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高蛋白食物摄取过多会有什么副作用

2023-07-02 10:49:49
TAG: 食物
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再也不做站长了

饲料中蛋白质超过动物的需要,不仅造成浪费,而且多余的氨基酸在肝脏中被转化成尿素经由肾脏随尿排出体外,加重肝肾负担,严重时引起肝肾病变,夏季还会加剧热应激。

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蛋白质是生命活动的物质基础,具有构成机体组织、调节生理功能和供给热能的作用。食物蛋白质缺乏可导致营养不良,对此人们认识比较清楚。然而,过多摄食蛋白质对机体也同样有害,许多人对此还认识不足,尚未引起足够的重视,有人甚至主张蛋白质宁多勿少。 蛋白质可来自动物性食品,也可来自植物性食品,如摄入过多,蛋白质的代谢产物如尿素、肌酐、尿酸等增加,肾脏排泄时会增加负担,同时也可使钙的排出增加,长此下去会引起肾脏损害或引起骨质疏松症。同时过多食用动物性食品,可随着蛋白质摄入大量脂肪,尤其是饱和脂肪酸和胆固醇进入机体,能增加患高脂血症、冠心病的危险。还有报告指出,过量摄食蛋白质会诱发乳腺癌、直肠癌、肾癌等。为此,美国国家科学院在1982年专门发表了一项声明,告诫人们不要过多食入蛋白质。

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定义及概述

组成蛋白质的基本单位是氨基酸,氨基酸通过脱水缩合形成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。产生蛋白质的细胞器是核糖体。

蛋白质(protein)是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸,吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质,同时新的蛋白质又在不断代谢与分解,时刻处于动态平衡中。因此,食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例,关系到人体蛋白质合成的量,尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿,都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。

蛋白质的组成

蛋白质是由C、H、O、N组成,一般蛋白质可能还会含有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I等。

蛋白质的生理功能

1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。

比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。

2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。

3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。

4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。

5、维持体液的酸碱平衡。

6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。

7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。

8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。

9、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能:味觉、视觉和记忆。

10、胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3,生成结缔组织,构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等,决定了皮肤的弹性,保护大脑(在大脑脑细胞中,很大一部分是胶原细胞,并且形成血脑屏障保护大脑)

11、提供热能。

蛋白质和健康

蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。

球状蛋白质(三级结构)人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。

在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。

蛋白质缺乏:成年人:肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血,严重者将产生水肿。未成年人:生长发育停滞、贫血、智力发育差,视觉差。蛋白质过量:蛋白质在体内不能贮存,多了肌体无法吸收,过量摄入蛋白质,将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。

蛋白质的作用

蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。

食物中的蛋白质

含蛋白质多的食物包括:牲畜的奶,如牛奶、羊奶、马奶等;畜肉,如牛、羊、猪、狗肉等;禽肉,如鸡、鸭、鹅、鹌鹑、鸵鸟等;蛋类,如鸡蛋、鸭蛋、鹌鹑 蛋等及鱼、虾、蟹等;还有大豆类,包括黄豆、大青豆和黑豆等,其中以黄豆的营养价值最高,它是婴幼儿食品中优质的蛋白质来源;此外像芝麻、瓜子、核桃、 杏仁、松子等干果类的蛋白质的含量均较高。由于各种食物中氨基酸的含量、所含氨基酸的种类各异,且其他营养素(脂肪、糖、矿物质、维生素等)含量也不相同,因此,给婴儿添加辅食时,以上食品都是可供选择的,还可以根据当地的特产,因地制宜地为小儿提供蛋白质高的食物。

蛋白质食品价格均较昂贵,家长可以利用几种廉价的食物混合在一起,提高蛋白质在身体里 的利用率,例如,单纯食用玉米的生物价值为60%、小麦为67%、黄豆为64%, 若把这三种食物,按比例混合后食用,则蛋白质的利用率可达77%。

生物体内普遍存在的一种主要由 氨基酸 组成的生物大分子。它与 核酸 同为生物体最基本的物质,担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸,在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接,形成肽链。

简史 1820年H.布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸,这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸,以后又陆续发现了其他的氨基酸。到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。1902年E.菲舍尔和F.霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键;1907年E.菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽,从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析,1960 年J.C.肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构 ,这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素,首次实现了蛋白质的人工合成;在1969~1973年期间,先后在2.5埃和1.8埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构,这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。

活性

蛋白质分子在受到外界的一些物理和化学因素的影响后,分子的肽链虽不裂解,但其天然的立体结构遭致改变和破坏,从而导致蛋白质生物活性的丧失和其他的物理、化学性质的变化,这一现象称为蛋白质的变性。早在1931年中国生物化学家吴宪就首次提出了正确的变性作用理论。引起蛋白质变性的主要因素有:①温度。②酸碱度。③有机溶剂。④脲和盐酸胍。这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。⑤去垢剂和芳香环化合物。

蛋白质的变性常伴随有下列现象:①生物活性的丧失。这是蛋白质变性的最主要特征。②化学性质的改变。③物理性质的改变。在变性因素去除以后,变性的蛋白质分子又可重新回复到变性前的天然的构象,这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质的复性有完全复性、基本复性或部分复性。只有少数蛋白质在严重变性以后,能够完全复性。蛋白质变性和复性的研究,对了解体内体外的蛋白质分子的折叠过程十分重要。主要通过蛋白质的变性和复性的研究,肯定了蛋白质折叠的自发性,证实了蛋白质分子的特征三维结构仅仅决定于它的氨基酸序列。活性蛋白质分子在生物体内刚合成时,常常不呈现活性,即不具有这一蛋白质的特定的生物功能。要使蛋白质呈现其生物活性,一个非常普遍的现象是,蛋白质分子的肽链在一些生化过程中必须按特定的方式断裂。蛋白质的激活是生物的一种调控方式,这类现象在各种重要的生命活动中广泛存在。

很多蛋白质由亚基组成,这类蛋白质在完成其生物功能时,在效率和反应速度的调节方面,很大程度上依赖于亚基之间的相互关系。亚基参与蛋白质功能的调节是一个相当普遍的现象,特别在调节酶的催化功能方面。有些酶存在和活性部位不重叠的别构部位,别构部位和别构配体相结合后,引起酶分子立体结构的变化,从而导致活性部位立体结构的改变,这种改变可能增进,也可能钝化酶的催化能力。这样的酶称为别构酶。已知的别构酶在结构上都有两个或两个以上的亚基。

功能

蛋白质在生物体中有多种功能。

催化功能 有催化功能的蛋白质称酶,生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。

运动功能 从最低等的细菌鞭毛运动到高等动物的肌肉收缩都是通过蛋白质实现的。肌肉的松弛与收缩主要是由以肌球蛋白为主要成分的粗丝以及以肌动蛋白为主要成分的细丝相互滑动来完成的。

运输功能 在生命活动过程中,许多小分子及离子的运输是由各种专一的蛋白质来完成的。例如在血液中血浆白蛋白运送小分子、红细胞中的血红蛋白运送氧气和二氧化碳等。

机械支持和保护功能 高等动物的具有机械支持功能的组织如骨、结缔组织以及具有覆盖保护功能的毛发、皮肤、指甲等组织主要是由胶原、角蛋白、弹性蛋白等组成。

免疫和防御功能 生物体为了维持自身的生存,拥有多种类型的防御手段, 其中不少是靠蛋白质来执行的 。 例如抗体即是一类高度专一的蛋白质 , 它能识别和结合侵入生物体的外来物质,如异体蛋白质、病毒和细菌等,取消其有害作用。

调节功能 在维持生物体正常的生命活动中,代谢机能的调节,生长发育和分化的控制,生殖机能的调节以及物种的延续等各种过程中,多肽和蛋白质激素起着极为重要的作用。此外,尚有接受和传递调节信息的蛋白质,如各种激素的受体蛋白等。

发展 蛋白质作为生命活动中起重要作用的生物大分子,与一切揭开生命奥秘的重大研究课题都有密切的关系。蛋白质是人类和其他动物的主要食物成分,高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要标志之一。许多纯的蛋白质制剂也是有效的药物,例如胰岛素、人丙种球蛋白和一些酶制剂等。在临床检验方面,测定有关酶的活力和某些蛋白质的变化可以作为一些疾病临床诊断的指标,例如乳酸脱氢酶同工酶的鉴定可以用作心肌梗塞的指标,甲胎蛋白的升高可以作为早期肝癌病变的指标等。在工业生产上,某些蛋白质是食品工业及轻工业的重要原料,如羊毛和蚕丝都是蛋白质,皮革是经过处理的胶原蛋白。在制革、制药、缫丝等工业部门应用各种酶制剂后 ,可以提高生产效率和产品质量 。蛋白质在农业、畜牧业、水产养殖业方面的重要性,也是显而易见的。

蛋白质可作为一种试剂用于筛选能够促进或抑制本发明蛋白质活性的化合物或其盐。进而,这种化合物或其盐以及抑制本发明蛋白质活性的中和抗体可用作治疗或预防支气管哮喘、慢性阻塞性肺部疾病等的药物。

补充蛋白质须知

蛋白质的蛋白质食物来源可分为植物性蛋白质和动物性蛋白质两大类。植物蛋白质中,谷类含蛋白质10%左右,蛋白质含量不算高,但由于是人们的主食,所以仍然是膳食蛋白质的主要来源。豆类含有丰富的蛋白质,特别是大豆含蛋白质高达36%~40%,氨基酸组成也比较合理,在体内的利用率较高,是植物蛋白质中非常好的蛋白质来源。

蛋类含蛋白质11%~14%,是优质蛋白质的重要来源。奶类(牛奶)一般含蛋白质3.0%~3.5%,是婴幼儿蛋白质的最佳来源。

肉类包括禽、畜和鱼的肌肉。新鲜肌肉含蛋白质15%~22%,肌肉蛋白质营养价值优于植物蛋白质,是人体蛋白质的重要来源。 补充蛋白质须知

如何计算一天的蛋白质需要量

蛋白质的需要量,因健康状态、年龄、体重等各种因素也会有所不同。身材越高大或年龄越小的人,需要的蛋白质越多。

以下数字是不同年龄的人所需蛋白质的指数:

年 龄 1—3 4—6 7—10 11—14 15&18 19以上

指 数 1.80 1.49 1.21 0.99 0.88 0.79

其计算方法为:

先找出自己的年龄段指数;再用此指数乘以自己体重(公斤);所得的答案就是您一天所需要的蛋白质克数。

例如:体重50公斤,年龄33岁,其指数是0.79。

0.79×50=39.5克。这就是一天所需要的蛋白质的量。

平均一天之中蛋白质的需要量最少约是45克,也就是一餐大约15克。注意,早餐必须摄取充分的蛋白质。

蛋白质 - 抗癌作用

蛋白质抗癌作用

用蛋白质作能源是一种浪费,是大材小用帮助癌细胞的蛋白质的结构当癌细胞快速增生时,需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富,但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标,但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。

survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。

为了搞清survivin蛋白到底起什么作用,美国加利福尼亚州的结构生物学家JosephNoel和同事们率先认真观察了它的三维结构。他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上,并测量了X射线的偏转角度,这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。他们得到的结果指出,survivin蛋白形成一种结和,这是其它凋亡抑制物不形成的。这几位研究人员在《自然结构生物学》杂志中报告,survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起,形成了一个被称为二聚物(dimer)的蛋白质对。研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用,那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。

生物化学家GuySalvesen掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇,几乎很难找到不重要的二聚作用区域。两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。食用量摄入的蛋白质有可能会过量。保持健康所需的蛋白质含量因人而异。普通健康成年男性或女性每公斤(2.2磅)体重大约需要0.8克蛋白质。随着年龄的增长,合成新蛋白质的效率会降低,肌肉块(蛋白质组织)也会萎缩,而脂肪含量却保持不变甚至所增加。这就是为什么在老年时期肌肉看似会“变成肥肉”。婴幼儿、青少年、怀孕期间的妇女、伤员和运动员通常每日可能需要摄入更多蛋白质。

[编辑本段]网络语言

在网络语言中,蛋白质代表着 笨蛋、白痴、神经质的意思[慎用 = =]

蛋 :笨蛋

白 :白痴

质 :神经质/弱智

“蛋白质”女孩就是单身的白领物质女孩,她们在大都市人数众多,吸引着眼球。

有人这样形容“蛋白质”女孩的生活:白日天使,夜晚魔鬼。你能有多少种想象,她们就能给你多少种可能。她们挤公共汽车、不断的读书、努力工作、锻炼身体;她们扇男人耳光子、适当逞强、适度撒骄、不刻薄自己,她们泡网、泡吧、泡书、泡音乐、泡男人……

注意!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

一般正常尿液中仅含微量蛋白质,尿液中蛋白质含量超过150mg/24h的,称为蛋白尿。

尿液中正常尿蛋白来自血浆。因肾小球滤过膜有对蛋白质的控制装置,肾小管对蛋白又有选择性重吸收作用,比白蛋白分子量大的大分子蛋白质被限制,比白蛋白的分子量小的蛋白质虽易通过,但这些低分子蛋白质多被肾小管重吸收,因此正常尿蛋白中来自血浆蛋白的以白蛋白为主。

[正常参考值]

定性:阴性。

定量:10-150mg/24h尿。

[临床意义]

1.生理性增多

生理性增多指在无病理改变的基础上,在某种生理状态下出现暂时蛋白尿增多。常见于剧烈运动后(运动性蛋白尿)、体位变化(体位性蛋白尿)、身体突然受冷暖刺激,或人的情绪激动等。因在这些情况下,肾小球内皮细胞收缩或充血,使肾小球通透性增高。这类生理性蛋白定量测定不能过高。

2.病理性增多

病理性蛋白尿,临床常见病有:急性肾小球肾炎、肾病综合征、肾盂肾炎、慢性肾炎、高血压肾病、苯中毒等。

当然不是所有含有蛋白质的东西都不能吃,注意一下就是

祝您新的一年 都是一个全新的开始,任世事变幻,时光流转幸福、平安、快乐、健康永远伴随你左右!

小菜G的建站之路

人体每天所需的热量有10%~15%来自蛋白质。一般而言,机体不用蛋白质作为产热的来源,只有当人体摄入的热量不足时,机体才动用蛋白质产热。蛋白质摄入量过多,不但是一种浪费,而且对人体有危害。蛋白质在人体内的分解产物较多,其中氨、酮酸及尿素等对人体会产生副作用,不仅增加肝脏负担,还容易引起消化不良,长期以往,影响肝肾功能,造成消瘦及免疫功能低下.所以,正常人如果膳食结构合理,蛋白质、脂肪和碳水化合物的比例适当,膳食蛋白质的质量也较好,就没有必要额外补充蛋白质粉。痛风、肝肾功能衰竭的病人,更要限制蛋白质的摄入。

黑桃花

如果是慢性肾炎或肾功能不全的患者,摄入过多蛋白质是有危险的,肝功能有问题的患者也不能吃过多的肉类蛋白,总之,就算是身体健康的人,吃什么吃得太多都会有不良的影响。

饮食合理搭配,什么都吃一点,但什么都不要过量。

祝您身体健康!

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2023-07-02 07:17:302

别构酶总是寡聚酶吗

  (1) 已知的别构酶都是寡聚酶,含有两个或两个以上亚基。  (2) 具有活性中心和别构中心(调节中心),活性中心负责底物结合和催化,别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。  (3) 多数别构酶不止一个活性中心,活性中心间有同种效应,底物就是调节物:有的别构酶不止一个别构中心,可以接受不同的代谢物的调节。  (4) 别构酶由于同位效应和别构效应,不遵循米式方程,动力学曲线也不是典型的双曲线型,而是S型(同位效应为正协同效应)和压低的近双曲线(同位效应为负协同效应)。
2023-07-02 07:17:392

从生物进化角度解释为什么生命体中存在大量的别构酶?

以下是我找到的看对你有帮助否. 别构酶是酶活性调节的重要方式,灵敏,快速,可逆,所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节,这样可以适应快速变化的环境条件。 王红旗创建的生命智力学暨智因进化论的核心内容是,生命与生命智力同时起源、同步进化,生命智力的实质是使用间接信息达成期望效应。所有的生命都拥有生命智力,不同的生命拥有不 同结构、不同形式和不同层次的生命智力,生物进化的实质是生命智力主导实施的生存方式多样化和生存技术复杂化。地球上的生命具有多种形式、多种层次的生命智力或生命智力系统,它 们主要有DNA生命智力系统、细胞膜生命智力系统、细胞膜网络生命智力系统、神经元细胞生命智力系统、大脑细胞生命智力系统,等等。其中,DNA生命智力系统主要由基因和智因组成,智 因即正在形成过程中的新基因。“我”就是生命智力系统的自觉,“灵魂”属于高级层次的生命智力。 无庸置疑,发现所有的生命都拥有不同层次的生命智力,乃是人类历史上最伟大的发现之一,也是当今最前沿的科学发现,它标志着人类对生命本质的认识有了突破性的进展,同时也意味着 人类大脑思维生命智力开始明确承认生物界还存在着其它多种层次的生命智力。
2023-07-02 07:18:022

比较变构酶(别构酶)和关键酶(限速酶)。

【答案】:变构酶:活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。限速酶:每个代谢途径的流量都受反应速度最慢步骤的限制,这个步骤的酶称为关键酶(限速酶)
2023-07-02 07:18:101

酶的别构调节及其特点

酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用.别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基,而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端,而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition).说明一旦细胞内终产物增多,它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶,及时调整该代谢途径的速度,以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。(regulatory enzyme)
2023-07-02 07:18:221

试从通过同工酶和别构酶的角度说明酶在代谢调节中的生理意义

大多数同工酶由于对底物亲和力不同和受不同因素的调节,常表现不同的生理功能,例如动物肝脏的碱性磷酸酯酶和肝脏的排泄功能有关,而肠粘膜的碱性磷酸酯酶却参与脂肪和钙、磷的吸收。对LDH催化的可逆反应,心肌中富含的LDH1及LDH2在体内倾向于催化乳酸的脱氢,而骨骼肌中丰富的LDH4及LDH5则有利于丙酮酸还原而生成乳酸。天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。 这些例子都说明了别构酶和同工酶在体内代谢中具有重要意义。
2023-07-02 07:18:333

别构酶的脱酶作用是指

调节酶活性。别构梅常,是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶,可以通过自身构象的变化来调节酶活性,别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程,而是呈现S形曲线。
2023-07-02 07:18:401

为什么别构酶的v-s曲线为双曲线

选 D 解析: A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线,而是S形曲线(正协同)或表观双曲线(负协同). B、能改变结合常数,能加快或降低酶促反应速度. C、都依赖于其浓度. D、别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.每个分子中包括两种中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位,可以结合一个以上的底物分子和调节物分子.【《生物化学》王镜岩 第三版】
2023-07-02 07:18:491

请问:别构酶Km值随酶浓度变化而变化.这句话对吗??

错, 调节酶不符合米氏方程,使用Rs表示。
2023-07-02 07:18:561

酶的结合部位 催化部位 别构部位的区别

其实主要就是看字面上的意思就可以。结合部位是和底物接触的部位,主要是固定底物的作用;催化部位是真正通过于底物接触完成催化反应的部位;别构部位通常是指别构酶(需要与一些物质结合后自身发生构象改变才具有活性的酶)通过结合控制自身构象的部位。如果单纯看一级结构的话,三个部位没有什么直接的联系,只有构成有活性蛋白质后才在空间位置上有联系,这种联系取决于酶本身
2023-07-02 07:19:063

别构酶的名词解释生物化学

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学,是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如:这把梳子是化学的。
2023-07-02 07:19:141

别构效应的效应分类

别构效应可分为同促效应和异促效应两类。相同配体(相同的结合部位)引起的反应称为同促效应,例如寡聚体酶或蛋白质(如血红蛋白)各亚基之间的协同作用即是同促效应。同促效应是同一种物质作用于不同亚基的相同部位而发生影响,因此是别构效应。不同配体(不同的结合部位)引起的反应称为异促效应,例如别构酶的别构结合部位和底物结合部位之间的反应即是异促效应。
2023-07-02 07:19:231

酶的别构效应有哪些生理意义

别构效应可以快速的调节酶对地物的亲和性以及反应活性等,远比调节酶的表达或降解来得快.所以别构酶常是代谢途径的节点酶,或信号通路的上游酶等,以便快速感应变化.此外由于这种调节方式的特点,它也常是途径中反馈抑制或放大效应的感应酶。
2023-07-02 07:19:531

别构酶有何特点;非别构酶和别构酶的动力学曲线是什么形状的?

大多数别构酶不符合米氏方程以底物浓度对酶促反应速度做图,若反应速度对底物浓度的变化敏感,正协同,表现为S型曲线;若不敏感则为负协同,表现为双曲线
2023-07-02 07:20:031

别构酶的活性和底物作图呈现什么形状

别构酶的活性和底物作图呈现S型曲线形状(正协同)或表观双曲线形状(负协同)。非别构酶的的活性和底物作图呈现双曲线形状。
2023-07-02 07:20:111

共价调节酶和别构酶的区别

共价调节酶(covalentregulatoryenzyme)是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶
2023-07-02 07:20:211

为什么物质代谢的关键限速酶多为别构酶

限速酶是整个反应过程中速度最慢的那一个步骤,因为一个反应速度的快慢不是取决于速度最快的那个步骤而是取决于速度最慢的那个步骤,所以说,限速酶是反应过程中速度最慢的那个反应。而关键酶一般是一个可调控的酶。某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。
2023-07-02 07:20:321

别构酶能用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定吗

别构酶的相对分子质量是不能用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的。别构酶一般是由亚基组成的。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测出的是亚基的相对分子质量,而不是别构酶的相对分子质量。
2023-07-02 07:20:431

所有的别构酶都是寡聚体吗?

别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的有。别构酶都是寡聚酶。只有三级结构的变化不是别构效应。
2023-07-02 07:20:561

效应物对别构酶的调节

1 是2 乳糖操纵子不是酶,不能套用别构酶的调节方式。应该说乳糖是诱导物,阻遏蛋白是阻遏物。3 这句话不太理解。我觉得别构酶不一定同时具有正调节和负调节。
2023-07-02 07:21:081

为什么齐变模型不能解释别构酶对底物的负协同性

负协同效应是指,当底物与别构酶一个亚基的活性中心结合后,可降低其他亚基的活性中心与这种底物的结合,表现负协同效应。齐变模型是指构成别构酶的4个亚基要么全是R态(松弛态),要么全是T态(紧张态),要变4个一起变。负协同效应中别构酶的第一个亚基与底物结合后(R态),其他亚基都变成了不能与底物结合的形态(T),也就是四个亚基只有一个R,另外三个是T,这样不符合齐变模型四个亚基全R或全T。因此齐变模型不能用来解释负协同效应。
2023-07-02 07:21:192

生物学问题,关于酶

研究酶的动力学曲线时发现存在2种线型,一是双曲线形,符合米氏方程,叫米氏酶。另一类不是双曲线形而是S形的,不符合米氏方程,这就是别构酶,别构酶有如下特点:1是寡聚酶2既有活性中心又有别构中心,通常分别位于不同的亚基上,出现了催化亚基和调节亚基3具有别构效应:别构中心结合了效应物(效应物)后,导致酶的构象发生改变,影响了活性中心对底物的催化作用,核酸组成各种病毒的核心。一种病毒只含有一种类型的核酸, DNA 或 RNA 。核酸可以是单股的,也可能是双股的;可以是线状的,也可以是环状的。大多数病毒粒子中只含有一个核酸分子。少数 RNA 病毒含 2 个或 2 个以上的核酸分子,而且各个分子担负着不同的遗传功能,它们一起构成病毒的基因组。
2023-07-02 07:21:281

已糖激酶的别构激活剂是

是ADP和AMP。6-磷酸果糖激酶1是糖酵解途径中最重要的一个调节点,它是别构酶,由4个亚基组成,有很多激活剂和抑制剂。高浓度ATP、柠檬酸是此酶的变构抑制剂。ADP、AMP、2,6-二磷酸果糖(Fructose2,6bisphosphate,F-2,6-BP)是此酶的变构激活剂。2,6-二磷酸果糖尽管和1,6二磷酸果糖结构相似,但F-2,6-BP不是6-磷酸果糖激酶1的产物,而是6-磷酸果糖激酶1最强烈的激活剂、最重要的调节因素。
2023-07-02 07:21:512

变构酶的特点

变构酶的特点:1、由两个或两个以上的偶数亚基组成的寡聚酶;2、催化亚基和调节亚基可位于同一亚基上。
2023-07-02 07:22:002

柠檬酸和糖酵解使酶发生改变属于别构调节?

骨骼肌中的己糖激酶的Km相对较小,在血糖达到一定浓度后,活性就能达到最高,它是一种别构酶,其活性受到自身反应产物6-磷酸葡萄糖的抑制。肝内的葡萄糖激酶的直接调节因素是血糖浓度,医学教育|网搜集整理由于葡萄糖激酶Km相对较大,在餐后、血糖浓度很高时,过量的葡萄糖运输到肝内,肝内的葡萄糖激酶激活;葡萄糖激酶也是别构酶,活性受到6-磷酸果糖的抑制,而不受6-磷酸葡萄糖的抑制,这样可保证肝糖原顺利合成。(二)6-磷酸果糖激酶1的别构调节6-磷酸果糖激酶1是糖酵解途径中最重要的一个调节点,它是别构酶,由4个亚基组成,有很多激活剂和抑制剂。高浓度ATP、柠檬酸是此酶的变构抑制剂。ADP、AMP、2,6-二磷酸果糖(Fructose2,6bisphosphate,F-2,6-BP)是此酶的变构激活剂。2,6-二磷酸果糖尽管和1,6二磷酸果糖结构相似,但F-2,6-BP不是6-磷酸果糖激酶1的产物,而是6-磷酸果糖激酶1最强烈的激活剂、最重要的调节因素。F-2,6-BP的生成是以6-磷酸果糖为底物在6-磷酸果糖激酶2(6-phosphofructokinase2,PFK2)催化下产生。医学|教育|网搜集整理6-磷酸果糖激酶2是双功能酶,包括6-磷酸果糖激酶2与2,6-二磷酸果糖酶2活性,它们同时存在于一条55x103(55kDa)的多肽链中。6-磷酸果糖激酶2的别构激活剂是底物F-6-P,在糖供应充分时,F-6-P激活双功能酶中的6-磷酸果糖激酶2的活性、抑制2,6-二磷酸果糖酶2活性,产生大量F-2,6-BP.相反,在葡萄糖供应不足的情况下,胰高血糖素刺激产生cAMP,激活A激酶,使双功能酶磷酸化后,双功能酶中的6-磷酸果糖激酶2活性抑制而2,6-二磷酸果糖酶2活性激活,减少F-2,6-BP产生。由此可见,在高浓度葡萄糖的情况下,2,6-二磷酸果糖浓度提高,可激活6-磷酸果糖激酶1,促进糖酵解过程进行。F-2,6-BP在参与糖代谢调节中起着重要作用。(三)丙酮酸激酶丙酮酸激酶是糖酵解过程的第二个调节点,1,6-二磷酸果糖是此酶的别构激活剂,而ATP是该酶的别构抑制剂,ATP能降低该酶对底物磷酸烯醇式丙酮酸的亲和力;乙酰辅酶A及游离长链脂肪酸也是该酶抑制剂,它们都是产生ATP的重要物质。
2023-07-02 07:22:081

别构效应的效应通性

研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶,简称ATC酶,催化下列反应:氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸(CTP)的第一步,它受终产物CTP反馈抑制,而被腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)激活。酶反应速度与底物浓度的关系。图中曲线为S型,说明底物有正协同性。加入负效应物CTP,活力降低,S型更明显。加入正效应物,活力升高,S型趋势变小,接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理,如用对羟基汞苯甲酸(PCMB)处理可解聚为两个催化亚基(为三聚体)和 3个调节亚基(为二聚体)。催化亚基仍有催化活力,但不再受效应物影响,调节亚基无催化活力,但仍能结合效应物。更剧烈的处理,如用十二烷基硫酸钠(SDS)处理,则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP,而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称,以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶,以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中,则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶,它受ATP抑制,而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时,也就是细胞内能荷降低时,糖酵解被促进,从而提供较多的能量。 J.莫诺指出别构效应是通过蛋白质的构象变化而实现的。在当时对于酶的构象还缺乏详尽了解,而血红蛋白的精细的空间结构已由M.F.佩鲁茨阐明。血红蛋白是一个别构蛋白质,经过深入研究,现在已能用它的构象变化来阐明别构效应的机制。它的别构效应表现在:①氧结合的正协同性,氧饱和曲线与氧分压的关系呈S型曲线,表明在第1个亚基与O2结合后其他亚基与O2的相继结合越来越容易,第4个亚基的氧结合常数可比第1个的大数百倍。这是因为第1个亚基结合O2后引起血红蛋白分子的构象变化,促使其他亚基与O2结合。O2的释放过程也是如此,第1个O2释放使留下的O2更易释放。②H+浓度升高(pH降低)使血红蛋白与 O2的亲和力变小(玻尔效应),促进O2的释放。③在恒定pH下CO2能降低血红蛋白与O2的亲和力。④人红细胞中含有的2、3二磷酸甘油酸(BPG),也能降低O2的亲和力。⑤血红蛋白与O2的结合也能抑制其与H+,CO2和BPG的结合。根据J.莫诺等提出的别构理论,别构酶处于两种构象状态,即紧张态(T态)和松弛态(R态),T态与底物的亲和力低,R态与底物的亲和力高。X射线衍射分析证明了脱氧血红蛋白Hb和氧合血红蛋白HbO2在构象上的差异。Hb4个亚基(α2β2)之间至少有8对盐桥相联系,紧张态(T态)时O2的结合受到障碍,而在氧结合时这些盐桥被逐步破坏,生成的HbO2结构松散,属于R态,易与O2结合。这就是氧合时协同效应的基??血红蛋白氧合时构象变化的要点如下:血红素中的铁与O2结合时随即进入卟啉环平面内,将邻近的原来倾斜的组氨酸F8拉直,并带动附近肽链的运动,结果导致αβ亚基相对于另一对αβ亚基转动15°角(。如果将 4个亚基标记为α1。α2,β1和β2,则α2β2之间和G沙之间两个接触面较牢固,没有改变,变动最大的是α1β2(或α2β1)之间的接触面,α1β2(α2β1)界面的变动是T态向R态转变的开关(反之亦然)。在T态向R态转变时,盐桥破坏,当O2释放时,又通过该界面的滑动,盐桥重新恢复,R态又能转变成T态。α1β2(α2β1)界面的氨基酸序列是相当保守的,如在这一序列范围内发生突变则对别构效应有较大影响。利用别构理论6T以解释血红蛋白的一系列特殊的性质,例如波尔效成的分子机制是当H+浓度增高时,主要使卜亚基 C-末端的卜146 HiS侧链咪浚基(占波尔效应的40%),α亚基N-末端氨基(占25%),和α122His(占10%)以及其他组氨酸或赖氨酸的质子化,这样加强了盐桥,稳定了T态,O2不易结合。由于在Hb中β-146His受邻近的β-94ASP负电荷的影响更易质子化,而在HbO2中该His远离β-94ASP,质子化倾向降低。所以 H+与Hb的亲和力要比与HbO2的亲和力更强。 CO2效应 CO2与 N-末端的缬氨酸的氨基发生氯甲酰化,形成负电荷,可以稳定T态。BPG效应是由于它有5个负电荷(主要是4个),在Hb中位于两个β-亚基之间的空隙中,由β-亚基提供8个正电荷(N-末端,His2,LyS82和His143各两个)。有利于稳定T态。氧合之后,两个β-亚基距离减少(铁原子距离由39.9埃减到33.4埃)。而将BPG排挤出去。
2023-07-02 07:22:181

举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活,请解释。

【答案】:竞争性抑制剂的特点:①抑制剂以非共价键与酶结合,用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;②抑制剂的结构与底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心;③抑制剂使反应速度降低,Km值增大,但对Vmax并无影响;④增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如,某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤及谷氨酸为原料合成二氢叶酸,并进一步生成四氢叶酸,四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似,是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力,阻碍核酸的生物合成,抑制细菌的繁殖,达到抑菌的作用。
2023-07-02 07:22:341

别构调节剂的变构方式

不同的别构酶,具体变构方式可有所不同。有的别构酶,其催化亚基不必与调节亚基分离,即可呈现活性;而另一些别构酶,其催化亚基须与调节亚基分离,方显活性。  别构酶由一个以上亚基构成,所以是寡聚酶。这种寡聚酶如上述A激酶,由催化亚基与调节亚基组成。催化亚基具有与作用物的结合位点,而调节亚基具有与变构剂非共价结合的特定位点。但个别别构酶,如依赖cGMP的蛋白激酶,其催化部位与调节部位处于同一亚基。不少别构酶的作用物即是其活化的变构剂。例如,乙酰CoA是乙酰CoA羧化酶的活化变构剂。 反之,反应产物或代谢终末阶段产物,常是别构酶的变构抑制剂。例如,6磷酸葡萄糖可变构抑制己糖激酶,葡萄糖可反馈抑制糖原磷酸化酶等。  别构酶所催化的反应,其反应动力学不符合米-曼二氏方程式,低浓度的作用物即对反应速度有很大影响。体内的代谢物(作用物)浓度一般较低,即使如此,其浓度稍有变化,即可能对反应速度产生很大影响。达到最大反应速度一半时的作用物浓度,在别构酶不称为Km,而改称K0.5s 。
2023-07-02 07:22:411

泰医请分别写出PKA,PKC的结构特点,激活方式及其生理功能

(1)PKA是一种由四聚体组成的别构酶,有两个调节亚基和两个催化亚基每个调节亚基上有两个cAMP结合位点,催化亚基具有催化底物蛋白某些丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化的功能。调节亚基与催化亚基结合时,PKA呈无活性状态。当cAMP与调节亚基结合后,催化亚基脱落,游离的催化亚基具有蛋白激酶的活性。PKA通过磷酸化某些酶对代谢进行调节。磷酸化CREB,调节CRE控制的基因转录(2)PKC由一条多肽链组成,含一个催化结构域和一个调节结构域。调节结构域常与催化结构域的活性中心部分贴近或嵌合,一旦PKC的调节结构域与DAG,磷脂酰丝氨酸和Ca2+结合,PKC构象改变暴露出活性中心。PKC磷酸化膜受体,膜蛋白和多种酶对代谢进行调节。能磷酸化反式作用因子,促进立早基因和晚期反应基因的表达,表现为细胞增殖和分化
2023-07-02 07:22:592

有关别构酶的叙述正确的是

有关别构酶的叙述正确的是,酶从一种构象转变为另一种构象时,酶活性发生改变;具有调节亚基和催化亚基;大多数别构酶是寡聚酶。当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶,大多能被代谢最终产物所抑制,对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂,反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程,而是呈现S形曲线。别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
2023-07-02 07:23:541

别构酶和米氏酶有何区别

一、性质不同1、别构酶:别构酶是一种调节酶,具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶:符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶:当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶:在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应;而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶:特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后,可以调节其活性。2、米氏酶:酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源:百度百科-别构酶百度百科-米氏方程
2023-07-02 07:24:153

别构酶和米氏酶有何区别

一、性质不同1、别构酶:别构酶是一种调节酶,具有别构效应的酶称为别构酶。2、米氏酶:符合米氏方程的酶促反应的酶。二、效应不同1、别构酶:当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程。2、米氏酶:在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应;而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应过渡。三、特点不同1、别构酶:特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后,可以调节其活性。2、米氏酶:酶促反应速度受介质pH的影响。参考资料来源:百度百科-别构酶百度百科-米氏方程
2023-07-02 07:24:321

什么叫别构酶?它有何特性和功用

别构酶含义:当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶结构、特征:别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。别构酶作用:别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶,大多能被代谢最终产物所抑制,对代谢调控起重要作用。别构效应使酶的活性增加的物质称为别构调节剂,反之称为别构抑制剂。别构酶酶促反应的初速率与底物浓度的关系不服从米曼氏方程,而是呈现S形曲线。扩展资料:研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶,简称ATC酶,催化下列反应:氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸。这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸(CTP)的第一步,它受终产物CTP反馈抑制,而被腺嘌呤核苷三磷酸(ATP)激活。酶反应速度与底物浓度的关系。曲线为S型,说明底物有正协同性。加入负效应物CTP,活力降低,S型更明显。加入正效应物,活力升高,S型趋势变小,接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。ATC酶经过温和的化学处理,如用对羟基汞苯甲酸(PCMB)处理可解聚为两个催化亚基(为三聚体)和 3个调节亚基(为二聚体)。催化亚基仍有催化活力,但不再受效应物影响,调节亚基无催化活力,但仍能结合效应物。更剧烈的处理,如用十二烷基硫酸钠(SDS)处理,则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP,而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核苷酸合成的速度相称,以满足合成核酸的需要。别构酶在代谢调节中起着重要的作用。在合成代谢中催化第一步反应的酶或分支点的第一个酶往往是别构酶,以避免形成一系列过多的中间体和终产物。在分解代谢途径中,则有一个或几个关键酶为别构酶。如糖酵解途径中的磷酸果糖激酶是一个重要的调节酶,它受ATP抑制,而AMP可逆转 ATP的抑制作用。故当 ATP/AMP比值降低时,也就是细胞内能荷降低时,糖酵解被促进,从而提供较多的能量。参考资料来源:百度百科-别构酶
2023-07-02 07:24:422

别构酶变构机理

别构酶结构   别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基.其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心.两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上.在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基.别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性. 编辑本段化学反应   调节物也称效应物或调节因子.一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物.调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应(allosteric effect ).因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂.不同别构酶其调节物分子也不相同.有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据.别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程.而是呈现S形曲线.S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应(cooperative effect ),当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力.结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变.  天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶.它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制.ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成.当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合.  CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应. 机理: (一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学. E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数:Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]n Hill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys 带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n(Hill系数) (二) MWC模式: Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出,也称齐变模式 1.模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体,由多个相同原体构成.原体是寡聚蛋白最小的功能单位,它们在别构蛋白中占有相等的地理位置.寡聚蛋白至少有一个对称轴. ② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点. ③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象.这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态. ④ 蛋白亚基都只能取相同的构象,无杂合体.亚基齐步转变 ⑤ 亚基的构象可变,但蛋白分子的对称性不变. ⑥ 无论多少配体结合到酶上,配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等, 分别以KR和KT表示. (三) KNF模式 Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出 1.模式要点: ① 对聚合体酶来说,每个亚基可有R和T两种状 态,但在无底物和效应剂存在时只有T态. ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起,构象的改变是序变过程,存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化,使其他配基的亲和力增加或减小. 激活剂与酶结合后,不影响酶继续结合底物; 而抑制剂结合到酶分子上之后,使酶的构象发生改变,不再与底物结合——解释异种协同效应 (四) EIG模式: 也称为总模式(general scheme),是1967年由Eigen提出的. 要点: ① 酶无论是否结合配体,亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合
2023-07-02 07:24:551

别构酶变构机理

别构酶结构  别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。编辑本段化学反应  调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应(allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应(cooperative effect ), 当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变。   天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。   CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。机理:(一) Hill模式: 把研究血红蛋白动力学应用到别构动力学。 E + nS k1 ESn k2 E + P k -1 总的解离常数Ks"= [E][S]n [E0]=[E] + [ESn] [ESn] 饱和分数: Ys = 酶所结合的底物分子数 酶上底物结合位点数 Ys= n [ESn] = [S]n n [E0] Ks′+ [S]nHill方程 : Log( Ys ) =nLog[S] - LogKs′ ① 1 - Ys Log( Ys ) ~ Log[S] 作图 1-Ys V=k2 [ESn] Vm=k2 [E0] V/Vm = [ESn] / [E0] = Ys带入①中得: Log( V ) = nLog[S] – LogKs" ② Vm - V 作图直线的斜率为n(Hill系数)(二) MWC模式: Monod-Wyman-Changeux :于1965年提出,也称齐变模式1. 模式要点: ① 别构蛋白是一种寡聚体,由多个相同原体构成。原体是寡聚蛋白最小的功能单位,它们在别构蛋白中占有相等的地理位置。寡聚蛋白至少有一个对称轴。② 每个亚基对同一种配体只有一个结合位点。③ 蛋白亚基可具有R型和T型两种构象。这两种构象在无底物和效应剂存在时处于平衡状态。④ 蛋白亚基都只能取相同的构象,无杂合体。亚基齐步转变⑤ 亚基的构象可变,但蛋白分子的对称性不变。⑥ 无论多少配体结合到酶上,配体与R态 和T态酶的内在解离常数都相等, 分别以KR和KT表示。(三) KNF模式Koshland-Nemethy-Filmer 于1966年提出1. 模式要点: ① 对聚合体酶来说,每个亚基可有R和T两种状 态,但在无底物和效应剂存在时只有T态。 ②亚基的构象改变可由于且只能由于配基和底物的结合引起,构象的改变是序变过程,存在杂合体 ③ 酶构象的改变只影响相邻亚基的变化,使其他配基的亲和力增加或减小。激活剂与酶结合后,不影响酶继续结合底物; 而抑制剂结合到酶分子上之后,使酶的构象发生改变,不再与底物结合——解释异种协同效应(四) EIG模式:也称为总模式(general scheme),是1967年由Eigen提出的。 要点:① 酶无论是否结合配体,亚基的构象都能发生变化 ② 在同种酶分子中不同的构象的杂合体都能依次与 底物结合
2023-07-02 07:25:041

什么是别构酶

别构酶定义:活性受别构调节物调控的酶。http://baike.baidu.com/view/82047.htm
2023-07-02 07:25:121

别构抑制剂是什么意思?

使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。参考资料:别构酶 别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶,酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点(catalytic site)外;还有别构位点(allosteric site).后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置,当它与别构剂结合时,酶的分子构象就会发生轻微变化,影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator),反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用.别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基,而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端,而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition).说明一旦细胞内终产物增多,它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶,及时调整该代谢途径的速度,以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。(regulatory enzyme)
2023-07-02 07:25:211

别构酶与底物、效应物及反应动力学之间的关系,下面描述正确的是()

别构酶与底物、效应物及反应动力学之间的关系,下面描述正确的是() A.正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动,趋向于双曲线B.效应物结合在活性中心以外的特殊部位。C.活性中心是底物结合部位。D.别构酶的反应动力学不遵循米氏方程E.负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形F.底物结合在活性中心的催化基团上G.效应物结合在活性中心以外的任何部位H、效应物结合在酶的活性中心正确答案:正效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线向左移动,趋向于双曲线;效应物结合在活性中心以外的特殊部位。;活性中心是底物结合部位。;别构酶的反应动力学不遵循米氏方程;负效应物的结合使别构酶的酶反应动力学曲线更加“S”形
2023-07-02 07:25:271

具有协同效应的酶都是寡聚酶吗

目前已知具有协同效应的酶是寡聚酶。(1) 已知的别构酶都是寡聚酶,含有两个或两个以上亚基。(2) 具有活性中心和别构中心(调节中心),活性中心负责底物结合和催化,别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。(3) 多数别构酶不止一个活性中心,活性中心间有同种效应,底物就是调节物:有的别构酶不止一个别构中心,可以接受不同的代谢物的调节。(4) 别构酶由于同位效应和别构效应,不遵循米式方程,动力学曲线也不是典型的双曲线型,而是S型(同位效应为正协同效应)和压低的近双曲线(同位效应为负协同效应)。
2023-07-02 07:25:462

变构酶的知识

变构酶和别构酶是同义词,已合并。结构构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上,也可能位于不同亚基上。在后一种情况中,存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。化学反应调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后,诱导或稳定住酶分子的某种构象,使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶的反应速度和代谢过程,此效应称为酶的别构效应(allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质,称为正效应物或别构激活剂,反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子,酶分子上有两个以上与底物结合中心,其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。别构酶的反应初速度与底物浓度(V对[S])的关系不服从米氏方程。而是呈现S形曲线。S形曲线表明,酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性,显示协同效应(cooperative effect ), 当底物或效应物一旦与酶结合后,导致酶分子构象的改变,这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化,能导致酶促反应速度极大的改变。  天冬氨酸转氨甲酰酶(Aspartate transcarbamoylase ATCase)是了解最清楚的一个别构酶。它催化嘧啶核苷酸合成途径中的第一个中间物N – 氨甲酰天冬氨酸的合成,ATCase受其代谢途径的终产物CTP 的别构抑制。ATCase 由两个三聚体构成的催化亚基(C3)和三个二聚体构成的调节亚基(r2)组成。当催化亚基和调节亚基混合时能迅速结合。  CTP 的抑制剂的影响、ATP的激活、以及协同结合底物均受四级结构的巨大变化所调节,通过催化亚基和调节亚基之间的相互作用产生别构效应。
2023-07-02 07:25:541

同工酶,异构酶,别构酶,共价调节之间的关系

同工酶是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶异构酶,是催化生成异构体反应的酶之总称当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后,酶分子的构象发生改变,使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响,从而调节酶促反应速度及代谢过程,这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。共价调节酶 是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性
2023-07-02 07:26:021

单选题:有关别构酶的说法,正确的是?

选 D解析:A、别构酶的速度-底物曲线不是双曲线,而是S形曲线(正协同)或表观双曲线(负协同)。B、能改变结合常数,能加快或降低酶促反应速度。C、都依赖于其浓度。D、别构酶多为寡聚酶,含有两个或多个亚基。每个分子中包括两种中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。每个别构酶有一个以上的活性部位和调节部位,可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。【《生物化学》王镜岩 第三版】
2023-07-02 07:26:111