氨

谷丙转氨酶正常值是0-40，55不算高的，问题不大，有点上下波动是正常的，但如果长期偏高，就要去医院检查一下了，谷丙转氨酶偏高一般暗示有肝脏损伤的可能，且肝损伤的原因也有很多，如果是肝炎就麻烦了，所以早检查早治疗，避免出现严重后果，发现谷丙转氨酶偏高，是可以口服养肝片降酶保肝的，效果很明显，但要预防反复发作。所以建议服用的时间要长一些。

赵国庆教授（全国肝炎学术研讨会优秀论文获得者、国际病毒肝炎和肝病大会特邀专家）指出， 转氨酶正常值在040U/L之间是正常的，当然有些设备仪器不同，出现的结果会少有偏差，一起超过40U/L就可确以为肝功能异常。转氨酶水平在40-120U/L之间为轻度升高;转氨酶在120-400U/L之间为中度升高;当转氨酶大于400U/L时，为重度升高。推荐阅读 通常，临床上，假如转氨酶水平超过100U/L并持续半个月以上，就表示肝功能受到了损伤。假如同时伴有乙肝病毒DNA复制活跃，就可以作为慢性乙肝的诊断依据。为此，同时还可以根据谷丙转氨酶和谷草转氨酶比值来评估肝损害的程度，疾病的阶段，是急性肝病还是慢性肝病或肝硬化等。推荐阅读 转氨酶高可以怀孕吗 转氨酶多少算正常？对于乙肝患者，谷丙转氨酶ALT水平大于正常值2倍，同时检测乙肝病毒DNA阳性，需要积极进行抗病毒治疗。广东省肝病研究院作为广东最专业的肝病专科医院，是广东最专业的肝病专科医院，独家引进的 乙肝病毒变异耐药检测结合肝细胞深部疗法 效果非常不过，帮助患者进行针对性的治疗，是治疗乙肝最好的方法，是您治疗乙肝的最佳选择。更多详情可点击我们的 进行详细的分析。

转氨酶中主要包括谷丙转氨酶名和谷草转氨酶，正常值水平在0-40之间，如果超过，要看看是什么原因，因为引起转氨酶高的原因实在是太多，那么转氨酶多少才正常呢?这还是得看原因，喝酒，熬夜，饮食不良，吃啦东西，肠胃不舒服，还有吃药，都会让转氨酶不正常，这些因素可以通过调理改善，具体详解看http://www.hnygw.cn/zhuananmei/8077.html转氨酶不正常如果是正常值的两倍以上的话，就可能是肝炎恶化啦，这个时候还要查查DNA检测量，要怎么治疗看医生的，不过一定要正规医院呀，转氨酶不正常的症状是全身乏力，没劲，厌食恶心呕吐，腹胀腹泻等等。。

低优指标就是支出型指标，越低越好。GPT也就是谷丙转氨酶是反应肝损伤比较灵敏的一个指标 谷丙转氨酶正常值编辑谷丙转氨酶的正常参考值是0-40U/L。谷丙转氨酶主要存在于肝细胞浆内，其细胞内浓度高于血清中1000-3000倍 。只要有1%的肝细胞坏死，就可以使血清酶增高一倍。通常所说的谷丙转氨酶低是因为现在一些医院把转氨酶的正常值规定为5~40，所以一部分低于5了，会觉得自己谷丙转氨酶低，其实按国际标准这是正常的。如果谷丙转氨酶高了说明肝细胞有损伤，谷丙转氨酶低了说明肝细胞正常，没有受到损伤，肝细胞内的谷丙转氨酶没能进入血液，血液中的谷丙转氨酶就低。不是因为某些疾病引起的，谷丙转氨酶低说明肝功能正常。以上内容参考：百度百科--谷丙转氨酶偏低

1 谷丙转氨酶指标 谷丙转氨酶简称GPT、ALT。谷丙转氨酶升高是肝脏出现问题的一个重要指标。它是转氨酶检测中的其中一项重要项目，它的正常参考值为0-40u/l，主要存在于肝细胞浆内，谷丙转氨酶被世界卫生组织推荐位肝功能损害最敏感的检测指标。 2 谷草转氨酶指标 谷草转氨酶主要存在于肝细胞线粒体内，它的正常范围为0-40u/l,当肝脏发生严重坏死或破坏时，才能引起谷草转氨酶的显著升高。谷草转氨酶升高是乙肝患者需要进行治疗的标志；也是提示心肌梗死和心肌炎的主要标志。 3 转氨酶偏高的症状 转氨酶数值升高时，如果病情为轻度的，那么不会有明显的症状；如果病情严重，就会出现：乏力、厌食、恶心、呕吐、腹胀等等。 4 谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高原因 肝病 血清谷丙转氨酶、谷草转氨酶存在于肝细胞中，因此在肝脏发生炎症、坏死的时候，谷丙转氨酶、谷草转氨酶会从坏死的肝细胞中释放到血液中。因此肝脏本身的疾病是引起谷丙转氨酶、谷草转氨酶偏高的主要原因之一，正因为这样不少人都误认为只要检测谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高就一定是肝脏发生了疾病，其实谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高的因素远不止这一个。肝脏疾病通常是指病毒性肝炎、肝硬化、肝脓肿、肝结核、肝癌、脂肪肝变性等。 酒精肝 早期的饮酒和暴饮暴食只会引起短暂性的谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高，肝脏通过自身的调节又会恢复成原来的正常范围，但是长期的饮酒和肥腻饮食就会造成酒精肝或脂肪肝的形成。所以在日常生活中一定要适量饮酒，不要过食肥腻食物。 药物性病毒肝炎 多种药物和化学合剂都有可能引起谷丙转氨酶、谷草转氨酶的升高，这是因为这些药物多人体肝脏造成一定的损害，使得肝脏产生自我防御措施，出现谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高的现象。如果长期这类对肝脏有毒性的药物，就会造成病毒性肝炎。 胆道疾病 如果人体的胆道系统出现患病，也是谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高的原因。临床上常见的有胆囊炎、胆管蛔虫、肝胆管结石、胆囊及囊管肿瘤、壶腹周围癌、先提醒胆管扩张症、急慢性胰腺炎、胰头癌及出血坏死性胰腺炎等。 组织损伤 在人体内许多组织中都普遍含有谷丙转氨酶、谷草转氨酶，比如说心肌炎、心肌梗这类组织损伤类疾病都是导致谷丙转氨酶、谷草转氨酶升高的一类因素；虽然在人体肾、肺、脑、睾丸、肌肉等组织中都含有谷丙转氨酶、谷草转氨酶，但是含量没有肝细胞高，呼吸系统、泌尿系统、肠道感染也是血清中谷丙转氨酶、谷草转氨酶偏高的因素之一。

　　首先让我们了解下什么是转氨酶，转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。普遍存在于动物、植物组织和微生物中，心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。转氨酶参与氨基酸的分解和合成。转氨酶中种类较多，其中以其中以谷丙转氨酶（ALT）和谷草转氨酶（GOT）最为重要。　　一般说来我们做肝功检查的时候，化验单上就只显示谷丙转氨酶和谷草转氨酶这两种转氨酶，谷丙转氨酶正常值为0-40，谷草转氨酶正常值为0-37，两项转氨酶正常值都为40国际单位以下，超过40个国际单位就可确认为肝功异常。当转氨酶在40-120之间为轻度升高；转氨酶在120-400之间为中度升高；当转氨酶大于400时，为重度升高。一般情况下，转氨酶越高，说明肝细胞实质损伤越严重，但是不能说转氨酶不高的，就一定没有什么事，如当肝细胞衰竭的时候，也会出现肝功正常，但实质病情是很严重的。所以我们在判断病情的轻重的时候，不能单一的通过肝功转氨酶来判断病情，而是要结合B超和其他血清检查综合性的诊断。　　除了一些肝脏疾病可以引起转氨酶偏高外，平时生活饮食中经常吃易上火食物如：羊肉、狗肉等，也可短时间的引起转氨酶升高，喝酒、熬夜，过度劳累也都会引起转氨酶的轻度升高。所以最后提示大家，转氨酶升高不一定是肝病，不要过于惊慌，一些正常人也会出现转氨酶升高的情形。　　更多乙肝信息请咨询河北中医肝病医院肝病专家！

赵国庆教授（全国肝炎学术研讨会优秀论文获得者、国际病毒肝炎和肝病大会特邀专家）指出， 转氨酶正常值在040U/L之间是正常的，当然有些设备仪器不同，出现的结果会少有偏差，一起超过40U/L就可确以为肝功能异常。转氨酶水平在40-120U/L之间为轻度升高;转氨酶在120-400U/L之间为中度升高;当转氨酶大于400U/L时，为重度升高。推荐阅读 通常，临床上，假如转氨酶水平超过100U/L并持续半个月以上，就表示肝功能受到了损伤。假如同时伴有乙肝病毒DNA复制活跃，就可以作为慢性乙肝的诊断依据。为此，同时还可以根据谷丙转氨酶和谷草转氨酶比值来评估肝损害的程度，疾病的阶段，是急性肝病还是慢性肝病或肝硬化等。推荐阅读 转氨酶高可以怀孕吗 转氨酶多少算正常？对于乙肝患者，谷丙转氨酶ALT水平大于正常值2倍，同时检测乙肝病毒DNA阳性，需要积极进行抗病毒治疗。广东省肝病研究院作为广东最专业的肝病专科医院，是广东最专业的肝病专科医院，独家引进的 乙肝病毒变异耐药检测结合肝细胞深部疗法 效果非常不过，帮助患者进行针对性的治疗，是治疗乙肝最好的方法，是您治疗乙肝的最佳选择。更多详情可点击我们的 进行详细的分析。

谷丙转氨酶正常值为0～40U/L。谷丙转氨酶，简称ALT（全名谷氨酸-丙酮酸转氨酶 ,简称GPT）升高在临床是很常见的现象。肝脏是人体最大的解毒器官，该脏器是不是正常，对人体来说是非常重要的。GPT升高是肝脏功能出现问题的一个重要指标。在常见的因素里，各类肝炎都可以引起GPT升高，这是由于肝脏受到破坏所造成的。肝功能检查是反映肝脏生理功能的检查项目，肝功能检查常包含ALT、AST、AST/ALT、GGT、ALP、TBILI、DBILI、IBILI、TP、ALB、GLB、A/G、LDH-L、Ch、SF、PA等项目，了解这些检查指标的标准，有助于人们增加对肝功能的了解及诊断。

您好氨基转移酶简称转氨酶，是一组催化氨基酸与α-酮酸之间的氨基转移反应的酶类，用于肝功能检查主要是丙氨酸转移酶(谷丙转氨酶，ALT)和天冬氨酸氨基转移酶(谷草转氨酶，AST)正常参考值：ALT：10～40单位/升。AST：10～40单位/升。ALT/AST小于等于1.临床意义：1，急性病毒性肝炎2，慢性病毒性肝炎3，酒精性肝炎4，肝硬化5，肝内外胆汁淤积，转氨酶活性正常或轻度升高。6，急性心肌梗死后6～8小时，AST增高18～24小时达到高峰，其值可达参考值上限的4～10倍，与心肌坏死范围和程度有关，4～5天后恢复。若再次增高提示梗死范围扩大或新的梗死发生。7，其他疾病：如骨骼肌疾病(皮肌炎，进行性肌萎缩)，肺梗死，肾梗死，胰梗死，休克及传染性单核细胞增多症时，转氨酶轻度升高(50～200单位/升)很乐意帮到您，如果您还有其他肝病方面的疑问，可以继续咨询我，或是在我的空间和我保持联系。参考资料：武警山西省总队医院

正常转氨酶的结果是0-40IU/L，并且每个化验室的试剂所用的浓度不同，参考值有一定的误差。 转氨酶（transaminase）是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。普遍存在于动物、植物组织和微生物中，心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。

谷丙转氨酶正常值是0～40U/L。谷丙转氨酶（ALT）主要存在于各种细胞中，尤以肝细胞为最，整个肝脏内转氨酶含量约为血中含量的100倍。正常时，只要少量释放入血中，血清中其酶的活性即可明显升高。在各种病毒性肝炎的急性期、药物中毒性肝细胞坏死时，ALT大量释放入血中。肝细胞内谷丙转氨酶的浓度比血清高1000～3000倍。只要有1%的肝细胞坏死，便可使血中酶活性增高1倍，转氨酶（尤其是ALT）是急性肝细胞损害的敏感标志。扩展资料：谷丙转氨酶的含量升高往往意味着酒精肝或病毒性肝炎，充血性心力衰竭、肝损伤、胆管损伤，传染性单核细胞增多症或肌病等疾病的存在。当血液中的谷丙转氨酶含量增高时，其潜在的原因可以通过测量其他酶而确定。谷丙转氨酶能够催化将氨基从丙氨酸转移到α-酮戊二酸上的转氨基反应，这个可逆转氨基反应的产物为丙酮酸和谷氨酸。谷丙转氨酶和谷草转氨酶类似，是临床上进行肝功能测试的一个标准。在测量谷丙转氨酶的时候都是以“单位每升”（U/L）为单位进行测量。此外，正常人身体一天内谷丙转氨酶的含量也会有正常的起伏。谷丙转氨酶含量也会由于剧烈运动而升高。参考资料来源：百度百科——谷丙转氨酶

指导意见：转氨酶正常值为0～40U/L。转氨酶检测值超过40单位就说转氨酶偏高，肝功能异常了。如果转氨酶血清值超过正常上限2-3倍，并持续两周以上，表明有肝胆疾病存在的可能。

正常的转氨酶值是0-40U/L之间，如果超过40U/L就说明出现了肝功能异常，出现肝功能异常需要明确病因，对因治疗。生理性的原因包括大量饮酒、熬夜、休息不好，而病理性的原因主要包括病毒性肝炎、酒精性肝病、脂肪性肝病、药物性肝损伤以及代谢性的肝病。

转氨酶包括谷丙转氨酶以及谷草转氨酶，谷草转氨酶:0-37u/L、谷丙转氨酶:0-40u/L。转氨酶是人体肝脏这个“化工厂”正常运转过程中必不可少的“催化剂”，是肝脏的一个“晴雨表”，肝细胞是转氨酶的主要生存地。当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。转氨酶普遍存在于动物、植物组织和微生物中，心肌、脑、肝、肾等动物组织以及绿豆芽中含量较高。扩展资料：转氨酶的功能氨基酸含有胺（NH2）基团。酮酸含有酮（= O）基团。在转氨作用中，一个分子上的NH2基团与另一个分子上的= O基团交换。氨基酸变为酮酸，酮酸变为氨基酸。大多数转氨酶是蛋白质酶。然而，已发现核糖体的一些转氨基活性由核酶（RNA酶）催化。实例是锤头状核酶，VS核酶和发夹状核酶。转氨酶需要辅酶吡哆醛-磷酸盐，当氨基酸转化为酮酸时，其在反应的第一阶段转化为吡哆胺。酶结合的吡哆胺反过来与丙酮酸，草酰乙酸或α-酮戊二酸反应，分别产生丙氨酸，天冬氨酸或谷氨酸。许多转氨反应发生在组织中，由对特定氨基/酮酸对特异的转氨酶催化。反应很容易逆转，方向由哪种反应物过量决定。例如，特定酶来自反应物对之一；谷氨酸和丙酮酸之间的反应，使α-酮戊二酸和丙氨酸被称为谷氨酸-丙酮酸转氨酶或简称GPT。

你好：转氨酶正常值是0-40。转氨酶升高的原因有很多，例如运动、劳累、用药、胆道、心脏或肝脏方面的疾病，如果不是疾病所引起的转氨酶升高，就不需要治疗，过几天自动就降下来了，如果是疾病所引起的，要根据自身情况用药。

血转氨酶的正常值为0-40U/L，超过40个国际单位为转氨酶升高。转氨酶在40-120U/L之间为轻度升高;转氨酶在120-400U/L之间为中度升高，当转氨酶大于400U/L时，为重度升高。一般情况下，转氨酶越高，说明肝细胞实质损伤越严重，但是不能说转氨酶不高的，就一定没有什么事，如当肝细胞衰竭的时候，也会出现肝功能正常，但实质病情是很严重的。由于引起转氨酶偏高的原因有很多，健康人在一天之内的不同时间段检查，转氨酶水平都有可能产生波动。因此，对于转氨酶的偏高，我们一定要区别对待。转氨酶正常范围是0—40之间，转氨酶超出正常范围时我们要配合其他检查以及病史症状综合分析，积极治疗。

测定小肽氨基酸序列的最好方法是质谱分析。质谱分析是一种通过测量分子离子的质荷比（m/z）来确定化合物分子质量的技术。在质谱分析中，分析样品先被离子化，然后通过质谱仪器进行分离和检测，最终得到样品分子离子的质量和数量信息。

题主是否想询问“测定一个小肽的氨基酸顺序的方法有哪些”？1、2，4-二硝基氟苯法（FDNB法）。2、二甲氨基萘磺酰氯法（DNS-Cl法）。3、氨肽酶法。4、苯异硫氰酸法（PITC法）。5、羧肽酶法。

1、大豆肽粉，国标：GB/T 22492-2008原理：采用高效凝胶过滤色谱法测定。即以多孔性填料为固定相，依据样品组分相对分子质量大小的差别进行分离，在肽键的紫外吸收波长220nm条件下检测，使用凝胶色谱法测定相对分子质量分布的专用数据处理软件（即GPC软件），对色谱图及其数据进行处理，计算得到大豆肽的相对分子质量大小及分布范围。本法适用于以大豆粕或大豆蛋白等为原料，用酶解或微生物发酵法生产的，相对分子质量在5000以下，主要成分为肽的粉末状物质。2、海洋鱼低聚肽粉，中国轻工行业标准：QB/T 2879-20072.1 低聚肽方法原理：低分子量的蛋白质水解物（包含低聚肽及游离氨基酸）可溶于三氯乙酸溶液；高分子质量的蛋白质在三氯乙酸溶液中易沉淀。样品经三氯乙酸溶液溶解后，离心分离出沉淀蛋白质，收集离心清液。按照GB/T5009.5规定的方法测定离心清液的酸溶蛋白质水解物含量，清液的酸溶蛋白质水解物含量减去游离氨基酸含量即得到低聚肽的含量。该法仅可以粗略测出样品中的三氯乙酸可溶性氮，并且不能扣除核酸中的含氮碱基对检测结果的干扰，更加不能精确检测二肽、三肽具体含量是多少。2.2 相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物所占比例（高效凝胶过滤色谱法）方法原理：相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物（包括低聚肽和少量游离氨基酸）所占比例，采用高效凝胶过滤色谱法测定。即以多孔性填料为固定相，依据样品组分分子体积大小的差别进行分离，在肽键的紫外吸收波长220nm条件下检测，使用凝胶色谱测定相对分子质量分布的专用数据处理软件（即GPC软件），对色谱图及其数据进行处理，计算得到蛋白质水解物的相对分子质量大小及分布范围，进而得到相对分子质量小于1000u的蛋白质水解物（包括低聚肽和少量游离氨基酸）所占比例。本法适用于以海洋鱼皮、鱼骨或鱼肉为原料，用酶解法生产的，相对分子质量低于1000的低聚肽（短肽）为主要成分的粉末。

分装好，-20℃或-80℃保存，冻融2次就没有效果了，所以建议分装

部分会分解，这是不可避免的。但人也能以小肽的形式吸收蛋白质，这样能更快的吸收营养。

不过以下说法个人认为大有广告的意味！！！！！ 猪体内小肽的吸收机制　　Drockcoopdeng等(1962)在血浆中发现有特殊肽的存在，如含脯氨基酸的肽。Chen等(1962)和Adibi(1978)用电磁探针探测到蛋白质在小肽的最终产物是小肽和氨基酸。这些对小肽吸收机制提供了进一步证明。日粮中的蛋白质经猪消化道内一系列酶的作用，最终降解为游离氨基酸和小肽，其中的小肽在猪小肠绒毛刷状缘受到氨肽酶A和氨肽酶N的作用，最终以游离氨基酸和小肽的形式被猪吸收利用。小肽和氨基酸吸收机制完全不同。目前研究结果表明，至少有如下3种吸收机制：①游离氨基酸的吸收是一个主动依靠Na+泵的主动转运过程，而Matthrws( 1987)和Vin-cenzini等(1989)发现小肽的吸收是一个主要依赖于H+或Ca2+离子浓度电导而进行的消耗能量的转运过程。这种转运方式在缺氧或添加代谢抑制剂的情况下被抑制。②大多数小肽的吸收需要一个酸性环境，1分子肽需要2个H+，即这种吸收机制具有pH依赖性的非耗能性Na+/H+交换运输系统。Daniel等(1994)报道，小肽转运的动力来源于质子的电化学梯度，质子向细胞内转运产生的动力驱使小肽向细胞内运动，这样小肽就以扩散的形式进入细胞，引起细胞浆的PH下降，从而活化Na+/H+通道，H+被释放出细胞，细胞内的PH恢复到原来水。当缺少H+时，小肽的吸收依靠膜外的底物浓度进行，当细胞外H+浓度高于细胞内时，则通过产电共转运系统逆底物浓度转运。③谷胱甘肽(GSH)转运系统。Vincenzini(1989)报道，GSH的跨膜转运与钠离子、钾离子、锂离子、钙离子、锰离子的浓度梯度有关，而与氢离子浓度无关。由于GSH在生物膜内具有抗氧化作用，而GSH转运系统可能具有特殊的生理意义。

为什么测定小肽的氨基酸序列是异硫氰酸苯脂因为二硝基氟苯法(FDNB,DNFB)：1945年Sanger提出此方法,是他的重要贡献之一. DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后,通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸.Sanger用此方法测定了胰岛素的Nue011末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸. B.氰酸盐法：1963年Sta。

40-42度◆硫酸铵：简称硫铵，分子式（NH4）2SO4，分子量132.14，含氮量为21％。◆性质：硫铵（硫酸铵）是白色斜方晶系结晶，易溶于水，不溶于酒精、丙酮及氯中，含有杂质的硫铵显浅色或暗褐等颜色，与碱性物质相混反应放出氨气，潮湿的硫铵对钢铁和水均有腐蚀。硫铵分解温度为280℃，放出氨气变为酸式硫酸铵NH4HSO4，温度的变化对硫酸铵在水中的溶解度影响不大，本身相对吸湿性较小。注意溶液要尽量纯，不要有不溶物；注意溶液的pH要在5-6左右，可使用氨水和硫酸调节pH。溶液不必蒸干，蒸发至出现晶膜即可停止加热。

硫酸铵化学式：(NHu2084)u2082SOu2084。硫酸铵是一种无机物，化学式为(NH4)2SO4，无色结晶或白色颗粒，无气味。280℃以上分解。水中溶解度：0℃时70.6g，100℃时103.8g。不溶于乙醇和丙酮。0.1mol/L水溶液的pH为5.5。相对密度1.77。折光率1.521。硫酸铵主要用作肥料，适用于各种土壤和作物。还可用于纺织、皮革、医药等方面。行业发展：2013年5月24日国内硫酸铵市场波动不大，场内高报低走现象较为普遍。当日太原钢铁480吨硫酸铵拍卖，起拍价550元/吨，成交于560元/吨，基本体现硫酸铵市场跌势趋缓的状态。产业洞察研究《中国硫酸铵产业运行态势》统计现华东市场报价未有波动，实单走货较低，其中山东市场低位存620-650元/吨，江浙及安徽市场质量稍差执行至600元/吨；华北硫酸铵市场僵持观望，主流厂家价格继续有所下调，市场高报低走情况较为普遍，内蒙地区弱势运行，主流报盘在450-500元/吨，低端听闻存400元/吨货源，成交一般；华中市场高位基本退市，河南低位630元/吨；东北黑龙江地区新单执行至800元/吨，吉林、辽宁在760-780元/吨；西北及西南硫酸铵市场低迷，走货困难，宁夏、青海多执行500元/吨。

二肽二氨基丁酰苄基酰胺二乙酸盐对皮肤起到减少皱纹的作用。二肽二氨基丁酰苄基酰胺二乙酸盐，这叒是一个常见胜肽原料，叫类蛇毒肽SYN-AKE。二肽二氨基丁酰苄基酰胺二乙酸盐是一种模拟蛇毒血清的合成胜肽，可阻止乙酰胆碱的神经传导，达到放松肌肉的效果，从而改善动态性皱纹。二肽二氨基丁酰苄基酰胺二乙酸盐是一种神经肽类，其美容功效模仿蛇毒毒素Waglerinl，通过与乙酰胆碱竞争肌细胞膜上的受体，阻止乙酰胆碱与肌细胞结合，使得肌肉不能收缩，处于放松状态，达到抚平皱纹的美容目的。Waglerin 1发现于Temple Viper毒蛇的毒液（Tripidolaemus wagleri）中，该活性肽通过抑制乙酰胆碱与肌细胞膜上受体结合，阻止了肌肉收缩。适用于面部的表情肌部位，如前额、眼睛的周围，针对鱼尾纹、法令纹、表情纹、川字纹等。成分主要没有风险，是一种活性成分。相对于肉毒素，二肽二氨基丁酰苄基酰胺二乙酸盐不需要注射，更安全、经济。在产品中主要是起到皮肤调理剂等目的。在化妆品和日化产品中的功效主要是抗衰。

三种氨基酸可以形成14种二肽么？两种氨基酸能够形成四种二肽。解析:用a,b,表示这两种氨基酸，也可以形成aa,bb,ab,ba这四种二肽。注意，ab和ba不同。

H H 给CO加个OH 给NH加个H 也就是加了一个H2O | | H HNH2-- C--CO--NH--C--COOH | | | | NH2--C--COOH NH2--C--COOH R R 2肽 | | R R

n种氨基酸形成的二钛有n平方种。两种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：2×2=4种（A一A，B一B‘，A一B与B一A4种）A、B和C三种氨基酸形成二肽的种类：3×3=9种四种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：4×4=16种所以n种氨基酸脱水缩合形成二肽的种类：n的2次方种二肽

单个氨基酸脱水缩合不叫二肽。这种情况应该很少发生吧。两个氨基酸脱水缩合形成2肽，产生1个肽键。即：N个氨基酸脱水缩合形成N肽，产生N-1个肽键。（N大于等于2）

形成二肽时又有两种方法：甘氨酸供氢且丙氨酸供羟基；甘氨酸供羟基县城丙氨酸供氨基. 每种方法中：形成肽链的原子团是氨基和羧基中的氢原子和羟基(-OH).而氨基里含有两个氢原子,并且氨基酸是不对称的.羧基中只含一个(-OH).所以是四种 甘氨酸和甘氨酸 丙氨酸和丙氨酸 甘氨酸和丙氨酸 丙氨酸和甘氨酸

两种氨基酸能够形成四种二肽。解析:用A,B,表示这两种氨基酸，也可以形成AA,BB,AB,BA这四种二肽。注意，AB和BA不同。

氨基酸形成二肽时，一个氨基酸的-COOH与另外一个氨基酸的—NH2之间，脱去一个水分子，羧基脱去-OH，-NH2去掉一个H原子，剩余的部分写到一起就可以了CH3-CH（NH2）—COOH+NH2-CH（CH3）COOH-----------》H2O+CH3-CH（NH2）—CO-NH-CH（CH3）COOH

4种。用A、B表示这两种不同氨基酸，则形成的二肽有AA、BB、AB、BA四种。氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。

是的，是看合成肽的氨基酸的个数

简单的来说是这样的：2NH2CH2COOH →NH2CH2CO-NHCH2COOH+H2O 一般就是以下的脱水缩合反应羧基和甘氨酸的氨基脱水缩合或是羧基和丙氨酸的氨基脱水缩合NH2-CH2COOH + NH2（CH3）CH-COOH=NH2-CH2CONH（CH3）CH-COOH + H2O或者NH2-CH2COOH + NH2（CH3）CH-COOH =NH2（CH3）CH-CONH-CH2COOH + H2O

形成所谓的2肽就是形成肽键，肽键就是羧基和氨基一个去-OH一个去-H形成的所有氨基酸都有一个氨基一个羧基故而固然可以

形成二肽时又有两种方法：甘氨酸供氢且丙氨酸供羟基；甘氨酸供羟基县城丙氨酸供氨基.每种方法中：形成肽链的原子团是氨基和羧基中的氢原子和羟基(-OH).而氨基里含有两个氢原子,并且氨基酸是不对称的.羧基中只含一个(-OH).所以是四种 甘氨酸和甘氨酸 丙氨酸和丙氨酸 甘氨酸和丙氨酸 丙氨酸和甘氨酸

楼上说的是生物上的。化学上的反应条件似乎是：首先确保两种氨基酸分别被处理成氨基酰和亚胺基酸（官能团保护），一般采取N-乙酰化和C-酰胺化。然后在介质中控制温度反应：介质依氨基酸水溶性不同而不同。用温和的脱水机促进反应。

分别用A、B表示这两种不同氨基酸,则形成的二肽可有AA、BB、AB、BA四种（注意后两种因一端为游离氨基,另一端为游离羧基,其实并不相同）.

氨基酸形成二肽时,一个氨基酸的-COOH与另外一个氨基酸的—NH2之间,脱去一个水分子,羧基脱去-OH,-NH2去掉一个H原子,剩余的部分写到一起就可以了CH3-CH（NH2）—COOH +NH2-CH（CH3）COOH-----------》 H2O+ CH3-CH（NH2）—CO-NH-CH（CH3）COOH

1、氨基脱去1个H。2、羧基脱去一个OH。3、即脱去一份子水，形成肽键.然后就变成二肽。

n肽即是n个氨基酸缩合生成的肽,有n-1个肽键 即二肽有1个肽键,能水解生成两个氨基酸 不能确定是几种,因为如果是不同种的氨基酸缩合成的二肽就水解生成二种氨基酸,如果是一种氨基酸自身缩合成的二肽就是水解成一种氨基酸 三肽你自己推一下吧

在内质网互动平台上滕军老师的话题《》 经讨论后博主经整理理解得出以下结果：不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。讨论过程如下：选修一教材P6：毛酶等微生物产生的蛋白酶能将豆腐中的蛋白质分解成小分子的肽和氨基酸。滕军老师：以下都是人教版内容： 1.选修一教学参考书：P30蛋白质被蛋白酶水解为多肽，多肽被肽酶水解为氨基酸。 2.选修一教材P46：“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 3.江苏教育出版社的选修一课课练P002：随堂练习第二题： 加酶洗衣粉可将血渍、奶渍分解成何种物质，从而使污迹容易从衣物上脱落 A.CHON B.小分子肽 C.多肽 D.蛋白质 答案为B。 疑问： 从这里看：明显是教材出错了。 请大家分析一下。 什么叫小分子肽?什么叫多肽? 肽是构成蛋白质的结构与功能的片段,是由两个或两个以上氨基酸分子通过肽键相互链接组成的。 肽是活性氨基酸库,这表明肽是氨基酸的载体。以氨基酸数量来划分,可分为小分子肽和多肽,三个氨基酸组成的家三肽。三个及三个以上的氨基酸组成的叫多肽，两个氨基酸的叫二肽， 小分子肽指氨基酸数目在个位数的吧！ 请大家就这些概念做一个分析怎么样啊！ 张建尚老师：胃蛋白酶催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸以及亮氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺等肽键的断裂，使大分子的蛋白质变为较小分子的多肽。胰蛋白酶可以水解赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。糜蛋白酶水解含有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基的肽键。弹性蛋白酶水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种脂肪族氨基酸形成的肽键。 经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后的蛋白质，已经变成短链的肽和部分游离氨基酸。短肽又经羧肽酶和氨肽酶的作用，分别从肽段的C-端和N-端水解下氨基酸残基。羧肽酶有AB两种，分别称为羧肽酶A和羧肽酶B，前者主要水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。后者主要水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末端构成的肽键。氨肽酶则水解氨基末端的肽键。 详见沈同、王镜岩主编的《生物化学》下册，第二版。高等教育出版社1994. 常正良老师： 郑集主编的《普通生物化学》也有类似的叙述。因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。这就说明选修一教材（P46）上“碱性蛋白酶能将血渍、奶渍等含有的大分子蛋白质水解成可溶性的氨基酸和小分子的肽” 的说法并无错误。 滕军老师：《生物学教学》2011.1.蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别《中学生物教学》2012.7高中生物教学中需要厘清的几个问题这两篇文章的观点认为蛋白酶只能水解蛋白质成肽

血浆同型半胱氨酸水平正常值与检测方法2011-2-10 13:39 张曼1孙宁玲2 1. 北京世纪坛医院 2. 北京大学人民医院近十多年的研究证实，血液中高浓度的同型半胱氨酸(Homocysteine，Hcy)是冠状动脉疾病、脑血管及外周血管疾病的独立危险因素【1-5】。因此，血浆Hcy的实验室检测正逐渐受到重视。鉴于临床应用的需求在逐渐增多,临床医生对Hcy的病理生理意义和临床意义的理解也在逐渐提高, 但临床医师对目前血浆Hcy的检测及界定值的认识还缺乏统一认识，因此，本文拟就相关内容作一述评。1. Hcy概述Hcy是由蛋氨酸去甲基生成的一种含硫氨基酸,它在体内主要通过再甲基化、转硫作用两种途径进行代谢：其一，在蛋氨酸合成酶的催化作用下，以维生素B12为辅酶，以N5-甲基四氢叶酸为甲基供体，Hcy被甲基化生成蛋氨酸。此过程的关键酶是以维生素B2为辅酶的亚甲基四氢叶酸还原酶(MTHFR)，该酶使N5，N10-亚甲基四氢叶酸还原为N5-甲基四氢叶酸，其作用非常重要;其二，Hcy与丝氨酸结合，在胱硫醚-β-合成酶(CBS)催化作用下，以维生素B6为辅酶，生成胱硫醚，后者再裂解为半胱氨酸和α-酮丁酸，参与代谢，形成转硫化途径。当上述代谢途径受阻时，Hcy在细胞内蓄积，并进入血液循环，引起慢性病理损害。参与Hcy代谢的酶(如MTHFR和CBS)如有遗传缺陷可导致严重的高Hcy血症，而由于营养因素导致的维生素B6、B12和叶酸的缺乏同样可产生高Hcy血症。就与冠心病、脑卒中的关系而言，营养因素(包括烹调、饮食习惯)在目前可能更为多见、更为重要。除遗传、营养因素外，年龄、种族、生活习惯(如吸烟、饮酒、高蛋氨酸食物等)、药物和某些疾病因素等也可以不同程度地影响血浆Hcy水平。血浆中约75%的Hcy与白蛋白结合，形成结合型Hcy，其余的则主要以二硫键结合的Hcy-Hcy、Hcy-半胱氨酸化合物形式存在，为游离型;只有1～2%以还原型Hcy存在于血浆中。通常测定的是血浆中所有形式Hcy总和，即总Hcy(total Homocysteine,tHcy)。2. Hcy界值与心脑血管疾病风险预测一般认为，血浆tHcy正常值参考范围为5～15μmol/L(高效液相色谱法)，当血浆tHcy≥15μmol/L时，即为高Hcy血症(Hyperhomocysteinemia,HHcy);也有学者认为正常健康人血浆tHcy应小于12μmol/L【6】。当血浆

氨基酸结构与分类（一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸 共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile后三种带有支链，人体不能合成，是必需氨基酸。 侧链含有羟基：Ser, Thr许多蛋白酶的活性中心含有丝氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸的结合中起重要作用。 侧链含硫原子：Cys, Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。甲硫氨酸的硫原子有时参与形成配位键。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E） 侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q） 侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K） 2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸（Phe,F）和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。 3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环，都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，是α-螺旋的破坏者。 B是指Asx，即Asp或Asn；Z是指Glx，即Glu或Gln。 基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu （二）不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 （三）非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。 二、氨基酸的性质 （一）物理性质 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。但在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,ε=200; Y:275nm,ε=1400; W:280nm,ε=5600。通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm。 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在水溶液中以偶极离子的形式存在。所以氨基酸晶体是离子晶体，熔点在200℃以上。氨基酸是两性电解质，各个解离基的表观解离常数按其酸性强度递降的顺序，分别以K1"、K2"来表示。当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。等电点的值是它在等电点前后的两个pK"值的算术平均值。 氨基酸完全质子化时可看作多元弱酸，各解离基团的表观解离常数按酸性减弱的顺序，以pK1" 、pK2" 、pK3"表示。氨基酸可作为缓冲溶液，在pK"处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 氨基酸的滴定曲线如图。 （二）化学性质 1.氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺。该反应在多肽合成中可用于保护氨基。 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢。常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。 （4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应 α-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先为Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。 （5）磺酰化 氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl)反应，生成DNS-氨基酸。产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。 （6）与DNFB反应 氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。 （7）转氨反应 在转氨酶的催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应的酮酸。 2.羧基的反应 羧基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。某些酯有活化作用，可增加羧基活性，如对硝基苯酯。将氨基保护以后，可与二氯亚砜或五氯化磷作用生成酰氯，在多肽合成中用于活化羧基。在脱羧酶的催化下，可脱去羧基，形成伯胺。 3茚三酮反应 氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，最后生成蓝色物质。而脯氨酸生成黄色化合物。根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。 4.侧链的反应 丝氨酸、苏氨酸含羟基，能形成酯或苷。 半胱氨酸侧链巯基反应性高： （1）二硫键(disulfide bond) 半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键，生成胱氨酸。胱氨酸中的二硫键在形成蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可以打开二硫键。在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应的磺酸。还原剂如巯基乙醇、巯基乙酸也能拆开二硫键，生成相应的巯基化合物。由于半胱氨酸中的巯基很不稳定，极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化苄、N-乙基丁烯二亚酰胺和对氯汞苯甲酸等试剂与巯基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。 （2）烷化 半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。 半胱氨酸与丫丙啶反应，生成带正电的侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸（AECys）。 （3）与重金属反应 极微量的某些重金属离子，如Ag+、Hg2+，就能与巯基反应，生成硫醇盐，导致含巯基的酶失活。 5. 以下反应常用于氨基酸的检验： l酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。 l精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。用于胍基的鉴定。 l酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。 l色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。 在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部，因而反应很慢甚至不反应。 三、色谱与氨基酸的分析分离 1.色谱（chromatography）的发展史 最早的层析实验是俄国植物学家Цвет在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。40年代出现了分配层析，50年代出现了气相色谱，60年代出现HPLC，80年代出现了超临界层析，90年代出现的超微量HPLC可分离ng级的样品。 2.色谱的分类： 按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等； 按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等； 按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等 3.色谱的应用 可用于分离、制备、纯度鉴定等。 定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。 氨基酸的分析分离是测定蛋白质结构的基础。在分配层析和离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后，蛋白质结构的研究才取得了显著的成就。现在这些方法已自动化。 氨基酸从强酸型离子交换柱的洗脱顺序如下： Asp,Thr,Ser,Glu,Pro,Gly,Ala,Cys,Val,Met,Ile,Leu,Tyr,Phe,Lys,His,(NH3),Arg

同型半胱氨酸代谢有两条重要的途径，甲基化途径和转硫途径；转硫途径需要在胱硫醚～β合酶及维生素B6为辅酶的作用下最终转化为谷胱甘肽，再甲基化途径是其代谢中最重要的过程。即HCY需要一个甲基才能代谢为下一步，在此打个比喻，甲基相当于HCY代谢为下一步过程中的“通行证”。活性叶酸和甜菜碱是优秀的甲基供体（提供通行证的）。其中活性叶酸提供甲基给HCY时，需借助VB12， VB12相当于派送通行证（转运甲基）的快递人员；而活性叶酸是由叶酸转化而成，所以，叶酸是相当于成活性叶酸的原料；VD是将活性叶酸从细胞外转运到细胞内，即提高活性叶酸的吸收能力。另外一条甲基化途径是甜菜碱提供，甜菜碱提供一个甲基后转化为二甲基甘氨酸，后者又对叶酸循环起促进作用。因此VB12，叶酸，VD，VB6，甜菜碱在HCY再甲基化代谢中起关键、又相互协同的作用。

蛋氨酸说明书药品名称蛋氨酸别名思美泰；腺苷蛋氨酸；甲硫氨基酸；Tran *** etil；Ademetionine分类消化系统药物>肝脏疾病辅助治疗药物剂型1.片剂：每片300mg，500mg；2.注射粉剂：300mg；500mg。蛋氨酸的药理作用1.腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸是存在于人体所有组织和体液中的一种生理活性分子，为肝脏代谢过程的一个重要中间物，它作为甲基供体（转甲基作用）和生理性巯基化合物（如半胱氨酸、牛磺酸、谷胱甘肽和辅酶A等）的前体（转硫基作用）参与体内重要的生化反应。动物实验中蛋氨酸能逆转炔雌醇、α萘异硫氰酸盐和环孢素引起的胆汁分泌异常，可预防肝脏谷胱甘肽的消耗，还可对抗CCl4、乙醇及半乳糖胺等引起的肝损害，从而具有抗胆汁淤积、促进肝内的解毒及促肝细胞再生等作用。2.蛋氨酸可促进腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸依赖性膜磷脂的合成（降低胆固醇/磷脂的比例）而恢复细胞质膜的流动性，克服转硫基反应障碍，促进了内源性解毒过程中硫基的合成，使肝内胆汁淤积得到缓解；谷胱甘肽是肝中最重要的肝内解毒物质之一，其合成和转运依赖于由腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸经半胱氨酸的转硫基过程的稳定性，当肝脏损害时谷胱甘肽缺乏，使肝细胞对自由基及内、外源性毒性物质的抵御作用减弱，补充腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸促使肝脏内谷胱甘肽的合成和转运恢复原来水平。腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸转硫基作用的另一代谢产物牛磺酸对肝脏解毒功能具有重要作用。牛磺酸可解除有毒性作用的胆汁酸在肝细胞内聚集；腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸依赖性过程有丙氨化作用产生了丁二胺，丁二胺与表皮生长因子一起作为促进有丝分裂原，促进肝细胞的繁殖再生。蛋氨酸的药代动力学口服腺苷蛋氨蛋氨蛋氨酸经胃肠道吸收，健康志愿者口服单剂400mg肠衣片剂后平均血浆峰值浓度为0.7mg/L，需2～6h才达到峰值，由于药物的首关效应，在肝内进行代谢，生物利用度仅为5%（Stramentinoli等 详见百科词条：蛋氨酸 [ 最后修订于2016/9/22 22:03:14 共1799字 ] 以下结果自动匹配而成，不排除出现与主题不相关的内容，请自行区分。

甜菜碱作为高效的甲基供体，直接参与蛋氨酸循环，甜菜碱也可提高甜菜碱-同型半胱氨酸甲基转移酶的活力，提供充足的甲基，促进同型半胱氨酸（Hcy）代谢。

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概述 4 疾病名称 5 英文名称 6 氨基酸代谢病的别名 7 分类 8 ICD号 9 流行病学 10 病因 11 发病机制 12 氨基酸代谢病的临床表现 13 氨基酸代谢病的并发症 14 实验室检查 15 其他辅助检查 16 诊断 17 鉴别诊断 18 氨基酸代谢病的治疗 19 预后 20 氨基酸代谢病的预防 21 相关药品 22 相关检查 23 参考资料 附： 1 治疗氨基酸代谢病的中成药 2 氨基酸代谢病相关药物 1 拼音 ān jī suān dài xiè bìng 2 英文参考 aminoacidopathy [湘雅医学专业词典] metabolic disorders of amino acid [WS/T 476—2015 营养名词术语] 3 概述 氨基酸代谢病（metabolic disorders of amino acid）是指先天性酶缺陷、酶转运系统障碍，或后天性肝、肾疾病所致氨基酸代谢紊乱的病症[1]。如苯丙酮尿症[1]。 氨基酸代谢病即氨基酸病（aminoacidopathy），或称为氨基酸尿症（aminoaciduria）。可分为两大类：一类是酶缺陷，使氨基酸分解代谢阻滞，另一类是氨基酸吸收转运系统缺陷。在Rosenberg和Scriver列举的48种遗传性氨基酸病中，至少有一半有明显的神经系统异常，其他20种氨基酸病导致氨基酸的肾脏转运缺陷，后者可导致继发性神经系统损害。 除个别情况，氨基酸病（aminoacidopathy）均为常染色体隐性遗传。苯丙酮尿症（phenylketonuria，PKU）、酪氨酸血症和Hartnup病是临床上3种重要的儿童早期氨基酸病，是由于生化缺陷导致的典型疾病。氨基酸代谢病种类繁多，苯丙酮尿症（phenylketonuria，PKU）和同型胱氨酸尿症（homocystinuria）单独叙述，此处仅对遗传性酪氨酸血症及Hartnup病加以简介。 当神经系统受累时，通常只出现轻度精神运动发育迟滞，直到发病2～3年后才有明显症状。像其他遗传性代谢性疾病一样，氨基酸病不影响胎儿的子宫内生长、发育或分娩，早期可无体征。主要临床特征为出生时外表和活动正常，半年或1 岁以后逐步出现智能减退，适当氨基酸补充、饮食控制、维生素等综合治疗后，不少病例神经症状可以改善。不同类型氨基酸代谢病预后不尽相同，多数预后不良。痫性发作和共济失调都是常见的生化异常所致。大多数患儿表现为学习能力降低，并有不同程度的智力衰退。遗传病治疗困难，疗效不满意，预防显得更为重要。预防措施包括避免近亲结婚，推行遗传咨询、携带者基因检测及产前诊断和选择性人工流产等，防止患儿出生。 4 疾病名称 氨基酸代谢病 5 英文名称 metabolic disease of amino acid cataboli *** 6 氨基酸代谢病的别名 aminoaciduria；氨基酸病；氨基酸尿症 7 分类 神经内科 > 糖原贮积病和氨基酸代谢病 8 ICD号 E72.0 9 流行病学 目前尚未查到权威性的较全面的发病率统计学资料。氨基酸代谢病的发生率差异很大，曾有文献资料分析表明，主要氨基酸代谢病的发生率占每10万个活产婴儿中的例数为：苯丙酮尿尿症8；胱氨酸尿症7；亚氨基甘氨酸尿症5；组氨酸血症4；Hartnup病4；其他高苯丙氨酸血症3；高脯氨酸血症2；高赖氨酸血症0.4等。 10 病因 除个别情况，氨基酸代谢病均为常染色体隐性遗传致病，近亲结婚的后代较为常见。 11 发病机制 引起氨基酸代谢病的主要原因有两种，即某些酶的缺乏和氨基酸的吸收障碍。前者为已知某种酶或尚不能肯定的某种酶活性缺乏或降低，如苯丙氨酸羟化酶的缺乏引起苯丙酮尿尿症；分支氨基酸α酮酸脱羧酶的缺乏或降低引起枫糖浆尿病（maple syrup urine disease）；异戊酰辅酶A脱氢酶缺乏引起的异戊酸血症；胱硫醚合成酶缺乏引起的同型胱氨酸尿尿症；精氨酸酶缺乏引起的精氨酸血症；赖氨酸酮戊二酸还原酶缺乏引起的高赖氨酸血症等等。后者系由氨基酸的转逆、吸收障碍所引起，常为肠道或其他组织对某种氨基酸的吸收障碍，如肝脑肾（Lowe）综合征、Hartnup病等。 1.遗传性酪氨酸血症（hereditary tyrosinemia）为常染色体隐性遗传，由15号染色体上编码延胡索酰乙酰乙酸水解酶（fumarylacetoacetate hydrolase）基因缺陷，导致酪氨酸及代谢产物蓄积。 2.Hartnup病是中性氨基酸（如单氨酸、单羧基氨基酸等）转运蛋白缺陷所致，该蛋白的致病基因位于2号染色体，女性携带致病基因传给后代。由于色氨酸（tryptophan）通过肾小管转运障碍，导致尿和粪便中这些氨基酸排出增多，尿中有大量尿蓝母（indican）排出，主要是硫酸吲哚酚（indoxyl sulfate），尤其进食含大量L色氨酸的食物后，尿中也含大量异常的非羟化吲哚代谢产物。因大量色氨酸经尿中排出而丢失，使作为合成原料的尼克酸合成减少，导致糙皮病样皮肤改变。本病的病理基础尚未确定。 12 氨基酸代谢病的临床表现 目前氨基酸代谢障碍所引起的遗传性疾病已超过100多种，随生物化学检测技术的不断进步，新发现的仍将不断增加。氨基酸代谢病常可导致神经系统功能障碍。当神经系统受累时，通常只出现轻度精神运动发育迟滞，直到发病2～3年后才有明显症状。 像其他遗传性代谢性疾病一样，氨基酸病不影响胎儿的子宫内生长、发育或分娩，早期可无体征。主要临床特征为出生时外表和活动正常，半年或1岁以后逐步出现智能减退，适当氨基酸补充、饮食控制、维生素等综合治疗后，不少病例神经症状可以改善。 1.遗传性酪氨酸血症（hereditary tyrosinemia）或称RichnerHanhart病，是罕见的皮肤氨基酸病（dermatic aminoacidopathy）。临床表现如下： （1）约一半以上患儿有轻至中度智力衰退，可有自残行为和肢体运动不协调表现，语言缺陷较突出。1岁或快满1岁时由于角膜糜烂（corneal erosion）常引起流泪、畏光和眼睛发红，出现新生血管形成及角膜浑浊。手掌和足底角化伴多汗和疼痛常见，是结晶酪氨酸沉积导致的炎症反应结节，也是角膜病变的原因。 （2）可有肝、脾大或肝硬化、腹水等肝功能衰竭表现，常于患病1年或数年后死亡。新生儿期酪氨酸血症可致肝功能衰竭和夭折。血酪氨酸及尿酪氨酸含量增高具有诊断意义，血蛋氨酸（甲硫氨酸）等氨基酸也可增高。 2.Hartnup病是较常见的色氨酸转运障碍氨基酸病，是以第1个发病家族的名字命名的，发病率为1/2.4万活婴。临床表现如下： （1）患儿出生时正常，婴儿晚期或儿童早期出现症状，特征性临床表现是间断性出现红色鳞屑状皮疹，遍及面部、颈部、手和足等，颇似糙皮病的病损。 （2）可有生长发育迟滞，发作性人格障碍如情感多变，不能控制脾气，精神错乱幻觉性精神病，发作性小脑性共济失调（步态不稳、意向性震颤及构音障碍等），偶可出现肌痉挛、眩晕、眼震、复视和上睑下垂等体征。 （3）日晒、情绪应激反应和服用磺胺类药物等可激发症状发作，发作持续约2周，其后为一段时限不等的相对正常期。随着患儿发育成熟，发作频率逐渐减少，有些患儿可遗留轻度持续性智力衰退。 13 氨基酸代谢病的并发症 氨基酸代谢病种类繁多，临床症状体征复杂多样，神经系统以外的表现各不相同，具体详情可参见各病临床表现，在此不赘述。 14 实验室检查 血尿便常规、肝功能、血尿氨基酸含量测定具有诊断意义。 1.遗传性酪氨酸血症患儿血酪氨酸含量增高、尿酪氨酸亦增高，血蛋氨酸（甲硫氨酸）等氨基酸也可增高。 2.Hartnup病患儿尿中性氨基酸增多，尿脯氨酸、羟脯氨酸及精氨酸含量正常。 15 其他辅助检查 1.脑电图检查。 2.基因检测和产前诊断。 3.X线、CT和MRI检查。 16 诊断 氨基酸代谢病主要依据不同类型氨基酸代谢病的典型临床表现，以及实验室检查做出诊断。基因检测具有确诊和鉴别意义。 17 鉴别诊断 氨基酸代谢病需与其他病因如脂类沉积病、围生期疾病、神经系统损伤等导致的精神发育迟缓，癫痫发作、震颤、共济失调、腱反射亢进及肝病、皮炎等相鉴别。 18 氨基酸代谢病的治疗 氨基酸代谢异常有下列数种情况： 1.临床没有明显症状的氨基酸尿者，不需要做特殊治疗。 2.仅做对症治疗，不能改变预后和氨基酸代谢异常者，如氨基酸代谢异常儿童的抽搐发作，必须应用抗痫药物治疗，但不能改善氨基酸代谢异常。 3.试用饮食疗法可以控制的氨基酸代谢异常，包括口服低蛋白饮食有效的氨基酸代谢病，如枫糖浆尿病、尿素代谢障碍的高氨血症；限制氨基酸入量，如高赖氨酸血症等。 4.大剂量维生素治疗可以改善症状的氨基酸代谢病，这组病患者系由某些辅酶缺乏而致代谢异常，补充维生素可改变代谢过程，如维生素B6依赖症，大剂量维生素B6用于婴儿惊厥的治疗；大剂量维生素B1用于枫糖浆尿病，维生素B12用于同型胱氨酸血症等。 遗传性酪氨酸血症以对症治疗为主。低酪氨酸和低苯丙氨酸饮食可使生长发育恢复正常，迅速改善症状，但治疗必须早期开始。视黄醛衍生物维A酸类retinoid口服可改善皮肤损害。 Hartnup病应避免暴露在阳光下和接触磺胺类药物，以预防发作。由于本病与糙皮病的表现相似，通常可给予烟酰胺50～300mg/d，有时可使皮肤损害、共济失调及精神行为障碍等消失，但目前治疗结果不一致。给予L色氨酸乙乙酯（Ltryptophan ethyl ester）20mg/（kg·d），3次/d，疗效可能更好。 19 预后 不同类型氨基酸代谢病预后不尽相同，多数预后不良。痫性发作和共济失调都是常见的生化异常所致。大多数患儿表现为学习能力降低，并有不同程度的智力衰退。 20 氨基酸代谢病的预防 遗传病治疗困难，疗效不满意，预防显得更为重要。预防措施包括避免近亲结婚，推行遗传咨询、携带者基因检测及产前诊断和选择性人工流产等，防止患儿出生。 21 相关药品 胱氨酸、赖氨酸、辅酶A、精氨酸、蛋氨酸、磺胺、尿素、烟酰胺 22 相关检查

蛋氨酸是一种非必需氨基酸，是人类体内功能性蛋白质的组成部分之一。蛋氨酸在体内可以通过饮食摄入蛋白质或使用某些营养补剂而得到。在正常情况下，人体细胞内的蛋氨酸浓度应该是一个动态平衡，在不同类型和状态的细胞中，蛋氨酸浓度也可能存在差异。根据文献报道，不同来源的细胞在蛋氨酸浓度方面存在一定的差异。例如，人类肾小球细胞内的游离蛋氨酸浓度约为0.1 mM，而HepG2肝癌细胞内的游离蛋氨酸浓度则高于0.5 mM。此外，脑组织中的蛋氨酸浓度通常比其他组织要高一些，可以达到0.9 mM以上。需要注意的是，蛋氨酸的浓度受到多种因素的影响，如饮食、代谢状态、疾病等。因此，即使在同一类型的细胞中，其蛋氨酸浓度也可能会受到不同条件的影响而发生变化。同时，由于蛋氨酸在人体内的作用非常多样化，其浓度变化对不同组织和系统的影响也可能存在差异。

由两个氨基酸脱水缩合成的化合物，叫做二肽三个氨基酸脱水缩合形成的化合物，叫做三肽三个及以上氨基酸脱水缩合形成的化合物统称为多肽两个氨基酸结合时要脱去一份水，结合后不再叫氨基酸了。

女士缺氨基酸有什么症状 女士缺氨基酸有什么症状，说到氨基酸大家会想到蛋白质，氨基酸是构成蛋白质的重要组成部分，我们人体所需的营养元素中氨基酸也是必不可少的，下面一起了解女士缺氨基酸有什么症状。 女士缺氨基酸有什么症状1 缺乏氨基酸可能导致食欲不振、营养不良、生长发育缓慢。体虚无力、脸色不红润、注意力不集中以及健忘的现象。特别是针对于亲少年和老年人对氨基酸的需求更大，因为生长发育需求，如果缺乏氨基酸会导致身体生长较慢，长期下去会导致营养不良。所以平时大家要多吃蔬菜水果肉类和蛋类，做到营养均衡不挑食的习惯。这样我们才能有更好的体魄。 人体必须氨基酸有哪些 1、甲硫氨酸 甲硫氨酸油称为蛋氨酸，它主要参与组成血红蛋白，组织与血清，促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；当人体缺乏蛋氨酸是会有食欲减退，生长减缓或不增加体重，肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 2、缬氨酸 缬氨酸主要作用与黄体，乳腺及卵巢，当缬氨酸不足时，神经系统易发生混乱，晚期肝硬化病人肝功能损害，易造成高胰岛素血症，故常用缬氨酸等支链氨基酸注射治疗肝功能衰竭等疾病，此外，缬氨酸也可作为加快伤口愈合的治疗剂。 3、赖氨酸 赖氨酸作为人体必需氨基酸之一，其保健和临床营养意义特别大，特别是在儿童成长发育时期，患病后恢复时期以及妊娠哺乳期，对赖氨酸的营养要求极高，常把赖氨酸视为食物营养价值的重要指标之一，缺乏赖氨酸会引起发育不良，食欲不振，贫血，牙齿发育不良等生理机能障碍，赖氨酸主要作为儿童营养恢复期增进食欲的营养剂。 4、异亮氨酸 异亮氨酸是维持成年人，儿童，婴儿生长必不可少的，缺乏异亮氨酸会引起骨骼肌障碍，但是在补充氨基酸时，异亮氨酸应与其他氨基酸保持适当比例，若异亮氨酸用量过大，会产生营养对抗作用，引起其他氨基酸消耗负担平衡。 5、苯丙氨酸 苯丙氨酸经食物摄取后，部分用与合成蛋白质，部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化成其他生理活性物质，参与消除肾及膀胱功能的损耗。 6、亮氨酸 亮氨酸是维持人体平衡必需的八种氨基酸之一，幼儿体内缺乏亮氨酸会引起特发性高血糖症，补充亮氨酸可是血糖迅速下降，亮氨酸适用于糖代谢失调伴有胆汁分泌减少的肝病，贫血，中毒等症，所以亮氨酸可以作为注射液和多种滋补剂的成分。 7、色氨酸 色氨酸能促进胃液和胰液的产生，色氨酸可转化成年人体大脑中的重要神经传递物质——5-羟色胺，并可改善睡眠时间当色氨酸缺乏时，会出现神经错乱的幻觉以及失眠等症，5-羟色胺具有血管收缩作用，受伤后机体会释放5-羟色胺来止血，医药常把色氨酸作为抗闷剂，抗痉挛剂，胃分泌调节剂等。 8、苏氨酸 苏氨酸在人体内能促进磷脂质合成和脂肪酸氧化，具有抗脂肪肝的作用，苏氨酸和铁的螯合物具有良好的`抗贫血作用，谷类蛋白质中含量少，人体对食物蛋白中苏氨酸的利用率极低，故苏氨酸与赖氨酸一样是重要的营养剂，缺乏苏氨酸会引起食欲不振，脂肪肝，睾丸萎缩等症，补充苏氨酸症状即可恢复正常。 9、组氨酸 组氨酸是生长发育的婴幼儿的必需氨基酸，但是对于成年人来说是非必需氨基酸，成年人可以自身合成组氨酸，10岁以下的儿童不能合成，只能通过食物蛋白供给，组氨酸主要作用与代谢的调节，能降低胃液酸度，防止贫血，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感。 氨基酸的作用 1、可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快精神以及肉体的恢复。 2、氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸，会随着不同特性的循糖或者脂的代谢途径进行代谢，再合成新的氨基酸，转变为糖和脂肪，为机体释放能量。 3、氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态，促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。 女士缺氨基酸有什么症状2 氨基酸的副作用是什么 作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。 一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。 在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。 因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。 我们知道人体是有有蛋白质组成，那蛋白的组成就是氨基酸，所以最终人体最需就是氨基酸了，人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 氨基酸的功效 1、消除疲劳、保持精力旺盛、改善亚健康状态 色氨酸能缓解压力、避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。 2、改善睡眠质量 色氨酸有促进睡眠的效果，有"天然安眠药"的美誉。 3、提高免疫力 氨基酸是构成人体免疫系统的基本材料，氨基酸的数量和质量，与免疫系统功能强弱密切相关，色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸等是生成抗体的所必需的原材料，补充全面均衡的氨基酸，是提高人体免疫力的关键。 4、促进病后、术后恢复 支链氨基酸(亮氨酸异亮氨酸和缬氨酸)可以加快病人的康复速度。 宝宝需要补充氨基酸吗 氨基酸是组成蛋白质的基本单位，因此如果缺乏必需氨基酸就会出现蛋白质缺乏的症状，这对处于生长阶段的宝宝影响非常大。如果宝宝缺乏氨基酸，可能会造成宝宝身体生长发育迟缓、智力发育障碍、免疫力降低、严重的还会发生水肿和贫血。因此，宝宝是需要补充氨基酸的。 但是宝宝如果补充氨基酸过多，也是不利的，建议每公斤体重每日需要蛋白质2.0克(100毫升母乳中蛋白质含量为1.2克);牛乳喂养者约需3.5克(100毫升牛乳中蛋白质含量为3.5克)。 氨基酸对宝宝的生长发育如此重要，那是不是需要给宝宝补充各种氨基酸营养品呢?其实建议宝宝通过食物来补充氨基酸。

人体必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给， 这些氨基酸称为必需氨基酸。共有赖氨酸（Lysine ）、色氨酸（Tryptophane）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine ）、亮氨酸（Leucine ）、缬氨酸（Viline）8种，另一种说法把组氨酸（Hlstidine）、精氨酸（Argnine）也列为必需氨基酸总共为10种。　　8种人体必须氨基酸的简单记忆方法：“假设来写一两本书”就是甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸　　氨基酸的种类有22种，大致可以分为三类：必需氨基酸、和非必需氨基酸。其中，有9种氨基酸，人体不能自己合成，而且这些氨基酸都非常重要，必须通过食物来摄取，这些氨基酸就称为必需氨基酸。此外，人体合成精氨酸、组氨酸的力不足于满足自身的需要，需要从食物中摄取一部分，我们称之为半必需氨基酸。另外的十三种氨基酸，人体可以自己合成，不必靠食物补充，我们称为非必需氨基酸。 　　一、赖氨酸 　　促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还。　　赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低，且在加工过程中易被破坏而缺乏，故称为第一限制性氨基酸。　　赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分，而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸，可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌，提高胃液分泌功效，起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累，加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸，会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血，致使中枢神经受阻、发育不良。　　赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物，治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象，还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应，与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。　　单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因，而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明，补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。 　　长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸，而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。　　二、色氨酸（促进胃液及胰液的产生）　　色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时，表现出异常的行为，出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外，5–羟色胺有很强的血管收缩作用，可存在于许多组织，包括血小板和肠粘膜细胞中，受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。　　三、苯丙氨酸（参与消除肾及膀胱功能的损耗）　　苯丙氨酸是人体必须的氨基酸之一，经食物摄取后，部分用于合成蛋白质，其余部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化为其他生理活性物质。　　四、蛋氨酸(参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能)　　蛋氨酸是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。　　蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。 　　五、苏氨酸（有转变某些氨基酸达到平衡的功能)　　苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用，在体内能促进磷脂合成和脂肪酸氧化。其制剂具有促进人体发育抗脂肪肝药用效能，是复合氨基酸输液中的一个成分。同时，苏氨酸又是制造一类高效低过敏的抗生素——单酰胺菌素的原料。　　六、异亮氨酸（参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢)　　缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸，同时都是必需氨基酸。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血，在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。 　　七、亮氨酸（作用平衡异亮氨酸)　　亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂.　　八、缬氨酸（作用于黄体、乳腺及卵巢)　　当缬氨酸不足时，大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱，共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织，发现有红核细胞变性现象，晚期肝硬化病人因肝功能损害，易形成高胰岛素血症，致使血中支链氨基酸减少，支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5，故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外，它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。　　九、组氨酸（作用于代谢的调节)　　组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。　　组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物，促进铁的吸收，因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度，缓和胃肠手术的疼痛，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感，抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂，对过敏性疾病，如哮喘等也有功效。此外，组氨酸可扩张血管，降低血压，临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少，使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。　　在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。　　十、精氨酸（促进伤口愈合，精子蛋白成分)　　精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分，具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸，可以增加肝脏中精氨酸酶的活性，有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以，精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。　　精氨酸是一种双基氨基酸，对成人来说虽然不是必需氨基酸，但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下，如果缺乏精氨酸，机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高，甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶，精氨酸对其也是必需的，否则不能维持其正常的生长与发育。　　精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用，它可促进胶原组织的合成，故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高，这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。　　精氨酸的免疫调节功能，可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化），补充精氨酸能增加胸腺的重量，促进胸腺中淋巴细胞的生长。　　补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积，降低肿瘤的转移率，提高动物的活存时间与存活率。 　　在免疫系统中，除淋巴细胞外，吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后，可活化其酶系统，使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。

【答案】：A、C、DS-腺苷甲硫氨酸是体内100多种不同的甲基转移酶催化反应的甲基供体。通过各种转甲基作用可生成多种含甲基的生理活性物质，如肾上腺素、肉碱、胆碱及肌酸等。B项，各种不同形式一碳单位的转换与四氢叶酸有关，与S-腺苷甲硫氨酸无关。

帮助蛋白质在机体内被消化和吸收作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将大分子蛋白质分解为小分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。起氮平衡作用当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致个体死亡。转变为糖或脂肪氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。　产生一碳单位某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基和亚甲基等。

组成蛋白质的氨基酸有20种，天然氨基酸有180多种，但多数是不参与蛋白质组成的，只有这这二十种氨基酸参与蛋白质组成，因此又称为蛋白质氨基酸。虽然蛋白质中还含有其他种类的氨基酸，但多数是在这二十种氨基酸基础上由酶催化而成的。这二十种氨基酸是：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸。扩展资料：氨基酸的作用：生理调节：要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。一碳单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在； 2.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。参与构成酶、激素、部分维生素。酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。扩展资料来源：百度百科-氨基酸

G Gly Glycine 甘氨酸 　　A Ala Alanine 丙氨酸 　　V Val Valine 缬氨酸 　　L Leu Leucine 亮氨酸 　　I Ile Isoleucine 异亮氨酸 　　F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 　　W Trp Tryptophan 色氨酸 　　Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 　　D Asp Aspartic acid 天(门)冬氨酸 　　H His Histidine 组氨酸 　　N Asn Asparagine 天冬酰胺 　　E Glu Glutamic acid 谷氨酸 　　K Lys Lysine 赖氨酸 　　Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 　　M Met Methionine 甲硫氨酸 (蛋氨酸)　　R Arg Arginine 精氨酸 　　S Ser Serine 丝氨酸 　　T Thr Threonine 苏氨酸 　　C Cys Cysteine 半胱氨酸 　　P Pro Proline 脯氨酸

选A 由题目意思可以得到，在氨基酸的互转效应中，酶都发挥着“变构调节作用”。天冬氨酸合成赖氨酸，只有A酶参与，因此赖氨酸是A酶的变构效应的产物，A对天冬氨酸是变构效应的“原料”，它不是效应物，高丝氨酸和赖氨酸才是，因此B不对高丝氨酸量减少时，C、D酶不会丧失活性，反而由于需要发挥调节作用，活性反而会增强；当高丝氨酸量增加时，由于C、D酶要发挥“变构”调节作用，活性会降低，因此CD 都不对

相信谁都不想自己那么快的老，在生活中，很多人为了能够抗衰老，尝试了各种方法进行保养。有一种减少甲硫氨酸的方法，可以让人们延寿，甲硫氨酸主要是蛋白质合成，不会在体内自身生成，是通过外部来获得的，除了减少甲硫氨酸可延寿外，还有哪些可抗衰老的办法？一、保养品食物各种保养食物也是一种不错的抗衰老的方法，多吃一些具有抗衰老的食物，比如富含维生素c、维生素e、胶原蛋白的食物，这些食物都含有丰富的抗衰老因子成分，其中维生素c是具有极强的抗氧化特性，它能够有效的清除体内过多的自由基，使得皮肤细胞免受自由基的损伤，达到抗衰老的效果。二、注意皮肤保养想要抗衰老就要注意皮肤的保养，多对皮肤进行清洁、保养，多使用一些有护肤产品，让皮肤得到更好的保养，使皮肤更加细腻有光泽，富有弹性，适当的对皮肤进行按摩，能促进皮肤的血液循环，让皮肤变得红润、光滑。三、坚持运动如果每天能够坚持有效的运动，能够达到抗衰老的效果。经常运动，有助于活动人的关节，增强骨骼，促进血液循环，加快人体的新陈代谢，使得血液中有害物质，能有效的排出体外，减少斑点的形成。长期进行有氧运动增强体质，消除体内一些自由基，起到很好的抗衰老作用。想要让自己更年轻更美丽，就要注意平时的保养，永驻青春的容颜是很多人的梦想，如果你不想让自己老的更快，就应该要注意皮肤的保养，多吃抗衰老的食物，多运动、多吃保健品。除此之外，还要保证充足的睡眠，每天睡个美容觉，能让皮肤更健康，达到抗衰老的作用。

黄芪精口服液主要是补血养气,增强免疫方面的滋补性中成药,在感冒期间服用不但会起不到效果,更会加重感冒的症状.起到相反的作用.如需滋补,可以在感冒好后两三天再继续服用

有气泡。甲硫氨酸磷酸缓冲液不溶解的原因是有气泡也可能是管路赌住了。甲硫氨酸通过增加体内半胱氨酸和谷胱苷肽合成,增加谷胱苷肽过氧化物酶和超氧歧化酶活性,其甲基作用使内源性磷脂合成增加。

1、SOD酶是一种可以降解自由基的酶，DL甲硫氨酸是一种有机化合物。2、SOD酶可以降解自由基，而DL甲硫氨酸则可以抑制SOD酶的活性。

甲硫氨酸也称蛋氨酸，是构成人体的必需氨基酸之一，参与蛋白质合成。因其不能在体内自身生成，所以必须由外部获得。如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。甲硫氨酸脑啡肽具有多种生理活性。甲硫脑啡肽能够增强TNFa产生和NK细胞活性。增强介素IL-1、IL-2、IL-6的表达。能够减轻肝细胞损伤对淋巴细胞增强的抑制，参与了调整月经周期，同时甲硫脑啡肽与5-羟色胺以串联方式发挥中枢镇痛作用。扩展资料甲硫氨酸的作用1、蛋氨酸的形式及吸收作用。各种氨基酸在禽类体内吸收原理并不相同，蛋氨酸添加剂大多为多聚体混合物，在胰腺酯酶的作用下可水解为单体。液态羟基蛋氨酸全部在肠道吸收，其中主要在十二指肠中被吸收，也可在大肠被吸收。2、禽类生产中蛋氨酸的作用。 在禽类生产中，高于NRC标准额外添加蛋氨酸有促进家禽生长、改善肉鸡肉品质、提高机体免疫力和抗氧化功能等。研究表明：与其他氨基酸不足相比，蛋氨酸缺乏时对肌肉的生长抑制最为重要。3、蛋氨酸的毒性作用。蛋氨酸的过量添加可对机体产生毒性作用，会抑制动物生长，动物蛋白质合成障碍，造成脂质过氧化损伤，导致血管内膜损伤诱发动脉粥样硬化，并可以提高家禽腿病的发病率。参考资料来源：百度百科-甲硫氨酸

三羧酸循环（tricarboxylicacidcycle acid cycle ，TCA cycle,TCA循环）是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统，在该反应过程中，首先由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成四分子还原当量和2分子CO2，从新生成草酰乙酸的这一循环反应过程成为三羧酸循环。甲硫氨酸，为含硫α-氨基酸之一。在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。或直接脱去甲硫醇和氨，而间接地经同型半胱氨酸分解成α-酮酸。其代谢过程不产生三羟酸循环所需的原料。

　　甲硫氨酸又名蛋氨酸　　甲硫氨酸科技名词定义　　中文名称：甲硫氨酸 英文名称：methionine;Met 定义：学名：2-氨基-4-甲巯基丁酸。一种含硫的非极性α氨基酸。L-甲硫氨酸是组成蛋白质的20种氨基酸中的一种，是哺乳动物的必需氨基酸和生酮氨基酸。其侧链易氧化成甲硫氨(亚)砜。符号：M。 所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布　　甲硫氨酸是构成人体的必需氨基酸之一，参与蛋白质合成。因其不能在体内自身生成，所以必须由外部获得。如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。脂质过氧化物会损害初级和次级溶酶体膜，使溶酶体内含有的作为水解的酸性磷酸酶释放出来，对细胞和浅粒体膜等重要的细胞器造成损害，甲硫氨酸通过多种途径抗击这些损害。　　甲硫氨酸　　甲硫氨酸又名蛋氨酸 分子式：C5H11O2NS 结构式：CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)COOH 分子量：149.21　　编辑本段性状　　白色薄片状结晶或结晶性粉末。有特殊气味。味微甜。熔点280~281℃ （分解）。10%水溶液的PH值5.6~6.1。无旋光性。对热及空气稳定。对强酸不稳定，可导致脱甲基作用。溶于水（3.3g/100ml,25℃ ）、稀酸和稀碱。极难溶于乙醇，几乎不溶于乙醚。 是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。 H3CSCH2CH2CH（NH2）COOH，为含硫α-氨基酸之一。是蛋白质的一种成分，卵白蛋白和酪蛋白中很多，天然得到的是L-型。是必需氨基酸之一，L型D型都有效。在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。或直接脱去甲硫醇和氨，而间接地经同型半胱氨酸分解成α-酮酸。甲硫氨酸的生物合成是从O-乙酰同型丝氨酸等硫化物，或由半胱氨酸的逆途径生成同型半胱氨酸（至此仅在链孢霉上出现），再向同型半胱氨酸通过转移甲基而生成。这些甲基有由（1）N-最高正价化合物（例如甜菜碱），（2） S-最高正价化合物（例如硫代甜菜碱）直接转移的，有由（3）活性C1单位新产生的等。再者活性甲硫氨酸本身，也通过分解成同型半胱氨酸，成为肌酸、N-甲基烟酸、胆碱、甲基组氨酸等的甲基供体。活性甲硫氨酸经过脱羧、脱硫甲基反应也变成多胺。另一条合成途径是通过硫甲基转移给α-酮丁酸而生成甲硫氨酸。甲硫氨酸含的硫对碱是稳定的。溴化氰在甲硫氨酸残基处可将肽切断，因此多用于氨基酸排列的研究 甲硫氨酸为人体必需八种氨基酸之一。人体内不能合成,必须依靠外源补充。甲硫氨酸在人体内与ATP结合生成S-腺苷氨酸。　　检查　　酸度 取本品0.5g，加水50ml溶解后，依法测定(附录Ⅵ H)，pH值应为5.6～6.1。溶液的透光度 取本品0.5g，加水20ml溶解后，照分光光度法(附录Ⅳ A)，在430nm的波长处测定透光率，不得低于98.0％。氯化物 取本品0.30g，依法检查(附录Ⅷ A)，与标准氯化钠溶液6.0ml制成的对照液比较，不得更浓(0.02％)。硫酸盐 取本品1.0g，依法检查(附录Ⅷ B)，与标准硫酸钾溶液2.0ml制成的对照液比较，不得更浓(0.02％)。铵盐 取本品0.10g，依法检查(附录Ⅷ K)，与标准氯化铵溶液2.0ml制成的对照液比较，不得更深(0.02％)。其他氨基酸 取本品，加水制成每1ml中含10mg的溶液，照薄层色谱法(附录Ⅴ B)试验，吸取上述溶液5μl，点于硅胶G薄层板上，以正丁醇-冰醋酸-水(4:1:5)为展开剂，展开后，晾干，在90℃干燥10分钟，喷以茚三酮的丙酮溶液(0.5→100)，再在90℃加热10分钟，立即检视，应只显一个紫色斑点。干燥失重 取本品，在105℃干燥3小时，减失重量不得过0.2％(附录Ⅷ L)。炽灼残渣 不得过0.1％(附录Ⅷ N)。铁盐 取本品1.0g，依法检查(附录Ⅷ G)，与标准铁溶液1.5ml制成的对照液比较，不得更深(0.0015％)。重金属 取本品0.50g，加水23ml溶解后，加醋酸盐缓冲液(PH3.5)2ml，依法检查(附录Ⅷ H 第一法)，含重金属不得过百万分之十。砷盐 取本品2.0g，加水23ml溶解后，加盐酸5ml，依法检查(附录Ⅷ J 第一法)，应符合规定(0.0001％)。热原 取本品，加氯化钠注射液制成每1ml中含20mg的溶液，依法检查(附录Ⅺ D)，剂量按家兔体重每1kg注射10ml，应符合规定(供注射用)。　　编辑本段含量测定　　取本品约0.13g，精密称定，加无水甲酸3ml与冰醋酸50ml溶解后，照电位滴定法(附录Ⅶ A)，用高氯酸滴定液(0.1mol/L)滴定，并将滴定的结果用空白试验校正。每1ml高氯酸滴定液(0.1mol/L)相当于14.92mg的C5H11NO2S。　　编辑本段作用　　抗肝硬变、脂肪肝及各种急性、慢性、病毒性、黄疸性肝 甲硫氨酸可以促进肝细胞膜磷脂甲基化，使膜流动性增强Na+、K+ -ATP酶汞作用强，可以减少肝细胞内胆汁的淤积，转硫基作用加强，从而增强了肝细胞内半胱氨酸、谷胱苷肽及牛磺酸的合成，减少了胆汁酸在肝内聚积，加强了解毒作用，有利于肝细胞恢复正常生理功能，促使黄疸消退和肝功能恢复。 抗各种原因引起的肝内胆汁淤积 病毒感染、妊娠和长期肠道外营养都有可能导致肝内胆汁淤积，甲硫氨酸通过生成牛磺酸与胆汁酸共价结合，增强酸溶解度，易于排除肝细胞外，同时通过肝细胞膜磷的甲基化，增强Na+、K+、-ATP酶活性促进胆汁外排。应用甲硫氨酸可以明显减少由胆汁淤积引起的皮肤瘙痒和肝功异常。 心肌保护作用 甲硫氨酸通过增加体内半胱氨酸和谷胱苷肽合成，增加谷胱苷肽过氧化物酶和超氧歧化酶活性，其甲基作用使内源性磷脂合成增加，从而稳定了溶酶体膜，减少了酸性磷酸酶的释放，保护了心肌细胞线粒体免受损害，对克山病造成的心计损害尤为有用。 抗抑郁症作用 抑郁症患者血液中甲硫氨酸浓度显著降低补充外源性甲硫氨酸对抑郁症有治疗作用。 降血压作用 甲硫氨酸通过转硫作用生成牛磺酸有明显的降压作用。 预防和治疗有毒金属非金属对人体的伤害 甲硫氨酸在体内转化成谷胱苷肽，是预防和治疗重金属铅镉汞对机体造成损害的重要物质。它与进入人体内的毒性金属结合，变成可溶性的物质随胆汁排除体外，发挥了防毒和驱毒作用。人体肺部沾染SiO2粉尘后，组织释放氧自由基增加造成脂质过氧化增加，造成肺脏进一步损害，甲硫氨酸转化成的半胱氨酸和谷胱苷肽可以阴断这一过程，保护肺部免受进一步损害。 甲基化在体内生物合成与代谢中发挥着重要的作用。甲硫氨酸是体内最重要的甲基供体，很多含氮物质在生物合成时甲硫氨酸提供甲基如肌酸、松果素、肾上腺素、肉碱、肌碱、胆碱、甲基组胺、甲菸胺等。同样甲基化在蛋白质和核酸的修饰加工方面也极为重要。 甲硫氨酸脑啡肽是近几年热门的研究课题，已知它具有多种生理活性。甲硫脑啡肽能够增强TNFa产生和NK细胞活性。增强介素IL-1、IL-2、IL-6的表达。能够减轻肝细胞损伤对淋巴细胞增强的抑制，参与了调整月经周期，同时甲硫脑啡肽与5-羟色胺以串联方式发挥中枢镇痛作用。

甲硫氨酸也称蛋氨酸，是构成人体的必需氨基酸之一，参与蛋白质合成。因其不能在体内自身生成，所以必须由外部获得。如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。甲硫氨酸脑啡肽具有多种生理活性。甲硫脑啡肽能够增强TNFa产生和NK细胞活性。增强介素IL-1、IL-2、IL-6的表达。能够减轻肝细胞损伤对淋巴细胞增强的抑制，参与了调整月经周期，同时甲硫脑啡肽与5-羟色胺以串联方式发挥中枢镇痛作用。扩展资料甲硫氨酸的作用1、蛋氨酸的形式及吸收作用。各种氨基酸在禽类体内吸收原理并不相同，蛋氨酸添加剂大多为多聚体混合物，在胰腺酯酶的作用下可水解为单体。液态羟基蛋氨酸全部在肠道吸收，其中主要在十二指肠中被吸收，也可在大肠被吸收。2、禽类生产中蛋氨酸的作用。 在禽类生产中，高于NRC标准额外添加蛋氨酸有促进家禽生长、改善肉鸡肉品质、提高机体免疫力和抗氧化功能等。研究表明：与其他氨基酸不足相比，蛋氨酸缺乏时对肌肉的生长抑制最为重要。3、蛋氨酸的毒性作用。蛋氨酸的过量添加可对机体产生毒性作用，会抑制动物生长，动物蛋白质合成障碍，造成脂质过氧化损伤，导致血管内膜损伤诱发动脉粥样硬化，并可以提高家禽腿病的发病率。参考资料来源：百度百科-甲硫氨酸

　　甲硫氨酸又名蛋氨酸x0dx0a　　甲硫氨酸科技名词定义x0dx0a　　中文名称：甲硫氨酸 英文名称：methionine;Met 定义：学名：2-氨基-4-甲巯基丁酸。一种含硫的非极性α氨基酸。L-甲硫氨酸是组成蛋白质的20种氨基酸中的一种，是哺乳动物的必需氨基酸和生酮氨基酸。其侧链易氧化成甲硫氨(亚)砜。符号：M。 所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科） 本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布x0dx0a　　甲硫氨酸是构成人体的必需氨基酸之一，参与蛋白质合成。因其不能在体内自身生成，所以必须由外部获得。如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。脂质过氧化物会损害初级和次级溶酶体膜，使溶酶体内含有的作为水解的酸性磷酸酶释放出来，对细胞和浅粒体膜等重要的细胞器造成损害，甲硫氨酸通过多种途径抗击这些损害。x0dx0a　　甲硫氨酸x0dx0a　　甲硫氨酸又名蛋氨酸 分子式：C5H11O2NS 结构式：CH3-S-CH2-CH2-CH(NH2)COOH 分子量：149.21x0dx0a　　编辑本段性状x0dx0a　　白色薄片状结晶或结晶性粉末。有特殊气味。味微甜。熔点280~281℃ （分解）。10%水溶液的PH值5.6~6.1。无旋光性。对热及空气稳定。对强酸不稳定，可导致脱甲基作用。溶于水（3.3g/100ml,25℃ ）、稀酸和稀碱。极难溶于乙醇，几乎不溶于乙醚。 是含硫必需氨基酸，与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时，会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 蛋氨酸还可利用其所带的甲基，对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此，蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病，也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。 H3CSCH2CH2CH（NH2）COOH，为含硫α-氨基酸之一。是蛋白质的一种成分，卵白蛋白和酪蛋白中很多，天然得到的是L-型。是必需氨基酸之一，L型D型都有效。在生物体内先从ATP接受腺苷基变成S-腺苷酰甲硫氨酸（活性甲硫氨酸）再进行甲基转移。失去甲基的同型半胱氨酸经胱硫醚变成半胱氨酸。或直接脱去甲硫醇和氨，而间接地经同型半胱氨酸分解成α-酮酸。甲硫氨酸的生物合成是从O-乙酰同型丝氨酸等硫化物，或由半胱氨酸的逆途径生成同型半胱氨酸（至此仅在链孢霉上出现），再向同型半胱氨酸通过转移甲基而生成。这些甲基有由（1）N-最高正价化合物（例如甜菜碱），（2） S-最高正价化合物（例如硫代甜菜碱）直接转移的，有由（3）活性C1单位新产生的等。再者活性甲硫氨酸本身，也通过分解成同型半胱氨酸，成为肌酸、N-甲基烟酸、胆碱、甲基组氨酸等的甲基供体。活性甲硫氨酸经过脱羧、脱硫甲基反应也变成多胺。另一条合成途径是通过硫甲基转移给α-酮丁酸而生成甲硫氨酸。甲硫氨酸含的硫对碱是稳定的。溴化氰在甲硫氨酸残基处可将肽切断，因此多用于氨基酸排列的研究 甲硫氨酸为人体必需八种氨基酸之一。人体内不能合成,必须依靠外源补充。甲硫氨酸在人体内与ATP结合生成S-腺苷氨酸。x0dx0a　　检查x0dx0a　　酸度 取本品0.5g，加水50ml溶解后，依法测定(附录Ⅵ H)，pH值应为5.6～6.1。溶液的透光度 取本品0.5g，加水20ml溶解后，照分光光度法(附录Ⅳ A)，在430nm的波长处测定透光率，不得低于98.0％。氯化物 取本品0.30g，依法检查(附录Ⅷ A)，与标准氯化钠溶液6.0ml制成的对照液比较，不得更浓(0.02％)。硫酸盐 取本品1.0g，依法检查(附录Ⅷ B)，与标准硫酸钾溶液2.0ml制成的对照液比较，不得更浓(0.02％)。铵盐 取本品0.10g，依法检查(附录Ⅷ K)，与标准氯化铵溶液2.0ml制成的对照液比较，不得更深(0.02％)。其他氨基酸 取本品，加水制成每1ml中含10mg的溶液，照薄层色谱法(附录Ⅴ B)试验，吸取上述溶液5μl，点于硅胶G薄层板上，以正丁醇-冰醋酸-水(4:1:5)为展开剂，展开后，晾干，在90℃干燥10分钟，喷以茚三酮的丙酮溶液(0.5→100)，再在90℃加热10分钟，立即检视，应只显一个紫色斑点。干燥失重 取本品，在105℃干燥3小时，减失重量不得过0.2％(附录Ⅷ L)。炽灼残渣 不得过0.1％(附录Ⅷ N)。铁盐 取本品1.0g，依法检查(附录Ⅷ G)，与标准铁溶液1.5ml制成的对照液比较，不得更深(0.0015％)。重金属 取本品0.50g，加水23ml溶解后，加醋酸盐缓冲液(PH3.5)2ml，依法检查(附录Ⅷ H 第一法)，含重金属不得过百万分之十。砷盐 取本品2.0g，加水23ml溶解后，加盐酸5ml，依法检查(附录Ⅷ J 第一法)，应符合规定(0.0001％)。热原 取本品，加氯化钠注射液制成每1ml中含20mg的溶液，依法检查(附录Ⅺ D)，剂量按家兔体重每1kg注射10ml，应符合规定(供注射用)。x0dx0a　　编辑本段含量测定x0dx0a　　取本品约0.13g，精密称定，加无水甲酸3ml与冰醋酸50ml溶解后，照电位滴定法(附录Ⅶ A)，用高氯酸滴定液(0.1mol/L)滴定，并将滴定的结果用空白试验校正。每1ml高氯酸滴定液(0.1mol/L)相当于14.92mg的C5H11NO2S。x0dx0a　　编辑本段作用x0dx0a　　抗肝硬变、脂肪肝及各种急性、慢性、病毒性、黄疸性肝 甲硫氨酸可以促进肝细胞膜磷脂甲基化，使膜流动性增强Na+、K+ -ATP酶汞作用强，可以减少肝细胞内胆汁的淤积，转硫基作用加强，从而增强了肝细胞内半胱氨酸、谷胱苷肽及牛磺酸的合成，减少了胆汁酸在肝内聚积，加强了解毒作用，有利于肝细胞恢复正常生理功能，促使黄疸消退和肝功能恢复。 抗各种原因引起的肝内胆汁淤积 病毒感染、妊娠和长期肠道外营养都有可能导致肝内胆汁淤积，甲硫氨酸通过生成牛磺酸与胆汁酸共价结合，增强酸溶解度，易于排除肝细胞外，同时通过肝细胞膜磷的甲基化，增强Na+、K+、-ATP酶活性促进胆汁外排。应用甲硫氨酸可以明显减少由胆汁淤积引起的皮肤瘙痒和肝功异常。 心肌保护作用 甲硫氨酸通过增加体内半胱氨酸和谷胱苷肽合成，增加谷胱苷肽过氧化物酶和超氧歧化酶活性，其甲基作用使内源性磷脂合成增加，从而稳定了溶酶体膜，减少了酸性磷酸酶的释放，保护了心肌细胞线粒体免受损害，对克山病造成的心计损害尤为有用。 抗抑郁症作用 抑郁症患者血液中甲硫氨酸浓度显著降低补充外源性甲硫氨酸对抑郁症有治疗作用。 降血压作用 甲硫氨酸通过转硫作用生成牛磺酸有明显的降压作用。 预防和治疗有毒金属非金属对人体的伤害 甲硫氨酸在体内转化成谷胱苷肽，是预防和治疗重金属铅镉汞对机体造成损害的重要物质。它与进入人体内的毒性金属结合，变成可溶性的物质随胆汁排除体外，发挥了防毒和驱毒作用。人体肺部沾染SiO2粉尘后，组织释放氧自由基增加造成脂质过氧化增加，造成肺脏进一步损害，甲硫氨酸转化成的半胱氨酸和谷胱苷肽可以阴断这一过程，保护肺部免受进一步损害。 甲基化在体内生物合成与代谢中发挥着重要的作用。甲硫氨酸是体内最重要的甲基供体，很多含氮物质在生物合成时甲硫氨酸提供甲基如肌酸、松果素、肾上腺素、肉碱、肌碱、胆碱、甲基组胺、甲菸胺等。同样甲基化在蛋白质和核酸的修饰加工方面也极为重要。 甲硫氨酸脑啡肽是近几年热门的研究课题，已知它具有多种生理活性。甲硫脑啡肽能够增强TNFa产生和NK细胞活性。增强介素IL-1、IL-2、IL-6的表达。能够减轻肝细胞损伤对淋巴细胞增强的抑制，参与了调整月经周期，同时甲硫脑啡肽与5-羟色胺以串联方式发挥中枢镇痛作用。

活性甲硫氨酸经过脱羧、脱硫甲基反应也变成多胺。另一条合成途径是通过硫甲基转移给α-酮丁酸而生成甲硫氨酸。甲硫氨酸含的硫对碱是稳定的。

特征官能团有侧链中的氨基，在水溶液中接受质子使氨基酸显碱性如赖氨酸，组氨酸，精氨酸；羧基，电离使氨基酸显酸性，如天冬氨酸，谷氨酸；羟基，增加氨基酸的水溶性，如丝氨酸，苏氨酸，酪氨酸，硫基，形成二硫键，如半胱氨酸，甲硫氨酸，；芳香环，如酪氨酸，色氨酸，苯丙氨酸。反应活性依据各基团的电子效应和共轭效应判断

不同的氨基酸有不同含硫氨基酸的代谢(一) 甲硫氮酸和转甲基作用甲硫氨酸是体内重要的甲基供体，但必须先转变成它的活性形式SAM，才能供给甲基。已知体内约有50多种物质需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如；SAM在体内参与合成许多重要的甲基化合物肌酸、肾上腺素、胆碱等。核酸或蛋白质通过甲基化进行修饰，可以影响它们的功能。此外，一些活性物质经甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物转化的一种重要反应，因此，甲基化作用不仅是重要的代谢反应，更具有广泛的生理意义，而SAM则是体内最重要的甲基直接供体。甲硫氨酸是必需氨基酸，必须由食物供给，如图9-16所示，虽然在体内同型半胱氨酸得到从N5—甲基FH4所携带的甲基后可以生成甲硫氨酸，但体内并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸转变而来，故甲硫氨酸必须由食物供给。不过通过甲硫氨酸循环可以使甲硫氨酸在供给甲基时得以重复利用，起了节约一部分甲硫氨酸的作用。从甲硫氨酸循环可见，N5-甲基FH4可看成是体内甲基的间接供体。甲硫氨酸循环的生理意义是甲硫氨酸的再利用。在此反应中，因N5-甲基FH4同型半胱氨酸转甲基酶的辅酶是甲基维生素B12，故维生素B12缺乏时，N5-甲基FH4的甲基不能转移，不仅影响了甲硫氨酸的合成，同时由于已结合了甲基的FH4不能游离出来，无法重新利用以转运一碳单位，如此，可导致DNA合成障碍，影响细胞分裂，最终可能引起巨幼红细胞贫血。在体内, 甲硫氨酸还参与了肌酸的合成, 后者和ATP反应生成的磷酸肌酸是体内ATP 的储存形式。(二) 半胱氨酸及胱氨酸的代谢半胱氨酸含巯基（-SH），胱氨酸含二硫键（-S-S-）。两分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可还原成半胱氨酸。两个半胱氨酸分子间所形成的二硫键在维持蛋白质构象中起着很重要的作用。在蛋白质化学一章中已述及，体内许多重要的酶，如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶等都有赖于分子中半胱氨酸残基上的巯基以表现其活性，故有巯基酶之称，某些毒物，如重金属离子Pb2+、Hg2+等均能和酶分子上的巯基结合而抑制酶活性，从而发挥其毒性作用。二硫基丙醇可使已被毒物结合的巯基恢复原状，具有解毒功能。 2．半胱氨酸可经氧化、脱羧生成牛磺酸，是结合胆汁酸的组成成分(见前氨基酸的脱羧)。3．谷胱甘肽(glutathione，GSH)是由谷氨酸分子中的g-羧基与半胱氨酸及甘氨酸在体内合成的三肽，它的活性基团是半胱氨酸残基上的巯基。GSH有还原型和氧化型两种形式可以互变。GSH在维持细胞内巯基酶的活性和使某些物质处于还原状态(例如使高铁血红蛋白还原成血红蛋白)时本身被氧化成GS-SG，后者可由细胞内存在的谷胱甘肽还原酶使之再还原成GSH，NADPH为其辅酶。此外，红细胞中的GSH还和维持红细胞膜结构的完整性有关，若GSH显著降低则红细胞易破裂。在细胞内，GSH／GS-SG的比例一般维持在100／1左右。4．半胱氨酸在体内进行分解代谢可以直接脱去巯基和氨基，产生丙酮酸、氨和硫化氢，硫化氢被迅速氧化成硫酸根。在体内生成的硫酸根，一部分可以无机硫酸盐形式随尿排出，一小部分则可经活化转变成“活性硫酸根”，即3"-磷酸腺苷5"-磷(3"—phosphoadenosine-5"phosphosulfate，PAPS)，这一转变过程需要ATP的参与。PAPS性质活泼，可以提供硫酸根与某些物质合成硫酸酯，例如；类固醇激素可形成硫酸酯形式而被灭活。PAPS还可参与硫酸软骨素的合成。三、支链氨基酸的代谢支链氨基酸包括缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸，它们都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、肾、脑等组织中降解。因为在这些肝外组织中有一种作用于此三个支链氨基酸的转氨酶，而肝中却缺乏。在摄入富含蛋白质的食物后，肌肉组织大量摄取氨基酸，最明显的就是摄取支链氨基酸。支链氨基酸在氮的代谢中起着特殊的作用，如在禁食状态下，它们可给大脑提供能源。支链氨基酸降解的第一步是转氨基，a-酮戊二酸是氨基的受体。缬、亮、异亮氨基酸转氨后各生成相应的a-酮酸，此后，在支链a-酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成各自相应的酰基CoA的衍生物，反应类似于丙酮酸和a-酮戊二酸的氧化脱羧(图9-17)。肌肉组织中的a-酮戊二酸在接受支链氨基酸的氨基后转变成谷氨酸，然后谷氨酸又可与肌肉中的丙酮酸经转氨作用又回复生成a-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸经血液运送至肝脏参与尿素合成和糖异生作用，即参加葡萄糖-丙氨酸循环(图9-18、9-10)。四、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。(一)苯丙氨酸及酪氨酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的结构相似。苯丙氨酸在体内经苯丙氨酸羟化酶(phenylalanine hydroxylase)催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代谢产物。苯丙氨酸羟化酶存在于肝脏，是一种混合功能氧化酶，该酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反应不可逆，亦即酪氨酸不能还原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。若苯丙氨酸羟化酶先天性缺失，则苯丙氨酸羟化生成酪氨酸这一主要代谢途径受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代谢途径，即转氨生成苯丙酮酸，导致血中苯丙酮酸含量增高，并从尿中大量排出，这即是苯丙酮酸尿症(phenylketonuria，PKU)，苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使患儿智力发育受障碍，这是氨基酸代谢中最常见的一种遗传疾病，其发病率约为8～10／10万，患儿应及早用低苯丙氨酸膳食治疗。PKU现在已可进行产前基因诊断。酪氨酸的进一步代谢涉及到某些神经递质、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成儿茶酚胺类激素（去甲肾上腺素和肾上腺素）及甲状腺素的原料。 酪氨酸在体内可以合成黑色素，若合成过程中的酶系先天性缺失则不能合成黑色素，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albnism)，发病率约为3／10万。酪氨酸还可转氨生成对羟苯丙酮酸，再转变成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有关尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，则尿黑酸堆积，使排出的尿迅速变黑，出现尿黑酸症(alkaptonuria)，此遗传疾病较罕见，发病率约仅为0．4／10万。(二)色氮酸的代谢色氨酸的降解途径是所有氨基酸中最复杂的。此外，它的某些降解中间产物又是合成一些重要生理物质的前身，如尼克酸（这是合成维生素的特例）、5-羟色胺等。上述芳香族氨基酸降解的两种主要酶：苯丙氨酸羟化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝脏，所以当患有肝脏严重疾病时，芳香族氨基酸的分解代谢受阻，使之在血液中的含量升高，此时应严格限制食物或补液中的芳香族氨基酸含量且多补充支链氨基酸。血液中支链氨基酸与芳香族氨基酸浓度之比 (BCAA/ACAA)正常值应为3.0～3.5，肝脏严重疾病如肝昏迷时常可降至1.5-2.0，临床上此比值可作为衡量肝功能是否衰竭的一个指标。

氨基酸的功效与作用及副作用 　　氨基酸的功效与作用及副作用，氨基酸是蛋白质的一种构成成分，是人体必需的主要营养素。氨基酸饮料可分为孕妇和儿童氨基酸饮料等，以下关于氨基酸的功效与作用及副作用。 　　氨基酸的功效与作用及副作用1 　　 1、孕妇能吃吗 　　可以吃的，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。吃氨基酸就像吃肉吃鱼喝牛奶一样。一般复方氨基酸配方不会超出20种基本氨基酸。适量补充氨基酸可以提高免疫力而并不会引起血糖提高。复方氨基酸制剂随配方不同，功用有所不同，但遵从医嘱应该没错的。 　　 2、功效和作用 　　养肝护肝、提高免疫力、增强记忆力 　　 3、营养价值 　　氨基酸的营养价值主要体现在用于合成机体内各种蛋白质，其次是氧化分解功能。 　　 4、上火吗 　　吃氨基酸不会上火，氨基酸是组成蛋白质的基本单位，具有调节免疫作用。 　　 5、副作用 　　氨基酸的副作用一：引起肥胖，氨基酸适用于蛋白质缺乏和衰弱的病人，肝和肾功能衰竭，肌肉无力者，如果是正常人且营养已经十分充裕，体内蛋白质或氨基酸剩余过多，就会引起肥胖。 　　氨基酸的副作用二：造成身体的不适与，对于消化能力正常的健康青少年儿童不适合食用，是药三分毒，食用后难免出现各种各样的不舒服。 　　氨基酸的副作用三：高蛋白饮食则会致糖尿病肾病的发生率增高。氨基酸属于高蛋白饮食，过量食用会导致糖尿病。 　　 6、能吃吗 　　能吃。 　　 7、怎么吃 　　氨基酸分为不同的功能成分的饮品，应根据自身需求饮用。 　　运动后饮：运动后可饮用氨基酸，能迅速恢复体力。 　　酒后饮：饮酒后可饮用氨基酸，能促进酒精代谢。 　　 8、禁忌人群 　　氨基酸饮料不是保健品，适用于所有人群，特别是适合于生长、高压力生活、吸收功能减低等等代谢增强、吸收下降的人群 　　 9、适宜人群 　　一般人群均可饮用氨基酸。 　　 10、保存方法 　　避免阳光直射 　　 11、挑选技巧 　　市面上的氨基酸根据包装可分为瓶装、灌装和固体装，根据功能可分为孕妇型氨基酸饮料、儿童型氨基酸饮料、提高记忆力氨基酸、抗疲劳氨基酸、护肝解酒氨基酸和普通型氨康源氨基酸等，选购时应根据自身需求选择适当的氨基酸饮品。 　　 12、制作技巧 　　运动后饮：运动后可饮用氨基酸，能迅速恢复体力。 　　酒后饮：饮酒后可饮用氨基酸，能促进酒精代谢。 　　氨基酸的功效与作用及副作用2 　　 人体必需氨基酸有哪些 　　 1、甲硫氨酸 　　甲硫氨酸油称为蛋氨酸，它主要参与组成血红蛋白，组织与血清，促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；当人体缺乏蛋氨酸是会有食欲减退，生长减缓或不增加体重，肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象，最后导致肝坏死或纤维化。 　　 2、缬氨酸 　　缬氨酸主要作用与黄体，乳腺及卵巢，当缬氨酸不足时，神经系统易发生混乱，晚期肝硬化病人肝功能损害，易造成高胰岛素血症，故常用缬氨酸等支链氨基酸注射治疗肝功能衰竭等疾病，此外，缬氨酸也可作为加快伤口愈合的治疗剂。 　　 3、赖氨酸 　　赖氨酸作为人体必需氨基酸之一，其保健和临床营养意义特别大，特别是在儿童成长发育时期，患病后恢复时期以及妊娠哺乳期，对赖氨酸的营养要求极高，常把赖氨酸视为食物营养价值的重要指标之一，缺乏赖氨酸会引起发育不良，食欲不振，贫血，牙齿发育不良等生理机能障碍，赖氨酸主要作为儿童营养恢复期增进食欲的营养剂。 　　 4、异亮氨酸 　　异亮氨酸是维持成年人，儿童，婴儿生长必不可少的，缺乏异亮氨酸会引起骨骼肌障碍，但是在补充氨基酸时，异亮氨酸应与其他氨基酸保持适当比例，若异亮氨酸用量过大，会产生营养对抗作用，引起其他氨基酸消耗负担平衡。 　　 5、苯丙氨酸 　　苯丙氨酸经食物摄取后，部分用与合成蛋白质，部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化成其他生理活性物质，参与消除肾及膀胱功能的损耗。 　　 6、亮氨酸 　　亮氨酸是维持人体平衡必需的八种氨基酸之一，幼儿体内缺乏亮氨酸会引起特发性高血糖症，补充亮氨酸可是血糖迅速下降，亮氨酸适用于糖代谢失调伴有胆汁分泌减少的`肝病，贫血，中毒等症，所以亮氨酸可以作为注射液和多种滋补剂的成分。 　　 7、色氨酸 　　色氨酸能促进胃液和胰液的产生，色氨酸可转化成年人体大脑中的重要神经传递物质——5-羟色胺，并可改善睡眠时间当色氨酸缺乏时，会出现神经错乱的幻觉以及失眠等症，5-羟色胺具有血管收缩作用，受伤后机体会释放5-羟色胺来止血，医药常把色氨酸作为抗闷剂，抗痉挛剂，胃分泌调节剂等。 　　 8、苏氨酸 　　苏氨酸在人体内能促进磷脂质合成和脂肪酸氧化，具有抗脂肪肝的作用，苏氨酸和铁的螯合物具有良好的抗贫血作用，谷类蛋白质中含量少，人体对食物蛋白中苏氨酸的利用率极低，故苏氨酸与赖氨酸一样是重要的营养剂，缺乏苏氨酸会引起食欲不振，脂肪肝，睾丸萎缩等症，补充苏氨酸症状即可恢复正常。 　　 9、组氨酸 　　组氨酸是生长发育的婴幼儿的必需氨基酸，但是对于成年人来说是非必需氨基酸，成年人可以自身合成组氨酸，10岁以下的儿童不能合成，只能通过食物蛋白供给，组氨酸主要作用与代谢的调节，能降低胃液酸度，防止贫血，减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感。 　　 10、氨基酸的作用 　　1、可以将人体内有毒物质排出体外，有效的减轻辐射、污染对人体所造成的伤害。排除机体在剧烈的运动以后体内的代谢产物，加快精神以及肉体的恢复。 　　2、氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸，会随着不同特性的循糖或者脂的代谢途径进行代谢，再合成新的氨基酸，转变为糖和脂肪，为机体释放能量。 　　3、氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态，促进机体的正常代谢，不同的氨基酸针对的功效不同，人体缺一不可。

美国自然之宝S腺苷甲硫氨酸（SAMe）采用肠内包衣形式，能有效保护SAMe活性，减轻胃负担，帮助SAMe在小肠内分解释放，使人体更易吸收。同时本品还添加了维生素C及核黄素，以帮助人体内SAMe的合成

必需氨基酸有8种，分别是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。赖氨酸可以促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化。色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺，而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用，并可改善睡眠的持续时间。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。苯丙氨酸是人体必需的氨基酸之一，经食物摄取后，部分用于合成蛋白质，其余部分经肝脏苯丙氨酸羟化酶的作用转变为酪氨酸，进而转化为其他生理活性物质。甲硫氨酸(参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能)苏氨酸的结构中含有羟基，对人体皮肤具有持水作用，与寡糖链结合，对保护细胞膜起重要作用，在体内能促进磷脂合成和脂肪酸氧化。异亮氨酸（参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢)亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症，也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂.缬氨酸（作用于黄体、乳腺及卵巢)

SAM在生物体所有细胞的代谢中均起重要作用，是体内100 多种不同的甲基转移酶催化反应的甲基供体；也是合成谷胱甘肽(GSH)的转硫过程和合成多胺的转氨丙基过程的前体分子，并且还与多种酶的活性相关。来源充足的SAM是维持这些代谢途径正常运转的前提，有转甲基作用、转氨丙基作用、转硫作用 S-腺苷甲硫氨酸是一种改善细胞代谢的生化药物，通过质膜磷脂和蛋白质的甲基化影响其流动性和微粘性，通过转硫基化增加肝内谷胱甘肽(gsh)、硫酸根及牛磺酸水平，对恶性营养不良、肝毒素及酒精性脂肪肝有效，可防止肝脏因胆汁郁积等导致的肝炎、脂肪肝、肝纤维化、肝硬化和肝癌。S-腺苷-L-蛋氨酸是一种良好的肝脏营养剂：可防止酒精、药物和细胞素对肝脏的损伤；防止胆汁积淤；预防慢性活动性肝炎以及其他因素而造成的肝损伤。预防由于缺氧而造成的神经细胞坏死即缺氧症；促进神经细胞和神经纤维的组织再生。预防心脏疾病、癌症以及其他疾病的发生。治疗关节炎等疾病。抗抑郁症，效果好于常规的临床药物，而且副作用少。松果体素合成所必需的前提物质。SAMe具有消炎、减轻疼痛及组织修复功能，对关节病疗效显著，具有明显促进软骨生成和减轻关节疼痛、僵硬和肿胀的功效，且与非类固醇抗炎药相比，既不抑制前列腺素合成，也不会操作胃肠道。欧洲已将SAMe作为治疗关节炎的处方药使用。

蛋氨酸没有毒。蛋氨酸，中文名:中硫氨酸，别称还叫:甲硫基丁氨酸。是构成人体的必需氨基酸之一，与蛋白质合成，在人体不能自身生成，若体内缺乏会导致体内蛋白质合成受阻造成机体损害。它是白色薄片状结晶，有特殊性气味，味微甜，能溶于水，对热及空气稳定。

一、蛋氨酸一般指甲硫氨酸甲硫氨酸是一种化学物质，是构成人体的必需氨基酸之一，分子式是C5H11O2NS，参与蛋白质合成。因其不能在体内自身生成，所以必须由外部获得。如果甲硫氨酸缺乏就会导致体内蛋白质合成受阻，造成机体损害。体内氧自由基造成的膜脂质过度氧化是导致机体多种损害的原因。脂质过氧化物会损害初级和次级溶酶体膜，使溶酶体内含有的作为水解的酸性磷酸酶释放出来，对细胞和线粒体膜等重要的细胞器造成损害，甲硫氨酸通过多种途径抗击这些损害。二、功能：1. 提高免疫功能1）非特异性免疫：研究报道，临界蛋氨酸缺乏会降低肉仔鸡外周淋巴细胞吞噬功能试验表明，肉仔鸡血清球蛋白含量随饲粮液态蛋氨酸羟基类似（LMA）添加水平的提高呈线性增长，外周淋巴细胞吞噬活性和血清溶菌酶活性随LMA 添加水平的提高呈先上升后下降的趋势，表明饲粮中添加LMA可提高肉仔鸡饲料利用率和非特异性免疫功能。2）特异性免疫体液免疫大量研究表明，饲粮中蛋氨酸水平可影响动物的体液免疫。在粗蛋白质为21%的饲粮中添加6 种不同水平的蛋氨酸饲喂0～21 日龄肉仔鸡，发现当蛋氨酸水平为0。60%时出现绵羊红细胞抗体效价增加，但当蛋氨酸水平为0。70%时不影响接种后血清抗体效价。细胞免疫家禽日粮适量添加蛋氨酸可促进外周血、胸腺和脾脏T 淋巴细胞的增殖转化能力，蛋氨酸缺乏则降低T 淋巴细胞的增殖转化能力。2. 提高抗氧化能力研究发现蛋氨酸是重要营养素之一，通过转硫途径可生成谷胱甘肽（GSH）、半胱氨酸和硫酸盐等代谢物，这些含硫氨基酸和GSH 都是抗氧化物质。GSH 等抗氧化物质可清除体内的H2O2和脂质过氧自由基。3. 提高繁殖性能蛋氨酸可以提高种蛋受精率和受精卵孵化率，且出雏后雏鸡健壮、整齐。研究表明，蛋氨酸参与精子形成过程，低蛋氨酸水平饲粮会显著降低精子密度和有效精子数量。4. 解毒功能蛋氨酸是动物的必需氨基酸，可利用其所带的甲基对有毒的物质或药物进行甲基化而起到解毒作用。研究发现，蛋氨酸能和饲粮中的霉菌毒素结合使其毒性大大降低，因而对动物具有防病保健功能。

甲硫氨酸是体内胆碱生物合成的甲基供体，能放出活性甲基，促进磷酯酰胆碱合成，磷酯酰胆碱与积存在肝内的脂肪作用，变为易于吸收的卵磷脂，故可防治肝脂肪蓄积；具有保肝、解毒的作用。灵芝可镇静安神，并调节、改善机体免疫功能；抗氧化、调节血脂、降低血液黏稠度，改善微循环，抑制血小板凝集，预防血栓的形成。维生素B1在体内形成焦磷酸硫胺，是碳水化合物代谢时所必需的辅酶，可维持心脏、神经及消化系统的正常功能。维生素B1能抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时胆碱酯酶活性增强，乙酰胆碱水解加速，致神经冲动传导障碍，影响胃肠、心肌功能。维生素B2为组织呼吸的重要辅酶，并可激活维生素B6，将色氨酸转化为烟酸，并可能与维持红细胞完整性有关。

甲硫氨酸属氨基酸类药，是体内胆碱生物合成的甲基供体，能放出活性甲基，促进磷酯酰胆碱合成，磷酯酰胆碱与积存在肝内的脂肪作用，变为易于吸收的卵磷脂，故可防治肝脂肪蓄积；具有保肝、解毒的作用。治疗肝硬变，脂肪肝，肝损害等。适应症：用于肝硬变及脂肪肝等的辅助治疗，也可用于对乙酰氨基酚中毒以及酒精和磺胺等药物引起的肝损害。

真蛋氨酸具有特殊气味（羟基类有羟基的特殊气味），用口尝试带有少许甜味，手感滑腻无粗糙感觉。假蛋氨酸气味不正，个别还有氨水刺激味或芳香味，手感粗糙，不滑腻。取1克左右的蛋氨酸，加入50毫升蒸馏水，轻轻搅拌，振荡，静置，真蛋氨酸溶液清亮澄清无沉淀，如溶液混浊或有沉淀，则样品是劣质产品。或者采用如下的方法1．取蛋氨酸样品25毫克，加无水硫酸铜的硫酸饱和溶液，溶液应呈黄色，若无色或呈其他颜色则是伪品。2．称取3毫克试样，溶于5毫升水中，加氢氧化钠试液2毫升，混合均匀，加亚硝基亚铁氰钠溶液（1克亚硝基亚铁氰钠溶于20毫升水中）0．3毫升，再充分振荡混合，于35－40℃放置10分钟，移入冰水中2分钟，加2摩尔／毫升稀盐酸溶液10毫升混匀，溶液呈红色，若呈其他颜色，则为假蛋氨酸。3．将试样配制成1％水溶液，取5毫升加0．1％水合茚三酮试液1毫升，加热3分钟，加水20毫升，静置15分钟，溶液呈蓝紫色，伪品则无色。