氨

中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸GlycineGlyG丙氨酸AlanineAlaA缬氨酸ValineValV亮氨酸LeucineLeuL异亮氨酸IsoleucineIleI脯氨酸ProlineProP苯丙氨酸PhenylalaninePheF酪氨酸TyrosineTyrY色氨酸TryptophanTrpW丝氨酸SerineSerS苏氨酸ThreonineThrT半胱氨酸CystineCysC蛋氨酸MethionineMetM天冬酰胺AsparagineAsnN谷氨酰胺GlutarnineGlnQ天冬氨酸AsparticacidAspD谷氨酸GlutamicacidGluE赖氨酸LysineLysK精氨酸ArginineArgR组氨酸HistidineHisH体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

　　氨基酸不只是八种　　参考资料：　　氨基酸的生理功能　　氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分，对生命活动发挥着举足轻重的作用。　　某些氨基酸除可形成蛋白质外，还参与一些特殊的代谢反应，表现出某些重要特性。　　（1） 赖氨酸　　赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。　　赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。　　赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。　　单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。　　长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。　　（2） 蛋氨酸　　蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。　　蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。　　（3） 色氨酸　　色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。　　（4） 缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸　　缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。　　亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。　　苏氨酸是必需氨基酸之一，参与脂肪代谢，缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。　　（5） 天冬氨酸、天冬酰胺　　天冬氨酸通过脱氨生成草酰乙酸而促进三羧酸循环，故是三羧酸循环中的重要成分。天冬氨酸也与鸟氨酸循环密切相关，担负着使血液中的氨转变为尿素排泄出去的部分工作。同时，天冬氨酸还是合成乳清酸等核酸前体物质的原料。　　通常将天冬氨酸制成钙、镁、钾或铁等的盐类后使用。因为这些金属在与天冬氨酸结合后，能通过主动运输途径透过细胞膜进入细胞内发挥作用。天冬氨酸钾盐与镁盐的混合物，主要用于消除疲劳，临床上用来治疗心脏病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸钾盐可用于治疗低钾症，铁盐可治疗贫血。　　不同癌细胞的增殖需要消耗大量某种特定的氨基酸。寻找这种氨基酸的类似物――代谢拮抗剂，被认为是治疗癌症的一种有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌细胞（白血病）的增殖。天冬酰胺的类似物S–氨甲酰基–半胱氨酸经动物试验对抗白血病有明显的效果。目前已试制的氨基酸类抗癌物有10多种，如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–缬氨酸等，其中有的对癌细胞的抑制率可高达95％以上。　　（6） 胱氨酸、半胱氨酸　　胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸，可降低人体对蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质，能加速烧伤伤口的康复及放射性损伤的化学保护，刺激红、白细胞的增加。　　半胱氨酸所带的巯基（－SH）具有许多生理作用，可缓解有毒物或有毒药物（酚、苯、萘、氰离子）的中毒程度，对放射线也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸，由于巯基的作用，具有降低粘度的效果，可作为粘液溶解剂，用于防治支气管炎等咳痰的排出困难。此外，半胱氨酸能促进毛发的生长，可用于治疗秃发症。其他衍生物，如L–半胱氨酸甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎、鼻粘膜渗出性发炎等。　　（7） 甘氨酸　　甘氨酸是最简单的氨基酸，它可由丝氨酸失去一个碳而生成。甘氨酸参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成，乙醛酸因其氧化产生草酸而促使遗传病草酸尿的发生。此外，甘氨酸可与种类繁多的物质结合，使之由胆汁或尿中排出。此外，甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源，改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用，对防治前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。　　（8） 组氨酸　　组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨基酸。　　组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。　　在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。　　（9） 谷氨酸　　谷氨酸、天冬氨酸具有兴奋性递质作用，它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸，其兴奋作用仅限于中枢。当谷氨酸含量达9％时，只要增加10–15mol的谷氨酸就可对皮层神经元产生兴奋性影响。因此，谷氨酸对改进和维持脑功能必不可少。　　谷氨酸经谷氨酸脱羧酶的脱羧作用而形成γ–氨基丁酸，后者是存在于脑组织中的一种具有抑制中枢神经兴奋作用的物质，当γ–氨基丁酸含量降低时，会影响细胞代谢与细胞功能。　　谷氨酸的多种衍生物，如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸，临床上用于治疗因大脑血管障碍而引起的运动障碍、记忆障碍和脑炎等。γ–氨基丁酸对记忆障碍、言语障碍、麻痹和高血压等有效，γ–氨基β–羟基丁酸对局部麻痹、记忆障碍、言语障碍、本能性肾性高血压、羊癫疯和精神发育迟缓等有效。　　谷氨酸与天冬氨酸一样，也与三羧酸循环有密切的关系，可用于治疗肝昏迷等症。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺，对胃溃疡有明显的效果，其原因是谷氨酰胺的氨基转移到葡萄糖上，生成消化器粘膜上皮组织粘蛋白的组成成分葡萄糖胺。　　（10） 丝氨酸、丙氨酸与脯氨酸　　丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀与胆碱的前体，丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用，它在体内代谢时通过脱氨生成酮酸，按照葡萄糖代谢途径生成糖。脯氨酸分子中吡咯环在结构上与血红蛋白密切相关。羟脯氨酸是胶原的组成成分之一。体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。脯氨酸衍生物和利尿剂配合，具有抗高血压作用。　　牛 磺 酸　　牛磺酸是牛黄的组成成分。　　牛磺酸普遍存在于动物乳汁、脑与心脏中，在肌肉中含量最高，以游离形式存在，不参与蛋白质代谢。植物中仅存在藻类，高等植物中尚未发现。体内牛磺酸是由半胱氨酸代谢而来的。　　牛磺酸的缺乏会影响到生长、视力、心脏与脑的正常生长。　　被细菌感染的病人，由于细菌的大量繁殖消耗了体内的牛磺酸，也会形成牛磺酸缺乏，发生眼底视网膜电流图的变化，而补充牛磺酸后会使眼底的病变好转由于人类只能有限地合成牛磺酸，因此膳食中的牛磺酸就显得非常重要。　　奶制品中牛磺酸的含量很低。禽类中，黑色禽肉的牛磺酸含量要比白色肉的高。海产品与禽、畜类比较，以海产品中的牛磺酸含量最高，如牡蛎、蛤蜊与淡菜中牛磺酸可高达400mg/100g以上，同时加热烹调对其牛磺酸的含量没有什么影响。日常的各种食物，包括谷物、水果和蔬菜等，都不含牛磺酸。　　精 氨 酸　　（一） 精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分，具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸，可以增加肝脏中精氨酸酶的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以，精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。　　精氨酸是一种双基氨基酸，对成人来说虽然不是必需氨基酸，但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下，如果缺乏精氨酸，机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高，甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶，精氨酸对其也是必需的，否则不能维持其正常的生长与发育。　　精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用，它可促进胶原组织的合成，故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高，这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。　　精氨酸的免疫调节功能，可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化），补充精氨酸能增加胸腺的重量，促进胸腺中淋巴细胞的生长。　　补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积，降低肿瘤的转移率，提高动物的活存时间与存活率。　　在免疫系统中，除淋巴细胞外，吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后，可活化其酶系统，使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。　　郑建仙博士，华南理工大学教授　　氨基酸与人类健康　　氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。　　一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础　　1．构成人体的最基本物质之一　　构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。　　作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。　　构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。　　2．生命代谢的物质基础　　生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。　　蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。　　二、在食物营养中的地位和作用　　人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。　　作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。　　氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？　　1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的　　作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。　　2．起氮平衡作用　　当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。　　3．转变为糖或脂肪　　氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。　　4．参与构成酶、激素、部分维生素　　酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。　　5．人体必需氨基酸的需要量　　成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%，——37%。　　三、在医疗中的应用　　氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。　　由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。　　谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。　　四、与衰老的关系　　老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿。　　余传隆（中国医药科技出版）　　氨基酸与老年健康　　美国“发现”号航天飞机把世界上年龄最大的宇航员（77岁）格伦送入太空。这天对老年人来说，称为最伟大的一天，最引人瞩目。暮年再征太空的格伦，他要帮助医学进行科学实验。老人蛋白质分解、人体氨基酸的生物学试验就是一项重要的研究。氨基酸与老人健康，不仅在地球上要研究，在太空的也要研究。因为氨基酸与老年人的寿命、衰老相关太重要了。为什么重要，下面的分述便可知道。 1．老年的生理变化与氨基酸　　一般认为人们进入60岁以上是进入了老年。老年的生理与营养状态随着老年的进程而改变。蛋白质在老年人体的变化归纳起来有二：一是合成，合成组织蛋白质及各种活性物质；二是分解，组织蛋白质的分解、产生能量、产生废物。对于生长发育期的婴儿及青少年合成大于分解，因而身体逐渐成长；对于一般成年人是合成等于分解，因而体重相对稳定。对于老年来说，人体衰老的过程中蛋白质代谢以分解为主，合成代谢逐渐缓慢，身体内的蛋白质逐渐被消耗，往往呈负氮平衡。如血红蛋白质合成减少，因此贫血为常患的老年性疾病；由于酶的作用及小肠功能衰退，蛋白质吸收过程中分解不充分，体内肽类增多，游离氨基酸减少。因老年人肾功能低下而影响氨基酸再吸收，因肝功能下降，对肽的利用也减少。近年研究报告，老年人与中青年人给予相同营养条件，但老年人其血浆氨基酸（缬、亮、酪、赖、蛋、丝、丙氨酸）含量减低，特别支链氨基酸（缬、亮、异亮氨酸）显示不足。有人认为，高浓度支链氨基酸有提供合成的作用，当补给支链氨基酸时，能通过产生三磷酸腺苷（ATP）供能源，降低蛋白质分解作用，并通过促进胰岛素分泌量加强蛋白质的合成。现国外已将支链氨基酸用于临床维持氮平衡，促进蛋白质合成。国内已有用于肝病、肾病及儿童的特殊氨基酸。　　由于氨基酸的吸收或利用。因老年化而影响到免疫功能，免疫活性的变化也影响其他器官的功能，如感染、癌症、免疫复合病、自身免疫病、淀粉状蛋白变性的发病率在老年均增高，易致衰老病死。　　2．氨基酸与长寿　　为了促进老年人的健康，如抗衰老、提高身体抵抗力、促进免疫机制的功能，需要食品富含微量元素或糖类。但免疫的物质基础是蛋白质，人体免疫物质没有一样不是由蛋白质组成。如免疫球蛋白、抗体、抗原、补体等，即使白细胞、淋巴细胞与吞噬细胞等细胞内蛋白质的含量也在90%以上。因此人体若不缺乏蛋白质或氨基酸，上述的微量元素与多糖会起作用。如果缺乏，则无论用多少都不起作用。随着营养学与生物化学的进展，新的研究表明补给某种非必需氨基酸虽然人体能够合成，但在严重应激的状态（包括精神紧张、焦虑、思想负担）或某些疾病的情况下容易发生缺乏。如果缺乏，则对人体会发生有害的影响，这些氨基酸称之为条件性必需氨基酸。如牛磺酸、精氨酸和谷氨酰胺。　　在正常条件下缺乏必需氨基酸可以减低体液的免疫反应。例如色氨酸缺乏的大鼠，其IgG及IgM受体抑制，而当重新加入色氨酸能维持正常的抗体生成；苯丙氨酸和酪氨酸均缺乏，可以抑制大鼠的免疫细胞对肿瘤细胞作出反应；蛋氨酸与胱氨酸的缺乏，还可引起抗体的合成障碍。已证明，氨基酸的平衡也有这种不利作用。因此必需氨基酸在免疫中起着重要的作用，要延长老年人寿命，必须提高免疫力，重视必需氨基酸的供给。当前与寿命相关的正是热门研究的必需氨基酸有：　　牛磺酸：人体牛磺酸的来源一是自身合成，二是从膳食中摄取。牛磺酸的生物合成由蛋氨酸经硫化作用转化成胱氨酸，并由胱氨酸合成，其中经过一系列的酶促反应，许多高等动物包括人已失去了合成足够牛磺酸以维持体内牛磺酸整体水平的能力，需从膳食中摄取牛磺酸以满足机体的需要。有报道，牛磺酸在中枢神经系统衰老中的作用；老年期神经系统退行性变化是全身各系统最复杂而深奥的过程之一，中枢神经系统衰老在形态上或生化水平上都有明显的改变，单胺类和氨基酸类神经递质的合成、释放、重吸收及运输机制方面出现增年性变化。脂褐质是衰老过程中具有特征性物质，大脑脂褐质增加是神经衰老变化标志之一，当神经元胞浆蓄积较大量的脂褐质时，细胞核、细胞质受压变形，影响神经元的正常代谢功能。衰老时，组织中脂褐质含量明显增高，而牛磺酸可使下降、且使超氧化物歧化酶（SOD）活性增加，并且能抑制脂质过氧化产物丙二醛（MDA）对低密度脂质蛋白（LDL）的修饰。同时牛磺酸与葡萄糖的反应产物表现出较强抗氧化作用，能够阻止蛋黄卵磷脂氧化成脂质过氧化物，因而有显著抗衰老的作用。　　精氨酸：精氨酸虽然不是必需氨基酸，但在严重应激情况下（如发生疾病或受伤）、或当缺乏了精氨酸便不能维持氮平衡与正常生理功能，因此它又是条件性必需氨基酸。最新提出的理论，精氨酸是一氧化氮（NO）与瓜氨酸反应的酶系统代谢途径中的必要物质。NO或内皮细胞衍生的松弛因子的主要生化作用是刺激机体提高吞噬细胞中环鸟苷酸的水平，并能刺激白介素的产生来调节巨噬细胞的吞噬细菌作用。与精氨酸有关的NO酶系统，也在血管的内皮细胞、脑组织与肝脏的枯否（kupffer）细胞中发现，它能导致这些器官与组织的激素分泌、从而起到免疫功能的作用。为了提高老年人的免疫也可用氨基酸注射液。　　谷氨酰胺：在正常情况下，它是一非必需氨基酸，但在剧烈运动、受伤、感染等应激情况下，?/td>

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） ^__^

1、氨基酸的酸碱性是根据侧链基团的酸碱性质来划分的；侧链基团含有酸性基团的称为酸性氨基酸，有天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；碱性氨基酸侧链含有碱性基团，有赖氨酸，精氨酸二种。 2、酸性氨基酸的等电点（pI）小于7，在pH<PI时，带正电，显酸性；在pH>PI时，带负电，显碱性。 碱性氨基酸的等电点（pI）大于7,同样在pH<PI时，带正电，显碱性；在pH>PI时，带负电，显酸性。 3、在电场中的电泳与氨基酸所带的电荷有关，pH<PI时，带正电,电泳时向负极移动，在pH>PI时，带负电向正极移动。 也就是说在PH=7下，酸性氨基酸显酸性，带负电，电泳向正极移动；碱性氨基酸显碱性带正电，电泳向负极移动。

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，带负电荷的氨基酸呈酸性，正电的呈碱性。氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团，因此，氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐，具有两性化合物的特征。扩展资料：当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时，该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在，在电场中，既不向负极移动，也不向正极移动，即此时其所带的正、负电荷数相等，净电荷为零，呈电中性，此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，通常用pI表示。在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时(如加入碱)，氨基酸中的一NH3+给出质子，平衡右移，这时氨基酸主要以阴离子形式存在，若在电场中，则向正极移动。反之，当溶液的pH小于pI时(如加入酸)，氨基酸中的一COO-结合质子，使平衡左移，这时氨基酸主要以阳离子形式存在，若在电场中，则向负极移动。参考资料来源：百度百科-氨基酸

水溶液显碱性的氨基酸，就是r基上具有氨基或亚氨基的氨基酸（但组氨酸不是哟）

氨基酸是两性电解质。氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3u207a缬氨酸离子和能接受质子的COOu207b负离子。氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。扩展资料不同的氨基酸由于其组成和结构的不同而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7，一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点约为3，碱性氨基酸的等电性在7.58～10.8之间。在电场的作用下，带电粒子向与其电性质相反的电极运动，称为电泳（ep）。由于不同氨基酸的相对分子质量和π不同，在相同ph值的缓冲溶液中，不仅不同氨基酸的电荷状态不同，而且在电场中的游动方向和速度也往往不同。因此，基于这种差异，可以通过电泳分离氨基酸混合物。参考资料来源：百度百科-氨基酸

在20种常见氨基酸中,碱性氨基酸有（）、组氨酸和赖氨酸三种。 A.天冬氨酸B.谷氨酸C.精氨酸D.酪氨酸正确答案：精氨酸

丝氨酸不是碱性氨基酸这主要是因为丝氨酸中含有两个羧基，一个氨基。而碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基。所以他应该是酸性氨基酸，而不是碱性氨基酸。

e ,天冬氨酸有了两个羧基，明显是酸性氨基酸。。

这个不一定见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

正确答案:D解析：本题要点是20种天然氨基酸的分类。①非极性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸7种；②极性中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸8种；③酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸；④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

氨基酸分类表分为非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。1、非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。2、极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8种）。3、酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。4、碱性氨基酸：赖、精、组氨酸（3种）。氨基酸是一种有机化合物，它的化学式是RCHNH2COOH，分子结构中包含碱性氨基和酸性氨基，它是构成动物蛋白质的基本成分。在营养学中氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。1、必需氨基酸：指人体自身不能够合成，或者合成速度极慢而不能满足人体需求的氨基酸。这种氨基酸只能通过食物中的蛋白质供给。常见的有赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸等。2、非必需氨基酸：指人体可以自己在体内合成，不需要从外界直接获取的氨基酸。如甘氨酸和丙氨酸等。氨基酸如今广泛运用于临床治疗中，一般用于配制复方氨基酸溶液或者药物。对于生命垂危的患者以及消化系统疾病导致无法正常进食的患者的抢救和营养支持具有很重要的作用。

嗯，那倒不是。碱性氨基酸一般就指R基上有氨基的-NH2，包括赖氨酸、精氨酸等。在强酸中容易被破坏的氨基酸主要是色氨酸及羟基氨基酸、酰胺类氨基酸。色氨酸上有一个吲哚环，也就是苯并吡咯环，在强酸下吡咯环可能会质子化并形成吡咯树脂。羟基氨基酸（主要是烷烃链羟基，如丝氨酸及苏氨酸）上的羟基会与硫酸起反应，生产酯类，但这个反应是可逆的。天冬酰氨及谷氨酰胺的酰氨基与酸反应，成长天冬氨酸及谷氨酸。PS：以上的破坏机理是我个人的推论，不是标准答案。 对，选色氨酸。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基先酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基种类决定的．首先要明白两点：1、—NH2能够水解,与H2O反应生成—NH3＋和OH－,从而显示出碱性；2、—COOH能够电离,在水中生成—COO－和H＋,从而显示出酸性；3、氨基酸分之上,必须至少带有一个—COOH和一个—NH2明白以上几点就能够判断了要使其能够带正电,水解和电离后,总的来说氨基酸上的—NH3＋要多于—COO－,而生成一个—NH3＋就要得到一个OH－,生成一个—COO－就要得到一个H＋,因此得到的OH－要比H+多,因而显示出碱性；相反,要是带负电的话,那么就显示出酸性

20 种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为 3 种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸 2 种；其他 15 种为中性氨基酸。扩展资料：二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。参考资料：二十种氨基酸_百度百科

常见氨基酸多为α-氨基酸,都含有,-COOH与-NH2.-COOH电离出H+呈酸性,-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性,因此氨基酸具有两性.通常这两种基团电离程度相当,使氨基酸溶液呈中性.当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时,呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时,呈碱性.常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

共有20种：色氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、甘氨酸 、酪氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺 、丙氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸部分介绍：1、赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；2、蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；3、异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；4、精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。5、组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。扩展资料氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是生物学上重要的有机化合物，它是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的官能团组成的，以及一个侧链连到每一个氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的基本单位。赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶（又称“酵素”）。人体能消化吸收以及利用的氨基酸只有20种。其中有9种氨基酸（婴儿为10种）是成人体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA），即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸、组氨酸，精氨酸为小儿生长发育期间的必需氨基酸，胱氨酸、酪氨酸、牛磺酸为早产儿所必需。参考资料：百度百科-氨基酸

分类: 教育/科学 >> 升学入学 >> 高考 问题描述: 我只是说常见的谢谢！ 解析: 常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

酸性氨基酸指侧链r中带有羧基的氨基酸，包括谷氨酸glu和天冬氨酸asp碱性氨基酸指侧链中有含氮碱性基团或杂环的氨基酸，包括组氨酸his，精氨酸arg和赖氨酸lys

记得以前特别不爽一个姓苏的人（苏氨酸），这人就是一个混蛋（蛋氨酸也就是甲硫氨酸），笨蛋（苯丙氨酸），尤其这个人的本质就是一个大赖皮（赖氨酸）。而且他非常好色（色氨酸），总喜欢携着（缬氨酸）两个漂亮美女，一个很漂亮（亮氨酸），另一个异常漂亮（异亮氨酸）。扩展资料：这8种氨基酸对人体的作用一、赖氨酸（Lys）1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成，并保持正常的渗 透性2、可增加食欲，促进胃蛋白酶的分泌，增强免疫能力，改善发育 迟缓，防止蛀牙，促进儿童生长3、提高钙的吸收，促进骨骼生长4、如果缺乏，会降低人的敏感性，妇女会停经，出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状5、促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化6、可减低或防止单纯性疱疹感染（热病疱疹和口唇疱疹）的发生7、能使注意力高度集中8、使制造能量的脂肪酸可被正常利用9、有助于消除某些不孕症二、色氨酸（Try）1、促进血红蛋白的合成2、防治癞皮病3、促进生长，增加食欲4、甜味为砂糖的35倍，配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好5、促进胃液及胰液的产生6.有助于减轻焦躁不安感7、促进睡眠。色氨酸诱导正常睡眠，帮助减轻压力，抑郁，和动脉痉挛风险，并促进免疫系统健康。8、可控制酒精中毒三、苯丙氨酸（Phe）1、在机体内转变为酪氨酸，促进甲状腺素和肾和肾上腺素的合成.参与消除肾及膀胱功能的损耗；2、降低饥饿感3、提高性欲3、改善记忆力及提高思维的敏捷度4、消除抑郁情绪四、甲硫氨酸（蛋氨酸）（Met）1、参与胆碱的合成，具有去脂的功能，防治动脉硬化高血脂症2、有提高肌肉活力的功能，防止肌肉软弱无力3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合成4、参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能5、帮助分解脂肪，能预防脂肪肝、心血管疾病和肾脏疾病的发生6、将有害物质如铅等重金属除去7、治疗风湿热和怀孕时的毒血症8、一种有利的抗氧化剂五、苏氨酸（Thr）1、人体必需，缺乏时会使人消瘦，甚至死亡2、有转变某些氨基酸达到平衡的功能3、是协助蛋白质被人体吸收、利用所不可缺少的氨基酸4、防止肝脏中脂肪的累积5、促进抗体的产生，增强免疫系统六、异亮氨酸1、能维持机体平衡，治疗精神障碍2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用3、如果缺乏时，会出现体力衰竭，昏迷等症状4、参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢七、亮氨酸1、降低血液中的血糖值，对治疗头晕有作用2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用3、如果缺乏时，会停止生长，体重减轻4、促进睡眠，减低对疼痛的敏感，缓解偏头痛·缓和焦躁及紧张情绪5、减轻因酒精而引起人体中化学反应失调的症状，并有助于控制酒精中毒八、缬氨酸1、促使神经系统功能正常2、如果缺乏时，会造成触觉敏感度特别提高，肌肉的共济运动失调3、可作为肝昏迷的治疗药物参考资料来源：百度百科-人体必需氨基酸

天冬氨酰不是酸性氨基酸. 酸性氨基酸有两种：天冬氨酸,谷氨酸 碱性氨基酸有三种：赖氨酸,精氨酸,组氨酸

1 PH=2~3比较好2 Ph逐渐升高，盐离子强度逐渐增强3 顺序从先到后：asp gly leu lys 以下是跟你这个题同类的，具体原因写在下面Lys Arg Asp Glu Tyr Ala的混合物在高pH条件下加到阴离子交换树脂上，用连续递减pH值缓冲溶液洗脱 悬赏分：50 - 解决时间：2010-11-4 17:42 预测这些氨基酸的洗脱顺序 请详细说明下这个洗脱顺序的理由和阴离子交换树脂洗脱的一般规律 谢谢 提问者： sd3318405 - 四级最佳答案洗脱先后顺序：Arg Lys Tyr Ala Glu Asp先分组：1 Arg Lys是碱性氨基酸 PH=7 正电荷 2 Tyr ALa是中性氨基酸 PH=7 中性为主 3 Glu Asp是酸性氨基酸 PH=7 酸性 由于是交换树脂层析，氨基酸的与树脂的亲和力主要取决于他们之间的亲和力，其次是氨基酸与树脂之间的疏水相互作用。由于缓冲液先是碱性，所以氨基酸与树脂的亲和力为：酸性氨基酸》中性氨基酸>碱性氨基酸（阴离子树脂的疏水基团带正电，负电被交换了），洗脱的顺序就是：碱性 中性 酸性 考虑氨基酸与树脂的疏水作用：Arg的R基团是三个亚甲基+一个亚氨基，Lys是四个亚甲基，很明显，Arg的疏水作用要弱，与树脂吸引力不够强，最先被洗下来。其他的两组楼主自己分析R基团的疏水性

构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3-5-二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。

能被生物体直接用于合成蛋白质的20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：①.非极性脂肪族氨基酸；②极性重型氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性氨基酸；⑤碱性氨基酸。1特点: j碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。 常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸 常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。 通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。

易分解。色氨酸与碱性氨基酸共存条件下极其不稳定，因此会很容易分解。色氨酸，为白色或微黄色结晶或结晶性粉末，无臭，味微苦。碱性氨基酸指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸3种；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸2种；中性氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸。扩展资料：氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考链接：百度百科-氨基酸

在碱性溶液中，氨基酸的羧基离解出氢离子而带负电荷呈酸性：在酸性溶液中，氨基酸的氨基结合氢离子而带正电荷呈碱性。”-NH3+是氨基结合氢离子的形式。写全是R-NH3+由于氨基酸分子中有羧基和氨基，因此，氨基酸既可以提供质子呈酸性，又可以接受质子呈碱性。氨基酸为HA,得到一个质子H2A+失去一个质子A-,H2A-(Ka1)->HA-(Ka2)->A-Ka1Ka2分别是两步反应的平衡常数，根据溶液酸碱度，氨基酸浓度可以求出当前状态的浓度积，与Ka1Ka2比较可以判断氨基酸在当前状态呈酸性还是碱性

分为三类：中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸中性氨基酸： 脂肪族氨基酸：甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸 芳香族氨基酸：苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸 含羟基氨基酸：丝氨酸，苏氨酸 含硫氨基酸：半胱氨酸，甲硫氨酸（蛋氨酸） 亚氨基酸：脯氨酸

碱性氨基酸有3种，分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。1、精氨酸：在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。2、赖氨酸：人类和哺乳动物的必需氨基酸之一，不能自身合成，只能从食物中补充。赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低。赖氨酸在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗病毒、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面都具有积极的营养学意义。3、组氨酸：是一种人类儿童时期必需氨基酸，人类成年后才可以自己合成组氨酸。组氨酸具有很强的血管舒张作用。氨基酸：氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物，化学式是RCHNH2COOH。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

碱性氨基酸分为精氨酸、赖氨酸、组氨酸。碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸）即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。碱性氨基酸在条医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。碱性氨基酸的注意事项：碱性氨基酸在人体内碱性氨基酸是一种维持人类生理机能的重要平衡氨基酸，它会帮助我们将摄入的糖分转变成脂肪，从而释放出能量来维持我们身体各项组织器官的运行。它会参与到我们体内构成酶，激素以及部分维生素的过程当中，在人体处促进代谢率的过程起着十分重要的作用。但需要注意的是碱性氨基酸不能过多摄入，吃多了的话很容易导致人体蛋白吸收过于旺盛，而且这些蛋白物质无法消化，就会在人体内逐渐的转变成脂肪堆积在人体的肌肉组织上，很容易促使人产生发胖的问题。

碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸3种；酸性氨基酸为天冬氨酸 和谷氨酸2种；中性氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸。扩展资料：氨基酸是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物，氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-...w-氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸，而且仅有二十几种，他们是构成蛋白质的基本单位。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考链接：百度百科-氨基酸

1、通常根据羧基和氨基的数目来确定氨基酸的酸性，分子中羧基数目大于氨基的氨基酸为酸性氨基酸。 2、通常根据氨基酸分子中所含氨基(一NH2 )和羧基(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。碱性氨基酸有：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。芳香族氨基酸有：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

【答案】：C组成人体内蛋白质的20种氨基酸中，碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，故选C。本题其他选项，苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。扩展资料：对标准氨基酸化学性质的认识为理解生物化学的中心，根据R基团的不同性质将氨基酸分类可使这一问题简化。按照R基团的极性（polarity）或在生理pH（接近pH7.0）下与水相互作用的趋势等可将它们分为非极性、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）R基团的氨基酸。20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。参考资料来源：百度百科-氨基酸参考资料来源：百度百科-极性氨基酸

全部碱性氨基酸不全是是必需氨基酸。碱性氨基酸(basicaminoacid)指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。其中组氨酸与赖氨酸属于人体不能合成的八种必需的氨基酸之例，精氨酸为半必需氨基酸。碱性氨基酸在医药上具有很重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料的强化剂，特别适用于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸可用于生产治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎和消化道溃疡等的药物。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NHu2082） 和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基， 等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

【答案】：E色氨酸和苏氨酸属于极性中性氨基酸，天冬 氨酸和谷氨酸属于酸性氨基酸。

【答案】：C组成人体内蛋白质的各种氨基酸中，碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸，它们都有两个氨基一个羧基，其中精氨酸还比赖氨酸多一个亚氨基。故选C。苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸，这四种氨基酸均为一氨基一羧基。

碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸） 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。通常根据氨基酸分子中所含氨基（一NH2）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类，各类氨基酸的组成和性质有截然不同之处。中性氨基酸含1个氨基和1个羧基，等电点pI一般在6.2-6.8之间；酸性氨基酸含1个氨基和2个羧基， 等电点约在2.8-3.2之间；碱性氨基酸则含有2个氨基和1个羧基，等电点约在9.7-10.7之间。扩展资料碱性氨基酸在医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。精氨酸在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。本品有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。与组氨酸，赖氨酸共同为碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-碱性氨基酸参考资料来源：百度百科-酸性氨基酸参考资料来源：百度百科-精氨酸

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

【答案】：EAB两项，色氨酸和苏氨酸属于极性中性氨基酸；CD两项，天冬氨酸和谷氨酸属于酸性氨基酸。

1.基础知识（若学过氨基酸的酸碱性，可直接pass） 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的。但它们的酸碱解离常数比一般的羧基-COOH和氨基-NH2低。 例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12 大多数的羧酸：Ka=10-5 这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO - 。 可以把测得氨基酸的Ka值看成是氨基酸中铵离子的酸度：Ka~NH3+ 把测得氨基酸的Kb值看成是氨基酸中羧酸根离子的碱度：Kb~COO- 氨基酸即带有氨基，又带有羧基，所以是两性化合物，既能和酸反应，也能和碱反应。在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。 若能水解的氨基个数少于能水解的羧基个数(溶液呈酸性)，则为酸性氨基酸，包括：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；若能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)，则为碱性氨基酸，包括：赖氨酸，精氨酸，组氨酸，脯氨酸四种。 2.氨基酸的电泳 当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。 在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。 氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示：见 图片 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。 中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低 。当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。 *********************************************************************这一部分是比较难理解，不清楚的地方还可以再问我。向左转|向右转

酸性溶剂是指给出质子能力较强的溶剂，如冰醋酸、丙酸等是常用的酸性溶剂；酸性溶剂适于作为滴定弱碱性物质的介质。酸性溶剂，给出质子能力较强的溶剂称为酸性溶剂。如冰醋酸、丙酸等是常用的酸性溶剂。酸性溶剂适于作为滴定弱碱性物质的介质。

1.基础知识（若学过氨基酸的酸碱性，可直接pass） 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧基则是酸性的。但它们的酸碱解离常数比一般的羧基-COOH和氨基-NH2低。 例如：甘氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12 大多数的羧酸：Ka=10-5 这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，而是以内盐的形式存在（内盐：偶极离子），H3N+ _CHRCOO - 。 可以把测得氨基酸的Ka值看成是氨基酸中铵离子的酸度：Ka~NH3+ 把测得氨基酸的Kb值看成是氨基酸中羧酸根离子的碱度：Kb~COO- 氨基酸即带有氨基，又带有羧基，所以是两性化合物，既能和酸反应，也能和碱反应。在强酸性溶液中，以正离子形式存在，在强碱性溶液中以负离子形式存在。 若能水解的氨基个数少于能水解的羧基个数(溶液呈酸性)，则为酸性氨基酸，包括：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺四种；若能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)，则为碱性氨基酸，包括：赖氨酸，精氨酸，组氨酸，脯氨酸四种。 2.氨基酸的电泳 当氨基酸的溶液置于电场中时，所发生的变化取决于溶液的酸碱度。 在相当碱性的溶液中，阴离子Ⅱ超过阳离子Ⅲ，因此氨基酸向阳极迁移；在相当酸性的溶液中，阳离子Ⅲ是过量的，因此，氨基酸向阴极迁移，如果Ⅱ和Ⅲ完全相等，那么，没有净迁移。在这样的条件下，任何一个分子作为正离子和作为负离子存在的机会是完全相等的，向一个电极方向的任何微小移动，马上就被一个相等的朝另一个电极的方向移动所抵消。当一个特定的氨基酸在电场的影响下不发生迁移时，这个氨基酸所在溶液的氢离子浓度叫做氨基酸的等电点,通常pI表示。净电荷为零的氨基酸所在的溶液的pH值为pI。 氨基酸的pI值主要由其羧酸和氨基的电离常数来决定的，假如以pK1代表-COOH 基的电离常数，pK2代表-NH3+基团电离常数，则pI和它们的关系可用下式表示：见 图片 在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。 中性氨基酸pI =5.5~6.3 ，酸性氨基酸pI =2.8~3.2 ，碱性氨基酸pI =7.6~10.6。一般来说，氨基酸含氨基，pI值较高，含羧基多者pH值较低 。当氨基酸中氨基多于一个时，当净电荷为零时，氨基酸溶液碱性强于氨基与羧基相等的溶液的pH值，故溶液pH值较高，pI值高。同理，氨基酸羧基多时，pI值较值小。 *********************************************************************这一部分是比较难理解，不清楚的地方还可以再问我。向左转|向右转

-NH3+是氨基结合氢离子的形式。写全是R-NH3+由于氨基酸分子中有羧基和氨基，因此，氨基酸既可以提供质子呈酸性，又可以接受质子呈碱性。楼主所说的中和趋势可以这么理解。记氨基酸为HA,得到一个质子H2A+失去一个质子A-,H2A-(Ka1)->HA-(Ka2)->A。

酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸

常见氨基酸多为α-氨基酸，都含有，-COOH与-NH2。-COOH电离出H+呈酸性，-NH2与水结合成-NH3和-OH呈碱性，因此氨基酸具有两性。通常这两种基团电离程度相当，使氨基酸溶液呈中性。当氨基酸分子中-COOH多于-NH2时，呈酸性；而当氨基酸分子中-NH2多于-COOH时，呈碱性。常见酸性氨基酸有：天冬氨酸、谷氨酸常见碱性氨基酸有：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：1、非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸2、极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸3、酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸4、碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸

先看普通氨基酸，设有p1，p2那么pI=(p1+p2)/2酸性氨基酸，设有p1要先写出氨基酸电性由最+到最-的过程，如谷氨酸，从NH3+（aCOOH，R-COOH）到NH3+（aCOO-，R-COOH）到NH3+（aCOO-，R-COO-）最后到NH3（aCOO-，R-COO-）。生成的NH3+（aCOO-，R-COOH）是电性为0的两性离子。计算等电点的时候，就是用这个离子左右的pk值的和除以2得到的。扩展资料：1、对于侧链R基不解离得中性氨基酸来说，pI=1/2（pKa1+PKa2）。2、对于有多个解离基团的氨基酸来说，只要写出它的解离公式，然后取等电兼性离子两边的pKa的平均值则得出其pI值。注：pI值与该离子浓度基本无关，只取决于等电中性离子A0两侧的pK值。参考资料来源：百度百科-氨基酸等电点

分类方法有很多种，依据也各不相同，对生物来说比较重要的是生物体自身能否合成，这个在第4点。1.根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸：中性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸，这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基酸性氨基酸有谷氨酸、天门冬氨酸，这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。2.根据氨基酸的极性分类：非极性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸极性氨基酸有色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中，属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸3.按其亲水性、疏水性可分为：亲水性氨基酸：D, E, H, K, Q, R, S, T, 羟脯氨酸, 焦谷氨酸疏水性氨基酸：A, F, I, L, M, P, V, W, Y, α-氨基丁酸, β-氨基丙氨酸, 正亮氨酸未定类：C和G4.根据生物体能否自身合成：必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸；人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。 非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NH₂）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基，等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

氨基酸分类记忆口诀：1.非极性疏水性氨基酸：有甲（甲硫氨酸）乙（异亮氨酸）丙（丙氨酸）三个胖子（脂肪族），其中乙在问它携（缬氨酸）带的兄弟（亮氨酸），：“你俯（脯氨酸）着身子干（甘氨酸）啥呢？”2.极中（极性中性）撕（丝氨酸）半（半胱氨酸）天（天冬酰胺）古（谷氨酰胺）书（苏氨酸）3.芳香（芳香族氨基酸）老（酪氨酸）本（苯胺酸）色（色氨酸）4.酸（酸性氨基酸）甜（天冬氨酸）苦（谷氨酸）5.捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）一颗水晶（精氨酸）珠（组氨酸）氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。·氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。

e,天冬氨酸有了两个羧基，明显是酸性氨基酸。。

楼主把分类搞混了，我来具体说一下吧。首先根据氨基酸极性（疏水性）可分为：极性（疏水）氨基酸；极性（亲水）氨基酸；极性（亲水）带负电荷氨基酸；极性（亲水），带正电荷氨基酸。其次根据氨基酸酸碱性可分为：中性氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸。最后根据氨基酸分子的化学结构可分为：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环族氨基酸；杂环亚氨基酸。

人体中有20种必需氨基酸共有8种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。人体有20种不同的氨基酸，它们为人体或动物合成蛋白质所必需，多属L-型α-氨基酸。根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸（甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸）这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基；酸性氨基酸（谷氨酸、天门冬氨酸），这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基；碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。

　　必须氨基酸作为考研重要的一部分，题目相对简单但是稍有记忆偏差便容易出错。那我们有什么好的记忆诀窍吗?以下是我为你带来的必须氨基酸的记忆方法，希望能帮到你。 　　必须氨基酸记忆口诀 　　先赋打油诗一首： 　　六伴穷光蛋，酸谷天出门， 　　死猪肝色脸，只携一两钱。 　　一本落色书，拣来精读之， 　　芳香老本色，不抢甘肃来。 　　六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋u2192半胱、光、蛋(甲硫)氨酸u2192含硫氨基酸 　　酸谷天出门：酸、谷、天u2192谷氨酸、天门冬氨酸u2192酸性氨基酸 　　死猪肝色脸：丝、组、甘、色u2192丝、组、甘、色氨酸u2192一碳单位来源的氨基酸 　　只携一两钱：支、缬、异亮、亮u2192缬、异亮、亮氨酸u2192支链氨基酸 　　一本落色书：异、苯、酪、色、苏u2192异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸u2192生糖兼生酮 　　拣来精读之：碱、赖、精、组u2192赖氨酸、精氨酸、组氨酸u2192碱性氨基酸 　　芳香老本色：芳香、酪、苯、色u2192酪、苯丙、色氨酸u2192芳香族氨基酸 　　不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖u2192脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸u2192不参与转氨基的氨基酸 　　必须氨基酸趣味记忆法 　　人体八种必须氨基酸(第一种较为顺口) 　　1.“一两色素本来淡些”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸)。 　　2.“写一本胆量色素来”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸)。 　　3.鸡旦酥，晾(亮)一晾(异亮)，本色赖。 　　4.借来一两本淡色书。 　　★生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸： 　　生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”(异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸)，其中生酮氨基酸为“亮赖”;除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。 　　★酸性氨基酸： 　　天谷酸：天上的谷子很酸，(天冬氨酸、谷氨酸) 　　★碱性氨基酸： 　　赖精组： 　　芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰 　　色老笨：只可意会不可言传。 　　★一碳单位的来源 　　肝胆阻塞死(甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸)。(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸)，顺序一定要记清，色》酪》苯丙， 　　★酶的竞争性抑制作用 　　按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆： 　　1.“竞争”需要双方：底物与抑制剂之间; 　　2.为什么能发生“竞争”：二者结构相似; 　　3.“竞争的焦点”：酶的活性中心; 　　4.“抑制剂占据酶活性中心”：酶活性受抑。 　　★糖醛酸，合成维生素C的酶 　　古龙唐僧(的)内子(爱)养画眉(古洛糖酸内酯氧化酶) 　　★DNA双螺旋结构的特点： 　　右双螺旋，反向平行 　　碱基互补，氢键维系 　　主链在外，碱基在内 　　★维生素A总结 　　V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。 　　萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。 　　主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见， 　　还使上皮不健全，得上干眼易感染。 　　促进发育抗氧化，氧压低时更明显。 　　★DNA双螺旋结构 　　DNA，双螺旋，正反向，互补链。A对T，GC连，配对时，靠氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。(AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个。螺距34点中间即3.4) 　　★RNA和DNA的对比如下： 　　两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。 　　RNA中为核糖，DNA中含有胸。 　　★维生素B6 　　B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。 　　他们的磷酸物，脱羧又转氨。 　　★三羧酸循环 　　乙酰草酰成柠檬，柠檬又成u03b1-酮 　　琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。 　　★u03b2-氧化 　　u03b2-氧化是重点，氧化对象是脂酰，脱氢加水再脱氢， 　　硫解切掉两个碳，产物乙酰COA，最后进入三循环。 　　★酮体 　　酮体一家兄弟三，丙酮还有乙乙酸， 　　再加u03b2-羟丁酸，生成部位是在肝， 　　肝脏生酮肝不用，体小易溶往外送， 　　容易摄入组织中，氧化分解把能功。

氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性，氨基酸的两性解离方式：1、氨基酸中碱性的氨基与酸性溶液中的质子相结合而呈现阳离子。2、氨基酸中酸性的羧基在碱性溶液中与OH结合，失去质子而变成阴离子。氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质，蛋白质分子中含有多个可解离的酸性或碱性基团，在氨基酸水溶液中加入酸或碱，致使羧基和氨基的离子化程度相等时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。扩展资料氨基酸的化学性质：1、氨基的反应酰化反应，与亚硝酸反应，与醛反应，磺酰化反应，与DNFB反应，成盐反应。2、羧基的反应氨基酸的羧基和其他有机酸一样，在一定条件下可以发生酰化、成酯、脱羧和成盐反应，3、水合茚三酮反应（ninhydrin reaction）α-氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中共热，反应后经失水脱羧生成氨基茚三酮，再与水合茚三酮反应生成紫红色，最终为蓝色物质。这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。参考资料来源：百度百科-氨基酸

原因如下：氨基酸是酸碱两性物质，也分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸，主要看侧链基团的性质。如果侧链基团含有羧基就是酸性。如果侧链基团含有氨基等碱性基团，就是碱性氨基酸。否则为中性氨基酸！

氨基酸结构与分类（一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸 共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。 侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。 侧链含硫原子：Cys, Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E） 侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q） 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。 3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。 B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。 基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu （二）不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 （三）非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。 二、氨基酸的性质 （一）物理性质 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400; W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1"、K2"来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK"值的算术平均值。 氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1" 、pK2" 、pK3"表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK"处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 氨基酸的滴定曲线如图。 （二）化学性质 1.氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。 （4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应 α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。 （5）磺酰化 氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。 （6）与DNFB反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。 （7）转氨反应 在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。 2.羧基的反应 羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。 3茚三酮反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。 4.侧链的反应 丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。 半胱氨酸侧链巯基反应性高： （1）二硫键(disulfide bond) 半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。 （2）烷化 半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。 半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。 （3）与重金属反应 极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。 5. 以下反应常用于氨基酸的检验： l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。 l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。 l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。 l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。 在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。 三、色谱与氨基酸的分析分离 1.色谱（chromatography）的发展史 最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。 2.色谱的分类： 按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等； 按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等； 按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等 3.色谱的应用 可用于分离、制备、纯度鉴定等。 定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。 氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显著的成就。现在这些方法已自动化。 氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下： Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

20 种氨基酸中有3 种碱性氨基酸、2 种酸性氨基酸、15 种中性氨基酸。碱性氨基酸为精氨酸、赖氨酸和组氨酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸 ；其他 15 种为中性氨基酸。二十种氨基酸是指甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸这二十种组成人体蛋白质的氨基酸。扩展资料：氨基酸是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸大部分为α-氨基酸。氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。参考资料：氨基酸-百度百科

1、通常根据羧基和氨基的数目来确定氨基酸的酸性，分子中羧基数目大于氨基的氨基酸为酸性氨基酸。 2、通常根据氨基酸分子中所含氨基(一NH2 )和羧基(-COOH)的数目,将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。碱性氨基酸有：精氨酸、赖氨酸、组氨酸。芳香族氨基酸有：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

碱性氨基酸包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸， 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。碱性氨基酸(basic amino acid)指具有两个氨基和一个羧基的氨基酸，在中性pH时具有净正电荷。如赖氨酸、精氨酸、组氨酸。其中组氨酸与赖氨酸属于人体不能合成的八种必需的氨基酸之例，精氨酸为半必需氨基酸。碱性氨基酸在医药上具有很重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料的强化剂，特别适用于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。组氨酸可用于生产治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎和消化道溃疡等的药物。

【答案】：C组成人体内蛋白质的各种氨基酸中，碱性氨基酸有精氨酸、赖氨酸、组氨酸，它们都有两个氨基一个羧基，其中精氨酸还比赖氨酸多一个亚氨基。故选C。苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

正确答案:C解析：组成人体内蛋白质的20种氨基酸中，碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸，故选C。本题其他选项，苯丙氨酸、亮氨酸属于非极性疏水性氨基酸，丝氨酸、苏氨酸属于极性中性氨基酸。

碱性氨基酸为极性带正电荷的氨基酸，有3种：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 酸性氨基酸为极性带负电荷的氨基酸，有2种：天冬氨酸、谷氨酸。 氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。氨基酸被人体用于制造抗体蛋白以对抗细菌和病毒的侵染，制造血红蛋白以传送氧气，制造酶和激素以维持和调节新陈代谢；氨基酸是制造精卵细胞的主体物质，是合成神经介质的不可缺少的前提物质；氨基酸能够为机体和大脑活动提供 能源，氨基酸是一切生命之元。

碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸、组氨酸） 即水解生成的氢氧根负离子多于氢正离子的氨基酸，其特点是侧链常含有可质子化的碱性化学基团，分别是胍基、氨基、咪唑基。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。通常根据氨基酸分子中所含氨基（一NH2）和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类，各类氨基酸的组成和性质有截然不同之处。中性氨基酸含1个氨基和1个羧基，等电点pI一般在6.2-6.8之间；酸性氨基酸含1个氨基和2个羧基， 等电点约在2.8-3.2之间；碱性氨基酸则含有2个氨基和1个羧基，等电点约在9.7-10.7之间。扩展资料碱性氨基酸在医药上具有重要的价值，赖氨酸可以治疗营养缺乏症、发育不全及氮平衡失调症，是重要的食品及饲料强化剂，特别适于儿童食品的制造。精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。精氨酸在人体内参与鸟氨酸循环，促进尿素的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低血氨浓度。本品有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。与组氨酸，赖氨酸共同为碱性氨基酸。参考资料来源：百度百科-碱性氨基酸参考资料来源：百度百科-酸性氨基酸参考资料来源：百度百科-精氨酸

所谓酸性氨基酸就是分子中羧基多余氨基，反之就是碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸。谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸，组氨酸，精氨酸

碱性氨基酸有3种，包含精氨酸、赖氨酸、组氨酸。 1、精氨酸：主要用于治疗肝性脑病，可以用于体内尿素的形成，使人体内产生氨转换为无毒的尿素，尿素可由尿液排出，从而降低血氨的浓度，也适用于治疗由其他原因引起的血氨增高所导致的疾病。 2、赖氨酸：主要作用是可以促进人体发育，增强人体免疫力，提高中枢神经组织功能，还可以提高智力，提高记忆力，增进食欲，改善营养不良，也可以预防心脑血管疾病的发生。 3、组氨酸：主要作用是维持身体组织的健康发育，特别是包围神经细胞的髓磷脂鞘，并确保来自大脑的信息传递到身体的各个部位，对于治疗精神疾病等具有一定的作用。

组成蛋白质的氨基酸都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上，氨基显碱性、羧基显酸性，组成蛋白质的氨基酸的酸碱性不同，主要是由氨基酸的侧链R基团的结构和极性决定的。通常根据氨基酸分子中所含氨基（-NHu2082） 和羧基（-COOH）的数目，将其分为中性、酸性和碱性氨基酸三类。中性氨基酸含有一个羧基一个氨基，等电点pI一般在6.2—6.8之间；酸性氨基酸含有两个羧基一个氨基， 等电点约在2.8一3.2之间；碱性氨基酸含有两个氨基一个羧基，等电点约在9.7一10.7之间。扩展资料20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。根据侧链基团极性可分为：1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）。2、极性氨基酸（亲水氨基酸）（1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln）。（2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）。（3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）。参考资料来源：百度百科--碱性氨基酸参考资料来源：百度百科--酸性氨基酸参考资料来源：百度百科--氨基酸

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值，改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。扩展资料：对标准氨基酸化学性质的认识为理解生物化学的中心，根据R基团的不同性质将氨基酸分类可使这一问题简化。按照R基团的极性（polarity）或在生理pH（接近pH7.0）下与水相互作用的趋势等可将它们分为非极性、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）R基团的氨基酸。20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。参考资料来源：百度百科-氨基酸参考资料来源：百度百科-极性氨基酸

氨基酸20种除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、γ-羰基谷氨酸、锁链素和异锁链素等1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

一、构成蛋白质的酸性氨基酸有天冬氨酸，谷氨酸。二、构成蛋白质的碱性氨基酸有精氨酸，赖氨酸，组氨酸。

二者的区别主要是侧链基团（R基）的结构。酸性氨基酸指侧链R中带有羧基的氨基酸，包括谷氨酸glu和天冬氨酸asp碱性氨基酸指侧链中有含氮碱性基团或杂环的氨基酸，包括组氨酸his，精氨酸arg和赖氨酸lys

其实是这样的 所谓的酸性氨基酸 是相对的-COOH更多 -COOH是通过能电离出H+显酸性 但是电离完后剩下的COO-是他的共轭碱 带负电荷 他这个带什么电荷 其实都是共轭酸碱带的 就是已经电离完了之后带的电话 但是COOH是可以电离出H+所以 如果含COOH更多 电离出的H+也更多当然是酸性的 不过他已经电离出的共轭碱是带负电荷的 在溶剂中

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 　　极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 希望能帮助你。^__^

嗯，那倒不是。碱性氨基酸一般就指R基上有氨基的-NH2，包括赖氨酸、精氨酸等。在强酸中容易被破坏的氨基酸主要是色氨酸及羟基氨基酸、酰胺类氨基酸。色氨酸上有一个吲哚环，也就是苯并吡咯环，在强酸下吡咯环可能会质子化并形成吡咯树脂。羟基氨基酸（主要是烷烃链羟基，如丝氨酸及苏氨酸）上的羟基会与硫酸起反应，生产酯类，但这个反应是可逆的。天冬酰氨及谷氨酰胺的酰氨基与酸反应，成长天冬氨酸及谷氨酸。PS：以上的破坏机理是我个人的推论，不是标准答案。对，选色氨酸。