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在一定条件下，细胞外的化学信号能引发细胞的定向移动。这些信号有些时候是底质表面上一些难溶物质，有些时候则是可溶物质。信号分子有很多，可以是肽，代谢产物，细胞壁或是细胞膜的残片，但是作用方式却是一样的，就是与细胞膜表面上的受体结合，启动细胞内信号，完成一系列的反应，去激活或抑制肌动蛋白结合蛋白的活性，最终改变细胞骨架的状态。可溶物质通常不是均匀溶解在溶剂中，而是靠近源的区域浓度高，远离源的区域浓度低，形成所谓的“浓度梯度”。细胞膜上的受体可感受到那些被称为化学趋向吸引物（chemotactic attractant），并且逆着它们的浓度梯度去追根寻源。某些信号分子甚至会影响细胞移行的速度，这些信号分子则被称为化学趋向剂（chemokinetic agent）。细胞这种因化学分子改变自己移动的行为，被称为化学趋向性。例如盘基网柄菌（Dictyostelium discoideum）会逆着cAMP浓度梯度的运动。白血球也会受到一些细菌分泌的三肽化学物质f-Met-Leu-Phe（N-甲酰蛋-亮-苯丙氨酸）吸引而往细菌移动，发挥其免疫功能。而在胚胎发生中的神经嵴细胞则并非靠浓度梯度，而是路标物质识别其去向（请见下文“路标信号”一节）。
但是细胞外基质中也存在着一些蛋白，如硫酸软骨蛋白多糖（chondroitin sulfate proteoglycan）会与神经细胞的粘着蛋白起作用，对细胞迁移形成阻滞。它会抑制脊髓损伤患者神经损伤区域新突触的相连与再生。 微丝是由肌动蛋白（Actin）组成的直径约为7nm纤维结构。肌动蛋白单体（又被称为G-Actin，全称为球状肌动蛋白，Globular Actin，下文简称G肌动蛋白）为球形，其表面上有一ATP结合位点。肌动蛋白单体一个接一个连成一串肌动蛋白链，两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成一股微丝。这种肌动蛋白多聚体又被称为纤维形肌动蛋白（F-Actin，Fibrous Actin）。
微丝能被组装和去组装。当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。而当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。高ATP浓度有利于微丝的组装。所以当将细胞质放入富含ATP的溶液时，细胞质会因为微丝的大量组装迅速凝固成胶。而微丝的两端组装速度并不一样。快的一端（+极）比慢的一端（-极）快上5到10倍。当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到+极组装而-极同时去组装的现象，被命为“踏车”。
微丝的组装和去组装受到细胞质内多种蛋白的调节，这些蛋白能结合到微丝上，影响其组装去组装速度，被称之为微丝结合蛋白（association protein）。
微丝的组装先需要“核化”（nucleation），即几个单体首先聚合，其它单体再与之结合成更大的多聚体。Arp复合体（Arp：Actin related-protein）是一种能与肌动蛋白结合的蛋白，它起到模板的作用，促进肌动蛋白的多聚化。Arp复合体由Arp2，Arp3和其它5种蛋白构成，也写成Arp2/3复合体。
封闭蛋白（end-blocking protein）则是微丝两端的“帽子”。当这种蛋白结合到微丝上时，微丝的组装和去组装就会停止。这对一些长度固定的蛋白来说很重要，如细肌丝。
而前纤维蛋白（Profilin，或译G肌动蛋白结合蛋白）则是促进多聚的，相应地促解聚的蛋白则有丝切蛋白（Cofilin）。纤丝切割蛋白（filament severing protein），如溶胶蛋白（Gelsolin），能将微丝从中间切断。粘着斑蛋白（Vinculin）则能固定微丝到细胞膜上，形成粘着斑。交联蛋白（cross-linking protein）有两个以上肌动蛋白结合位点，起到连接微丝的作用，其中，丝束蛋白（fimbrin）帮助微丝结成束状，而细丝蛋白（filamin）则将微丝交联成网状。 中间纤维（intermediate filaments，IF）直径10nm 左右，介于微丝和微管之间。与后两者不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。中间纤维没有正负极性。
角蛋白是中间纤维中的一类，分子量约40～70KD，出现在表皮细胞中，在人类上皮细胞中有20 多种不同的角蛋白，分为α 和β 两类。角蛋白赋予细胞体一定的刚性。癌细胞需要对角蛋白进行重新分布，以使自身变得柔韧，可以通过基底膜或血管壁上的细小孔洞。 分子马达（Motorprotein）是一类蛋白质，它们的构象会随着与ATP和ADP的交替结合而改变， ATP水解的能量转化为机械能 ，引起马达形变，或者是它和与其结合的分子产生移动。就是说，分子马达本质上是一类ATP酶。例如肌肉中的肌球蛋白（Myosin）会拉动粗肌丝向中板移动，引起肌肉收缩。而另外两种分子马达：驱动蛋白（Kinesin）和动力蛋白（Dynein），它们能够承载着分子“货物”——如质膜微粒，甚至是线粒体和溶酶体，在由微管构成的轨道上滑行，起到运输的作用。例如驱动蛋白的重链则会运输参与粘着斑解聚过程的信号物质。所以在驱动蛋白的重链受到抑制的情况下，粘着斑会比正常情况下显得更大。
肌球蛋白是微丝结合蛋白，最早发现于肌肉组织，1970年代后逐渐发现许多非肌细胞的肌球蛋白。其家族有13个成员，每个成员在结构上都分为头，颈和尾部三个部分，形似豆芽，而组成上则有轻重两种链。其中的调节轻链（regulatory light chain）是肌球蛋白接受调解的位点，就是说，调节轻链的磷酸化/去磷酸化状态影响着肌球蛋白的活性。其中I和Ⅱ型是研究得最彻底的分子马达。一些细胞具有突变的肌球蛋白，它们能正常伸出伪足，但是却不能成功移动。I型肌球蛋白是单体，Ⅱ型和V型则是二聚体。趋向微丝的+极运动。蛋白的头部能就尾部作屈伸运动，并在“屈”的时候拉动微丝相对向后运动。肌球蛋白除了参与肌肉收缩外，还被认为是细胞迁移所需的重要分子之一。肌球蛋白非常可能参与了“前进的四个步骤”里面胞体收缩一步。另外，在细胞突出一端也可观察到肌球蛋白，它可能是帮助运输粘着所需要的蛋白质，提高粘着效率。 细胞迁移的过程可以用右图阐明。细胞迁移是一系列生理程序的集合，接收到外界信号后（关于外界信号作用于细胞的过程，请见运动方向的确定和极化），细胞内每一个阶段都要相应的蛋白质在适当的位置被激活。这一连串的蛋白质的活化并不是同时平行进行，而是有先后顺序的。处于悬浮状态的成纤维细胞，会处于一种所谓闲逛（random walk）状态，或者被称之为处于各向同性伸展期（Isotropic spreading phase），它在不断伸出伪足后又不断将之收回，可能是要在就近一探其究竟。细胞或者是靠外界信号物质浓度梯度（请见化学趋向性），或是利用某些特定分子作为路标信号，确定前进的方向。细胞内部的分子会因应需要发生变化，一些蛋白质和离子会重新排列，显示出不均匀分布，就是出现了所谓的极性，而这个过程请见极化。
值得一提的是，细胞在前进的过程中，可以不断改变其前进的方向。在显微镜下观察大肠杆菌（Escherichia coli）寻找食物时的运动，可见细胞先向前直线移动一段时间，然后会停下来并且调整一下方向，然后又再作直线移动。如此不断反复。可见细胞内调控能力的有效和精确。
细胞极化后，细胞的前端会伸出极状足（请见细胞前端突出）。极状足伸出后，会与细胞前方的底质附著；粘着处会形成一种固定结构，名曰粘着斑（请见突出与底质的粘着）。此时，胞体主体会被牵拉向前（请见细胞体前移）；最后细胞的后端与底质剥离（请见牵引尾部往前）。这样前进的4个步骤完成，并准备下一次循环。
不同的细胞，它们直线运动的速度和持续的时间是不同的。使用分子干扰技术可以很好的研究这两者。一般来说，细胞直线前进速度越慢，其保持直线运动的时间就越长，例外是鱼的上皮细胞，它能够在快速迁移的同时，显示出长时间保持直线运动的能力。