一条mrna结合多个核糖体合成的肽链是一样的么

肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。 氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.

肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.

翻译的起始部位总是在mRNA的5"端，终止密码总是在mRNA的3"端，因此翻译有方向性，蛋白质合成总是从N末端开始，到C末端止。DNA和mRNA逆向，所以，应改为：蛋白质的N端与C端与DNA的3‘端和5"端对应。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。扩展资料：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。

多肽主链和侧链的区别如下：1. 主链：有肽键部分规则的重复排列构成的骨干结构，包括肽键、α碳原子、氨基末端、羧基末端。2. 侧链：R基团，多肽链中的氨基酸参与肽键形成而基团不全，被称为氨基酸残基。希望以上信息对您有帮助。

两个或以上的氨基酸分子，通过肽键（一个分子上的α－氨基，与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子，叫做肽链。4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链。也有人认为6个以上的才叫多肽链。

多肽链生物合成体系是什么细胞核中脱氧核糖核酸 (DNA) 的某一区段转录出来的信使RNA（mRNA）从核孔穿出来进入细胞质中，与核糖体 (Ribosome) 结合起来。蛋白质合成就在核糖体进行。蛋白质开始合成时，首先核糖体与mRNA结合在一起，核糖体附着在mRNA的一端（起动部位），然后沿着mRNA从5′ 3′方向移动（当核糖体向前移动不久，另一个核糖体又结合上去，所以一个mRNA可以有多个核糖体连续上去）。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”(Polypeptide)。多肽的生物合成同时，游离在细胞质中的转运RNA（tRNA）把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸（amino acid），这样，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mRNA上的终止密码时，肽链的合成才结束。mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mRNA上脱落下来，再重新与mRNA结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mRNA可以有多个核糖体在上面滑动，一个核糖体可以合成一个蛋白质分子，所以，一个mRNA可以同时合成多条多肽链。

少量的mRNA分子就可以迅速合成大量的蛋白质。根据相关资料查询显示，mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子。

双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T），又称有义链（sensestrand）。分子中的核苷酸序列是同DNA双链中一条脱氧核苷酸链的序列相互补，转录RNA分子的这条DNA链称为DNA的模板链，另一条链称为该基因的编码链。转录初级产物RNA的核苷酸序列同编码链的序列相同(除了以U替换T)，意指DNA通过RNA编码该基因的蛋白质产物。含有众多基因的双链DNA分子中，各个基因的模板链未必都在同一条链上，就双链DNA分子中的一条链来说，既是某些基因的模板链，又是另一些基因的编码链。（反编码链）：DNA双链中作为模板指导与之互补的RNA合成的链。生物学是一门研究生命和活有机体的自然科学，包括它们的构造，功能，生长，来源，演化，分布和分类。

多肽链就是氨基酸与氨基酸之间的链接，每一个氨基酸中都有一个NH2—氨基和一个COOH。氨基酸之间就是相当与化学中的聚合反应，一个氨基酸中的氨基和另一个氨基酸中的COOH反应成CO-NH2这个称为肽键。依次相链接，具有多个肽键的就叫做多肽链

双链DNA中，不能进行转录的那一条DNA链，该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致（在RNA中是以U取代了DNA中的T），又称有义链（sensestrand）。分子中的核苷酸序列是同DNA双链中一条脱氧核苷酸链的序列相互补，转录RNA分子的这条DNA链称为DNA的模板链，另一条链称为该基因的编码链。转录初级产物RNA的核苷酸序列同编码链的序列相同(除了以U替换T)，意指DNA通过RNA编码该基因的蛋白质产物。含有众多基因的双链DNA分子中，各个基因的模板链未必都在同一条链上，就双链DNA分子中的一条链来说，既是某些基因的模板链，又是另一些基因的编码链。（反编码链）：DNA双链中作为模板指导与之互补的RNA合成的链。生物学是一门研究生命和活有机体的自然科学，包括它们的构造，功能，生长，来源，演化，分布和分类。

多肽链合成的方向是从N端到C端,而mRNA是从5"→3"端

一个是种子，一个是结果，有什么样的基因就生成什么样的多肽链，多肽链也就是蛋白质。具体是，基因上的一条链当模板，形成RNA，其中以mRNA为模板，翻译出蛋白质。然后蛋白质经过加工成为成熟的多肽链。楼上所言，基因一定程度上决定折叠方式，但折叠是相当复杂的，并不完全依赖于基因。 而蛋白质是完全依赖于基因的。

不能。虽然线粒体中有DNA分子。控制某些性状(伴性遗传)。但翻译这些基因一定要核糖体。线粒体中没有核糖体。基因要转录，然后在细胞质中合成相应的蛋白质

氨基酰tRNA合成酶 在进行合成多肽链之前,必须先经过活化,然后再与其特异的tRNA结合,带到mRNA相应的位置上,tRNA合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸与特O(∩_∩)O,望采纳异的tRNA相结合,生成各种氨基酰tRNA,

多肽链分子式怎么写由以上分子可知，图示四种氨基酸分子都只含有一个羧基，2个氧原子．假设该多肽水解得到的氨基酸数目为n，则脱去的水分子数目（每个水分子中含有1个氧原子）=氨基酸数目-肽链条数=n-1，则该多肽链中的氧原子数目=氨基酸数目×2-脱去的水分子数，即21=2n-（n-1），计算可得n=20．

在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸叫稀有氨基酸有很多...书上举出了以下...5-羟赖氨酸，4-羟脯氨酸，ε-N-甲基赖氢酸,ε-N,N,N-三甲基赖氨酸，γ-羟基谷氨酸，3,3",5-三碘甲腺原氨酸，N-甲基精氨酸，N-乙酰基赖氨酸...还有网友说有4种最常见http://zhidao.baidu.com/question/50732992.html

你说的“肽链合成方向”应该是指：翻译方向（即核糖体的移动方向）”。方法是这样的：因为每个核糖体合成1条肽链，移动越远的核糖体（即越早开始翻译的核糖体）合成的肽链越长，所以可以根据每个核糖体下延伸出的肽链的长短来确定核糖体的移动方向（即翻译方向）。所以翻译方向（即核糖体的移动方向）是：由多肽链短的核糖体→由多肽链长的核糖体希望对你有帮助~

长度。每一个氨基酸残基在β-伸展结构中的长度为0.36nm，所以，该肽链的长度为0.36。通常由10个以内氨基酸连成的肽称为寡肽更多的氨基酸可连成多肽。

在核糖体上合成的多肽链进入内质网腔后会被切除多余部分并被进行加工如糖基化、羟基化、酰基化和二硫键的形成等。糖基化是内质网中最常见的多肽链加工方式。多肽链在内质网腔中还要进行折叠不能正确折叠的多肽链一般不能进入高尔基体。当多肽链被输送到高尔基体腔后在内质网腔中加在多肽链上的糖链还要再进行一系列复杂的加工。分泌蛋白和大多数细胞膜的膜蛋白都是由附着在内质网上的核糖体合成的经过内质网、高尔基体的修饰加工成为成熟的蛋白质最后通过高尔基体的分选机制以膜泡的形式分别被运送到细胞膜或分泌到细胞膜以外。

（三）多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸tRNA结合到核蛋白体的A位，称为进位。氨基酰tRNA在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的EF（Unstabletemperature,EF）EF-Tu,热稳定的EF(stabletemperatureEF,EF-Ts)以及依赖GTP的转位因子。EF-Tu首先与GTP结合，然后再与氨基酰tRNA结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入A位。此时GTP水解成GDP，EF-Tu和GDP与结合在A位上的氨基酰tRNA①核蛋白体“给位”上携甲酰蛋氨酰　基（或肽酰）的tRNA②核蛋白体“受体”上新进入的氨基酰tRNA;③失去甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后，即将从核蛋白体脱落的tRNA;④接受甲酰蛋氨酰基（或肽酰）后已增长一个氨基酸残基的肽键（2）转肽--肽键的形成（peptidebondformation）在70S起始复合物形成过程中，核糖核蛋白体的P位上已结合了起始型甲酰蛋氨酸tRNA，当进位后，P位和A位上各结合了一个氨基酰tRNA，两个氨基酸之间在核糖体转肽酶作用下，P位上的氨基酸提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2形成肽键，从而使P位上的氨基酸连接到A位氨基酸的氨基上，这就是转肽。转肽后，在A位上形成了一个二肽酰tRNA（3)移位（Translocation）转肽作用发生后，氨基酸都位于A位，P位上无负荷氨基酸的tRNA就此脱落，核蛋白体沿着mRNA向3"端方向移动一组密码子，使得原来结合二肽酰tRNA的A位转变成了P位，而A位空出，可以接受下一个新的氨基酰tRNA进入，移位过程需要EF-2，GTP和Mg2+的参加（图9）。以后，肽链上每增加一个氨基酸残基，即重复上述进位，转肽，移位的步骤，直至所需的长度，实验证明mRNA上的信息阅读是从5"端向3"端进行，而肽链的延伸是从氮基端到羧基端。所以多肽链合成的方向是N端到C端。若果对你有用的话，希望楼主能采纳我！！！！！！！！！！！！！！！！！！！！！！！

环状多肽链无游离的氨基和羧基,只可能在R基上出现,而链状多肽链一头一尾会有氨基和羧基

一、蛋白质的分子组成 二、蛋白质的分子结构 (一)氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 1．肽键 蛋白质分子中的氨基酸之间是通过肽键相连的,—个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合,即形成肽键(酰胺键,图2-1-2). 2．肽与多肽链 图2-1-2 肽与肽键 氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽(peptide).由两个氨基酸缩合成的肽称为二肽,三个氨基酸缩合成三肽,以此类推.一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽,由十个以上氨基酸形成的肽被称为多肽(polypeptide)或多肽链. 氨基酸在形成肽链后,氨基酸的部分基团已参加肽键的形成,已经不是完整的氨基酸,称为氨基酸残基.肽键连接各氨基酸残基形成肽链的长链骨架,即…Cα-CO-NH-Cα…结构称为多肽主链.各氨基酸侧链基团称为多肽侧链.每个肽分子都有一个游离的α-NH2末端(称氨基末端或N端)和一个游离α-COOH末端(称羧基末端或C端).每条多肽链中氨基酸顺序编号从N端开始.书写某多肽的简式时,—般将N端书写在左侧端. (二)蛋白质分子的一级结构 1．蛋白质分子的一级结构 多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构.氨基酸排列顺序是由遗传信息决定的,氨基酸的排列顺序是决定蛋白质空间结构的基础,而蛋白质的空间结构则是实现其生物学功能的基础.1953年,英国生物化学家Fred Sanger报道了胰岛素(insulin)的一级结构,这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图2-1-3).同年,Watson与Crick发现DNA的双螺旋结构.生物化学由此迈向了一个更高层次——分子生物学时代. 图2-1-3 人胰岛索的一级结构 (三)蛋白质分子的空间结构 蛋白质分子井非如一级结构那样是完全展开的“线状”,而是处于更高级的水平.天然蛋白质可折叠、盘曲成—定的空间结构(三维结构).蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系,这种空间结构称为构象.按不同层次,蛋白质的高级结构可分为二,三和四级结构. 1．蛋白质的二级结构 多肽链主链中各原子在各局部的空间排布,即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构. (1)形成二级结构的基础——肽键平面：20世纪30年代末,Pauling L和Corey R开始对肽进行x线结晶衍射图研究,以探索蛋白质的精细结构.他们测定了分子中各原子间的标准键长和键角,发现肽单元(主链的-CαCN-)呈刚性平面(rigid plane),即肽键平面(图2-1-4). 图2-1-4 肽键平面和Cα“关节”示意图 由于C-N键具有部分双键性质,因此C＝O和C—N均不能自由旋转.所以整个肽链的主链原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之间的单键可以旋转,N -Cα之间的旋转角为φ (phi),Cα-C之间的旋转角为ψ(psi).φ和ψ的大小就决定了Cα相邻两个肽键平面之间的相对位置关系,于是肽键平面就成为主链构象的结构基础.如每个氨基酸的ψ和φ已知,整个多肽链的主链构象就确定了. (2)蛋白质二级结构的基本形式：蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式. 1) α-螺旋：肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,称为α-螺旋(图2-1-5). α-螺旋的特征是：①—般为右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升1圈的距离(螺距)为3.6×0.15=0.54nm； = 3 * GB3 ③螺旋圈之间通过肽键上的>C＝O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定；④影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质. 图2-1-5 α-螺旋示意图 2)β-折叠：为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构.两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层.β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行(两肽段走向相反)结构(图2-1-6). 图2-1-6 β—折叠结构示意图 3) β-转角：此种结构指多肽链中出现的一种180°的转折.β-转角通常由4个氨基酸残基构成,由第1个残基的>C＝O与第4个残基的-NH-形成氢键,以维持转折结构的稳定. 4)不规则卷曲：此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,多肽链中其余规则性不强的—些区段的构象. 各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构.如蜘蛛网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层,也有β-转角和不规则卷曲(图2-1-7). 图2-1-7 蜘蛛网丝蛋白 2．蛋白质的三级结构 多肽链中,各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系,称为蛋白质的三级结构.换言之,蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布,即多肽链的三级结构=主链构象+侧链构象,三级结构是在二级结构的基础上由侧链相互作用形成的. 多肽链的侧链（也就是氨基酸的侧链）分为亲水性的极性侧链和疏水性的非极性侧链（详见氨基酸分类）.水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把多肽链的疏水性侧链或疏水性基团埋藏在分子的内部.这一现象被称之为疏水作用或疏水效应（图2-1-8）.疏水作用的本质是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫相互靠近,并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故,因此,将疏水作用称之为“疏水键”是不正确的.疏水作用是维系蛋白质三级结构最主要的动力.除疏水作用外,维系蛋白质的三级结构的动力还有氢键、盐键（离子键）、范德华力和二硫键等. 图2-1-8 肌红蛋白三级结构 蛋白质中的肽键称为主键,氢键、盐键、疏水作用、离子键、二硫键等是副键（次级键,图2-1-9）,副键因外力作用（如热）容易断裂,导致蛋白质变性失活. 图2-1-9 稳定和维系蛋白质三级结构的键 三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用,通过三级结构的形成,可将肽链中某些局部的几个二级结构汇成“口袋”或“洞穴”状,这种结构称为结构域（domain）,它们的核心部分多为疏水氨基酸构成,结合蛋白质的辅基常镶嵌在其中,这种结构域多半是蛋白质的活性部位.有的蛋白质分子中只有一个特异的结构域,有的则有多个结构域.最近,在很多蛋白质分子中发现有两段β-折叠之间通过一段α-螺旋相连而形成的球状结构,以及多个α-螺旋形成的螺旋束,或三个二硫键将肽链连接成的三环状结构等结构域与功能活性有密切关系. 3．蛋白质的四级结构 有的蛋白质分子由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成,其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位(subunit).各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构.具有四级结构的蛋白质,其几个亚基的结构可以相同,也可以不同.如红细胞内的血红蛋白(hemoglobin,Hb,图2-1-10)是由4个亚基聚合而成的,4个亚基两两相同,即含两个α亚基和两个β亚基.在一定条件下,这种蛋白质分子可以解聚成单个亚基,亚基在聚合或解聚时对某些蛋白质具有调节活性的作用.有的蛋白质虽由两条以上肽链构成,但几条肽链之间是通过共价键(如二硫键)连接的,这种结构不属于四级结构,如前面提到过的胰岛素就是1例. 图2-1-10 血红蛋白四级结构

【原核生物的蛋白质生物合成】 氨基酸在核糖体上缩合成多肽链是通过核糖体循环而实现的。此循环可分为肽链合成的起始(intiation)，肽链的延伸(elongation)和肽链合成的终止三个主要过程。原核细胞的蛋白质合成过程以E.coli细胞为例。【1】.肽链合成的起始 1.三元复合物的形成。核糖体30S小亚基附着于mRNA的起始信号部位，该结合反应是由起始因子3(IF3)介导的，另外有Mg2+的参与。故形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。 2.30S前起始复合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)与mRNA分子中的起始密码子(AUG或GUG)相结合，即密码子与反密码子相互反应。同时IF3从三元复合物脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-30S亚基-mRNA-fMet-tRNAMef复合物。此步亦需要fGTP和Mg2+参与。3.70S起始复合物形成。50S亚基与上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-fMer-tRNA Met复合物。此时fMet-tRNA Met占据着50S亚基的肽酰位（peptidyl site，简称为P位或给位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，简称为A位或受位）暂为空位。原核细胞蛋白质合成的起始过程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）【2】.肽链合成的延长 这一过程包括进位、肽键形成、脱落和移位等四个步骤。肽链合成的延长需两种延长因子(Elongationfactor，简写为EF），分别称为EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻译过程。1.进位即新的氨基酰-tRNA进入50S大亚基A位，并与mRNA分子上相应的密码子结合.在70S起始复合物的基础上，原来结合在mRNA上的fMet-tRNAMet占据着50S亚基的P位点(当延长步骤循环进行二次以上时，在P位点则为肽酰-tRNA)新进入的氨基酰-tRNA则结合到大亚基的A位点，并与mRNA上起始密码子随后的第二个密码子结合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的参与。2.肽键形成在大亚基上肽酰转移酶(见第四章)的催化下，将P位点上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)转移给A位上新进入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3"端氨基酸)提供α-COOH基，与A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽链。此后，在P位点上的tRNA成为无负载的tRNA，而A位上的tRNA负载的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。 3.脱落即50S亚基P位上无负载的tRNA(如tRNAMet)脱落。 4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖体沿mRNA链(5"→3")作相对移动。每次移动相当于一个密码子的距离，使得下一个密码子能准确的定位于A位点处。与此同时，原来处于A位点上的二肽酰tRNA转移到P位点上，空出A位点。随后再依次按上述的进位、肽键形成和脱落步骤进行下一循环，即第三个氨基酰-tRNA进入A位点，然后在肽酰转移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又将此二肽基转移给第三个氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同时，卸下二肽酰的tRNA又迅速从核糖体脱落。像这样继续下去，延长过程每重复一次，肽链就延伸一个氨基酸残基。多次重复，就使肽链不断地延长，直到增长到必要的长度。通过实验已经证明，mRNA上的信息的阅读是从多核苷酸链的5"端向3"端进行的，而肽链的延伸是从N端开始的。【3】.肽链合成的终止，需终止因子或释放因子(releasing factor简写为RF)参与。在E.coli中已分离出三种RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3与GTP(或GDP)能结合。它们均具有识别mRNA链上终止密码子的作用，使肽链释放，核糖体解聚。 1.多肽链的合成已经完毕，这时，虽然多肽链仍然附着在核蛋白体及tRNA上，但mRNA上肽链合成终止密码子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白体的A位点上出现。终止因子用以识别这些密码子，并在A位点上与终止密码子相结合，从而阻止肽链的继续延伸。RF3的作用还不能肯定，可能具有加强RF1和RF2的终止作用。RF1和RF2对终止密码子的识别具有一定特异性，RF1可识别UAA和UAG，RF2识别UAA和UGA。RF与EF在核糖体上的结合部位是同一处，它们重叠的结合部位与防止了EF与F同时结合于核糖体上，而扰乱正常功能。 2.终止因子可能还可以使核蛋白体P位点上的肽酰转移酶发生变构，酶的活性从转肽作用改变为水解作用，从而使tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解切断，多肽链从核蛋白体及tRNA释放出来。 最后，核蛋白体与mRNA分离;同时，在核蛋白体P位上的tRNA和A位上的RF亦行脱落。与mRNA分离的核蛋白体又分离为大小两个亚基，可重新投入另一条肽链的合成过程。核蛋白体分离为大小两个亚基的反应需要起始因子(IF3)的参与。必须指出，上述只是单个核蛋白体的循环，即单个核蛋白体的翻译过程。采用温和的条件小心地从细胞中分离核蛋白体时，可以得到3-4个甚至上百个成串的核蛋白体。称为多核蛋白体，即在一条mRNA链上同一时间内结合着许多个核蛋白体，两个核蛋白体之间有一定的长度间隔，是裸露的mRNA链段，所以多核蛋白体可以在一条mRNA链上同时合成几条多肽链，这就大提高了翻译的效率。在开始合成蛋白质时，一个核蛋白体先附着在mRNA链的起始部位，再沿着mRNA链由5"端向3"端移动，根据mRNA链的信息，有次序的接受携带基酰的各种tRNA，并合成多种肽链。当这一核蛋白体移动到足够远的位置时，另一核蛋白体又可附着此mRNA的起始部位，并开始合成另一条同样的多肽链。每当一个核蛋白体又可到此mRNA的终止密码子时，多肽链即合成完毕，并从核蛋白体及tRNA上释出。同时，此核蛋白体随之从mRNA链上脱落分离为两个亚基，而脱落下来的大小亚基又可重新投入核蛋白体循环的翻译过程。多核蛋白体中的核蛋白体个数，视其所附着的mRNA大小而定。例如，血红蛋白的多肽链约由150个氨基酸残基组成，相应的mRNA的编码区应有450个碱基组成的多核苷酸，长约150nm。网织红细胞核蛋白体的直径为22nm，所以每条mRNA足以容纳好几个核蛋白体。现已证明，网织红细胞多核蛋白体由5-6个核蛋白体串连而成，两个核蛋白体之间的间隔约为3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重链由1800个氨基酸残基组成，相应的mRNA链的编码区应当是5400个核苷酸组成的长链，多核蛋白体由60多个核蛋白体串连而成。

多肽主链 氨基酸的骨架为C-C-N， 所以C-C-N-C是可以的，如C-C-N-C-C-N C-N-N-C？应该是氨基和羧基结合，C-N-N-C中是氨基和氨基结合 C-N-C-N？N-C-N-C？应该有中心碳原子和羧基有两个连续碳原子 C-C-C-N？中心碳原子和羧基有两个（！！！）连续碳。

翻译时,一个mrna并不是在一个核糖体上翻译完，再到另一个核糖体上翻译。mrna链很长的，像一根绳子，它结合第一个核糖体开始翻译之后，翻译完的前一部分链可以先结合到另一个核糖体开始翻译，而第一个结合上的核糖体则继续翻译完剩余的mrna链。这样，mrna链可以同时结合好几个核糖体同时开始翻译，这样可以保证细胞生产蛋白质的高效性。

不必，胰岛素就是A.B两条肽链。它由RNA合成的时候是一条肽链，但会经过内质网剪切变成两条链，是个二聚体。啊看错题目了，应该有很多是一条链的。比如跟DNA结合的蛋白质就有单链的。

游离在细胞质中的各种氨基酸，就以mRNA为模版合成具有一定氨基酸顺序的蛋白质，这一过程叫翻译。首先氨基酸与tRNA结合生成氨酰-tRNA然后是多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。（原核生物中为甲酰甲硫氨酰）再是多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位，与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位，转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽，ribosome又往前移动，由此渐进渐进，如此反复循环，就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。最后是多肽链的终止与释放：肽链的延长不是无限止的。当mRNA上出现终止密码时(UGA、U氨基酸和UGA)，就无对应的氨基酸运入核糖体，肽链的合成停止，而被终止因子识别，进入A位，抑制转肽酶作用，使多肽链与tRNA之间水解脱下，顺着大亚基中央管全部释放出，离开核糖体。同时大小亚基与mRNA分离，可再与mRNA起始密码处结合，也可游离于胞质中或被降解，mRNA也可被降解。

核蛋白体大小亚基，mRNA起始tRNA和起始因子共同参与肽链合成的起始。1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：⑴核糖体30S小亚基附着于mRNA起始信号部位：原核生物中每一个mRNA都具有其核糖体结合位点，它是位于AUG上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做SD序列。这段序列正好与30S小亚基中的16S rRNA3"端一部分序列互补，因此SD序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mRNA上AUG的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（IF-3）介导，另外IF-1促进IF-3与小亚基的结合，故先形成IF3-30S亚基-mRNA三元复合物。⑵30S前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起 始tRNA与mRNA分子中的AUG相结合，即密码子与反密码子配对，同时IF3从三元复合物中脱落，形成30S前起始复合物，即IF2-3S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物，此步需要GTP和Mg2+参与。⑶70S起始复合物的形成：50S亚基上述的30S前起始复合物结合，同时IF2脱落，形成70S起始复合物，即30S亚基-mRNA-50S亚基-mRNA-fMet-tRNAfmet复合物。此时fMet-tRNAfmet占据着50S亚基的肽酰位。而A位则空着有待于对应mRNA中第二个密码的相应氨基酰tRNA进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。⑴需要特异的起始tRNA即，-tRNAfmet，并且不需要N端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryote Initiation factor,eIF）⑵起始复合物形成在mRNA5"端AUG上游的帽子结构，（除某些病毒mRNA外）⑶ATP水解为ADP供给mRNA结合所需要的能量。真核细胞起始复合物的形成过程是：翻译起始也是由eIF-3结合在40S小亚基上而促进80S核糖体解离出60S大亚基开始，同时eIF-2在辅eIF-2作用下，与Met-tRNAfmet及GTP结合，再通过eIF-3及eIF-4C的作用，先结合到40S小亚基，然后再与mRNA结合。mRNA结合到40S小亚基时，除了eIF-3参加外，还需要eIF-1、eIF-4A及eIF-4B并由ATP水解为ADP及Pi来供能，通过帽结合因子与mRNA的帽结合而转移到小亚基上。但是在mRNA5"端并未发现能与小亚基18SRNA配对的S-D序列。目前认为通过帽结合后，mRNA在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mRNA上的起始密码AUG在Met-tRNAfmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。

这就是肽键的结构了。氨基酸参与形成多肽链主链的原子的正确排序是：-N-Ca-CO-。以这个序列重复排列。CO是羰基碳。氨基酸缩合形成肽键

蛋白酶水解蛋白质能使蛋白质中的肽键断裂，蛋白酶处理是比较温和有效的，酸解和碱解也可以。每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。

两个或以上的氨基酸分子,通过肽键（一个分子上的α－氨基,与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子,叫做肽链. 4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链.也有人认为6个以上的才叫多肽链.

两个或以上的氨基酸分子,通过肽键（一个分子上的α－氨基,与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子,叫做肽链. 4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链.也有人认为6个以上的才叫多肽链.

两个或以上的氨基酸分子，通过肽键（一个分子上的α－氨基，与另一个分子上的羧基脱水缩合）形成的链状分子，叫做肽链。4个以上的氨基酸分子形成的肽链叫做多肽链。也有人认为6个以上的才叫多肽链。

肽链：是由多个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构。（就好比我们一排人手拉手连接在一起就形成了一条人链一样的道理。每一个人就好比一个氨基酸，而我们两个人的手连接在一起时就好比一个肽键）。氨基酸之间可以通过肽键相连，两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……如果相连的氨基酸少于十个则被称为寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽了，而超过五十个就被称为蛋白质了。多肽链是超过十个氨基酸相互连接在一起所形成的链状结构.

同时，游离在细胞质中的tRNA把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mRNA的相应位置上，然后tRNA离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，这样，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的tRNA先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的tRNA才进入，此时带甲硫氨酸的tRNA把甲硫氨酸卸下，放在mRNA的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－COOH端与第二个氨基酸的-NH2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的tRNA进入核糖体，第二个氨基酸的－COOH又与第三个氨基酸的-NH2形成肽键。第二个tRNA又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的tRNA即进入核糖体。tRNA进入核糖体的顺序，是由mRNA的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mRNA上的终止密码时，肽链的合成才结束。mRNA的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mRNA上脱落下来，再重新与mRNA结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mRNA可以有多个核糖体在上面滑动，一个核糖体可以合成一个蛋白质分子，所以，一个mRNA可以同时合成多条多肽链。

失去活性。高温下酶多肽链伸展程度加大而变性失活。按照mRNA上的遗传密码，一个个由tRNA运来的氨基酸互相连接而成为一条多肽链。扩展资料：每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为“多肽”。

多肽链中主链骨架的组成是：-NCCNNCCNNCCN-。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽，多个肽进行多级折叠就组成一个蛋白质分子。蛋白质有时也被称为多肽。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。细胞核中脱氧核糖核酸的某一区段转录出来的信使RNA从核孔穿出来进入细胞质中，与核糖体结合起来。蛋白质合成就在核糖体进行。蛋白质开始合成时，首先核糖体与mRNA结合在一起，核糖体附着在mRNA的一端，然后沿着mRNA从5′ 3′方向移动。多肽是复杂的大分子，因此每条序列在物理和化学特性上都是独特的。有些多肽合成很困难，另有些多肽虽然合成相对容易，但纯化困难。最常见的问题是许多肽不溶于水溶液，因此在纯化中，这些疏水肽必须溶于非水溶剂中，或特殊的缓冲液，而这些溶剂或缓冲液很可能不适合应用于生物实验系统，因此研究人员不能使用该肽达到自己的目的。

在核糖体上合成的多肽链进入内质网腔后会被切除多余部分并被进行加工如糖基化、羟基化、酰基化和二硫键的形成等。糖基化是内质网中最常见的多肽链加工方式。多肽链在内质网腔中还要进行折叠不能正确折叠的多肽链一般不能进入高尔基体。当多肽链被输送到高尔基体腔后在内质网腔中加在多肽链上的糖链还要再进行一系列复杂的加工。分泌蛋白和大多数细胞膜 的膜蛋白都是由附着在内质网上的核糖体合成的经过内质网、高尔基体的修饰加工成为成熟的蛋白质最后通过高尔基体的分选机制以膜泡的形式分别被运送到细胞膜或分泌到细胞膜以外。

蛋白质生物合成中多肽链的氨基酸排列顺序取决于（） A.相应tRNA的专一性B.相应氨基酰-tRNA合成酶的专一性C.相应tRNA上的反密码子D.相应mRNA中核苷酸排列顺序E.相应rRNA的专一性正确答案：D

⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。⑵亚基的聚合。⑶辅基的连接。 蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白，水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。

转译的过程是：细胞核中dna的某一区段转录出来的mrna从核孔穿出来进入细胞质中，与核糖体结合起来。蛋白质合成就在核糖体进行。蛋白质开始合成时，首先核糖体与mrna结合在一起，核糖体附着在mrna的一端（起动部位），然后沿着mrna从5′3′方向移动（当核糖体向前移动不久，另一个核糖体又结合上去，所以一个mrna可以有多个核糖体连续上去）。同时，游离在细胞质中的trna把它携带的特定氨基酸放在核糖体的mrna的相应位置上，然后trna离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，这样，按照mrna上的遗传密码，一个个由trna运来的氨基酸互相连接而成为一条多肽链，在合成开始时，总是携带甲硫氨酸的trna先进入核糖体，接着带有第二个氨基酸的trna才进入，此时带甲硫氨酸的trna把甲硫氨酸卸下，放在mrna的起始密码位置上，然后自己离开核糖体，甲硫氨酸的－cooh端与第二个氨基酸的-nh2形成肽键。接着携带第三个氨基酸的trna进入核糖体，第二个氨基酸的－cooh又与第三个氨基酸的-nh2形成肽键。第二个trna又离开核糖体，再去搬运相应的氨基酸，第四个氨基酸的trna即进入核糖体。trna进入核糖体的顺序，是由mrna的遗传密码决定的。就这样，反复不已，直到碰到mrna上的终止密码时，肽链的合成才结束。mrna的遗传密码便翻译为一条多肽链，当一条多肽链合成完毕后，核糖体将多肽链释放下来，多肽链经过盘曲，折叠形成具有一定空间结构的蛋白质分子，同时核糖体也从mrna上脱落下来，再重新与mrna结合，参加下一次蛋白质的合成，一条mrna可以有多个核糖体在上面移动，一个核糖体可以合成一条多肽链，所以，一个mrna可以同时合成多条多肽链。从以上说明不难看出是先脱离trna希望我的回答对你有帮助望采纳啊o(∩_∩)o

1.一级结构（primary structure)：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。2.二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（—NH—）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。3.三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。4.四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。维持作用力：用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。扩展资料：蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质（protein）是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。参考资料：百度百科：蛋白质

α-螺旋的结构要点：肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃。β-折叠的结构要点：折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。拓展：1、α螺旋α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。2、β折叠是蛋白质的二级结构，肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，在β-折叠中，所有的肽键都参与链间氢键的形成，氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系。β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率最高。免疫球蛋白有大量的Β-肽链层。另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β-转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置,化学键：氢键 二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠. α-螺旋(α-helix) 蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键.在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 螺旋的半径为0.23nm. α-螺旋 黄色部分为氢键 β-折叠(β-sheet) 是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）. β-转角(β-turn) 多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠）,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）.常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型.转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸. 无规卷曲(randon coil) 此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,其余没有确定规律性的那部分肽链的二级结构构象.

蛋白质多肽链具有的方向性是： A.从5"端到3"端B.从3"端到5"端C.从N端到C端D.从C端到N端E.以上都不是正确答案：C

蛋白质肽链合成的方向是：从N端到C端。肽链 peptide chain是生物名词，由多个氨基酸脱水缩合形成肽键(化学键)连接而成。两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽10个以下氨基酸组成的称寡肽(小分子肽)，超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为蛋白质。大分子蛋白质多是组成氨基酸超过100的长肽链。肽键就是氨基酸的α-羧基与相邻的另一氨基酸的α-氨基脱水缩合的共价键，故肽链两端有自由的α-氨基或α-羧基，分别称为氨基末端或羧基末端。随着组成氨基酸单元的不同，其性质和功能有很大差异 。蛋白质与多肽链的关系：蛋白质是空间结构复杂的大分子物质，有多级结构，氨基酸组合成多肽链，多肽链又直接构成小分子蛋白质，然后小分子蛋白质空间结构再经变化重组构成大分子蛋白质，所以可以说多肽链是蛋白质的基础构成部分或是初级结构。蛋白质与肽链的主要差别：蛋白是由一条或一条以上多肽组成的大分子，其结构分为1，2，3，4级，而多肽只能是一条肽链，通常也就是2级结构，所以蛋白质和肽链的主要差别在于蛋白质的空间结构更加复杂。在某种意义上多肽是可以称之为蛋白质的，但蛋白质一般是具有高级结构的，而多肽链一般是仅仅可能具有一级或二级结构。

蛋白质是总称,蛋白是分支，蛋白通常是具体的某一种或某一类蛋白质。例如：铬蛋白、血红蛋白、球蛋白等,而蛋白质则是所有各种蛋白的总称。可以认为高蛋白食品就是蛋白质含量丰富的东西。扩展资料：蛋白质结构种类：纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。别构效应（allosteric effect）：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。参考资料来源：百度百科-蛋白质

各种蛋白质分子都有特定的空间结构，即构象。 蛋白质的一级结构：又称初级结构或化学结构，是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序，多肽链的数目，同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等。蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，肽键和二硫键都属于共价键。肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式，形成共价主链。二硫键（—S—S）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的，是连接肽链内或肽链间的主要化学键。二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。二硫键被破坏后，蛋白质或多肽的生物活力就会丧失。蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。 蛋白质的二级结构：是指多肽链本身折叠和盘绕方式，是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持。常见的二级结构有α–螺旋、β–折叠、β–转角等。例如动物的各种纤维蛋白，它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，称为α–螺旋。相邻的螺旋以氢键相连，以保持构象的稳定。指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纤维蛋白，又称α–角蛋白。β–折叠片是并列的比α–螺旋更为伸展的肽链，互相以氢铸连接起来而成为片层状，如蚕丝、蛛丝中的β–角蛋白。 蛋白质的三级结构：是指在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。维持三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用，即次级键或称非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链）由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。范德华引力是分子之间的吸引力。此外二硫键也对三级结构的构象起稳定作用。 具有三级结构的球蛋白是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质。肽链也有α–螺旋、β–折叠片等构象单元，这些构象单元之间由肽链中不规则卷曲的肽段相连接，使整个肽铸折叠成近乎球状的不规则形状。酶、多种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白。和纤维蛋白不同，球蛋白的表面富有亲水基团，因此都能溶于水。 蛋白质的四级结构：是由两条或两条以上的具有三级结构的多肽聚合而成特定构象的蛋白质分子。构成功能单位的各条肽链，称为亚基，一般地说，亚基单独存在时没有生物活力，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的，血红蛋白是由4个不同的亚基（2个α肽链，2个β链）构成的，每个链都是一个具三级结构的球蛋白。亚基聚合成四级结构，是通过分子表面的一些次级键，主要是盐键和氢键结合而联系在一起的。有些蛋白质分子只有一、二、三级结构，并无四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。另一些蛋白质，则一、二、三、四级结构同时存在，如血红蛋白、过氧化氢酶、谷氨酸脱氢酶等。

氨基酸是蛋白质的基本单位多肽是个多个氨基酸脱水缩合而成脱氧核糖核苷酸 构成DNA的单位 按照碱基互补原则合成DNA染色体的组成成分之一是DNA染色体是DNA-组蛋白复合体的一种特殊存在形式。DNA-组蛋白复合体高度螺旋化，这个状态就叫做染色体了。染色体也有一些特征，例如带纹，大小，着丝粒位置等，是区别物种和其他染色体的标志。遗传中，DNA的作用是表达基因 ，以出现形状，染色体则在细胞分裂的时候出现，起到自由组合和分离的作用。（因为DNA-组蛋白复合体松散状态非常长。。。不利于各自分离。染色体状态，他们就很短很容易配对分离了） 一种平行关系

多肽主链 氨基酸的骨架为C-C-N， 所以C-C-N-C是可以的，如C-C-N-C-C-N C-N-N-C？应该是氨基和羧基结合，C-N-N-C中是氨基和氨基结合 C-N-C-N？N-C-N-C？应该有中心碳原子和羧基有两个连续碳原子 C-C-C-N？中心碳原子和羧基有两个（！！！）连续碳。