生物

选C；解释如下： A选项：洗涤剂确实能瓦解细胞膜，但并不能增加DNA在NaCl溶液中的溶解度，故A错误； B选项：检验DNA需用二苯胺试剂，还需沸水浴加热；加热约5分钟后即显蓝色，不需冷却，故B错误； C选项：在体细胞中，存在DNA水解酶（用于分解衰老、损伤的DNA分子）；细胞破碎后，这些水解酶会与DNA混在一起，从而使DNA水解，影响DNA的提取量，故C正确； D选项：用玻棒缓慢搅拌滤液可以使成丝状的DNA聚集在一起，增加提取量，故D错误。

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细胞内外都是有无机盐。高和低是相对而言的。当细胞外离子浓度高于细胞内离子浓度时，细胞内水势就高于细胞外水势，细胞内水分流向细胞外，细胞失水；当细胞外离子浓度低于细胞内离子浓度时，细胞内水势就低于细胞外水势，细胞外水分流向细胞内，细胞吸水。无机盐是溶在水里的，水无机盐的溶度维持着细胞的渗透压，水分只是溶剂。所以一般说无机盐维持细胞的渗透压。这些没有必要一一了解清楚，只要知道是什么意思就行了。水的流向就是渗透压的表现形式。用上面的话说就是无机盐（浓度）决定水的流向，而不能说水决定水的流向。楼主只要记住离子浓度时相对的，细胞内外都有无机盐就行了。

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张云翼、汉水丑生、岳老师等。高中生物是国家规定的高中学科，大多省份使用的是人教版教材，有些省份也出版了不同的教材版本。但大致内容是一样的。人教版教材共6册，供高中学生使用。必修1、2、3为必修内容，选修1、2、3供学生自行选择学习。高考要求中，生物学实验有15个，实习有5个，研究性课题有7个。在实验复习时，要求学生要认真领会每个实验的设计意图和总结实验方法。生物高考中要求考生能够设计简单的生物学实验，掌握基本的实验操作；能够对实验结果进行解释和分析，也包括判断实验结果和推导实验结论等内容；能够设计实验方案。哔哩哔哩（NASDAQ:BILI；HKEX:9626），英文名称：bilibili，简称B站，现为中国年轻世代高度聚集的文化社区和视频平台，该网站于2009年6月26日创建，被粉丝们亲切地称为“B站”。2018年3月28日，哔哩哔哩在美国纳斯达克上市。2020年9月15日，B站定制的视频遥感卫星——“哔哩哔哩视频卫星”成功升空。2021年3月29日，哔哩哔哩正式在香港二次上市。B站早期是一个ACG（动画、漫画、游戏）内容创作与分享的视频网站。经过十年多的发展，围绕用户、创作者和内容，构建了一个源源不断产生优质内容的生态系统。B站已经涵盖7000多个兴趣圈层的多元文化社区，曾获得QuestMobile研究院评选的“Z世代偏爱APP”和“Z世代偏爱泛娱乐APP”两项榜单第一名并入选“BrandZ”报告2019最具价值中国品牌100强。

生物选汉水好一些。生物推荐汉水丑生侯伟，他的理论适合用于各种学科而李林生物，他一定是生物学科中风趣幽默又认真严谨的代表。

当然不是。核苷三磷酸都可直接供能。核苷三磷酸是由核苷和三个磷酸基团连接而成的化合物。主要是核苷-5′-三磷酸，如腺苷-三磷酸、鸟苷-三磷酸、胞苷-三磷酸和尿苷-三磷酸等。如DNA复制时，直接供能的物质有dATP（脱氧腺苷三磷酸）、dTTP、dGTP、dCTP等，这些物质不仅是供能物质，还是DNA复制的原料。 生物体内的能量有哪些？生物体的能量都贮存于有机物当中。通过能量转变，可转换为电能、机械能、化学能、热能等等，不能一一列举了。

分别是三磷酸脱氧胞苷,三磷酸脱氧腺苷,三磷酸脱氧鸟苷,和三磷酸脱氧胸苷,它们是PCR中taq聚合酶合成DNA的原料.

和DNA无差异ATP的元素组成为：C、H、O、N、P，分子简式A-P~P~P，式中的A表示腺苷，T表示三个（英文的triple的开头字母T），P代表磷酸基团，“-”表示普通的磷酸键，“~”代表一种特殊的化学键，称为高能磷酸键。它有2个高能磷酸键，1个普通磷酸键。合成ATP的能量，对于动物、人、真菌和大多数细菌来说，均来自于细胞进行呼吸作用释放的能量；对于绿色植物来说，除了呼吸作用之外，在进行光合作用时，ADP合成ATP还利用了光能。ATP在ATP水解酶的作用下离A（腺苷）最远的“~”（高能磷酸键）断裂，ATP水解成ADP+Pi（游离磷酸基团）+能量。ATP分子水解时，实际上是指ATP分子中高能磷酸键的水解。高能磷酸键水解时释放的能量多达30.54kJ/mol，所以说ATP是细胞内的一种高能磷酸化合物。[2]ATP是一种高能磷酸化合物，在细胞中，它能与ADP的相互转化实现贮能和放能，从而保证了细胞各项生命活动的能量供应。生成ATP的途径主要有两条：一条是植物体内含有叶绿体的细胞，在光合作用的光反应阶段生成ATP；另一条是所有活细胞都能通过细胞呼吸生成ATP。[3]C10H16N5O13P3DNA脱氧核糖核酸（DNA，为英文Deoxyribonucleic acid的缩写），又称去氧核糖核酸，是脱氧核糖核酸染色体的主要化学成分，同时也是组成基因的材料。有时也被称为“遗传微粒”，原因是在繁殖过程中，父代会把它们自己DNA的一部分复制传递到子代中，从而完成性状的传播。DNA的结构： DNA的结构一般可划分为一级结构、二级结构、三级结构、四级结构四个水平。DNA[2]是一种长链聚合物，组成单位为四种脱氧核苷酸，即腺嘌呤脱氧核苷酸（dAMP 脱氧腺苷）、胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP 脱氧胸苷）、胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP 脱氧胞苷）、鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP 脱氧鸟苷）。[3]而脱氧核糖（五碳糖）与磷酸分子借由酯键相连，组成其长链骨架，排列在外侧，四种碱基排列在内侧。每个糖分子都与四种碱基里的其中一种相连，这些碱基沿着DNA长链所排列而成的序列，可组成遗传密码，指导蛋白质的合成。读取密码的过程称为转录，是以DNA双链中的一条单链为模板转录出一段称为mRNA（信使RNA）的核酸分子。多数RNA带有合成蛋白质的讯息，另有一些本身就拥有特殊功能，例如rRNA、snRNA与siRNA。在细胞内，DNA能与蛋白质结合形成染色体，整组染色体则统称为染色体组。对于人类而言，正常的体细中含有46条染色体。染色体在细胞分裂之前会先在分裂间期完成复制，细胞分裂间期又可划分为：G1期-DNA合成前期、S期-DNA合成期、G2-DNA合成后期。对于真核生物，如动物、植物及真菌而言，染色体主要存在于细胞核内；而对于原核生物，如细菌而言，则主要存在于细胞质中的拟核内。染色体上的染色质蛋白，如组织蛋白，能够将DNA进行组织并压缩，以帮助DNA与其他蛋白质进行交互作用，进而调节基因的转录

dGTP生物化学名分别是三磷酸脱氧胞苷，三磷酸脱氧腺苷，三磷酸脱氧鸟苷，和三磷酸脱氧胸苷，它们是PCR中taq聚合酶合成DNA的原料。

DNA[2]是一种长链聚合物，组成单位为四种脱氧核苷酸，即腺嘌呤脱氧核苷酸（dAMP 脱氧腺苷）、胸腺嘧啶脱氧核苷酸（dTMP 脱氧胸苷）、胞嘧啶脱氧核苷酸（dCMP 脱氧胞苷）、鸟嘌呤脱氧核苷酸（dGMP 脱氧鸟苷）。[3]而脱氧核糖（五碳糖）与磷酸分子借由酯键相连，组成其长链骨架，排列在外侧，四种碱基排列在内侧。每个糖分子都与四种碱基里的其中一种相连，这些碱基沿着DNA长链所排列而成的序列，可组成遗传密码，指导蛋白质的合成。读取密码的过程称为转录，是以DNA双链中的一条单链为模板转录出一段称为mRNA（信使RNA）的核酸分子。

生物基多功能磷酸酯材料有三种。1、PPG与帝斯曼合作推出了SigmaAirPure可降解生物基内墙涂料，此产品是基于帝斯曼的Decovery生物基技术配制而成。2、多乐士推出了森呼吸天然植本漆，并获得了美国农业部Biobased生物基认证。3、立邦推出了原生植萃漆，基于巴斯夫生物质平衡方案，将原生植萃漆生产过程中所使用的石油资源100%替换为棕榈。

我觉得lz问的应该是磷酸脂吧，确切的定义我也不知道，它的元素组成C、H、O和N。功能是构成生物膜的成分（动物脑，大豆），调节代谢。存在部位在人和动物的脑、卵细胞、肝脏以及大豆的种子种含量丰富，人、皮肤、生物体内细胞。 如果一定要问磷酸酯，百度的结果：由特殊的催化酯化方法制备而成，广泛应用于金属加工液领域，在高载荷引起边界润滑条件下减少摩擦和磨损。LYCOMAX公司研制的磷酸酯包括油性的MAX-P16,水性的LYCO-P08 LYCO-P30等，常用于铝轧制液，钢板轧制液，拉削液，冲压油，超精研，磨削液，冷轧液等产品中。

人类三大代谢是指糖类代谢、蛋白质代谢和脂类代谢。1.糖类代谢：糖是一类化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物的有机化合物。在人体内糖的主要形式是葡萄糖(glucose，Glc)及糖原(glycogen，Gn)。葡萄糖是糖在血液中的运输形式，在机体糖代谢中占据主要地位；糖原是葡萄糖的多聚体,包括肝糖原、肌糖原和肾糖原等，是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化提供能量。食物中的糖是机体中糖的主要来源，被人体摄入经消化成单糖吸收后，经血液运输到各组织细胞进行合成代谢和分解代谢。机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。2.蛋白质代谢：蛋白质代谢指蛋白质在细胞内的代谢途径。各种生物均含有水解蛋白质的蛋白酶或肽酶，这些酶的专一性不同，但均能破坏肽键，使各种蛋白质水解成其氨基酸成分的混合物。3.脂类代谢：脂肪代谢是体内重要且复杂的生化反应，指生物体内脂肪，在各种相关酶的帮助下，消化吸收、合成与分解的过程，加工成机体所需要的物质，保证正常生理机能的运作，对于生命活动具有重要意义。脂类是身体储能和供能的重要物质，也是生物膜的重要结构成分。脂肪代谢异常引发的疾病为现代社会常见病。

(1)①②④(2)有氧呼吸产生水(3)②

(1)①、②、④(2)呼吸作用产生水(3)②

合成代谢正是通过比较容易达到的途径，合成机体所需要的大分子。分解代谢和合成代谢选择不同的途径，使生物机体增加了体内化学反应的数量，并使其对代谢活动的调控具有更大的灵活性和应变能力。

不是,所需酶不一样,也就是说反应条件不一样的

不是，所需酶不一样，也就是说反应条件不一样的

根据生物的进化程度不同，代谢调节大体上可分神经、激素和酶三个水平，而最原始、也最基本的是酶水平的调节。神经和激素水平的调节最终也通过酶起作用。 酶水平代谢调节主要有两种类型：一种是通过激活或抑制酶的催化活性，另一种是通过控制酶合成或降解的量。有下列几种重要方式:1、别构调节　　代谢途径的速率和方向主要依赖调节酶的量和活性，必需的不可逆反应是控制部位。代谢途径中第一个不可逆反应常是重要的控制因素，催化这些关键步骤的酶属于别构酶。这类酶是复杂的寡聚蛋白质，含有好几个亚基，它们除含催化部位外，还含有调节部位。一定的效应物与调节部位结合后可改变酶分子的构象，进而影响其催化活性。对酶的催化活性起激活作用的效应物称作正效应物，起抑制作用的为负效应物。效应物可以是底物、产物、代谢途径的终产物、核苷酸类化合物等。调节分解代谢的别构酶可被正效应物ADP或AMP激活而被负效应物ATP抑制。别构调节是最迅速的代谢调节方式，其中以终产物对代谢序列反应中早期步骤的抑制作用（反馈抑制）最为常见；如大肠杆菌中异亮氨酸抑制催化其合成代谢系列反应第一个步骤的酶。一条代谢途径中的别构酶也可对其他代谢途径的中间物或产物作出反应，不同酶系统的速度能用这种方式互相协调。2、共价修饰　　对酶分子的化学结构进行修饰也可影响酶的催化活性，其中最重要的是侧链羟基的磷酸化。例如，在糖原降解代谢中很重要的糖原磷酸化酶有a、b两种类型。a型有充分的催化活性，b型几乎没有催化活性。b型酶经蛋白激酶的作用在酶分子中某一特定的丝氨酸羟基上引入一个磷酸基，就转变为a型。a型经蛋白磷酸酶水解脱去磷基团又可恢复成低活性的b型。生物可通过蛋白激酶和磷酸酶的作用影响磷酸化酶的活性，进而调节糖原的降解，蛋白激酶的活化又要经过几个步骤。所以，这种调节方式有放大效应，十分敏感；很少的信号物质便可产生迅速而巨大的效应。如肾上腺素刺激糖原的降解。3、酶量调节　　调节酶的合成和分解也受到调控。主要方式是调控酶的合成量。这是激活或阻止酶基因表达的结果。如大肠杆菌通常以葡萄糖为碳源，在培养基中仅有乳糖而无葡萄糖时，乳糖可诱导大肠杆菌产生能分解乳糖为半乳糖和葡萄糖的β-半乳糖苷酶，从而使乳糖得以利用（见操纵子）。高等生物也有这种能力，如在饥饿状态下糖异生途径较活跃，此时该代谢途径中丙酮酸羟化酶的合成量增加了10倍。4、区域化　　真核细胞含有膜包裹着的多种细胞器，使各种酶和酶系被隔离在细胞的不同区域。如糖酵解、戊糖磷酸途径和脂肪酸合成的酶系存在于胞液中；而脂肪酸氧化、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程在线粒体中进行。像糖异生和尿素合成这些过程又依赖胞液和线粒体两个区域中的反应相互影响。一些特定分子的命运依赖它们存在于胞液还是线粒体中；因此，它们穿过线粒体内膜的转运常被调节。例如，输入线粒体的脂肪酸比在胞液中酯化或输出的脂肪酸降解得更迅速。

代谢是生物体内所发生的用于维持生命的一系列有序的化学反应的总称。这些反应进程使得生物体能够生长和繁殖、保持它们的结构以及对外界环境做出反应。代谢通常被分为两类：分解代谢可以对大的分子进行分解以获得能量（如细胞呼吸）；合成代谢则可以利用能量来合成细胞中的各个组分，如蛋白质和核酸等。代谢可以被认为是生物体不断进行物质和能量交换的过程，一旦物质和能量的交换停止，生物体的结构和系统就会解体。

1）EMP途径：以1分子葡萄糖为底物反应产生2分子丙酮酸，2分子NADH+氢离子和2分子ATP。EMP途径是绝多数生物所共有的一条主流代谢途径。（2）HMP途径：是从葡糖-6-磷酸开始的，其特点是葡萄糖不经EMP途径和TCA循环而得到彻底氧化，并能产生大量还原型烟酸胺腺嘌呤二核苷酸磷酸以及重要中间代谢产物。在多数好氧菌和兼性厌氧菌种都存在HMP途径，而且通常还与EMP途径同时存在。只有HMP途径而无EMP途径的微生物很少，例如弱氧化醋杆菌，氧化葡糖杆菌，氧化醋单胞菌。（3）ED途径：以1分子葡萄糖为底物生成2分子丙酮酸，1分子ATP，1分子NADPH和NADH。其特点是只经过4步反应即可快速获得由EMP途径须经10步反应才能形成的丙酮酸。ED途径在革兰氏阴性菌中分布较广，特别是假单胞菌和固氮菌的某些菌中较多存在，是缺乏完整EMP途径的微生物中的一种替代途径。ED途径可不依赖于EMP途径和HMP途径而单独存在。（4）TCA途径：以1分子丙酮酸为底物，经过一系列循环反应而彻底氧化，脱羧形成3分子CO2，4分子NADH2，1分子FADH2和1分子GTP，总共相当于15分子ATP，产能效率极高。这是一个广泛存在于各生物体中的重要生物化学反应，在各种好氧微生物中普遍存在。这是我找到，如果有问题，请追问我帮你翻书

你的问题太笼统了，所以也只能用笼统的话来回答。在分解代谢途径中只要有一个(也可以2个或2个以上)单向反应即不可逆反应，就可实现分解代谢途径的单向性;同样，在合成代谢途径中只要有一个(也可以2个或2个以上)单向反应即不可逆反应，就可实现合成代谢途径的单向性。

- 细菌的分解代谢产物因各种细菌具备的酶不完全相同，而有所差异。各代谢产物可通过生化试验的方法检测，通常称为细菌的生化的反应。 　　1.糖代谢测定 　　(1)糖发酵试验：细菌对各种糖的分解能力及代谢产物不同，可借以鉴别细菌。一般非致病菌能发酵多种单糖，如大肠杆菌能分解葡萄糖有乳糖，产生甲酸等产物，并有甲酸解氢酶，可将其分解为CO2和H2，故生化反应结果为产酸产气，以“⊕”表示。伤寒杆菌分解葡萄糖产酸，但无解氢酶。故生化结果为产酸不产气，以“+”表示。伤寒杆菌及一般致病菌大都不能分解乳糖，以“-”表示。 　　(2)VP试验：大肠杆菌与产气杆菌均分解葡萄糖⊕，为区分两菌可采用VP试验及甲基红试验。产气杆菌能使丙酮酸脱羧、氧化(在碱性溶液中)生成二乙酰，后者可与含胍基的化合物反应，生成红色化合物，称VP阳性。大肠杆菌分解葡萄糖产生丙酮酸，VP阴性。 　　(3)甲基红试验：产气杆菌使丙酮酸脱羧后形成中性产物，培养液pH>5.4，甲基红指示剂呈桔黄色，为甲基红试验阴性，大肠杆菌分解葡萄糖产生丙酮酸，培养液呈酸性pH<5.4，指示剂甲基红呈红色，称甲基红试验阳性。 　　(4)枸橼酸盐利用试验：能利用枸橼酸盐作为碳源的细菌如产气杆菌，分解枸橼酸盐生成碳酸盐，同时分解培养基的铵盐生成氨，由此使培养基变为碱性，使指示剂溴麝香草酚蓝(BTB)由淡绿转为深蓝，此为枸橼酸盐利用试验阳性。、 　　2.蛋白质代谢测定 　　(1)吲哚试验：含有色氨酸酶的细菌(如大肠杆菌、变形杆菌等)可分解色氨酸生成吲哚，若加入二甲基氨基苯甲醛，与吲哚结合，形成玫瑰吲哚，呈红色，称吲哚试验阳性。 　　(2)硫化氢试验：变形杆菌、乙型副伤寒杆菌等能分解含硫氨基酸如胱氨酸、甲硫氨酸等，生成硫化氢。在有醋酸铅或硫酸亚铁存在时，则生成黑色硫化铅或硫化亚铁，可借以鉴别细菌。 　　3.尿素分解试验 　　变形杆菌具有尿素酶，可分解尿素产生氨，培养基呈碱性，以酚红为指示剂检测呈红色，由此区别于沙门氏菌。 　　吲哚(I)、甲基红(M)、VP(V)、枸橼酸盐利用(C)四种试验，常用于鉴定肠道杆菌，合称之为IMViC试验。大肠杆菌呈“++——”，产气杆菌为“——++”。 　　气相、液相色谱法通过对细菌分解代谢产物中挥发性或不挥发性有机酸和醇类的检测，可准确、快速地确定细菌的种类，是目前进行细菌生化鉴定的高新技术。

(1)①②④(2)呼吸作用产生水(3)②

你好：生物完成分解代谢主要靠（体内的各种酶）酶是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量转换等许多催化过程，与生命过程关系密切的反应大多是酶催化反应。酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。酶的非常重要的功能是参与消化系统的工作。

原核生物和真核生物的显著区别之一，原核生物的细胞质内仅有核糖体而没有线粒体、高尔基体、内质网、溶酶体、液泡和质体（植物）、中心粒(低等植物和动物)等细胞器。真核细胞中，合成和分解代谢反应在线粒体、内质网、高尔基体等细胞器内进行。原核细胞无细胞器，所以只能在细胞基质中进行，所以无细胞器等结构参与，只是游离的酶分子进行催化反应。

1）EMP途径：以1分子葡萄糖为底物反应产生2分子丙酮酸，2分子NADH+氢离子和2分子ATP。EMP途径是绝多数生物所共有的一条主流代谢途径。 （2）HMP途径：是从葡糖-6-磷酸开始的，其特点是葡萄糖不经EMP途径和TCA循环而得到彻底氧化，并能产生大量还原型烟酸胺腺嘌呤二核苷酸磷酸以及重要中间代谢产物。在多数好氧菌和兼性厌氧菌种都存在HMP途径，而且通常还与EMP途径同时存在。只有HMP途径而无EMP途径的微生物很少，例如弱氧化醋杆菌，氧化葡糖杆菌，氧化醋单胞菌。 （3）ED途径：以1分子葡萄糖为底物生成2分子丙酮酸，1分子ATP，1分子NADPH和NADH。其特点是只经过4步反应即可快速获得由EMP途径须经10步反应才能形成的丙酮酸。ED途径在革兰氏阴性菌中分布较广，特别是假单胞菌和固氮菌的某些菌中较多存在，是缺乏完整EMP途径的微生物中的一种替代途径。ED途径可不依赖于EMP途径和HMP途径而单独存在。 （4）TCA途径：以1分子丙酮酸为底物，经过一系列循环反应而彻底氧化，脱羧形成3分子CO2，4分子NADH2，1分子FADH2和1分子GTP，总共相当于15分子ATP，产能效率极高。这是一个广泛存在于各生物体中的重要生物化学反应，在各种好氧微生物中普遍存在。 这是我找到，如果有问题，请追问我帮你翻书

　　一、 培养基的主要成分?无机营养成分?有机营养成分?植物生长调节物质?附加物和天然的有机添加物质?琼脂?pH值 ?无机营养又叫矿质营养， 指植物在生长发育时所需要的各种维持其正常生理活动的化学元素。?主要有：?大量元素：?微量元素：（一） 无机营养成分＞0.5mmol／ L＜0.5mmol／ L ?N：?作用： 是蛋白质、 酶、 叶绿素、 维生素、 核酸、 磷脂、 生物碱等的组成成分?形式： NO3—N和NH4—N?P：?作用： 是磷脂的主要成分。?形式： KH2P04或NaH2P04?K：?作用： 对碳水化合物合成、 转移、 以及氮素代谢等有密切关系。?形式： KCI、 KN03等盐类?Mg、 S? 作用： Mg是叶绿素的组成成分， 又是激酶的活化剂； S是含S氨基酸和蛋白质的组成成分。?形式： MgSO4·7H20?Ca：?作用： Ca是构成细胞壁的一种成分， 对细胞分裂、 保护质膜不受破坏有显著作用?形式： CaCl2·2H2O。1.大量元素： ?主要元素： Fe、 B、 Mn、 Cu、 Mo、 Co等。?Fe:?作用：?是某些酶的组成成分： 氧化酶、 细胞色素氧化酶、 过氧化氢酶?是叶绿素形成的必要条件。 培养基中的铁对胚的形成、 芽的分化和幼苗 转绿有促进作用。?形式： FeSO4·7H20和Na2—EDTA?思考： 为何不用Fe2（SO4）3， 和FeCl3？?B， Mn， Zn， Cu， Mo， Co等， 也是植物组织培养中不可缺少的元素， 缺少这些物质会导致生长、 发育异常现象。2.微量元素： （二） 有机营养成分?碳源?维生素?肌醇（环己六醇）?氨基酸 ?种类：? 最常用： 蔗糖? 葡萄糖和果糖也是较好的碳源， 可支持许多组织很好的生长。?作用：? 糖作为碳源， 为细胞提供合成新化合物的碳骨架? 为细胞的呼吸代谢提供底物与能源? 同时维持一定的渗透势， 并且能够维持一定的渗透压（一般在1.5～4.1×105 Pa） 。?浓度： 在2%—3%， 常用3%。 高压灭菌时， 一部分糖会发生分解， 制定配方时要给予考虑。? 在大规模生产时， 可用食用的绵白糖代替。1、 碳源 蔗糖 （0%）蔗糖含量（ 1%）蔗糖含量（ 5%）外植体完全被绿色的芽所包裹， 根生长在其下表面在外植体上既没有芽发生， 也没有根和愈伤组织产生在外植体上表面边缘产生芽， 也有一些根发生芽从外植体的上表面发生而根从下表面发生tissue culture in the African Violet（非洲紫罗兰） ?主要作用： 是以各种辅酶的形式参与多 种代谢活动，对生长、 分化等有很好的促进作用。?主要种类：?VBl(盐酸硫胺素)： 愈伤组织的产生和生活力有重要作用?VB6(盐酸吡哆醇)： 能促进根的生长?Vpp(烟酸)： 植物代谢和胚的发育有一定关系?Vc（抗坏血酸） ： 有防止组织变褐的作用?生物素、 叶酸、 VB12等。?一般用量为0.1—1.0mg／L。2、 维生素 3、 肌醇（环己六醇）?作用：? 在糖类的相互转化中起重要作用。? 适当使用肌醇， 能促进愈伤组织的生长以及胚状体和芽的形成。? 对组织和细胞的繁殖、 分化有促进作用， 对细胞壁的形成也有作用。?使用浓度一般为l00mg／ L ?作用：? 是很好的有机氮源， 可直接被细胞吸收利用。? 丝氨酸和谷氨酰胺有利于花药胚状体或不定芽的分化。? 甘氨酸能促进离体根的生长， 对植物组织培养物的生长也有良好的促进效果。

简单列一下。温度。水。氧。细胞老化。体内合成代谢所需的酶。一些核酸类似物四清叶酸类似物。往外说。还有外界环境，竞争，什么的

TMP（Trans - Membrane Pressure Drop），膜设备运行参数。跨膜压差被定义为驱动水透过膜所需的压力，为进水压力和过滤压力的差值。孔径较小的膜所需的跨膜压差也较大，在水温较低、通量较高以及发生污染时，跨膜压差也较高。

trans effect 反位效应 　　trans elimination 反式消除 　　transacetylase 转乙酰（基）酶 　　transacetylation 转乙酰（基）作用 　　transacylase 转酰（基）酶 　　transacylation 转酰基作用 　　transaldolase 转酰酶 　　transaminase 转氨酶 　　transamination 转氨基作用，氨基交换 　　transcarbamylase 转氨甲酰（基）酶 　　transcarbocylase 转羧（基）酶 　　transcobalamin 钴胺传递蛋白 　　transcortin 运皮质（激）素蛋白，皮质（激）素运载蛋白 　　transcribed spacer （可）转录间隔区 　　transcript 转录物 　　transcriptase 转录酶 　　transcription 转录 　　transcytosed protein 胞转蛋白 　　transcytosis 胞（吞）转（运作用），转胞吞（作用） 　　transcytotic vesicle 胞转小泡 　　transdeamination 联合脱氨（基）作用 　　transdetermination 转决（定） 　　transdifferentiation 转分化 　　transducer 转导物，转导器，转导蛋白 　　transducin 转导素[一种可激活cGMP特异性磷酸二酯酶的G蛋白] 　　transductant 转导子，转导体 　　transduction 转导[以病毒为媒介的基因转移]；[信号]转导，转换，传导 　　transesterification 转酯（作用），酯基转移（作用），酯交换（作用） 　　transfectant 转染子 　　transfection 转染[通过病毒核酸进入细胞而实现的遗传转化] 　　transfectoma 转染瘤 　　transfer cell 传递细胞[见于植物] 　　transfer DNA 转化DNA[Ti质粒上能转移至植物基因组的DNA] 　　transferase 转移酶 　　transferon 转移决定子[决定某一蛋白从一个区室转移到另一个区室的序列要素] 　　transferrin 运铁蛋白 　　transformant 转化体 　　transformation 转化 　　transframe protein 跨读框蛋白（质） 　　transgene 转基因[整合到转基因动植物基因组中的外源基因] 　　transgenic 转基因的 　　transgenics 转基因学 　　transgenome 转移基因组 　　transglycosylase 转糖基酶，转糖苷酶 　　transglycosylation 转糖基作用，转糖苷作用 　　transgressive 超亲的 　　transhydrogenase 转氢酶 　　transhydroxylation 转羟基（作用），羟基转移 　　transhydroxylmethylase 转羟甲基酶 　　transillumination 透照，透射 　　transilluminator 透照仪，透射仪 　　transition （碱基）转换；过度；跃迁 　　transketolase 转酮酶 　　translation 翻译；平移 　　translation hop 翻译跳步[翻译时越过某些密码子] 　　translational intron 翻译内含子[翻译过程中被绕过的mRNA部分编码序列] 　　translocation 运输，转运；易位，转位 　　translocator 转运蛋白 　　translocon 易位子 　　transmembrane 跨膜的 　　transmissible 可传递的（遗传）的 　　transmitter 递质 　　transpeptidase 转肽基酶 　　transpeptidation 转肽作用 　　transpeptidylase 转肽基酶 　　transpeptidylation 转肽基作用 　　transpiration 蒸腾作用 　　transporter 转运蛋白，运载蛋白 　　transposable 转座的 　　transposase 转座酶 　　transposition 转座（作用） 　　transpositional 转座的 　　transposon 转座子 　　transsulfation 转磺基作用，转硫磺酸基作用 　　transthyretin 运甲状腺素蛋白，甲状腺素运载蛋白 　　transversion （碱基）颠换 　　trasylol [商]胰Kunitz胰蛋白酶抑制剂[Bayer公司商标] 　　traumatin 愈伤激素，创伤激素 　　trehalase 海藻糖酶 　　trehalose 海藻糖 　　treponema 密螺旋体属 　　triacetin 三乙酰甘油酯 　　trichoderma 木霉菌属 　　trichodermin 木霉菌素 　　trichome （细菌）毛状体 　　trichomycin 抗滴虫霉素，曲古霉素 　　trichophyton 毛癣菌属 　　trichoplusia ni 粉纹夜蛾 　　trichosanthin 天花粉蛋白 　　trichothecin 单端孢菌素 　　trimethoprim 三甲氧苄二氨嘧啶[抗代谢物，二氢叶酸类似物] 　　triskelion 三脚蛋白体，三脚蛋白复合体[网格蛋白由三条重链和三条轻链组成，在电镜下呈现特殊的三脚形] 　　trisome 三体（染色体）生物 　　trisomy 三体性 　　tristearin 三硬脂酰甘油酯 　　triterpene 三萜 　　triton [商]曲通，非离子型去污剂 　　tropane 托烷 　　trophoblast 滋养层 　　trophonucleus 滋养核 　　tropocollagen 原胶原 　　tropoelastin 原弹性蛋白 　　tropomodulin 原肌球调节蛋白「可与原肌球蛋白结合」 　　tropomyosin 原肌球蛋白 　　troponin 肌钙蛋白 　　truffles 块菌[一类真菌] 　　trypan blue 台盼蓝，锥虫蓝 　　trypanosome 锥虫 　　trypsin 胰蛋白酶 　　trypsinization 胰蛋白酶消化 　　trypsinogen 胰蛋白酶原 　　tryptamine 色胺

叶酸的类似物，能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能还原成二氢叶酸及四氢叶酸，从而抑制了嘌呤核苷酸的合成。氨甲蝶呤抑制二氢叶酸合成酶，间接抑制辅酶Q10的合成，最终抑制嘌呤核苷酸的合成。

A、每一种tRNA只能转运一种氨基酸，所以该转运RNA不能识别并转运其他氨基酸，A错误； B、由于密码子具有简并性的特点，所以同一种氨基酸可以由不同的tRNA转运，B错误； C、密码子位于mRNA上而不是tRNA上，所以亮氨酸的密码子是UUA，C错误； D、RNA的基本组成单位是核糖核苷酸，所以转运RNA是由许多个核糖核苷酸构成的，D正确． 故选：D．

有质疑是好事情。注射到体内的是注射3H标记的亮氨酸，也就是氨基酸。对于生物体来说，是不会分辨出是2H或者3H的。氨基酸进入体内，参与到蛋白质合成中，3H是随着氨基酸进入蛋白质合成的整个流程，也就是最终分泌的是氨基酸组成的蛋白质而不仅仅是氨基酸。

主要含氧衍生物【醇】烃分子中的一个或几个氢原子被羟基取代后的产物称为醇（若苯环上的氢原子被羟基取代后的生成物属于酚类）。根据醇分子中羟基的数目，可分为一元醇、二元醇、三元醇等，根据醇分子中烃基的不同，可分为饱和醇不饱和醇和芳香醇。由于跟羟基所连接的碳原子的位置，又可分为伯醇如（CH3)3COH。醇类一般呈中性，低级醇易溶于水，多元醇带甜味。醇类的化学性质主要有氧化反应、酯化反应、脱水反应、与氢卤酸反应、与活动金属反应等。【芳香醇】系芳香烃分子中苯环的侧键上的氢原子被羟基取代而成的物质。如苯甲醇（亦称苄醇）。【酚】芳香烃分子中苯环上的氢原子被羟基取代而成的化合物称作酚类。根据酚分子中所含羟基的数目，可分为一元酚，二元酚和多元酚等，如 溶液呈变色反应。酚具有较弱的酸性，能与碱反应生成酚盐。酚分子中的苯环受羟基的影响容易发生卤化、硝化、磺化等取代反应。【醚】两个烃基通过一个氧原子连结而成的化合物称作醚。可用通式R-O-R"表示。若R与R"相同，叫简单醚，如甲醚CH3-O-CH3、乙醚C2H5-O-C2H5等；若R与R"不同，叫混和醚，如甲乙醚CH3-O-C2H5。若二元醇分子子中醛基的数目，可分为一元醛、二元醛等；根据分子中烃基的不同，可分相应的伯醇氧化制得。醛类中羰基可发生加成反应，易被较弱的氧化剂如费林试剂、多伦试剂氧化成相应的羧酸。重要的醛有甲醛、乙醛等。【芳香醛】分子中醛基与苯环直接相连而形成的醛，称作芳香醛。如苯甲醛。【羧酸】烃基或氢原子与羧基连结而形成的化合物称为羧酸，根据羧酸分子中羧基的数目，可分为一元酸、二元酸、多元酸等。一元酸如乙酸饱和酸如丙酸CH3CH2COOH、不饱和酸如丙烯酸CH2=CH-COOH等。羧酸还可以分为脂肪酸、脂环酸和芳香酸等。脂肪酸中，饱和的如硬脂酸C17H35COOH、 等。【羧酸衍生物】羧酸分子中羧基里的羟基被其它原子或原子团取代而形成的化合物叫羧酸衍生物。如酰卤、酰胺、酸酐等。【酰卤】系羧酸分子中羧基上的羟基被卤素原子取代而形成的化合物等。【酰胺】系羧酸分子中羧基上的羟基被氨基-NH2或者是被取代过的氨基所取代等。【酸酐】两个分子的一元羧酸分子间失水或者二元羧酸分子内失水而形成的化合物，称作酸酐。如两个乙酸分子失去一个水分子形成乙酸酐（CH3-【酯】羧酸分子中羧基上的羟基被烷氧基-O-R"取代而形成的化合物称【硝基化合物】系烃分子中的氢原子被硝基-NO2取代而形成的化合物，可用通式R-NO2表示，R可以是烷基，也可以是苯环。如硝基乙烷CH3CH2NO2、【胺】系氨分子中的氢原子被烃基取代后而形成的有机化合物。根据取根据烃基结构的不同，可分为脂肪胺如甲胺CH3NH2、二甲胺CH3-NH-CH3和芳香胺如苯胺C6H5-NH2、二苯胺(C6H5)2NH等。也可以根据氨基的数目分为一元胺、二元胺、多元胺。一元胺如乙胺CH3CH2NH2，二元胺如乙二胺H2N—CH2—CH2—NH2，多元胺如六亚甲基四胺(C6H2)6N4。胺类大都具有弱碱性，能与酸反应生成盐。苯胺是胺类中重要的物质，是合成染料，合成药物的原料。其他衍生物【杂环化合物】分子中含有碳原子和氧、氮、硫等其它原子形成环状结构的化合物叫杂环化合物。其中以五原子和六原子的杂环较稳定。具有芳香性的称作芳杂环，烃分子中一个或多个氢原子被卤素原子取代而形成的化合物称为卤代烃。根据取代上去的不同卤素原子可分为氟代烃、氯代烃、溴代烃、碘代烃等。根据分子中卤素原子的数目，可分为一卤代烃和多卤代烃。根据烃基种类的不同，可分为饱和卤代烃即卤代烷烃、不饱和卤代烃即卤代烯烃和卤代炔烃、卤代芳香烃等，例如氯CH3-CHBr-CH2Br等。【腈】系烃基与氰基（－CN）相连而成的化合物。通式为R-CN，如乙腈CH3CN。【重氮化合物】大多是通式为R—N2—X的有机化合物，分子中含有是一种重氮化合物，其中以芳香族重氮盐最为重要。可用化学性质活动，是制取偶氮染料的中间体。【偶氮化合物】分子中含有偶氮基（-N=N-）的有机化合物。用通式R-N=N-R表示，其中R是烃基，偶氮化合物都有颜色，有的可作染料。也可作色素。【磺酸】系烃分子中的氢原子被磺酸基-SO3H取代而形成的化合物，可用RSO3H表示。脂肪族磺酸的制备常用间接法，而芳香族磺酸可通过磺化反应直接制得。磺酸是强酸，易溶于水，芳香族磺酸是合成染料、合成药物的重要中间体。【氨基酸】系羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而形成的化合物。根据氨基取代的位置可分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等。α-氨基酸中的氨基在羟基相邻的碳原子上。α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。蛋白质经水解可得到二十多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸等，大多是L-型a-氨基酸。在人体所需要的氨基酸中，由食物中的蛋白质供给的，如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸等称为“必需氨基酸”，象甘氨酸、丝氨酸、丙氨酸、谷氨酸等可以从其它有机物在人体中转化而得到，故称为“非必需氨基酸”。【肽】系一分子氨基酸中的氨基与另一分子氨基酸中的羧基缩合失去水分子后而形成的化合物。两个氨基酸分子形成的肽叫二肽，如两个分子氨基【多肽】由多个a-氨基酸分子缩合消去水分子而形成含有多个肽键-【蛋白质】亦称朊。一般分子量大于10000。蛋白质是生物体的一种主要组成物质，是生命活动的基础。各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序、肽链的立体结构都不相同。目前已有多种蛋白质的氨基酸排列顺序和立体结构搞清楚了。蛋白质按分子形状可分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维蛋白如丝、毛、发、皮、角、蹄等，球蛋白如酶、蛋白激素等。按溶解度的大小可分为白蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和不溶性的硬蛋白等。按组成可分为简单蛋白和复合蛋白，简单蛋白是由氨基酸组成，复合蛋白是由简单蛋白和其它物质结合而成的，如蛋白质和核酸结合生成核酸蛋白，蛋白质与糖结合生成糖蛋白，蛋白质与血红素结合生成血红蛋白等。【油脂】系高级脂肪酸甘油酯的总称。在室温下呈液态的叫油，呈固态的叫作脂肪。可用通式表示：若R、R"、R〃相同，称为单甘油酯；若R、R"、R〃不同，称为混甘油酯。天然油脂大都是混甘油酯。【糖】亦称碳水化合物。多羟基醛或多羟基酮以及经过水解可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物的总称。糖可分为单糖、低聚糖、多糖等。一般糖类的氢原子数与氧原子数比为21，但如甲醛CH2O等不是糖类；而鼠李糖：C6H12O5属于糖类。【单糖】是不能水解的最简单的糖，如葡萄糖（醛糖）【低聚糖】在水解时能生成2～10个分子单糖的糖叫低聚糖。其中以二糖最重要，如蔗糖、麦芽糖、乳糖等。【多聚糖】亦称多糖。一个分子多聚糖水解时能生成10个分子以上单糖的糖叫多聚糖，如淀粉和纤维素，可用通式（C6H10O5)n表示。n可以是几百到几千。【高分子化合物】亦称“大分子化合物”或“高聚物”。分子量可高达数千乃至数百万以上。可分为天然高分子化合物和合成高分子化合物两大类。天然高分子化合物如蛋白质、核酸、淀粉、纤维素、天然橡胶等。合成高分子化合物如合成橡胶、合成树脂、合成纤维、塑料等。按结构可分为链状的线型高分子化合物（如橡胶、纤维、热塑性塑料）及网状的体型高分子化合物（如酚醛塑料、硫化橡胶）。合成高分子化合物根据其合成时所经反应的不同，又可分为加聚物和缩聚物。加聚物是经加聚反应生成的高分子化合物。如聚乙烯 、聚氯乙烯 聚丙烯 等。缩聚物是经缩聚反应生成的高分子化合物。如酚醛塑料、尼龙66等。

烃分子中的氢原子被其他原子或者原子团所取代而生成的一系列化合物称为烃的衍生物，其中取代氢原子的其他原子或原子团使烃的衍生物具有不同于相应烃的特殊性质，被称为官能团。 在不改变烃本身的分子结构的基础上，将烃上的一部分氢原子替换成其他的原子或官能团的一类有机物的统称。主要含氧衍生物【醇】烃分子中的一个或几个氢原子被羟基取代后的产物称为醇（若苯环上的氢原子被羟基取代后的生成物属于酚类）。根据醇分子中羟基的数目，可分为一元醇、二元醇、三元醇等，根据醇分子中烃基的不同，可分为饱和醇不饱和醇和芳香醇。由于跟羟基所连接的碳原子的位置，又可分为伯醇如（CH3)3COH。醇类一般呈中性，低级醇易溶于水，多元醇带甜味。醇类的化学性质主要有氧化反应、酯化反应、脱水反应、与氢卤酸反应、与活动金属反应等。【芳香醇】系芳香烃分子中苯环的侧键上的氢原子被羟基取代而成的物质。如苯甲醇（亦称苄醇）。【酚】芳香烃分子中苯环上的氢原子被羟基取代而成的化合物称作酚类。根据酚分子中所含羟基的数目，可分为一元酚，二元酚和多元酚等，如 溶液呈变色反应。酚具有较弱的酸性，能与碱反应生成酚盐。酚分子中的苯环受羟基的影响容易发生卤化、硝化、磺化等取代反应。【醚】两个烃基通过一个氧原子连结而成的化合物称作醚。可用通式R-O-R"表示。若R与R"相同，叫简单醚，如甲醚CH3-O-CH3、乙醚C2H5-O-C2H5等；若R与R"不同，叫混和醚，如甲乙醚CH3-O-C2H5。若二元醇分子子中醛基的数目，可分为一元醛、二元醛等；根据分子中烃基的不同，可分相应的伯醇氧化制得。醛类中羰基可发生加成反应，易被较弱的氧化剂如费林试剂、多伦试剂氧化成相应的羧酸。重要的醛有甲醛、乙醛等。【芳香醛】分子中醛基与苯环直接相连而形成的醛，称作芳香醛。如苯甲醛。【羧酸】烃基或氢原子与羧基连结而形成的化合物称为羧酸，根据羧酸分子中羧基的数目，可分为一元酸、二元酸、多元酸等。一元酸如乙酸饱和酸如丙酸CH3CH2COOH、不饱和酸如丙烯酸CH2=CH-COOH等。羧酸还可以分为脂肪酸、脂环酸和芳香酸等。脂肪酸中，饱和的如硬脂酸C17H35COOH、 等。【羧酸衍生物】羧酸分子中羧基里的羟基被其它原子或原子团取代而形成的化合物叫羧酸衍生物。如酰卤、酰胺、酸酐等。【酰卤】系羧酸分子中羧基上的羟基被卤素原子取代而形成的化合物等。【酰胺】系羧酸分子中羧基上的羟基被氨基-NH2或者是被取代过的氨基所取代等。【酸酐】两个分子的一元羧酸分子间失水或者二元羧酸分子内失水而形成的化合物，称作酸酐。如两个乙酸分子失去一个水分子形成乙酸酐（CH3-【酯】羧酸分子中羧基上的羟基被烷氧基-O-R"取代而形成的化合物称【硝基化合物】系烃分子中的氢原子被硝基-NO2取代而形成的化合物，可用通式R-NO2表示，R可以是烷基，也可以是苯环。如硝基乙烷CH3CH2NO2、【胺】系氨分子中的氢原子被烃基取代后而形成的有机化合物。根据取根据烃基结构的不同，可分为脂肪胺如甲胺CH3NH2、二甲胺CH3-NH-CH3和芳香胺如苯胺C6H5-NH2、二苯胺(C6H5)2NH等。也可以根据氨基的数目分为一元胺、二元胺、多元胺。一元胺如乙胺CH3CH2NH2，二元胺如乙二胺H2N—CH2—CH2—NH2，多元胺如六亚甲基四胺(C6H2)6N4。胺类大都具有弱碱性，能与酸反应生成盐。苯胺是胺类中重要的物质，是合成染料，合成药物的原料。其他衍生物【杂环化合物】分子中含有碳原子和氧、氮、硫等其它原子形成环状结构的化合物叫杂环化合物。其中以五原子和六原子的杂环较稳定。具有芳香性的称作芳杂环，烃分子中一个或多个氢原子被卤素原子取代而形成的化合物称为卤代烃。根据取代上去的不同卤素原子可分为氟代烃、氯代烃、溴代烃、碘代烃等。根据分子中卤素原子的数目，可分为一卤代烃和多卤代烃。根据烃基种类的不同，可分为饱和卤代烃即卤代烷烃、不饱和卤代烃即卤代烯烃和卤代炔烃、卤代芳香烃等，例如氯CH3-CHBr-CH2Br等。【腈】系烃基与氰基（－CN）相连而成的化合物。通式为R-CN，如乙腈CH3CN。【重氮化合物】大多是通式为R—N2—X的有机化合物，分子中含有是一种重氮化合物，其中以芳香族重氮盐最为重要。可用化学性质活动，是制取偶氮染料的中间体。【偶氮化合物】分子中含有偶氮基（-N=N-）的有机化合物。用通式R-N=N-R表示，其中R是烃基，偶氮化合物都有颜色，有的可作染料。也可作色素。【磺酸】系烃分子中的氢原子被磺酸基-SO3H取代而形成的化合物，可用RSO3H表示。脂肪族磺酸的制备常用间接法，而芳香族磺酸可通过磺化反应直接制得。磺酸是强酸，易溶于水，芳香族磺酸是合成染料、合成药物的重要中间体。【氨基酸】系羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代而形成的化合物。根据氨基取代的位置可分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等。α-氨基酸中的氨基在羟基相邻的碳原子上。α-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。蛋白质经水解可得到二十多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸等，大多是L-型a-氨基酸。在人体所需要的氨基酸中，由食物中的蛋白质供给的，如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸等称为“必需氨基酸”，象甘氨酸、丝氨酸、丙氨酸、谷氨酸等可以从其它有机物在人体中转化而得到，故称为“非必需氨基酸”。【肽】系一分子氨基酸中的氨基与另一分子氨基酸中的羧基缩合失去水分子后而形成的化合物。两个氨基酸分子形成的肽叫二肽，如两个分子氨基【多肽】由多个a-氨基酸分子缩合消去水分子而形成含有多个肽键-【蛋白质】亦称朊。一般分子量大于10000。蛋白质是生物体的一种主要组成物质，是生命活动的基础。各种蛋白质中氨基酸的组成、排列顺序、肽链的立体结构都不相同。目前已有多种蛋白质的氨基酸排列顺序和立体结构搞清楚了。蛋白质按分子形状可分为纤维状蛋白和球状蛋白。纤维蛋白如丝、毛、发、皮、角、蹄等，球蛋白如酶、蛋白激素等。按溶解度的大小可分为白蛋白、球蛋白、醇溶蛋白和不溶性的硬蛋白等。按组成可分为简单蛋白和复合蛋白，简单蛋白是由氨基酸组成，复合蛋白是由简单蛋白和其它物质结合而成的，如蛋白质和核酸结合生成核酸蛋白，蛋白质与糖结合生成糖蛋白，蛋白质与血红素结合生成血红蛋白等。【油脂】系高级脂肪酸甘油酯的总称。在室温下呈液态的叫油，呈固态的叫作脂肪。可用通式表示：若R、R"、R〃相同，称为单甘油酯；若R、R"、R〃不同，称为混甘油酯。天然油脂大都是混甘油酯。【糖】亦称碳水化合物。多羟基醛或多羟基酮以及经过水解可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物的总称。糖可分为单糖、低聚糖、多糖等。一般糖类的氢原子数与氧原子数比为21，但如甲醛CH2O等不是糖类；而鼠李糖：C6H12O5属于糖类。【单糖】是不能水解的最简单的糖，如葡萄糖（醛糖）【低聚糖】在水解时能生成2～10个分子单糖的糖叫低聚糖。其中以二糖最重要，如蔗糖、麦芽糖、乳糖等。【多聚糖】亦称多糖。一个分子多聚糖水解时能生成10个分子以上单糖的糖叫多聚糖，如淀粉和纤维素，可用通式（C6H10O5)n表示。n可以是几百到几千。【高分子化合物】亦称“大分子化合物”或“高聚物”。分子量可高达数千乃至数百万以上。可分为天然高分子化合物和合成高分子化合物两大类。天然高分子化合物如蛋白质、核酸、淀粉、纤维素、天然橡胶等。合成高分子化合物如合成橡胶、合成树脂、合成纤维、塑料等。按结构可分为链状的线型高分子化合物（如橡胶、纤维、热塑性塑料）及网状的体型高分子化合物（如酚醛塑料、硫化橡胶）。合成高分子化合物根据其合成时所经反应的不同，又可分为加聚物和缩聚物。加聚物是经加聚反应生成的高分子化合物。如聚乙烯 、聚氯乙烯 聚丙烯 等。缩聚物是经缩聚反应生成的高分子化合物。如酚醛塑料、尼龙66等。建议参考百度百科：http://baike.baidu.com/link?url=5yh0DFCbLP-xWwcB1qSLeAD6uWmkPayRRadvbj2jS6wmuvuB6rVb5DE85RGtgY4Vw9jWmI56_W5Y846hi6Qgya

基本上人体的蛋白质都含有巯基.其实不仅是人体的蛋白质,几乎所有的蛋白质都含有巯基.巯基是含硫氨基酸上的一个基团,两个巯基之间可以形成二硫键.二硫键的作用是稳定蛋白质的高级结构（二级,三级等）,蛋白质的特定高级结构形成以后才具有特定的生物学功能. 同时,其它的生物大分子物质如果含有巯基的话也可以与蛋白质之间形成蛋白质复合物,执行特定的生物学功能.

基本上人体的蛋白质都含有巯基。其实不仅是人体的蛋白质，几乎所有的蛋白质都含有巯基。巯基是含硫氨基酸上的一个基团，两个巯基之间可以形成二硫键。二硫键的作用是稳定蛋白质的高级结构（二级，三级等），蛋白质的特定高级结构形成以后才具有特定的生物学功能。同时，其它的生物大分子物质如果含有巯基的话也可以与蛋白质之间形成蛋白质复合物，执行特定的生物学功能。

【答案】：D1.烷化剂（如氮芥、环磷酰胺和噻替派等）属于作用于DNA化学结构的药物。2.干扰核酸生物合成的药物属于细胞周期特异性抗肿瘤药，分别在不同环节阻止DNA的合成，抑制细胞分裂增殖，属于抗代谢药。根据药物主要干扰的生化步骤或所抑制的靶酶的不同，可进一步分为：①二氢叶酸还原酶抑制剂（抗叶酸剂），如氨甲蝶呤(MTX)等；②胸苷酸合成酶抑制剂，影响尿嘧啶核苷的甲基化（抗嘧啶剂），如氟尿嘧啶(5-FU)，替加氟(FT207)及优福定(UFT)等；③嘌呤核苷酸互变抑制剂（抗嘌呤剂），如巯嘌呤(6-MP)，6-硫鸟嘌呤(6-TG)等；④核苷酸还原酶抑制剂，羟基脲(HU)；⑤DNA多聚酶抑制剂，如阿糖胞苷(AraC)等。3.拓扑异构酶抑制药直接抑制拓扑异构酶，阻止DNA复制及抑制RNA合成。包括拓扑异构酶Ⅰ抑制药和拓扑异构酶Ⅱ抑制药，拓扑异构酶Ⅰ抑制药的代表药有依立替康、拓扑替康、羟喜树碱；拓扑异构酶Ⅱ抑制药的代表药有依托泊苷、替尼泊苷。4.长春新碱(VCR)、长春碱(VLB)、紫杉醇及秋水仙碱等属于干扰有丝分裂、影响微管蛋白装配的药物，干扰有丝分裂中纺锤体的形成，使细胞停止于分裂中期。

生物化学是一门边缘学科，研究的是生命的化学，所以与其它有关的生物学科必然有或多或少的关系。生物学科总是互相为用，互相渗透的。生物体不只一种，因此生物化学有研究动物（包括昆虫）方面的，也有研究植物方面的，还有研究微生物方面的。它们之间有差异、也有共同之处。生物化学在医药、卫生、农业及工业等方面都有应用，是一门基础医学学科，也是一门基础农学学科，而在工业上，如食品加工、酿造、制药、生物制剂制备、以及制革等上，都有应用。 （一）生物化学是从有机化学及生理学发展起来的 一直到现在，它与有机化学及生理学之间，仍然关系密切。了解生物分子的结构及性质，并将其合成，乃是有机化学和生物化学的共同课题；在分子水平上弄清生理功能，显然是生理学和生物化学的一个共同目的。从现在的趋向来看，生理学是在更多地采用生物化学的方法，使用生物化学的指标，以解释许多生理现象。 （二）微生物学及免疫学 在研究病原微生物的代谢、病毒的化学本质，以及防治措施等，无不应用生物化学的知识和技术。就免疫学而言，不论是体液免疫，还是细胞免疫，都必须在分子水平上，才能阐明机理问题，近来一些生物化学家常以微生物，尤其是细菌为研究材料；这样，一方面可验证在动物体内得到的结果，另一方面由于细菌繁殖生长极其迅速，为在分子水平上研究遗传，提供有利条件；于是应运而生出生化遗传学，又称分子遗传学，进而又派生出遗传工程学。由此不难看出，生物化学与微生物学、免疫学及遗传学之间的关系是何等密切。 （三）生物物理学是从生物化学发展起来的 主要应用物理学的理论和方法来研究生物体内各种生物分子的性质和结构，能量的转变，以及生物体内发生的一些过程，如生物发电及发光。生物物理学与生物化学总是相辅相成的。随着量子化学的发展，生物体内化学反应的机理，特别是酶促反应的机理，将来必定要应用生物分子内及作用物分子内电子结构的改变来加以说明。 （四）近代药理学往往以酶的活性、激素的作用及代谢的途径等为其发展的依据，于是出现了生化药理学及分子药理学等。病理生理学也注重运用生物化学的原理及方法来研究生理功能的失调及代谢途径的紊乱。甚至，组织学、病理解剖学及寄生虫学等学科，也开始应用生物化学的知识和方法，以探讨和解决它们的问题。这些学科的名称之前，现在多冠以“分子”字样，就是这方面的一个证明。 （五）生物化学称为医学学科的基础，在医药卫生的各学科中广泛应用，是理所当然的。事实也是如此。临床医学及卫生保健，在分子水平上，探讨病因，作出论断，寻求防治，增进健康，莫不运用生物化学的知识和技术。镰状细胞性贫血已被证明是血红蛋白β链N未端第六位上的谷氨酸为缬氨酸所取代的结果。关于许多疾病的防治方面，免疫化学无疑是医务工作者所熟知的一种重要的预防、治疗及诊断手段。肿瘤的治疗，不论是放射疗法，抑或是化学疗法，都是使肿瘤细胞中重要的生物分子，如DNA、RNA、蛋白质等分子，改变或破坏其结构，或抑制其生物合成。放射疗法主要是对DNA起作用。而抗肿瘤药物，如抗代谢物、烷化剂、有丝分裂抑制剂及抗生素等，有的在DNA生物合成中起作用，有的在RNA生物合成中起作用，还有的在蛋白质生物合成中起作用，当然不能除外有的药物能抑制不只一种生物合成过程。只要这三种生物分子中任何一种的生物合成有阻碍，都会使肿瘤细胞遭到不同程度的打击，其最致命的要算是破坏DNA的生物合成了，至于用生物化学的方法及指标作为诊断的手段，最为人们所熟知的莫若肝炎诊断中的血液谷丙转氨酶了。总之，生物化学在临床医学及卫生保建上的应用的例子是很多的。（一）物质组成及生物分子 生物体是由一定的物质成分按严格的规律和方式组织而成的。人体约含水55－67％，蛋白质 15～18％，脂类 10～15％，无机盐3～4％ 及糖类1～2％等。从这个分析来看，人体的组成除水及无机盐之外，主要就是蛋白质、脂类及糖类三类有机物质。其实，除此三大类之外，还有核酸及多种有生物学活性的小分子化合物，如维生素、激素、氨基酸及其衍生物、肽、核苷酸等。若从分子种类来看，那就更复杂了。以蛋白质为例，人体内的蛋白质分子，据估计不下100000种。这些蛋白质分子中，极少与其它生物体内的相同。每一类生物都各有其一套特有的蛋白质；它们都是些大而复杂的分子。其它大而复杂的分子，还有核酸、糖类、脂类等；它们的分子种类虽然不如蛋白质多，但也是相当可观的。这些大而复杂的分子称为“生物分子”。生物体不仅由各种生物分子组成，也由各种各样有生物学活性的小分子所组成，足见生物体在组成上的多样性和复杂性。 大而复杂的生物分子在体内也可降解到非常简单的程度。当生物分子被水解时，即可发现构成它们的基本单位，如蛋白质中的氨基酸，核酸中的核苷酸，脂类中脂肪酸及糖类中的单糖等。这些小而简单的分子可以看作生物分子的构件，或称作“构件分子”。它们的种类为数不多，在每一种生物体内基本上都是一样的。实际上，生物体内的生物分子仅仅是由不多几种构件分子借共价键连接而成的。由于组成一个生物分子的构件分子的数目多，它的分子就大；因为构件分子不只一种，而且其排列顺序又可以是各种各样，由此而形成的生物分子的结构，当然就复杂。不仅如此，某些生物分子在不同情况下，还会具有不同的立体结构。生物分子的种类是非常多的。自然界约一百三十余万种生物体中，据估计总大约有1010～ 1012种蛋白质及1010种核酸；它们都是由一些构件分子所组成。构件分子在生物体内的新陈代谢中，按一定的组织规律，互相连接，依次逐步形成生物分子、亚细胞结构、细胞组织或器官，最后在神经及体液的沟通和联系下，形成一个有生命的整体。 （二）物质代谢 生物体内有许多化学反应，按一定规律，继续不断地进行着。如果其中一个反应进行过多或过少，都将表现为异常，甚至疾病。一旦这些反应停止，生命即告终结。 生物体内参加各种化学反应的分子和离子，不仅有生物分子，而更多和更主要的还是小的分子及离子。有人认为，没有小分子及离子的参加，不能移动或移动不便的生物分子便不能产生各种生命攸关的生物化学反应。没有二磷酸腺苷（ADP）及三磷酸腺苷（ATP）这样的小分子作为能量接受、储备、转运及供应的媒介，则体内分解代谢放出的能，将会散发为热而被浪费掉，以致一切生理活动及合成代谢无法进行。再者，如果没有Mg2+、Mn2+、Ca2+、K+等离子的存在，体内许多化学反应也不会发生，凭借各种化反应，生物体才能将环境中的物质（营养素）及能量加以转变、吸收和利用。营养素进人体内后，总是与体内原有的混合起来，参加化学反应。在合成反应中，作为原料，使体内的各种结构能够生长、发育、修补、替换及繁殖。在分解反应中，主要作为能源物质，经生物氧化作用，放出能量，供生命活动的需要，同时产生废物，经由各排泄途径排出体外，交回环境，这就是生物体与其外环境的物质交换过程，一般称为物质代谢或新陈代谢。据估计一个人在其一生中（按60岁计算），通过物质代谢与其体外环境交换的物质约相当于60000kg水，10000kg糖类，1600kg蛋白及1000kg脂类。 （三）物质代谢的调节控制 物质代谢的调节控制是生物体维持生命的一个重要方面。物质代谢中绝大部分化学反应是在细胞内由酶促成，而且具有高度自动调节控制能力。这是生物的重要特点之一。一个小小的活细胞内，几近两千种酶，在同一时间内，催化各种不同代谢中各自特有的化学反应。这些化学反应互不妨碍，互不干扰，各自有条不紊地以惊人的速度进行着，而且还互相配合。结果，不论是合成代谢还是分解代谢，总是同时进行到恰到好处。以蛋白质为例，用人工合成，即使有众多高深造诣的化学家，在设备完善的实验室里，也需要数月以至数年，或能合成一种蛋白质。然而在一个活细胞里，在37℃及近于中性的环境中，一个蛋白质分子只需几秒钟，即能合成，而且有成百上千个不相同的蛋白质分子，几乎象在同一个反应瓶中那样，同时在进行合成，而且合成的速度和量，都正好合乎生物体的需要。这表明，生物体内的物质代谢必定有尽善尽美的安排和一个调节控制系统。根据现有的知识，酶的严格特异性、多酶体系及酶分布的区域化等的存在，可能是各种不同代谢能同时在一个细胞内有秩序地进行的一个解释。在调节控制方面，动物体内，除神经体液发挥着重要作用之外，作用物的供应及输送、产物的需要及反馈抑制，基因对酶的合成的调控，酶活性受酶结构的改变及辅助因子的丰富与缺乏的影响等因素，亦不可忽视。 （四）结构与功能 组成生物体的每一部分都具有其特殊的生理功能．从生物化学的角度，则必须深入探讨细胞、亚细胞结构及生物分子的功能。功能来自结构。欲知细胞的功能，必先了解其亚细胞结构；同理，要知道一种亚细胞结构的功能，也必先弄清构成它的生物分子。关于生物分子的结构与其功能有密切关系的知识，已略有所知。例如，细胞内许多有生物催化剂作用的蛋白质——酶；它们的催化活性与其分子的活性中心的结构有着密切关系，同时，其特异性与其作用物的结构密切相关；而一种变构酶的活性，在某种情况下，还与其所催化的代谢途径的终末产物的结构有关。又如，胞核中脱氧核糖核酸的结构与其在遗传中的作用息息相关；简而言之，DNA中核苷酸排列顺序的不同，表现为遗传中的不同信息，实际是不同的基因。生物化学近年来在这方面的发展极为迅速，有人将这部分内容叫作分子生物学。 在生物化学中，有关结构与功能关系的研究，才仅仅开始；尚待大力研究的问题很多，其中重大的，有亚细胞结构中生物分子间的结合，同类细胞的相互识别、细胞的接触抑制、细胞间的粘合、抗原性、抗原与抗体的作用、激素、神经介质及药物等的受体等。 （五）繁殖与遗传 生物体有别干无生物的另一突出特点是具有繁殖能力及遗传特性。一切生物体都能自身复制；复制品与原样几无差别，且能代代相传，这就是生物体的遗传特性。遗传的特点是忠实性和稳定性，三十多年前，对遗传的了解，还不够深入。基因还只是一个神秘莫测的术语。近年来，随着生物化学的发展，已经证实，基因只不过是DNA分子中核苷酸残基的种种排列顺序而已。现在DNA分子的结构已不难测得，遗传信息也可以知晓，传递遗传信息过程中的各种核糖核酸也已基本弄清，不但能在分子水平上研究遗传，而且还有可能改变遗传，从而派生出遗传工程学。如果能将所需要的基因提出或合成，再将其转移到适当的生物体内去，以改变遗传、控制遗传，这不但能解除人们一些疾患，而且还可以改良动、植物的品种，甚至还可能使一些生物，尤其是微生物，更好为人类服务，可以预见在不远的将来，这一发展将为人类的幸福作出巨大的贡献。生物化学是一门较年轻的学科，在欧洲约在160年前开始，逐渐发展，一直到1903年才引进“生物化学”这个名词而成为一门独立的学科，但在我国，其发展可追溯到远古。我国古代劳动人民在饮食、营养、医、药等方面都有不少创造和发明，生物化学的发展可分为：叙述生物化学、动态生物化学及机能生物化学三个阶段。 （一）叙述生物化学阶段 1.饮食方面：公元前21世纪，我国人民已能造酒，相传夏人仪狄作酒，禹饮而甘之，作酒必用曲，故称曲为酒母，又叫做酶，与媒通，是促进谷物中主要成分的淀粉转化为酒的媒介物。现在我国生物化学工作者将促进生物体内化学反应的媒介物（即生物催化剂）统称为酶，从《周礼》的记载来推测，公元前12世纪以前，已能制饴，饴即今之麦芽糖，是大麦芽中的淀粉酶水解谷物中淀粉的产物。《周礼》称饴为五味之一。不但如此，在这同时，还能将酒发酵成醋。醋亦为五味之一。《周礼》上已有五味的描述。可见我国在上古时期，已使用生物体内一类很重要的有生物学活性的物质——酶，为饮食制作及加工的一种工具。这显然是酶学的萌芽时期。 2.营养方面：《黄帝内经·素问》的“藏气法时论”篇记载有“五谷为养，五畜为益，五果为助，五菜为充”，将食物分为四大类，并以“养”、“益”、“助”、“充”表明在营养上的价值。这在近代营养学中，也是配制完全膳食的一个好原则。谷类含淀粉较多，蛋白质亦不少，宜为人类主食，是生长、发育以及养生所需食物中之最主要者；动物食品含蛋白质，质优且丰富，但含脂肪较多，不宜过多食用，可用以增进谷类主食的营养价值而有益于健康，果品及蔬菜中无机盐类及维生素较为丰富，且属于粗纤维，有利食物消化及废物的排出；如果膳食能得到果品的辅助，蔬菜的充实，营养上显然是一个无可争辩的完全膳食。膳食疗法早在周秦时代即已开始应用，到唐代已有专书出现。盂诜（公元7世纪）著《食疗本草》及昝殷（约公元8世纪）著《食医必鉴》等二书，是我国最早的膳食疗法书籍。宋朝的《圣济总录》（公元前12世纪）是阐明食治的。元朝忽思慧（公元14世纪）针对不同疾患，提出应用的食物及其烹调方法，并编写成《饮膳正要》。由此可看出我国古代医务工作者应用营养方面的原理，试图治疗疾患的一些端倪。 3.医药方面：我国古代医学对某些营养缺乏病的治疗，也有所认识，如地方性甲状腺肿古称“瘿病”，主要是饮食中缺碘所致，有用含碘丰富的海带、海藻、紫菜等海产品防治。公元 4世纪，葛洪著《肘后百一方》中载有用海藻酒治疗瘿病的方法。唐·王焘（公元8世纪）的《外台秘要》中载有疗瘿方36种，其中27种为含碘植物。而在欧洲直到公元1170年才有用海藻及海绵的灰分治疗此病者。脚气病是缺乏维生素B1的病。孙思邈（公元581～682年）早有详细研究，认为是一种食米区的疾病，分为“肿”、“不肿”及“脚气入心”三种，可用含有维生素B1的车前子、防风、杏仁、大豆、槟榔等治疗。酿酒用的曲及中药中的神曲（可生用）均含维生素B1较丰富，且具有水解糖类的酶，可用以补充维生素B1的不足，亦常用以治疗胃肠疾患。夜盲症古称“雀目”，是一种缺乏维主素A的病症。孙思邈首先用含维生素A较丰富的猪肝治疗。我国最早的眼科专著《龙木论》记载用苍术、地肤子、细辛、决明子等治疗雀目。这些药物都是含有维生素A原的植物。 我国研究药物最早者据传为神农。神衣后世又称炎帝，是始作方书，以疗民疾者。《越绝书》上有神农尝百草的记载。自此以后，我国人民开始用天然产品治疗疾病，如用羊靥（包括甲状腺的头部肌肉）治甲状腺肿，紫河车（胎盘）作强壮剂，蟾酥（蟾蜍皮肤疣的分泌物）治创伤，羚羊角治中风，鸡内金止遗尿及消食健胃等。而最值得一提的是秋石。秋石是从男性尿中沉淀出的物质，用以治病者。其制取确实是最早从尿中分离类固醇激素的方法，其原理颇与近代有所相同。近代的方法为Windaus等在本世纪30年代所创，而我国的方法则出自11世纪沈括（号存中）著的《沈存中良方》中，现仍可在《苏沈良方》中寻着。其详细制法，在《本草纲目》上亦有记载，可概括为用皂角汁将类固醇激素，主要为睾酮，从男性尿中沉淀出来，反复熬煎制成结晶，名为秋石。皂角汁中含有皂角苷，是常用以提炼固醇类物质的试剂。这样看来，人类利用动物产品，调节生理功能，治疗疾病是从10世纪开始，实为内分泌学的萌芽。 明代李时珍（公元1522～1596年）撰著《本草纲目》，凡52卷，共载药物1800余种，其中除植物药物外，尚载鱼类63种，兽类123种，昆虫百余种，鸟类77种及介类45种。书中还详述人体的代谢物、分泌物及排泄物等，如人中黄（即粪）、淋石（即尿）、乳汁、月水、血液及精液等。这一巨著不但集药物之大成，对生物化学的发展也不无贡献。 这样看来，中国古代在生物化学的发展上，是有一定贡献的。但是由于历代封建王朝的尊经崇儒，斥科学为异端，所以近代生物化学的发展，欧洲就处于领先地位。18世纪中叶， Scheele研究生物体（植物及动物）各种组织的化学组成，一般认为这是奠定现代生物化学基础的工作。随后，Lavoisier于1785年证明，在呼吸过程中，吸进的氧气被消耗，呼出二氧化碳，同时放出热能，这意味着呼吸过程包含有氧化作用，这是生物氧化及能代谢研究的开端。接着，Beaumont（1833年）及Bernard(1877年）在消化基础上，Pasteur（1822～1895年）在发酵上，以及Liebig（1803～1873年）在生物物质的定量分析上，都作出显著的贡献。1828年Wohler在实验室里将氰酸铵转变成尿素，氰酸铵是一种普通的无机化合物，而尿素是哺乳动物尿中含氮物质代谢的一种主要产物，人工合成尿素的成功，不但为有机化学扫清了障碍，也为生物化学发展开辟了广阔的道路。自此直到20世纪初叶，对生物体内的物质，如脂类、糖类及氨基酸的研究，核质及核酸的发现，多肽的合成等，而更有意义的则是在1897年Buchner制备的无细胞酵母提取液，在催化糖类发酵上获得成功，开辟了发酵过程在化学上的研究道路，奠定了酶学的基础。9年之后，Harden与Young又发现发酵辅酶的存在，使酶学的发展更向前推进一步。 以上包括我国古代及欧洲的发明创造、研究发现，均可算是生物化学的萌芽时期，虽然也有生物体内的一些化学过程的发现和研究，但总的说来，还是以分析和研究组成生物体的成分及生物体的分泌物和排泄物为主，所以这一时期可以看作叙述生物化学阶段。 （二）动态生物化学阶段 从20世纪开始，生物化学进入了一个蓬蓬勃勃的发展时期。在营养方面，研究了人体对蛋白质的需要及需要量，并发现了必需氨基酸、必需脂肪酸、多种维生素及一些不可或缺的微量元素等。在内分泌方面，发现了各种激素。许多维生素及激素不但被提纯，而且还被合成。在酶学方面Sumner于1926年分离出尿酶，并成功地将其做成结晶。接着，胃蛋白酶及胰蛋白酶也相继做成结晶。这样，酶的蛋白质性质就得到了肯定，对其性质及功能才能有详尽的了解，使体内新陈代谢的研究易于推进。在这一时期，我国生物化学家吴宪等在血液分析方面创立了血滤液的制备及血糖的测定等方法，至今还为人们所采用；在蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性学说；在免疫化学上，首先使用定量分析方法，研究抗原抗体反应的机制；在营养方面，比较荤膳与素膳的营养价值，并发现动物的消化道可因膳食中营养素价值的不同及丰富与否而发生一定的改变；食素膳者与食荤膳者相比，胃稍大而肠较长。自此以后，生物化学工作者逐渐具备了一些先进手段，如放射性核素示踪法，能够深入探讨各种物质在生物体内的化学变化，故对各种物质代谢途径及其中心环节的三羧酸循环，已有了一定的了解。第二次世界大战后，特别从50年代开始，生物化学的进展突飞猛进；对体内各种主要物质的代谢途径均已基本搞清楚，所以，这个时期可以看作动态生物化学阶段。 （三）机能生物化学阶段 近20多年来，除早已在研究代谢途径时所使用的放射性核素示踪法之外，还建立了许多先进技术及方法。例如，在分离和鉴定各种化合物时，有各种各样敏感而特异的电泳法及层析法，还有特别适用于分离生物大分子的超速离心法；在测定物质的化学组成时，可使用自动分析仪，如氨基酸自动分析仪等；甚至在测定氨基酸在蛋白质分子中的排列顺序时，也有可供使用的自动顺序分析仪。还有不少近代的物理方法和仪器（如红外、紫外、X线等各种仪器），用以测定生物分子的性质和结构。在知道生物分子的结构之后，就有可能了解其功能，还有可能用人工方法合成。1965年我国的生物化学工作者和有机化学工作者首先人工合成了有生物学活性的胰岛素，开阔了人工合成生物分子的途径。除此之外，生物化学家也常常采用人工培养的细胞及繁殖迅速的细菌，作为研究材料，并用现代的先进手段，不但把糖类、脂类及蛋白质的分解代谢途径弄得更清楚，而且还将糖类、脂类、蛋白质、核酸、胆固醇、某些固醇类激素、血红素等的生物合成基本上己搞明白；不但测出了某些有生物学活性的重要蛋白质的结构（包括一、二、三及四级结构），尤其是一些酶的活性部位，而且还测出了一些脱氧核糖核酸（DNA）及核糖核酸（RNA〕的结构，从而确定了它们在蛋白质生物合成及遗传中的作用。体内构成各种器官及组织的组成成分都有其特殊的功能，而功能则来源于各种组成的分子结构；有特殊机能的器官和组织，无疑是由具有特殊结构的生物分子所构成。探索结构与功能之间的关系正是现时期的任务。所以，可以认为生物化学已进入机能生物化学阶段。

微生物是包括细菌、病毒、真菌以及一些小型的原生动物等在内的一大类生物群体，它个体微小，却与人类生活密切相关。能够提供有效成分的主要是真核生物中的真菌与藻类，以及其他微生物的代谢（发酵）产物。来源于微生物及发酵液的有效成分主要有多糖类、酶类、抗生素类、色素类、氨基酸类、有机酸类、醇酮类、维生素类、核酸类等等。现将主要成分简介如下： 微生物多糖是一类次生代谢产物。其中的有些同琼脂、果胶、阿拉伯胶等一样，是一类水溶性胶体物质，具有高粘度、高水溶性、高稳定性以及安全性等性质，因而在工业上具有多方面的特殊利用价值。某些来自高等真菌的多糖具有抗肿瘤作用，医用价值很大。根据存在位置的不同，多糖可分为细胞内多糖、细胞壁多糖和细胞外多糖。微生物大量产生的多糖主要是胞外多糖。胞外多糖的种类很多，根据所含糖苷基的情况可分为同型多糖和异型多糖。同型多糖中糖苷单体只有一种，如葡萄糖苷组成的葡聚糖、果糖苷组成的果聚糖、甘露糖基聚合的甘露聚糖。植物体内的淀粉和纤维素是葡聚糖型的同型多糖。异型多糖也称杂多糖，是由两种以上（一般为2-4种）不同的糖苷基组成的聚合体。构成异型多糖的单体糖有葡萄糖、甘露糖、葡糖酸、鼠李糖、葡萄糖醛酸、甘露糖醛酸和半乳糖等。有的异型多糖含有少量丙酮酸、琥珀酸等有机酸成分，也称为酸性多糖。日常生活中常用的微生物多糖有：黄单胞菌多糖（黄原胶）：一种典型的水溶性胶体多糖，是工业生产中产率最大的微生物多糖。由甘露糖、葡萄糖和葡糖酸（2:2:1）构成的杂多糖，具有增粘、稳定和互溶等物理性质。在食品工业中作为饮料、调味品、面包和罐头制品中的添加剂。短梗酶多糖：水溶性胶类物质，由出芽短梗霉菌深层发酵产生。由葡萄糖构成的麦芽三糖为糖苷基单位，是一种同型多糖。具有良好的水溶性、粘结性、成膜性和安全性，主要用作食品、医药、化妆品等制造中的增稠剂、成型剂和粘结剂。右旋糖酐：是一种发现较早的微生物多糖。发酵生产用菌种是肠膜明串珠菌。右旋糖酐为类似淀粉和糊精的葡聚糖物质，主要用途是在医疗中作为代血浆、动脉硬化抑制剂等，在食品加工上作为稳定剂和保湿剂等。海藻酸：最初在海藻中提取。主要由甘露糖醛酸和古洛糖醛酸单体聚合而成。海藻酸可作为乳化剂、稳定剂和增粘剂用于食品、医药和造纸工业。其钠盐是一种通透性良好、无毒多聚胶体物质。其他的大型真菌主要是多孔菌和伞菌中的种类，其多糖类代谢物具有增强机体免疫力、抑制肿瘤细胞增生的抗癌作用，著名的如香菇多糖、茯苓多糖、猴头多糖、虫草多糖及银耳多糖等。 氨基酸是在食品、医药、饲料、化工和农业等部门中具有广泛用途的化学原料。是一类具有特殊重要意义的化合物，是与生命活动密切相关的蛋白质的基本组成单位，是人体必不可少的物质。氨基酸广泛存在于动物、植物和微生物中。氨基酸分子中既有碱性-NH2和酸性COOH，与强酸强碱都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。氨基酸根据分子中所含的氨基和羧基的数目分为中性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸。中性氨基酸是指分子中氨基和羧基数目相等的一类氨基酸。分子中氨基的数目多余羧基时称为碱性氨基酸，氨基的数目少于羧基时称为酸性氨基酸。氨基酸为无色晶体，熔点一般都较高（常在230-300℃）之间），熔融时即可分解放出二氧化碳。氨基酸都能溶于酸性或碱性溶液中，但难溶于乙醚等有机溶剂。在纯水中各种氨基酸的溶解度差异较大，加乙醇能使许多氨基酸从水溶液中沉淀析出。氨基酸的发酵生产是通过微生物的代谢作用使含碳和氮的有机物转化成氨基酸，再将发酵液浓缩干燥或通过离子交换树脂将其提取出来。通过发酵法制得的是具有生化活性的L型氨基酸。大部分氨基酸几乎都可以用微生物来生产。这比人工合成或用天然蛋白质降解的制造方法来得容易，且效益也大大提高。谷氨酸（味精）是最早用微生物工业化生产的氨基酸。用发酵法生产的氨基酸有赖氨酸、丙氨酸、精氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、脯氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸等。目前工业发酵生产的氨基酸主要如下：L-谷氨酸：生产谷氨酸的主要有谷氨酸棒杆菌、黄色短杆菌以及微杆菌中的种类。工业发酵采用大型通气搅拌发酵罐，碳源采用淀粉质原料（玉米、甘薯、小麦和马铃薯等）糖化后的葡萄糖液。尿素、氨水是良好的氮源。发酵最适温度为30-35℃，最适pH值为7.5-8。L-赖氨酸：是谷类蛋白质中不足的氨基酸，作为食品和饲料中添加的必须氨基酸。赖氨酸发酵菌种是通过诱变处理获得的谷氨酸棒杆菌或黄色短杆菌的营养缺陷型突变株，人为地解除氨基酸生物合成的代谢控制机制，能大量积累赖氨酸，产量可以达到30g/L以上。 抗生素是微生物在新陈代谢过程中产生的、以低微浓度能抑制它种微生物的生长和活动，甚至杀灭它种微生物性能的化学物质。抗生素根据作用机制可以分为以下几类：作用于DNA合成系统的抗生素：核苷酸生物合成的抑制剂抑制dATP、dGTP、dTTP、dCTP的合成，5FU、FdUMP、叶酸拮抗剂抑制从dUMP到dTMP的生成。ara C及ara CTP抑制从dCTP生成DNA。抗癌霉素抑制DNA多聚酶。丝裂霉素、烷化剂、博来霉素、奈里酸、腐草霉素、抗原虫剂、嗜癌素、喹啉类、早妥链丝菌素以及新制癌素C（纺锤菌素、远霉素A、多色霉素等）作用于模板DNA或RNA。此外还有抑制核苷酸生物合成的化合物：叶酸和5FU。抑制转录反应的抗生素：利福霉素、曲张链丝霉素、链霉菌素、α-鹅膏菌素、放线菌素、柔红霉素、丰加霉素、冬虫夏草菌素等。作用于核苷酸生物合成系统的有冬虫夏草菌素、重氮霉素A、丙氨菌素等。抑制蛋白质合成系统的有吲哚霉素、链霉素、庆大霉素、卡那霉素、四环素等。抑制细菌细胞壁粘肽生物合成系统的有磷霉素、D-环丝氨酸、万古霉素、杆菌肽以及β-内酰胺类抗生素等。作用于细胞质膜的有持久霉素、青霉素、多粘菌素B、大四环抗生素、缬氨霉素、大四环抗生素以及英恩霉素等。作用于能量代谢系统或作为抗代谢物的有：抗霉素A、寡霉素、短杆菌肽S等。就作用和产值而言，抗生素及相关的生物活性物质是微生物最重要的产品。迄今已经能够生产的有一百多种，临床应用的有几十种。放线菌产生的抗生素种类最多，约占四分之三。目前开发的新微生物生物活性物质目标集中在以下几个方面：抗肿瘤物质；抗耐药性金黄色葡萄球菌、大肠杆菌和结核杆菌物质、抗绿脓杆菌和变形杆菌物质、抗病毒物质、抗心血管疾病物质。 色素根据溶解性能的不同可以分为水溶性的色素和油溶性的色素。水溶性的色素有柠檬黄、日落黄、苋菜红、靛蓝、亮蓝、甜菜红、花青素、玫瑰茄红、越橘红等，脂溶性的色素有胡萝卜素、辣椒红素、姜黄、玉米黄、红曲酶色素等。微生物色素除红、橙、黄、绿、青、蓝、紫，褐和黑色之外，还有介于它们之间的各种各样颜色。这些色素有在细胞内的，有在细胞外的；有自身合成的，有转化培养基中的某些成份而形成的。总的来说，可以分为两类；①菌苔本身呈色而不渗入培养基，称为非水溶性色素。④菌苔本身呈色或不呈色，但使培养基呈色，称水溶性色素。微生物有些色素，如细胞色素C，具有十分重要的生理功能，但许多色素的功能尚未被人们认识。在微生物，最普遍和常见的色素是黄色和橙色--类胡萝卜素。所有光合微生物都有类胡萝卜索，如光合细菌。许多非光合微生物也含有类胡萝卜素，如红酵母菌、链孢霉菌、藤黄八叠球菌等。许多假单胞菌靶一些放线菌可以产生各种颜色的 吩嗪类色素，如紫色的碘菌素、蓝绿色的绿脓杆菌素、金黄色的金色菌素等。真菌的色素种类也很多，一种真菌往往可以产生不只一种色素，色素的主要成份是甲苯醌、萘醌和咄吨酮等类型的衍生物。色素是一种次生代谢产物，一般是在菌体生长后期开始合成，其合成过程可能是在培养基中缺乏某种营养物质，菌体的生长过程受到限制时被启动的。一般是菌体生长繁殖过程中不需要的物质、菌体失去合成这种物质的能力后照常生长。 目前用微生物生产的酶有数百种，其中大部分是水解酶（碳水化合物水解酶、蛋白酶、脂肪酶等）、氧化酶、转化酶、异构酶等，均已大规模生产和应用。分子生物学上广泛使用的工具酶（限制性内切酶、聚合酶、连接酶等）大都来源于微生物。目前我国已经能用发酵法大规模生产工业上所需要的酶及部分工具酶。微生物由于催化自身代谢的需要，能合成种类繁多的酶。酶具有催化各种生化反应的功能。酶在化工、食品、酿造、医药、纺织和制革等工业上用途很广。利用微生物的工业发酵可以生产各种酶产品。酶是生物细胞产生的一类具有高度催化活性的蛋白质，其催化能力比无机催化剂要高出几万倍甚至几亿倍。在生产上应用酶来催化各种反应，同使用无机催化剂相比具有许多优点，如作用快，生产周期短，转移性强，副产物少，产物易提纯；代替强酸强碱的催化作用，不污染环境等。目前酶制剂已经称为工业上的一项新兴产品，在食品、化工、医药、纺织、造纸、农林以及生物科学研究等领域有着广泛的用途。氧化还原酶类如脱氢酶和过氧化物酶；转换酶类如转氨酶和转磷酸酶等；水解酶类如淀粉酶、纤维素酶、脂酶和蛋白酶等；裂解酶类如脱羧酶、脱氨酶和DNA内切酶等；异构酶类如葡萄糖异构酶和磷酸丙糖异构酶等；连接酶如DNA连接酶等。 维生素是维持细胞生长和正常代谢所必须的微量有机化合物。在化学结构上不属于同一类化合物，脂肪族、芳香族、脂环族、糖苷和杂环类等化合物都有。虽然结构不同，生理功能各异，但也有以下几点共同点：以本体形式或可被利用的前体形式存在于天然食品中；多数不能在体内合成，也不能大量储存在组织中；不是构成各种组织的原料，也不提供能量；常以辅酶或辅基的形式参与酶功能；有的维生素结构和生物活性相近，如吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺等。维生素根据溶解性能可分为两大类：脂溶性和水溶性维生素。脂溶性的维生素包括维生素A、D、E、K，它们不溶于水而溶于脂肪及有机溶剂中，在食物中常与脂类共存；水溶性维生素包括B族维生素和维生素C.一般无毒性，容易在体内被代谢出。用微生物生产的维生素有核黄素、β-胡萝卜素、维生素B2、维生素B6、维生素B12、维生素C等。 有机酸：目前用微生物工业化生产的有机酸有柠檬酸、醋酸、葡糖酸、葡萄糖酸、丁烯二酸、曲酸、乌头酸、苹果酸、α-酮戊二酸、衣康酸、乳酸、酒石酸、延胡索酸等。他们中的大多数是重要的化工原料。有机酸具有超过抗生素的多种作用，其中包括降低pH值和增强胰腺分泌。作为一类化学物质，它们都有共同的结构R-COOH。醇酮类：乙醇、丁醇、丙酮等化工原料都可利用微生物来生产。

【答案】：E本题考查的是抗肿瘤药物的分类。干扰核酸生物合成的抗肿瘤药物有三类：①嘧啶类抗代谢物，如氟尿嘧啶、阿糖胞苷等；②嘌呤类抗代谢物，如巯嘌呤等；③叶酸类抗代谢物，如甲氨蝶呤等。紫杉醇属于干扰蛋白质合成（干扰有丝分裂）的药物。

根据您提供的信息，这个漫画可能是《重甲小将》。《重甲小将》是一部日本漫画，在1991年至1993年间连载。故事描述了在2110年，地球不得不与外星生命体进行战斗的情景。男主角叫做阿基莱斯，他可以使用特殊技术“装甲合体”，将自己与金属生物体格罗斯合并，形成一个巨大且强悍的机器人。您所描述的玻璃球一样的器官是格罗斯的眼睛，可以发射强力光束，用于攻击敌人。格罗斯的身体有很多个触手，可以用于捉住和控制敌人，还可以用于进行各种特殊操作。格罗斯的身体较为灵活和可塑性高，可以让阿基莱斯进行各种应急操作，比如进行遁地、跳跃等等。如果您记得更多的信息，欢迎继续描述，这样可以更加确定答案是否准确。

1、血清中肌酸激酶同工酶的电泳图谱用于诊断冠心病、转氨酶用于肝病诊断、淀粉酶用于胰腺炎诊断等。2、在治疗方面，磺胺药物的发现开辟了利用抗代谢物作为化疗药物的新领域，如5－氟尿嘧啶用于治疗肿瘤。3、青霉素的发现开创了抗生素化疗药物的新时代，再加上各种疫苗的普遍应用，使很多严重危害人类健康的传染病得到控制或基本被消灭。扩展资料：就研究方向而言，生物化学对与之关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域皆产生了深刻的影响。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，生物化学揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。生物学中有一些看来与生物化学关系不大的学科，如分类学和生态学，事实上都与生物化学有着密切的联系。甚至人们在探讨人口控制、世界食品供应、环境保护等社会性问题时，都需要从生物化学的角度加以考虑和研究。参考资料：百度百科-生物化学

【答案】：若通过基因工程手段和传统诱变的技术获得在抗代谢物存在时也能正常生长的突变株， 有的 突变株的相关酶系合成对这种抗代谢物不敏感， 这也就解除了某些代谢物对有关酶系的反馈 阻遏。例如，异亮氨酸合成途径中的关键酶——高丝氨酸脱氢酶受蛋氨酸的反馈阻遏，通过 选育蛋氨酸结构类似物抗性突变株或者蛋氨酸缺陷型菌株， 可提高该酶量， 从而提高异亮氨 酸产量。此外，在育种工作中，还可以筛选组成型菌株以提高酶的产量。以β -半乳糖苷酶 的生产为例，将诱导型菌株培养在含有抑制物质邻硝基-β -D 岩藻糖苷和乳糖的培养基中 时，由于诱导酶的合成被抑制，野生型因不能利用乳糖而不能生长，但组成型酶突变株对于 乳糖的利用则不受限制，因而此环境中生长的突变株为组成型酶产生菌。

【答案】：RNA生物合成的主要抑制剂有：RNA生物合成的抑制剂根据其作用性质的不同，分为三类：第一类是嘌呤和嘧啶类似物，它们作为嘌岭和嘧啶的抗代谢物而抑制核酸前体的合成；第二类是通过与DNA模板结合而改变模板功能；第三类是通过与RNA聚合酶结合而影响其活性。(1)嘌呤和嘧啶类似物有些人工合成的碱基类似物能抑制和干扰核酸合成，其中重要的有：6-巯基嘌呤、硫鸟嘌呤，2，6-二氨基嘌呤，8-氮鸟嘌呤，5-氟尿嘧啶和6-氮尿嘧啶等。这些碱基类似物在体内有两方面的作用：它们或者作为抗代谢物，直接抑制核苷酸合成有关的酶类；或者通过参人核酸分子，形成异常DNA或RNA，从而影响核酸的功能并导致突变。(2)DNA模板功能的抑制物有些化合物能与DNA结合，使其失去模板功能，从而抑制其复制和转录。一些重要的抗肿瘤(抗癌)药和抗病毒药属于这类抑制物。现举例如下：①烷化剂如氮芥、磺酸酯和氮丙啶类的衍生物等。它们使DNA烷基化，从而破坏DNA的正常生物功能。②放线菌索D放线菌素D是由全羊毛链霉菌产生的一种抗生素，具有抗癌作用。它能特异地与双链DNA非共价结合，使之失去作为RNA合成的模板功能。其作用机制是放线菌素D能特异地插入双链DNA中两个相邻的G-C碱基对之间，从而破坏DNA的模板作用。放线菌素D对DNA的复制也有一定的抑制作用。③嵌入染料某些具有扁平芳香族发色团的染料，可插入双链DNA相邻碱基对之间，称为嵌入染料。例如吖啶橙、原黄素和吖啶黄素等吖啶类染料分子均含有吖啶稠环。这种三环分子的大小与DNA的碱基对大小差不多，可以嵌入到DNA的碱基对之间，导致复制时产生核开酸的插入或缺失，引起突变。(3)RNA聚合酶的抑制物①利福霉素利福霉素是一组由地中海链莓菌产生的抗生素。利福平是-种半合成的利福霉索B的衍生物。利福霉索，特别是利福平是细菌RNA聚合酶的特效抑制剂，它们专门抑制转录的起始，强烈抑制结核杆菌，是结核病的特效药。②利迪链菌素利迪链菌素与细菌RNA聚合酶β亚基结合，抑制转录过程中链的延伸。③a-鹅膏草碱a-鹅膏覃碱是从毒覃鬼笔鹅膏中分离出的一个八肽化合物。它抑制真核细胞的RNA聚合酶I但对细菌的RNA聚合酶抑制作用极微弱。

如何更好的发展微生物来源的免疫抑制剂常用的免疫抑制剂主要有五类：（1）糖皮质激素类，如可的松和强的松；（2）微生物代谢产物，如环孢菌素和藤霉素等；（3）抗代谢物，如硫唑嘌呤和6-巯基嘌呤等；（4）多克隆和单克隆抗淋巴细胞抗体，如抗淋巴细胞球蛋白和OKT3等；（5）烷化剂类，如环磷酰胺等。根据合成方法，免疫抑制剂大致可分为：（1）微生物酵解产物：环孢菌素CsA类、他克莫司Tacrolimus（FK506）、雷帕霉素Rapamycin（RPM）及其衍生物SDZ RAD、Mizoribine（MZ）等；（2）完全有机合成物：大部分来源于抗肿瘤物，主要有烷化剂和抗代谢药二大类。包括激素类（肾上腺皮质激素、糖皮质激素）、硫唑嘌呤（azathioprine，Aza）、氨甲蝶呤Leflunomide、breqinar（BQR）等；（3）半合成化合物：RS61443（mycophenolate mofetil，MMF）、SDZIMMl25、DeoxysPergualin（DSG，脱氧精瓜素）等；（4）生物制剂：antithymocyte globulin（ATG）、antilymphocyte globulin（ALG）等。根据其发展状况，免疫抑制剂大致可分为： 以抗IL-2受体单克隆抗体、FTYZO等为代表，主要作用是针对改变Cytokine蚓，如抑制TH1、增强TH2。根据其临床应用情况，免疫抑制剂分类为：（1）预防性用药：CsA、FK506、MMF、Aza、Prednisone；（2）治疗/逆转急性排斥反应（救治用药）：MP（甲基强的松龙）、ALG或ATG、Murononab-CD3或CD4、MMF、FK506等。（3）诱导性用药（因急性肾小管坏死而出现延迟肾功能、高危病人、二次移植、环孢素肾毒性病人）：ATG或ALG、OKT3或OKT4，Simulect或Zenapax等。

ATP(adenosine-triphosphate)中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。其结构简式是：A—P～P～P，其相邻的两个磷酸基之间的化学键非常活跃，水解时可释放约30.54kJ/mol的能量，因此称为高能磷酸键，用“~”表示。在细胞的生命活动中，ATP远离A的一个高能磷酸键易断裂，释放出一个磷酸和能量后成为腺苷二磷酸（ADP）。在有机物氧化分解或光合作用过程中，ADP可获取能量，与磷酸结合形成ATP。ATP和ADP这种相互转化，是时刻不停的发生且处于动态平衡之中的。

ATP可以由线粒体等细胞器产生，细胞内的直接能源物质，ATP也叫三磷酸腺苷、腺三磷。ATP水解是指ATP在酶的作用下，脱去一分子磷酸基团，生成ADP，并释放出大量能量的过程。ATP中能量的利用编辑在生物体内能量的转换和传递中,ATP是一种关键的物质。生物体的一切生命活动都离不开ATP。ATP是生物体内直接供给可利用能量的物质,是细胞内能量转换的“中转站”。各种形式的能量转换都是以ATP为中心环节的。生物体内由于有各种酶作为生物催化剂,同时又有细胞中生物膜系统的存在,因此,ATP中的能量可以直接转换成其他各种形式的能量,用于各项生命活动。这些能量形式主要有以下几种:机械能。生物体内的细胞以及细胞内各种结构的运动都在做机械功,所消耗的就是机械能。例如,纤毛和鞭毛的摆动、肌细胞的收缩、细胞分裂期间染色体的运动等,都是由ATP提供能量来完成的。电能。生物体内神经系统传导冲动和某些生物能够产生电流,所做的电功消耗的就是电能。电能也是由ATP所提供的能量转换而成的。渗透能。细胞的主动运输是逆浓度梯度进行的,物质过膜移动所做的功消耗了能量,这些能量叫做渗透能,渗透能也来自ATP。化学能。生物体内物质的合成需要化学能,小分子物质合成大分子物质时,必须有直接或间接的能量供应。另外,物质在分解的开始阶段,也需要化学能来活化成能量较高的物质(如葡萄糖活化成磷酸葡萄糖)。在生物体的物质代谢中,可以说到处都需要由ATP转换的化学能来做化学功。光能。目前关于生物发光的生理机制还没有完全弄清楚,但是已经知道,用于发光的能量仍然直接来源于ATP。热能。生物体内的热能,来源于有机物的氧化分解。大部分的热能通过各种途径向外界环境散发,只有一小部分热能用于维持细胞或恒温动物的体温。通常情况下,热能的形成往往是细胞能量转换和传递过程中的副产品。

1、反馈调节在大脑皮层的影响下,下丘脑可以通过垂体调节和控制某些内分泌腺中激素的合成和分泌；而激素进入血液后,又可以反过来调节下丘脑和垂体有关激素的合成和分泌.2、反馈调节功能通过反馈调节作用,血液中的激素经常维持在正常的相对稳定的水平.3、反射活动的反馈调节机体在进行反射活动时,所产生的效应往往不是一次就能达到适宜的程度,必须经过多次的反馈调节,才能达到最适效应.所谓“反馈”,在工程技术上是指自动调节系统的效应装置,把一部分效应信息反过来传输给发讯装置或传输给该系统的中间环节,从而进一步调整自动调节系统的活动.机体内很多反射过程中,也存在着与自动调节系统相似的反馈联系。例如,在血压的调节中可看到,当某种原因引起血压上升时,对血压敏感的感受器的传入冲动就增多,信息经传入神经传向中枢,通过心血管中枢的分析综合活动,控制信息沿传出神经传至效应装置,结果导致血压下降,使血压上升受到限制；而血压下降的本身又会反过来减弱感受器所受的刺激,使传入冲动相对减少,这样血压就不会无限制地下降,从而使血压保持在一个相对稳定的水平上（参见第六章）.这种反馈属于负反馈.负反馈调节的作用,是反射产生的效应反过来减弱引起该反射的动因,从而使该反射的活动保持相对稳定.机体内负反馈调节是非常普遍的,它可使体内的生理活动具有相对稳定的特性.如果反射的效应反过来进一步加强引起该反射的动因,使反射中枢的活动更为加强,则称为正反馈.机体内的生理活动也有正反馈调节的例子,但较为少见.例如,排尿反射进行时,当膀胱收缩时尿流刺激了尿道的感受器,传入冲动进入中枢进一步加强中枢的活动,并通过传出神经使膀胱收缩更为加强；膀胱收缩加强使尿流刺激也加强,再加强中枢的活动,使排尿过程越来越强烈,直至尿液排完为止.所以,通过正反馈联系可使反射活动越来越强,直达最大效应.在病理情况下,正反馈现象较为常见,即所谓出现“恶性循环”.

神经活动的基本过程是反射，反射的结构基础为反射弧，包括五个基本环节：感受器、传入神经、神经中枢、传出神经和效应器。感受器是接神经调节受刺激的器官，效应器是产生反应的器官；中枢在脑和脊髓中，传入和传出神经是将中枢与感受器和效应器联系起来的通路。例如当血液中氧分压下降时，颈动脉等化学感受器发生兴奋，通过传入神经将信息传至呼吸中枢导致中枢兴奋，再通过传出神经使呼吸肌运动加强，吸入更多的氧使血液中氧分压回升，维持内环境的稳态。反射调节是机体重要的调节机制，神经系统功能不健全时，调节将发生混乱。体液调节是指体内的一些细胞能生成并分泌某些特殊的化学物质（如激素、代谢产物等），经体液（血液、组织液等）运输。达到全身的组织细胞或某些特殊的组织细胞，通过作用于细胞上相应的受体。对这些细胞的活动进行调节。在一个系统中，系统本身的工作效果，反过来又作为信息调节该系统的工作，这种调节方式叫做反馈调节 （生物学）。在生物化学中也指一个代谢反应的终产物（或某些中间产物）对生化反应关键酶的影响。在大脑皮层的影响下，下丘脑可以通过垂体调节和控制某些内分泌腺中激素的合成和分泌；而激素进入血液后，又可以反过来调节下丘脑和垂体有关激素的合成和分泌。它是机体维持内环境稳态的一个重要方式。分级调节是一种分层控制的方式，比如下丘脑能够控制垂体，再由垂体控制相关腺体。反馈调节是一种系统自我调节的方式，指的是系统本身工作的效果，反过来又作为信息调节该系统的工作。反馈调节是生命系统中非常普遍的调节机制，有正反馈和负反馈调节两种方式。正反馈调节使得系统偏离平衡，负反馈调节使得系统回归平衡。生命系统的调节多数属于负反馈调节。可以这么理解：分级调节是具体的生命活动调节过程，而反馈调节则是生命活动调节的普遍方式。分级调节属于反馈调节过程中的一部分。区别你其实可以从含义中很清楚的看出来，所以在此就不作赘述了...

反馈调节与体液调节是两个不同属性的概念。反馈调节分为正反馈和负反馈。典型的正反馈： 生命中的排尿、妊娠过程也属于正反馈，一般会随时间，过程进行的频次加快，能量爆发，很容易导致系统崩溃。。。。负反馈，是在一个系统中有正负两套机制 ，相互制约；一点影响进入系统，通过系统两套机制的调整，保持动态平衡状态。典型例子：生命体中大部分过程都是负反馈：神经调节，体温调节，激素调节等等。。。缓冲溶液 ，化学反应的平衡状态也大多数属于负反馈机制。。。。 反馈调节在大脑皮层的影响下，下丘脑可以通过垂体调节和控制某些内分泌腺中激素的合成和分泌；而激素进入血液后，又可以反过来调节下丘脑和垂体有关激素的合成和分泌。反馈调节功能通过反馈调节作用，血液中的激素经常维持在正常的相对稳定的水平。 ==========================================================反射活动的反馈调节机体在进行反射活动时，所产生的效应往往不是一次就能达到适宜的程度，必须经过多次的反馈调节，才能达到最适效应。所谓“反馈”，在工程技术上是指自动调节系统的效应装置，把一部分效应信息反过来传输给发讯装置或传输给该系统的中间环节，从而进一步调整自动调节系统的活动。机体内很多反射过程中，也存在着与自动调节系统相似的反馈联系（图11-10）。例如，在血压的调节中可看到，当某种原因引起血压上升时，对血压敏感的感受器的传入冲动就增多，信息经传入神经传向中枢，通过心血管中枢的分析综合活动，控制信息沿传出神经传至效应装置，结果导致血压下降，使血压上升受到限制；而血压下降的本身又会反过来减弱感受器所受的刺激，使传入冲动相对减少，这样血压就不会无限制地下降，从而使血压保持在一个相对稳定的水平上（参见第六章）。这种反馈属于负反馈。负反馈调节的作用，是反射产生的效应反过来减弱引起该反射的动因，从而使该反射的活动保持相对稳定。机体内负反馈调节是非常普遍的，它可使体内的生理活动具有相对稳定的特性。如果反射的效应反过来进一步加强引起该反射的动因，使反射中枢的活动更为加强，则称为正反馈。机体内的生理活动也有正反馈调节的例子，但较为少见。例如，排尿反射进行时，当膀胱收缩时尿流刺激了尿道的感受器，传入冲动进入中枢进一步加强中枢的活动，并通过传出神经使膀胱收缩更为加强；膀胱收缩加强使尿流刺激也加强，再加强中枢的活动，使排尿过程越来越强烈，直至尿液排完为止。所以，通过正反馈联系可使反射活动越来越强，直达最大效应。在病理情况下，正反馈现象较为常见，即所谓出现“恶性循环”。临床治疗中，常用药物或其他措施以中断恶性循环，使机体恢复负反馈调节的相对稳定状态。

1.神经活动的基本过程是反射，反射的结构基础为反射弧，包括五个基本环节：感受器、传入神经、神经中枢、传出神经和效应器。感受器是接神经调节受刺激的器官，效应器是产生反应的器官；中枢在脑和脊髓中，传入和传出神经是将中枢与感受器和效应器联系起来的通路。例如当血液中氧分压下降时，颈动脉等化学感受器发生兴奋，通过传入神经将信息传至呼吸中枢导致中枢兴奋，再通过传出神经使呼吸肌运动加强，吸入更多的氧使血液中氧分压回升，维持内环境的稳态。反射调节是机体重要的调节机制，神经系统功能不健全时，调节将发生混乱。2.体液调节是指体内的一些细胞能生成并分泌某些特殊的化学物质（如激素、代谢产物等），经体液（血液、组织液等）运输。达到全身的组织细胞或某些特殊的组织细胞，通过作用于细胞上相应的受体。对这些细胞的活动进行调节。3.在一个系统中，系统本身的工作效果，反过来又作为信息调节该系统的工作，这种调节方式叫做反馈调节（生物学）。在生物化学中也指一个代谢反应的终产物（或某些中间产物）对生化反应关键酶的影响。在大脑皮层的影响下，下丘脑可以通过垂体调节和控制某些内分泌腺中激素的合成和分泌；而激素进入血液后，又可以反过来调节下丘脑和垂体有关激素的合成和分泌。它是机体维持内环境稳态的一个重要方式。4.分级调节是一种分层控制的方式，比如下丘脑能够控制垂体，再由垂体控制相关腺体。反馈调节是一种系统自我调节的方式，指的是系统本身工作的效果，反过来又作为信息调节该系统的工作。反馈调节是生命系统中非常普遍的调节机制，有正反馈和负反馈调节两种方式。正反馈调节使得系统偏离平衡，负反馈调节使得系统回归平衡。生命系统的调节多数属于负反馈调节。可以这么理解：分级调节是具体的生命活动调节过程，而反馈调节则是生命活动调节的普遍方式。分级调节属于反馈调节过程中的一部分。区别你其实可以从含义中很清楚的看出来，所以在此就不作赘述了...

如果经过反馈调节，受控部分的活动向和它原先活动相反的方向发生改变，这种方式的调节称为负反馈（negative feedback)调节；相反，如果反馈调节使受控部分继续加强向原来方向的活动，则称为正反馈（positive feedback)调节。

人体中的反馈调节绝大多数是负反馈调节，比如体温调节（体温升高时降体温，体温下降时升体温）、血糖调节、水盐平衡调节等，当一个变化产生时，调节机制会减弱这个变化使之回归正常，这便是负反馈调节。正反馈调节和负反馈调节正好相反，对变化起促进作用，比较少见，比如分娩时孕激素的调节，孕激素含量越高，则其产生量增加。

反馈调节包括正反馈与负反馈！高中生物不需要区分是正还是负，只要懂得是反馈调节就行了！负反馈调节的结果是不偏离一定的范围：如饮水机中的水不热的话，电机启动加热，水温上升。当水温度到达一定值时，电机停止工作，水温下降，如此周而复始，总是使水温在一定范围内变动。人体内的体温血糖各种激素的含量都是在一定范围中的可以认为是负反馈调节。正反馈调节的结构是偏离正常范围：如你上厕所时，如果开始排尿，则进行正反馈，会让你排尿的感觉越来越强烈，不排出不爽啊！还有女人生小孩时也是正反馈，不生出来，反应就会越来越强，所以难产时母亲才会有生命危险，因为母亲的能量会一直被消耗。

反馈调节：指一个代谢反应的终产物（或某些中间产物）对生化反应关键酶的影响。负反馈调节：一种代谢反应被其反应产物所抑制的现象，称为负反馈，是调节细胞代谢最主要的机制。

高中阶段，有关激素的调节，除了性激素外都是负反馈调节。体液调节中，还有些比较无聊的问法，比如血糖对胰岛素和胰髙血糖素是什么调节。当然，血糖越高胰岛素越多，胰髙血糖素越低。所以血糖含量对胰岛素是正反馈调节，对胰髙血糖素是负反馈调节。体温调节中，在高中阶段可理解为，各激素的分泌量与其它急速分泌量无关，只与大脑皮层的感觉有关。水盐平衡中，核心是渗透压，渗透压高了，就是体内浓度高了，缺水了，渴觉感受器有感觉，促使你喝水。

把糖酵解过程理顺一遍，然后看那些与生物体内代谢调节有关，写上就行了 根据生物的进化程度不同，代谢调节大体上可分神经、激素和酶三个水平，而最原始、也最基本的是酶水平的调节。神经和激素水平的调节最终也通过酶起作用。 酶水平代谢调节主要有两种类型：一种是通过激活或抑制酶的催化活性，另一种是通过控制酶合成或降解的量。有下列几种重要方式:1、别构调节　　代谢途径的速率和方向主要依赖调节酶的量和活性，必需的不可逆反应是控制部位。代谢途径中第一个不可逆反应常是重要的控制因素，催化这些关键步骤的酶属于别构酶。这类酶是复杂的寡聚蛋白质，含有好几个亚基，它们除含催化部位外，还含有调节部位。一定的效应物与调节部位结合后可改变酶分子的构象，进而影响其催化活性。对酶的催化活性起激活作用的效应物称作正效应物，起抑制作用的为负效应物。效应物可以是底物、产物、代谢途径的终产物、核苷酸类化合物等。调节分解代谢的别构酶可被正效应物ADP或AMP激活而被负效应物ATP抑制。别构调节是最迅速的代谢调节方式，其中以终产物对代谢序列反应中早期步骤的抑制作用（反馈抑制）最为常见；如大肠杆菌中异亮氨酸抑制催化其合成代谢系列反应第一个步骤的酶。一条代谢途径中的别构酶也可对其他代谢途径的中间物或产物作出反应，不同酶系统的速度能用这种方式互相协调。2、共价修饰　　对酶分子的化学结构进行修饰也可影响酶的催化活性，其中最重要的是侧链羟基的磷酸化。例如，在糖原降解代谢中很重要的糖原磷酸化酶有a、b两种类型。a型有充分的催化活性，b型几乎没有催化活性。b型酶经蛋白激酶的作用在酶分子中某一特定的丝氨酸羟基上引入一个磷酸基，就转变为a型。a型经蛋白磷酸酶水解脱去磷基团又可恢复成低活性的b型。生物可通过蛋白激酶和磷酸酶的作用影响磷酸化酶的活性，进而调节糖原的降解，蛋白激酶的活化又要经过几个步骤。所以，这种调节方式有放大效应，十分敏感；很少的信号物质便可产生迅速而巨大的效应。如肾上腺素刺激糖原的降解。3、酶量调节　　调节酶的合成和分解也受到调控。主要方式是调控酶的合成量。这是激活或阻止酶基因表达的结果。如大肠杆菌通常以葡萄糖为碳源，在培养基中仅有乳糖而无葡萄糖时，乳糖可诱导大肠杆菌产生能分解乳糖为半乳糖和葡萄糖的β-半乳糖苷酶，从而使乳糖得以利用（见操纵子）。高等生物也有这种能力，如在饥饿状态下糖异生途径较活跃，此时该代谢途径中丙酮酸羟化酶的合成量增加了10倍。4、区域化　　真核细胞含有膜包裹着的多种细胞器，使各种酶和酶系被隔离在细胞的不同区域。如糖酵解、戊糖磷酸途径和脂肪酸合成的酶系存在于胞液中；而脂肪酸氧化、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程在线粒体中进行。像糖异生和尿素合成这些过程又依赖胞液和线粒体两个区域中的反应相互影响。一些特定分子的命运依赖它们存在于胞液还是线粒体中；因此，它们穿过线粒体内膜的转运常被调节。例如，输入线粒体的脂肪酸比在胞液中酯化或输出的脂肪酸降解得更迅速。

根据生物的进化程度不同,代谢调节大体上可分神经、激素和酶三个水平,而最原始、也最基本的是酶水平的调节.神经和激素水平的调节最终也通过酶起作用.酶水平代谢调节主要有两种类型：一种是通过激活或抑制酶的催化活性,另一种是通过控制酶合成或降解的量.有下列几种重要方式:1、别构调节　　代谢途径的速率和方向主要依赖调节酶的量和活性,必需的不可逆反应是控制部位.代谢途径中第一个不可逆反应常是重要的控制因素,催化这些关键步骤的酶属于别构酶.这类酶是复杂的寡聚蛋白质,含有好几个亚基,它们除含催化部位外,还含有调节部位.一定的效应物与调节部位结合后可改变酶分子的构象,进而影响其催化活性.对酶的催化活性起激活作用的效应物称作正效应物,起抑制作用的为负效应物.效应物可以是底物、产物、代谢途径的终产物、核苷酸类化合物等.调节分解代谢的别构酶可被正效应物ADP或AMP激活而被负效应物ATP抑制.别构调节是最迅速的代谢调节方式,其中以终产物对代谢序列反应中早期步骤的抑制作用（反馈抑制）最为常见；如大肠杆菌中异亮氨酸抑制催化其合成代谢系列反应第一个步骤的酶.一条代谢途径中的别构酶也可对其他代谢途径的中间物或产物作出反应,不同酶系统的速度能用这种方式互相协调.2、共价修饰　　对酶分子的化学结构进行修饰也可影响酶的催化活性,其中最重要的是侧链羟基的磷酸化.例如,在糖原降解代谢中很重要的糖原磷酸化酶有a、b两种类型.a型有充分的催化活性,b型几乎没有催化活性.b型酶经蛋白激酶的作用在酶分子中某一特定的丝氨酸羟基上引入一个磷酸基,就转变为a型.a型经蛋白磷酸酶水解脱去磷基团又可恢复成低活性的b型.生物可通过蛋白激酶和磷酸酶的作用影响磷酸化酶的活性,进而调节糖原的降解,蛋白激酶的活化又要经过几个步骤.所以,这种调节方式有放大效应,十分敏感；很少的信号物质便可产生迅速而巨大的效应.如肾上腺素刺激糖原的降解.3、酶量调节　　调节酶的合成和分解也受到调控.主要方式是调控酶的合成量.这是激活或阻止酶基因表达的结果.如大肠杆菌通常以葡萄糖为碳源,在培养基中仅有乳糖而无葡萄糖时,乳糖可诱导大肠杆菌产生能分解乳糖为半乳糖和葡萄糖的β-半乳糖苷酶,从而使乳糖得以利用（见操纵子）.高等生物也有这种能力,如在饥饿状态下糖异生途径较活跃,此时该代谢途径中丙酮酸羟化酶的合成量增加了10倍.4、区域化　　真核细胞含有膜包裹着的多种细胞器,使各种酶和酶系被隔离在细胞的不同区域.如糖酵解、戊糖磷酸途径和脂肪酸合成的酶系存在于胞液中；而脂肪酸氧化、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程在线粒体中进行.像糖异生和尿素合成这些过程又依赖胞液和线粒体两个区域中的反应相互影响.一些特定分子的命运依赖它们存在于胞液还是线粒体中；因此,它们穿过线粒体内膜的转运常被调节.例如,输入线粒体的脂肪酸比在胞液中酯化或输出的脂肪酸降解得更迅速.

【答案】：①能提高蛋白质的稳定性。亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比，使蛋白质的稳定性增高。②提高遗传物质的经济性和有效性。编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多(如烟草花叶病毒的外壳有2130多个亚基)。③形成功能部位。不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位。④形成协同效应。寡聚蛋白与配体相互作用时，有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应，使其功能更加完善。有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同功能，如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基。

文字太多，我上传了百度文库，敬请百度文库，搜索 “生物化学名词解释”或是写出你的邮箱，我发给你。生物化学名词解释第一章 氨基酸和蛋白质氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。凝胶过滤层析（gel filtration　chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。第二章 蛋白质的空间结构构形（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。第三章 酶酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。第四章 维生素和辅酶维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。第五章 糖类醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。第六章 脂类化合物脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。第七章 核酸核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .

错。凝胶过滤中分子量大的移动快，凝胶电泳中分子量小的移动快。凝胶过滤原理：不同分子大小的蛋白质流经凝胶层析柱是，比凝胶珠孔径大的分子不能进入网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随溶剂在凝胶珠之间的孔隙向下移动并最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度地自由出入凝胶珠的内外。由于不同大小的分子所经过的路径不同而得到分离，大分子物质先被洗脱出来，小分子物质后被洗脱出来。而凝胶电泳中整块胶板相当于一个分子筛，故大分子受到的阻力大而迁移慢，落在小分子后面。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P303和P309。错。肌红蛋白与氧气的亲和力更强。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P262。错。Km值小，则酶与底物的亲和力大。参见生物化学王镜岩(第三版)上册P360。错。维持蛋白质三级结构的作用力不包括共价键，共价键是维持蛋白质一级结构的作用力。另外，二硫键一般也是维持蛋白质三级结构的作用力。望采纳。

丙酮酸激酶丙酮酸激酶 pyruvate kinase ，催化磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸，磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键在催化下转移给ADP生成ATP，自身生成烯醇式丙酮酸后自发转变为丙酮酸。反应不可逆。是糖酵解途径中第二个以底物水平磷酸化方式生成ATP的反应。丙酮酸激酶是糖酵解途径中的又一个限速酶，具有别构酶特性，ATP是其别构抑制剂，ADP是别构激活剂。在糖酵解系统里，它是催化形成第二个ATP反应的酶。EC2．7．1．40。能以磷酸烯醇（phosphoenolpyruv- ate）丙酮酸和ADP生成丙酮酸和ATP·ΔGo1＝-7．5kcal。除需要二价金属离子外（Mg2＋和Mn2＋）外，还需要一价金属离子（K＋．Rb＋，Cs＋），在生理上起作用的大概是K＋。分子量约25万。希望有帮到你！

研究酶的动力学曲线时发现存在2种线型，一是双曲线形，符合米氏方程，叫米氏酶。另一类不是双曲线形而是S形的，不符合米氏方程，这就是别构酶，别构酶有如下特点：1是寡聚酶2既有活性中心又有别构中心，通常分别位于不同的亚基上，出现了催化亚基和调节亚基3具有别构效应：别构中心结合了效应物（效应物）后，导致酶的构象发生改变，影响了活性中心对底物的催化作用，核酸组成各种病毒的核心。一种病毒只含有一种类型的核酸， DNA 或 RNA 。核酸可以是单股的，也可能是双股的；可以是线状的，也可以是环状的。大多数病毒粒子中只含有一个核酸分子。少数 RNA 病毒含 2 个或 2 个以上的核酸分子，而且各个分子担负着不同的遗传功能，它们一起构成病毒的基因组。

生物化学的解释 运用化学的理论和方法 研究 生物的一门边缘科学。 词语分解 生物的解释 有 生命 的物体,具有生长、发育、繁殖等 能力 ,能通过新陈 代谢 作用与周围环境进行 物质 交换。 动物 、植物、微生物都是生物 森林 生物只有几只苍鹰在高空 盘旋 ,看不见旁的生物。;;《孟姜女》详细解释.泛指 自然 界中一切 化学的解释 研究物质的组成、结构和 性质 及其转化的学科详细解释.研究物质的组成、结构、性质和变化 规律 的科学，是自然科学中的 基础 学科。.指 赛璐珞 。如：这把梳子是化学的。

以下是我找到的看对你有帮助否. 别构酶是酶活性调节的重要方式，灵敏，快速，可逆，所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节，这样可以适应快速变化的环境条件。 王红旗创建的生命智力学暨智因进化论的核心内容是，生命与生命智力同时起源、同步进化，生命智力的实质是使用间接信息达成期望效应。所有的生命都拥有生命智力，不同的生命拥有不 同结构、不同形式和不同层次的生命智力，生物进化的实质是生命智力主导实施的生存方式多样化和生存技术复杂化。地球上的生命具有多种形式、多种层次的生命智力或生命智力系统，它 们主要有DNA生命智力系统、细胞膜生命智力系统、细胞膜网络生命智力系统、神经元细胞生命智力系统、大脑细胞生命智力系统，等等。其中，DNA生命智力系统主要由基因和智因组成，智 因即正在形成过程中的新基因。“我”就是生命智力系统的自觉，“灵魂”属于高级层次的生命智力。 无庸置疑，发现所有的生命都拥有不同层次的生命智力，乃是人类历史上最伟大的发现之一，也是当今最前沿的科学发现，它标志着人类对生命本质的认识有了突破性的进展，同时也意味着 人类大脑思维生命智力开始明确承认生物界还存在着其它多种层次的生命智力。

核苷酸合成主要分为从头合成与补救合成两种途径。1.从头合成是利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳等简单物质为原料经过一系列促反应生成。2.补救合成是利用现成的嘌呤或嘌呤核苷、嘧啶或嘧啶核苷通过磷酸核糖转移或磷酸化直接合成。还有就是嘧啶环是加在磷酸核糖上的

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嘌呤核苷酸补救合成途径的酶是（腺嘌呤磷酸核糖转移酶（APRT））和（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）），如果补救合成途径的酶缺乏，（自毁容貌症或Lesch-Nyhan综合症）。体内重要的转氨酶是（谷丙转氨酶）和（谷草转氨酶）；前者在（肝）组织中活性高；后者在（心肌）组织中活性高；正常情况下血清中活性（很低）；临床上以此作为（疾病诊断和预后）的参考指标之一。

6一巯基嘌呤，与次黄嘌呤的结构相似，可抑制从次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟苷酸的转变；同时，6一巯基嘌呤也是次黄嘌呤一鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的竞争性抑制剂，使PRPP分子中的磷酸核糖不能转移给次黄嘌呤和鸟嘌呤，影响了次黄嘌呤核苷酸和鸟苷酸的补救合成途径，当然也就抑制了核酸的合成；故6一巯基嘌呤可用作抗癌药物。氨基蝶呤（亦称氨基叶酸）和氨甲蝶呤是叶酸类似物，都是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂，使叶酸不能转变为二氢叶酸和四氢叶酸；因此，影响了嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成所需要的一碳单位的转移，使核苷酸合成的速度降低甚至终止，进而影响核酸的合成。叶酸类似物也是重要的抗癌药物。氨基蝶呤及其钠盐、氨甲蝶呤是治疗白血病的药物，也用作杀鼠剂；氨甲蝶吟也是治疗绒毛膜癌的重要药物。三甲氧苄氨嘧啶可与二氢叶酸还原酶的催化部位结合，阻止复制中的细胞合成胸苷酸和其他核苷酸，是潜在的抗菌剂和抗原生动物剂。三甲氧苄二氨嘧啶专一性抑制细菌的二氢叶酸还原酶，与磺胺类药物结合使用，治疗细菌感染性疾病。5"一氟尿嘧啶和 5"一氟脱氧尿苷，是重要的抗癌药物；在体内，它们可转变为 5"一氟脱氧尿嘧啶核苷酸（F－dUMP），后者是脱氧胸腺嘧啶核苷酸的类似物，是胸腺嘧啶核苷酸合成酶的自杀性抑制剂。5"一氟脱氧尿嘧啶核苷酸的第六位碳原子与的硫氢基结合；接着，N5，N10一亚甲基四氢叶酸与5"一氟脱氧尿嘧啶核苷酸的第五位碳原子结合，形成了一个共价结合的三元复合物，使酶不能把氟除去，干扰了尿嘧啶的甲基化，因而不能合成胸腺嘧啶核苷酸；使快速分化的细胞由于缺乏胸苷酸不能合成 DNA而死亡。

5-FU,胸苷酸合成酶抑制药,氟尿嘧啶5-HT,5-羟色胺，又名血清素6-MP,6-巯基嘌呤AC,腺苷酸环化酶Ach,乙酰胆碱ACP,Acyl Carrier Protein,酰基-载体蛋白质ADH,己二酸二酰肼ALT(GPT),谷丙转氨酶ADP,腺苷二磷酸AST(GOT),谷草转氨酶ATP,腺苷三磷酸C，胞嘧啶CA，这个不太记得了CaM，景天科酸代谢cAMP，腺苷-3",5"-环化一磷酸cDNA，环状DNAcGMP，鸟苷-3",5"-环化一磷酸CM，这个也不记得了CoA，辅酶ACT，这好像是医学里头的吧！Cyt，细胞色素DAG，不记得啦！DNA，这个就不用说了吧！学生物的都知道啦DNApol，聚合DNAdNDP，F-1,6-2P，果糖-1，6-二磷酸F-1,6-BP，和上面一样啊！F-6-P，果糖-6-磷酸FAD黄腺甘酸怎么这么多啊！算了，你自己看一下生化书吧！考试也不考这多啊！记一些常见的就行啊！

第29届全国中学生物理竞赛（广东赛区）复赛获一、二、三等奖名单 【一等奖】序号1～40 【二等奖】序号41～158 【三等奖】序号159～188序号 姓名 就读学校1 刘於熙 深圳中学2 卢嘉威 深圳中学 3 李宜泽 华南师范大学附属中学 4 万晟 深圳中学 5 彭昌南 深圳中学 6 高华佐 华南师范大学附属中学 7 程子骏 中山纪念中学 8 陈晓奇 华南师范大学附属中学 9 劳观铭 华南师范大学附属中学 10 陆跃辉 华南师范大学附属中学 11 蔡立崴 华南师范大学附属中学 12 张嘉毅 中山纪念中学 13 何志扬 深圳中学 14 郑耀凯 中山纪念中学 15 李锦华 中山纪念中学 16 蒋 尘 中山纪念中学 17 辛极 华南师范大学附属中学 18 张恩瑀 深圳中学 19 莫晓彤 中山纪念中学 20 吴炽锋 中山纪念中学 21 吴嘉祈 华南师范大学附属中学 22 傅健洋 华南师范大学附属中学 23 谢宁致 华南师范大学附属中学 24 杨子锐 华南师范大学附属中学 25 林鸿俊 中山纪念中学 26 尹健 华南师范大学附属中学 27 周佐平 惠州一中 28 黄少麟 广东实验中学 29 黄宁青 华南师范大学附属中学 30 吴奕增 深圳中学 31 陈振亮 华南师范大学附属中学 32 陈嘉明 中山纪念中学 33 李昊 华南师范大学附属中学 34 徐志翔 深圳中学 35 陈彦 宝安中学 36 李罡 深圳中学 37 陈志杰 华南师范大学附属中学 38 伍启铭 华南师范大学附属中学 39 巢鹏宁 深圳中学 40 王苏 石门中学 41 姜昊茗 深圳中学 二等奖42 颜天成 深圳中学 43 祝鸣 广州市执信中学 44 彭逸潇 华南师范大学附属中学 45 许耀钊 佛山市第一中学 46 黎泽豪 惠州一中 47 林泽勋 广州市执信中学 48 周韫坤 深圳中学 49 陈实 广州市执信中学 50 冯世豪 华南师范大学附属中学 51 李瀚祥 广州市执信中学 52 刘林杰 广东实验中学 53 郭泳良 广东仲元中学 54 刘子平 惠州一中 55 吴博聪 华南师范大学附属中学 56 梁逸翔 华南师范大学附属中学 57 陈词 深圳中学 58 曾俊邦 深圳中学 59 容梓昊 中山市第一中学 60 王琦琛 华南师范大学附属中学 61 夏侯佐瀚 深圳中学 62 郑俊杰 中山纪念中学 63 蔡子东 石门中学 64 黄威 宝安中学 65 梁斯婷 华师附中 66 吴弘涛 深圳中学 67 陈宇 华南师范大学附属中学 68 洪景东 汕头市金山中学 69 肖云飞 深圳中学 70 黄永贤 中山纪念中学 71 邓可欣 实验高中部 72 刘知平 深圳市高级中学 73 刘瑞煌 湛江一中 74 郭浩宇 华南师范大学附属中学 75 张之梦 华师附中 76 黄宏峰 潮阳实验学校 77 陈锋 新会一中 78 詹俊朗 中山纪念中学 79 谭达新 佛山市第一中学 80 孙泽禹 深圳中学 81 陈乾峰 广东梅县东山中学 82 夏商周 深圳中学 83 陈宇扬 湛江一中 84 林炳辉 新会一中 85 林晋海 广东仲元中学 86 许良华 深圳中学 87 戴舒华 湛江一中 88 李阳垟 汕头市金山中学 89 杨小民 湛江一中 90 李瑞鹏 深圳中学 91 王轶航 宝安中学 92 刘柏 实验高中部 93 廖兆康 华南师范大学附属中学 94 汤永健 广东北江中学 95 林由之 华南师范大学附属中学 96 黄立余 中山纪念中学 97 游嵘裕 湛江一中 98 王羽飞 佛山市第一中学 99 吴俊涛 中山纪念中学 100 胡焯钧 石门中学 101 曹瑞麟 广东仲元中学 二等奖102 袁望钧 华南师范大学附属中学 103 郑铭光 潮阳实验学校 104 吕中元 宝安中学 105 周中正 宝安中学 106 陆敬浩 石门中学 107 李 衡 中山纪念中学 108 张桂赵 惠州一中 109 张艾迪 华南师范大学附属中学 110 叶旭特 湛江一中 111 梁城辉 石门中学 112 杨俊乐 东莞中学 113 张振宇 中山市第一中学 114 雷坤华 广东北江中学 115 区泽林 石门中学 116 许晓锋 松岗中学 117 张睿 石门中学 118 陈锦涌 龙山中学 119 唐其桢 华南师范大学附属中学 120 杨 昊 中山纪念中学 121 魏焕燊 华南师范大学附属中学 122 肖伟楠 清远市第一中学 123 饶浩民 曲江中学 124 黄宇亮 揭阳第一中学 125 王瑞嘉 实验高中部 126 邓智言 广州市执信中学 127 杨凯越 深圳市高级中学 128 孙垚 深大附中 129 丁乐鑫 华南师范大学附属中学 130 张之祚 深圳中学 131 陈 侃 湛江一中 132 郑晓文 惠州一中 133 郑东铧 深圳第二实验学校 134 王添翼 华师附中 135 钱光华 广东广雅中学 136 袁浦天 茂名一中 137 周 宁 东莞中学 138 梁嘉杰 石门中学 139 冯嘉扬 石门中学 140 谭德嘉 石门中学 141 宋迦南 广州市第二中学 142 陈旭东 珠海市第一中学 143 钟震 惠州一中 144 陈炫霖 汕头市金山中学 145 郑浩东 揭阳二中 146 陈锋杰 深圳中学 147 方捷睿 惠来一中 148 甄思明 广州市第二中学 149 谢伟方 中山纪念中学 150 江昭明 石门中学 151 杨帆 国华纪念中学 152 陈钊宏 深圳第二实验学校 153 郑佳宜 湛江一中 154 房盛邦 中山纪念中学 155 刘畅 普宁二中 156 柯璧新 金山中学 157 黄仲龙 揭阳第一中学 158 冯冠豪 湛江一中 159 李忻 广州市执信中学 三等奖160 范佳昕 华南师范大学附属中学 161 林宇锋 中山纪念中学 162 庄梓煜 龙山中学 163 严金松 深圳中学 164 王艺超 广州市第二中学 165 高启润 汕头市金山中学 166 吴姗姗 潮阳实验学校 167 余蔚天 中山纪念中学 168 马国富 珠海市第一中学 169 张子驰 广东北江中学 170 赵凡怡 中山纪念中学 171 毛进柱 广东高州中学 172 郭光洲 潮安县庵埠中学 173 李婧婷 耀华实验中学 174 宋 亮 兴宁市第一中学 175 林裕立 潮南实验学校 176 王聂建林 东莞中学 177 周灿明 潮阳实验学校 178 李响 耀华实验中学 179 王刚 国华纪念中学 180 周云晖 华南师范大学附属中学 181 杨文星 石门中学 182 杨照民 佛山市第一中学 183 陈荣聪 台山市第一中学 184 张昊木 耀华实验学校 185 邱峥睿 广州市东圃中学 186 欧梓鸿 深圳第二实验学校 187 蔡芝龙 农垦实验中学 188 邝恒锋 揭阳第一中学

1.原核生物的转录起始过程。转录即DNA指导下RNA的合成，转录起始过程形成第一个磷酸间磷酸二酯键。RNA聚合酶的一个因子专门辨认模板DNA上的起始位点，使DNA聚合酶全酶结合在起始位点上，形成起始全酶DNA－复合物，从而开始“起始反应”。转录开始此因子即从复合物上脱落，有核心酶催化RNA的合成。（那因子叫C各嘛，我不会打）2.原核生物蛋白质蛋白质合成与真核生物蛋白质合成的异同点。相同点：酶的性质相同，过程相似。不同点：原核形成的MRNA为多顺反子，RNA聚合酶只有一种，以操纵子为转录的单位。真核形成的MRNA为单顺反子，RNA聚合酶有三种，转录时不涉及操纵子。

1.原核生物的转录起始过程。转录即DNA指导下RNA的合成，转录起始过程形成第一个磷酸间磷酸二酯键。RNA聚合酶的一个因子专门辨认模板DNA上的起始位点，使DNA聚合酶全酶结合在起始位点上，形成起始全酶DNA－复合物，从而开始“起始反应”。转录开始此因子即从复合物上脱落，有核心酶催化RNA的合成。（那因子叫C各嘛，我不会打）2.原核生物蛋白质蛋白质合成与真核生物蛋白质合成的异同点。相同点：酶的性质相同，过程相似。不同点：原核形成的MRNA为多顺反子，RNA聚合酶只有一种，以操纵子为转录的单位。真核形成的MRNA为单顺反子，RNA聚合酶有三种，转录时不涉及操纵子。（时间不够了，下面的下次给）

脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。体内的氨基酸可通过多种方式脱去氨基,包括氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及嘌呤核苷酸循环,其中联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。所谓联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与α－酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的α－酮酸和谷氨酸，谷氨酸在l-谷氨酸脱氢酶作用下生成α－酮戊二酸和氨，α－酮戊二酸再继续参与转氨基作用。上述联合脱氨基作用是可逆的，所以也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。催化氨基酸转氨基的酶是转氨酶，其辅酶是维生素b6的磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，此酶催化某一氨基酸的α