蛋白水解酶

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蛋白水解酶分内切酶和外切酶2种,外切酶专门作用于肽链末端的肽键,内切酶则作用于肽链内部特定区域,

(1)外切酶专门作用于肽链末端的肽键,四十九肽末端的肽键依次被切断,得到49个氨基酸。(2)四十九肽的氧原子数目:48(肽键数)+1(羧基数)X2 =50 ;短肽A为十六肽,短肽B为十三肽,短肽C为十七肽,短肽A、B、C的氧原子数目:(15+12+16)(肽键数)+3(羧基数)X2 =49 。短肽A、B、C比四十九肽的氧原子数少:50-49 =1。(3)蛋白酶2作用于赖氨酸(C6H14N2O2)氨基端的肽键,49号氨基酸被切,说明49号是赖氨酸,分析可知22、23 也是赖氨酸。蛋白酶1作用于苯丙氨酸(C9H11NO2)两侧的肽键,分析可知17、31、32是苯丙氨酸。(4)101,37:13:51

哪些食物富含蛋白水解酶??

白蛋白(又称清蛋白,albumin,Alb)系由肝实质细胞合成,在血浆中的半寿期约为15-19天,是血浆中含量最多的蛋白质,占血浆总蛋白的40%-60%。其合成率虽然受食物中蛋白质含量的影响,但主要受血浆中白蛋白水平调节,在肝细胞中没有储存,在所有细胞外液中都含有微量的白蛋白。关于白蛋白在肾小球中的滤过情况,一般认为在正常情况下其量甚微,约为血浆中白蛋白的0.04%,按此计算每天从肾小球滤过液中排出的白蛋白即可达3.6g,为终尿中蛋白质排出量的30-40倍,可见滤过液中多数白蛋白是可被肾小管重新吸收的。有实验证实白蛋白在近曲小管中吸收,在小管细胞中被溶酶体中的水解酶降解为小分子片段而进入血循环。白蛋白可以在不同组织中被细胞内吞而摄取,其氨基酸可被用为组织修补。又称清蛋白。溶于水且遇热凝固的一种球形单纯蛋白。在自然界中分布最广,几乎存在于所有动植物中。如卵白蛋白、血清白蛋白、乳白蛋白、肌白蛋白、麦白蛋白、豆白蛋白等都属于此类。常用作培养基成分。也可用有人造香肠、汤品和炖品中作粘接剂。白蛋白的分子结构已于1975年阐明,为含585个氨基酸残基的单链多肽,分子量为66458,分子中含17个二硫键,不含有糖的组分。在体液pH7.4的环境中,白蛋白为负离子,每分子可以带有200个以上负电荷。它是血浆中很主要的载体,许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输。这些物质包括胆红素、长链脂肪酸(每分子可以结合4-6个分子)、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子(如Cu2+、Ni2+、Ca2+)药物(如阿司匹林、青霉素等)。具有活性的激素或药物当与白蛋白结合时,可以不表现其活性,而视为其储存形式,由于这种结合的可逆性和处于动态平衡,因此在调节这些激素和药物的代谢上,具有重要意义。白蛋白是具有黏性、胶质性的物质,在人体内遇到重金属离子时,会自动与重金属离子结合,由排泄系统排出体外,起到解毒的作用。因此,食用含白蛋白丰富的食物,可避免重金属离子的吸收而中毒。白蛋白对胃壁还有保护作用。人血白蛋白是血液制品的一种,俗称“生命制品”、“救命药”。它是从健康人的血液中提炼加工而成,直接静脉注射到病人体内,其主要功能是增强人的免疫力和抵抗力。市场价300到400元一瓶。临床上主要用于失血创伤和烧伤等引起的休克、脑水肿,以及肝硬化、肾病引起的水肿或腹水等危重病症的治疗,以及低蛋白血症病人。首选蛋白质丰富的食物。蛋白质可分优质蛋白质,如动物性蛋白:肉类、鱼类、奶蛋类。劣质蛋白质,如非动物性蛋白:豆类、豆浆。优质蛋白质所产生的尿素氮比较少,尤其是蛋类的蛋白,身体对它的吸收最充分且产生的尿素氮最少。

蛋白水解酶与蛋白水解物有什么区别

首先有一点是需要理解清楚的,那就是:一切“酶”,都是起到催化作用的,有活性的催化剂,在体内一般是不会水解的。那么区别由此可见;蛋白质水解酶,是一种催化剂,而蛋白质水解产物、是需要酶进行催化的(在体内),并且可以为人体利用。注:蛋白质是人体最后的储能物质,只有当脂肪完全氧化分解供能之后,才可以分解。换句话说,也就是人快不行了,蛋白质才会分解。

蛋白水解酶的介绍

蛋白水解酶(protease,proteinase)催化多肽或蛋白质水解的酶的统称,简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中,种类繁多,在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白质中间部分的肽键,后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

有一种蛋白水解酶,作用于数种人工合成底物,为了比较这些不同的底物和酶的亲和力的差异应该怎样来说明。

不对。酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。不同的酶Km值不同,同一种酶与不同底物反应Km值也不同,Km值可近似的反映酶与底物的亲和力大小:Km值大,表明亲和力小;Km值小,表明亲合力大。米氏方程:V=Vmax[S]/(Km+[S]) [S]表示底物浓度,Vmax表示最大酶促反应速度。

实验室利用蛋白水解酶合成蛋白质?

蛋白质水解酶有很多种类,你说的应该是无视蛋白质种类,只针对肽键起作用的蛋白质水解酶。生物合成蛋白质是相当复杂的过程,在相关基因的指导下,由一整套酶系分工严密进行,并不是单靠某一两种酶就可以完成的。人工合成有生理活性蛋白质的先例可参考网络上“牛胰岛素”的相关内容,现在实验室中合成不同蛋白质分别有不同的实验,真要说可以说上一整本教材。另外,如果要合成的是蛋白质的一级结构即多肽链,并不要求其生理活性,则实验相对来说比较简单,可参考第一个破译遗传密码的实验。

哪些食物富含蛋白水解酶呢

消化系统中产生的三种主要蛋白水解酶是胃蛋白酶,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶。提供这些特定酶的补充剂通常来自牛或猪。其他有价值的蛋白水解酶在水果中找到;木瓜和菠萝是两个最好的来源。木瓜含有蛋白水解酶木瓜蛋白酶,历来被用作肉嫩化剂,而菠萝含有蛋白水解酶菠萝蛋白酶,以其抑制炎症的能力而闻名。其抗炎特性在很大程度上是由于其抑制嗜中性粒细胞(免疫细胞)迁移的能力。其他含蛋白水解酶的食物包括猕猴桃,生姜,芦笋,酸菜,泡菜,天然发酵(未经消毒的)酸奶和开菲尔。定期进食这些食物将为你提供这些重要的酶 -如果你确定在两餐之间吃东西,空腹吃东西,它们将提供前面讨论的系统性益处。

蛋白水解酶与蛋白水解物有什么区别

首先有一点是需要理解清楚的,那就是:一切“酶”,都是起到催化作用的,有活性的催化剂,在体内一般是不会水解的。那么区别由此可见;蛋白质水解酶,是一种催化剂,而蛋白质水解产物、是需要酶进行催化的(在体内),并且可以为人体利用。注:蛋白质是人体最后的储能物质,只有当脂肪完全氧化分解供能之后,才可以分解。换句话说,也就是人快不行了,蛋白质才会分解。

蛋白水解酶的功能分类

自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后,又可按其生理功能及其专一性来分类。 从而使整个多级反应体系处于最佳状态,例如在血凝过程中被激活的凝血酶既能催化血纤维蛋白原使之转变为血纤维蛋白,又能激活凝血因子Ⅷ及Ⅴ,后者又进一步促进凝血酶原的激活,这是正反馈,但凝血酶又能自身降解凝血酶原,使之不能再被激活,这是负反馈。在催化同一活性蛋白前体时有时能产生两种或两种 以上生物功能各不相同的组分  例如促肾上腺激素、β-促脂肪激素及内啡肽都由同一前体蛋白水解产生。参与生物调控的蛋白酶有时可通过两种不同途径产生同一生理效应,彼此间起到一定的互补作用。例如凝血反应中既有血液中的内源性激活系统,又有组织中的外源性激活系统,两者最后都通过凝血因子X使凝血酶原激活。在蛋白酶所参与的一些重要生物调控体系中几乎毫无例外都有相应的蛋白酶抑制剂存在。若在某些体系中蛋白酶与其相应抑制剂的平衡失调,就会引起病变。例如先天性静脉血栓和血管神经性浮肿往往是与体内缺乏相应的抗凝血酶抑制剂Ⅲ及补体C1抑制剂有关。

蛋白水解酶简介

目录 1 蚓激酶药品标准 1.1 正式名 1.2 汉语拼音 1.3 标准号 1.4 拉丁文或英文 1.5 主要活性成分 1.6 性状 1.7 鉴别 1.8 检查 1.9 含量测定 1.10 作用与用途 1.11 用法与用量 1.12 注意 1.13 剂量 1.14 标示量 1.15 类别 1.16 制剂 1.17 规格 1.18 贮藏 1.19 有效期 2 蚓激酶说明书 2.1 药品名称 2.2 英文名称 2.3 蛋白水解酶的别名 2.4 分类 2.5 剂型 2.6 蚓激酶的药理作用 2.7 蚓激酶的药代动力学 2.8 蚓激酶的适应证 2.9 蚓激酶的禁忌证 2.10 注意事项 2.11 蚓激酶的不良反应 2.12 蚓激酶的用法用量 2.13 蛋白水解酶与其它药物的相互作用 2.14 专家点评 这是一个重定向条目,共享了蚓激酶的内容。为方便阅读,下文中的 蚓激酶 已经自动替换为 蛋白水解酶 ,可 点此恢复原貌 ,或 使用备注方式展现 1 蛋白水解酶药品标准 1.1 正式名 蛋白水解酶 1.2 汉语拼音 Yinjimei 1.3 标准号 WS001(X1)92 1.4 拉丁文或英文 LUMBROKINASUM 1.5 主要活性成分 从露天红赤子爱胜蚓Lutianhog Eisenia foetide (savigny)中提取的一种含有纤维蛋白溶酶和纤维蛋白溶酶原激活剂的混合物。按干燥品计算,每1mg效价不得少于10单位。其比活力为每1mg蛋白不得少于30单位。 1.6 性状 淡黄色至灰黄色粉末,味腥,极易引湿。在水中易溶。 1.7 鉴别 (1)取本品10mg,溶于1ml生理盐水中。用6号针头取动物血并小心加一滴于试管底部。30分钟后,将上述药液倒入试管中,在室温下轻轻摇动,60分钟,血块应溶解。以生理盐水作空白,同法操作,血凝块则不溶解。 (2)取效价测定项下制作的琼脂糖——纤维蛋白平板二块,其中一块在85℃烘箱内加热30分钟,为“加热平板”。取本品10mg,用1ml生理盐水溶化,在二块平板上分别摘10μl,同时置37℃培育18小时。然后,取出用卡尺测量溶圈垂直两直径,以两直径乘积表示溶圈大小。“加热平板”的溶圈数应比未加热平板的溶圈数减小30%以上。 (3)取本品,加水制成每1ml中含蛋白水解酶1mg的溶液,照分光光度法(中国药典1990年版二部附录24页)测定,在280nm的波长处有最大吸收。 1.8 检查 酸度取本品适量,加水制成每1ml中含1mg的溶液,依法测定(中国药典1990年版二部附录44页)PH值应为6.0~7.0。 溶液的澄清度与颜色取本品,加水制成每1ml中含10mg的溶液,在1分钟内溶液应澄清。另取本品,加水制成每1ml中含1mg的溶液,其颜色与黄色2号标准比色液(中国药典1990年版二部附录57第一法)比较,不得更深。 干燥失重取本品,在60℃减压干燥至恒重,减失重量不得过8%(中国药典1990年版二部附录55页)。 1.9 含量测定 测定方法 用微量注射器分别吸取尿激酶标准溶液10ul滴在蛋白平板上,(各滴三点)。加盖并在37℃培育18小时。取出后用卡尺测量溶圈垂直两直径。以两直径乘积为纵座标,尿激酶标准品单位为横座标,在双对数纸上绘制标推曲线应呈直线。用同样方法测得供试品溶圈垂直两直径乘积(取3点均值),在尿激酶标准曲线图上查得活力单位。计算供试品1mg的效价单位数。 蛋白含量照氮测定法(中国药典1990年版二部附录42页第二法)测定,得到的蛋白氮量与6.25相乘,即得供试品中含有蛋白的重量。计算出每1mg中合蛋白的mg数。 比活力按下式计算比活力 比活力效价单位数/蛋白的mg数 1.10 作用与用途 用于缺血性脑血管病中纤维蛋白原增高及血小板聚集率增高者。 1.11 用法与用量 口服 一次600单位 一日3次。 1.12 注意 1.13 剂量 1.14 标示量 1.15 类别 1.16 制剂 1.17 规格 1.18 贮藏 密封,在阴凉干燥处保存。 1.19 有效期 暂定二年 2 蛋白水解酶说明书 2.1 药品名称 蛋白水解酶 2.2 英文名称 Lumbrukinase 2.3 蛋白水解酶的别名 博洛克;百奥蛋白水解酶胶囊;普恩复;蚓激酶;Bolucke;Lumbrokinasum 2.4 分类 循环系统药物 > 抗血栓药物 > 溶栓剂 2.5 剂型 1.肠溶胶囊剂:200mg(300U); 2.注射剂(粉):5 000U。 2.6 蛋白水解酶的药理作用 1982年日本发现蚯蚓的肠和体液中有尿激酶样蛋白酶。1984年国内从人工饲养的赤子爱胜蚓中分离纯化出纤溶酶,即蛋白水解酶;为酸性蛋白质,分子量为1.6万~4.5万D,能在生理条件下将血液中的纤维蛋白直接降解以及将纤溶酶原激活为纤溶酶,加速血栓的溶解。动物实验表明,它还具有抑制血小板黏附、降解纤维蛋白原、凝血酶原及FⅧ的作用。蛋白水解酶可降低纤维蛋白原含量、缩短优球蛋白溶解时间、降低全血黏度及血浆黏黏度、增加tPA(组织型纤溶酶原激活物)活性、降低纤维蛋白溶血酶原激活物抑制活性、增加纤维蛋白降解产物等。 2.7 蛋白水解酶的药代动力学 用静脉注射125I标记的蛋白水解酶后,体内血药浓度6h后接近于零,瞬时尿排出测定18h后趋于零,即使大剂量在体内停留时间也不会超过24h。表明长期服用不会在体内蓄积。蛋白水解酶口服易吸收,服药后40~80min即可发挥药理作用,其半衰期为1.5~2.5h。 2.8 蛋白水解酶的适应证 用于血栓性疾病,尤其是伴纤维蛋白原增高及血小板聚集率增高的患者。用于缺血性心脑血管疾病,可改善症状、防止病情发展。 2.9 蛋白水解酶的禁忌证 (尚不明确) 2.10 注意事项 1.有出血倾向者。 2.蛋白水解酶宜在饭前0.5h服用。 2.11 蛋白水解酶的不良反应 不良反应较少,可出现皮肤瘙痒、皮疹、恶心、腹泻等。 2.12 蛋白水解酶的用法用量 1.作为治疗,每次2粒,每天3次给药,3~4周为1个疗程,可连服数疗程至症状好转;作为预防,则一年春秋两季各服1个疗程。 2.静脉滴注:每次2 500~5 000U,每天1次。 2.13 药物相互作用 (尚不明确) 2.14 专家点评

什么蛋白水解酶可以特异性水解多肽链

什么蛋白水解酶可以特异性水解多肽链水解酶是催化水解反应的一类酶的总称(如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶),也可以说它们是一类特殊的转移酶,用水作为被转移基团的受体.蛋白酶是催化蛋白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为:丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号:EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号:EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号:EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号:EC 3.4.23.-)等.

蛋白水解酶属于??

蛋白水解酶(protease,proteinase)催化多肽或蛋白质水解的酶的统称,简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中,种类繁多,在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白质中间部分的肽键,后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。

蛋白水解酶使几级结构被破坏

蛋白水解酶介绍 蛋白水解酶是一种能够水解蛋白质分子的酶类物质,其作用是将蛋白质分子分解为更小的多肽和氨基酸。这种酶常常存在于生物体内,也可以通过工业方式制备得到。目前已经有很多种蛋白水解酶得到了广泛应用,例如在食品工业、医药工业和化妆品工业等领域。蛋白水解酶对蛋白质结构的影响 蛋白水解酶能够将蛋白质分子分解为更小的多肽和氨基酸,这意味着它会对蛋白质的结构造成破坏。具体来说,蛋白水解酶主要破坏蛋白质的三级和四级结构,也会影响其二级结构。在水解的过程中,蛋白质分子会被剪断成数个小的多肽链和氨基酸,在这个过程中,其三级结构会被打乱,四级结构也会受到影响。蛋白水解酶的应用 蛋白水解酶在许多领域都有着广泛的应用。其中,最为明显的是在食品工业中的应用。一些高蛋白食品(例如大豆蛋白)可以通过蛋白水解酶水解后转化为更易于消化吸收的多肽和氨基酸,提高其营养价值。同时,在医药领域,蛋白水解酶也被用来制备一些治疗消化系统疾病和肝肾疾病的药物。此外,蛋白水解酶还被广泛应用于化妆品领域,可以制备一些去角质、增强皮肤弹性和保湿等功效的化妆品。如何减少蛋白水解酶对蛋白质结构的破坏 虽然蛋白水解酶有着广泛的应用,但是其对蛋白质结构的破坏也是不可忽视的。如果需要保持蛋白质分子的完整性,就需要采取一系列措施来尽可能减少蛋白水解酶造成的破坏。其中,最为重要的就是控制水解条件,例如控制水解时间、水解温度和酶的浓度等。此外,也可以采用一些抑制蛋白水解酶的方法,例如添加一些蛋白酶抑制剂,或者采用超过酶的逆反应来将被水解的多肽和氨基酸重新组装成完整的蛋白质分子。综上所述,蛋白水解酶虽然能够在食品工业、医药工业和化妆品工业等领域发挥重要作用,但是也需要采取一定的措施来控制其对蛋白质分子的结构造成的破坏。只有通过科学合理的方式使用蛋白水解酶,才能最大限度地发挥其作用,同时减少其对蛋白质分子的损害。

蛋白水解酶分内切酶和外切酶2种,外切酶专门作用于肽链末端的肽键,内切酶则作用于肽链内部特定区域,若

A、由题意知,蛋白质外切酶专门作用于肽链末端的肽键,四十九肽用蛋白外切酶处理会得到49个氨基酸,A正确;B、分析图题图可知,四十九肽用酶1处理得到短肽A、B、C,比四十九肽的氧原子数少1个,N原子数减少3个,B正确;C、分析可知,酶1和酶2均作用于肽链内部特定区域,属于蛋白内切酶,C正确;D、由题意知,蛋白酶2作用于赖氨酸(C6H14N2O2)氨基端的肽键,因此该酶的作用位点是赖氨酸氨基端的肽键,不能作用于羧基端肽键,所以该四十九肽中除了第22、49号位为赖氨酸外,其他位置可能含有赖氨酸,D错误.故选:D.