细胞内蛋白质降解的主要途径有哪些

能够促使脂肪酶水解的酶是蛋白质水解酶。蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。相关信息：体内很多重要的生理效应与蛋白酶的生物调控有关，如表中所列，当机体受到外界刺激作出相应的生理反应时就动员体内蛋白酶使原来不具有生理活性的某些多肽或蛋白质，迅速成为功能很强的相应产物，从而达到机体的防御、生存与繁殖的目的。有的动员过程较简单，可通过一次催化反应来完成。如胃肠道中无活性的胰蛋白酶原当其 N末端被肠激酶水解除去一个 6肽后即产生出有活性的胰蛋白酶。有的过程相当复杂，需通过多次催化反应，如血液凝固及补体反应过程中约有10个以上组分共同参与。

“水解蛋白质的酶”又称为“蛋白水解酶“，根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类：丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶。由于蛋白酶来源丰富，除从动、植物中提取外，还可由细菌大量发酵生产，主要包括：胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、尿激酶、链激酶、激肽释放酶、弹性蛋白酶、细菌蛋白酶、凝乳酶、木瓜或菠萝蛋白酶等。菠萝蛋白酶：几乎含有所有的人体所需维生素；含有16种天然矿物质，能有效帮助消化吸收；丰富的维生素B能有效地滋养肌肤，防止皮肤干裂，滋润头发的光亮。木瓜蛋白酶：木瓜里含有大量的维生素A，是已知水果中维生素A含量最高的水果。木瓜中维生素C的含量比苹果高出四十多倍，木瓜里含有大量的胡萝卜素、钙盐、蛋白酶、柠檬酶等。

蛋白水解酶介绍 蛋白水解酶是一种能够水解蛋白质分子的酶类物质，其作用是将蛋白质分子分解为更小的多肽和氨基酸。这种酶常常存在于生物体内，也可以通过工业方式制备得到。目前已经有很多种蛋白水解酶得到了广泛应用，例如在食品工业、医药工业和化妆品工业等领域。蛋白水解酶对蛋白质结构的影响 蛋白水解酶能够将蛋白质分子分解为更小的多肽和氨基酸，这意味着它会对蛋白质的结构造成破坏。具体来说，蛋白水解酶主要破坏蛋白质的三级和四级结构，也会影响其二级结构。在水解的过程中，蛋白质分子会被剪断成数个小的多肽链和氨基酸，在这个过程中，其三级结构会被打乱，四级结构也会受到影响。蛋白水解酶的应用 蛋白水解酶在许多领域都有着广泛的应用。其中，最为明显的是在食品工业中的应用。一些高蛋白食品（例如大豆蛋白）可以通过蛋白水解酶水解后转化为更易于消化吸收的多肽和氨基酸，提高其营养价值。同时，在医药领域，蛋白水解酶也被用来制备一些治疗消化系统疾病和肝肾疾病的药物。此外，蛋白水解酶还被广泛应用于化妆品领域，可以制备一些去角质、增强皮肤弹性和保湿等功效的化妆品。如何减少蛋白水解酶对蛋白质结构的破坏 虽然蛋白水解酶有着广泛的应用，但是其对蛋白质结构的破坏也是不可忽视的。如果需要保持蛋白质分子的完整性，就需要采取一系列措施来尽可能减少蛋白水解酶造成的破坏。其中，最为重要的就是控制水解条件，例如控制水解时间、水解温度和酶的浓度等。此外，也可以采用一些抑制蛋白水解酶的方法，例如添加一些蛋白酶抑制剂，或者采用超过酶的逆反应来将被水解的多肽和氨基酸重新组装成完整的蛋白质分子。综上所述，蛋白水解酶虽然能够在食品工业、医药工业和化妆品工业等领域发挥重要作用，但是也需要采取一定的措施来控制其对蛋白质分子的结构造成的破坏。只有通过科学合理的方式使用蛋白水解酶，才能最大限度地发挥其作用，同时减少其对蛋白质分子的损害。

中文名称：蛋白酶英文名称：protease;proteinase 其他名称：蛋白水解酶(proteolytic enzyme) 定义：催化蛋白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等.应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科） 水解蛋白质肽键的一类酶的总称.按其水解多肽的方式,可以将其分为内肽酶和外肽酶两类.内肽酶将蛋白质分子内部切断,形成分子量较小的月示和胨.外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解,而游离出氨基酸,前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶.按其活性中心和最适pH值,又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶.按其反应的最适pH值,分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶.工业生产上应用的蛋白酶,主要是内肽酶. 蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中.微生物蛋白酶,主要由霉菌、细菌,其次由酵母、放线菌生产. 催化蛋白质水解的酶类.种类很多,重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等.蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性,一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键,如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键.蛋白酶分布广,主要存在于人和动物消化道中,在植物和微生物中含量丰富.由于动植物资源有限,工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发酵制备. 蛋白质水解酶是水解蛋白质的

蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的䏡和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基（氨苦肽酶）或羧基的末端逐个将肽键水解（羧苦肽酶），而游离出氨基酸。催化蛋白质水解的酶类种类很多，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。参考资料：http://baike.baidu.com/item/%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6

蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、Try C端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、Arg C端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。

　　根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类： 丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶。 　　丝氨酸蛋白酶：其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。 　　巯基蛋白酶：其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。 　　天冬氨酸蛋白酶：它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾脏中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。 　　金属蛋白酶：其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与，如胰脏羧肽酶的活性中心包括锌离子及谷氨酸、酪氨酸残基。

什么蛋白水解酶可以特异性水解多肽链水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶）,也可以说它们是一类特殊的转移酶,用水作为被转移基团的受体.蛋白酶是催化蛋白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等.

蛋白酶将蛋白质水解成各种大小不等的肽段和单个氨基酸。蛋白质水解是指蛋白质在水解酶的催化作用下水解过程的统称。这一过程所形成的水解产物在人体内要比自由氨基酸和没有水解的蛋白质更易于吸收。并且蛋白水解方式主要有化学水解和酶水解。化学水解是利用强酸强碱水解蛋白，虽然简单价廉，但由于反应条件剧烈，生产过程中氨基酸受损严重，L-氨基酸易转化成D-氨基酸，形成氯丙醇等有毒物质，且难以按规定的水解程度控制水解过程，故较少采用。而生物酶水解是在较温和的条件下进行的，能在一定条件下定位水解分裂蛋白质产生特定的肽，且易于控制水解进程，能够较好的满足肽生产的需要。

蛋白质水解就是指蛋白水解酶（protease,proteinase）催化反应活性多肽或蛋白质水解的酶的通称，通称胰蛋白酶（别称：枯草溶菌素；解朊酶; 舒替兰酶;得自蕨类枯草芽孢菌）。普遍各分部于小动物、绿色植物及其病菌之中，类型多种多样，在小动物的消化系统及其身体各种各样体细胞的溶酶体内成分尤其丰富多彩。胰蛋白酶对机体的基础代谢及其微生物管控起关键功效。相对分子质量一般在2--3万内。构成蛋白的基本企业是碳水化合物，碳水化合物根据脱水缩合产生肽链。蛋白由一条或好几条多肽链构成的分子伴侣，每一条多肽链有二十~数以百计氨基酸残基不一；各种各样氨基酸残基按一定的排列顺序。造成蛋白的细胞结构是核糖体。蛋白在水解作用下，水解反应结构域特殊，用以一级结构，剖析肽普。蛋白在酸的功效下，谷氨酸毁坏，天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺基。蛋白在碱的作用下，水解反应后碳水化合物会消旋，但谷氨酸平稳。酸法水解反应因为事后的酸液对空气污染，水解反应物质会异味重；碱法水解反应则会使L型碳水化合物变为D型，且二种水解反应方式都不会有专一性，因而酶法水解反应变成发展趋势。

目录 1 蚓激酶药品标准 1.1 正式名 1.2 汉语拼音 1.3 标准号 1.4 拉丁文或英文 1.5 主要活性成分 1.6 性状 1.7 鉴别 1.8 检查 1.9 含量测定 1.10 作用与用途 1.11 用法与用量 1.12 注意 1.13 剂量 1.14 标示量 1.15 类别 1.16 制剂 1.17 规格 1.18 贮藏 1.19 有效期 2 蚓激酶说明书 2.1 药品名称 2.2 英文名称 2.3 蛋白水解酶的别名 2.4 分类 2.5 剂型 2.6 蚓激酶的药理作用 2.7 蚓激酶的药代动力学 2.8 蚓激酶的适应证 2.9 蚓激酶的禁忌证 2.10 注意事项 2.11 蚓激酶的不良反应 2.12 蚓激酶的用法用量 2.13 蛋白水解酶与其它药物的相互作用 2.14 专家点评 这是一个重定向条目，共享了蚓激酶的内容。为方便阅读，下文中的 蚓激酶 已经自动替换为 蛋白水解酶 ，可 点此恢复原貌 ，或 使用备注方式展现 1 蛋白水解酶药品标准 1.1 正式名 蛋白水解酶 1.2 汉语拼音 Yinjimei 1.3 标准号 WS001（X1）92 1.4 拉丁文或英文 LUMBROKINASUM 1.5 主要活性成分 从露天红赤子爱胜蚓Lutianhog Eisenia foetide （savigny）中提取的一种含有纤维蛋白溶酶和纤维蛋白溶酶原激活剂的混合物。按干燥品计算，每1mg效价不得少于10单位。其比活力为每1mg蛋白不得少于30单位。 1.6 性状 淡黄色至灰黄色粉末，味腥，极易引湿。在水中易溶。 1.7 鉴别 （1）取本品10mg，溶于1ml生理盐水中。用6号针头取动物血并小心加一滴于试管底部。30分钟后，将上述药液倒入试管中，在室温下轻轻摇动，60分钟，血块应溶解。以生理盐水作空白，同法操作，血凝块则不溶解。 （2）取效价测定项下制作的琼脂糖——纤维蛋白平板二块，其中一块在85℃烘箱内加热30分钟，为“加热平板”。取本品10mg，用1ml生理盐水溶化，在二块平板上分别摘10μl，同时置37℃培育18小时。然后，取出用卡尺测量溶圈垂直两直径，以两直径乘积表示溶圈大小。“加热平板”的溶圈数应比未加热平板的溶圈数减小30%以上。 （3）取本品，加水制成每1ml中含蛋白水解酶1mg的溶液，照分光光度法（中国药典1990年版二部附录24页）测定，在280nm的波长处有最大吸收。 1.8 检查 酸度取本品适量，加水制成每1ml中含1mg的溶液，依法测定（中国药典1990年版二部附录44页）PH值应为6.0～7.0。 溶液的澄清度与颜色取本品，加水制成每1ml中含10mg的溶液，在1分钟内溶液应澄清。另取本品，加水制成每1ml中含1mg的溶液，其颜色与黄色2号标准比色液（中国药典1990年版二部附录57第一法）比较，不得更深。 干燥失重取本品，在60℃减压干燥至恒重，减失重量不得过8%（中国药典1990年版二部附录55页）。 1.9 含量测定 测定方法 用微量注射器分别吸取尿激酶标准溶液10ul滴在蛋白平板上，（各滴三点）。加盖并在37℃培育18小时。取出后用卡尺测量溶圈垂直两直径。以两直径乘积为纵座标，尿激酶标准品单位为横座标，在双对数纸上绘制标推曲线应呈直线。用同样方法测得供试品溶圈垂直两直径乘积（取3点均值），在尿激酶标准曲线图上查得活力单位。计算供试品1mg的效价单位数。 蛋白含量照氮测定法（中国药典1990年版二部附录42页第二法）测定，得到的蛋白氮量与6.25相乘，即得供试品中含有蛋白的重量。计算出每1mg中合蛋白的mg数。 比活力按下式计算比活力 比活力效价单位数/蛋白的mg数 1.10 作用与用途 用于缺血性脑血管病中纤维蛋白原增高及血小板聚集率增高者。 1.11 用法与用量 口服 一次600单位 一日3次。 1.12 注意 1.13 剂量 1.14 标示量 1.15 类别 1.16 制剂 1.17 规格 1.18 贮藏 密封，在阴凉干燥处保存。 1.19 有效期 暂定二年 2 蛋白水解酶说明书 2.1 药品名称 蛋白水解酶 2.2 英文名称 Lumbrukinase 2.3 蛋白水解酶的别名 博洛克；百奥蛋白水解酶胶囊；普恩复；蚓激酶；Bolucke；Lumbrokinasum 2.4 分类 循环系统药物 > 抗血栓药物 > 溶栓剂 2.5 剂型 1.肠溶胶囊剂：200mg（300U）； 2.注射剂（粉）：5 000U。 2.6 蛋白水解酶的药理作用 1982年日本发现蚯蚓的肠和体液中有尿激酶样蛋白酶。1984年国内从人工饲养的赤子爱胜蚓中分离纯化出纤溶酶，即蛋白水解酶；为酸性蛋白质，分子量为1.6万～4.5万D，能在生理条件下将血液中的纤维蛋白直接降解以及将纤溶酶原激活为纤溶酶，加速血栓的溶解。动物实验表明，它还具有抑制血小板黏附、降解纤维蛋白原、凝血酶原及FⅧ的作用。蛋白水解酶可降低纤维蛋白原含量、缩短优球蛋白溶解时间、降低全血黏度及血浆黏黏度、增加tPA（组织型纤溶酶原激活物）活性、降低纤维蛋白溶血酶原激活物抑制活性、增加纤维蛋白降解产物等。 2.7 蛋白水解酶的药代动力学 用静脉注射125I标记的蛋白水解酶后，体内血药浓度6h后接近于零，瞬时尿排出测定18h后趋于零，即使大剂量在体内停留时间也不会超过24h。表明长期服用不会在体内蓄积。蛋白水解酶口服易吸收，服药后40～80min即可发挥药理作用，其半衰期为1.5～2.5h。 2.8 蛋白水解酶的适应证 用于血栓性疾病，尤其是伴纤维蛋白原增高及血小板聚集率增高的患者。用于缺血性心脑血管疾病，可改善症状、防止病情发展。 2.9 蛋白水解酶的禁忌证 （尚不明确） 2.10 注意事项 1.有出血倾向者。 2.蛋白水解酶宜在饭前0.5h服用。 2.11 蛋白水解酶的不良反应 不良反应较少，可出现皮肤瘙痒、皮疹、恶心、腹泻等。 2.12 蛋白水解酶的用法用量 1.作为治疗，每次2粒，每天3次给药，3～4周为1个疗程，可连服数疗程至症状好转；作为预防，则一年春秋两季各服1个疗程。 2.静脉滴注：每次2 500～5 000U，每天1次。 2.13 药物相互作用 （尚不明确） 2.14 专家点评

自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后，又可按其生理功能及其专一性来分类。 从而使整个多级反应体系处于最佳状态，例如在血凝过程中被激活的凝血酶既能催化血纤维蛋白原使之转变为血纤维蛋白，又能激活凝血因子Ⅷ及Ⅴ，后者又进一步促进凝血酶原的激活，这是正反馈，但凝血酶又能自身降解凝血酶原，使之不能再被激活，这是负反馈。在催化同一活性蛋白前体时有时能产生两种或两种 以上生物功能各不相同的组分 　例如促肾上腺激素、β-促脂肪激素及内啡肽都由同一前体蛋白水解产生。参与生物调控的蛋白酶有时可通过两种不同途径产生同一生理效应，彼此间起到一定的互补作用。例如凝血反应中既有血液中的内源性激活系统，又有组织中的外源性激活系统,两者最后都通过凝血因子X使凝血酶原激活。在蛋白酶所参与的一些重要生物调控体系中几乎毫无例外都有相应的蛋白酶抑制剂存在。若在某些体系中蛋白酶与其相应抑制剂的平衡失调，就会引起病变。例如先天性静脉血栓和血管神经性浮肿往往是与体内缺乏相应的抗凝血酶抑制剂Ⅲ及补体C1抑制剂有关。

首先有一点是需要理解清楚的，那就是：一切“酶”，都是起到催化作用的，有活性的催化剂，在体内一般是不会水解的。那么区别由此可见；蛋白质水解酶，是一种催化剂，而蛋白质水解产物、是需要酶进行催化的（在体内），并且可以为人体利用。注：蛋白质是人体最后的储能物质，只有当脂肪完全氧化分解供能之后，才可以分解。换句话说，也就是人快不行了，蛋白质才会分解。

蛋白酶属于水解酶吗是的蛋白酶属于水解酶类,酶类的分类方法有很多种,其中人们一般把酶分成6大类,氧化酶,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶,合成酶,本人还认为有一类即核酸酶。

　　蛋白酶是一种活性酶，它分为很多种，每种都可以用作不同的地方。下面我为大家带来了蛋白酶的作用，仅供参考，谢谢阅读。 　　蛋白酶的种类 　　 1.木瓜蛋白酶 　　木瓜蛋白酶，是一种蛋白水解酶，可将抗体分子水解为3个片段。是番木瓜中含有的一种低特异性蛋白水解酶，活性中心含半胱氨酸，属巯基蛋白酶，应用于啤酒及食品工业。 　　木瓜蛋白酶是一种巯基蛋白酶，具有广泛的底物特异性蛋白质精氨酸的作用，L-赖氨酸精氨酸、甘氨酸、L-瓜氨酸残基的羧基参与形成的肽键。这种酶属内肽酶，能把整个鸡蛋的蛋白多肽分子肽-NH-分子量较小的代。 　　木瓜蛋白酶是一种在酸性、中性、碱性环境下均能分解蛋白质的蛋白酶。它的外观为白色至浅黄色的粉末，微有吸湿性。 　　木瓜蛋白酶(Papain)简称木瓜酶，又称为木瓜酵素。是利用未成熟的番木瓜(Carica papaya)果实中的乳汁，采用现代生物工程技术提炼而成的纯天然生物酶制品。它是一种含疏基(-SH)肽链内切酶，具有蛋白酶和酯酶的活性，有较广泛的特异性，对动植物蛋白、多肽、酯、酰胺等有较强的水解能力，同时，还具有合成功能，能把蛋白水解物合成为类蛋白质。 　　溶于水和甘油，水溶液无色或淡黄色，有时呈乳白色;几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚等有机溶剂。最适合PH值6～7(一般3～9.5皆可)，在中性或偏酸性时亦有作用，等电点(pI)为8.75;最适合温度55～65℃(一般10～85℃皆可)，耐热性强，在90℃时也不会完全失活;受氧化剂抑制，还原性物质激活。 　　 2.胃蛋白酶 　　胃蛋白酶是一种消化酶，在细胞的主要功能是胃粘膜的胃分泌的食物中的蛋白质分解为小肽片段。胃底部主细胞分泌胃蛋白酶的原因在pH1.5~5条件和激活胃蛋白酶的蛋白胨和部分分解分解成酪氨酸，苯丙氨酸。蛋白酪氨酸或苯丙氨酸及其他氨基酸形成的肽键分解产物蛋白胨和小肽和氨基酸，酶的最佳pH值为2左右。 　　 3.中性蛋白酶 　　中性蛋白酶是由枯草芽孢杆菌经发酵提取而得的，属于一种内切酶，可用于各种蛋白质水解处理。在一定温度、PH值下，本品能将大分子蛋白质水解为氨基酸等产物。可广泛应用于动植物蛋白的水解，制取生产高级调味品和食品营养强化剂的HAP和HVP，此外还可用于皮革脱毛、软化、羊毛丝绸脱胶等加工。 　　利用中性蛋白酶的酶促反应，可把动植物的大分子蛋白质水解成小分子肽或氨基酸，以利于蛋白质的有效吸收和利用，其水解液AN%高，水解度高，风味佳，已广泛用于生产高级调味品和食品营养强化剂，各种动物来源性抽提物生产功能性骨、肉提取物(骨素)、水产提取物、蛋白胨、肽等及研究开发一些高附加值的功能食品。 　 　4.胰凝乳蛋白酶 　　胰凝乳蛋白酶又叫糜蛋白酶，是一种典型的丝氨酸蛋白酶，脊椎动物的消化酶。属于肽链内切酶，主要切断多肽链中的芳香族氨基酸残基的羧基一侧。 　　 5.胰蛋白酶 　　胰蛋白酶为蛋白酶的一种，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。 　　 6.羧肽酶 　　一类肽链端解酶，作用于肽链的游离羧基末端释放单个氨基酸。羧肽酶是催化水解多肽链含羧基末端氨基酸的酶。酶活性与锌有关。 　 　羧肽酶A 　　是水解由芳香族和中性脂肪族氨基酸形成的羧基末端。比如酪氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸等。 　　 羧肽酶B 　　主要水解碱性氨基酸形成的羧基末端。羧肽酶A可以切割C端除了Lys、Arg、Pro的氨基酸羧肽酶B可以切割C端的Lys或Arg。 　　蛋白酶的应用 　　蛋白酶已广泛应用在皮革、毛皮、丝绸、医药、食品、酿造等方面。皮革工业的脱毛和软化已大量利用蛋白酶，既节省时间，又改善劳动卫生条件。蛋白酶还可用于蚕丝脱胶、医学教育|网搜集整理肉类嫩化、酒类澄清。临床上可作药用，如用胃蛋白酶治疗消化不良，用酸性蛋白酶治疗支气管炎，用惮性蛋白酶治疗脉管炎以及用胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶对外科化脓性创口的净化及胸腔间浆膜粘连的治疗。加酶洗衣粉是洗涤剂中的新产品，含碱性蛋白酶，能去除衣物上的血渍和蛋白污物，但使用时注意不要接触皮肤，以免损伤皮肤表面的蛋白质，引起皮疹、湿疹等过敏现象。

这个是有可能的. 你这里应该是单指蛋白质水解酶.事实上,细胞内所有的蛋白水解酶发挥作用都需要一定的条件,并且一般都是有特异性的.有的是序列的特异性,有的是构象的特异性. 大多数的蛋白酶都不会降解自身,因为自身不含蛋白酶的酶切位点. 当然也有特例,最常见的是自身催化酶解. 举个例子,细胞凋亡中起始型的Caspase,例如Caspase-1,在有外界 *** （例如炎症小体存在）的情况下,会自身催化,把自己切割成三个片段,其中的两个片段组合成为四聚体,在下游发挥作用. 其他能够自剪切的酶还有很多,很多酶的成熟都需要外界 *** 诱发蛋白酶原的自剪切.例如胰蛋白酶、弗林蛋白酶等. 当然发生这所有的催化反应都是需要特定的条件的. 还有一类就是像胃蛋白酶一类的特异性较差的消化道蛋白酶,其实是可以降解自身的.只是需要在pH很低的情况下,这时候,往往食物来源的蛋白质含量很高,多数蛋白酶用于消化食物,少部分会降解自身（极极少量）.胃持续分泌蛋白酶,因而胃蛋白酶有损失也影响不大.

真核细胞内蛋白质的降解途径主要有三种，溶酶体途径、泛素化途径和胱天蛋白酶(caspase)途径。 1、溶酶体途径：蛋白质在同酶体的酸性环境中被相应的酶降解，然后通过溶酶体膜的载体蛋白运送至细胞液，补充胞液代谢库。胞内蛋白：胞液中有些蛋白质的N端含有KFERQ信号，可以被HSC70识别结合，HSC70帮助这些蛋白质进入溶酶体，被蛋白水解酶降解。胞外蛋白：通过胞吞作用或胞饮作用进入细胞，在溶酶体中降解。 2、泛素-蛋白水解酶途径：一种特异性降解蛋白的重要途径，参与机体多种代谢活动，主要降解细胞周期蛋白Cyclin、纺锤体相关蛋白、细胞表面受体如表皮生长因子受体、转录因子如NF-KB、肿瘤抑制因子如P53、癌基因产物等；应激条件下胞内变性蛋白及异常蛋白也是通过该途径降解。该通路依赖ATP，有两步构成，即靶蛋白的多聚泛素化?多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解。 (1)、物质基础：泛素(ubiquitin)：一种76个氨基酸组成的蛋白质，广泛存在于真核生物中，又称遍在蛋白。在一系列酶的作用下被转移到靶蛋白上，介导靶蛋白的降解。蛋白水解酶(proteasome)：识别、降解泛素化的蛋白质的复合物，由30多种蛋白质及酶组成，其沉降系数为26S，又称26S蛋白酶体，由20S的圆柱状催化颗粒和19S的盖状调节颗粒组成，是一个具有胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、胱天蛋白酶等活性的多功能酶。所有蛋白酶体的活性中心都含有Thr残基。经泛素化的底物蛋白可以被26S蛋白酶体的盖状调节颗粒识别，并被运送到20S的圆柱状核心内，在多种酶的作用下水解为寡肽，最后从蛋白酶体中释放出来。泛素则在去泛素化酶的作用下与底物解离后回到胞质重新利用。 (2)、具体过程：①靶蛋白的多聚泛素化：泛素激活酶E1利用ATP在泛素分子C端Gly残基与其自身的半胱氨酸的SH间形成高能硫脂键，活化的泛素再被转移到泛素结合酶E2上，在泛素连接酶E3的作用下，泛素分子从E2转移到靶蛋白，与靶蛋白的Lys的ε-NH2形成异肽键，接着下一个泛素分子的C-末端连接到前一个泛素的lys48上，完成多聚泛素化(一般多于4个)②多聚泛素化的蛋白质被26S蛋白水解酶复合体水解：经泛素化的底物蛋白可以被26S蛋白酶体的盖状调节颗粒识别，并被运送到20S的圆柱状核心内，在多种酶的作用下水解为寡肽，最后从蛋白酶体中释放出来。泛素则在去泛素化酶的作用下与底物解离后回到胞质重新利用。 3、胱天蛋白酶(caspase)途径：细胞凋亡的蛋白质降解途径。Caspase的含义指该类蛋白酶的活性部位为极为保守的半胱氨酸(cysteine)及特异性切割底物的天冬氨酸(aspase),简称caspase。根据其具体功能分为调控caspase(caspase1,2,4,5,8,9,10)和效应caspase(caspase3,6,7,11)。Caspase以酶原形式存在于正常细胞中，细胞凋亡启动后被激活。一条途径是由死亡信号分子和受体结合后的死亡结构域介导，使caspase-8自身催化成为具水解酶活性的蛋白酶，水解下游的caspase-3,6,7等，caspase-3,6,7作用于底物使其降解，导致细胞凋亡；另一条途径由位于线粒体上的细胞色素C介导，激活caspase-9,活化的caspase-9进而激活caspase-3。细胞凋亡中被降解的蛋白有：DNA损伤修复酶、U1小核核糖核蛋白组分、核纤层蛋白、肌动蛋白和胞衬蛋白等，这些酶及蛋白的降解导致细胞形成凋亡小体，最终被吞噬细胞吞噬消化。 4、其他：有些细胞器具有特有的蛋白水解酶，确保细胞内各项代谢活动有条不紊地进行。如线粒体的La蛋白酶、高尔基体内Kex2水解酶、细胞膜表面的水解酶系统等。

胰蛋白酶水解赖氨酸和精氨酸的羧基所形成的肽键。胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme)为蛋白酶的一种，EC 3.4.4.4，是从牛、羊、猪的胰脏提取的一种丝氨酸蛋白水解酶。在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。特性在胰脏是胰蛋白酶的前体胰蛋白酶原被合成后，作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取，纯化获得的结晶，再制成的冻干制剂。易溶于水，不溶于三氯甲烷、乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时，短时间煮沸几乎不失活；在碱溶液中加热则变性沉淀，Ca2+有保护和激活作用，胰蛋白酶的等电点为pH10.1。以上内容参考：百度百科-胰蛋白酶

中文名称： 蛋白酶英文名称： protease;proteinase其他名称： 蛋白水解酶(proteolytic enzyme)定义： 催化蛋白质中肽键水解的酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性，可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等。如果您还想要更详细的介绍您可以在百度百科搜索

是的。只有极其少量的酶是RNA分子。这些RNA酶跟其自身的代谢过程有关，基本上不会遇到关于RNA酶的题目。所以说水解酶都是蛋白质是对的。不知道你是什么知识水平的？如果是高中，就当是所有酶都是蛋白质好了。

消化系统中产生的三种主要蛋白水解酶是胃蛋白酶，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。提供这些特定酶的补充剂通常来自牛或猪。其他有价值的蛋白水解酶在水果中找到;木瓜和菠萝是两个最好的来源。木瓜含有蛋白水解酶木瓜蛋白酶，历来被用作肉嫩化剂，而菠萝含有蛋白水解酶菠萝蛋白酶，以其抑制炎症的能力而闻名。其抗炎特性在很大程度上是由于其抑制嗜中性粒细胞（免疫细胞）迁移的能力。其他含蛋白水解酶的食物包括猕猴桃，生姜，芦笋，酸菜，泡菜，天然发酵（未经消毒的）酸奶和开菲尔。定期进食这些食物将为你提供这些重要的酶 -如果你确定在两餐之间吃东西，空腹吃东西，它们将提供前面讨论的系统性益处。

蛋白酶(Protecses)粗分；可分为溶胶化酶(Peptldesos)和蛋白质水解酶(Protcinases)，它们都能将肽键分解成酸与胺两部分，但往往表现出不同的与表面活性剂的适应性，后者（蛋白酶）只与阴离子型中直链苯磺酸盐相容，其活性不受影响。前者（溶胶化酶），对阴离子与非离子的LAS，LES、AOS以及非离子型的烷基聚氧乙烯醚AE均相容。但现在对蛋白酶的应用往往还可以从“智能，专一，多功能”来分；如；胰蛋白酶(Trysin)仅能分解赖氨酸(Lysinc) 和精氨酸(Argnine)的肽键。http://zhidao.baidu.com/question/43370469.html

蛋白酶水解的是蛋白质，水解的产物一般是多肽链而多肽酶水解的是多肽，产物一般是氨基酸

水解酶{Hydrolase}是一种催化化学键的水解的酶.。也称蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。其广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

碱性蛋白酶也称：（蛋白水解酶），能分解蛋白质分子肽链生产多肽和氨基酸，具有较强的分解蛋白质的能力，广泛应用于：食品、医疗、酿造、丝绸、制革等行业。碱性蛋白酶可做为洗涤行业添加剂，如汗渍、血渍、奶渍，等蛋白质污垢，具有独特洗涤效果。碱性蛋白酶，建议你选用广西南宁-东恒华道，这个以前有合作过。也要考虑是否有QS标准，是否是原料产地的，这样成本和质量上才有保证。

蛋白酶(Protecses)粗分；可分为溶胶化酶(Peptldesos)和蛋白质水解酶(Protcinases)，它们都能将肽键分解成酸与胺两部分，但往往表现出不同的与表面活性剂的适应性，后者（蛋白酶）只与阴离子型中直链苯磺酸盐相容，其活性不受影响。前者（溶胶化酶），对阴离子与非离子的LAS，LES、AOS以及非离子型的烷基聚氧乙烯醚AE均相容。但现在对蛋白酶的应用往往还可以从“智能，专一，多功能”来分；如；胰蛋白酶(Trysin)仅能分解赖氨酸(Lysinc) 和精氨酸(Argnine)的肽键。 山德士公司的研究人员报导过发现了某些蛋白酶在对毛的处理时有"智能性"(IQ)即有使之在到达某一情况下，停止了进一步分解肽键的情况，因而寻找"智能型"酶或酶的组合，成为蛋白酶重点研究方向之一。因为对毛的处理有改善手感光泽、改善缩水、毡缩之外，"羊绒化"处理是个重点，但还没有见到具体的"智能化"的蛋白酶的供应，用蛋白酶进行防缩水和毡缩处理，使之能满足缩水要求，这些酶往往是双功能或多功能酶，如:既切断肽键的一部分又能对双硫键(胱氨酸、半胱氨酸)进行重排，原来化学法加工的代麦是Hercosett法，开始要氯化，以后用高锰酸钾或过琉酸盐代替氯的氧化以去除角质膜（或称削棱）、现在报导有两种蛋白酶可用、可代替，一种叫PDI酶(protein disulphids isomerase)可使毛中的二硫键重排的酶，另一种是反式谷氨酸的转化酶(emzyme transglutaminase)，最近国际羊毛中心和丹麦Novo Nordisk宣传的商品酶Biosoft PW说可以防起球,防毡缩并能使表面光洁手感柔软(处理条件为40～55℃ PH 8～8.5 时间为30分钟)，但要获得良好的防毡缩，有时还得用阳离子聚合物处理。用蛋白酶对毛进行“深加工”。正在升温，但不少报导认为有一定难度，因为毛的结构形成了这种难度。与毛相比，丝的脱胶相对就简单多了，因为丝与丝胶两者虽同为蛋白质，但丝的紧密性与丝胶的亲水性疏松态，使酶处理简单多了，好控制多了，丝酶处理后光泽好于化学法，柞蚕丝更明显。 用于洗涤剂中的蛋白酶其酶源有来自锐敏杆菌或苔藓杆菌的，它们都属内切酶，蛋白酶(Protecses)粗分；可分为溶胶化酶(Peptldesos)和蛋白质水解酶(Protcinases)，它们都能将肽键分解成酸与胺两部分，但往往表现出不同的与表面活性剂的适应性，后者（蛋白酶）只与阴离子型中直链苯磺酸盐相容，其活性不受影响。前者（溶胶化酶），对阴离子与非离子的LAS，LES、AOS以及非离子型的烷基聚氧乙烯醚AE均相容。但现在对蛋白酶的应用往往还可以从“智能，专一，多功能”来分；如；胰蛋白酶(Trysin)仅能分解赖氨酸(Lysinc) 和精氨酸(Argnine)的肽键。

【南宁东恒华道-酶制剂专家】-为您专业解答：【木瓜蛋白酶】-提取于青木瓜的乳液中，乳液是通过割果实的颈部进行收集，风干后的乳液就是木瓜蛋白酶的粗制品，具体作用：食品加工，医药添加，日化洗涤，皮革软化等。【菠萝蛋白酶】-提取于菠萝（凤梨）的茎、叶、皮中，菠萝蛋白酶具体作用：各种肉类的嫩化。2、各类动、植物的蛋白水解。3、可做为多肽水解酶。4、在医药中的应用：【碱性蛋白酶】-是由2709枯草杆微生物通过深层发酵、提取及精制而成的一种蛋白水解酶，具体作用：食品加工、医疗使用、酿造行业、丝绸加工、制革行业等。【中性蛋白酶】-是由枯草芽胞杆菌经深层发酵提炼而成的固体酶制剂，属于基础酶系里的一种，具体作用：动植物蛋白水解、烘焙应用、皮革脱毛、毛皮软化、丝绸脱胶及医药行业。希望能帮到您！谢谢！

这个问题我们讨论一下吧. ① 大部分酶都是蛋白质,还有一些是RNA. ② 酶被水解能成氨基酸而蛋白质被酶水解成多肽：这句话应该是在不同的语境下,一般如果单独说水解一般指的是强酸或者强碱条件下的降解；而蛋白质被酶水解成多肽,一般蛋白水解酶只能将蛋白质降解成短多肽,因为蛋白酶一般都有特定的酶切位点,所以很难将20种氨基酸组成的蛋白质充分酶解成氨基酸. ③ 还有“酶被水解”这句话是酶被什么水酶因为是蛋白,所以可能被其他蛋白水解酶降解,也可以在强酸强碱中被水解成氨基酸；如果是RNA,则会被RNA酶降解. 百度教育团队【海纳百川团】为您解答.

顾名思义，是参与消化的酶的总称，一般是一系列分解酶，比如蛋白分解酶，脂肪分解，碳水化合物分解酶。蛋白酶就是蛋白水解酶，用于分解蛋白质，水解切断肽链。所以蛋白酶是一种消化酶，消化酶包括蛋白酶。

蛋白酶是众多酶中的一种，在人体中扮演多种功能。蛋白酶的其中一个主要作用是当做消化酶加工处理蛋白质，身体没有这种酶就难以消化食物中的蛋白质，其他类型的蛋白酶参与调节凝血的细胞活动，这些酶也叫做蛋白水解酶。蛋白质是由肽键绑定在一起的，长的氨基酸链小片段蛋白质称为肽，大片段蛋白质叫做多肽，分解肽的酶叫做蛋白酶是加速降解的蛋白质类型，γ肽酶劈开末端氨基酸因残食蛋白质，分解肽键释放氨基酸。另一方面，内肽酶作用于蛋白质内部劈开肽键产生多肽，酶消化的目标是将大分子分解为小分子，一些蛋白酶与肽酶一起将食物中的蛋白质分解为小肽和氨基酸，这些小分子能被小肠细胞吸收并当做燃料或构建新蛋白质分子。

蛋白酶也有许多种，蛋白酶可以水解蛋白酶，但是不会水解和他同类的，因为她们有相应的保护机制

蛋白质水解酶有很多种类，你说的应该是无视蛋白质种类，只针对肽键起作用的蛋白质水解酶。生物合成蛋白质是相当复杂的过程，在相关基因的指导下，由一整套酶系分工严密进行，并不是单靠某一两种酶就可以完成的。人工合成有生理活性蛋白质的先例可参考网络上“牛胰岛素”的相关内容，现在实验室中合成不同蛋白质分别有不同的实验，真要说可以说上一整本教材。另外，如果要合成的是蛋白质的一级结构即多肽链，并不要求其生理活性，则实验相对来说比较简单，可参考第一个破译遗传密码的实验。

木瓜蛋白酶﹙Papain﹚是由种植的番木瓜未成熟果实中割取乳液经采用生物技术提取、微滤、超滤、冷冻干燥提练而得的纯天然、健康、安全、高效的生物酶制剂。木瓜蛋白酶是蛋白酶混合物，含木瓜蛋白酶、木瓜凝乳酶、木瓜肽酶。有很强的蛋白水解催化活性及凝乳、溶菌活性，还具备脂解能力及蛋白合成能力，主要是催化蛋白质水解，切割分解点很多，优先分解精氨酸，苯丙氨酸的肽键。本品是由212个氨基酸组成，分子量为21000，属于含疏基﹙—SH﹚肽链内切酶，由于木瓜蛋白酶具有酶活高，热稳定性好，可广泛应用于食品、医药、日化、饲料、皮革及纺织等行业。 木瓜蛋白酶在化妆品中的应用 木瓜酶是从番木瓜水果中提取而得含有多种生物酶的美白去斑生物产品，主要作用为嫩肤及美白去斑。其生物机理学： 第一，木瓜酶作用于人体皮肤老化角质层，促使其分解退化、去除，达到嫩肤效果及促进细胞生长的效果，且木瓜酶水解物在皮肤表层形成一层氨基酸衍生物薄膜，使肌肤保持润湿与光滑； 第二，木瓜酶易于与形成色斑的黑色素中的铜离子形成络合物，减少黑色素的形成和去除色斑的黑色素，且木瓜酶水解的三钛物质可直接抑制形成黑色素的络氨酸活性，消除自由基作用，从而达到美白去斑的效果。 归结起来，木瓜酶通过去除老化皮肤角质层及与色斑中铜离子快速反应，抑制形成黑色素的络氨酸活性和去除氧化自由基，达到嫩肤美白去斑的功效。 建议您到南宁东恒华道问问他们的木瓜酶。

目录 1 拼音 2 英文参考 3 糜蛋白酶概述 4 糜蛋白酶的别名 5 糜蛋白酶药典标准 5.1 品名 5.1.1 中文名 5.1.2 汉语拼音 5.1.3 英文名 5.2 来源含量 5.3 制法要求 5.4 性状 5.5 鉴别 5.6 检查 5.6.1 酸度 5.6.2 溶液的澄清度与颜色 5.6.3 胰蛋白酶 5.6.4 干燥失重 5.6.5 炽灼残渣 5.7 效价测定 5.7.1 底物溶液的制备 5.7.2 供试品溶液的制备 5.7.3 测定法 5.8 类别 5.9 贮藏 5.10 制剂 5.11 版本 6 糜蛋白酶的医学检查 6.1 检查名称 6.2 分类 6.3 糜蛋白酶的测定原理 6.4 试剂 6.5 操作方法 6.6 正常值 6.7 化验结果临床意义 6.8 附注 6.9 相关疾病 7 糜蛋白酶说明书 7.1 药品名称 7.2 英文名称 7.3 糜蛋白酶的别名 7.4 分类 7.5 剂型 7.6 糜蛋白酶的药理作用 7.7 糜蛋白酶的药代动力学 7.8 糜蛋白酶的适应证 7.9 糜蛋白酶的禁忌证 7.10 注意事项 7.11 糜蛋白酶的不良反应 7.12 糜蛋白酶的用法用量 7.13 糜蛋白酶与其它药物的相互作用 7.14 专家点评 1 拼音 mí dàn bái méi 2 英文参考 chymotrypsin [21世纪双语科技词典] 3 糜蛋白酶概述 胰疑乳蛋白酶与胰蛋白酶大致相同。都属参与蛋白质氨基酸代谢酶，也是一种水解酶。 4 糜蛋白酶的别名 胰凝乳蛋白酶 5 糜蛋白酶药典标准 5.1 品名 5.1.1 中文名 糜蛋白酶 5.1.2 汉语拼音 Midanbaimei 5.1.3 英文名 Chymotrypsin 5.2 来源含量 本品系自牛或猪胰中提取的一种蛋白分解酶。按干燥品计算，每1mg糜蛋白酶的活力不得少于1000单位。 5.3 制法要求 本品应从检疫合格的牛或猪胰中提取，生产过程应符合现行版《药品生产质量管理规范》要求。 5.4 性状 本品为白色或类白色结晶性粉末或无定型粉末。 5.5 鉴别 取本品，加水溶解并制成每1ml中约含1mg的溶液，取0.05ml置白色点滴板上，加N乙酰L酪氨酸乙酯试液0.2ml，混匀后，显紫红色。 5.6 检查 5.6.1 酸度 取本品，加水溶解并制成每1ml中含2mg的溶液，依法测定（2010年版药典二部附录Ⅵ H），pH值应为5.5～7.0。 5.6.2 溶液的澄清度与颜色 取本品，加水溶解并制成每1ml中含2mg的溶液，依法检查（2010年版药典二部附录Ⅸ A和2010年版药典二部附录Ⅸ B），溶液应澄清无色或几乎无色。 5.6.3 胰蛋白酶 取本品，加水溶解并制成每1ml中含16000单位的溶液，作为供试品溶液；取胰蛋白酶适量，加水溶解并制成每1ml中含2500单位的溶液，作为对照溶液。取供试品溶液50μl与对照溶液5μl，分别置白色点滴板上，各加对甲苯磺酰L精氨酸甲酯盐酸盐试液0.2ml，放置后，供试品溶液应不呈现紫红色或呈色时间迟于胰蛋白酶对照溶液。 5.6.4 干燥失重 取本品约0.2g，以五氧化二磷为干燥剂，在60℃减压干燥4小时，减失重量不得过5.0%（2010年版药典二部附录Ⅷ L）。 5.6.5 炽灼残渣 不得过2.5%（2010年版药典二部附录Ⅷ N）。 5.7 效价测定 5.7.1 底物溶液的制备 取N乙酰L酪氨酸乙酯23.7mg，置100ml量瓶中，加磷酸盐缓冲液（取0.067mol/L磷酸二氢钾溶液38. 9ml与0.067mol/L磷酸氢二钠溶液61.1ml，混合，pH值为7.0）50ml，温热使溶解，冷却后再稀释至刻度，摇匀。冰冻保存，但不得反复冻融。 5.7.2 供试品溶液的制备 精密称取本品适量，加0.0012mol/L盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中含12～16糜蛋白酶单位的溶液。 5.7.3 测定法 取0.0012mol/L盐酸溶液0.2ml与底物溶液3.0ml，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），在25℃±0.5℃，于237nm的波长处测定并调节吸光度为0.200。再取供试品溶液0.2ml与底物溶液3.0ml，立即计时并摇匀，每隔30秒钟读取吸光度，共5分钟（重复一次），吸光度的变化率应恒定，恒定时间不得少于3分钟。若变化率不能保持恒定，可用较低浓度另行测定。每30秒钟的吸光度变化率应控制在0.008～0.012，以吸光度为纵坐标，时间为横坐标，作图，取在3分钟内成直线部分的吸光度，按下式计算。 式中P为每1mg糜蛋白酶的效价，单位； A2为直线上开始的吸光度； A1为直线上终止的吸光度； T为A2至A1读数的时间，分钟； W为测定液中含供试品的量，mg； 0.0075为在上述条件下，吸光度每分钟改变0.0075，即相当于1个糜蛋白酶单位。 5.8 类别 蛋白分解酶。 5.9 贮藏 遮光，密封，在阴凉处保存。 5.10 制剂 注射用糜蛋白酶 5.11 版本 《中华人民共和国药典》2010年版 6 糜蛋白酶的医学检查 6.1 检查名称 糜蛋白酶 6.2 分类 血液生化检查 > 酶类测定 6.3 糜蛋白酶的测定原理 同RIA测定法原理。 6.4 试剂 （1）血清、血浆（EDTA抗凝）标本均可，保存条件同胰蛋白酶。 （2）大便，0.15mol/L NaCl＋倍稀释，搅匀，然后过滤，滤液室温条件下可保存1周。 6.5 操作方法 RIA法。 6.6 正常值 血清 10μg/L 大便 120～1265μg/g大便（：290） 6.7 化验结果临床意义 酶活性降低常见于慢性胰腺炎、囊性纤维变形、小肠吸收障碍。 6.8 附注 （1）口服酶制剂可致升高。 （2）这是检测与胰腺分泌功能不全相联系的胰腺疾病的筛选实验，进一步排查那些胰腺功能貌似正常的患者，大便中胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）测定是一个较胰蛋白酶活性更可靠的胰腺功能评估方法。 （3）假阳性结果也很多，均为10%左右，有时在上述疾病患者中也会出现正常值。 6.9 相关疾病 慢性胰腺炎 7 糜蛋白酶说明书 7.1 药品名称 糜蛋白酶 7.2 英文名称 Chymotrypsin 7.3 糜蛋白酶的别名 胰凝乳蛋白酶；α糜蛋白酶；Avazyme；Chymar 7.4 分类 呼吸系统药物 > 祛痰药物 > 促进痰液溶解的药物 7.5 剂型 注射用糜蛋白酶每支1mg（800U）；5mg（4000U）。 7.6 糜蛋白酶的药理作用 可将蛋白质大分子的肽链切断，成为分子量较小的肽，或在蛋白分子肽链端上作用，使氨基酸分出；并可将某些脂类水解。通过此作用能使痰中纤维蛋白和粘蛋白等水解为多肽或氨基酸，使粘稠痰液液化，便于咳出，对脓性或非脓性痰都有效。此外，糜蛋白酶尚能松弛睫状韧带及溶解眼内某些组织的蛋白结构。糜蛋白酶还有促进抗生索、化疗药物向病灶渗透的作用。 7.7 糜蛋白酶的药代动力学 糜蛋白酶和胰蛋白酶都是强力蛋白水解酶，仅水解部位有差异。蛇毒神经毒含堿性氨基酸，易被糜蛋白酶和胰蛋白酶分解为无毒蛋白质，从而阻断毒素进入血流产生中毒作用。糜蛋白酶对蝮亚科蛇伤疗效优于胰蛋白酶，两种酶制剂联合应用效果更佳。 7.8 糜蛋白酶的适应证 1.用于眼科于术松弛睫状韧带、减轻创伤性虹膜睫状体炎；也可用于白内障摘除，使晶体易于移去。 2.用于创伤或手术后伤口愈合、抗炎及防止局部水肿、积血、扭伤血肿、 *** 手术后浮肿、中耳炎、鼻炎等。 3.用于慢性支气管炎、支气管扩张或肺脓肿的治疗，可使脓性和非脓性痰液均可液化，易于咳出。 4.毒蛇咬伤的处理。 7.9 糜蛋白酶的禁忌证 1.20岁以下的患者，由于晶体囊膜玻璃体韧带相连牢固，眼球较小，巩膜弹性强可致玻璃体脱出，或玻璃体液不固定的创伤性白内障病人，因可导致玻璃体液丧失，故均禁用。 2.眼压高或伴有角膜变性的白内障患者，以及玻璃体有液化倾向者均禁用。 3.严重肝、肾疾病、凝血功能异常及正在应用抗凝药者禁用。 7.10 注意事项 1.糜蛋白酶肌内注射前需做过敏试验，并禁止静脉注射。 2.如引起过敏反应，应立即停止使用，并用抗组胺类药物治疗。 3.糜蛋白酶对视网膜有较强的毒性，由于可造成晶体损坏，应用时勿使药液透入玻璃体。 4.糜蛋白酶遇血液迅速失活，因此在用药部位不得有末凝固血液。 5.糜蛋白酶在固体状态时比较稳定，但其溶液不稳定，室温放置9天可损失50%的活性，故应临用前配制。 6.对糜蛋白酶引起的青光眼症状，于术后滴用β受体阻滞药（如噻吗洛尔）或口服碳酸酐酶抑制药（如乙酰唑胺），可能会缓解。 7.由于超声雾化后糜蛋白酶效价下降明显，因此，糜蛋白酶超声雾化吸入时间宜控制在5min内。 7.11 糜蛋白酶的不良反应 1.眼科局部用药一般不会引起全身不良反应，但可引起短期眼压增高，导致眼痛、眼色素膜炎和角膜水肿，这种青光眼症状可持续1周后消退，还可导致角膜线状混浊、玻璃体疝、虹膜色素脱落、葡萄膜炎及创口开裂或延迟愈合等。 2.血液系统：糜蛋白酶可造成凝血功能障碍。 3.其他：（1）肌内注射偶可致过敏性休克。（2）糜蛋白酶可引起组胺释放，导致局部注射部位疼痛、肿胀。 7.12 糜蛋白酶的用法用量 1.通常一次4000U，用前将糜蛋白酶以氯化钠注射液5ml溶解。 2.经眼给药：用于眼科作为酶性分解晶状体悬韧带，以氯化钠注射液溶解糜蛋白酶，配成1∶5000溶液，从瞳孔注入后房，经2～3min，在晶体浮动后，用氯化钠注射液冲洗，即可取出晶状体。 3.喷雾吸入：用于液化痰液，可制成0.05%溶液雾化吸人。 4.局部注射：（1）在处理软组织炎症或创伤时，可用糜蛋白酶800U（1mg）溶于1ml的生理氯化钠溶液的药液局部注于创面。（2）毒蛇咬伤，糜蛋白酶10～20mg，每支用注射用水4ml稀释后，以蛇牙痕为中心向周围作浸润注射，并在伤口中心区域注射2针，再在肿胀上方3cm处作环状封闭1～2层，根据不同部位每针0.3～0.7ml，至少10针，最多26针。 5.外用：（1）寻常痤疮，糜蛋白酶局部涂搽，每天2次。（2）慢性皮肤溃疡，糜蛋白酶（400μg/ml）水溶液，湿敷创面，每次1～2h。 7.13 药物相互作用 （尚不明确） 7.14 专家点评

酶的命名 ①习惯(_xi2 guan4)命名法多年来普遍使用的酶的习惯名称是根据以下三种原则来命名的：一是根据酶作用的性质，例如水解酶、氧化酶、转移酶等；二是根据作用的底物并兼顾作用的性质，例如淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶等；三是拮合以上两种情况并根据酶的来源而命名，例如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。习惯命名法一般采用底物加反应类型而命名，如蛋白水解酶、乳酸脱氢酶、磷酸己糖异构酶等。对水解酶类，只要底物名称即可，如蔗糖酶、胆碱酯酶、蛋白酶等。有时在底物名称前冠以酶的来源，如血清谷氨酸－丙酮酸转氨酶、拓液淀粉酶等。 习惯命名法简单，应用历史长，但缺乏系统性，有时出现曰酶数名或一名数酶的现象。 ②系统命名法 鉴于新酶的不断发现和过去文献中对酶命名的混乱，国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。系统命名法以4个阿拉伯数字来代表一种酶。例如α-淀粉酶（习惯命名）的系统命名为α - l4 - 葡萄糖-4葡萄糖水解酶，标示为：EC 3.2.1.1。EC代表国际酶学委员会，其中的第一个数字分别代表酶的大类，以1，2，3，4，5，6来分别代表，1为氧化还原酶类，3为水解酶类，其余(wei4 shui3 jie3 mei2 lei4 _qi2 yu2)类推。（见酶的分类）。第二个数字为酶的亚类，酶的每一大类下有若干个亚类：如在氧化还原酶中的亚类按供电子体的基团分类，如以CH-OH为电子供体标为1，醛基为电子供体标为2，余类推；转移酶中以转移的基团为亚类；水解酶中以水解键连接的形式为亚类；裂肉酶中以裂肉键的形式为亚类；亚类一般较多，达数十个。标示中的第三个数字是属酶的次亚类，是在亚类的基础上再细分的类型，该次亚类中，氧化还原酶按电子受体基团分类，如都以CH-OH为电子供体的反应，可以有不同的电子受体，如以NAD+或NADP+为受体标为1，余类推；转移酶的次亚类也按接受基团分类，如以-OH接受转移基团，该次亚类标为1。总之，酶的系统名称中前三个数字表示酶作用的方式。第四个数字则表示对相同作用的酶的流水编号又如对催化下列反应酶的命名。(you4 ru2 dui4 cui1 hua4 xia4 lie4 fan3 ying1 mei2 de0 ming4 ming2 _)ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。它系统命名是：E.C.2.7.1.1，第1个数字“2”代表酶的分类名称(转移酶类)，第2个数字“7”代表亚类(转移磷酸基)，第3个数字“1”代表次亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)，第4个数字“1”代表该酶在次亚类中第号(D-葡萄糖作为磷酸基的受体)。 健康名言：身体在健康在很大程度上取决于精神的健康（约翰·格雷） 7.2.4.2 核酶的分类自1982年以来，被发现的核酸类酶磷酸转移酶类)，第4个数字“1”代表该酶在次亚类中第号(D-葡萄糖作为磷酸基的受体)。 核酶的分类自1982年以来，被发现的核酸类酶（R-酶）越来越多，对它的研究也越来越深入和普遍。但是由于历史不长，对于其分类和命名还没有统一的原则和规定。但根据酶催化反应的类型，区分为分子内催化R-酶和分子间催化R-酶，根据作用方(mei _gen ju zuo yong fang)式将R-酶分为3类：剪切酶、剪接酶和多功能酶。现将R-酶的初步分类简介如下：（1）分子内催化R-酶 分子内催化的R-酶是指催化本身RNA分子进行反应的一类核酸类酶。这类酶是最早发现的R-酶。该大类酶均为RNA前体。由于这类酶是催化本身RNA分子反应，所以冠以“自我”（self）根据酶所(gen1 ju4 mei2 suo3)催化的反应类型，可以将该大类酶分为自我剪切和自我剪接两个亚类。①自我剪切酶（self-cleavage ribozyme） 自我剪切酶是指催化本身RNA进行剪切反应(jin xing jian qie fan ying)的R-酶。具有自我剪切功能的R-酶是RNA的前体。它可以在一定条件下催化本身RNA进行剪切反应，使RNA前体生成成熟的RNA分子和另一个RNA片段。②自我剪接酶（self-splicing ribozyme） 自我剪接酶是在一定条件下催化本身RNA分子同时进行剪切和连接反应的R-酶。自我剪接酶都是RNA前体。它可以同时(qian ti _ta ke yi tong shi)催化RNA前体本身的剪切和连接两种类型的反应。根据其拮构特点和催化特性的不同，该亚类分为两个小类，即含Ⅰ型间隔序列（intervening sequence IVS）的R-酶和含Ⅱ型 IVS的R-酶。（2）分子间催化R-酶 分子间催化R-酶是催化其他分子进行反应的核酸类酶。根据所作用的底物分子的不同，可以分为若干亚类。①作用于其他RNA分子的R-酶 该亚类的酶可催化其他RNA分子进行反应。根据反应的类型不同，可以分为若干小类，如RNA剪切酶、多功能R-酶等。②多功能R-酶 多功能R-酶是指能够催化其他RNA分子进行多种反应的核酸类酶。 例如，1986年，切克等人发现四膜虫26 S RNA前体通过自我剪接作用，切下的间隔序列（IVS）经过自身环化作用，最后得到一个在其5′-末端失去19个核苷酸的线状RNA分子，称为L-19 IVS。它是一种多功能R-酶，能够催化其他RNA分子进行多种类型的反应③作用于DNA的R-酶 该亚类的酶是催化DNA分子进行反应的R-酶。1990年，发现核酸类酶除了以RNA为底物外，有些R-酶还可以DNA为底物，在一定条件下催化DNA分子进行剪切反应。据目前所知的资料，该亚类R-酶只有DNA剪切酶一个小类。④作用于多糖的R-酶 该亚类的酶是能够催化多糖分子进行反应的核酸类酶。兔肌14-A-D-葡聚糖分支酶 [EC 2. 4.1.18]是一种催化直链葡聚糖转化为支链葡聚糖的糖链转移酶，分子中含有蛋白质和RNA。其RNA组分由31个核苷酸组成，单独具有分支酶的催化功能，即该RNA可以催化糖链的剪切和连接反应，属于多糖剪接酶。⑤作用于氨基酸酯的R-酶 1992年，发现了以催化氨基酸酯为底物的核酸类酶。该酶同时具有氨基酸酯的剪切作用、氨酰基-tRNA的连接作用和多肽的剪接作用等功能。由于蛋白类酶和核酸类酶的组成和拮构不同，命名和分类原则有所区别。为了便于区分两大类别的酶，有时催化的反应相同，在蛋白类酶和核酸类酶中的命名却有所不同。例如，催化大分子水解生成较小分子的酶，在核酸类由于蛋白类酶和核酸类酶的组成和拮构不同，命名和分类原则有所区别。为了便于区分两大类别的酶，有时催化的反应相同，在蛋白类酶和核酸类酶中的命名却有所不同。例如，催化大分子水解生成较小分子的酶，在核酸类酶中的称为剪切酶，在蛋白类酶中则称为水解酶；在核酸类酶中的剪接酶，与蛋白类酶中的转移酶亦催化相似的反应等。

不对。酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，是酶的特征常数之一。不同的酶Km值不同，同一种酶与不同底物反应Km值也不同，Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小：Km值大，表明亲和力小；Km值小，表明亲合力大。米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])　[S]表示底物浓度，Vmax表示最大酶促反应速度。

应该从酶的结构和酶的作用机理解释。胰蛋白酶的作用中心有Zn2+，Arg127的胍基和Glu270的羧基组成。催化的第一步反应是活化水分子的亲核氧原子攻击底物的羰基碳原子，同时，Glu270作为广义碱，从Zn2+—结合水吸取一个质子，形成一个带负电的四面体过度中间物，通过Zn2+和Arg127带正电的侧链的静电3相互作用给以文帝昂。催化的第二步，Glu270的COOH作为广义酸提供一个质子给肽基的-NH基，肽健随着断裂，释放氨基酸，经扩散离开酶的活性部位，完成水解。从以上过程可以看出，肽链羰基极化是为了使底物更好的与酶的活性部位相结合。要想把这些问题彻底弄明白建议你买一套王镜岩的生物化学。

蛋白水解酶(protease,proteinase)催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后，按其生理功能及其专一性来分类。折叠非限制性水解蛋白酶是指酶的专一性很差，能水解蛋白质中的很多肽键，使生成各种小肽甚至游离氨基酸。这类蛋白酶的生理功能主要是参与体内蛋白质的降解作用，例如胃肠道系统所分泌的各种蛋白酶将体外摄入的食物蛋白消化分解;细胞溶酶体内各种组织蛋白酶能清除体内各种代谢产物。平均寿命为 120天的红细胞，其血红蛋白即由组织蛋白酶所降解。折叠限制性水解蛋白酶是指酶的专一性很强，只作用于某一特定的蛋白质底物，水解其中特定的肽键，并随之产生各种具有不同生理功能的活性多肽或蛋白质。这类蛋白酶在体内即起生物调控作用，它们大多属于丝氨酸蛋白酶，从其专一性来看类似于胰蛋白酶，即只作用于精氨酸或赖氨酸的羧基端所组成的肽键。这些蛋白酶和一般的蛋白酶不同，对常见的蛋白质如酪蛋白或血红蛋白的降解活力很低甚至不起作用，即使对其专一水解的蛋白底物，在构象上也有严格要求，底物一旦变性就不能被它降解，而非限制性水解的蛋白酶却相反，蛋白底物变性程度愈大愈易水解。例如凝血酶在使纤维蛋白原激活时,在150个精氨酸或赖氨酸残基的肽键中只水解纤维蛋白原α、β两亚基N 端附近的精-甘肽键，释放出血纤维肽A、B，从而使可溶性的血纤维蛋白原转变成凝胶网状的血纤维蛋白。

根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类： 丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶。 丝氨酸蛋白酶：其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。 巯基蛋白酶：其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。 天冬氨酸蛋白酶：它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾脏中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。 金属蛋白酶：其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与，如胰脏羧肽酶的活性中心包括锌离子及谷氨酸、酪氨酸残基。

蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类：丝氨酸蛋白酶 其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。巯基蛋白酶 其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。天冬氨酸蛋白酶 它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾脏中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。金属蛋白酶 其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与,如胰脏羧肽酶A的活性中心包括锌离子(Zn2+)及谷氨酸、酪氨酸残基。多数外肽酶及某些细菌蛋白酶往往属于这一类。各种蛋白酶除需有参与催化肽键水解的基团外，还需有一定的与底物相结合的部位，由于这些部位的不同，从而决定了各种蛋白酶的不同专一性。

按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类： 丝氨酸蛋白酶 其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。 巯基蛋白酶 其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。 天冬氨酸蛋白酶 它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾脏中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。 金属蛋白酶 其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与,如胰脏羧肽酶A的活性中心包括锌离子(Zn2+) 及谷氨酸、酪氨酸残基。多数外肽酶及某些细菌蛋白酶往往属于这一类。 各种蛋白酶除需有参与催化肽键水解的基团外，还需有一定的与底物相结合的部位，由于这些部位的不同，从而决定了各种蛋白酶的不同专一性。 按其生理功能及其专一性又分为非限制性水解蛋白酶和限制性水解蛋白酶

蛋白质水解是指蛋白质水解酶催化多肽或蛋白质水解的过程。蛋白质的水解酶广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。蛋白质的水解根据水解程度可分为完全水解和部分水解两种：1、完全水解，蛋白质彻底水解得到的水解产物为各种氨基酸的混合物；2、部分水解，蛋白质不完全水解得到的水解产物是各种大小不等的肽段和单个氨基酸。

中文名称：蛋白酶英文名称：protease;proteinase 其他名称：蛋白水解酶(proteolytic enzyme) 定义：催化蛋白质中肽键水解的酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性，可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等。 应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；酶（二级学科） 水解蛋白质肽键的一类酶的总称。按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的月示和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。按其活性中心和最适pH值，又可将蛋白酶分为丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶。按其反应的最适pH值，分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。工业生产上应用的蛋白酶，主要是内肽酶。蛋白酶广泛存在于动物内脏、植物茎叶、果实和微生物中。微生物蛋白酶，主要由霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。催化蛋白质水解的酶类。种类很多，重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。蛋白酶对所作用的反应底物有严格的选择性，一种蛋白酶仅能作用于蛋白质分子中一定的肽键，如胰蛋白酶催化水解碱性氨基酸所形成的肽键。蛋白酶分布广，主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富。由于动植物资源有限，工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发酵制备。蛋白质水解酶是水解蛋白质的希望能够帮到你O(∩_∩)O！

水解酶的结构是：水(独体结构)解(左右结构)酶(左右结构)。 水解酶的结构是：水(独体结构)解(左右结构)酶(左右结构)。 拼音是：shuǐ jiě méi。水解酶的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：一、词语解释【点此查看计划详细内容】水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶），也可以说它们是一类特殊的转移酶，用水作为被转移基团的受体。关于水解酶的成语冰解冻释远水不解近渴桑落瓦解解人颐解衣卸甲半解一知庖丁解牛放心解体难解难分解甲归田关于水解酶的词语排忧解难桑落瓦解放心解体半解一知庖丁解牛解人颐解衣卸甲解甲归田百思不解水官解厄关于水解酶的造句1、微波加热原始水分米糠能够部分抑制脂肪水解酶活性，对可溶性蛋白质含量和蛋白质乳化活性影响很小，可用于米糠短期储藏。2、一种被膜包住的小器官，存在于大多数细胞的细胞质中，内含多种水解酶，在细胞内消化中起作用。3、最后介绍环氧化物水解酶在生物催化等精细化学品领域中的应用，并展望其广阔的应用前景。4、红血球也可在与血清孵育之前当做一种蛋白水解酶来处理。5、菠萝蛋白酶作为蛋白水解酶对心血管疾病的防治是有益的。点此查看更多关于水解酶的详细信息

蛋白质水解酶　　蛋白质水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。　　蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、Try C端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、Arg C端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原，经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前体也是无活性的酶原，进入十二指肠后，胰蛋白酶原迅速被肠激酶激活；胰蛋白酶自身激活作用不强，加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制剂，可保护胰脏免遭自身消化，但胰蛋白酶能迅速激活胰液中其他几种酶原。

创业资金从哪里来？ 有的事时机不到急不来的，没资金的时候先把人做好，人做好了会有机会得到别人帮助的 体内都有哪些酶 可分为六大类：1、氧化还原酶类，如脱氢酶、氧化酶、还原酶、过氧化物酶。2、转移酶类，如甲基转移酶、氨基转移酶、蛋白酶、脂肪酶、多聚酶。3、水解酶，如淀粉酶。4裂解酶类，如脱水酶、脱羧酶。5、异构酶，如表构酶、异构酶。6、合成酶 植物中的水解酶和裂解酶的区别是什么?裂解酶有哪些? 一个是 A-B + HOH → AH + BOH另一个是A-B → A + B,为了更好的说明举个例子:R - COOH在裂解酶的作用下脱去羧基变成R - H和二氧化碳至于有哪些嘛……查一下EC4开头的所有酶都是…… 麻烦采纳，谢谢!蛋白水解酶有什么作用 蛋白水解酶催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。 各种蛋白酶除需有参与催化肽键水解的基团外，还需有一定的与底物相结合的部位，由于这些部位的不同，从而决定了各种蛋白酶的不同专一性。 自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后，又可按其生理功能及其专一性来分类。 非限制性水解蛋白酶 是指酶的专一性很差，能水解蛋白质中的很多肽键，使生成各种小肽甚至游离氨基酸。这类蛋白酶的生理功能主要是参与体内蛋白质的降解作用，例如胃肠道系统所分泌的各种蛋白酶将体外摄入的食物蛋白消化分解;细胞溶酶体内各种组织蛋白酶能清除体内各种代谢产物。平均寿命为 120天的红细胞，其血红蛋白即由组织蛋白酶所降解。 限制性水解蛋白酶 是指酶的专一性很强，只作用于某一特定的蛋白质底物，水解其中特定的肽键，并随之产生各种具有不同生理功能的活性多肽或蛋白质。这类蛋白酶在体内即起生物调控作用，它们大多属于丝氨酸蛋白酶，从其专一性来看类似于胰蛋白酶，即只作用于精氨酸或赖氨酸的羧基端所组成的肽键。这些蛋白酶和一般的蛋白酶不同，对常见的蛋白质如酪蛋白或血红蛋白的降解活力很低甚至不起作用，即使对其专一水解的蛋白底物，在构象上也有严格要求，底物一旦变性就不能被它降解，而非限制性水解的蛋白酶却相反，蛋白底物变性程度愈大愈易水解。例如凝血酶在使纤维蛋白原激活时,在150个精氨酸或赖氨酸残基的肽键中只水解纤维蛋白原α、β两亚基N 端附近的精-甘肽键，释放出血纤维肽A、B，从而使可溶性的血纤维蛋白原转变成凝胶网状的血纤维蛋白。 调控作用 体内很多重要的生理效应与蛋白酶的生物调控有关，如表中所列，当机体受到外界 *** 作出相应的生理反应时就动员体内蛋白酶使原来不具有生理活性的某些多肽或蛋白质，迅速成为功能很强的相应产物，从而达到机体的防御、生存与繁殖的目的。有的动员过程较简单，可通过一次催化反应来完成。如胃肠道中无活性的胰蛋白酶原当其 N末端被肠激酶水解除去一个 6肽后即产生出有活性的胰蛋白酶。有的过程相当复杂，需通过多次催化反应，如血液凝固及补体反应过程中约有10个以上组分共同参与。 蛋白酶的应用 由于蛋白酶来源丰富，除从动、植物中提取外，还可由细菌大量发酵生产，已广泛应用于医疗、食品、制革、缫丝等工业，也可作为重要的生化试剂。例如胰凝乳蛋白酶用于白内障摘除手术,使手术简化,成功率提高;胰蛋白酶对清除坏死组织，消炎化脓，愈合伤口有明显效果;尿激酶、链激酶用于治疗静脉血栓，脉管炎;激肽释放酶用于改善冠心病，使微血管舒张，血压下降;弹性蛋白酶对血管硬化有一定疗效;细菌蛋白酶用于皮革脱毛、蚕丝胶胶。凝乳酶用于制造乳酪制品;木瓜或菠萝蛋白酶用作啤酒稳定剂，能消除由于啤酒冷藏而产生的蛋白质沉淀等。 淀粉水解酶主要有哪几种，各自的作用方式如何 淀粉水解酶可以特异性的针对淀粉，把淀粉水解成多糖 特点：只能水解淀粉，具有高效性，特异性。 微生物是根据自身的生理代谢，利用淀粉产能维持代谢所需能量

水解酶的词语解释是：水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶），也可以说它们是一类特殊的转移酶，用水作为被转移基团的受体。 水解酶的词语解释是：水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶），也可以说它们是一类特殊的转移酶，用水作为被转移基团的受体。 拼音是：shuǐ jiě méi。 结构是：水(独体结构)解(左右结构)酶(左右结构)。水解酶的具体解释是什么呢，我们通过以下几个方面为您介绍：关于水解酶的成语排忧解难半解一知解人颐放心解体水官解厄桑落瓦解难解难分解衣卸甲庖丁解牛解甲归田关于水解酶的词语冰解冻释桑落瓦解百思不解解衣卸甲解甲归田排忧解难放心解体解人颐水官解厄庖丁解牛关于水解酶的造句1、菠萝蛋白酶作为蛋白水解酶对心血管疾病的防治是有益的。2、简要介绍环氧化物水解酶的研究进展。3、一种被膜包住的小器官，存在于大多数细胞的细胞质中，内含多种水解酶，在细胞内消化中起作用。4、研究了鸡粪在厌氧消化全过程中几种水解酶活的变化与沼气产量的关系。5、目前，用于拆分外消旋化合物的酶多数是水解酶，而且绝大多数为脂肪酶。点此查看更多关于水解酶的详细信息