合成蛋白质

不对。多肽链和辅基相结合会造成蛋白质的消散，需要和多肽和多肽结合成蛋白质，所以不对。蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。

如果在真核生物体内，要的以下是真核细胞合成蛋白质的过程，内质网高尔基体对蛋白质高级结构的形成至关重要。如果是原核生物因为没有细胞器，就不用，有另一套方法。蛋白质合成是生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。 蛋白质生物合成过程： 1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3"端CCA上的2"或3"位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。 2．活化氨基酸的缩合——核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为三个阶段： ⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。 ⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。③移位：核蛋白体向mRNA的3"- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。 ⑶肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。①识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的受位。②水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。③解离：通过水解GTP，使核蛋白体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核蛋白体解离为大、小亚基。 真核生物翻译起始的特点： 1.真核起始甲硫氨酸不需甲酰化。 2.真核mRNA没有S-D序列，但5"端帽子结构与其在核蛋白体就位相关。帽结合蛋白（CBP）可与mRNA帽子结合，促进mRNA与小亚基结合。 3.肽链的延长 ：延长阶段为不断循环进行的过程，也称核蛋白体循环。分为进位、成肽和转位三个步骤。 三、多肽链合成后的加工修饰： 1．一级结构的加工修饰： ⑴N端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除：N端甲酰蛋氨酸是多肽链合成的起始氨基酸，必须在多肽链折迭成一定的空间结构之前被切除。其过程是：① 去甲酰化；② 去蛋氨酰基。 ⑵氨基酸的修饰：由专一性的酶催化进行修饰，包括糖基化、羟基化、磷酸化、甲酰化等。 ⑶二硫键的形成：由专一性的氧化酶催化，将-SH氧化为-S-S-。 ⑷肽段的切除：由专一性的蛋白酶催化，将部分肽段切除。 2．高级结构的形成： ⑴构象的形成：在分子内伴侣、辅助酶及分子伴侣的协助下，形成特定的空间构象。 ⑵亚基的聚合。 ⑶辅基的连接。 3．靶向输送：蛋白质合成后，定向地被输送到其执行功能的场所称为靶向输送。大多数情况下，被输送的蛋白质分子需穿过膜性结构，才能到达特定的地点。因此，在这些蛋白质分子的氨基端，一般都带有一段疏水的肽段，称为信号肽。分泌型蛋白质的定向输送，就是靠信号肽与胞浆中的信号肽识别粒子（SRP）识别并特异结合，然后再通过SRP与膜上的对接蛋白（DP）识别并结合后，将所携带的蛋白质送出细胞。 信号肽假说：信号肽位于新合成的分泌蛋白N端。对分泌蛋白的靶向运输起决定作用。①细胞内的信号肽识别颗粒（SRP）识别信号肽，使肽链合成暂时停止，SRP引导核蛋白体结合粗面内质网膜；②SRP识别、结合内质网膜上的对接蛋白,水解GTP使SRP分离，多肽链继续延长；③信号肽引导延长多肽进入内质网腔后，经信号肽酶切除。分泌蛋白在高尔基体包装成分泌颗粒出胞。

1.氨基酸的激活和转运　　阶段在胞质中进行，氨基酸本身不认识密码，自己也不会到Ribosome上，须靠tRNA。 　　氨基酸+tRNA →→氨基酰tRNA复合物 　　每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化，此酶首先激活氨基酸的羟基，使它与特定的tRNA结合，形成氨基酰tRNA复合物。所以，此酶是高度专一的，能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA，而tRNA能以反密码子识别密码子，将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。2.在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链　　氨基酸在核糖体上的聚合作用，是合成的主要内容，可分为三个步骤： 　　①多肽链的起始：mRNA从核到胞质，在起始因子和Mg 的作用下，小亚基与mRNA的起始部位结合，甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子，识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA）互补结合，接着大亚基也结合上去，核糖体上一次可容纳二个密码子。(原核生物中为甲酰甲硫氨酰) 　　②多肽链的延长：第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位，也称受位，密码与反密码的氢键，互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶（转肽酶）作用下，供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键，tRNA脱离P位并离开P位，重新进入胞质，同时，核糖体沿mRNA往前移动，新的密码又处于核糖体的A位，与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位，转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽，ribosome又往前移动，由此渐进渐进，如此反复循环，就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 　　注意：P位(供位)：供tRNA；供肽链 　　A位(受位)：受氨基酸-tRNA；受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 　　③多肽链的终止与释放：肽链的延长不是无限止的，当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA)，就无对应的氨基酸运入核糖体，肽链的合成停止，而被终止因子识别，进入A位，抑制转肽酶作用，使多肽链与tRNA之间水解脱下，顺着大亚基中央管全部释放出，离开核糖体，同时大小亚基与mRNA分离，可再与mRNA起始密码处结合，也可游离于胞质中或被降解，mRNA也可被降解。 　　

蛋白质水解酶有很多种类，你说的应该是无视蛋白质种类，只针对肽键起作用的蛋白质水解酶。生物合成蛋白质是相当复杂的过程，在相关基因的指导下，由一整套酶系分工严密进行，并不是单靠某一两种酶就可以完成的。人工合成有生理活性蛋白质的先例可参考网络上“牛胰岛素”的相关内容，现在实验室中合成不同蛋白质分别有不同的实验，真要说可以说上一整本教材。另外，如果要合成的是蛋白质的一级结构即多肽链，并不要求其生理活性，则实验相对来说比较简单，可参考第一个破译遗传密码的实验。

一共需要801个高能磷酸键。合成多肽链需要核糖体、tRNA和氨基酸。合成过程中每合成一个肽键需要4个高能磷酸键：一、氨基酸和tRNA以酯键结合消耗2个高能磷酸键。在氨酰tRNA合成酶的作用下分两步进行 氨基酸+ATP→氨酰-AMP+PPi 氨酰-AMP+tRNA→氨酰-tRNA+AMP总反应式：氨基酸+ATP+tRNA→氨酰-tRNA+AMP+PPi二、氨酰-tRNA和核糖体的结合消耗1个高能磷酸键。需要氨酰-tRNA结合因子的催化（该因子在细菌中简写为EF-Tu，在真核细胞总简写为EF-1）。 该因子可以结合有氨酰-tRNA和GTP的核糖体形成四元复合物，同时偶联上GTP的水解。随着氨酰-tRNA与核糖体的结合，EF-Tu则与GDP形成复合物核糖体。三、移位消耗1个高能磷酸键。移位的目的是使核糖体沿mRNA移动，使下一个密码子暴露出来以供继续翻译。这一过程由移位因子催化（原核中为EF-G，真核中为EF-2），此过程有GTP的水解。 一共有200个氨基酸，所以需要200X4=800个高能磷酸键。 在最开始，核糖体的大小亚基是分离的，再结合的时候也需要消耗一分子的GTP，即再加一个高能磷酸键，所以，一共需要801个高能磷酸键。 （如果你是分子方面计算的话，有些书上可能会说在多肽形成后从核糖体上水解下来还会需要一个高能磷酸键，不过生化的话就没有。这就需要按情况来了）

核糖体的功能就是将mRNA上的遗传密码(核苷酸顺序)翻译成多肽链上的氨基酸顺序。如原料不足就不一定能合成蛋白质核糖体是细胞内一种核糖核蛋白颗粒(ribonucleoproteinparticle)，主要由rRNA和蛋白质构成，其惟一功能是按照mRNA的指令将氨基酸合成蛋白质多肽链,所以核糖体是细胞内蛋白质合成的分子机器。

蛋白质合成的过程 蛋白质生物合成的具体步骤包括：①氨基酸的活化；②活化氨基酸的转运；③活化氨基酸在核蛋白体上的缩合。 (一）氨基酸的活化转运 氨基酸的活化过程及其活化后与相应 tRNA的结合过程，都是由氨基酰tRNA合成酶来催化的，反应方程为：tRNA+氨基酸+ATP〖FY(KN〗氨基酰tRNA合成酶〖FY)〗氨基酰-tRNA+AMP+焦磷酸。以氨基酰tRNA形式存在的活化氨基酸，即可投入氨基酸缩合成肽的过程。氨基酰tRNA合成酶存在于胞液中，具有高度特异性。它们既能识别特异的氨基酸，又能辨认携带该种氨基酸的特异tRNA分子。在体内，每种氨基酰tRNA合成酶都能从多种氨基酸中选出与其对应的一种，并选出与此氨基酸相应的特异tRNA。这是保证遗传信息准确翻译的要点之一。 （二）核蛋白体循环 tRNA所携带的氨基酸，是通过“核蛋白体循环”在核蛋白体上缩合成肽，完成翻译过程的。以原核生物中蛋白质合成为例，将核蛋白体循环人为地分为启动、肽链延长和终止三个阶段进行介绍。 1．启动阶段 在蛋白质生物合成的启动阶段，核蛋白体的大、小亚基，mRNA与一种具有启动作用的氨基酸tRNA共同构成启动复合体。这一过程需要一些称为启动因子的蛋白质以及GTP与镁离子的参与。 原核生物中的启动因子有 3种，IF 1辅助另外两种启动因子IF 2、IF 3起作用。 启动阶段的具体步骤如下： (1)30S亚基在IF 3与IF 1的促进下与mRNA的启动部位结合，在IF 2的促进与IF 1辅助下与甲酰蛋氨酰tRNA以及GTP结合，形成30S启动复合体。 30S启动复合体由30S亚基、mRNA、fMet-tRNA fMet及IF 1、IF 2、IF 3与GTP共同构成。 （2）30S启动复合体一经形成，IF 3即行脱落，50S亚基随之与其结合，形成了大、小亚基，mRNA，fMet－tRNA fMet及IF 1、IF 2与GTP共同构成的70S启动前复合体。 （3）70S启动前复合体的GTP水解释出GDP与无机磷酸的同时，IF 2和IF 1随之脱落，形成了启动复合体。至此，已为肽链延长作好了准备。 启动复合体由大、小亚基， mRNA与fMet－tRNA fMet共同构成。 已知核蛋白体上有两个位置，分别称为“给位”与“受位”，启动复合体中 mRNA的启动信号相对应的fMet－tRNA fMet亦即处于核蛋白体的给位。 2．肽链延长阶段 这一阶段，根据 mRNA上密码子的要求，新的氨基酸不断相应的被特异的tRNA运至核蛋白体受位，形成肽键。同时，核蛋白体从mRNA的5′端向3′端不断移位推进翻译过程。肽链延长阶段需要数种称为延长因子的蛋白质、GTP与某些无机离子的参与。 (1)进位 受位上 mRNA密码子相对应的氨基酸tRNA进入受位，生成复合体V。此步骤需要GTP、Mg 2+和称为肽链延长因子EFTu与EFTs的蛋白质因子。 （2）转肽 50S亚基的给位有转肽酶的存在，可催化肽键形成。此时在转肽酶的催化下，将给位上tRNA所携的甲酰蛋氨酰（或肽酰）转移给受位上已特异性进入的氨基酸tRNA，与其所带的氨基酸的氨基结合形成肽键。此酶需要Mg 2+与K 2+存在。 （3）脱落 原在给位上的脱去甲酰蛋氨酰后的 tRNA fMet，从复合物上脱落。 （4）移位 核蛋白体向 mRNA的3′端挪动相当于一个密码子的距离，使下一个密码子准确定位在受位，同时带有肽链的tRNA由受体移至给位，此步需有肽链延长因子EFG、GTP与Mg 2+。 以后肽链上每增加一个氨基酸残基，就按①进位（新的氨基酸tRNA进入“受位”）②转肽（形成新的肽键）③脱落（转肽后“给位”上的tRNA脱落）④移位（核蛋白体挪动的同时，原处于“受位”带有肽链的tRNA随之转到“给位”）。 3．终止阶段 当多肽链合成已完成，并且“受位”上已出现终止信号（UAA），此后即转入终止阶段。终止阶段包括已合成完毕的肽链被水解释放，以及核蛋白体与tRNA从mRNA上脱落的过程。这一阶段需要一种起终止作用的蛋白质因子——终止因子的参与。 终止因子使大亚基“给位”的转肽酶不起转肽作用，而起水解作用。在转肽酶的作用下，“给位”上tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解，并从核蛋白体及tRNA上释出。 从mRNA上脱落的核蛋白体，分解为大小两个亚基，重新进入核蛋白体循环。核蛋白体的解体需要IF 3的参与。

你说的是体外翻译系统。一般的大肠杆菌体外翻译系统需要：启始因子(IF1、IF2及IF3)、伸长因子(EF-G、EF-Tu及EF-Ts)、终止因子(RF1、RF2及RF3)、脂质体循环因子、与20种氨基酸相对应的氨基酰tRNA合成酶、甲硫氨酸酰胺tRNA转移酶、T7 RNA聚合酶等。此外,还包括脂质体、氨基酸、tRNA、能量源及能量再生系统

不一定!看一看密码子表不难发现,每一种氨基酸一般对应多个密码子,且这几个密码子前两位相同,第三位不同,但它们对应同一种反密码子.这是因为第三位密码子和tRNA上的反密码子的配对不严格,此即所谓的摇摆现象.

中国。从1958年开始，中国科学院上海生物化学研究所、中国科学院上海有机化学研究所和北京大学化学系三个单位联合，以王应睐为首，由龚岳亭、邹承鲁、杜雨苍、季爱雪、邢其毅、汪猷、徐杰诚等人共同组成一个协作组，在前人对胰岛素结构和肽链合成方法研究的基础上，开始探索用化学方法合成胰岛素。在1965年9月17日完成了结晶牛胰岛素的全合成。经过严格鉴定，它的结构、生物活力、物理化学性质、结晶形状都和天然的牛胰岛素完全一样。这是世界上第一个人工合成的蛋白质。这项成果获1982年中国自然科学一等奖。王应睐因此被著名英国学者李约瑟（Joseph Needham，1900-1995）誉为“中国生物化学的奠基人之一”。从1968年起，我国科学工作者开始人工合成酵母丙氨酸转移核糖核酸的研究。这种核糖核酸由76个核苷酸组成，其中除了4种常见的核苷酸外，还有7种稀有的核苷酸。经过千百次的探寻和摸索，科学工作者终于自行制备出了11种核苷酸、近10种核糖核酸工具酶和有关的化学试剂等，并采取有机化学和酶促合成的方法，把核苷酸连接成小片段，然后分别接成含有35和41个核苷酸的两个半分子。1981年11月20日完成了最后的合成，以后又进行了五次重复合成试验，均获得了成功。中国科学院上海生化研究所王德宝等，利用化学和酶促相结合的方法，先合成了几十个长度为2～8核苷酸的寡核苷酸，然后用T4RNA连接酶连接成6个大片段（长度为9～19核苷酸），再接成两个半分子（长度分别为35和41核苷酸），最后于1981年经氢键配对，T4RNA连接酶连接，在世界上首次人工合成了76核苷酸的整分子酵母丙氨酸tRNA。扩展资料：1、科学意义酵母丙氨酸转移核糖核酸含有11种核苷酸（4种常见的和7种修饰的核苷酸），具有完全的生物活性，既能接受丙氨酸，又能将所携带的丙氨酸参入到蛋白质的合成体系中。由于tRNA在蛋白质生物合成中有着重要的作用，而用合成方法改变tRNA的结构以观察对其功能的影响，又是研究tRNA结构与功能的最直接手段，所以酵母丙氨酸tRNA人工合成的成功，在科学上特别在生命起源的研究上有重大意义。2、化学结构牛胰岛素是一种蛋白质分子，它的化学结构于1955年由英国的科学家桑格测定、阐明：牛胰岛素分子是一条由21个氨基酸组成的A链和另一条由30个氨基酸组成的B链，通过两对二硫链连结而成的一个双链分子，而且A链本身还有一对二硫键。 以后，科学家们又陆续测定了不同生物来源的胰岛素，发现与桑格首次确定的牛胰岛素的化学结构大体相同。人胰岛素也是如此，只有：A链的第8位由苏氨酸代替丙氨酸、第10位由异亮氨酸代替缬氨酸；B链的第30位由苏氨酸代替丙氨酸。参考资料：百度百科-结晶牛胰岛素参考资料：百度百科-人工合成牛胰岛素参考资料：百度百科-酵母丙氨酸转移核糖核酸

中国。从1958年开始，中国科学院上海生物化学研究所、中国科学院上海有机化学研究所和北京大学化学系三个单位联合，以王应睐为首，由龚岳亭、邹承鲁、杜雨苍、季爱雪、邢其毅、汪猷、徐杰诚等人共同组成一个协作组，在前人对胰岛素结构和肽链合成方法研究的基础上，开始探索用化学方法合成胰岛素。在1965年9月17日完成了结晶牛胰岛素的全合成。经过严格鉴定，它的结构、生物活力、物理化学性质、结晶形状都和天然的牛胰岛素完全一样。这是世界上第一个人工合成的蛋白质。这项成果获1982年中国自然科学一等奖。王应睐因此被著名英国学者李约瑟（Joseph Needham，1900-1995）誉为“中国生物化学的奠基人之一”。从1968年起，我国科学工作者开始人工合成酵母丙氨酸转移核糖核酸的研究。这种核糖核酸由76个核苷酸组成，其中除了4种常见的核苷酸外，还有7种稀有的核苷酸。经过千百次的探寻和摸索，科学工作者终于自行制备出了11种核苷酸、近10种核糖核酸工具酶和有关的化学试剂等，并采取有机化学和酶促合成的方法，把核苷酸连接成小片段，然后分别接成含有35和41个核苷酸的两个半分子。1981年11月20日完成了最后的合成，以后又进行了五次重复合成试验，均获得了成功。中国科学院上海生化研究所王德宝等，利用化学和酶促相结合的方法，先合成了几十个长度为2～8核苷酸的寡核苷酸，然后用T4RNA连接酶连接成6个大片段（长度为9～19核苷酸），再接成两个半分子（长度分别为35和41核苷酸），最后于1981年经氢键配对，T4RNA连接酶连接，在世界上首次人工合成了76核苷酸的整分子酵母丙氨酸tRNA。扩展资料：1、科学意义酵母丙氨酸转移核糖核酸含有11种核苷酸（4种常见的和7种修饰的核苷酸），具有完全的生物活性，既能接受丙氨酸，又能将所携带的丙氨酸参入到蛋白质的合成体系中。由于tRNA在蛋白质生物合成中有着重要的作用，而用合成方法改变tRNA的结构以观察对其功能的影响，又是研究tRNA结构与功能的最直接手段，所以酵母丙氨酸tRNA人工合成的成功，在科学上特别在生命起源的研究上有重大意义。2、化学结构牛胰岛素是一种蛋白质分子，它的化学结构于1955年由英国的科学家桑格测定、阐明：牛胰岛素分子是一条由21个氨基酸组成的A链和另一条由30个氨基酸组成的B链，通过两对二硫链连结而成的一个双链分子，而且A链本身还有一对二硫键。 以后，科学家们又陆续测定了不同生物来源的胰岛素，发现与桑格首次确定的牛胰岛素的化学结构大体相同。人胰岛素也是如此，只有：A链的第8位由苏氨酸代替丙氨酸、第10位由异亮氨酸代替缬氨酸；B链的第30位由苏氨酸代替丙氨酸。参考资料：百度百科-结晶牛胰岛素参考资料：百度百科-人工合成牛胰岛素参考资料：百度百科-酵母丙氨酸转移核糖核酸

据我所知楼上所知的是错误的。蛋白质合成过程中需要酶，而且是需要很多种酶，像氨酰tRNA合成酶，去甲酰化酶，GTP酶，氨肽酶，转肽酶等等。水解反应式-[NHCH(R)CO]n- +nH2O<=>nH2NCH（R）COOH

蛋白质合成的过程 蛋白质生物合成的具体步骤包括：①氨基酸的活化；②活化氨基酸的转运；③活化氨基酸在核蛋白体上的缩合。 (一）氨基酸的活化转运 氨基酸的活化过程及其活化后与相应 tRNA的结合过程，都是由氨基酰tRNA合成酶来催化的，反应方程为：tRNA+氨基酸+ATP〖FY(KN〗氨基酰tRNA合成酶〖FY)〗氨基酰-tRNA+AMP+焦磷酸。以氨基酰tRNA形式存在的活化氨基酸，即可投入氨基酸缩合成肽的过程。氨基酰tRNA合成酶存在于胞液中，具有高度特异性。它们既能识别特异的氨基酸，又能辨认携带该种氨基酸的特异tRNA分子。在体内，每种氨基酰tRNA合成酶都能从多种氨基酸中选出与其对应的一种，并选出与此氨基酸相应的特异tRNA。这是保证遗传信息准确翻译的要点之一。 （二）核蛋白体循环 tRNA所携带的氨基酸，是通过“核蛋白体循环”在核蛋白体上缩合成肽，完成翻译过程的。以原核生物中蛋白质合成为例，将核蛋白体循环人为地分为启动、肽链延长和终止三个阶段进行介绍。 1．启动阶段 在蛋白质生物合成的启动阶段，核蛋白体的大、小亚基，mRNA与一种具有启动作用的氨基酸tRNA共同构成启动复合体。这一过程需要一些称为启动因子的蛋白质以及GTP与镁离子的参与。 原核生物中的启动因子有 3种，IF 1辅助另外两种启动因子IF 2、IF 3起作用。 启动阶段的具体步骤如下： (1)30S亚基在IF 3与IF 1的促进下与mRNA的启动部位结合，在IF 2的促进与IF 1辅助下与甲酰蛋氨酰tRNA以及GTP结合，形成30S启动复合体。 30S启动复合体由30S亚基、mRNA、fMet-tRNA fMet?及IF 1、IF 2、IF 3与GTP共同构成。 （2）30S启动复合体一经形成，IF 3即行脱落，50S亚基随之与其结合，形成了大、小亚基，mRNA，fMet－tRNA fMet?及IF 1、IF 2与GTP共同构成的70S启动前复合体。 （3）70S启动前复合体的GTP水解释出GDP与无机磷酸的同时，IF 2和IF 1随之脱落，形成了启动复合体。至此，已为肽链延长作好了准备。 启动复合体由大、小亚基， mRNA与fMet－tRNA fMet?共同构成。 已知核蛋白体上有两个位置，分别称为“给位”与“受位”，启动复合体中 mRNA的启动信号相对应的fMet－tRNA fMet亦即处于核蛋白体的给位。 2．肽链延长阶段 这一阶段，根据 mRNA上密码子的要求，新的氨基酸不断相应的被特异的tRNA运至核蛋白体受位，形成肽键。同时，核蛋白体从mRNA的5′端向3′端不断移位推进翻译过程。肽链延长阶段需要数种称为延长因子的蛋白质、GTP与某些无机离子的参与。 (1)进位 受位上 mRNA密码子相对应的氨基酸tRNA进入受位，生成复合体V。此步骤需要GTP、Mg 2+和称为肽链延长因子EFTu与EFTs的蛋白质因子。 （2）转肽 50S亚基的给位有转肽酶的存在，可催化肽键形成。此时在转肽酶的催化下，将给位上tRNA所携的甲酰蛋氨酰（或肽酰）转移给受位上已特异性进入的氨基酸tRNA，与其所带的氨基酸的氨基结合形成肽键。此酶需要Mg 2+与K 2+存在。 （3）脱落 原在给位上的脱去甲酰蛋氨酰后的 tRNA fMet，从复合物上脱落。 （4）移位 核蛋白体向 mRNA的3′端挪动相当于一个密码子的距离，使下一个密码子准确定位在受位，同时带有肽链的tRNA由受体移至给位，此步需有肽链延长因子EFG、GTP与Mg 2+?。 以后肽链上每增加一个氨基酸残基，就按①进位（新的氨基酸tRNA进入“受位”）②转肽（形成新的肽键）③脱落（转肽后“给位”上的tRNA脱落）④移位（核蛋白体挪动的同时，原处于“受位”带有肽链的tRNA随之转到“给位”）。 3．终止阶段 当多肽链合成已完成，并且“受位”上已出现终止信号（UAA），此后即转入终止阶段。终止阶段包括已合成完毕的肽链被水解释放，以及核蛋白体与tRNA从mRNA上脱落的过程。这一阶段需要一种起终止作用的蛋白质因子——终止因子的参与。 终止因子使大亚基“给位”的转肽酶不起转肽作用，而起水解作用。在转肽酶的作用下，“给位”上tRNA所携带的多肽链与tRNA之间的酯键被水解，并从核蛋白体及tRNA上释出。 从mRNA上脱落的核蛋白体，分解为大小两个亚基，重新进入核蛋白体循环。核蛋白体的解体需要IF 3的参与。

真核细胞的蛋白质翻译需要大量的蛋白因子，翻译后加工和定向输送比原核复杂得多。1、翻译起始真核的翻译起始比原核更复杂，因为：①真核mRNA的二级结构更为多样和复杂。真核mRNA是经过多重加工的，它被转录后首先要经过各种加工才能从细胞核进入细胞质中，并形成各种各样的二级结构。一些mRNA与几种类型的蛋白质结合在一起形成一种复杂的颗粒状，有时称核糖核蛋白粒（ribonucleoprotein particle）,在翻译之前，它的二级结构必须改变，其中的蛋白质必须被去掉。②核糖体需要扫描mRNA以寻找翻译起始位点。真核mRNA没有SD序列来帮助识别翻译起点，因此核糖体结合到mRNA的5"端的帽子结构并向3"端移动寻找翻译起点。这种扫描过程很复杂，知之甚少。真核翻译起始用到的起始因子（eIF）至少有9种 ，多数的功能仍需进步研究。eIF3的功能类似IF3，防止核糖体大小亚基过早结合，eIF2-GTP类似与IF2-GTP，促进起始aa-tRNA、mRNA与小亚基的结合，eIF4能识别并结合在mRNA的帽子结构上。起始复合物的形成过程：（1）40S小亚基-(eIF-3)结合到(eIF-2-GTP)-Met-tRNAi Met复合物上形成40S前起始复合物（40S preinitiation complex）。这里，eIF-2-GTP介导了起始tRNA与40S小亚基的结合，然后eIF-2-GDP通过eIF-2B（鸟苷酸释放蛋白）再生。此时，由于eIF-3和40S小亚基相结合，eIF-6和60S大亚基相结合，所以小亚基暂时还不能与大亚基相结合。（2） 40S前起始复合物结合到mRNA5"端形成40S起始复合物。消耗1个ATP。该过程需要ATP，另外还需要一些起始因子（eIF-4A、eIF-4B、eIF-4F、eIF-1）。eIF-4F能识别并结合在mRNA5"端的帽子结构上，eIF-4A（一种ATPase）和eIF-4B（一种helicase）改变mRNA的二级结构。（3）40S起始复合物向3"端移动扫描mRNA寻找适当的起始密码子（通常是5"端附近的AUG），直到Met-tRNAiMet与之配对。除酵母外的高等真核生物：GCCGCCpurCCAUGG（4） 60S大亚基与40S复合物结合形成80S起始复合物，eIF2-GDP、eIF3离开此时，60S大亚基上的eIF-6已经被释放。在形成复合物过程中，在eIF-5参与下，eIF-2-GTP水解成eIF-2-GDP。eIF-2，eIF-3，eIF-4A，eIF-4B，eIF-4F，eIF-1从起始复合物上释放。2、延伸（1）入位真核生物入位需要延伸因子为EF-1，它是多亚基蛋白，同时具有EF-Tu、EF-Ts的功能。50kD的延伸因子eEF-1α-GTP与aa-tRNA结合，引导aa-tRNA进入A位点后，eEF-1α-GTP水解，随后eEF-1α-GDP离开核糖体，在eEF-1β、eEF-1γ的帮助下，eEF-1α-GDP再生为eEF-1α-GTP。在真菌（如酵母）中，需要另一个延伸因子eEF-3与eEF-1α共同引导aa-tRNA的入位。（2）肽键形成（转肽）核糖体大亚基的肽酰转移酶活性催化A位点α-氨基亲核攻击P位点的aa的羧基，在A位点形成一个新的肽键。P位点上卸载的tRNA从核糖体上离开（3）核糖体移位移位需要一个100kD的延伸因子eEF-2-GTP。eEF-2-GTP结合在核糖体未知的位置上，GTP水解成释放的能量使核糖体沿mRNA移动一个密码子的位置，然后eEF-2-GDP离开核糖体。3、终止真核细胞中有两个释放因子eRF-1和eRF-3（GTP结合蛋白）介导终止。当GTP结合到eRF-3后它的GTPase活性就被激活，eRF-1和eRF-3-GTP形成一个复合物，当UAG，UGA，UAA进入A位点时，该复合物就结合到A位点上，接着GTP水解促使释放因子离开核糖体，mRNA被释放，核糖体解体成大小亚基，新生肽在肽酰转移酶催化下被释放。 真核生物蛋白合成都是这个过程....

真核细胞的蛋白质翻译需要大量的蛋白因子，翻译后加工和定向输送比原核复杂得多。1、翻译起始真核的翻译起始比原核更复杂，因为：①真核mRNA的二级结构更为多样和复杂。真核mRNA是经过多重加工的，它被转录后首先要经过各种加工才能从细胞核进入细胞质中，并形成各种各样的二级结构。一些mRNA与几种类型的蛋白质结合在一起形成一种复杂的颗粒状，有时称核糖核蛋白粒（ribonucleoprotein particle）,在翻译之前，它的二级结构必须改变，其中的蛋白质必须被去掉。②核糖体需要扫描mRNA以寻找翻译起始位点。真核mRNA没有SD序列来帮助识别翻译起点，因此核糖体结合到mRNA的5"端的帽子结构并向3"端移动寻找翻译起点。这种扫描过程很复杂，知之甚少。真核翻译起始用到的起始因子（eIF）至少有9种 ，多数的功能仍需进步研究。eIF3的功能类似IF3，防止核糖体大小亚基过早结合，eIF2-GTP类似与IF2-GTP，促进起始aa-tRNA、mRNA与小亚基的结合，eIF4能识别并结合在mRNA的帽子结构上。起始复合物的形成过程：（1）40S小亚基-(eIF-3)结合到(eIF-2-GTP)-Met-tRNAi Met复合物上形成40S前起始复合物（40S preinitiation complex）。这里，eIF-2-GTP介导了起始tRNA与40S小亚基的结合，然后eIF-2-GDP通过eIF-2B（鸟苷酸释放蛋白）再生。此时，由于eIF-3和40S小亚基相结合，eIF-6和60S大亚基相结合，所以小亚基暂时还不能与大亚基相结合。（2） 40S前起始复合物结合到mRNA5"端形成40S起始复合物。消耗1个ATP。该过程需要ATP，另外还需要一些起始因子（eIF-4A、eIF-4B、eIF-4F、eIF-1）。eIF-4F能识别并结合在mRNA5"端的帽子结构上，eIF-4A（一种ATPase）和eIF-4B（一种helicase）改变mRNA的二级结构。（3）40S起始复合物向3"端移动扫描mRNA寻找适当的起始密码子（通常是5"端附近的AUG），直到Met-tRNAiMet与之配对。除酵母外的高等真核生物：GCCGCCpurCCAUGG（4） 60S大亚基与40S复合物结合形成80S起始复合物，eIF2-GDP、eIF3离开此时，60S大亚基上的eIF-6已经被释放。在形成复合物过程中，在eIF-5参与下，eIF-2-GTP水解成eIF-2-GDP。eIF-2，eIF-3，eIF-4A，eIF-4B，eIF-4F，eIF-1从起始复合物上释放。2、延伸（1）入位真核生物入位需要延伸因子为EF-1，它是多亚基蛋白，同时具有EF-Tu、EF-Ts的功能。50kD的延伸因子eEF-1α-GTP与aa-tRNA结合，引导aa-tRNA进入A位点后，eEF-1α-GTP水解，随后eEF-1α-GDP离开核糖体，在eEF-1β、eEF-1γ的帮助下，eEF-1α-GDP再生为eEF-1α-GTP。在真菌（如酵母）中，需要另一个延伸因子eEF-3与eEF-1α共同引导aa-tRNA的入位。（2）肽键形成（转肽）核糖体大亚基的肽酰转移酶活性催化A位点α-氨基亲核攻击P位点的aa的羧基，在A位点形成一个新的肽键。P位点上卸载的tRNA从核糖体上离开（3）核糖体移位移位需要一个100kD的延伸因子eEF-2-GTP。eEF-2-GTP结合在核糖体未知的位置上，GTP水解成释放的能量使核糖体沿mRNA移动一个密码子的位置，然后eEF-2-GDP离开核糖体。3、终止真核细胞中有两个释放因子eRF-1和eRF-3（GTP结合蛋白）介导终止。当GTP结合到eRF-3后它的GTPase活性就被激活，eRF-1和eRF-3-GTP形成一个复合物，当UAG，UGA，UAA进入A位点时，该复合物就结合到A位点上，接着GTP水解促使释放因子离开核糖体，mRNA被释放，核糖体解体成大小亚基，新生肽在肽酰转移酶催化下被释放。 真核生物蛋白合成都是这个过程....

A、在细胞分裂间期，要完成DNA分子的复制和有关蛋白质的合成，所以核糖体合成蛋白质功能增强，A会出现； B、在细胞分裂前期，高等植物细胞由两极发出纺锤丝形成纺锤体，B会出现； C、在细胞分裂中期，细胞内消耗ATP，但由于ATP与ADP的相互转化，所以ATP含量基本保持相对平衡，C不会出现； D、由于高尔基体与细胞壁的形成有关，所以在细胞分裂末期，高尔基体为细胞壁形成合成多糖，D会出现． 故选：C．

蛋白质合成的原料是氨基酸，细胞中合成蛋白质的场所是核糖体蛋白质合成的原料是22种基本氨基酸，模板是mRNA。而核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。

蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸 （DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译（Translation），即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。补充蛋白质是指食用含有蛋白质的食物来对机体的蛋白质进行补充，可以食用鸡蛋、肉类以及牛奶等食物进行补充，但是要适当食用，不可过量，以免出现代谢异常的情况。鸡蛋中富含丰富的蛋白质等营养成分，可以为人体提供营养物质，维持人体的基础生理活动。如虾、牛肉、猪肉等肉类，其中含有的蛋白质比较丰富，适量食用可以对机体的蛋白质进行补充，在一定程度上可以提高身体素质。

叶绿体,线粒体都为独立的遗传系统可以合成部分蛋白质（酶）,植物体合成蛋白质所需要的元素都是通过根系来吸收的,比如,N元素主要通过吸收铵根离子!植物体内的蛋白质是在细胞内的核糖体上合成的!如大豆、花生、植物体内的的生长素之类主要成份为蛋白质.

1.氨基酸的激活和转运　　阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 　　氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 　　每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。2.在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链　 　氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: 　　(1)多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg 的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。（原核生物中为甲酰甲硫氨酰） 　　(2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(—CO-NH—),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰-tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。 　　注意: P位(供位):供tRNA;供肽链 　　A位(受位):受氨基酸-tRNA;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。 　　(3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。 　　这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。 　　合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？ 　　我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢?3.信号学说:Signal hypothesis　 　与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 　　(1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)Signal Peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 　　(2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(Signal RecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。 　　(3)SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 　　(4)SRP-核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。 　　(5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特

这个涉及内容较多.核糖体只负责将mRNA上的信息翻译成多肽单链.要变成具有三维功能和结构的蛋白质,有一个翻译后加工过程.1蛋白质可以自发的折叠成其三维结构.2蛋白质可以在伴侣蛋白的协助下折叠成三维结构3蛋白质有一系列修饰,如糖基化,甲基化,乙酰基化,等等是借助于酶进行修饰.线粒体和叶绿体的蛋白质主要在细胞质内合成,通过信号肽在导入到线粒体或叶绿体内.

都含有核糖体，所以能合成部分蛋白质。但它们的蛋白合成能力有限，大量蛋白质还是在细胞质中合成，然后定向转运到线粒体、叶绿体。转运机理也都相似，主要依靠前体蛋白N段的信号序列。

多肽链合成　　核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。　　1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：　　（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16srrna3"端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。　　（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2+参与。蛋白质合成　　（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。　　2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。　　（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryoteinitiationfactor,eif）　　（2）起始复合物形成在mrna5"端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）　　（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。　　真核细胞起始复合物的形成过程是：　　翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5"端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。肽链的延长、终止和释放　　多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的e（unstabletemperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stabletemperatureef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离。

蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。

核糖体是合成蛋白质的主要场所.细胞内的蛋白质一经合成,就会被运输到细胞的既定部位,发挥其功能.游离核糖体合成的蛋白质多数用来建造细胞自身(如伸缩蛋白质).附着在粗面内质膜上的核糖体合成的蛋白质进入内质网。 蛋白质合成的流程 蛋白质合成是指生物按照从脱氧核糖核酸（DNA）转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。蛋白质生物合成亦称为翻译，即把mRNA分子中碱基排列顺序转变为蛋白质或多肽链中的氨基酸排列顺序过程。 这是基因表达的第二步，产生基因产物蛋白质的最后阶段。不同的组织细胞具有不同的生理功能，是因为它们表达不同的基因，产生具有特殊功能的蛋白质，参与蛋白质生物合成的成份至少有200种，其主要体是由mRNA、tRNA、核糖核蛋白体以及有关的酶和蛋白质因子共同组成。

多肽链合成　　核蛋白体大小亚基，mrna起始trna和起始因子共同参与肽链合成的起始。　　1、大肠杆菌细胞翻译起始复合物形成的过程：　　（1）核糖体30s小亚基附着于mrna起始信号部位：原核生物中每一个mrna都具有其核糖体结合位点，它是位于aug上游8-13个核苷酸处的一个短片段叫做sd序列。这段序列正好与30s小亚基中的16srrna3"端一部分序列互补，因此sd序列也叫做核糖体结合序列，这种互补就意味着核糖体能选择mrna上aug的正确位置来起始肽链的合成，该结合反应由起始因子3（if-3）介导，另外if-1促进if-3与小亚基的结合，故先形成if3-30s亚基-mrna三元复合物。　　（2）30s前起始复合物的形成：在起始因子2作用下，甲酰蛋氨酰起始trna与mrna分子中的aug相结合，即密码子与反密码子配对，同时if3从三元复合物中脱落，形成30s前起始复合物，即if2-3s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物，此步需要gtp和mg2+参与。蛋白质合成　　（3）70s起始复合物的形成：50s亚基上述的30s前起始复合物结合，同时if2脱落，形成70s起始复合物，即30s亚基-mrna-50s亚基-mrna-fmet-trnafmet复合物。此时fmet-trnafmet占据着50s亚基的肽酰位。而a位则空着有待于对应mrna中第二个密码的相应氨基酰trna进入，从而进入延长阶段，以上过程见图3和图4。　　2、真核细胞蛋白质合成的起始真核细胞蛋白质合成起始复合物的形成中需要更多的起始因子参与，因此起始过程也更复杂。　　（1）需要特异的起始trna即，-trnafmet，并且不需要n端甲酰化。已发现的真核起始因子有近10种（eukaryoteinitiationfactor,eif）　　（2）起始复合物形成在mrna5"端aug上游的帽子结构，（除某些病毒mrna外）　　（3）atp水解为adp供给mrna结合所需要的能量。　　真核细胞起始复合物的形成过程是：　　翻译起始也是由eif-3结合在40s小亚基上而促进80s核糖体解离出60s大亚基开始，同时eif-2在辅eif-2作用下，与met-trnafmet及gtp结合，再通过eif-3及eif-4c的作用，先结合到40s小亚基，然后再与mrna结合。mrna结合到40s小亚基时，除了eif-3参加外，还需要eif-1、eif-4a及eif-4b并由atp小解为adp及pi来供能，通过帽结合因子与mrna的帽结合而转移到小亚基上。但是在mrna5"端并未发现能与小亚基18srna配对的s-d序列。目前认为通过帽结合后，mrna在小亚基上向下游移动而进行扫描，可使mrna上的起始密码aug在met-trnafmet的反密码位置固定下来，进行翻译起始。肽链的延长、终止和释放　　多肽链的延长在多肽链上每增加一个氨基酸都需要经过进位，转肽和移位三个步骤。（1）为密码子所特定的氨基酸trna结合到核蛋白体的a位，称为进位。氨基酰trna在进位前需要有三种延长因子的作用，即，热不稳定的e（unstabletemperature,ef）ef-tu,热稳定的ef(stabletemperatureef,ef-ts)以及依赖gtp的转位因子。ef-tu首先与gtp结合，然后再与氨基酰trna结合成三元复合物，这样的三元复合物才能进入a位。此时gtp水解成gdp，ef-tu和gdp与结合在a位上的氨基酰trna分离。

1965年，世界上第一个人工合成的蛋白质——结晶牛胰岛素在我国诞生了。这项科研成果震动了中外科学界。在国内，国家科委专门组织了我国一些著名科学家对这项工作进行了严格鉴定，并给予了高度的评价。在国外，受到一些著名科学家的高度赞扬。有的认为，从简单的氨基酸用人工方法合成具有全部生物活力的蛋白质，中国的胰岛素是惟一令人信服的例子；有的表示，人工合成胰岛素在科学技术先进的国家还没有做到的时候，中国首先做到了，令人十分钦佩。英国电视广播还为这件事组织过一次电视专题节目，专门报道中国的胰岛素人工合成。美国销路最广的《纽约时报》也以整版篇幅详尽地介绍了我国的这一科学成就。胰岛素是一种蛋白激素。从结构上看，它是一种蛋白质，从功能上看，它是调节生物体内新陈代谢的一种激素。它是由胰腺中的胰岛细胞分泌的，能促进人和动物对葡萄糖的利用。如果胰岛分泌的胰岛素过少，体内葡萄糖的氧化和储存就会发生障碍，葡萄糖在血液里的含量就会升高，导致尿中有过多的糖分排出，这就是糖尿病。据统计，全世界糖尿病患者有1亿多人，糖尿病患者的血液含糖量过多，血液循环系统受到破坏，伴随而来的是坏疽病和心脏病，肾功能下降，眼睛失明等。它是严重危害人类健康的一种疾病。1921年7月30日，班丁和拜斯特发现了胰岛素并从狗的胰腺里提取出宝贵的胰腺抽提液，后来又从猪、羊、牛的胰腺中提取出胰岛素，并于1922年应用于临床治疗。1926年，纯化的胰岛素已能做成结晶，一些糖尿病患者的生命得到了延续。但由于胰岛素数量太少，价格昂贵，一般的人得了糖尿病就等于被判了死刑。所以，人们梦想着有一天能用人工的方法合成胰岛素。人工合成蛋白质开始于100多年以前。德国的一位多才多艺的化学家维勒，从小喜欢诗歌、美术和收藏矿物标本。在各门自然科学中，他最喜欢化学，23岁获医学博士学位。1824年春天，维勒在进行金属氰化物和氨水的研究时，在实验中意外地发现，在氰化物和氨水相互作用时，经水浴加热，冷却后容器底部出现了一些白色沉淀物。这是什么物质呢？维勒思索着，推测着。但是，维勒的眼光是敏锐的，思维是敏捷的，他不凭猜测下结论，在奇特的实验现象面前，他提出了许多假设，设计了许多实验，反复实验，反复研究，经过4年的艰苦努力，终于查明金属氰化物和氨水相互作用，首先生成的物质是氰酸铵，在一定条件下，就会转化成尿素（一种有机物）。维勒的学生柯尔伯继承了维勒的事业，着手进行用最基本的元素合成有机物的实验。他顽强拼搏了7年，终于在1845年成功地用空气、氢气、氯气、碳等无机物合成了有机物醋酸。这再一次证明了，用无机物能合成有机物。接着，一系列的有机物如酒石酸、柠檬酸和苹果酸等都陆续用人工的方法合成了。1854年德国化学家且泰罗合成了脂脑，1861年俄国化学家布特列洛夫合成了糖类。1886年，俄国的科学家丹尼列夫斯基尝试用氨基酸“装配”蛋白质。他把蛋白质“拆开”，然后把拆下来的氨基酸放进试管里，加进一些蛋白质合成的物质。过一段时间后，试管里出现了乳白色的沉淀物。整个科学界为之轰动了，仿佛人工合成蛋白质的道路已经找到了似的，其实这只不过是一些由多个氨基酸分子组成的多肽。可德国生物学家费雪却以惊人的毅力投入到氨基酸“装配”成蛋白质的研究中。他的思路是：两个氨基酸形成二肽，再接上一个就是三肽……像搭积木一样，蛋白质就自然而然地合成了。在费雪进行实际工作时，却遇到了意想不到的麻烦。在合成蛋白质的过程中，一步只能接上一个氨基酸，每步反应中都有副产物，不能一一分离，因而每进行一步都有相当一部分材料消耗掉。由于耗资巨大，他没能完成这项艰巨的任务，只合成了含18个氨基酸的肽链。费雪的学生贝格曼和其他一些科学家，继承了费雪未竟之业。后来，瑞士科学家艾勃德哈顿合成了含19个氨基酸的多肽。其实，人工合成蛋白质工作的复杂，不仅仅在于把许多氨基酸连接起来，还取决于氨基酸的位置。原来，任何一种蛋白质的氨基酸组合排列都有十分严格的顺序，错一点儿也不行。现以20种、500个氨基酸所组成的蛋白质为例，看看它究竟有多少种列排方式。它的数目将达20500，可以说是个天文数字了。也就是说，你要拼凑20500次以上，才可能有一次成功。显然，这不是具有耐心就能办到的。于是，科学家们千方百计继续寻找解决问题的新方法。20世纪40～50年代初期，英国化学家马丁和辛格受“渗透”现象的启发，发明了“纸层析法”。先用水解酶将蛋白质分解，就像一串珠链被扯断，氨基酸就一颗颗地散落下来，然后取氨基酸混合液一滴，放在一张滤纸的角上，再把滴有混合液滤纸的一角浸在一种叫丁醇的溶剂中。由于滤纸的毛细作用，溶剂就会带着各种不同的氨基酸在纸上“赛跑”了。因各种氨基酸分子轻重不同，就像赛跑中有快、慢一样，不一会，混合液中的各种氨基酸就在纸上分别停留下来，形成一系列的点。但有时几种氨基酸跑得一样快而停留在一个点上。要把这些再分开，可在滤纸干了以后，从原来的方向掉转90°角，让新边缘浸在另一种溶剂中，就能把它们再分成几个点。最后，等整张纸干了，再用可以使氨基酸的斑点变成带色的化学药品来洗它。使原来混成一种溶液的各种氨基酸，散开在一张滤纸上，成了许多带色的斑点。于是便能被有经验的科学家一一辨认。用这种方法可正确测定各种蛋白质中氨基酸的组成和比例。那么，组成蛋白质的各种氨基酸又是怎样排列的呢？1945年，英国生物学家桑格发明一种叫二硝基酚衍生物试剂（DNP）。DNP能把蛋白质中的氨基酸一个个地拉下来辨认。有了DNP，桑格就向胰岛素分子的整条肽链进攻了。胰岛素分子虽然不大，但却具有蛋白质的所有结构特征。桑格花费了10年时间，终于在1953年测得了胰岛素的全部氨基酸的排列次序。如何解决氨基酸之间的正确连接呢？1959年，美国生物化学家梅里菲尔德领导的研究小组发明了一种叫聚苯乙烯的小颗粒。利用它来捆住头一个氨基酸的头，叫做戴帽子。因为小颗粒在所有的溶液中并不溶解，所以，只要过滤就能把它们分离出来。然后再加上含有第二个氨基酸的溶液，这个氨基酸就会用它的头和第一个氨基酸的脚连接起来。此后再过滤，再加下一个……这种步骤既简单又迅速，再加上用电子计算机控制，使合成蛋白质的速度大大地加快了。为了寻找解决人工合成蛋白质的新方法，科学家们历尽艰辛，开拓进取。功夫不负有心人，他们终于探索出了解决问题的新方法，使人工合成蛋白质成为可能。1965年我国生化学家首先人工合成具有高度生物活性的胰岛素，此成果成为人类历史上第一次人工合成蛋白质的伟大创举。该项工作是从1958年开始的。胰岛素是当时惟一的已经知道了化学结构的蛋白质，由51个氨基酸组成，需要17种氨基酸做原料。当时国际最高水平，只能人工合成由19个氨基酸组成的多肽，怎么才能合成有51个氨基酸的胰岛素分子呢？这是一项非常艰巨的科研工作，需要用一系列复杂的生物化学反应来完成。科学家们在一起认真地讨论研究，能不能先分别合成A、B两条链，然后再把两条链连接起来而得到胰岛素呢？于是他们决定先把天然胰岛素拆成A、B两条链，再把它们合起来，看能不能重新合成。这样的拆合尝试，国外曾经做过多次，都没有成功。我国通过自己的实践，在1959年胜利地解决了这一难题。这一成功，还同时解决了一个悬而未决、令人担忧的问题，这个问题就是胰岛素不仅有一定的化学结构，而且还有一定的立体结构。就是说，胰岛素分子是由51个氨基酸按照一定次序连接成的两条长链组成的，这两条链又按照一定的规律弯来扭去折叠起来，形成立体结构。把天然胰岛素拆成两条链以后，立体结构已经被破坏，但是经重新合成以后，所得到的结晶，形状同原来一样，而且具有同样的生物活性。这就说明，只要我们合成的两条链的化学结构准确，在适宜的条件下，它们就会自动地按照一定规律弯曲折叠起来，形成和天然胰岛素一样的人工合成胰岛素。那么，怎样合成A链和B链呢？这就必须把各种氨基酸按照一定的次序，一定的位置，逐个地连接起来。当时我国的科学技术、条件设备还很落后，要进行这么复杂的工作，难度是可想而知的。但中国科学家为了在这场国际竞争中取胜，组织了强有力的科研阵容：上海有机化学研究所和北京大学化学系负责合成A链，中科院生物化学研究所负责合成B链。合成A链和B链以后，把合成的A链同天然的B链相结合，把合成的B链同天然的A链相结合，而得到半合成的胰岛素。1964年我国胰岛素的半合成获得了成功，人工合成的两条链和天然的一样，它为全合成打下了牢固的基础。把经过半合成考验的A链和B链相结合，在1965年我国终于完成了结晶牛胰岛素的全合成。我国人工合成的胰岛素经过全面的严格鉴定，证明它的结构、生物活力、物理化学性质、结晶形状都和天然的牛胰岛素完全一样。当时，国外也有人在进行胰岛素的人工合成，不过，他们合成的胰岛素活力很低，开始也得不到结晶。我国人工合成的胰岛素在质量上达到了世界先进水平。各自承担合成任务的上海、北京等地的科研工作者，依靠集体的智慧和力量，通力协作，联合攻关，进行了一场历时6年零9个月的可歌可泣的“持久战”。他们经历了无数次的失败，每走一步都如履薄冰，付出了常人难以想象的代价和辛劳，终于获得了丰硕的成果。世界轰动了，令世人瞩目的世界上第一项人工合成蛋白质的桂冠被中国人摘取了。中国人并未止步，1969年又合成了链更长，有124个氨基酸的核糖核酸酶；在1970年，中国血统的美国生物化学家李卓洁合成了链上有188个氨基酸的人类生长激素。科学发展到了今天，通过基因工程大量生产人胰岛素，已用于临床治疗。其疗效高，副作用小，价格便宜，真正为糖尿病患者带来了福音。人们的梦想变成了现实。

糖先转化成丙酮酸,然后转氨基作用得到蛋白质。蛋白质到糖先脱氨基变成丙酮酸然后再转化成糖。蛋白质到脂肪也是先脱掉氨基,变成丙酮酸然后转化成脂肪。糖的生理功能：①供给能量,糖的主要功能是供给能量,人体所需能量的70%以上是由糖氧化分解供应的.1克葡萄糖在体内完全氧化分解,可释放能量1.67×104焦耳.②糖也是组织细胞的重要组成成分,糖与脂类形成的糖脂是组成神经组织与细胞膜的重要成分；糖与蛋白质结合的糖蛋白,具有多种复杂的功能.蛋白质（protein）是同生命及各种形式的生命活动联系在一起的物质,是一切生命的物质基础,可以说,没有蛋白质就没有生命,由此可见蛋白质对人体的重要性.人体内的蛋白质始终处于不断地分解又不断地合成的动态平衡之中,由此可达到组织蛋白的不断更新和修复的目的.脂肪的主要功能是氧化供能和储存能量.1．氧化供能 脂肪是生物体所需能量的一种来源.2．储存能量 当生物体营养状况好,且活动量少,即当生物体的能量收入大于支出时,生物体可将糖和氨基酸等营养物质转变为脂肪而储存于皮下、大网膜、肠系膜等处的脂肪组织中.脂肪作为储能物质有它的优越性：3．提供必需脂肪酸 食物脂肪还提供了必需脂肪酸,如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等不饱和脂肪酸.如果生物体缺乏这些必需脂肪酸就会影响其代谢,降低其抵抗力,并使生长停滞.糖代谢的一些中间产物例如丙酮酸等,可以作为脂肪合成的原料;也可以合成氨基酸,进而合成蛋白质;蛋白质,脂肪酸降解的氨基酸又可以通过糖异生途径合成糖,满足机体对能量的需要

　　1965年9月17日，中国科学家获得了首批人工合成的牛结晶胰岛素，这是世界上第一个人工合成的蛋白质。可为什么要人工合成蛋白质呢？这件事其实意义非常重大，一起来看一下！　　一提起蛋白质，也许有人误以为就是鸡蛋中的蛋白。蛋白固然是蛋白质中的一种，而蛋白质又岂止蛋白一种。　　蛋白质的种类可多哩！蛋白是蛋白质，蛋黄也是蛋白质。蚕丝是蛋白质，羊毛是蛋白质，鹿角是蛋白质，鱼鳞是蛋白质，鸟的羽毛以及人的头发、指甲、肌肉也是蛋白质。甚至连酶、很多激素以及天花、麻疹、流感病毒，也是蛋白质。人体中，大约有几千种蛋白质。　　生物体的最基本的单元——细胞，它的原生质的主要成分是蛋白质，就连细胞壁和细胞间的物质，主要也是蛋白质。　　蛋白质被誉为“生命的基础”。有生命的地方，就有蛋白质；有蛋白质（未解体）的地方，就有生命！　　蛋白质和核酸组成蛋白体。恩格斯曾深刻论述了蛋白质与生命现象之间不可分割的关系。他指出：“生命是蛋白体的存在方式。”“无论在什么地方，只要我们遇到生命，我们就发现生命是和某种蛋白体相联系的，而且无论在什么地方，只要我们遇到不处于解体过程中的蛋白体，我们也无例外地发现生命现象。”　　既然蛋白质与生命现象之间有着如此密切的联系，那么，深入研究蛋白质，便可揭开生命的奥秘。　　生命，究竟是怎样产生的？世上万物，究竟是从哪儿来的？对于这个生命起源问题，千百年来，众说纷纭。基督教鼓吹一切生物（包括人类），是“上帝”在六天之内创造出来的。也有人认为地球上的生命并不起源于地球，而是“从天外飞来的一个细胞”，落到地球上而起源的。还有人认为，生命是自然产生的，如中国古代有“天地合气，万物自生”的说法。　　恩格斯则认为，地球上具有生命的有机体，是起源于非生命物质，但是，并不是非生命物质一下子变成了有生命的有机物，而是通过变成蛋白质，过渡到生命体。因此，一旦人工以化学方法用无机物制造出蛋白质，将可以用事实来证明辩证唯物主义的生命起源学说。　　恩格斯在《自然辩证法》一书中，当论述了十九世纪的三大发现（能量转化、发现细胞和进化论）的重要意义后，指出：“有了这三个大发现，自然界的主要过程就得到了说明，就归结到自然的原因了。现在只剩下一件事还得去做：说明生命是怎样从无机界中发生的。在科学发展的现阶段上，这就是要从无机物中制造出蛋白质来。”恩格斯还曾指出：“当化学产生了蛋白质的时候……它要进入一个内容更丰富的领域，即有机生命的领域。”　　正因为这样，用人工方法合成蛋白质，不仅具有重大的化学意义，而且具有重大的哲学意义。我国科学工作者努力攻克人工合成蛋白质的科学堡垒，将不仅把化学的发展推进到一个新阶段，而且将以事实来证明恩格斯的光辉预言。

蛋白质合成的原料是氨基酸，细胞中合成蛋白质的场所是核糖体蛋白质合成的原料是22种基本氨基酸，模板是mRNA。而核糖体就像一个小的可移动的工厂，沿着mRNA这一模板，不断向前迅速合成肽链。tRNA以一种极大的速率进入核糖体，将氨基酸转到肽链上，又从另外的位置被排出核糖体，延伸因子也不断地和核糖体结合和解离。核糖体和附加因子一道为蛋白质合成的每一步骤提供了活性区域。