整合素

首先整合素αvβ3就是整联蛋白，是一种跨膜的异质二聚体，它由两个非共价结合的跨膜亚基，即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个露出脂双分子层约20nm的头部，头部可同细胞外基质蛋白结合， 细胞内的尾部则与肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基，α和β链都是糖基化的， 并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子， 如Ca2+ 、Mg2+ 等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。　　整合素αvβ3的表达与以下因素有关：　　整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用, 将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体, 这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。　　整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体,如纤粘连蛋白或层粘连蛋白结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化,构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域的末端同相邻蛋白的相互作用,如同粘着斑激酶(FAK)作用, 其结果,FAK会引起一些蛋白质的磷酸化，引起信号放大的级联反应。在某些情况下,这种反应会启动一些基因的表达。

　　首先整合素αvβ3就是整联蛋白，是一种跨膜的异质二聚体，它由两个非共价结合的跨膜亚基，即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个露出脂双分子层约20nm的头部，头部可同细胞外基质蛋白结合， 细胞内的尾部则与肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基，α和β链都是糖基化的， 并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子， 如Ca2+ 、Mg2+ 等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。　　整合素αvβ3的表达与以下因素有关：　　整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用, 将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体, 这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。　　整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体,如纤粘连蛋白或层粘连蛋白结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化,构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域的末端同相邻蛋白的相互作用,如同粘着斑激酶(FAK)作用, 其结果,FAK会引起一些蛋白质的磷酸化，引起信号放大的级联反应。在某些情况下,这种反应会启动一些基因的表达。

整合素（英语：Integrin，又译为整联蛋白）是一种介导细胞和其外环境（如细胞外基质，ECM）之间的连接的跨膜受体。在信号转导中，整合素将ECM的化学成分与力学状态等有关信息传入细胞。 因此，整合素除了穿过膜的机械作用，也参与了细胞讯息、细胞周期之调节、细胞型态以及细胞的运动。通常，受体的作用是将外环境的变化通知细胞并引起细胞反应。但整合素不仅介导由外到内的信号，也介导由内到外的细胞信号。因此整合素不但将ECM的信息传递给细胞，也将细胞的状态表达给外界，从而可以迅速和灵活地响应环境中的变化，比如血液的凝固作用。

WB样品都要煮沸，WB比较的是蛋白表达量的差异，都是没有活性的。高保真生物技术有限公司~实验整体外包服务上~

【答案】：B阿司匹林可抑制环氧合酶，抑制内源性前列腺素的合成，不能对胃肠黏膜产生保护作用。磷酸二酯酶抑制剂可通过激活血小板环磷腺苷或抑制磷酸二酯酶对cAMP的降解作用，使cAMP浓度增高，发挥抑制血小板第一相和第二相聚集。

A、整合素是细胞表面的跨膜糖蛋白，糖蛋白具有识别作用，A正确；B、整合素本质是糖蛋白质，由蛋白质和多糖组成，其中蛋白质可与双缩脲试剂反应生成紫色，B正确；C、由于有两条链，所以肽键数为m-2，C错误；D、蛋白质合成过程包括转录和翻译两个过程，转录的模板是DNA，翻译过程需要RNA参与，D正确．故选：C．

分子伴侣是细胞中一大类蛋白质, 是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。 整合素（integrin）大多为亲异性细胞粘附分子，其作用依赖于Ca2＋。介导细胞与细胞间的相互作用及细胞与细胞外基质间的相互作用几乎所有动植物细胞均表达整合素。 着丝粒(centromere)： 染色体中连接两个染色单体, 并将染色单体分为两臂: 短臂(p)和长臂(q)的部位。由于此部位的染色质较细、内缢, 又叫主缢痕(primary constriction)。此处DNA具高度重复, 碱性染料染色较深。 通常将通过细胞分裂产生的新细胞的生长开始到下一次细胞分裂形成子细胞结束为止所经历的过程称为细胞周期。 连接小体（核小体？）：核小体由DNA和组蛋白(histone)构成，是染色质（染色体）的基本结构单位。由4种组蛋白H2A、H2B、H3和H4， 每一种组蛋白各二个分子，形成一个组蛋白八聚体，约200 bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结构外面，形成了一个核小体。

Cilengitide是一种有效的 integrin（整合素） 抑制剂，作用于αvβ3受体和αvβ5受体， IC50 分别为4.1 nM和79 nM，比作用于gpIIbIIIa选择性高10倍左右。Phase 2。 整合素竞争结合实验 固定化重组可溶性的整合素，同时加入在Tris 缓冲生理盐水(TBS++) (0.1% (w/v) BSA, 150 mM NaCl, 1 mM CaCl 2 , 1 mM MgCl 2 10 μM MnCl 2 , 20 mM Tris-HCl; pH 7.4)中连续稀释的肽，及生物素化的Vitronectin（1μg/mL）。在37°C下温育3小时后，使用Tris 缓冲生理盐水洗涤，通过与抗生物素的碱性磷酸酶联合的抗体温育，再经对硝基苯基磷酸酶底物显影，测定结合的配体。加入NaOH终止反应，在405 nm处读取彩色信号强度。 补充： 参考资料： http://www.selleck.cn/products/cilengitide-emd-121974-nsc-707544.html

异二聚体非共价键。纤连蛋白上有与细胞外基质其他成分，以及细胞表面成分（包括整合素）的结合位点，连接点是由异二聚体非共价键，整合素是跨膜蛋白，与纤连蛋白，含RGD序列的蛋白和细胞外基质蛋白等有结合位点。

整合素家族最初是因此类黏附分子主要介导细胞与细胞外基质的黏附，使细胞得以附着而形成整体而得名。1.基本结构：整合素家族的成员都是由α、β两条链经非共价键连接而成的异源二聚体。2.整合素家族的组成：整合素家族中至少有17种α亚单位和8种β亚单位。3.整合素分子的分布：整合素附着在体内分布十分广泛，一种整合素可分布于多种细胞，同一种细胞也往往有多种整合素的表达。

分子伴侣 1987 年 Lasky首先提出了分子伴侣（molecular chaperones）的概念。他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素（ nucleoplasmin ）称为分子伴侣。根据 Ellis 的定义，这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。1987年，Ikemura发现枯草杆菌素（subtilisin）的折叠需要前肽（propeptide）的帮助。这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣（intramolecular chaperones）。分子伴侣主要分为： 伴侣素家族（chaperonin, Cpn） Cpn 家族是具有独特的双层 7-9 元环状结构的寡聚蛋白，它们以依赖 ATP 的方式促进体内正常和应急条件下的蛋白质折叠。 Cpns 又分为两组： GroEL(Hsp60) 家族和 TriC 家族。 GroEL 型的 Cpns 存在于真细菌、线粒体和叶绿体中，由双层 7 个亚基组成的圆环组成，每个亚基分子量约为 60Ku 。它们在体内与一种辅助因子，如 E. coli 中的 GroES ，协同作用以帮助蛋白折叠。除了叶绿体中的类似物外，这些蛋白是应急反应诱导的。人们对 GroEL 和 GroES 的结构、功能及其作用机制做了十分详尽的研究。 TRiC 型（ TCP-1 环状复合物）存在于古细菌和真核细胞质中，由双层 8 或 9 元环组成，亚基分子量约为 55K ，与小鼠中 TCP-1 尾复合蛋白（ TCP-1 tail complex protein ）有同源性。这种 Cpn 没有类似 GroES 的辅助因子，而且只有古细菌中的成员有应急诱导性； 应激蛋白70 家族(Stress-70 family) 又称为热休克蛋白 70 家族（ Hsp70 family ），是一类分子量约 70Ku 的高度保守的 ATP 酶，广泛地存在于原核和真核细胞中，包括大肠杆菌胞浆中的 DnaK/ DnaJ ，高等生物内质网中的 Bip 、 Hsc1 、 Hsc 2 、 Hsc 4 或 hsc70 ，胞浆中的 Hsp70 、 Hsp68 和 Ssal4p ，线粒体中的 Ssclp 、 Hsp70 等。在细胞应急和非应急条件下的蛋白质代谢，如蛋白质的从头折叠（ de novo protein folding) 、跨膜运输、错误折叠多肽的降解及其调控过程中有重要的作用。在体内， Hsp70 家族成员的主要功能是以 ATP 依赖的方式结合未折叠多肽链的疏水区以稳定蛋白质的未折叠状态，再通过有控制的释放帮助其折叠； 应激蛋白90 家族(Stress-90 family) 即热休克蛋白 90 家族，分子量在 90Ku 左右，包括大肠杆菌胞浆中的 HtpG ，酵母胞浆中的 Hsp83 与 Hsc83 ，果蝇胞浆中的 Hsp83 ，以及哺乳类胞浆中的 Hsp90 与内质网中的 Grp94 （ Erp90 或内质网素 endoplasmin ）等。 Hsp 90 可以与胞浆中的类固醇激素受体结合，封闭受体的 DNA 结合域，阻碍其对基因转录调控区的激活作用，使之保持在天然的非活性状态，但 hsp90 的结合也使受体保持着对激素配体的高亲和力。 hsp90 还与 Ras 信号途径中许多信号分子的折叠与组装密切相关，主要是 hsp90 的结合与解离，介导了这些分子在非活性形式与活性形式间的转化。如转化型酪氨酸激酶 pp60v-src 或在一定条件下，从 hsp90 等与之形成的复合物中释放，才能转位至胞膜，行使激酶的活性功能。 Casein(CKII) 和 el/f-2a 是两种丝氨酸 / 苏氨酸蛋白激酶，其中 Casein(CKII) 与细胞生长和细胞周期有关， el/f-2a 激酶则调节蛋白质合成，两者均可与 hsp90 及其他分子伴侣形成复合物。除 hsp90 以外，其他分子伴侣如 hsp70, PPIs 等都影响了受体分子的激活过程； 此外，其他的分子伴侣还有核质素、T 受体结合蛋白 (TRAP) 、大肠杆菌的 SecB 和触发因子（ trigger factor ）及 PapD 、噬菌体编码的支架蛋白（ scaffolding proteins ）等。 分子伴侣不仅与胞内蛋白的折叠与组装密切相关，影响到蛋白质的转运、定位或分泌；而且与信号转导中的信号分子的活性状态与活性行为相关连，具有重要的生理意义。 整合素 整合素（integrin）大多为亲异性细胞粘附分子，其作用依赖于Ca2＋。介导细胞与细胞间的相互作用及细胞与细胞外基质间的相互作用（图11-20）。几乎所有动植物细胞均表达整合素。 整合素是由α （120~185kD）和β（90~110kD）两个亚单位形成的异二聚体。迄今已发现16种α亚单位和9种β亚单位。它们按不同的组合构成20余种整合素。 α亚单位的N端有结合二价阳离子的结构域，胞质区近膜处都有一个非常保守的KXGFFKR序列，与整合素活性的调节有关。 含β1亚单位的整合素主要介导细胞与细胞外基质成分之间的粘附。含β2亚单位的整合素主要存在于各种白细胞表面，介导细胞间的相互作用。β3亚单位的整合素主要存在于血小板表面，介导血小板的聚集，并参与血栓形成。除β4可与肌动蛋白及其相关蛋白质结合，α6β4整合素以层粘连蛋白为配体，参与形成半桥粒。 着丝粒 着丝粒(centromere)是真核生物细胞在进行有丝分裂(mitosis)和减数分裂(meiosis)时，染色体分离的一种“装置”。着丝粒是染色体分离的一种装置，也是姐妹染色单体在分开前相互联结的位置，在染色体的形态上表现为一个缢痕(constriction)。着丝粒位于异染色质区内，这里富集了卫星DNA，也就是短的DNA串联重复序列。此外，在缢痕区内有一个直径或长度为400 nm左右的很致密的颗粒状结构，这称为动粒(kinetochore)的结构直接与牵动染色体向两极移动的纤丝蛋白相连结。 染色体着丝粒(centromere)的主要作用是使复制的染色体在有丝分裂和减数分裂中可均等地分配到子细胞中。在很多高等真核生物中，着丝粒看起来像是在染色体一个点上的浓缩区域，这个区域包含着丝点 (希腊语 kínesis 运动; chóros 部位),又称主缢痕。此是细胞分裂时纺锤丝附着之处。在大部分真核生物中每个纺锤丝附着在不同的着丝粒上。如啤酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)附着在每个着丝粒上仅一条纺锤丝。广义上说着丝粒也常指着丝点﹐然而狭义上的着丝点是将染色体和纺锤丝微管相结合的蛋白质复合体。 若着丝粒丢失了，那么染色体就失去了附着到纺锤丝上的能力，细胞分裂时染色体就会随机地进入子细胞。然而有着丝粒的染色体也会出现这种异常分配，那就是复制后的两个染色体拷贝并不总是正确地分离进入子细胞。在此过程中发生错误的概率通常是很低的。若发生错误会引起染色体数目的改变。如在酵母中分配发生错误的概率低于十万分之一。 目前正在研究着丝粒结合蛋白以及其它的一些因素。一个主要的问题是解决纺锤丝附着到着丝粒的具体机制。 着丝点是高中生物学教科书常用的染色体基本结构名称。本套教科书在第1册有丝分裂和减数分裂有关细胞分裂中均用“着丝点”，而在第2册染色体组型分析中对染色体分类却用“着丝粒”。许多学生疑问“着丝点和着丝粒有什么区别？是不是同一结构？” 经查，着丝点为Kinetochore，着丝粒为Centromere，在许多文献资料中使用不一。例如，在《细胞生物学》（1987年，高等教育出版社）中二者均有使用，刘祖洞和江绍慧的《遗传学》（1987年，高等教育出版社）中只用“着丝粒”，中央农业广播电视学校教材《植物及植物生理》（修订执笔人孟繁静等，1989年，农业出版社）中只用“着丝点”。近来在电镜下观察发现的资料表明，着丝粒（染色体的主缢痕primary constriction）为染色质的结构，将染色体分成二臂，在细胞分裂前期和中期，把两个姐妹染色单体连在一起，到后期两个染色单体的着丝粒分开。着丝粒两侧各有一个由蛋白质构成的3层盘状特化结构，为非染色体性质物质的附加物，称为着丝点，在染色质（染色体）被碱性染料染色时，着丝点部分染色很浅或根本不染色，由于着丝点部位几乎把着丝粒覆盖，所以，染色后观察染色体的外形，在着丝点部位几乎看不到着色。着丝点与染色体的移动有关，在细胞分裂（包括有丝分裂和减数分裂）的前、中、后期，纺锤体的纺锤丝（或星射线）微管就附着在着丝点上，并牵引染色体移动，意即纺锤体的纺锤丝（或星射丝）直接附着在着丝点上而不是附着在染色体着丝粒上，没有着丝点，染色体不能由纺锤丝牵引移动。因此，着丝点和着丝粒并非同一结构，它们的功能也不同，但它们的位置关系是固定的，有时用着丝点或着丝粒泛指它们所在的染色体主缢痕位置是可以理解的。满意请采纳

首先整合素αvβ3就是整联蛋白，是一种跨膜的异质二聚体，它由两个非共价结合的跨膜亚基，即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个露出脂双分子层约20nm的头部，头部可同细胞外基质蛋白结合，细胞内的尾部则与肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基，α和β链都是糖基化的，并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子，如Ca2+、Mg2+等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。　　整合素αvβ3的表达与以下因素有关：　　整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用,将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体,这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。　　整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体,如纤粘连蛋白或层粘连蛋白结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化,构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域的末端同相邻蛋白的相互作用,如同粘着斑激酶(FAK)作用,其结果,FAK会引起一些蛋白质的磷酸化，引起信号放大的级联反应。在某些情况下,这种反应会启动一些基因的表达。

整合素是由α （120~185kD）和β（90~110kD）两个亚单位形成的异二聚体。迄今已发现18种α亚单位和9种β亚单位。它们按不同的组合构成20余种整合素。α亚单位的N端有结合二价阳离子的结构域，胞质区近膜处都有一个非常保守的KXGFFKR序列，与整合素活性的调节有关。含β1亚单位的整合素主要介导细胞与细胞外基质成分之间的粘附。含β2亚单位的整合素主要存在于各种白细胞表面，介导细胞间的相互作用。β3亚单位的整合素主要存在于血小板表面，介导血小板的聚集，并参与血栓形成。除β4可与肌动蛋白及其相关蛋白质结合，α6β4整合素以层粘连蛋白为配体，参与形成半桥粒。整合素为细胞黏附分子家族的重要成员之一，主要介导细胞与细胞、细胞与细胞外基质（ECM）之间的相互黏附，并介导细胞与 ECM 之间的双向信号传导。αvβ3可以表达于多种细胞类型，并与多细胞活动过程中的多种配体结合，参与肿瘤的血管生成，侵袭转移、炎症、伤口愈合和凝血等生理和病理过程。整合素在多种肿瘤表面和新生血管内皮细胞中有高表达，对肿瘤血管生成起着重要作用，其中αvβ3的作用尤为重要。因此，整合素αvβ3成为许多抗肿瘤血管生成药物的靶点。含精—甘—天冬序列的多肽（Arg-Gly-Asp，RGD）可为整合素αvβ3受体识别，放射性核素标记的含 RGD 序列的多肽作为肿瘤血管生成的显像剂和治疗药物的研究成为核医学的研究热点之一。RGD多肽还能抑制破骨细胞之间、破骨细胞与基质之间的黏附，阻止破骨细胞的增殖、迁移、分化，从而促进骨组织的再生。史嘉玮等发现，经GRGDSPC肽(包含RGD序列)固定的DCV(去细胞瓣，被认为是一种较理想的组织工程心脏瓣膜天然源性支架)黏附细胞增加，且随着时间延长，黏附效应递增。细胞黏附性能一定程度上对肽浓度有依赖性。

整合素（英语：Integrin，又译为整联蛋白）是一种介导细胞和其外环境（如细胞外基质，ECM）之间的连接的跨膜受体。在信号转导中，整合素将ECM的化学成分与力学状态等有关信息传入细胞。 因此，整合素除了穿过膜的机械作用，也参与了细胞讯息、细胞周期之调节、细胞型态以及细胞的运动。通常，受体的作用是将外环境的变化通知细胞并引起细胞反应。但整合素不仅介导由外到内的信号，也介导由内到外的细胞信号。因此整合素不但将ECM的信息传递给细胞，也将细胞的状态表达给外界，从而可以迅速和灵活地响应环境中的变化，比如血液的凝固作用。