叶片，还有系统抑制作用。已用不同来源的核糖体失活蛋白基因转化多种植物，转基因植株表达对病毒的抗病性（Wang等，2000）。

每个细胞都有核糖体这一细胞器，当然就有核糖体蛋白基因。编码核糖体蛋白的DNA片段就是核糖体蛋白基因。

线粒体：细胞呼吸，提供能量。叶绿体：植物体光合作用的场所。核糖体：合成蛋白质（主要），原核细胞中唯一的细胞器（可用于制抗生素）内质网：①滑面内质网：加工脂质，②粗面内质网：加工，合成蛋白质。高尔基体：加工蛋白质，分泌，细胞壁的合成。液泡：调节植物细胞内的环境，使植物细胞坚挺。溶酶体：分解衰老，损伤细胞。中心体：细胞的有丝分裂。

两者在蛋白质合成过程中相互配合。核糖体蛋白和rRNA又被叫做核糖体的大小亚基，两者在蛋白质合成过程中相互配合，从而将mRNA转化为多肽链。核糖是一种五碳醛糖，常见的型态为D-核糖。是RNA的组成物之一，也是ATP及NADH等生化代谢所需分子的原料。

rDNA，即核糖体DNA。rDNA 就是可以转录产生rRNA的基因，rDNA的活性改变在核仁周期（也就是细胞分裂过程中核仁的消失与重建）中发挥着重要作用。它不是单独存在的，有时候它可以和别的基因间隔分布，比如可以和tDNA（转运dna）间隔。

哥啊。。。它要是奢侈基因，人还活不活了。。。。。奢侈基因是指在特定细胞中才会表达的基因序列。每个细胞核都拥有全套的遗传信息，有些基因在所有细胞中都会表达以保持生命活动的正常进行，控制核糖体蛋白合成的异基因就是这样的。核糖体蛋白是组成核糖体的主要成分，而核糖体是每个细胞必不可少的细胞器，所以，它必须是每个细胞都可以表达的。。。。。所以，它不是奢侈基因。。。。。还有，它是管家基因（生物体各类细胞中都表达，对维持细胞存活和生长所必需的蛋白质编码的基因），管家基因这个概念高中不要求掌握~~~~了解一下就行了~~~~~

核糖体的构建过程中，需要细胞核的参与才行。这个也是由于细胞核的转录，才形成的核糖体的。原核微生物的核糖体是分散在细胞质中的亚微颗粒，是合成蛋白质的部位。RNA占60%，蛋白质占40%。核糖体是无膜的细胞器，主要成分是蛋白质与RNA。核糖体的RNA称为rRNA，约占60%，蛋白质约占40%，蛋白质分子主要分布在核糖体的表面，而rRNA则位于内部，二者靠非共价键结合在一起。扩展资料：核糖体蛋白和rRNA被排列成两个不同大小的核糖体亚基，通常称为核糖体的大小亚基。核糖体的大小亚基相互配合共同在蛋白质合成过程中将mRNA转化为多肽链。原核生物的核糖体的直径约为20 nm，由65%rRNA和35%核糖体蛋白组成。真核生物核糖体的直径在25到30 nm之间，rRNA与蛋白质的比率接近1。细菌和真核生物的核糖体亚基非常相似。用于描述核糖体亚基和rRNA片段的测量单位是Svedberg单位，代表的是离心时亚基的沉降速率而不是它的大小。例如，细菌70S核糖体由50S和30S亚基组成。参考资料来源：百度百科-核糖体

核糖体是细胞内合成蛋白质的场所。现在已知，附着于内质网上的核糖体所合成的蛋白质，与游离于细胞质基质中的核糖体所合成的蛋白质有所不同。附着于内质网上的核糖体，主要是合成某些专供输送到细胞外面的分泌物质，如抗体、酶原或蛋白质类的激素等；游离核糖体所合成的蛋白质，多半是分布在细胞质基质中或供细胞本身生长所需要的蛋白质分子(包括酶分子)，此外还合成某些特殊蛋白质，如红细胞中的血红蛋白等。因此，在分裂活动旺盛的细胞中，游离核糖体的数目就比较多，而且分布比较均匀。这一点已被用来作为辨认肿瘤细胞的标志之一。不管是附着的核糖体还是游离的核糖体，在进行蛋白质合成的过程中，常常是几个核糖体聚集在一起进行活动，这是由于信息核糖核酸(mRNA)把它们连串在一起。这样的一个功能单位的聚合体称为多聚核糖体。 希望能够对你有所帮助。

各种核糖体蛋白质在核糖体中的配布情况主要采用重组合技术、化学交联技术、荧光标记技术、免疫电镜法和亲和层析法等技术研究的。 在大肠杆菌核糖体小亚基（30S）的组装过程中，编号为S4、S7、S8、S15、S17及S20的核糖体蛋白质能直接与16S rRNA结合；在上述第一批蛋白质（统称为“初级结合蛋白”）与rRNA形成复合物后，编号为S5、S6、S9、S12、S13、S16、S18及S19的第二批蛋白质（统称为“次级结合蛋白”）再与之前形成的复合物结合；次级结合蛋白结合后也使最后一批编号为S2、S3、S10、S11、S14及S21的蛋白质（统称为“迟结合蛋白”）的结合更为稳固。蛋白质与螺旋连接处的结合对引发正确的RNA三级折叠与组织核糖体的整体结构至关重要。几乎所有的核糖体蛋白质结构中包含球状结构域和能联络离它们较远的RNA的延伸结构域。 核糖体额外的稳定性来自这些核糖体蛋白质中的碱性官能团对rRNA骨架边缘磷酸基团上相互排斥的负电荷的中和。核糖体蛋白质之间的相互作用（如静电引力及氢键）也有助于维持整个核糖体结构的稳定。

核糖体，旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，是细胞中的一种细胞器，由一大一小两个亚基结合形成，主要成分是相互缠绕的RNA（称为“核糖体RNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和蛋白质（称为“核糖体蛋白质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息，并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物（地球上的两种具有细胞结构的主要生命形式，前者可细分为古菌、真细菌两类）的细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。拓展资料：核糖体在细胞中负责完成“中心法则”里由RNA到蛋白质这一过程，此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前，核糖体小次单元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再结合核糖体大次单元构成完整的核糖体之后，便可以利用细胞质基质中的转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小亚基会再次分离。

【答案】：CrRNA，即核糖体RNA，是细胞内含量最多的RNA，与核糖体蛋白共同构成核糖体；tRNA，即转运RNA，在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA;核内小RNA，参与hnRNA的剪接、转运；核仁小RNA，参与rRNA的加工和修饰；hnRNA，即不均一核RNA，是成熟mRNA的前体。故选C。

合成肽链，在内质网和高尔吉体上加工后叫蛋白质。核糖体是合成蛋白质的场所,是生产蛋白质的机器，它是生产蛋白质的机器的一部分 ，肽链是由多个氨基酸经过脱水缩合而成 ，蛋白质有一条或多条肽链盘曲折叠连接而成 。核糖体负责合成肽链，随后在内质网上合成蛋白质，最后经过高尔基体包装加工，通过细胞膜将蛋白质运出细胞外。构成核糖体的蛋白质。大肠杆菌核糖体蛋白的初级结构均被确定。大肠杆菌核糖体的30S亚基含S1—S21共21种蛋白质，50S亚基含L1—L31共31种蛋白质。这些蛋白质已被全部分离纯化。分子量约1万到3万。除S6、L7、L12之外全是碱性蛋白质。这些蛋白质是免疫学上独立的蛋白质，只有L7、L12显示出相互交叉反应。已知L7与L12是同一蛋白质，L7的N末端被乙酰化。已经确定了几种蛋白的一级结构。机能已经明确的蛋白质如下述：S1：与蛋白质合成的i因子（干扰因子）和Qβ复制酶的亚基Ⅰ为同一物质，可与mRNA结合；S4：ram（核糖体的双关性ribosomal ambiguity）基因的产物；S5：SPc〔壮观霉素（Spectinomycin）抗性〕基因的产物；S12：str（链霉素抗性）基因的产物；L7、L12：有和多肽链延长因子Tu及G间的相互作用，也有和起始因子和终止因子的相互作用。L11：肽基转移酶。扩展资料：核糖体的主要成份为蛋白质和rRNA，二者比例在原核细胞中为1:1.5，在真核细胞中为1:1，每个亚基中，以一条或二条高度折叠的rRNA为骨架，将几十种蛋白质组织起来，紧密结合，使rRNA大部份围在内部，小部份露在表面。由于RNA的磷酸基带负电荷超过了蛋白质带的正电荷，所以显负电性，易与阳离子和碱性染料结合。单个核糖体上存在四个活性部位，在蛋白质合成中各有专一的识别作用。1．A部位：氨基酸部位或受位：主要在大亚基上，是接受氨酰基-tRNA的部位。2．P部位：肽基部位或供位：主要在小亚基上，是释放tRNA的部位。3．肽基转移酶部位（肽合成酶），简称T因子：位于大亚基上，催化氨基酸间形成肽键，使肽链延长。4．GTP酶部位：即转位酶（EF-G），简称G因子，对GTP具有活性，催化肽键从供体部位→受体部位。另外，核糖体上还有许多与起始因子、延长因子、释放因子以及各种酶相结合的位点。核糖体的大小是以沉降系数S来表示，S数值越大、颗粒越大、分子量越大。原核细胞与真核细胞核糖体的大小亚基是不同的。参考资料：百度百科——核糖体

核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。核糖核蛋白体蛋白质。构成核蛋白体一部分的蛋白质。核糖核蛋白体蛋白质通过非共价键与核蛋白体RNA结合。与核糖核蛋白体RNA一起成为核糖核蛋白体的两个亚基。在细菌核糖核蛋白体中，每个核糖核蛋白体约50个不同的核糖核蛋白体蛋白质。

由核糖核酸和蛋白质结合成的核蛋白叫做核糖核蛋白，核糖核蛋包括核糖体。核糖核蛋白：指包含有RNA的核蛋白，即将核酸和蛋白质结合在一起的一种形式。核糖核蛋白包括核糖体、端粒酶以及小核。核糖体蛋白是蛋白质。真核细胞细胞核内的蛋白质很多，比如染色体上的蛋白质。而核糖核蛋白体是核糖体的旧时称呼，在细胞质中，核糖体蛋白与rRNA结合成核糖体，起到翻译mRNA的作用。 复合体可以使蛋白质，有很多蛋白质复合体。但是复合体不全是蛋白质。

核糖体蛋白是组成核糖体的主要成分,在细胞内蛋白质生物合成中发挥重要作用。人们发现,核糖体具有参与DNA修复、细胞发育调控和细胞分化等核糖体外功能。并且在胃癌、结直肠癌、食管癌和肝癌等肿瘤组织中一些核糖体蛋白基因高表达,通过对肿瘤组织中核糖体蛋白基因高表达的深入研究,可以进一步阐明肿瘤发生、发展的机制,了解核糖体蛋白基因高表达在恶性肿瘤中的作用,为肿瘤的基因诊断和基因治疗开辟一个新的研究领域。在真核细胞中发现的核糖体蛋白(riboso-malprotein,RP)有80种,广泛分布于各种组织中,它们与核糖核酸共同组成核糖体,在蛋白质的生物合成中起重要作用。越来越多的证据表明:许多种核糖体蛋白除组成核糖体,参与蛋白质的生物合成之外,还具有独立于蛋白质生物合成作用。

它可合成外输性蛋白和内源性蛋白。 1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。

核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒，主要由RNA(rRNA)和蛋白质构成，其功能是按照mRNA的指令将遗传密码转换成氨基酸序列并从氨基酸单体构建蛋白质聚合物。 核糖体的结构 核糖体是一种高度复杂的细胞机器。它主要由核糖体RNA（rRNA）及数十种不同的核糖体蛋白质成。核糖体蛋白和rRNA被排列成两个不同大小的核糖体亚基，通常称为核糖体的大小亚基。核糖体的大小亚基相互配合共同在蛋白质合成过程中将mRNA转化为多肽链。 核糖体RNA，即rRNA，是细胞内含量最多的一类RNA，也是3类RNA（tRNA，mRNA，rRNA）中相对分子质量最大的一类RNA，它与蛋白质结合而形成核糖体，其功能是在mRNA的指导下将氨基酸合成为肽链。 核糖体的功能 1.mRNA的翻译：核糖体的主要功能是将遗传密码转换成氨基酸序列并从氨基酸单体构建蛋白质聚合物。mRNA包含一系列密码子，被核糖体解码以产生蛋白质。核糖体以mRNA作为模板，核糖体通过移动穿过mRNA的每个密码子(3个核苷酸)，将其与氨酰基-tRNA提供的适当氨基酸配对。氨基酰基-tRNA的一端含有与密码子互补的反密码子，另一端携有适当的氨基酸。核糖体利用大的构象变化快速准确地识别合适的tRNA。通常与含有第一个氨基酸甲硫氨酸的氨酰基-tRNA结合的核糖体小亚基与AUG密码子结合，并招募核糖体大亚基。 2.翻译共折叠：核糖体积极参与蛋白质折叠。在某些情况下，核糖体对于获得功能性蛋白质至关重要。例如，深度打结蛋白质的折叠依赖于核糖体将链条推过附着的环 3.添加不依赖翻译的氨基酸：核糖体质量控制蛋白Rqc2的存在与mRNA非依赖性的蛋白质多肽链的延伸相关。这种延伸是核糖体通过Rqc2带来的tRNA添加CAT尾部的结果。 4.肽基转移和肽基水解。 5.核糖体在肽基转移和肽基水解这两个极其重要的生物过程中起催化作用。 核糖体的分类 1.细菌核糖体：细菌的核糖体70S核糖体由30S的小亚基和50S的大亚基组成。 2.真核生物核糖体：真核生物的核糖体80S核糖体定位于其胞质。每个核糖体由40S小亚基和60S大亚基组成。 3.线粒体核糖体和质体核糖体：真核生物中，定位于线粒体中的核糖体称为线粒体核糖体，定位于质体的核糖体称为质体核糖体，如定位于叶绿体中的叶绿体核糖体。它们也是由大小亚基与蛋白质结合的一个70S核糖体，与细菌类似。 4.游离核糖体：游离核糖体可在细胞质中的任何位置移动，但被排除在细胞核和其它细胞器之外。由游离核糖体生成的蛋白质被释放到细胞质中并在细胞内使用。由于细胞质含有高浓度的谷胱甘肽，它是一种还原性的环境，因此，细胞质中的游离核糖体不能产生由氧化的半胱氨酸残基形成的含有二硫键的蛋白质。 5.膜结合核糖体：当核糖体开始合成某些细胞器所需的蛋白质时，核糖体可以与膜结合。在真核细胞中，这种结合发生粗糙内质网(ER)上。核糖体将新产生的多肽链直接插入ER中，这些多肽链然后通过分泌途径被转运至其目的地。膜结合核糖体产生的蛋白质通常在质膜内使用，或通过胞吐作用从细胞中排出。

所有蛋白质都在核糖体上合成是正确的，蛋白质合成产所只有核糖体,但此时的蛋白质尚未成熟。蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸（DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。核糖体是由核糖体RNA)和核糖体蛋白组成的复杂酶系。真核生物核糖体由4种rRNA和80种RP组成。研究证实，RP不仅参与蛋白质合成，而且还在细胞周期、细胞分裂、细胞凋亡、DNA损伤修复、恶性肿瘤转移等过程中发挥重要作用。这些功能对于肿瘤的形成、发展至关重要。扩展资料蛋白质合成的调控：生物体内蛋白质合成的速度，主要在转录水平上，其次在翻译过程中进行调节控制。它受性别、激素、细胞周期、生长发育、健康状况和生存环境等多种因素及参与蛋白质合成的众多的生化物质变化的影响。由于原核生物的翻译与转录通常是偶联在一起的，且其mRNA的寿命短，因而蛋白质合成的速度主要由转录的速度决定。弱化作用是一个通过翻译产物的过量与不足首先影响转录，从而调节翻译速度的一种方式。mRNA的结构和性质也能调节蛋白质合成的速度。蛋白质合成的细胞内定位：核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码（核苷酸顺序）翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此，它是肽链的装配机，即细胞内蛋白质合成的场所，细胞合成的蛋白质可分为两类：外输性蛋白和内源性蛋白。参考资料搜狗百科--蛋白质合成搜狗百科--核糖体

由其结构决定，核糖体主要由蛋白质(40%）和RNA(60%）构成，故核糖体有RNA无DNA。存在部位可分为三种类型：细胞质核糖体、线粒体核糖体、叶绿体核糖体。生物类型可分为两种类型：真核生物核糖体和原核生物核糖体。扩展资料理化特性核糖体的主要成份为蛋白质和rRNA，二者比例在原核细胞中为1:1.5，在真核细胞中为1:1，每个亚基中，以一条或二条高度折叠的rRNA为骨架，将几十种蛋白质组织起来，紧密结合，使rRNA大部分围在内部，小部分露在表面。由于RNA的磷酸基带负电荷超过了蛋白质带的正电荷，所以显负电性，易与阳离子和碱性染料结合。定义核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒(ribonucleoprotein particle），主要由RNA(rRNA）和蛋白质构成，其唯一功能是按照mRNA的指令将氨基酸合成蛋白质多肽链，所以核糖体是细胞内蛋白质合成的分子机器。核糖体可在mRNA上移动参考资料来源：百度百科-核糖体

核糖体是一种没有被膜包裹的颗粒状结构，其主要成分是RNA（称rRNA）和蛋白质（称r蛋白）。r蛋白主要分布在核糖体的表面，而rRNA则位于核糖体的内部，二者靠非共价键结合在一起。核糖体有两种基本类型：一种是70 S的核糖体，主要存在于原核细胞中；另一种是80 S的核糖体，存在于所有真核细胞中（线粒体和叶绿体除外）。

不是所有生物都有核糖体。核糖体（Ribosome），旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，普遍被认为是细胞中的一种细胞器，除哺乳动物成熟的红细胞，植物筛管细胞外，细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（其中线粒体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。原核生物的核糖体的直径约为20 nm，由65%rRNA和35%核糖体蛋白组成。真核生物核糖体的直径在25到30 nm之间，rRNA与蛋白质的比率接近1。细菌和真核生物的核糖体亚基非常相似。游离核糖体游离核糖体可在细胞质中的任何位置移动，但被排除在细胞核和其它细胞器之外。由游离核糖体生成的蛋白质被释放到细胞质中并在细胞内使用。由于细胞质含有高浓度的谷胱甘肽，它是一种还原性的环境，因此，细胞质中的游离核糖体不能产生由氧化的半胱氨酸残基形成的含有二硫键的蛋白质。

核糖体中的蛋白质在细胞质中合成。真核细胞的核糖体的大小亚基是在核中形成的，在核仁部位rDNA经RNA聚合酶Ⅰ转录出45SrRNA（纤维部的纤维状物质），是rRNA的前体分子，与胞质运来的蛋白质结合形成RNP复合体，45SrRNA甲基化以后经RNA酶裂解为2个分子，18SrRNA和32SrRNA，后者再裂解为28SrRNA的5.8SrRNA。成熟的rRNA仅为45SrRNA的一半，丢失的大部分是非甲基化和GC含量较高的区域。5SrRNA的基因并不定位在核仁上，通常定位在常染色体，5SrRNA在核仁外经RNA聚合酶Ⅲ合成后被转运至核仁区参与大亚基的装配。28S，5.8S及5SrRNA与蛋白质结合，形成RNP分子团。为大亚基前体，分散在核仁颗粒区，再加工成熟后，经核孔入胞质为大亚基，18SrRNA也与蛋白质结合，经核孔入胞质为小亚基。（图：核糖体的组装）大小亚基在胞质中可解离存在，但在需要时可在Mg4<0.001M存在时，合成完整单核糖体，此时才具有合成功能，当Mg4<0.001M时则又重新解离。

分泌蛋白是奢侈蛋白。

我认为是先有核糖体，因为RNA作为遗传物质与表达产物蛋白质之间的桥梁，科学发现时先有小RNA才有的蛋白质，可见应该是先有早期的核糖体再有蛋白质的形成

拜托，核仁不直接参与核糖体蛋白的形成。核仁只是产生rRNA的部位，而核糖体蛋白质则是由其他的，一般不存在核仁内的DNA转录而成。

核糖体的形成真核细胞的大小亚基是在核中形成的，在核仁部位rDNA经RNA聚合酶Ⅰ转录出45S rRNA，是rRNA的前体分子，与胞质运来的蛋白质结合，再进行加工，经酶裂解成28S，18S和5.8S的rRNA，而5S rRNA则在核仁外经RNA聚合酶Ⅲ合成。28S,5.8S及5S rRNA与蛋白质结合，形成RNP分子团。为大亚基前体，分散在核仁颗粒区，再加工成熟后，经核孔入胞质为大亚基，18S rRNA也与蛋白质结合，经核孔入胞质为小亚基。大小亚基在胞质中可解离存在，在需要时也可在>0.001M Mg 存在时，但合成完整单核糖体，才具有合成功能，当Mg4 <0.001M时则又重新解离。参考：百度百科