组蛋白

IPF是一种慢性进展性、生存期短且病因不明的肺部疾病。肌成纤维细胞活化、增殖、分化是致纤维化的关键因素，转化生长因子β1（ TGF-β1）是主要的促纤维化因子。研究表明TGF-β1在体内外均可促进成纤维细胞分化为肌成纤维细胞（通过 SMAD2、SMAD3磷酸化途径）及上皮细胞转化为间质成分（通过调节因子AKT磷酸化途径），引起特征性α-平滑肌肌动蛋白（α-SMA）、Ⅰ型胶原表达增加及纤维组织的收缩反应，而敲除HDAC4基因可阻断TGF-β1介导的AKT磷酸化途径。 Guo等的实验结果提示TSA主要通过下调HDAC4表达、抑制调节因子 AKT磷酸化途径，减少α-SMA及Ⅰ型胶原转录及表达，从而起到抗纤维化作用，但TSA无法抑制SMAD2及 SMAD3磷酸化途径。研究发现在环氧化物酶2（COX-2）作用下，前列腺素Ez （PGE2）可抑制肌成纤维细胞增殖及抑制胶原mRNA的转录，降低胶原水平而起到抗纤维化作用。Coward等的研究表明，与对照组相比，IPF患者肺成纤维细胞经TGF-β1（2 ng/ml）处理后测得COX-2 mRNA转录因子与启动子结合能力受损，由HDAC1、HDAC2、HDAC3构成的相关转录遏阻，物复合体含量明显增加，COX-2 mRNA启动子的组蛋白H3、H4去乙酰化酶含量明显降低，COX-2mRNA水平明显下降， PGE2含量也明显减少。当IPF患者肺成纤维细胞同时经HDACi（10 μmol/LSAHA或10 nmol/L LBH589）及TGF-β1抑制剂处理后，COX-2 mRNA启动子的组蛋白H3、H4乙酰化酶明显升高，可维持COX-2正常表达，减轻肺组织的纤维化程度。肾间质纤维化以肾成纤维细胞异常活化及增生为特点，特征性改变包括α-SMA表达及细胞外基质成分的增加。成纤维细胞的活化及增殖需要大量的生长因子及细胞因子如TGF、血小板衍生生长因子（PDGF）、成纤维细胞生长因子、白介素6（IL-6）等的参与。Kinugasa等的研究提示单侧输尿管梗阻致肾纤维化的小鼠模型中，给予小鼠FR276457（一种非特异性的HDACi，Ⅰ类HDAC及Ⅱ类HDACs抑制剂），连续14d每日鼻饲20mg/kg和40mg/kg，可抑制羟脯氨酸的生成及胶原α1mRNA的表达，同时体内和体外实验均提示FR276457抑制促纤维化因子单核细胞趋化蛋白 -1（MCP-1）的表达。Marumo等的研究提示在单侧输尿管梗阻致肾小管间质损伤的小鼠模型中，腹腔注射TSA10 mg·kg·d，共2～ 5d，可抑制α-SMA mRNA及胶原α1mRNA的表达，同时通过抑制细胞因子如MCP-1、集落刺激因子-1进而减弱巨噬细胞渗入及早期肾小管的纤维化改变。Noh等的研究提示在大鼠的糖尿病肾脏模型中，TGF-β1促使HDAC2的活性明显增高，进而造成细胞外基质的累积以及上皮一间质的转化。而TSA（0.5 mg·kg·d，共4周，腹腔内注射）通过抑制HDAC2的活性，在基因和蛋白的水平上均抑制了细胞外基质成分的表达，遏制了上皮间质的转化。HDACs调节的肾成纤维细胞的活化通过信号转导子和转录激活子3（STAT3）磷酸化途径完成。研究显示TSA可通过抑制STAT3磷酸化及核转移阻断相关信号途径而减弱肾成纤维细胞增殖，起到抑制纤维化的作用。心力衰竭分为以左心泵血功能受损为特征的收缩功能衰竭和心肌舒张充盈功能异常为特征的舒张功能衰竭。在病理基础上表现为心肌过度肥大及细胞外基质沉积，Ⅰ型、Ⅲ型胶原累积，间质纤维化，心室扩张及心室壁变薄。因此有学者认为心肌过度肥大是心肌纤维化的一种早期表现。有研究显示在压力负荷所致心肌病变中转录因子心肌细胞增强因子 -2的转录活性明显增强，而Ⅱa类HDACs作用 MEF-2靶基因形成复合体抑制其活性。除了通过上述直接作用阻碍基因表达外，Ⅱa类HDACs还通过与血清反应因子、活化T细胞核因子等间接关联来抑制重构。因此，Ⅱa类HDACs被认为具有抑制心肌肥大、抑制心室重构进而抑制纤维化的作用。虽然研究表明Ⅱa类 HDACs对心肌细胞具有抗纤维化作用，但是体内实验证明非特异性HDACi TSA（Ⅰ类和Ⅱ类HDACs的抑制剂）可有效地抑制心肌细胞肥大。其中可能的解释是Ⅰ类HDACs有促纤维化作用，且促纤维化作用程度大于Ⅱa类HDACs对心肌细胞的抗纤维化作用，因此非特异性HDACi TSA总体作用表现为抑制心肌肥大。虽然Ⅰ类HDACs的促纤维化作用机制尚不明确，但是多项研究提示Ⅰ类HDACs抗心肌肥大及纤维化与多种蛋白复合体的调控有关，其中包括组蛋白及一些转录因子的去乙酰化修饰。另外心房纤维化是房性心律失常的主要病因之一， Liu等的研究提示HDACs过度活化下调连接蛋白40，引起转基因小鼠的心房纤维化，诱发房性心律失常。而给予小鼠腹腔内注入TSA 0.6 mg·kg·d持续14d，房性心律失常的持续时间缩短及心肌细胞自律性降低。因此HDACi的应用可为某些心脏疾病的治疗带来新的方法。多个炎症性疾病动物模型的研究表明HDACi具有抗炎作用。HDACi除了通过调控组蛋白乙酰化状态引起炎性细胞因子的表达，还可以通过调控包括转录因子在内的非组蛋白的乙酰化状态，抑制或是激活炎性因子的表达，其中最主要的通过对核转录因子KB的抑制实现的。但是不同的HDACs具有不同的乙酰化模式，调节不同的基因。如系统性红斑狼疮MRL-Ipr/1pr小鼠模型，TSA和 SAHA可下调炎性细胞因子IL-12和IL-6mRNA和蛋白的水平；在小鼠的哮喘模型中，TSA可以降低支气管肺泡灌洗液中IL-4、IL-5和 lgE的浓度，进而减缓哮喘发展。但也有关于HDACi能促进炎性细胞因子表达的报道。Suuronen等报道，在小胶质N9细胞TSA可以增强由脂多糖诱导的NO和IL-6的产生。因此，HDACi对于炎症反应的调控可以是基因转录激活剂，也可以是抑制剂。

组蛋白组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。非组蛋白(nonhistone proteins)非组蛋白是指细胞核中组蛋白以外的酸性蛋白质。非组蛋白不仅包括以DNA作为底物的酶，也包括作用于组蛋白的一些酶, 如组蛋白甲基化酶。此外还包括DNA结合蛋白、组蛋白结合蛋白和调节蛋白。由于非组蛋白常常与DNA或组蛋白结合, 所以在染色质或染色体中也有非组蛋白的存在, 如染色体骨架蛋白。 生物学的知识博大精深的，为生活，为健康都是不可缺少的一门。

好问题。组蛋白带有很多的Lys和Arg，这两种氨基酸有碱性侧链，他们带的正电可以有效与DNA的负电中和，因此组蛋白可以和DNA双螺旋紧密结合。其他的原因包括DNA和组蛋白之间的氢键、疏水作用等。更详细的内容可以看第六版《Molecular Biology of the Cell》的190页前后，图文并茂并且内容比这里更详尽。

组蛋白（histones）为基础的DNA相关蛋白，其分子量介于11.2～21.5KDa之间，其作用为稳定DNA双链，也可能在基因调节中起作用。组蛋白可分为五种：H1、H2A、H2B、H3和H4，这五种组蛋白类型都有各自对应的自身抗体。组蛋白与DNA一起形成了紧密结合的核小体。其中心由H3-H3-H4-H4四聚体组成，H2A-H2B二聚体位于其两侧。组蛋白部分被DNA双链围绕两圈(共146个碱基对)。核小体象一串珍珠一样结合在一起，在结合区，DNA（连接DNA）与组蛋白H1相连接。荧光模式与抗dsDNA抗体相似，抗组蛋白抗体在HEp-2细胞的细胞核中也呈现均质型荧光。分裂期细胞的浓缩染色体荧光增强。用灵长类肝组织，则可见到细胞核为均质型、有时为粗块状荧光。抗组蛋白抗体不引起绿蝇短膜虫动基质产生荧光。还可选用欧蒙抗组蛋白ELISA试剂盒对抗组蛋白抗体进行单特异性测定。

组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白,是一类小分子碱性蛋白质,有五种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4，它们富含带正电荷的碱性氨基酸,能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用，应该是静电相互作用。

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白（结构蛋白是构成细胞和生物体结构的重要物质。它使得原本液体状态的生物体组分具备一定的硬度和刚性。多数的结构蛋白是纤维状蛋白质，例如肌动蛋白和微管蛋白，他们可溶性的单体通过聚合作用可以形成长的、刚性的纤维，以组成细胞骨架，从而使得细胞具备特定的形状和大小），是一类小分子碱性蛋白质，有五种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4，它们富含带正电荷的碱性氨基酸，能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。

作为遗传物质的DNA具有以下特性：① 贮存并表达遗传信息；② ②能把遗传信息传递给子代；③ ③物理和化学性质稳定；④ ④有遗传变异的能力。研究DNA以及结构的意义是：DNA一级结构决定了二级结构，折叠成空间结构。这些高级结构又决定和影响着一级结构的信息功能。研究DNA的一级结构对阐明遗传物质结构、功能以及它的表达、调控都是极其重要的。如果使这种正常的DNA分子额外地多转几圈或少转几圈，就会使双螺旋中存在张力。当双螺旋分子末端开放时，这种张力可通过链的转动而释放，DNA恢复正常的双螺旋状态。如果固定DNA分子的两端，或者本身是共价闭合环状DNA或与蛋白质结合的DNA分子，DNA分子两条链不能自由转动，额外的张力不能释放，DNA分子就会发生扭曲，用以抵消张力。这种扭曲称为超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种形式。拓扑学是数学的一个分支，研究物体变形后仍然保留下来的结构特性。他们之间互变异构依赖于拓扑异构酶的催化。真核生物的染色体十分复杂，具有不同层次的组装结构，染色质分为常染色质和异染色质两种。在常染色质中DNA的压缩比为1 000—2 000，相对比较伸展，主要为单拷贝基因和中等重复序列。异染色质是指在间期核中DNA折叠压缩程度较高，以凝集状态存在，对碱性染料着色较深的区域。在着丝粒、端粒、次缢痕以及染色体的某些节段，由较短和高度重复的DNA序列组成永久性的异染色质。另一些染色质区域随细胞分化而进一步折叠压缩，以封闭基因活性，称为功能性异染色质。染色质的基本结构单位是核小体(nucleosome)。核小体是由组蛋白核心和盘绕其上的DNA构成。核心由组蛋白H2A、H2B、H3和H4各2分子组成，所以是一个八聚体。

在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.。一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成. 组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化，ADP核糖基化等等. ，这些修饰都会影响基因的转录活性。组蛋白的甲基化修饰：组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸. 赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，，导致相关基因的沉默，，并且与X-Chromosome inactivation相关.。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

组蛋白： 特点：进化上的极端保守性; 无组织特异性; 肽链上氨基酸分布的不对称性； 组蛋白的修饰作用. 作用：1,核小体组蛋白,帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构 2,H1组蛋白,在构成核小体时期连接作用,赋予染色体极性 3,对染色体DNA的包装起着重要作用 非组蛋白: 特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质,富含天冬氨酸和谷氨酸,带负电荷.具有多样性,组织专一性和种属多样性. 作用：是真核细胞转录活动的调控因子,与基因活化与选择性表达有关

组蛋白 组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多,二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4.组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物.因氨基酸成分和分子量不同,主要分成5类. 真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA 1克,大部分真核生物中有5种组蛋白,两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1.染色质是由许多核小体组成的,H2A,H2B,H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分,H1的作用是与线形 DNA结合以帮助后者形成高级结构.组蛋白是已知蛋白质中最保守的,例如,人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同,人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同,这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的.早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白,并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合,但直到1974年才了解组蛋白的确切作用.一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分. 非组蛋白(nonhistone proteins) 非组蛋白是指细胞核中组蛋白以外的酸性蛋白质.非组蛋白不仅包括以DNA作为底物的酶,也包括作用于组蛋白的一些酶,如组蛋白甲基化酶.此外还包括DNA结合蛋白、组蛋白结合蛋白和调节蛋白.由于非组蛋白常常与DNA或组蛋白结合,所以在染色质或染色体中也有非组蛋白的存在,如染色体骨架蛋白.

这只是其中一种分类方式而已组蛋白与DNA非特异结合，包括H1 H2A H2B H3 H4非组蛋白与DNA结合有特异性，占核蛋白的60%-70%

组蛋白：特点：进化上的极端保守性;无组织特异性;肽链上氨基酸分布的不对称性；组蛋白的修饰作用。作用：1，核小体组蛋白，帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构2，H1组蛋白，在构成核小体时期连接作用，赋予染色体极性3，对染色体DNA的包装起着重要作用非组蛋白:特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质，富含天冬氨酸和谷氨酸，带负电荷。具有多样性，组织专一性和种属多样性。作用：是真核细胞转录活动的调控因子，与基因活化与选择性表达有关

词根his的意思就是“组织”,histone就是组蛋白,histamine就是组胺,histidine就是组氨酸. 如同中文一样,只不过是名字上有相同的字而已,这些物质之间没有什么直接联系.

在古菌、真核细胞核里与DNA结合形成核小体的一类蛋白，人的组蛋白家族共有5种蛋白，分别为H1、H2A、H2B、H3、H4，其中H2A、H2B、H3、H4各两个组成八聚体，H1在八聚体之间起连接作用。组蛋白与DNA结合，从而抑制DNA的转录，组蛋白是基因调控的关键靶位。

在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.。一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成.组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化，ADP核糖基化等等.，这些修饰都会影响基因的转录活性。组蛋白的甲基化修饰：组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸.赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，，导致相关基因的沉默，，并且与X-Chromosomeinactivation相关.。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶.包括DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶,核糖核酸(RNA)聚合酶,以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质.非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化.各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化.非组蛋白能够选择性地和同源DNA 结合,它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录,所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用

组蛋白的分子量在10000-20000之间，要是给你碳几氢几氧几那种化学式，估计写一天也写不完，但是可以给你氨基酸序列，每个氨基酸的结构都很容易查到 ，你可以自己再查查以下序列中的字母均为氨基酸的单字母缩写：序列信息来自物种 Acropora formosaH2A：1 msgrgkgkaq gtksksrssr aglqfpvgri hrllrkgnya ervgagapvy maavleylsa61 eilelagnaa rdnkksriip rhlqlavrnd eelnkllagv tiaqggvlpn iqavllpkkt121 ekkqhH2B：1 mapkvraakk gekrvgkaks gtaetakrrr gkrkesyaiy iykvlkqvhp dtgisskamg61 imnsfvndif eriavessrl slynkkatis sreiqtairl llpgelakha vsegtkavtk121 ytsskH3：1 martkqtark stggkaprkq latkaaaksa patggvkkph ryrpgtvalr eirryqkste61 llirklpfqr lvreiaqdfk tdlrfqssav lalqeaseay lvglfedtnl caihakrvti121 mpkdiqlarr irgeraH4：1 msgrgkggkg lgkggakrhr kilrdniqgi tkpairrlar rggvkrisgl iyeetrgvlk61 vflenvirda vtytehakrk tvtamdvvya lkrqgrtlyg fgg为了方便你对照，把氨基酸和单字母缩写的对照表放在下面： 丙氨酸A、精氨酸R、天冬氨酸D、半胱氨酸C、谷氨酰胺Q、谷氨酸E、组氨酸H、异亮氨酸I、甘氨酸G、天冬酰胺N、亮氨酸L、赖氨酸K、甲硫氨酸M、苯丙氨酸F、脯氨酸P、丝氨酸S、苏氨酸T、色氨酸W、酪氨酸Y、缬氨酸V希望对你有帮助。

组蛋白组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5类。真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。非组蛋白(nonhistoneproteins)非组蛋白是指细胞核中组蛋白以外的酸性蛋白质。非组蛋白不仅包括以DNA作为底物的酶，也包括作用于组蛋白的一些酶,如组蛋白甲基化酶。此外还包括DNA结合蛋白、组蛋白结合蛋白和调节蛋白。由于非组蛋白常常与DNA或组蛋白结合,所以在染色质或染色体中也有非组蛋白的存在,如染色体骨架蛋白。

核糖体中

染色质是由DNA、组蛋白、非组蛋白和少量RNA组成的复合物。因此，可以结合核酸的蛋白质还有非组蛋白。但是要记住一点：RNA不与任何蛋白质相结合。只有染色质中的DNA才与组蛋白和非组蛋白相结合。希望能帮助您。^__^

不是。 组织蛋白是一般水平组织的蛋白质，可与DNA组成染色体, 其蛋白质含量很高，也就是俗话说的人造肉。　　组织蛋白有层片状的质构，断面有细微的气孔，撕开可看到类似肌肉丝的结构，咬一咬有塞牙缝的感觉。在如今肉制品种类十分丰富的市场中，火腿、香肠、午餐肉等都是组织蛋白大显身手之地。通常情况下，上述肉制品要达到现代饮食理念的要求，就要把其蛋白质含量指标提到大大高于其脂肪含量的水平。为解决这个问题，很多厂家的做法是添加分离蛋白和淀粉。加分离蛋白虽能在指标上达到要求，但价格很高，还不能增加肉的感觉；而加淀粉则口感更差，且只起一个填充物的作用。现在有了组织蛋白就可以代替分离蛋白添加到肉制品中，这样不仅能提高肉制品的蛋白质含量，又能吸收多余的脂肪，使其不油不腻而更显肉感，达到经济实惠的目的。此外，在水饺馅、肉丸子中加入一定量的组织蛋白也能起到上述效果。　　组织蛋白的蛋白质含量只能说明营养高，并不表明营养全。对于肉类的代用品，它还应含有与肉类相似的氨基酸。最好把花生、大豆和一些坚果类的原料按一定比例搭配，以产生出氨基酸种类齐全的肉制品。由于各种蛋白所要求的工艺条件不同，所以相应技术正在研究中。　　组织蛋白在发达国家已有几十年的历史，而在我国才刚刚起步，很多人对它还很陌生。相信随着加工技术的不断发展，产品的口感、味道和组织状态会更与肉接近，也会越来越被消费者接受。而组蛋白是一组进化上非常保守的碱性蛋白质，其中碱性氨基酸(Arg，Lys)约占25%，存在于真核生物染色质，分为5种类型(H1，H2A，H2B，H3，H4)，后4种各2个形成组蛋白八聚体，构成核小体的核心，占核小体质量的一半。

H1: 组织蛋白H1有著一个中央球状结构域及长的C与N端尾巴，能将小珠子串结构围成30纳米大小的螺线管结构。对比其他种类的组织蛋白，H1的数量只为其他的一半。这是因为它不是构成核小体部份，而只是将DNA及核小体紧扣在一起。H1亦有著它的异构体，称为组织蛋白H5。H2A、H2B及H4: 组织蛋白H2A、H2B及H4同样有著一个主要的球状结构域与长的N端尾巴，是组成小珠子串结构内的核小体的重要原素。H3: 与组织蛋白H2A及H2B类似，组织蛋白H3有著一个主要的球状结构域与长的N端尾巴，是组成小珠子串结构内的核小体的重要原素。它的N端尾巴从球状核小体核心伸出，能进行多种影响细胞运作的表观遗传修饰。这些修饰包括将甲基及乙醘基共价附著於离氨酸或精氨酸，及丝氨酸或羟丁氨酸的磷酸化。离氨酸9的甲基化涉及基因沉默及在DNA内形成相对较不活跃的异染色质。组织蛋白H3的乙醘基化会在组织蛋白尾巴内不同的离氨酸位置出现，并且由组织蛋白乙醘转移酶（HAT）所催化。离氨酸14的乙醘基化在基因中很普遍，亦会转录成为核糖核酸（RNA）。

组蛋白的分类及功能 　　组蛋白是构成真核生物染色体的基本结构蛋白，富含带正电荷的Arg和Lys等碱性氨基酸，等电点一般在pH IO以上，属碱性蛋白质，可以和酸性的DNA紧密结合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。用聚丙烯酰胺凝胶电泳可以区分5种不同的组蛋白：H1,H2A,H2B,H3和 H4。 　　种组蛋白在功能上分为两组 　　(1)核小体组蛋白，包括H2A，H2B，H3和H4。这4种组蛋白有相互作用形成复合体的趋势，它们通过c端的疏水氨基酸互相结合，而N端带正电荷的氨基酸则向四面伸出以便与DNA分子结厶 从而帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构。这4种组蛋白没有种属及组织特异性，在进化上十分保守，特别是H3和H4是所有已知蛋白质中最为保守的。 　　(2)琍组蛋白。其分子较大。球形中心在进化上保守，而N端和c端两个“臂”的氨基酸变异较大，所以Hl在进化上不如核小体组蛋白那么保守。在构成核小体时Hl起连接作用，它赋予染色质以极性。Hl有一定的种属和组织特异性。 　　非组蛋白的特性 　　(1)非组蛋白具有多样性： 　　非组蛋白占染色质蛋白的60%～70%，不同组织细胞中其种类和数量都不相同，代谢周转快。 　　(2)识别DNA具有特异性： 　　能识别特异的DNA序列，识别信息来源于DNA核苷酸序列本身，识别位点存在于DNA双螺旋的大沟部分，识别与结合靠氢键和离子键。在不同的基因组之间，这些非组蛋白所识别的DNA序列在进化上是保守的。 　　(3)具有功能多样性： 　　包括基因表达的调控和染色质高级结构的形成。如帮助DNA分子折叠，以形成不同的结构域;协助启动DNA复制，控制基因转录，调节基因表达。

【答案】：染色质是存在于真核染色体中的DNA-组蛋白复合物；组蛋白是在染色质中和DNA结合的一类共5种蛋白质；核小体是含有DNA-组蛋白的核心颗粒；连接DNA和H的DNA-组蛋白复合物；由八聚体和140个氨基酸残基及DNA分子组成核心颗粒DNA-组蛋白质复合物；一个14bp的DNA分子；不和His八聚体结合的接头DNA片段。

这是因为染色质中的DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同，通过离心的方法可以分离DNA和蛋白质。原理是利用了DNA和蛋白质在稀酸或高盐溶液中的溶解度不同。或者另一种说法是DNA盘绕于组蛋白上，要分离它们，首先要使DNA从组蛋白上解离。DNA主要通过氢键和离子作用盘绕组蛋白八聚体1.65圈。组蛋白呈碱性，在稀酸环境下，正电荷被中和，降低了离子作用；而高盐条件可以破坏氢键。因此，高盐和稀酸可以解离组蛋白和DNA。

非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶.包括DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶,核糖核酸(RNA)聚合酶,以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质.非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化.各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化.非组蛋白能够选择性地和同源DNA结合,它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录,所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用

组蛋白乙酰化的作用：酰基的引入中和了组蛋白尾部赖氨酸氨基上的一个正电荷，让尾部与DNA（带负电）之间的作用减弱，从而让核小体更松散乙酰化还会破坏相邻核小体内组蛋白尾部之间的相互作用，削弱核小体之间的联系组蛋白的乙酰化可以被转录因子TAF1的bromodomain识别，从而吸引各类转录因子如TFIID的结合，促进转录。上述3条都是促进转录的，但是特殊情况下组蛋白乙酰化也可能抑制转录。这都取决于松散后的核小体是朝着启动子移动（则抑制）还是离开（则促进）。注意核小体移动需要ATP水解供能。HAT是组蛋白转乙酰酶，它的作用就是把乙酰基转到组蛋白上。它和HDAC（去乙酰酶）共同作用，调节细胞核内组蛋白的乙酰化程度，从而调控基因表达。纯手打~

组蛋白基因(histone gene) 组蛋白基因是已知的重复基因中唯一具有蛋白质编码机能的基因。它们在DNA合成开始前短暂地表达，因而它的活动与细胞周期密切相关。

组蛋白一般是指在细胞核内能够跟核酸结合在一起的。形成染色质或染色体的蛋白质就叫做蛋白从它的结构来看，他属于单一蛋白。

核心组蛋白，染色体核心组蛋白分子作为各种炎症因子和炎症信号转录“开关”分子的功能，其活性受组蛋白转乙酰酶/脱乙酰酶(HAT/HDAC)的调节。HAT活性增高，组蛋白分子过乙酰化，DNA表现为解链效应，促进基因转录；而HDAC活性增高则出现相反的效应，基因转录变沉默。HAT和HDAC的动态平衡对基因的转录活性和炎症反应程度的调节起关键作用。

细胞新合成的组蛋白是在细胞周期的S期。根据查询相关公开信息显示，在S期合成细胞分裂所必需的蛋白质，动物细胞分裂所必需的中心粒也在S期复制，细胞新合成的组蛋白自然也是在细胞周期的S期。

染色质基本结构单位是核小体，核小体由组蛋白八聚体以及组蛋白H1（起连接作用）构成。组蛋白八聚体由4个二聚体构成：两个H2A-H2B二聚体两个H3-H4二聚体H是histone（组蛋白）的简写

选C组蛋白没有组织特异性,所有的细胞都一样

选C 组蛋白没有组织特异性,所有的细胞都一样

应该是组蛋白八聚体和DNA分子。核小体是染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白(histone）构成。由几种组蛋白： 每一种组蛋白各二个分子，形成一个组蛋白八聚体，约200 bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结构外面，形成了一个核小体。

基本由三种，乙酰基化，甲基化，糖基化。这里举前两个做例子。核小体由8个组蛋白构成，每个组蛋白有一个侧链N，即一小段多肽。侧链N基本由精氨酸和赖氨酸组成，这两种蛋白质由带负电的R基，注意每个DNA都有大量磷酸根，所以DNA是正电的。由于正负相吸，侧链N在当DNA不需要转录的时候能紧紧困住盘绕在核小体上面的DNA，所以DNA聚合酶无法靠近DNA来转录。乙酰基化：当需要转录的时候，组蛋白乙酰基化酶来乙酰基化侧链N。乙酰基化的侧链N失去负电性，所以就没那么紧得盘绕着核小体，DNA聚合酶就可以开始转录。转录完毕后，组蛋白去乙酰基化酶会去掉乙酰基，所以侧链N再一次紧紧捆住核小体。甲基化：甲基化侧链N不同部位会导致更紧的缠绕或者更松的缠绕。比如，甲基化侧链N的第三个精氨酸会导致更松，甲基化第九个导致更紧。后者导致的X染色体失活，即一个女性性染色体在受精发生后会失活。

核仁中染色质存在于纤维中心（FC）中，此处染色质不形成河西奥体，也没有组蛋白，但是有嗜银蛋白（比如C32），嗜银蛋白与rDNA结合，可能有核仁染色质调节的功能~

组蛋白的种类：H1 H2A H2B H3 H4组蛋白修饰的种类：在细胞周期特定时间可发生甲基化、乙酰化、磷酸化和ADP核糖基化等。H3、H4修饰作用较普遍，H2B有乙酰化作用、H1有磷酸化作用。组蛋白修饰的生物学意义：一是改变染色体的结构，直接影响转录活性；二是核小体表面发生改变，使其他调控蛋白易于和染色质相互接触，从而间接影响转录活性。

组蛋白：特点：进化上的极端保守性;无组织特异性;肽链上氨基酸分布的不对称性；组蛋白的修饰作用。作用：1，核小体组蛋白，帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构2，H1组蛋白，在构成核小体时期连接作用，赋予染色体极性3，对染色体DNA的包装起着重要作用非组蛋白:特点：非组蛋白是一类酸性蛋白质，富含天冬氨酸和谷氨酸，带负电荷。具有多样性，组织专一性和种属多样性。作用：是真核细胞转录活动的调控因子，与基因活化与选择性表达有关

不是，是染色体的组成蛋白

最新研究结果显示：球形组蛋白修饰模式可预测低分级前列腺癌的复发危险。结果发表在《自然》杂志上。　该研究第一作者加利福尼亚大学的Siavash K. Kurdistani表示：这种修饰模式最终可作为前列腺或其他类型癌症的预后或诊断指标，也可作为预测何种患者患者会对一类组蛋白去乙酰酶抑制剂新药产生反应的指标。Kurdistani解释：某些组蛋白修饰模式会在一定水平上影响基因的表达，但具体机制尚不清楚。Kurdistani等人研究了五种组蛋白修饰模式，包括三种乙酰化作用，两种二甲基化作用，用组织芯片技术对原发前列腺癌组织样品中的组蛋白修饰水平进行检测。研究者对104例Gleason评分小于7的样本进行染色组蛋白修饰检测，结果将研究对象分为两组，第一组十年内复发危险为17%，第二组为42%。该预测指标与肿瘤分期，术前PSA水平或是否包膜外侵犯相独立。研究者对另外的39例低分级前列腺癌样本的组蛋白修饰模式进行了确认，结果也分为两组，一组的复发危险为4%，另一组为31%。研究者最后表示：考虑到组蛋白修饰模式的多样性，其他组蛋白修饰位点的信息将有助于我们对患者进行进一步分类，包括那些高分极组的患者。应用免役组化及越来越多的的抗体检测组蛋白修饰将有助于这种检测指标在其他肿瘤中的应用。

DNA在转录的时候，组蛋白会被修饰，比如乙酰化。组蛋白乙酰化后，会进行翻转和疏松，此时就会将转录位点暴露出来，招募转录因子，待RNA聚合酶结合上去，就可以进行转录了。

DNA。核小体组蛋白在DNA合成。核小体主要由DNA和组蛋白组成，是染色体的基本结构单位和染色质的基本结构亚基。核小体主要由DNA和H1、H2A、H2B、H3和H4等5种组蛋白组成，每个组蛋白都由两个分子形成一个组蛋白八聚体，大约200BP的DNA分子盘绕在由组蛋白八聚体组成的核心结构外，形成核小体的核心颗粒。在电子显微镜下，可以看到核小体呈扭曲珠状。每个核小体单位包括200BP左右的DNA超螺旋和一个组蛋白八聚体及一个分子H1；组蛋白八聚体构成核小体的盘状核心结构。

基因表达是一个受多因素调控的复杂过程.组蛋白是染色体基本结构-核小体中的重要组成部分，其N-末端氨基酸残基可发生乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、多聚ADP糖基化等多种共价修饰作用.组蛋白的修饰可通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过影响其它转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用.组蛋白修饰对基因表达的调控有类似DNA遗传密码的调控作用.

组蛋白不是序列特异性DNA的 而是所有DNA

染色质是由DNA、组蛋白、非组蛋白和少量RNA组成的复合物.因此,可以结合核酸的蛋白质还有非组蛋白. 但是要记住一点：RNA不与任何蛋白质相结合.只有染色质中的DNA才与组蛋白和非组蛋白相结合. ^__^

组蛋白修饰是指组蛋白在相关酶作用下发生甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等修饰的过程。这些修饰都会影响基因的转录活性。一般甲基化与染色体的失活有关。乙酰化一般代表染色质的活性状态，有的组蛋白要先去甲基化，再乙酰化活化。磷酸化（如H1的）一般与细胞周期的状态有关，不能磷酸化，染色体不能进行复制。

精蛋白一种碱性蛋白质,主要是从鱼类成熟精子细胞中提取得到。　　组蛋白一组进化上保守的碱性蛋白质，碱性氨基酸约占25%，存在于真核生物染色质，分为H1，H2A，H2B，H3，H4构成核小体的核心

u200b 组蛋白H3上的第27位赖氨酸残基发生乙酰化，与 较高的转录激活 有关，因此被定义为活性增强子信号，H3K27ac在TSS（转录起始位点）的近端远端都有发现。 u200b 蛋白质通常在赖氨酸残基上发生乙酰化，这个反应依赖于乙酰辅酶A作为乙酰基团的供体。在组蛋白乙酰化和去乙酰化过程中，组蛋白在N-末端赖氨酸残基上乙酰化和去乙酰化，是基因调控的一部分。这些反应是由具有组蛋白乙酰转移酶(HAT)或组蛋白去乙酰化酶(HDAC)活性的酶催化的，尽管HATs和HDACs也可以改变非组蛋白的乙酰化状态。通过乙酰化和去乙酰化对转录因子、效应蛋白、分子伴侣（ molecular chaperones ）和细胞骨架蛋白的调控是一种重要的翻译后调控机制。这些调节机制类似于激酶和磷酸酶作用下的磷酸化和去磷酸化。蛋白质的乙酰化状态不仅可以改变其活性，而且最近有研究表明，这种翻译后修饰还可以与磷酸化、甲基化、泛素化、素酰化等相互作用，以动态控制细胞信号转导。 u200b 由于H3K27ac和H3K27me3修饰在组蛋白尾部的相同位置，它们相互拮抗。H3K27ac常用于寻找活性增强子和平衡增强子，这些增强子是由含有所有增强子的另一个增强子标记H3K4me1减去的 u200b 乙酰化通常与基因的上调有关。H3K27ac是一个积极的增强标记。它存在于基因的远端和近端区域。它在转录起始位点(TSS)中富集。H3K27ac与H3K27me3共享一个位置，它们之间存在拮抗作用。 u200b H3K27me3是组蛋白H3上的27位赖氨酸发生三甲基化，这种三甲基化通过形成异染色质区域 下调附近基因 。 u200b 在赖氨酸27上放置抑制标记需要通过转录因子募集染色质调节子。 这些修饰物要么是组蛋白修饰复合物（这些复合物可以共价修饰组蛋白以在核小体周围移动并打开染色质），要么是染色质重塑复合体（涉及核小体的移动而无需直接修饰它们）。如H3K27me3所见，这些组蛋白标记可以用作其他共激活因子的停靠位点（docking sites）。 这是通过组蛋白甲基化和色域相互作用通过多梳介导的基因沉默而发生的。 聚梳抑制复合物（PRC）； PRC2通过组蛋白甲基转移酶活性介导赖氨酸27上组蛋白3的三甲基化。 该标记可以募集PRC1，它将结合并促进染色质的紧实。H3K27me3与DNA损伤修复有关，尤其是由同源重组导致的双链破裂。 u200b H3K4me3是组蛋白H3蛋白的第4个赖氨酸残基处的三甲基化。H 3K4me3通常与附近基因的转录激活有关 。 H3K4三甲基化通过NURF复合物通过染色质重塑来调节基因表达。这使得染色质中的DNA更容易被转录因子所利用，从而允许基因在细胞中转录和表达。具体来说，研究发现H3K4me3通过携带组蛋白乙酰化酶和核小体重构酶（NURF）来正向调节转录。H3K4me3在干细胞潜能和谱系的遗传调控中也起着重要作用。这是因为这种组蛋白修饰更常见于与发育和建立细胞身份有关的DNA区域。 u200b H3K4me3是常用的组蛋白修饰。 H3K4me3是最不丰富的组蛋白修饰之一。 然而，它在转录起始位点（TSS）附近的活性启动子上高度富集， 与转录呈正相关 。 H3K4me3在表观遗传研究（通常通过染色质免疫沉淀法鉴定）中用作组蛋白编码或组蛋白标记，以鉴定活性基因启动子。H3K4me3通过NURF复合物的作用促进基因激活，NURF复合物是一种蛋白质复合物，通过PHD手指蛋白质基序起作用，从而重塑染色质。这使得染色质中的DNA可被转录因子访问，从而允许基因在细胞中转录和表达。 u200b H3K4me1是组蛋白H3的第四个赖氨酸残基处的单甲基化，通常与基因增强子有关。 u200b H3K4me1富集在活性和primed增强子区域内。 增强剂由组蛋白H3K4单/二甲基转移酶MLL4引发，然后由组蛋白H3K27乙酰转移酶p300激活。H3K4me1会微调增强子的活性和功能，而不是控制。具有MLL3 / 4的H3K4me1也可以作用于启动子并抑制基因 u200b H3K9me3时组蛋白H3的第9个赖氨酸残基处的三甲基化，与异染色质有关 u200b H3K36me3时组蛋白H3的第36个赖氨酸残基处的三甲基化，与基因区域有关，通常H3K36me3定义了exon，与DNA损伤修复有关。

没有 原核细胞 procaryotic cell 指没有核膜而只有一个构成核样体的染色体且不进行有丝分裂的细胞。这种细胞不发生原生质流动，观察不到变形虫样运动。鞭毛呈单一的结构。光合作用、氧化磷酸化在细胞膜进行，没有叶绿体、线粒体等细胞器的分化。由这种细胞构成的生物，称为原核生物，它包括所有的细菌和蓝藻类。即构成细菌和蓝藻等低等生物体的细胞。它没有真正的细胞核,只有原核或拟核,所含的一个基因带(或染色体),是环状双股单一顺序的脱氧核糖核酸分子,没有组蛋白与之结合无核仁,缺乏核膜。外层原生质中有70 S核糖体与中间体,缺乏高尔基体、内质网、线粒体和中心体等。转录和转译同时进行,四周质膜内含有呼吸酶。无有丝分裂和减数分裂,脱氧核糖核酸复制后,细胞随即分裂为二。 真核细胞 eukaryotic cell 指含有真核（被核膜包围的核）的细胞。其染色体数在一个以上，能进行有丝分裂。还能进行原生质流动和变形运动。而光合作用和氧化磷酸化作用则分别由叶绿体和线粒体进行。除细菌和蓝藻植物的细胞以外，所有的动物细胞以及植物细胞都属于真核细胞。由真核细胞构成的生物称为真核生物。在真核细胞的核中，DNA与组蛋白等蛋白质共同组成染色体结构，在核内可看到核仁。在细胞质内膜系统很发达，存在着内质网、高尔基体、线粒体和溶酶体等细胞器，分别行使特异的功能。 原核细胞的形状常与细胞外沉积物（如细胞壁）有关，如细菌细胞呈棒形，球形，弧形、螺旋形等不同形状。单细胞的动物或植物形状更复杂一些，如草履虫像鞋底状，眼虫呈梭形且带有长鞭毛，钟形虫呈袋状。 一般说来，真核细胞的体积大于原核细胞，卵细胞大于体细胞

组蛋白修饰H3·H4 的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP 300、PCA F 实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶（HA T）。相反，HDAC 参与组成转录共同抑制复合物，已发现的两个共同抑制复合物S IN 3、M i22NHRD（核小体重塑蛋白去乙酰基酶） 都含有HDAC1、HDAC2。S IN 3 的组成为核心（HDAC1、HDAC2、RBA P46öRBA P48） + S IN 3AöS IN 3B、SA P30öSA P18共同构成。S IN 3 复合物通过组分S IN 3A 与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受体N 2CORöSMRT、甲基化CPG 粘附蛋白（N ECP2、MBD2）相互作用。

组蛋白 是指真核细胞中与DNA结合用来形成染色质的一类特殊蛋白，其主要有5种类型，分子组成： 含Lys、Arg、His这些碱性氨基酸较多，故显碱性，属于单纯蛋白，溶于水及稀酸。其功能是： 作为核小体的基本组分，是真核细胞染色质的结构和功能必需的，一般组蛋白H2A、H2B 、H3、H4各2分子组成一个8聚体，作为核小体的核心，上面盘绕1.8圈的DNA，从而形成核小体； 核小体之间的DNA称为连接DNA，而组蛋白 H1 结合与连接DNA上，使核小体一个挨一个，彼此靠拢。特点： 在进化上极端保守的，各种真核生物中它们的氨基酸顺序，结构和功能都十分相似；在染色质内，组蛋白和DNA的重量比约为1∶1

组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合物。因氨基酸成分袱储递肥郛堵店瑟锭鸡和分子量不同，主要分成5类。真核生物细胞核中组蛋白的含量约为每克DNA1克，大部分真核生物中有5种组蛋白，两栖类、鱼类和鸟类还有H5以替代或补充H1。染色质是由许多核小体组成的，H2A，H2B，H3和H4各2个分子构成的8聚体是核小体的核心部分，H1的作用是与线形DNA结合以帮助后者形成高级结构。组蛋白是已知蛋白质中最保守的，例如，人类和豌豆的H4氨基酸序列只有两个不同，人类和酵母的H4氨基酸序列也只有8个不同，这说明H4的氨基酸序列在约109年间几乎是恒定的。早在1888年德国化学家科塞（A.Kossel）已从细胞核中分离出组蛋白，并认识到它们作为碱性物质应在核中与核酸结合，但直到1974年才了解组蛋白的确切作用。一些实验室随后证明组蛋白以独特的方式构成核小体的组分。表格中所有数据均来自小牛胸腺组蛋白，只有H1例外，其数据来自兔组蛋白。

组蛋白（histones）为基础的DNA相关蛋白,其分子量介于11.21.5KDa之间,其作用为稳定DNA双链,也可能在基因调节中起作用.组蛋白可分为五种：H1、H2A、H2B、H3和H4,这五种组蛋白类型都有各自对应的自身抗体.组蛋白与DNA一起形成了紧密结合的核小体.其中心由H3-H3-H4-H4四聚体组成,H2A-H2B二聚体位于其两侧.组蛋白部分被DNA双链围绕两圈(共146个碱基对).核小体象一串珍珠一样结合在一起,在结合区,DNA（连接DNA）与组蛋白H1相连接.荧光模式 与抗dsDNA抗体相似,抗组蛋白抗体在HEp-2细胞的细胞核中也呈现均质型荧光.分裂期细胞的浓缩染色体荧光增强.用灵长类肝组织,则可见到细胞核为均质型、有时为粗块状荧光.抗组蛋白抗体不引起绿蝇短膜虫动基质产生荧光.还可选用欧蒙抗组蛋白ELISA试剂盒对抗组蛋白抗体进行单特异性测定.

组蛋白：保守的DNA结合蛋白 ,是染色体的结构蛋白 分为H1 H2a H2b H3 H4 与DNA共同组成 真核生物染色质的基本单位核小体. 非组蛋白：染色体中 除组蛋白外的蛋白.

组蛋白是存在于染色体内的与DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。每一核小体包括一个核心8聚体（由4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA）；和一个单体组蛋白H1。长度为147碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为“接头”DNA。几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分，分别用字母或数字命名，命名方法也不统一，如H1或称F1，Ⅰ；H2A或称F2A2，Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1，Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中，还存在特别的组蛋白成分，红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型：赖氨酸含量特别丰富的组蛋白（H1）；赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）；精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白，豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。

定义一：一组进化上非常保守的碱性蛋白质，其中碱性氨基酸(Arg，Lys)约占25%，存在于真核生物染色质，分为5种类型(H1，H2A，H2B，H3，H4)，后4种各2个形成组蛋白八聚体，构成核小体的核心，占核小体质量的一半。定义二：存在于真核生物染色质中的一组进化上非常保守的碱性蛋白质。分为H1、H2A、H2B、H3、H4五种类型，是构成核小体的核心。

染色体（chromosome）是基因的载体，染色体包括DNA和蛋白质两部分。真核细胞染色体上的蛋白质主要包括组蛋白和非组蛋白。组蛋白是一类较小而带有正电荷的核蛋白，与DNA有很高的亲和力。组蛋白是染色体的结构蛋白，它与DNA组成核小体。由DNA和组蛋白组成的染色质（chromatin）纤维细丝是许多核小体连接而成的念珠状结构。在DNA方面，真核细胞基因组的最大特点是它含有大量的重复序列，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA序列隔开。

首先你要明白，蛋白质的合成场所是核糖体，而不是内质网。粗面内质网上的核糖体合成的蛋白质主要是外分泌蛋白，是要被分泌到细胞外起作用的。组蛋白是胞内蛋白，由游离于细胞质基质中的核糖体合成。

组蛋白是染色体的主要蛋白质，富含组氨酸，组氨酸是碱性氨基酸，所以可以与DNA（核酸）结合在一起

有，组蛋白中含有组氨酸。例如人的H2A组蛋白，共128个氨基酸组成，其中有5个组氨酸。

您好组蛋白（histones），是真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白的甲基化修饰主要是由一类含有SET结构域的蛋白来执行的，组蛋白甲基化修饰参与异染色质形成、基因印记、X染色体失活和转录调控等多种主要生理功能，组蛋白的修饰作用是表观遗传学研究的一个重要领域。希望我的回答能帮助到您

组蛋白H1有着一个中央球状结构域及长的C与N端尾巴，能将小珠子串结构围成30纳米大小的螺线管结构。对比其他种类的组蛋白，H1的数量只为其他的一半。这是因为它不是构成核小体部份，而只是将DNA及核小体紧扣在一起。连接组蛋白H1将核小体核心颗粒与DNA的进入位点及E位点结合，因而可以将DNA紧扣在位，并且能容许形成更高层次的结构。不同生物的H1序列变化较大，在某些组织中，H1被特殊的组蛋白所取代。如成熟的鱼类和鸟类的红细胞中H1则被H5所取代，精细胞中则由精蛋白代替组蛋白。--参考资料维基百科和百度百科 简单来说，就是其他几种组蛋白组成核小体，即蛋白核心外边绕一圈DNA，而H1蛋白就在外边把核小体一个一个串起来。

这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间，H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期，H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。④其他修饰：赖氨酸的丙酰化、丁酰化、琥珀酰化、巴豆酰化、丙二酸酰等。H3·H4的乙酰化可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP300、PCAF实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶(HAT）。相反，HDAC参与组成转录共同抑制复合物，已发现的两个共同抑制复合物SIN3、Mi22NHRD（核小体重塑蛋白去乙酰基酶）都含有HDAC1、HDAC2。SIN3的组成为核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)SIN3AöSIN3B、SAP30öSAP18共同构成。SIN3复合物通过组分SIN3A与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max，核激素受体N2CORöSMRT、甲基化CPG粘附蛋白（MECP2、MBD2）相互作用。Mi22NHRD由核心（HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)Mi2、MTA1öMTA2、MBD3组成，其中MBD3含有MBD样序列，与甲基化DNA有低亲和力，分析发现MBD3与甲基化有关的氨基酸被置换，由此推测MBD3与MBD2相互作用而使Mi22NURD与甲基化DNA结合。由此看出，DNA甲基化和组蛋白去乙酰化协同作用共同参与转录阻遏。此外，Mi22NURD还有染色质重塑活性，所以SIN3和Mi22NURD可能分别在长期和短期转录阻遏调节中起作用。在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成.组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化等等。组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸.赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，导致相关基因的沉默，并且与X-Chromosomeinactivation相关。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

组蛋白修饰是指组蛋白在相关酶作用下发生甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等修饰的过程。

DNA在转录的时候,组蛋白会被修饰,比如乙酰化.组蛋白乙酰化后,会进行翻转和疏松,此时就会将转录位点暴露出来,招募转录因子,待RNA聚合酶结合上去,就可以进行转录了.

1、蛋白乙酰化可促进基因表达.去乙酰化可抑制基因表达..个人认为这道道有点问题.. 2、适量的Mg2+可促进装配...鬼笔环肽是抑制解聚.

基因表达是一个受多因素调控的复杂过程.组蛋白是染色体基本结构-核小体中的重要组成部分，其N-末端氨基酸残基可发生乙酰化、甲基化、磷酸化、泛素化、多聚ADP糖基化等多种共价修饰作用.组蛋白的修饰可通过影响组蛋白与DNA双链的亲和性，从而改变染色质的疏松或凝集状态，或通过影响其它转录因子与结构基因启动子的亲和性来发挥基因调控作用.组蛋白修饰对基因表达的调控有类似DNA遗传密码的调控作用.

核小体是染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白(histone）构成。由几种组蛋白： 每一种组蛋白各二个分子，形成一个组蛋白八聚体，约200 bp的DNA分子盘绕在组蛋白八聚体构成的核心结构外面，形成了一个核小体。这时染色质的压缩包装 比(packing ratio）为6左右，即DNA由伸展状态压缩了近6倍。200 bpDNA为平均长度；不同组织、不同类型的细胞，以及同一细胞里染色体的不同区段中，盘绕在组蛋白八聚体核心外面的DNA长度是不同的。如真菌的可以短到只有154 bp，而海胆精子的可以长达260bp，但一般的变动范围在180bp到200bp之间。在这 200bp中，146 bp是直接盘绕在组蛋白八聚体核心外面，这些DNA不易被核酸酶消化，其余的DNA是用于连接下一个核小体。连接相邻2个核小体的DNA分子上结合了另一种组蛋白H1。组蛋白H1包含了一组密切相关的蛋白质，其数量相当于核心组蛋白的一半，所以很容易从染色质中抽提出来。所有的H1被除去后 也不会影响到核小体的结构，这表明H1是位于蛋白质核心之外的。

组蛋白：保守的DNA结合蛋白 ,是染色体的结构蛋白 分为H1 H2a H2b H3 H4 与DNA共同组成 真核生物染色质的基本单位核小体. 非组蛋白：染色体中 除组蛋白外的蛋白.

关于组蛋白修饰叙述正确的是 A.组蛋白氨基末端赖氨酸的乙酰化有利于核小体间形成紧密结合B.chromo结构域能够识别组蛋白乙酰化位点C.组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降D.bromo结构域能够识别组蛋白甲基化位点正确答案：组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降

在古菌、真核细胞核里与DNA结合形成核小体的一类蛋白，人的组蛋白家族共有5种蛋白，分别为H1、H2A、H2B、H3、H4，其中H2A、H2B、H3、H4各两个组成八聚体，H1在八聚体之间起连接作用。组蛋白与DNA结合，从而抑制DNA的转录，组蛋白是基因调控的关键靶位。

组蛋白是指真核生物的细胞核中与DNA结合存在的碱性蛋白质。DNA缠绕在组蛋白上，形成核小体。组蛋白也是蛋白质。http://baike.baidu.com/view/32445.htm

词根his的意思就是“组织”，histone就是组蛋白，histamine就是组胺，histidine就是组氨酸。如同中文一样，只不过是名字上有相同的字而已，这些物质之间没有什么直接联系。

基本由三种，乙酰基化，甲基化，糖基化。这里举前两个做例子。核小体由8个组蛋白构成，每个组蛋白有一个侧链N，即一小段多肽。侧链N基本由精氨酸和赖氨酸组成，这两种蛋白质由带负电的R基，注意每个DNA都有大量磷酸根，所以DNA是正电的。由于正负相吸，侧链N在当DNA不需要转录的时候能紧紧困住盘绕在核小体上面的DNA，所以DNA聚合酶无法靠近DNA来转录。乙酰基化：当需要转录的时候，组蛋白乙酰基化酶来乙酰基化侧链N。乙酰基化的侧链N失去负电性，所以就没那么紧得盘绕着核小体，DNA聚合酶就可以开始转录。转录完毕后，组蛋白去乙酰基化酶会去掉乙酰基，所以侧链N再一次紧紧捆住核小体。甲基化：甲基化侧链N不同部位会导致更紧的缠绕或者更松的缠绕。比如，甲基化侧链N的第三个精氨酸会导致更松，甲基化第九个导致更紧。后者导致的X染色体失活，即一个女性性染色体在受精发生后会失活。

G1前主要是合成有关Dna的蛋白质和酶，G2期则是完成纺锤体的复制，和其它蛋白质的合成

转录没有变化，说明mRNA的转录没有收到影响，但是protein level降低是有几种原因，可能是蛋白降解了：（1）proteasome依赖的途径，即蛋白酶体介导的蛋白降解；可用proteasome抑制剂如MG132或bortezomib，看是否影响蛋白水平。（2）溶酶体介导的降解，很多时候与autophagy（自噬）有关，可以用溶酶体抑制剂chloroquine或自噬抑制剂bafilomycin A1，看蛋白水平变化。同时，为了研究蛋白的水平变化，也用Cycloheximide（CHX，放线菌酮）来抑制蛋白合成。 蛋白水平是个动态过程，就如水池中的水量是由水龙头的水流量（可认为是蛋白的合成）和下水道的流出量（可以认为是蛋白的降解）决定的。希望对你有帮助。

在引起基因沉默的过程中，沉默信号（DNA甲基化、组蛋白修饰、染色质重新装配）是如何进行的?谁先谁后?这是一个“鸡和蛋”的问题，目前仍处于研究阶段，还没有定论。研究发现DNA甲基化和组蛋白乙酰化是一个相互促进、加强的过程，如许多HDAC可以和DNMTl、3a、3b相互作用；而甲基化CpG结合蛋白— 2(methylcytosinebindingprotein—2，MeCP—2）又可以和HDAC相互作用。这种作用方式提示着这两种方式中任何一种的存在都可以引起另一种修饰方式的起始。沉默信号如何进行?它们发生的顺序如何?早期的研究多来源于对非哺乳动物生物的研究。Tamaru在链孢霉属（Neurospora)CTaSSa中研究发现，H3K9组蛋白甲基化转移酶的突变，会引起DNA甲基化的丢失，这暗示着组蛋白甲基化可以起始DNA甲基化。Tariq在Arabidopsis中研究也发现，CpNpG甲基化依赖于组蛋白甲基化。以上证据都暗示着，组蛋白甲基化对DNA甲基化有指导作用。然而在哺乳动物细胞中，这种现象还有待于进一步研究。早期研究发现，体外甲基化的CpG片段稳定整合到哺乳动物基因组中以后，可以与含甲基化CpG结合结构域（methylbindingdomain，MBD）蛋白（包括MeCP—1和MeCP—2等）结合，进而可以招募包括HDAC的抑制复合物。进一步研究还发现，人MLH基因的甲基化可以引发特异的组蛋白密码组合，以保持基因沉默状态。研究者通过使用DNA甲基化酶抑制剂5—氮杂胞苷（5—Aza），而不使用组蛋白乙酰化酶抑制剂制滴菌素A(trlcostatmA，TSA），可以导致组蛋白甲基化修饰方式的缺失。从这些结果可以看出，在哺乳动物中，组蛋白修饰似乎又是DNA甲基化发生以后的事件。但Bachman在哺乳动物中敲除p16基因时发现，染色质修饰并不完全依赖于最初的DNA甲基化。同时，Mutskov和Felsenfeld的结果也支持了这个理论，他们认为组蛋白修饰是ILR2基因沉默的早期事件，启动子区的甲基化是一个逐步增加的过程，DNA甲基化的建立是为了长期维持基因沉默，而不是起始它。从以上的结果可以看出，表观遗传学过程是复杂的和多层面的，不同的表观遗传修饰也可能存在区域或信号途径的特异性，有很多未知的东西有待于进一步研究。

从表达特异性的差异来看，编码组蛋白的基因属于超基因。组蛋白基因是已知的重复基因中唯一具有蛋白质编码机能的基因。它们在DNA合成开始前短暂地表达，因而它的活动与细胞周期密切相关。基因组中存在大量重复序列用以编码组蛋白是有其重要意义的。DNA复制时，组蛋白也要成倍增加，而且往往在DNA合成一小段后，组蛋白马上就要与其相结合，这要求在较短的时间内合成大量的组蛋白，因而需要有大量的组蛋白基因存在。人体基因组中还有几个大的基因簇，也属于中度重复顺序长的分散片段型。在一个基因簇内含有几百个功能相关的基因，这些基因簇又称为超基因（Super gene），如人类主要组织相容性抗原复合体HLA和免疫球蛋白重链及轻链基因都属于超基因。超基因可能是由于基因扩增后又经过功能和结构上的轻微改变而产生的，但仍保留了原始基因的结构及功能的完整性。

是指所有真核生物的细胞核中，与DNA结合存在的碱性蛋白质的总称。