化学

1。次黄嘌林的从头合成需要谷氨酰胺参与。答案错了。选D详见王镜岩生化下册33章核酸的讲解和核苷酸代谢391页核苷酸的生物合成2。确定E是5磷酸葡萄糖？没有这个东西，葡萄糖的1位和5位的碳是成环的。应该是5磷酸核糖吧。5磷酸核糖是戊糖磷酸途径的中间物，也是核苷酸合成的起始物质。3。详细参见王镜岩版生化31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成359页组氨酸的生物合成4。题眼是血糖的调节，重在调节，B是氧化分解，是所有细胞都可以的。不再肝脏对血糖浓度调节的范围内。5。琥珀酰氨COA经过一些列变化产生草酰乙酸，草酰乙酸是糖异生的中间物，所以它是糖异生的原料。琥珀酰COA在琥珀酰COA合成酶作用下产生GTP和琥珀算，GTP是高能分子，所以是底物水平磷酸化的供能物质氧化供能是应为它处在TAC循环上，TAC循环就是氧化供能。酮体氧化中乙酰乙酸在琥珀酰COA作用下产生乙酰乙酰COA，是酮体代谢的关键步骤。6。丙酮酸羧化酶催化丙酮酸＋CO2＋ATP＋H2O→草酰乙酸＋ADP＋Pi。激活剂是乙酰赴美A详见王镜岩生化下册23章柠檬酸循环110页柠檬酸循环的双重作用。7。这个是糖异生相关内容。详见王镜岩生化下册25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径157页图表。要消耗ATP最多，那途径是最长，所以是琥珀酸，要经过一些列转变，行成草酰乙酸才进入糖异生。途径最长。8 。这个不用说了，就是6 磷酸葡萄糖。

AMP : 5"-腺嘌呤核苷酸CAS号：61-19-8用途：临床用于播散性硬化、卟啉症、瘙痒、肝病、静脉曲张性溃疡并发症。以腺苷酸成分为主的复合滴眼剂可用于眼疲劳、中心视网膜炎及角膜翳和疱疹等角膜表层疾患。肌注可见局部红斑、全身性血管扩张、面红、头晕、呼吸困难、心悸。危险等级：中等毒性，可燃，预热产生有毒氮氧化物。

一．糖类的消化吸收 　　 淀粉主要消化部位是小肠。淀粉在消化道中经淀粉酶、a-葡萄糖苷酶等作用而成为葡萄糖，后者经门静脉吸收入体内。 二．葡萄糖的分解代谢 　 糖在体内的主要分解途径包括糖酵解、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径。 （一）糖酵解 　　 1. 定义： 糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳糖的过程。因其反应过程与酵母的生　酵发酵相似，故又称糖酵解。 　　 2. 反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。 　　 3. 反应过程：为便于理解，可分四个阶段： 　 第一阶段：葡萄糖酸酯的生成 　　　 特点：是G活化的过程，需消耗能量，从G→FDP，要消耗二分子ATP：从糖原→FDP，消耗一分子ATP。有　二步不可逆反应，分别由关键酶已糖激酶和磷酸果糖激酶-1(主要限速酶)催化。己糖磷酸酯不易透出细胞，　有利于糖的作用。 　　 第二阶段：FDP裂解成二分子3 -磷酸甘油醛 　　　 1.3-二磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，可互变。 　　 第三阶段：生成丙酮酸，产生ATP 　　　　 特点：此阶段中生成的1.3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸分子中均含有一个高能磷酸键，这种高　能磷酸基可转移到ADP分子上形成ATP，这种直接将作用物分子中高能磷酸基转移给ADP使其磷酸化为ATP的过　程称作用水平磷酸化。一分子G变2分子丙酮酸时可生成4分子ATP。 　 丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解过程中第三个不可逆反应，是第三个关键酶。 　　 第四阶段：丙酮酸还原成乳酸 　 丙酮酸在无氧时加氢还原成乳酸，其中的NADH由3-磷酸甘油醛脱氢而来。 　　 4. 肌肉及红细胞糖酵解 　　 （1）肌肉：运动初(2-3分钟)所需能量来于磷酸肌酸和糖酵解。继之，糖酵解的过程进一步加强，乳酸产　生增多。运动停止后，利用氧化磷酸化获得能量，乳酸通过异生成糖或氧化分解供能而消除。 　　 （2）成熟红细胞的糖酵解的特点： 　　　 成熟红细胞缺乏全部细胞器，因此其能量来源主要依靠血糖(每天25克左右)进行糖酵解获得，少量通　过磷酸戊糖途径。酵解产生的ATP主要用于细胞“钠泵”的正常功能。 　 红细胞糖酵解的特点是在酵解过程中有相当数量的1.3-DPG转变成2.3-DPG，后者再脱磷酸变成3-PG，并进一　步酵解产生乳酸。此2.3-DPG侧支循环称2.3-DPG支路，产生支路的原因是红细胞中存在DPG变位酶和2.3-　DPG磷酸酶，前者活性大于后者，故可使2.3-DPG堆积起来。2.3-DPG生成的主要生理意义在于降低Hb对氧的　亲和力，在组织氧分压较低的情况下，HbO2放出氧适应组织需要。 　　 5. 糖酵解生理意义。 　　　 主要生理功能是在无氧条件下供能，某些组织如成熟红细胞无线粒体，只能通过酵解供能。 　 糖酵解中G→丙酮酸，是糖有氧氧化的前过程。 （二）糖的有氧氧化 　　 1. 定义：在有氧情况下，葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程。是糖氧化产能的主要方式。 　　 2. 反应过程：人为的分三个阶段： 　　　 Ⅰ. 胞浆中进行 　　　 Ⅱ. 线粒体中丙酮酸的氧化脱羧 　　　 Ⅲ. 线粒体中乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化 　　 3. 反应部位：胞浆和线粒体，线粒体是主要的氧化部位。 　　 4. 关键酶：糖的有氧氧化过程的关键酶有已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、　柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶。α-酮戊二酸脱氢酶复合体。这些关键酶中，有二个是多酶复合体，它们的　酶蛋白不同，但均具有相同的五个辅酶(基)。 　　 5. 能量产生： 　　 一克分子葡萄糖彻底氧化净产生36-38克分子ATP，而从糖原分子上脱下来的一克分子葡萄糖可产生37-39克分子ATP。 　　 6. 生理意义： 　　 （1）是在生理情况下，机体获得能量的主要途径。 　　 （2）是糖、脂、蛋白质在细胞内氧化供能及相互转变的共同通路，特别是三羧酸循环。 （三）磷酸戊糖途径 　　　 起始物质是G6P，中间产物为磷酸戊糖和NADPH + H+。 　　　 反应过程： 　　　 5-磷酸核糖 　　　 G6P脱氨酶 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 　　　 G6P —————————→ 6-磷酸葡萄糖酸——————————→5-磷酸核酮糖 　　　 NADP+⌒NADPH+H+ NADP+⌒NADPH+H+ 　　　 5-磷酸木酮酸 　　　 其中的关键酶是G6P脱氢酶；全过程在细胞浆中进行。 　　　 此途径的主要生理意义：是提供生物合成所需的一些原料： 　　　 包括：　　　 1. 提供磷酸核糖，作为核苷酸、核酸合成的原料。 　　　 2. 提供NADPH，其作用有： 　　　　　 1）物质合成时作为供氢体，如脂肪酸、类固醇等生物合成时均需NADPH。所以在脂肪组织、肝、乳　　　　　　腺、肾上腺皮质等组织中，此代谢过程旺盛； 　　　　　 2）NADPH是GSH还原酶的辅酶，对维持红细胞膜的完整性特别重要。 　　　　　 3）是加单氧酶体系的供氢体，与肝脏的生物转化有关。三．糖的贮存与动员 　　　 糖原是以葡萄糖为基本单位，通过α-l，4-糖苷键（直链）及α-1，6-糖苷键（分枝）相连带有分枝的　多糖，是糖在体内的储存形式，存在于胞浆。其中人体肝糖原约70克左右，肌糖原约250克左右。由葡萄糖合　成糖原的过程称糖原合成，反向过程称为糖原分解。糖原分子有一个还原端和数个非还原端，糖原分解和合　成均从非还原端开始。同时，合成和分解分别由不同的二组酶催化。 （一）糖原合成 　　　 糖原合成是一个耗能的过程，贮存一分子G，需消耗二个高能键，其中—个由ATP供给，一个由UTP供给，　UDPG是糖原合成时G的活性供体形式。糖原合成的关键酶是糖原合成酶，它由两种形式存在，即磷酸化的非活　性型糖原合成酶D，和脱磷酸形成的活性型糖原合成酶I，两者之间的转变又另一组酶催化： 　　　 ATP 蛋白激酶A ADP 　　　 糖原合成酶I ←——————————————→ 糖原合成酶D 　 （脱磷酸;有活性） Pi 糖原合成酶磷酸酶 （磷酸化;无活性） （二）糖原分解 　　　 糖原分解的关键酶是磷酸化酶，它亦存在两种形式：磷酸化酶α为磷酸化形式，有活性，由磷酸化酶b激　酶催化生成，磷酸化酶b为脱磷酸的非活性形式，两者转变为： 　　 2H2O 磷酸化酶a磷酸酶 2Pi 　　 磷酸化酶a ←————————-——————————→ 磷酸化酶b 　　 （磷酸化;有活性） 2ADP 磷酸化酶b激酶 2ATP （脱磷酸;无活性） 　 糖原分解过程中的葡萄糖6磷酸酶亦是关键酶，只存在于肝脏，所以肝糖原分解可调节血糖浓度，肌肉组织缺　少此酶。所以肌糖原不能直接分解成葡萄糖调节血糖浓度。 （三）糖的异生作用 　　 1. 定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖的异生作用。能转变成糖的非物质糖主要有甘油、　　乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中的各种物质和生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸等。 　　 2. 异生器官：肝脏为主，肾皮质中亦有异生作用。 　　 3. 异生的反应过程：基本上是糖酵解的逆过程。但酵解中由三个关键催化的单向反应，必需由另外的酶催　　化。它们对应的关系为： 　　　 1）与已糖激酶对应的糖异生酶为葡萄糖-6-磷酸酶。主要存在于肝、肾。 　　　　 ATP 葡萄糖激酶 ADP 　　　　 葡萄糖 ←——————————————————→ 磷酸葡萄糖 　　　　 Pi 葡萄糖-6-磷酸酶 H2O 　　　 2）与磷酸果糖激酶-1对应的是果糖1,6二磷酸酶。 　　　　 ATP 磷酸果糖激酶-1 ADP 　　　　 6-磷酸果糖 ←———————————————→ 1,6-二磷酸果糖 　　　　 Pi 果糖1,6二磷酸酶 H2O 　　　 与丙酮酸激酶对应的有二个酶即丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶，它们催化丙酮酸逆向转变　为磷酸稀醇式丙酮酸。此过程称丙酮酸羧化支路。 　　　 以甘油和乳酸为例，说明糖的异生作用。 　　 4. 糖异生的生理意义： 　　　 糖异生的主要生理意义是在体内糖来源不足情况下利用非糖物质转变为糖，维持血糖浓度的恒定。也有　利于乳酸的进一步利用。 四．血糖 　　 血液中的葡萄糖称血糖。正常人空腹血糖浓度为4.44-6.66mmol/L,(80-120mg,Folin-Wu法)。 　　 1. 血糖来源和去路 　　　 来源：　　　　 1）食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源。 　　　　 2）贮存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源。 　　　　 3）非糖物质为甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。 　　　 去路：　　　　 1）糖的氧化分解供能，是糖的主要去路。 　　　　 2）在肝、肌肉等组织合成糖原，是糖的贮存形式。 　　　　 3）转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等。 　　　　 4）转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等。 　　　　 5）血糖过高时可由尿排出。 　　 2. 血糖浓度的调节： 　　　　 人体血糖浓度维持在较为恒定的水平。血糖浓度>7.2mmol/L(130mg／d1)称高血糖　　　<3.3mmol/L(60mg／d1)称低血糖。在整体情况下血糖浓度恒定的维持是由器官、激素和神经系统共同调　　节的结果。 　　　 肝脏是调节血糖浓度最主要的器官。在血糖浓度升高时，肝脏通过糖原合成以降低血糖；相反，当血糖　偏低时，肝脏通过糖原分解及异生作用以补充血糖。 　 调节血糖的激素主要有降血糖作用的胰岛素和升血糖作用的胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素及生长激素　等。在整体情况下，这两组激素相互协同以维持血糖浓度的恒定。

我是学医的，可是你的题有点多了，今天时间紧迫，就先回答一点吧，有机会再说，你是不是要用这个考试阿？3.答：1.合成核苷酸及核酸的原料 2.提供细胞代谢所需的NADPH 具体：生理意义 1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2）提供NADPH a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。 b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。 c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。5.答：底物磷酸化：ADP磷酸化成ATP时，其磷酸根来源于底物。4.答：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化酶系催化下进行氧化分解，由于氧化时在脂酰基的β-碳原子上发生的，故称为β-氧化。β氧化过程包括脱氢，加水，再脱氢，硫解4个连续反应步骤，每进行一次β-氧化，就声称1分子乙酰CoA和1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA. β-氧化：由四个连续的酶促反应组成：① 脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和α,β-烯脂肪酰CoA。② 水化：在水化酶的催化下，生成L-β-羟脂肪酰CoA。③ 再脱氢：在L-β-羟脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成β-酮脂肪酰CoA和NADH+H+。④ 硫解：在硫解酶的催化下，分解生成1分子乙酰CoA和1分子减少了两个碳原子的脂肪酰CoA。后者可继续氧化分解，直至全部分解为乙酰CoA。

一．糖类的消化吸收 　　 淀粉主要消化部位是小肠。淀粉在消化道中经淀粉酶、a-葡萄糖苷酶等作用而成为葡萄糖，后者经门静脉吸收入体内。 二．葡萄糖的分解代谢 　 糖在体内的主要分解途径包括糖酵解、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径。 （一）糖酵解 　　 1. 定义： 糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下，分解成乳糖的过程。因其反应过程与酵母的生　酵发酵相似，故又称糖酵解。 　　 2. 反应部位：在细胞浆内进行，因酵解过程中所有的酶均存于胞浆。 　　 3. 反应过程：为便于理解，可分四个阶段： 　 第一阶段：葡萄糖酸酯的生成 　　　 特点：是G活化的过程，需消耗能量，从G→FDP，要消耗二分子ATP：从糖原→FDP，消耗一分子ATP。有　二步不可逆反应，分别由关键酶已糖激酶和磷酸果糖激酶-1(主要限速酶)催化。己糖磷酸酯不易透出细胞，　有利于糖的作用。 　　 第二阶段：FDP裂解成二分子3 -磷酸甘油醛 　　　 1.3-二磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮是同分异构体，可互变。 　　 第三阶段：生成丙酮酸，产生ATP 　　　　 特点：此阶段中生成的1.3-二磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸分子中均含有一个高能磷酸键，这种高　能磷酸基可转移到ADP分子上形成ATP，这种直接将作用物分子中高能磷酸基转移给ADP使其磷酸化为ATP的过　程称作用水平磷酸化。一分子G变2分子丙酮酸时可生成4分子ATP。 　 丙酮酸激酶催化的反应是糖酵解过程中第三个不可逆反应，是第三个关键酶。 　　 第四阶段：丙酮酸还原成乳酸 　 丙酮酸在无氧时加氢还原成乳酸，其中的NADH由3-磷酸甘油醛脱氢而来。 　　 4. 肌肉及红细胞糖酵解 　　 （1）肌肉：运动初(2-3分钟)所需能量来于磷酸肌酸和糖酵解。继之，糖酵解的过程进一步加强，乳酸产　生增多。运动停止后，利用氧化磷酸化获得能量，乳酸通过异生成糖或氧化分解供能而消除。 　　 （2）成熟红细胞的糖酵解的特点： 　　　 成熟红细胞缺乏全部细胞器，因此其能量来源主要依靠血糖(每天25克左右)进行糖酵解获得，少量通　过磷酸戊糖途径。酵解产生的ATP主要用于细胞“钠泵”的正常功能。 　 红细胞糖酵解的特点是在酵解过程中有相当数量的1.3-DPG转变成2.3-DPG，后者再脱磷酸变成3-PG，并进一　步酵解产生乳酸。此2.3-DPG侧支循环称2.3-DPG支路，产生支路的原因是红细胞中存在DPG变位酶和2.3-　DPG磷酸酶，前者活性大于后者，故可使2.3-DPG堆积起来。2.3-DPG生成的主要生理意义在于降低Hb对氧的　亲和力，在组织氧分压较低的情况下，HbO2放出氧适应组织需要。 　　 5. 糖酵解生理意义。 　　　 主要生理功能是在无氧条件下供能，某些组织如成熟红细胞无线粒体，只能通过酵解供能。 　 糖酵解中G→丙酮酸，是糖有氧氧化的前过程。 （二）糖的有氧氧化 　　 1. 定义：在有氧情况下，葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程。是糖氧化产能的主要方式。 　　 2. 反应过程：人为的分三个阶段： 　　　 Ⅰ. 胞浆中进行 　　　 Ⅱ. 线粒体中丙酮酸的氧化脱羧 　　　 Ⅲ. 线粒体中乙酰CoA通过三羧酸循环彻底氧化 　　 3. 反应部位：胞浆和线粒体，线粒体是主要的氧化部位。 　　 4. 关键酶：糖的有氧氧化过程的关键酶有已糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、　柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶。α-酮戊二酸脱氢酶复合体。这些关键酶中，有二个是多酶复合体，它们的　酶蛋白不同，但均具有相同的五个辅酶(基)。 　　 5. 能量产生： 　　 一克分子葡萄糖彻底氧化净产生36-38克分子ATP，而从糖原分子上脱下来的一克分子葡萄糖可产生37-39克分子ATP。 　　 6. 生理意义： 　　 （1）是在生理情况下，机体获得能量的主要途径。 　　 （2）是糖、脂、蛋白质在细胞内氧化供能及相互转变的共同通路，特别是三羧酸循环。 （三）磷酸戊糖途径 　　　 起始物质是G6P，中间产物为磷酸戊糖和NADPH + H+。 　　　 反应过程： 　　　 5-磷酸核糖 　　　 G6P脱氨酶 6-磷酸葡萄糖脱氢酶 　　　 G6P —————————→ 6-磷酸葡萄糖酸——————————→5-磷酸核酮糖 　　　 NADP+⌒NADPH+H+ NADP+⌒NADPH+H+ 　　　 5-磷酸木酮酸 　　　 其中的关键酶是G6P脱氢酶；全过程在细胞浆中进行。 　　　 此途径的主要生理意义：是提供生物合成所需的一些原料： 　　　 包括：　　　 1. 提供磷酸核糖，作为核苷酸、核酸合成的原料。 　　　 2. 提供NADPH，其作用有： 　　　　　 1）物质合成时作为供氢体，如脂肪酸、类固醇等生物合成时均需NADPH。所以在脂肪组织、肝、乳　　　　　　腺、肾上腺皮质等组织中，此代谢过程旺盛； 　　　　　 2）NADPH是GSH还原酶的辅酶，对维持红细胞膜的完整性特别重要。 　　　　　 3）是加单氧酶体系的供氢体，与肝脏的生物转化有关。三．糖的贮存与动员 　　　 糖原是以葡萄糖为基本单位，通过α-l，4-糖苷键（直链）及α-1，6-糖苷键（分枝）相连带有分枝的　多糖，是糖在体内的储存形式，存在于胞浆。其中人体肝糖原约70克左右，肌糖原约250克左右。由葡萄糖合　成糖原的过程称糖原合成，反向过程称为糖原分解。糖原分子有一个还原端和数个非还原端，糖原分解和合　成均从非还原端开始。同时，合成和分解分别由不同的二组酶催化。 （一）糖原合成 　　　 糖原合成是一个耗能的过程，贮存一分子G，需消耗二个高能键，其中—个由ATP供给，一个由UTP供给，　UDPG是糖原合成时G的活性供体形式。糖原合成的关键酶是糖原合成酶，它由两种形式存在，即磷酸化的非活　性型糖原合成酶D，和脱磷酸形成的活性型糖原合成酶I，两者之间的转变又另一组酶催化： 　　　 ATP 蛋白激酶A ADP 　　　 糖原合成酶I ←——————————————→ 糖原合成酶D 　 （脱磷酸;有活性） Pi 糖原合成酶磷酸酶 （磷酸化;无活性） （二）糖原分解 　　　 糖原分解的关键酶是磷酸化酶，它亦存在两种形式：磷酸化酶α为磷酸化形式，有活性，由磷酸化酶b激　酶催化生成，磷酸化酶b为脱磷酸的非活性形式，两者转变为： 　　 2H2O 磷酸化酶a磷酸酶 2Pi 　　 磷酸化酶a ←————————-——————————→ 磷酸化酶b 　　 （磷酸化;有活性） 2ADP 磷酸化酶b激酶 2ATP （脱磷酸;无活性） 　 糖原分解过程中的葡萄糖6磷酸酶亦是关键酶，只存在于肝脏，所以肝糖原分解可调节血糖浓度，肌肉组织缺　少此酶。所以肌糖原不能直接分解成葡萄糖调节血糖浓度。 （三）糖的异生作用 　　 1. 定义：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖的异生作用。能转变成糖的非物质糖主要有甘油、　　乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中的各种物质和生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸等。 　　 2. 异生器官：肝脏为主，肾皮质中亦有异生作用。 　　 3. 异生的反应过程：基本上是糖酵解的逆过程。但酵解中由三个关键催化的单向反应，必需由另外的酶催　　化。它们对应的关系为： 　　　 1）与已糖激酶对应的糖异生酶为葡萄糖-6-磷酸酶。主要存在于肝、肾。 　　　　 ATP 葡萄糖激酶 ADP 　　　　 葡萄糖 ←——————————————————→ 磷酸葡萄糖 　　　　 Pi 葡萄糖-6-磷酸酶 H2O 　　　 2）与磷酸果糖激酶-1对应的是果糖1,6二磷酸酶。 　　　　 ATP 磷酸果糖激酶-1 ADP 　　　　 6-磷酸果糖 ←———————————————→ 1,6-二磷酸果糖 　　　　 Pi 果糖1,6二磷酸酶 H2O 　　　 与丙酮酸激酶对应的有二个酶即丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶，它们催化丙酮酸逆向转变　为磷酸稀醇式丙酮酸。此过程称丙酮酸羧化支路。 　　　 以甘油和乳酸为例，说明糖的异生作用。 　　 4. 糖异生的生理意义： 　　　 糖异生的主要生理意义是在体内糖来源不足情况下利用非糖物质转变为糖，维持血糖浓度的恒定。也有　利于乳酸的进一步利用。 四．血糖 　　 血液中的葡萄糖称血糖。正常人空腹血糖浓度为4.44-6.66mmol/L,(80-120mg,Folin-Wu法)。 　　 1. 血糖来源和去路 　　　 来源：　　　　 1）食物淀粉的消化吸收，为血糖的主要来源。 　　　　 2）贮存的肝糖原分解，是空腹时血糖的主要来源。 　　　　 3）非糖物质为甘油、乳酸、大多数氨基酸等通过糖异生转变而来。 　　　 去路：　　　　 1）糖的氧化分解供能，是糖的主要去路。 　　　　 2）在肝、肌肉等组织合成糖原，是糖的贮存形式。 　　　　 3）转变为非糖物质，如脂肪、非必需氨基酸等。 　　　　 4）转变成其他糖类及衍生物如核糖、糖蛋白等。 　　　　 5）血糖过高时可由尿排出。 　　 2. 血糖浓度的调节： 　　　　 人体血糖浓度维持在较为恒定的水平。血糖浓度>7.2mmol/L(130mg／d1)称高血糖　　　<3.3mmol/L(60mg／d1)称低血糖。在整体情况下血糖浓度恒定的维持是由器官、激素和神经系统共同调　　节的结果。 　　　 肝脏是调节血糖浓度最主要的器官。在血糖浓度升高时，肝脏通过糖原合成以降低血糖；相反，当血糖　偏低时，肝脏通过糖原分解及异生作用以补充血糖。 　 调节血糖的激素主要有降血糖作用的胰岛素和升血糖作用的胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素及生长激素　等。在整体情况下，这两组激素相互协同以维持血糖浓度的恒定。

关于“厨房里的化学”的研究的学习心得煮饭、烧菜，这已经是司空见惯的事了。但不知大家有没有想过，食物为什么要经过烧煮？这里面有许多科学道理，其中最重要的一点，就是使食物易于被人体消化和吸收。 大家都知道，人是通过消化食物来吸收其中的营养的，食物的消化过程是一系列复杂的化学反应过程而化学反应速度的快慢，与反应物质表面积的大小，反应时的湿度和催化剂有很大关系。食物中的蛋白质、脂肪和淀粉都是不易溶于水的，这就给人们的消化、吸收带来困难，食物通过烧煮后，吸收了水分，并受热膨胀，分裂，部分变成可溶于水的物质，从而使其在人体的胃肠里容易被酶催化发生化学反应，而为人体所吸收。例如：淀粉颗粒不溶于冷水，而在温水中，它会吸收膨胀，破裂，变成糊状，然后与水反应，很大的淀粉分子变成许许多多的小分子----低聚糖、单糖。米、面等主食都含有大量淀粉，经过烧煮后，就容易被人体的消化系统吸收了。 煮饭烧菜即是一门科学，又是一门艺术。一堆生菜，经过烹、炸、炊、闷后，变成一盘色、香、味俱全的佳肴，除了离不开掌勺人的手艺外，其中也蕴含着许多化学知识。如烹调，调味品的添加顺序是有先后的，而不是凭操作者的兴趣，否则，色、香、味都会有所影响。调味品的添加顺序是以渗透力强弱的尺度的。渗透力强的后强。炒菜时，应先加糖，随后是食盐、醋、酱油，最后是味精。如果顺序颠倒，先放了食盐，便会阻碍糖的扩散，因食盐有脱水作用，会促使蛋白质的凝固，使食物的表面发硬且有韧性，糖的甜味渗入很困难。还有个别原则，是没有香味的调料（如食盐、糖等）可在烹调中长时间受热，而有香味的调料不可以，以免香味逃逸，味精的主要成分分为谷氨酸钠，受不了烹调的高温，只能在最后加入。 烧煮食物时，加调味品的时间，对食物中发生的化学变化也有关系。食物中的蛋白质本身具有胶体的性质，遇氯化钠等强电解质，会发生凝聚作用。例如：豆浆中加入食盐，它就会凝聚，成为豆腐脑，在煮豆、烧肉时，如果加盐过早，一方面汤中有了盐分，水分难以渗透到豆类或肉里去；另一方面食盐使豆或肉里蛋白质凝聚，变硬。这两方面都使豆或肉不易煮烂，当然也不利于人体消化和吸收。烹煮食物的火侯，也就是温度对食物的影响很大。一般来说，温度升高，可以加快反应速度。例如：炖煮食物的温度约为100度（水的沸点），炒的温度约为200至300度（油的沸点比水高），油炒比油炸的温度略低一些，但比炖煮的温度要高很多。所以，把肉煮酥焖烂的时间要比炒、炸多几倍，锅中的温度与拌炒也有关系。拌炒可使食品受热均匀，但过分拌炒会使锅中温度降低，而且拌炒多了食物与空气中氧气接触的机会也会增多，食物中的维生素C易被氧化而遭到破坏。所以拌炒以后加锅盖必要的，一则可以防止降低锅温，二则可以防止维生素氧化而降低营养价值。很多家庭在烧鱼时都喜欢加些酒，你知道这是什么道理吗？死鱼中三甲胺更多，因此，鱼死得越久，腥味越浓。三甲胺不易溶于水，但易溶于酒精，所以烧鱼时加些酒，能去掉腥味，使鱼更好吃。酒可去掉鱼类的腥味，也可去掉肉类的腥味；酒的作用并不仅仅如此，食物中的脂肪在烧煮时，会发生部分水解，生成酸和醇。当加入酒（含乙醇）、醋（含醋酸）等调味辅料时，酸和醇相互间发生酯化反应，生成具有芳香味的酯。烹调食物确实是一门科学。厨房是每个家庭中不可缺少的一部分，但想要拥有清洁卫生的厨房，这其中还有不少学问呢 。我们知道，厨房里的许多事如炒菜之后会给厨壁上留下许多油迹，因燃烧煤会产生CO、SO 2等有害物质，这些物质不仅给人的身心健康带来危害，而且一旦将这些有害物质排入空中 ，对大气也会带来不利的影响。如酸雨的形成就与排入SO2、NO等物质有关，它们主要通过两种途径在空气中发生如下反应：2SO2+O2=2SO3SO3+H2O=H2SO4SO2+H2O=H2SO32H2SO3+O2=2H2SO4当酸雨一旦形成后就会对建筑物、农田、庄稼等产生很不利的影响。因此，合理处置污染处 是事关环境卫生的重大问题。我们这个课题的研究除了解决如上述污染物的排放以外，还要弄清一些物质的主要成份以及炒菜锅里的变化。如粗盐含有MgCl2、CaCl2等杂质，厨房里在阴雨天常常变得湿漉漉的就是由于这些杂质易吸水反潮的缘故。还有一类食物中使用了无机防腐机，这些防腐剂主要是亚硫酸盐，焦亚硫酸盐及SO2，由于使用SO2引起严重的过敏反应，主要是呼吸道过敏。所以这些无机防腐剂是禁止在蔬菜水果中使用的。厨房里还有许多诸如上述物质在使用过程中产生一系列的问题，因此，想要彻底弄清楚，还 应联系我们所学的知识。当然，通过这次的研究性学习，我们明白了许多道理，不仅如此，而且把我们所学的知识得到了充分的利用。味精为什么不能和小苏打同时使用?味精真称得上一种奇妙的调味品，淡而无味的汤羹菜肴，只要添加少许味精，立刻就变得鲜 美可口，难怪它能成为掌勺炒菜人必不可少的好帮手。味精虽好，但也要注意科学的使用方法。例如：在碱性偏大的食品中，味精还是不加为妥， 否则反而得不偿失。你知道其中的道理吗?味精的化学成份为谷氨酸钠，又称麸酸钠，它是一种很鲜的化学物质。谷氨酸钠固然鲜美， 还有其它更鲜美质，例如在蘑菇中含有一种叫鸟苷酸钠的物质，其鲜味比谷氨酸钠强160倍，另外，有一种叫肌苷酸的物质，也比谷氨酸钠鲜40倍。现在市场上有一种特鲜味精，其实 就是在普通味精中加入少量的肌苷酸或乌苷酸配制成的。谷氨酸钠，肌苷酸和乌苷酸等物质有鲜味，是因为这些物质的化学分子结构具有较特殊的化 学基因。例如谷氨酸钠是脂肪族化合物，它的分子结构的一端或两端可以连接羧基、磺基、羰基等基团。化学家们认为他们这些基团刺激了人们舌头上的味蕾而产生鲜味，当然鲜味还 与连接这些基团分子本身的结构有关；同样的基团如连接在其它分子上，构成的化合物就不一定会呈现出鲜味。但是，谷氨酸钠等制鲜物质只有与水化合，产生水解反应后，它们的鲜味才能呈现出来，我 们吃的食物，不论是汤菜，还是面饭点心，一般都含有一定量的水分，正好为这些制鲜物质充分发挥鲜味创造条件，然而也有例外，譬如有些人在烧煮肉类菜肴时，喜欢在锅内加一些 小苏打。小苏打的作用是能使用肉类纤维疏松，这样烧煮好的肉，吃起来格外嫩滑。像这种加了小苏打的菜肴里，就不能加味精，因为小苏打受热分解，与水化合，产生大量氢氧根离 子，它们又能阻止谷氨酸发生水解反应，还会把谷氨酸钠分子一端的氢离子“拉”下来，让钠离子“套”上去，生成谷氨酸二钠，这是一种不但没有鲜味，反而带有苦涩味的物质。知道了这个道理后，今后不管是使用普通味精还是特鲜味，都注意别同时添加碱性的配料。相反，如果在菜肴中加味精的时候，再加一些醋，蕃茄汁之类的酸性调料，那么这些调料与水化合产生的氢离子就会促进味精内制鲜物质水解而增加鲜度。附：小苏打： NaHCO32NaHCO3=Na2CO3+H2O+CO2↑劣质的人参，白木耳为什么能鱼目混珠? 随着生活水平的提高，人参和白木耳已成为现在不少家庭常用的滋补品。但有时候看上去是 白胖胖的人参在锅里一蒸，竟会有股酸味，又白又大的木耳经开水一冲，竟像面粉一样地糊了。真使人感到迷惑不解，这些劣质的东西怎样打扮得像上先进品一样呢?它们是如何蒙混 过关，鱼目混珠的呢?要戳穿其中的奥秘和把戏，还得从这些劣质品的来源说起?现在绝大部分生晒参和白木耳均为人工培植，其产量逐年上升。丰收当然是好事，但稍不注 意或某环节受阻，一经积压就会变质，生晒参从原来的本色变为青色或灰色，白木耳变成焦黄色，它们的内在质量当然也随之急剧下降，甚至变质到完全不能食用的地步。一些不法经 营者为了遮人耳目，就用硫磺土法蒸熏，把劣质品改头换面，乔装打扮得又白又胖又漂亮，从而混入市场，牟取暴利。硫磺土法蒸熏，是引燃硫碘进行漂白蒸熏的一种化学处理方法，硫磺在燃烧中生成二氧化硫，二氧化硫有较强的腐蚀性，同时也能和一些有机色素结合成无色的化合物，因此它可用于 漂白一些植物或植物类制品，例如漂白纸张、草帽等。不过这些无色的化合物不稳定，时间长了，便会慢慢分解而恢复原来的颜色。不法经营者对于劣质人参和白木耳的乔装打扮就是 利用了二氧化硫能漂白的特性来做手脚的。其实，在过去不少参农也是常常采用二氧化硫的蒸熏方法来处理优质人参的，因为通常的人参表面颜色并不是纯白的，而是略带浅黄的本色，经二氧化硫蒸熏后，其表皮就变得洁白美观了。当然，这种处理只能是一种表处理，而绝不会损伤其“筋骨”的，是没有变质的。但是处理色质较深的劣质品时，成倍增加熏蒸量和熏蒸时间，就可以达到改头换面的效果。这样就使原来已经是低质量的补品更无食用价值了。严重的是，非但不利于人体健康，还会引起恶心，甚至呕吐。劣质的人参和白木耳尽管披了白色的外皮，但仔细辨认还是能识其真伪的。好的人参，白木耳干燥坚硬，无蛀孔，无破损，质地光洁，而劣质品颜色虽白，但往往白中带灰、带暗、质地松散，有的很潮而且可以弯曲，有些劣质生晒参表皮破损，头轻须重，甚至有漏液的现象。为了避免上当受骗，买各种滋补时千万不要在私人地摊上觅便宜货，应当到当地专业的参 茸店和国药店去购买。（注：S+O2=SO2）由于二氧化硫跟某些有色物质化合成的无色物质不稳定，容易分解而恢复原来的有色物质的颜色，因此，用二氧化硫漂白过的草帽日久渐渐变成黄色。此外，二氧化硫还能够杀灭霉菌和细菌，可以用作食物和干果的防腐剂。 为什么吃了工业盐会中毒? 人们烧菜煮汤时，总是忘不了加一点盐。这样不但使菜肴味道鲜美，而且提供了维持人体健康必不可少的盐分。不过，我们说盐是指“食盐”，化学名称叫氯化钠。其实，盐是一类物质的统称，除了食盐外，还有许许多多种用途各异的“盐”。比如有一种工业盐--亚硝酸钠，它广泛用于建筑施工，制造染料、药物和用作防锈剂，并大量用于印染、漂白等方面。氯化钠与亚硝酸钠不仅同属盐类，外观也很相似，都是白色晶状颗粒，密度也几乎相同，都有咸味。然而两种盐对人体健康的作用可以说是截然相反。食盐是维持人类生命的必需品，而亚硝酸钠却是无情的“杀手”，毒性很强。为什么这么说呢?因为人体血液中有一种低铁 血红蛋白，它有一种特殊的本领，能够携带着氧随着血液循环流动，把氧输送到人体内各个组织器官里，同时又分离出氧来，供各组器官新陈代谢的需要。亚硝酸盐有一种破坏作用，它进入体后能使体内携氧的低铁血红蛋白，变成高铁血红蛋白。 高铁血红蛋白一遇到氧，就牢固地结合起来，不易分离。这样，人体的全身组织就会缺氧，尤其从大脑缺氧对人体的影响最严重。当人体摄入0u20223～0u20225克亚硝酸钠，即可引起急性中毒，3克即可致人于死地，人体一旦中毒，十几分钟就可发病。由于缺氧，可出现头晕、头胀、耳鸣，全身无力，手脚麻手，并会有恶心呕吐、腹泻、紫绀，心悸，血压下降，呼吸困难等症状，严重时发生抽搐，昏迷，如抢救不及时，或摄入量过多，就会呼吸循环衰竭而死亡。大多数病例是误将亚硝酸钠当食盐，食糖，食用碱等食用而中毒。另外，在高温下长期存放的蔬菜，腐败变质后，菜内亚硝酸钠的含量也会明显增加。当人们发生亚硝酸钠中毒后，应立即送医院抢救，不要延误时机。食盐和工业盐--亚硝酸钠虽然很相象，但二者熔点却不同，可以用加热的方法区别开来。 亚硝酸钠的熔点只有271℃放放烧热的炒菜钠就会熔化，还可以闻到分解出来的氧化氮的刺激性气体，而食用盐熔点高达801℃，不会熔化。炒菜锅里变化多 香喷喷的一盘菜端上来，色彩悦目，鲜美可口。这一定会使你胃口大开、口水大流。 中国的烹任技术驰名世界。色香味俱佳的中国名菜，十分讲究配料和烹调艺术。炒菜做饭，也处处有化学知识。首先，有一个营养搭配问题，人体需要的营养是多种多样的：蛋白质、脂肪、糖、维生素、无机盐和水，缺哪一样都不行。 哪一种食物都不可能具备包罗万象的营养成分。一般说来，肉、蛋含有丰富的蛋白质和脂肪；鱼和家禽也含有较多的蛋白质；豆类和谷物含有大量的植物性蛋白质和糖；而蔬菜则是供应几种维生素和无机盐的主要来源 所以，饭菜单打一不好，搭配起来才能获得全面的营养。 吃油条配豆浆，使不同来源的蛋白质混合起来，互相取长补短，可以更好地被人体吸收。 土豆炖肉，肉丝豆腐羹，百叶结烧肉等，这些菜把动物性蛋白质和植物性蛋白质结合在一起，就是几份搭配恰当的菜肴。肉含有丰富的蛋白质和脂肪，菜心的维生素含量较高。把它俩搭配起来，烹制一份“菜心烧肉”，这才是营养丰富的佳肴。 其次，在炒菜锅里，各种营养成分还会发生复杂的化学变化。例如，食物里的淀粉、蛋白质这些高分子化合物受热以后，在水溶液中被拆散，成为较小的分子。 土豆、芋头里的淀粉变成糊精，好消化，容易吸收。鱼肉的生胶蛋白被拆开，成为动物胶，这就是鱼冻和肉冻。煎鱼、炖肉的时候，蛋白质被拆开生成氨基酸，使味道鲜美可口。 蛋白质遇到盐会凝固、变硬，一旦凝固了，冉溶解和拆散就困难了。你一定有过这样的经验：烧鱼炖肉时，如果放盐过早，鱼、肉很难煮透烧酥，道理就在这里。 同样，有人喜欢先用沸水把蔬菜悼一遍后再炒，还有人喜欢吃捞饭，这样，有些营养成分就溶解在水里，白白损失掉了。不过，炒菠莱是个例外。菠莱先用沸水悼一遍，让它内部的草酸多溶解掉一些，免得涩嘴。再说，多吃草酸没好处，它要和钙质形成草酸钙沉淀，人体吸收不。有些内脏结石的成分主要是草酸钙。（嘿嘿此乃人黄，不知有没有牛黄的效果，它就是小腰子里面的结石，含碳酸钙等等） 有人煮豆、熬粥的时候，加进一点小苏打（碳酸氢钠）或碱（碳酸钠）。这样做，很快就能煮烂。可是，碱把维生素民维生素C给破坏了，不是好办法。改换高压锅煮，就可以很快煮烂，又不易破坏维生素。还有一类维生素，不溶解在水里而溶在油里，如维生素人和它的前身胡萝卜素，以及维生素口等。它们对于促进身体的生长发育、保护视力，都有重要作用。油炒胡萝卜，可以帮助人体吸收胡萝卜素。所以，胡萝卜最好和肉一起炖。各种维生素都怕热、怕氧气，烹调时间过长，温度过高，都会增大维生素的损失。因此，煎炒多用急火，快翻快出锅。有时候加点醋，酸性环境可以保护维生素C 减少它的分解。维生素C在加热时还容易被氧化破坏，炒菜时尽可能加锅盖，防止更多的氧气进入。熟莱反复的热炒，对维生素的破坏更为严重。 洗菜淘米有学问厨房里准备饭菜，头一件事是洗菜淘米。洗菜淘米要用大量的水。 从化学角度看，水是最普通、最好的溶剂了。水能溶解许多种矿物质。比如，海水里溶解有多种化合物。一吨海水里溶解的矿物质有三十四五公斤之多。 即使是难溶的油类物质，水也能把它打散，变成牛奶那样的乳浊液。 水是这样“无坚不摧”的物质，又容易得到。所以，我们洗东西总离不了水。“脏不脏，一水净”，“泥水洗出白萝卜”这是对水的洗涤能力的一个形象说明。 蔬菜土生土长，沾附着泥沙、粪便、病菌等污物，这是不能人口的。 洗菜时有水的机械冲刷作用，也有溶解过程。有人把菜放在盆里用水冲，既浪费水，效果也不好。因为，有一些泥沙还留在盆里，又沾回到菜叶上。比较好的办法，是把菜放在水盆里洗净，拿出来沥干，再换清水洗。 把菜切碎后再洗，和洗净后再切，是不是一样呢？不一样。绿色、黄色蔬菜的汁液里，含有宝贵的维生素和矿物质等营养成分。它们中不少很容易溶解在水里。菜切碎了再洗，会损失掉许多营养成分，而且污物沾染到切口上，更难洗干净。所以，蔬菜要洗干净再切。 淘米，究竟多搓洗好，还是少搓洗好？ 米的外表皮含有丰富的维生素民（人缺少它会得脚气病）和人体必需的矿物质。从这个角度看，淘米搓洗的次数太多，就会损失一些营养成分。应该少淘几遍。可是，久存的米表面上可能生长一种黄曲霉菌，它分泌致癌的毒素。淘米能减轻黄曲霉菌素的污染。权衡利弊，淘米还是不可马虎，多搓洗几遍为好。现在有一种袋装米，大家用它好了，不用淘米，又省事又有营养，就是贵。烹调小窍门自己做菜是生活中一件乐事，但一定要注意，不要破坏蔬菜的原有品质，不要在加工后变成 高脂、高盐、高糖的食品。蔬菜一定要做得清淡而有特色。洗菜时不提倡用化学洗净剂，也不要切碎再洗，而应在入锅前再切碎。可以生食的蔬菜最好生食，有的蔬菜如芹菜、豇豆开 水烫后，凉拌也可以。炒菜比煮菜好，即可保存营养，口味也好，有文献报道，煮熟的胡萝卜素比生食时损失45% ，维生素损失82%，叶酸损失40%，菜花煮食较炒食的维生素C损失约50%，炒菜时应大火快炒。蔬菜要新鲜，吃菜更要新鲜，不要把做好的菜吃两三天，一些蔬菜中含硝酸盐受微生物作用产生有害物质，不利人的健康，有时甚至还会中毒。研究性学习心得体会课题小组全体成员1、真真正正实践了一次由自己动手策划实施的活动。2、学会如何帮助别人与怎样获得帮助。3、在社会大课堂上学到了很多经验对于问题的讨论，能发表自己的意见和看法，提高了分析问题的能力。4、接触了一些高科技产物如“因特网”，更加深刻地体验社会、了解社会、分析社会。对高新科技的第一次亲密接触，促进了我们对知识的了解，激发了学习的兴趣，对更多知识的渴求。5、进行了小范围的调查，提高了社会实践能力更加深入地了解周围的事物，加深了对社会上的现象和了解，透过现象看本质，办事抓核心抓关键，提高效率。6、通过这次实践活动，大大提高了自己的组织能力和实践能力以及综合分析能力，提高了自己的综合素质，适应与人交际。

5"-呈味核苷酸二钠（Disodium 5"-ribonucleotide）由酵母所得核酸分解、分离制得；或由发酵法制取.因本品主要由5"-鸟苷酸二钠和5"-肌苷酸钠组成,其性状也与之相似,为白色至米黄色结晶或粉末,无臭,味鲜,与谷氨酸钠合用有显著的协同作用,鲜度大增.溶于水,微溶于乙醇和乙醚.5"尿苷酸二钠和5"胞苷酸二钠的呈味力较弱.中文名称：5"-呈味核苷酸二钠 别名：5"-核糖核苷酸二钠；核糖核苷酸钠 结构式：5"-鸟苷酸二钠和5"-肌苷酸二钠；5"尿苷酸二钠和5"胞苷酸二钠用途：增味剂（鲜味剂）.我国《食品添加剂使用卫生标准》（GB2760―1996）规定：可在各类食品中按生产需要适量使用.本品常与谷氨酸钠合用,其用量约为味精的2%~10%,可与其他多种成分合用,如一种复合鲜味剂组分的味精88%、呈味核苷酸8%、柠檬酸4%；另一组分为味精41%、呈味核苷酸2%、水解动物蛋白56%、琥珀酸二钠1%.若肌苷酸钠和鸟苷酸钠的比例为1∶1时,其一般用量如下：罐头汤,0.02~0.03 g/kg；罐头芦笋,0.03~0.04 g/kg；罐头蟹,0.01~0.02 g/kg；罐头鱼,0.03~0.06g/kg；罐头家禽、香肠、火腿,0.06~0.10 g/kg；调味汁0.10~0.30 g/kg；调味品,0.10~0.15；调味番茄酱,0.10~0.20 g/kg；蛋黄酱,0.12~0.18 g/kg；小吃食品,0.03~0.07 g/kg；酱油,0.30~0.50g/kg；蔬菜汁0.05~0.10 g/kg；加工干酪,0.05~0.10g/kg；脱水汤粉,1.2.0 g/kg；速煮面汤粉,3.6.0 g/kg.

IMP（食品添加剂）5"-肌苷酸二钠　英文名：disodium inosinate　别名：肌苷酸钠；IMP　分子式：C10H11N4NA2O8P*XH2O 结构式：　分子量：392.17（无水）　物化性质：无色至白色结晶，或白色结晶性粉末，约含7.5分子结晶水，不吸湿，40度开始失去结晶水，120度以上成无水物。味鲜强度低于鸟苷酸钠，但两者合用有显著协同作用。溶于水，水溶液稳定，呈中性，在酸性溶液中加热易分解，失去呈味力。亦可被磷酸酶分解破坏，微溶于乙醇，几乎不溶于乙醚。　5"-肌苷酸二钠广泛存在于自然界的各类新鲜肉类和海鲜中，呈味作用稳定持久，且价格相对便宜。与谷氨酸钠（味精）混合使用，其呈　味作用比单用味精高数倍，有“强力味精”之称；与5"-鸟苷酸二（GMP）等比例混合则成为呈味核苷酸二钠（I加G），增鲜效果更加显著；另外，5"-肌苷酸二钠对白细胞和血小板减少症以及各种急慢性肝脏疾病有一定的辅助治疗作用。　呈味性能：5"-肌苷酸二钠具有特异的鲜鱼味，味阈值为0.012%。5"-肌苷酸二钠与谷氨酸钠有协同效应，若与谷氨酸钠以1:7复配，则有明显的强味效果。　毒性：大鼠经口LD50为14.4g/kg体重，小鼠经口LD50为12.0g/kg体重，ADI不作特殊规定。　应用：①一般用于使用汤汁和烹调菜肴的调味用；②单独使用较少，多与味精复配使用，其鲜味显著提高；③添加5"—鸟苷酸二钠 （GMP）的食品有蔬菜香菇事物的鲜味；添加5"-肌苷酸二钠的食品有肉质类的鲜味；而添加5"—鸟苷酸二钠+5"-肌苷酸二钠的食品则集荤素鲜味于一体；④罐头类食品中添加5"-肌苷酸二钠能抑制淀粉味和铁腥味；⑤酱类中添加能改善酱味；⑥风味小吃中添加如牛肉干、鱼片干等中应用能减少涩味。 IMP（药物）对白细胞和血小板减少症以及各种急慢性肝脏疾病有一定的辅助治疗作用

1.在酶促反应中，酶作为高效催化剂，使得反应以极快的速度或在一般情况无法反应的条件下进行。（高效性）酶促反应具有高度的特异性　　2.酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。如淀粉酶只作用淀粉。2.相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。3.立体异构特异性一种产仅作用于立体异构体中的一种。例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。3.酶活性的可调节性　　4.酶活性的不稳定性

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢;酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。

ACP酰基载体蛋白ADP腺嘌呤核苷二磷酸CMP胞嘧啶核苷酸CTP胞嘧啶核苷三磷酸CDP胞嘧啶核苷二磷酸EC不记得了FH4四氢叶酸

fh4是四氢叶酸（FH4或THFA）是携带一碳单位的载体。四氢叶酸（Tetrahydrogen folic acid，代号为FH4或THFA)是叶酸在体内的主要存在形式，又称辅酶F(CoF)，分子式为C19H23N7O6，它是叶酸分子中蝶啶的5、6、7、8位各加一个氢形成的，是辅酶形式的叶酸的母体化合物。接触空气容易氧化。当叶酸缺乏或某些药物抑制了叶酸还原酶，使叶酸不能转变为四氢叶酸，都可影响血细胞的发育和成熟，造成巨幼红细胞性贫血。定义四氢叶酸是体内一碳单位转移酶系统中的辅酶，是由叶酸在维生素C和NADH+存在下，经叶酸还原酶作用下生成二氢叶酸，然后由二氢叶酸还原酶催化生成四氢叶酸。四氢叶酸是一碳基团的载体，可传递一碳单位，参与嘌呤、嘧啶的合成，对正常血细胞的生成具有促进作用。所以当叶酸缺乏或某些药物抑制了叶酸还原酶，使叶酸不能转变为四氢叶酸，都可影响血细胞的发育和成熟，造成巨幼红细胞性贫血。以上内容参考：百度百科-四氢叶酸

甲醛、乙醛、丙醛化学方法区分方法：1、用本尼迪特试剂可以鉴别出甲醛： 甲醛不与本尼迪特试剂反应，乙醛、丙醛均可与本尼迪特试剂反应产生砖红色沉淀。2、乙醛可以发生碘仿反应，丙醛则不能。即乙醛可以与单质I2在NaOH溶液中发生反应，产生淡黄色的碘仿晶体。3、加银氨溶液：发生银镜反应的是乙醛和丙醛；无反应现象的是丙酮；再向乙醛和丙醛中加入碘和氢氧化钠，有黄色沉淀生成的为乙醛，无反应现象的为丙醛。扩展资料醛常见反应：醛具有很高的反应活性，参与了众多反应，从工业角度来看，重要的反应大多数是缩合反应，如：制备可塑剂和多羟基化合物、还原反应制备醇（尤其羰基醇类）。从生物角度，重要的反应主要包括：制备亚胺的反应，即甲酰基的亲核加成反应。一、还原反应甲酰基易被还原为伯醇(-CH2OH)，这种典型转化使用了催化氢化，或直接的转移氢化进行。醛在酸性环境下被锌汞齐还原成亚甲基。二、氧化反应甲酰基还易被氧化成相应的羧酸（-COOH）。工业中最常用的氧化剂是空气或氧气。实验室条件下，常用的氧化试剂包括：高锰酸钾、硝酸、氧化铬和重铬酸。混合二氧化锰、氰化物、乙酸和甲醇可将醛转化成甲酯。参考资料来源：百度百科-醛

先比第一个原子大小：I>Br>...>C>D>H 第一个相同的情况下比较这个原子上连的基团。先从最大的开始比较，相同时再比第二个。如果这一级还是完全相同，在比较第二级中最大的那个相连的基团，方法和前面一样。 遇到双键和三键，当做连着两个（三个）相同的基团。 比如说甲酰基和羟甲基，第一个都是碳，第二个甲酰基连着两个氧，羟甲基只有一个，所以甲酰基大于羟甲基。如此。 更详细的可以看《基础有机化学》，邢其毅，裴伟伟，徐瑞秋，裴坚，高等教育出版社。

甲醛、乙醛、丙醛化学方法区分方法：1、用本尼迪特试剂可以鉴别出甲醛： 甲醛不与本尼迪特试剂反应，乙醛、丙醛均可与本尼迪特试剂反应产生砖红色沉淀。2、乙醛可以发生碘仿反应，丙醛则不能。即乙醛可以与单质I2在NaOH溶液中发生反应，产生淡黄色的碘仿晶体。3、加银氨溶液：发生银镜反应的是乙醛和丙醛；无反应现象的是丙酮；再向乙醛和丙醛中加入碘和氢氧化钠，有黄色沉淀生成的为乙醛，无反应现象的为丙醛。扩展资料醛常见反应：醛具有很高的反应活性，参与了众多反应，从工业角度来看，重要的反应大多数是缩合反应，如：制备可塑剂和多羟基化合物、还原反应制备醇（尤其羰基醇类）。从生物角度，重要的反应主要包括：制备亚胺的反应，即甲酰基的亲核加成反应。一、还原反应甲酰基易被还原为伯醇(-CH2OH)，这种典型转化使用了催化氢化，或直接的转移氢化进行。醛在酸性环境下被锌汞齐还原成亚甲基。二、氧化反应甲酰基还易被氧化成相应的羧酸（-COOH）。工业中最常用的氧化剂是空气或氧气。实验室条件下，常用的氧化试剂包括：高锰酸钾、硝酸、氧化铬和重铬酸。混合二氧化锰、氰化物、乙酸和甲醇可将醛转化成甲酯。参考资料来源：百度百科-醛

有机化学中的取代基优先顺序有机化学中的取代基优先顺序,有机化学中的“取代基优先顺序”是什么？有机化学中的“取代基优先顺序”即为官能团优先顺序：-COOH>-SO3H>-COOR>-COX>-CONH2>-COOCO->-CN>-CHO>-CO->-OH>-SH>-NH2>-C三C->-C=C->-OR>-SR>-F>-Cl>-Br>-I>-NO2>-NO有机化学的相关规则：1、原子：原子序数大的排在前面，同位素质量数大的优先。几种常见原子的优先次序为：I>Br>Cl>S>P>O>N>C>H2、不饱和基团：可看作是与两个或三个相同的原子相连。不饱和烃基的优先次序为:-C≡CH>-CH=CH2>(CH3)2CH-3、若与双键碳原子相连的基团互为顺反异构时，Z型先于E型。有机化学中基团优先顺序怎么判断由双键碳上直接相连的两个原子的原子序数的大小来决定，原子序数大者为优。若原子序数相同时，则比较相对原子质量数大小。若与双键碳原子直接相连的第一个原子相同，要依次比较第二个甚至第三个原子，依此类推，直到比较出优先顺序为止。相关规则：（1）原子：原子序数大的排在前面，同位素质量数大的优先。几种常见原子的优先次序为：I>Br>Cl>S>P>O>N>C>H（2）饱和基团：如果第一个原子序数相同，则比较第二个原子的原子序数，依次类推。常见的烃基优先次序为：(CH3)3C->(CH3)2CH->CH3CH2->CH3-（3）不饱和基团：可看作是与两个或三个相同的原子相连。不饱和烃基的优先次序为:-C≡CH>-CH=CH2>(CH3)2CH-（4）若与双键碳原子相连的基团互为顺反异构时，Z型先于E型。次序规则主要应用于烷烃的系统命名和烯烃中几何异构体的命名。烷烃的系统命名：如果在主链上连有几个不同的取代基，则取代基按照“次序规则”依次列出，优先基团后列出。按照次序规则，烷基的优先次序为：叔丁基>仲丁基>异丙基>异丁基>丁基>丙基>乙基>甲基。有机化学取代基命名（二）（1）2,2-二甲基丙基，（2）2-甲基环丙基，（3）1-甲基戊基，（6）1-甲基-3-丙基戊基有机化学优先顺序。是这样吗？你的编号是正确的，“近”是首要原则。但是书写顺序要求由简到繁，正确命名为4-甲基-6-乙基癸烷有机化学取代基的顺序是按什么制定的依据系统命名法的规则来：1、先选择主链。2、再为主链编号。3、编号时就决定了取代基的顺序。4、第一原则：靠近主官能团一段开始编号。5、第二原则：最先碰面原则。(还有取代基位数之和最小)6、第三原则：先小后大原则。7、写出完整的名称。注：第三原则中谁小谁大，并不是看分子量，而是有一套次序规则。（1）按第一原子的原子序数，由小到大排列。I＞Br＞Cl＞F＞O＞N＞C＞H-Cl＞-C(CH3)3（2）第一原子相同时，以此类推。-CH2CH3＞-CH3(3)重键相当于几个相同原子。-CH=CH2＞-CH2CH3有机化学。如何比较基团的优先顺序。谢谢1.氢基2.重氢基(氘基)3.甲基4.乙烯基5.叔丁基6.乙炔基7.苯基8.氰基9.醛基10.甲酰基11.乙酰基12.羧基13.甲酯基14.氨基15.乙酰氨基16.二甲氨基17.亚硝基18.硝基19.羟基20.乙氧基21.乙酰氧基22.巯基23.磺基24.氯25.溴26.碘有机化学中－R是指取代基还是仅指烷烃基？-R是指烷烃基，-X是卤原子，-Ph是苯基~每种取代基都有自己的表示方法有机化学，RS命名基团优先顺序的比较方法。基团优先顺序COOH>-SO3H>-COOR>-COX>-CONH2>-CN>-CHO>-CO->-OH>-SH>-NH2>-C三C->-C=C->-OR>-SR>-F>-Cl>-Br>-I>-NO2有机化学稳定构象两个取代基相邻如果是顺式结构两个基团必须一个在a键，一个在e键上，而且大的取代基在e键比在a键稳定。如果是反式，则都在e键上稳定。

同有氧呼吸的三个阶段第一阶段： 细胞质基质阶段需要氧参与细胞质基质进行反应式：C6H12O6酶→2C3H4O3(丙酮酸)+4[H]+少量能量 (2ATP)第二阶段： 丙酮酸进入线粒体基质阶段需要氧参与线粒体基质进行反应式：2C3H4O3(丙酮酸)+6H2O酶→20[H]+6CO2+少量能量 (2ATP)第三阶段： 线粒体内膜,阶段需要氧参与线粒体内膜进行反应式：24[H]+6O2酶→12H2O+量能量(34ATP)

初中化学的氢分子和氢原子有什么不同氢：是元素，在元素周期表的第一个。还有很多元素如：氦、锂、铍、氮、氧........单独说氢，通常是指氢原子，氢可以离子的形式存在于某些物质中。日常能够接触到的“氢”有“氢气”。很多物质中都有氢，如水，分子式是氢2氧（h2o)，有一种强碱叫氢氧化钠........

由原子的表示方法，用元素符号来表示一个原子，表示多个该原子，就在其元素符号前加上相应的数字，故2个氢原子表示为：2H．由化合价的表示方法，在其化学式该元素的上方用正负号和数字表示，正负号在前，数字在后，故锰酸钾中锰元素的化合价为+6价可表示为：K2+6MnO4．由离子的表示方法，在表示该离子的元素符号右上角，标出该离子所带的正负电荷数，数字在前，正负符号在后，带1个电荷时，1要省略．若表示多个该离子，就在其离子符号前加上相应的数字，故3个亚铁离子可表示为：3Fe2+．保持水的化学性质的最小粒子是水分子，其分子符号为：H2O．故答案为：2H；K2+6MnO4；3Fe2+；H2O．

1、氢原子的能级图2、光子的发射和吸收①原子处于基态时最稳定，处于较高能级时会自发地向低能级跃迁，经过一次或几次跃迁到达基态，跃迁时以光子的形式放出能量。②原子在始末两个能级Em和En（m>n）第 1 页酒店香氛味道-乐思馥酒店香氛，创始于法国香水之都酒店香氛味道-乐思馥酒店香氛，创始于1758年，法国格拉斯，被誉为香水之都的小镇。运用香氛系统来改善空间氛围，营造出怡人的环境，让顾客体验尊贵的贵宾服务。点击立即咨询，了解更多详情咨询乐思馥香氛（上海）.. 广告间跃迁时发射光子的频率为ν，其大小可由下式决定：hυ=Em-En。③如果原子吸收一定频率的光子，原子得到能量后则从低能级向高能级跃迁。④原子处于第n能级时，可能观测到的不同波长种类N为：。⑤原子的能量包括电子的动能和电势能（电势能为电子和原子共有）即：原子的能量En=EKn+EPn。轨道越低，电子的动能越大，但势能更小，原子的能量变小。电子的动能：，r越小，EK越大

氢原子的化学符号是H。

氢原子的原子核由带正电的质子和不带电的中子组成。原子核（atomic nucleus）简称“核”。位于原子的核心部分，由质子和中子两种微粒构成。而质子又是由两个上夸克和一个下夸克组成，中子又是由两个下夸克和一个上夸克组成。构成原子核的质子和中子之间存在介子,以传递原子核内巨大的吸引力-强力,强力比电磁力强137倍,故能克服质子之间所带正电荷的电磁斥力而结合成原子核。原子核的能量极大,当原子核发生裂变(重原子核分裂为两个或更多的核)或聚变(轻原子核相遇时结合成为重核)时,会释放出巨大的原子核能,即原子能(例如核能发电)。质子和中子及介子由价夸克(组分夸克)及诲夸克(流夸克)组成,夸克亦有层层(壳)结构,外层为横向连接的价夸克,内层为纵向叠加的诲夸克,而外层为3个横向连接的束缚态价夸克。价夸克按比例(2个上型夸克帯+2/3电荷,1个下型夸克帯-1/3电荷)分掉质子(或3夸克超子)内的整数电荷,故夸克带分数电荷。纵向叠加的诲夸克正负电荷相抵=零,原子内带正电荷的质子与带负电荷的电子数量相同,故整个原子呈电中性。

氢分子：H2 氢元素：H 氢原子：H

等效氢是指有机物分子中位置等同的氢。等效氢有三种，分别为分子中同一甲基上连接的氢原子、同一碳原子所连甲基上的氢原子、处于镜面对称位置上的氢原子。①分子中同一甲基上连接的氢原子等效,如甲烷上的氢原子;甲烷空间立体结构为正四面体。②同一碳原子所连甲基上的氢原子等效,如新戊烷(可以看作四个甲基取代了甲烷分子中的四个氢原子而得),其四个甲基等效,各个甲基上的氢原子等效,也就是说新戊烷分子中的12个氢原子等效;其一元取代物有一种。③处于镜面对称位置（相当于平面成像时，物与像的关系)上的氢原子等效,如2,2,3,3-四甲基丁烷分子中的18个氢原子是等效的。扩展资料“等效氢原子法”是判断同分异构体的最基本的一种方法。利用等效氢原子关系，可以很容易判断出有机物的一元取代物异构体数目。1、分子中有多少种”等效“氢原子，其一元取代物就有几种。2、一取代物的种数与有机物中不同化学环境下的氢原子种数相同，符合下列条件的氢原子处于相同的化学环境，称为等效氢原子。3、连在同一个碳原子上的氢原子。4、连在同一碳原子上的甲基上的氢原子。5、处于镜像对称位置上的氢原子。参考资料来源：百度百科-等效氢

α-H就是与α-C相连的氢原子，一般是按排序规则中最高等级的官能团相连的C为α-C。例如:HOCH2CH2CH2COOH，一般认为右数第二个C是α-C，上面的两个H为α-H。其化学性质主要和官能团的吸电子性有关，因为与α-C相连的官能团吸电子，由于诱导效应，α-H的电荷带部分正点，α-C带部分负点，因此C原子容易被亲电进攻，发生取代、消去等一系列反应。

氢气： H2氢原子： H氢气分子： H2

生物氧化的名词解释：生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子，通过一系列酶促反应与氧化合成水，并释放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。在真核生物细胞内，生物氧化都是在线粒体内进行，原核生物则在细胞膜上进行。

此过程共分为三个阶段。第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应；第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：三羧酸循环。

名词，是词类的一种，属于实词。它表示人、事、物、地点或抽象概念的统一名称。它分为专有名词和普通名词。下面是我收集整理的生物化学相关名词解释，仅供参考，大家一起来看看吧。 肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。 蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。 蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。 协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。 变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。 分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。 DN*的复性作用：变性的DN*在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DN*的复性。 杂交：两条不同来源的单链DN*，或一条单链DN*，一条RN*，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。 增色效应：DN*变性时，*260值随着增高，这种现象叫增色效应。 解链温度：在DN*热变性时，通常将DN*变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。 辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。辅基：与酶蛋白结合的比较牢固，不易与酶蛋白脱离。 酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。酶的必需基团：指与酶活性 有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶的活性中心外。 同工酶：指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。 可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活力得以恢复。不可逆性抑制作用：酶与抑制以共价键相结合，用透析、超滤等方法不能除去抑制剂，故酶活力难以恢复。 酶：是一类由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。血糖：血液中的葡萄糖即为血糖。 糖酵解：糖酵解是指糖原或葡萄糖在缺氧条件下，分解为乳酸和产生少量能量的过程，反应在胞液中进行。 糖原分解：糖原分解是指由肝糖原分解为葡萄糖的过程。 乳酸循环：乳酸循环又叫Cori循环。肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血至肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循环。 糖异生：糖异生是指由非糖物质转变成葡萄糖和糖原和过程。 三羧酸循环：是由草酰乙酸与乙酰Co*缩合成含三个羧基的柠檬酸开始的一系列反应的循环过程 脂蛋白与载脂蛋白 脂蛋白：是脂类在血液中的运输形式，由血浆中的脂类与载脂蛋白结合形成。 载脂蛋白：指脂蛋白中的蛋白质部分。 脂肪动员：脂库中的储存脂肪，在脂肪酶的作用下，逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂肪动员。 酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。酮症：脂肪酸在肝脏可分解并生成酮体，但肝细胞中缺乏利用酮体的酶，只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。在糖尿病等病理情况下，体内大量动用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。此时血中酮体升高，并可出现酮尿。 必需脂肪酸：是指体内需要而又不能合成的少数不饱和脂肪酸，目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及花生四烯酸。 脂肪酸β-氧化：脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的，故称β-氧化。 血脂：血浆中的脂类化合物统称为血脂，包括甘油三酯，胆固醇及其酯，磷脂及自由的脂肪酸。 类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯等。 呼吸链：由递氢体和递电子体按一定排列顺序组成的链锁反应体系，它与细胞摄取氧有关，所以叫呼吸链。 氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传给氧化合成水的过程中，释放的能量使*DP磷酸化为*TP的反应过程。 生物氧化：物质在生物体内氧化成H2O、CO2同时释放能量的过程，即为生物氧化。 底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢或脱水等，使分子内能量重新分布，形成高能磷酸键(或高能硫酯键)转给*DP(或GDP)，而生成*TP(或GTP)的反应称底物水平磷酸化。 P/O比值：每消耗1克原子氧所消耗无机磷的克原子数。通过P/O比值测定可推测出氧化磷酸化的偶联部位。 高能化合物：化合物水解时释放的能量大于21KJ/mol，此类化合物称为高能化合物。氧化脱氨基作用：氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下，脱去氨基，生成氨和α-酮酸的过程。 转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基互换，生成相应的α-氨基酸和α-酮酸的过程。 联合脱氨基作用：由两种(以上)酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离氨的过程。 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中生成的含有一个碳原子的有机基团。 氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内合成及组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。 鸟氨酸循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。 γ-谷氨酰基循环：指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。为在动物细胞中与氨基酸的吸收有关的肽转移、变化的循环。 丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。 腐败作用：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，还有一小部分消化产物不被 吸收，肠道细菌对这两部分所起的分解作用称为腐败作用。 核苷酸的从头合成途径:利用一些小分子物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程。 核苷酸的补救合成途径:利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的酶促反应合成核苷酸的过程。 酶的变构调节：某些物质能与酶的非催化部位结合导致酶分子变构从而改变其活性。 酶的化学修饰调节：酶肽链上的"某些基团在另一种酶催化下发生化学变化，从而改变酶的活性。 限速酶：指整条代谢途径中催化反应速度最慢一步的酶，催化单向反应，它的活性改变不但影响代谢的总速度，还可改变代谢方向。 半保留复制：以单链DN*为模板，以4种dNTP为原料，在DDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DN*的过程，合成的子代DN*双链中一条来自亲代DN*，一条重新合成。故称半保留，子代DN*和亲代DN*完全一样故称复制。 反转录作用：以RN*为模板，以4种dNTP为原料，在RDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DN*的过程。 基因工程：用人工的方法在体外进行基因重组，然后使重组基因在适当的宿主细胞中得到表达。 冈崎片段：DN*复制时，随从链是断续复制的，这些不连续的DN*片段，称岗崎片段。 复制子：复制子是独立完成DN*复制的功能单位，习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子，真核生物是多复制子的复制。 转录：以DN*的模板链为模板，以4种NTP为原料，在DN*指导的RN*聚合酶的催化下，按照碱基互补的原则，合成RN*的过程。 外显子，内含子：外显子和内启子，分别代表真核生物基因的编码和非编码序列。外显子，在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RN*的核酸序列。内含子，是隔断基因的线性表达而在剪接过程上被除去的核酸序列。 HnRN*：hnRN*是核内不均-RN*，是真核细胞mRN*的前体，需经加工改造后，才能成为成熟的mRN*。 模板链，编码链：DN*双链中按碱基配对规律能指引转录生成RN*的一股单链，称为 模板链，也称作有意义链或W*tson链。相对的另一股单链是编码链(codingstr*nd)，也称为反义链或Crick链。 转录因子：反式作用因子中，直接或间接结合RN*聚合酶的，则称为转录因子。密码子：mRN*分子上，相邻的三个碱基组成碱基三联体，它对应于一个氨基酸，此碱基三联体称密码子。 操纵子：操纵子是DN*分子中一个转录基本单位，由信息区和控制区两部分组成，信息区由结构基因组成，含有编码数种蛋白质的遗传信息、控制区包括启动基因(RN*聚合酶结合部位)和操纵基因。(控制RN*聚合酶向结构基因移动)。 分子病：由于DN*分子上基因的遗传性缺陷，引起mRN*异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的疾病。 顺反子：遗传学上将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子。原核生物中数个结构基因常串联为一个转录单位，转录生成的mRN*可编码几种功能相关的蛋白质，为多顺反子。真核生物mRN*比原核生物种类更多，一个mRN*只编码一种蛋白质，为单顺反子mRN*。 基因表达(geneexpression)：基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能产物的过程。 基因组：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。 管家基因(housekeepinggene)：某些基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。 诱导与阻遏(induction*ndrepression)：在特定的环境信号刺激下，相应的基因被激活，基因表达产物增加，这类基因称为可诱导基因，可诱导基因在特定环境中表达增加的过程称为诱导。基因对环境信号应答时被抑制，这类基因称为可阻遏基因，可阻遏基因表达产物下降的过程称为阻遏。 顺式作用元件(cis-*ctingelement)：可影响自身基因表达活性的DN*序列，称为顺式作用元件，真核生物常见的元件有增强子、启动子和沉默子等。 反式作用因子（tr*ns-*ctingf*ctor)：由某一基因表达的转录因子，通过与特异的顺式作用元件相互作用，影响另一基因的转录，这种转录调节因子称为反式作用因子。 操纵子(operon)：操纵子是原核生物基因表达调控的一个完整单元，其中包括结构基因、调节基因、操纵序列和启动序列。 单顺反子（monocistron）：真核细胞中一个基因转录一个mRN*分子，经翻译成一条多肽链，此基因转录产物即为单顺反子。

此过程共分为三个阶段。 第一阶段：葡萄糖分解成丙酮酸，同糖酵解反应； 第二阶段：丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰CoA； 第三阶段：三羧酸循环。

全国2014年4月高等教育自学考试 生物化学(三)试题 课程代码：03179 请考生按规定用笔将所有试题的答案涂、写在答题纸上。 选择题部分 注意事项： 1.答题前，考生务必将自己的考试课程名称、姓名、准考证号用黑色字迹的签字笔或钢笔填写在答题纸规定的位置上。 2.每小题选出答案后，用2B铅笔把答题纸上对应题目的答案标号涂黑。如需改动，用橡皮擦干净后，再选涂其他答案标号。不能答在试题卷上。 一、单项选择题(本大题共46小题，每小题1分，共46分) 在每小题列出的四个备选项中只有一个选项是符合题目要求的，请将其选出并将“答题纸”的相应代码涂黑。未涂、错涂或多涂均无分。 1.下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是 A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.蛋氨酸 D.苯丙氨酸 2.维持核酸一级结构稳定的化学键是 A.1′，3′-磷酸二酯键 B.2′，3′-磷酸二酯键 C.2′，5′-磷酸二酯键 D.3′，5′-磷酸二酯键 3.下列含氮有机碱中，不出现在DNA分子中的是 A.胸腺嘧啶 B.尿嘧啶 C.腺嘌呤 D.鸟嘌呤 4.嘌呤的分解产物过多可引起痛风，该物质是 A.肌酐 B.肌酸 C.尿酸 D.尿素 5.核酸分子的紫外吸收峰波长约为 A.160nm B.180nm C.260nm D.280nm 6.酶促反应的高催化效率的主要原因是 A.酶能增加底物的反应活性 B.酶能增加产物的反应活性 C.酶能极大地降低反应活化能 D.酶能极大地降低活化分子数 7.酶具有不稳定性的主要原因是 A.酶的化学本质是蛋白质 B.酶结合了金属离子为辅助因子 C.酶结合了维生素为辅酶 D.酶主要以无活性的酶原形式存在 8.若酶的活性中心有半胱氨酸残基组成必需基团，则这类酶称为 A.变构酶 B.结合酶 C.羟基酶 D.巯基酶 9.下列例子中，属于酶的不可逆抑制的是 A.重金属铅对羟基酶的抑制 B.磺胺类药物的抑菌作用 C.氨甲蝶呤抑制肿瘤细胞生长 D.5-氟尿嘧啶抑制细胞核酸合成 10.发生肝炎或肝硬化后，血清内何种乳酸脱氢酶(LDH)同工酶显著升高? A.LDHl和LDH2 B.LDH2和LDH3 C.LDH3和LDH4 D.LDH4和LDH5 11.常见的脱氢酶辅酶NAD+的全称是 A.黄素单核苷酸 B.黄素腺嘌呤二核苷酸 C.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 D.烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 12.抗生素磺胺和化疗药氨甲蝶呤的作用机制均与一种维生素合成有关，这种维生素是 A.泛酸 B.叶酸 C.生物素 D.维生素B12 13.糙皮病的发生主要与何种水溶性维生素缺乏有关? A.维生素B1 B.维生素PP C.叶酸 D.泛酸 14.由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的代谢过程称为 A.磷酸戊糖途径 B.糖酵解 C.糖异生 D.有氧氧化 15.脂质的生理功能不包括 A.储能、供能 B.免疫功能 C.构成生物膜 D.转变成激素 16.脂肪酸在体内的主要分解方式是 A.无氧酵解 B.有氧氧化 C.β-氧化 D.联合脱氨基 l7.下列物质中，不属于酮体的是 A.乙酰乙酸 B. β-羟丁酸 C.草酰乙酸 D.丙酮 18.负责运输外源性(食物)三酰甘油及胆固醇至全身各组织利用的脂蛋白是 A.乳糜微粒 B.极低密度脂蛋白 C.低密度脂蛋白 D.高密度脂蛋白 19.中国发病率较高的两种高脂血症类型是 A.I型和II型 B.I型和V型 C.II型和型Ⅳ型 D.III型和Ⅳ型 20.下列分子中，属于呼吸链递氢体的是 A.细胞色素 B.尼克酰胺 C.黄素酶 D.铁硫蛋白 21.FADH2经琥珀酸氧化呼吸链氧化，测得的P／O值近乎为 A.1.5 B.2.5 C.3.5 D.4.5 22.下列化合物中，能阻断电子从细胞色素b到细胞色素c传递的是 A.鱼藤酮 B.抗霉素A C.氰化物 D.叠氮化物 23.下列分子中，能直接向磷酸肌酸转移高能磷酸键的是 A.ATP B.GTP C.CTP D.UTP 24.下列物质中，属于小分子抗氧化物的是 A.泛醌 B.FAD C.ADP D.SOD 25.甲状腺素调节氧化磷酸化的机制之一是 A.促进细胞膜上Na+、K+-ATP酶生成 B.增加细胞色素酶系活性 C.抑制ATP合酶活性 D.激活NADH脱氢酶活性 26.作为肾小管上皮细胞分泌氨来源的氨基酸是 A.谷氨酰胺 B.丙氨酸 C.赖氨酸 D.半胱氨酸 27.下列代谢紊乱中，与高血氨所致脑功能障碍密切相关的是 A.尿素合成障碍 B.酮体合成减少 C.肝脂肪酸β-氧化降低 D.肝糖原合成减少 28.氨基酸可以转变成其它营养物质，但不能转变成 A.糖 B.脂肪 C.胆固醇 D.营养必需脂肪酸 29.下列关于酶活性调节特点中，不属于酶变构调节的是 A.酶蛋白分子中存在调节部位或调节亚基 B.变构剂与酶蛋白分子非共价结合 C.消耗ATP D.属于快速调节 30.长期服用安眠药苯巴比妥产生耐药的原因之一是肝加单氧酶活性升高，其本质属于 A.药物诱导酶合成增加 B.药物变构激活酶活性 C.药物促进酶化学修饰 D.药物抑制酶蛋白降解 31.下列激素中，作用于细胞内受体的是 A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.雌激素 32.下列第二信使中，作用于PKA，使其活化的是 A.cAMP B.IP3 C.Ca2+ D.DG 33.发生等渗性脱水时，应补充 A.0.9％生理盐水为主 B.5％葡萄糖水为主 C.等量5％葡萄糖水和0.9％生理盐水 D.GIK补液 34.下列金属离子浓度与神经和肌肉应激性无关的是 A.Mg2+ B.Na+ C.K+ D.Cu2+ 35.临床上常用的GIK补液中的“K”指的是 A.氯化钠 B.氯化钾 C.氯化镁 D.氯化钙 36.体内最主要的内源性碱性物质来源是 A.氨基酸分解产生的氨 B.磷脂分解生成的胆碱 C.磷脂分解生成的乙醇胺 D.肠道内蛋白腐败产生的胺类物质 37.下列关于血浆晶体渗透压的叙述，正确的是 A.血浆晶体渗透压主要取决于白蛋白浓度 B.形成血浆晶体压的无机小分子维持了血容量 C.血浆晶体渗透压比胶体渗透压高 D.血浆晶体渗透压降低导致组织水肿 38.下列血浆蛋白中，不能用醋酸纤维素膜电泳分辨的是 A.白蛋白 B. β-球蛋白 C.γ-球蛋白 D.转铁蛋白 39.镰刀状细胞贫血所测得的血红蛋白是 A.α2ε2 B.α2γ2 C.α2β2 D.HbS 40.下列哪种物质缺乏，可能造成巨幼红细胞性贫血? A.维生素A B.维生素D C.维生素B5 D.叶酸 41.主要提供红细胞能量的代谢途径是 A.糖酵解 B.糖有氧氧化 C.脂肪酸β-氧化 D.酮体利用 42.蚕豆病红细胞遗传缺陷的酶是 A.己糖激酶 B.6-磷酸葡萄糖脱氢酶 C.磷酸果糖激酶 D.乳酸脱氢酶 43.肝功严重受损时出现蜘蛛痣和肝掌，是下列哪种激素灭活减少所致? A.雄激素 B.雌激素 C.肾上腺素 D.去甲肾上腺素 44.属于肝生物转化反应第二相反应的是 A.氧化反应 B.水解反应 C.还原反应 D.与葡萄糖醛酸结合反应 45.下列胆汁酸中，属于次级胆汁酸的是 A.胆酸 B.甘氨胆酸 C.牛磺胆酸 D.脱氧胆酸 46.下列黄疸特点中，属于肝后性黄疸的是 A.血中未结合胆红素升高 B.血中结合胆红素升高 C.尿胆红素阴性 D.尿胆素升高 非选择题部分 注意事项： 用黑色字迹的签字笔或钢笔将答案写在答题纸上，不能答在试题卷上。 二、名词解释题(本大题共6小题，每小题3分，共18分) 47.反密码环 48.脂溶性维生素 49.脂肪动员 50.呼吸链 51.微量元素 52.胆素原的肠肝循环 三、简答题(本大题共3小题，每小题8分，共24分) 53.何为蛋白质的变性?简述其在医学中的应用。 54.简述血氨的来源与去路。 55.简述肾脏在调节酸碱平衡中的作用。 四、论述题(本大题共1小题，12分) 56.试述血糖的来源、去路及调节。

这个可不好说了，考什么什么就是重点。不过通常这些章节是重点：生物大分子，物质代谢，复制、转录、翻译及调控，癌基因，血液和肝的生物化学。其它章节没什么好看的

EMP糖酵解途径。TCA三羧酸循环。HMP磷酸戊糖途径。NADH烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。FADH2黄素腺嘌呤二核苷酸。NADPH烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸。EMP 产能，供中产物。 TCA供能，中产物，其他物质降解途径。 HMP 供能，中产，与光合作用连接起来。NADPH和FADH2他们的P/O比算法不同。能荷是腺苷酸系统中所负载的高能磷酸键的量，ATP多了自然一直ATP再产生嘛，差不多这个意思化学渗透学说认为ETC偶联ATP生成是因为形成了质子浓度梯度，他们认为递氢体，递电子体在内膜中不对称排列，膜对质子不透，氢离子泵将H迸出，外面质子足够多就让它们进来，释放能量，形成ATP。糖吃多了能转化成脂肪。打字太累，不想打了，如果有啥不懂可以私信问我

DNFB 2，4-二硝基氟苯DNS-Cl 丹磺酰氯FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸 IU 国际酶活力单位Vit 维他命TPP 硫胺素焦磷酸FH4 四氢叶酸AMP 腺苷一磷酸ADP 腺苷二磷酸ATP 腺苷三磷酸HA 透明质酸CS 硫酸软骨素KS 硫酸角质素HS 硫酸类肝素Hp 肝素PG 蛋白聚糖GPC 凝胶渗透层析HPGPC 高效凝胶渗透层析FA 不饱和脂肪酸PG 前列腺素LT 白三烯MDA 丙二醛TBA 硫代巴比妥酸SOD 超氧化物歧化酶GSHPX 谷胱甘肽过氧化物酶PAF 血小板活化因子PITC 苯异硫氰酸酯 PTC 苯氨基硫甲酰 PTH 苯异内酰硫脲

第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。第二章1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。第三章1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。第四章1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。第五章1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。第七章1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA .8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA .9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff"s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。16．DNA超螺旋（DNAsupercoiling）:DNA本身的卷曲一般是DNA双`螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。17．拓扑异构酶（topoisomerse）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。18．核小体（nucleosome）:用

中文名称： 腺嘌呤中文别名： 6-氨基嘌呤、维生素B4英文名称： Adenine英文别名： Vitamin B4 危险代码：Xn危险等级：R22安全等级：S36存在于茶叶和甜菜汁等食物中。白色粉末或针状结晶，无味，熔点365℃，难溶于冷水，溶于沸水，微溶于乙醇，溶于乙醚和氯仿。可由丙二酸二乙酯制得4，6-二羟基嘧啶，然后经硝化、氯化、氨化、环合等反应得到6-氨基嘌呤。在较为早期的文献中，腺嘌呤也称为维生素B4。但是已经不再将其视为真正的维生素，同时也不再是维生素B的成员。属于B群维生素的烟碱酸与核黄素，可以和与腺嘌呤组合成生物必需的辅因子烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）及黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）。

2017年公卫助理医师考试《生物化学》维生素知识点 　　2017年公卫执业助理医师考试马上就要开始了，为了方便考生更好的复习生物化学科目为僧俗的知识。下面是我为大家带来的关于维生素的知识，欢迎阅读。 　　一、定义 　　维生素是机体必需的多种生物小分子营养物质。1894年荷兰人Ejkman用白米养鸡观察到脚气病现象，后来波兰人Funk从米糠中发现含氮化合物对此病颇有疗效，命名为vitamine，意为生命必须的胺。后来发现并非所有维生素都是胺，所以去掉词尾的e，成为Vitamin。 　　维生素有以下特点： 　　1.是一些结构各异的生物小分子; 　　2.需要量很少; 　　3.体内不能合成或合成量不足，必需直接或间接从食物中摄取; 　　4.主要功能是参与活性物质(酶或激素)的合成，没有供能和结构作用。水溶性维生素常作为辅酶前体，起载体作用，脂溶性维生素参与一些活性分子的构成，如VA构成视紫红质，VD构成调节钙磷代谢的激素。 　　二、分类 　　维生素的结构差异较大，一般按溶解性分为脂溶性和水溶性两大类。 　　脂溶性维生素 不溶于水，易溶于有机溶剂，在食物中与脂类共存，并随脂类一起吸收。不易排泄，容易在体内积存(主要在肝脏)。包括维生素A(A1，A2)、D(D2，D3)、E(u03b1，u03b2，u03b3，u03b4)、K(K1，K2，K3)等。 　　水溶性维生素 易溶于水，易吸收，能随尿排出，一般不在体内积存，容易缺乏。包括B族维生素和维生素C。 　　三、命名 　　维生素虽然是小分子，但结构较复杂，一般不用化学系统命名。早期按发现顺序及来源用字母和数字命名，如维生素A、维生素AB2等。同时还根据其功能命名为“抗u2026维生素”，如抗干眼病维生素(VA)、抗佝偻病维生素(VD)等。后来又根据其结构及功能命名，如视黄醇(VA1)、胆钙化醇(VD3)等。 　　四、人体获取维生素的途径 　　1.主要由食物直接提供 维生素在动植物组织中广泛存在，绝大多数维生素直接来源于食物。少量来自以下途径： 　　2.由肠道菌合成 人体肠道菌能合成某些维生素，如VK、VB12、吡哆醛、泛酸、生物素和叶酸等，可补充机体不足。长期服用抗菌药物，使肠道菌受到抑制，可引起VK等缺乏。 　　3.维生素原在体内转变 能在体内直接转变成维生素的物质称为维生素原。植物食品不含维生素A，但含类胡萝卜素，可在小肠壁和肝脏氧化转变成维生素A。所以类胡萝卜素被称为维生素A原。 　　4.体内部分合成 储存在皮下的7-脱氢胆固醇经紫外线照射，可转变成VD3。因此矿工要补照紫外线。人体还可利用色氨酸合成尼克酰胺，所以长期以玉米为主食的人由于色氨酸不足，容易发生糙皮病等尼克酰胺缺乏症。 　　五、有关疾病 　　机体对维生素的需要量极少，一般日需要量以毫克或微克计。维生素缺乏会引起代谢障碍，出现维生素缺乏症。过多也会干扰正常代谢，引起维生素过多症。因水溶性维生素容易排出，所以维生素过多症只见于脂溶性维生素，如长期摄入过量维生素A、D会中毒。 　　一、维生素A 　　维生素A又称抗干眼醇，有A1、A2两种，A1是视黄醇，A2是3-脱氢视黄醇，活性是前者的一半。肝脏是储存维生素A的场所。 　　植物中的类胡萝卜素是VA前体，一分子u03b2胡萝卜素在一个氧化酶催化下加两分子水，断裂生成两分子VA1。这个过程在小肠粘膜内进行。类胡萝卜素还包括u03b1、u03b3胡萝卜素、隐黄质、番茄红素、叶黄素等，前三种加水生成一分子VA1，后两种不生成VA1。 　　维生素A与暗视觉有关。维生素A在醇脱氢酶作用下转化为视黄醛，11-顺视黄醛与视蛋白上赖氨酸氨基结合构成视紫红质，视紫红质在光中分解成全反式视黄醛和视蛋白，在暗中再合成，形成一个视循环。维生素A缺乏可导致暗视觉障碍，即夜盲症。食用肝脏及绿色蔬菜可治疗。全反式视黄醛主要在肝脏中转变成11-顺视黄醛，所以中医认为“肝与目相通”。 　　维生素A的作用很多，但因缺乏维生素A的动物极易感染，所以研究很困难。已知缺乏维生素A时类固醇激素减少，因为其前体合成时有一步羟化反应需维生素A参加。另外缺乏维生素A时表皮黏膜细胞减少，角化细胞增加。有人认为是因为维生素A与细胞分裂分化有关，有人认为是因为维生素A与粘多糖、糖蛋白的合成有关，可作为单糖载体。维生素A还与转铁蛋白合成、免疫、抗氧化等有关。 　　维生素A过量摄取会引起中毒，可引发骨痛、肝脾肿大、恶心腹泻及鳞状皮炎等症状。大量食用北极熊肝或比目鱼肝可引起中毒。 　　二、维生素D 　　又称钙化醇，是类固醇衍生物，含环戊烷多氢菲结构。可直接摄取，也可由维生素D原经紫外线照射转化。植物油和酵母中的麦角固醇转化为D2(麦角钙化醇)，动物皮下的7-脱氢胆固醇转化为D3(胆钙化醇)。 　　维生素D与动物骨骼钙化有关。钙化需要足够的钙和磷，其比例应在1：1到2：1之间，还要有维生素D的存在。 　　维生素D3先在肝脏羟化形成25-羟维生素D3，然后在肾再羟化生成1,25-(OH)2-D3。第二次羟化受到严格调控，平时只产生无活性的24位羟化产物，只有当血钙低时才有甲状旁腺素分泌，使1-羟化酶有活性。1,25-(OH)2-D3是肾皮质分泌的一种激素，作用于肠粘膜细胞和骨细胞，与受体结合后启动钙结合蛋白的合成，从而促进小肠对钙磷的吸收和骨内钙磷的动员和沉积。 　　食物中维生素D含量少，同时又缺乏紫外线照射的人易发生骨折。肝胆疾病、肾病、或某些药物也会抑制羟化。摄入过多也会引起中毒，发生迁移性钙化，导致肾、心、胰、子宫及滑膜粘蛋白钙化。高血钙也会导致肾结石，而骨骼却因钙被抽走而疏松软化。 　　三、维生素E 　　又称生育酚，含有一个6-羟色环和一个16烷侧链，共有8种其色环的取代基不同。u03b1生育酚的活性最高。 　　存在于蔬菜、麦胚、植物油的非皂化部分，对动物的生育是必需的。缺乏时还会发生肌肉退化。生育酚极易氧化，是良好的脂溶性抗氧化剂。可清除自由基，保护不饱和脂肪酸和生物大分子，维持生物膜完好，延缓衰老。 　　维生素E很少缺乏，毒性也较低。早产儿缺乏会产生溶血性贫血，成人回导致红细胞寿命短，但不致贫血。 　　四、维生素K 　　天然维生素K有K1、K2两种，都由2-甲基-1,4-萘醌和萜类侧链构成。人工合成的K3无侧链。K1存在于绿叶蔬菜及动物肝脏中，K2由人体肠道细菌合成。 　　维生素K参与蛋白质谷氨酸残基的u03b3-羧化。凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ肽链中的谷氨酸残基在翻译后加工过程中，由蛋白羧化酶催化，成为u03b3-羧基谷氨酸(Gla)。这两个羧基可络合钙离子，对钙的输送和调节有重要意义。有关凝血因子与钙结合，并通过钙与磷脂结合形成复合物，发挥凝血功能。这些凝血因子称为维生素K依赖性凝血因子。 　　缺乏维生素K时常有出血倾向。新生儿、长期服用抗生素或吸收障碍可引起缺乏。 　　一、硫胺素(VB1) 　　由一个取代的噻唑环和一个取代的嘧啶环组成，因噻唑环含硫，嘧啶环有氨基取代而得名。他就是Funk发现的vitamine。 　　硫胺素与ATP反应，生成其活性形式：硫胺素焦磷酸(TPP)，即脱羧辅酶。其分子中氮和硫之间的碳原子性质活泼，易脱氢。生成的负碳离子有亲核催化作用。羧化辅酶作为酰基载体，是u03b1酮酸脱羧酶的辅基，也是转酮醇酶的`辅基，在糖代谢中起重要作用。缺乏硫胺素会导致糖代谢障碍，使血液中丙酮酸和乳酸含量增多，影响神经组织供能，产生脚气病。主要表现为肌肉虚弱、萎缩，小腿沉重、下肢水肿、心力衰竭等。可能是由于缺乏TPP而影响神经的能源与传导。 　　硫胺素在糙米、油菜、猪肝、鱼、瘦肉中含量丰富。但生鱼中含有破坏B1的酶，咖啡、可可、茶等饮料也含有破坏B1的因子。 　　二、核黄素(VB2) 　　核黄素是异咯嗪与核醇的缩合物，是黄素蛋白的辅基。它有两种活性形式，一种是黄素单核苷酸(FMN)，一种是黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。这里把核黄素看作核苷，即把异咯嗪看作碱基，把核醇看作核糖。 　　异咯嗪的N1、N10能可逆地结合一对氢原子，所以可作为氧化还原载体，构成多种黄素蛋白的辅基，在三羧酸循环、氧化磷酸化、u03b1酮酸脱羧、u03b2氧化、氨基酸脱氨、嘌呤氧化等过程中起传递氢和电子的作用。 　　主要从食物中摄取，如谷类、黄豆、猪肝、肉、蛋、奶等，也可由肠道细菌合成。冬季北方缺少阳光，植物合成V-B2也少，常出现口角炎。缺乏V-B2还可引起唇炎、舌炎、贫血等。 　　三、泛酸(VB3) 　　也叫遍多酸，广泛存在，极少缺乏。由一分子u03b2丙氨酸与一分子羧酸缩合而成。 　　泛酸可构成辅酶A，是酰基转移酶的辅酶。也可构成酰基载体蛋白(CAP)，是脂肪酸合成酶复合体的成分。 　　四、吡哆素(VB6) 　　包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺3种，可互相转化。吡哆素是吡啶衍生物，活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是转氨酶、氨基酸脱羧酶的辅酶。磷酸吡哆醛的醛基作为底物氨基酸的结合部位，醛基的邻近羟基和对位氮原子还参与催化部位的构成。在转氨反应中，磷酸吡哆醛结合氨基酸，释放出相应的u03b1酮酸，转变为磷酸吡哆胺，再结合u03b1酮酸释放氨基酸，又变成磷酸吡哆醛。 　　缺乏V-B6可引起周边神经病变及高铁红细胞贫血症。因为5-羟色胺、u03b3-氨基丁酸、去甲肾上腺素等神经递质的合成都需要V-B6(氨基酸脱羧反应)，而血红素前体的合成也需要V-B6。肉、蛋、蔬菜、谷类中含量较多。新生婴儿易缺乏。 　　五、尼克酰胺(VPP) 　　尼克酰胺和尼克酸分别是吡啶酰胺和吡啶羧酸，都是抗糙皮病因子，又称VPP。其活性形式有两种，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)。在体内先合成去酰胺NAD，再接受谷氨酰胺提供的氨基成为NAD，再磷酸化则成为NADP。 　　NAD和NADP是脱氢辅酶，分别称为辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ。二者利用吡啶环的N1和N4可逆携带一个电子和一个氢原子，参与氧化还原反应。辅酶Ⅰ在分解代谢中广泛接受还原能力，最终传给呼吸链放出能量。辅酶Ⅱ则只从葡萄糖及葡萄糖酸的磷酸酯获得还原能力，用于还原性合成及羟化反应。需要尼克酰胺的酶多达百余种。 　　人体能用色氨酸合成尼克酸，但合成率极低(60：1)，而且需要B1、B2、B6，所以仍需摄取。抗结核药异烟肼的结构与尼克酰胺类似，两者有拮抗作用，长期服用异烟肼时应注意补充尼克酰胺。花生、豆类、肉类和酵母中含量较高。 　　尼克酸或烟酸肌醇有舒张血管的作用，可用于冠心病等，但可降低cAMP水平，使血糖及尿酸升高，有诱发糖尿病及痛风的风险。长期使用大量尼克酸可能损害肝脏。 　　六、生物素(biotin) 　　由杂环与戊酸侧链构成，又称维生素H，缺乏可引起皮炎。在生鸡蛋清中有抗生物素蛋白(avidin)，能与生物素紧密结合，使其失去活性。 　　生物素侧链羧基可通过酰胺键与酶的赖氨酸残基相连。生物素是羧基载体，其N1可在耗能的情况下被二氧化碳羧化，再提供给受体，使之羧化。如丙酮酸羧化为草酰乙酸、乙酰辅酶A羧化为丙二酰辅酶A等都由依赖生物素的羧化酶催化。 　　花生、蛋类、巧克力含量最高。 　　以上六种维生素都与能量代谢有关。下面两种维生素与生血有关。 　　七、叶酸(folic acid，FA) 　　又称维生素M，由蝶酸与谷氨酸构成。活性形式是四氢叶酸(FH4)，即蝶呤环被部分还原。四氢叶酸是多种一碳单位的载体，分子中的N5,N10可单独结合甲基、甲酰基、亚氨甲基，共同结合甲烯基和甲炔基。因此在嘌呤、嘧啶、胆碱和某些氨基酸(Met、Gly、Ser)的合成中起重要作用。缺乏叶酸则核酸合成障碍，快速分裂的细胞易受影响，可导致巨红细胞贫血(巨大而极易破碎)。 　　叶酸容易缺乏，特别是孕妇。叶酸分布广泛，肉类中含量丰富。苯巴比妥及口服避孕药等药物干扰叶酸吸收与代谢。 　　八、钴胺素(VB12) 　　是一个抗恶性贫血的维生素，存在于肝脏。分子中含钴和咕啉。咕啉类似卟啉，第六个配位可结合其他集团，产生各种钴胺素，包括与氢结合的氢钴胺素、与甲基结合的甲基钴胺素、与5u2019-脱氧腺苷结合的辅酶B12等。 　　一些依赖辅酶B12的酶类催化1,2迁移分子重排反应，即相邻碳原子上氢原子与某一基团的易位反应。例如在丙酸代谢中，催化甲基丙二酰辅酶A转变为琥珀酰辅酶A的变位酶就以辅酶B12为辅助因子。 　　甲基钴胺素可作为甲基载体，接受甲基四氢叶酸提供的甲基，用于合成甲硫氨酸。甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。因为甲基四氢叶酸只能通过这个反应放出甲基，所以缺乏钴胺素时叶酸代谢障碍，积累甲基四氢叶酸。缺乏钴胺素可导致巨红细胞贫血。 　　胃粘膜能分泌一种粘蛋白，可与V-B12结合，促进吸收，称为内因子。缺乏内因子时易被肠内细菌及寄生虫夺去，造成缺乏。素食者也易缺乏。 　　九、抗坏血酸(V-C) 　　是烯醇式L-古洛糖酸内酯，有较强的酸性。容易氧化，是强力抗氧化剂，也可作为氧化还原载体。 　　抗坏血酸还参与氨基酸的羟化。胶原中脯氨酸和赖氨酸的羟化都需要抗坏血酸作为酶的辅因子。缺乏抗坏血酸会影响胶原合成及结缔组织功能，使毛细血管脆性增高，发生坏血病。 　　肾上腺皮质激素的合成也需要V-C参加羟化。V-C可还原铁，促进其吸收;保护A、E及某些B族维生素免遭氧化。 　　五、辅酶Q 　　又称泛醌，广泛存在于线粒体中，与细胞呼吸链有关。泛醌起传递氢的作用。 　　六、硫辛酸 　　是酵母和一些微生物的生长因子，可以传递氢。有氧化型和还原型。 　　例题： 　　(一)A型题 　　l，下列关于维生素的叙述中，正确的是 　　A.维生素是一类高分子有机化合物 　　B.维生素是构成机体组织细胞的原料之一 　　C.酶的辅酶或辅基都是维生素 　　D.引起维生素缺乏的唯一原因是摄人量不足 　　E. 维生素在机体内不能合成或合成量不足 　　2，脂溶性维生素 　　A. 是一类需要量很大的营养素 B，易被消化道吸收 　　C. 体内不能储存，余者由尿排出 　　D，过少或过多都可能引起疾病 　　E. 都是构成辅酶的成分 　　3，维生素A除从食物中吸收外，还可在体内由 　　A. 肠道细菌合成 . B.肝细胞内氨基酸转变生成 　　C. u03b2-胡萝卜素转变而来 D.由脂肪酸转变而来 　　E，由叶绿素转变而来 　　参考答案 　　1.E 2. D 3. C ;

第一章 1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。 2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14，高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17，等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman降解（Edman degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。 第二章 1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4，蛋白质二级结构（protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。 6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm. 8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）。 9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。 10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。 15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。 16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。 20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。 22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 23，波尔效应（Bohr effect）:CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。 24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。 25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。 26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。 第三章 1，酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。 2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 3，全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 4，酶活力单位（U,active unit）:酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 5，比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 6，活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 8，酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。 9，共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 10，靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13，米氏常数（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而 υmax不变。 17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 19，丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 20，酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。 22，别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 23，别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。 24，齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 25，序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。 26，同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。 27，别构调节酶（allosteric modulator）：那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。 第四章 1,维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。 2，水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。 3，脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 4，辅酶（conzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。 5，辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅。 7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。 8，硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate）：是维生素B1的辅形式，参与转醛基反应。 9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。 10，磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。 11，生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。 12，辅酶A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。 13，类胡萝卜素（carotenoid）：由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。 14，转氨酶（transaminase）：那称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。 第五章 1，醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。 2，酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。 3，异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。 4，异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。 5，变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。 第六章 1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰苷油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 6，磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，脑磷脂。 7，鞘脂（sphingolipid）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。 8，鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。 9，卵磷脂（lecithin）：即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 10，脑磷脂（cephalin）：即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。 18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。 19，被动转运（passive transport）：那称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。 20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，ATP或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 21，协同运输（contransport）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。 22，胞吞（信用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。 第七章 1，核苷（nucleoside）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖键连接。 2，核苷酸（uncleoside）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 3，cAMP(cycle AMP)：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 4，磷酸二脂键（phosphodiester linkage）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与别一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二脂键。 5，脱氧核糖核酸（DNA）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接的。DNA是遗传信息的载体。 6，核糖核酸（RNA）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。 7，核糖体核糖核酸（Rrna,ribonucleic acid）：作为组成成分的一类 RNA，rRNA是细胞内最 丰富的 RNA . 8，信使核糖核酸(mRNA,messenger ribonucleic acid):一类用作蛋白质合成模板的RNA . 9, 转移核糖核酸（Trna,transfer ribonucleic acid）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上RNA。TRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 10，转化（作用）（transformation）:一个外源DNA 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。 11，转导（作用）（transduction）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 12，碱基对（base pair）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 13，夏格夫法则（Chargaff"s rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），既嘌呤的总含量相等（A+G=T+C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外，生长和发育阶段`营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。 14，DNA的双螺旋（DNAdouble helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm， 两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。 15．大沟（major groove）和小沟（minor groove）:绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称为大沟，窄沟称为小沟。大沟，小沟都、是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

CDP 胞苷二磷酸（cytidine diphosphate)CTP 胞苷三磷酸（cytidine triphosphate)EMP 糖酵解途径（Emoden-Meyerbof-Parnas pathway）GDP 鸟苷二磷酸（guanosine diphosphate）GTP 鸟苷三磷酸（guanosine triphosphate）IU 国际单位（international unit）IF 起始因子（initiation factor）、等电聚焦（isoelectric focusing）NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（nicotinamide adenine dinucleotide，NAD+）的还原形式NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate，NADP+）的还原形式UMP 鸟苷酸（uridine monophosphate）UDP 尿苷二磷酸（uridine diphosphate）UTP 尿苷三磷酸（uridine triphosphate） FAS、ETC、FADF2不确定，以下给你参考FAS 美国科学家联合会（Federation of American Scientists）、TNF受体家族的Fas基因EC 酶学委员会（enzyme commission） ETC 等等（etc.）FA 脂肪酸（fatty acid）FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸（flacin adenine dinucleotide）FADH2 还原型黄素腺嘌呤二核苷酸(flavin adenine dinucleotide,reduced)

黄素蛋白,。D=double,加起来就是黄素腺嘌呤二核苷酸(还原型).一分子NADH2产生2.5ATP,一分子FADH2产生1.5ATP,这是现在的算法。FADH2中的H2分离成游离的氢离子(H+)和电子(e-): FADH2→FAD+2H+ +2e- 再往后是电子在多种细胞色素中顺序地进行传递。FADH2是FAD+的还原形式NADH和FADH2都是人体内糖类（葡萄糖、果糖等）无氧酵解和有氧氧化中必须的物质，都是B族维生素的衍生物，参与电子传递和氧化磷酸途径产生ATP。

我只知道FAD是黄素腺嘌呤二核苷酸，FADH2是还原型黄素腺嘌呤二核苷酸，FMN是黄素单核苷酸

柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称为三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle，TCA循环，TCA），Krebs循环。是用于将乙酰CoA中的乙酰基氧化成二氧化碳和还原当量的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸。反应物乙酰辅酶A(Acetyl-CoA)(一分子辅酶A和一个乙酰相连)是糖类、脂类、氨基酸代谢的共同的中间产物，进入循环后会被分解最终生成产物二氧化碳并产生H，H将传递给辅酶I--尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) （或者叫烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），使之成为NADH + H+和FADH2。 NADH + H+ 和 FADH2 携带H进入呼吸链，呼吸链将电子传递给O2产生水，同时偶联氧化磷酸化产生ATP，提供能量。真核生物的线粒体基质和原核生物的细胞质是三羧酸循环的场所。它是呼吸作用过程中的一步，之后高能电子在NAHD+H+和FADH2的辅助下通过电子传递链进行氧化磷酸化产生大量能量。

NADH，尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，还原态N指尼克酰胺，A指腺嘌呤，D是double分子式：C21H27N7O14P2 含有五种元素C,H,O,N,P 用于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。 NAD+ 则是氧化态。 葡萄糖代谢时直接经代谢所产生的ATP是十分的少的，而代谢产生的NADH或FADH2经由一个电子传递与氧化磷酸反应可产生大量的ATP。 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化态）NAD+ 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原态）NADH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化态） NADPH 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（还原态） NADPH+ NAD+ + H+ + 2e- = NADH

葡萄糖的分子式是C6H12O6。官能团是羟基和醛基。它是自然界分布最广泛的单糖。葡萄糖含五个羟基，一个醛基，具有多元醇和醛的性质。分子中的醛基，有还原性，能与银氨溶液反应：CH2OH(CHOH)4CHO+2Ag(NH3）2OH—水浴加热→ CH2OH(CHOH)4COONH4+2Ag↓+3NH3+H2O ，被氧化成葡萄糖酸铵。在碱性条件下加热易分解。应密闭保存。口服后迅速吸收，进入人体后被组织利用。1mol葡萄糖经人体完全氧化反应后放出2870KJ能量，这些能量有部分能量转化为30或32molATP，其余能量以热能形式散出从而维持人体体温，也可通过肝脏或肌肉转化成糖原或脂肪贮存。扩展资料：葡萄糖的应用领域（一）发酵工业微生物的生长需要合适的碳氮比，葡萄糖作为微滑源生物的碳源，是发酵培养基的主料，如抗生素、味精、维生素、氨基酸、有机酸、酶制剂等都需大量使用葡萄糖，同时也可用作微生物多聚糖和有机溶剂的原料。（二）食品工业目前结晶葡萄糖主要用于食品行业，随着生活水平的提高和食品行业科技的不断发展，葡萄糖在食品行业的应用越来越广泛，今后很长一段时间内食品行业仍是最大的市场。（三）化学工业葡萄糖在工业上的应用也很广，在印染制革工业中作还原剂，在制镜工业、热水瓶胆镀银及玻璃纤维镀银等化学镀银工业也常用葡萄糖作还原剂。葡萄糖在制革工业铬鞣剂制造中的应用：铬鞣剂是制造轻革（鞋面革、服装革）的最好的鞣剂。用铬盐制革已有宏让尘 100年的历史。所制皮革具有收缩温度高、弹性好、耐挠曲、耐水洗、坚实耐用等特点。铬鞣剂主要是碱式硫酸铬（也可用碱式氯化铬，但其鞣剂效果较硫酸铬差）。

葡萄糖是己醛糖，化学式C6H12O6，白色晶体，易溶于水，熔点146℃。它的结构简式：CH2OH—CHOH—CHOH—CHOH—CHOH—CHO。拓展资料：由于葡萄糖的醛基比较活泼，会发生半缩醛反应，形成半缩醛羟基并成一个吡啶环。这样分子构象能量较低，因此写成环状更科学、更合理。 另外，葡萄糖也可能在半缩醛反应时形成呋喃环，但是这种比例较低，在2%以下。 葡萄糖成环也并不是平面的，往往形成船形或椅型构象，这样更稳定。 半乳糖是葡萄糖的异构体，常见的D-半乳糖是D-葡萄糖的C4异构体。也就是说他们在4号碳上的羟基位置有所不同。 果糖中不含醛基，而是在二号碳上含有一个羰基，因此往往形成五元的呋喃环。参考资料：百度百科葡萄糖

ATP是A-P~P~P“~”是高能磷酸键，键能不是它所含的能量，而是破坏它所需的能量，键能越高越稳定，因此不能说它的键能高。高能磷酸键就是化学键，只是含的能量较高，比较活泼。ATP通常只断裂一个高能磷酸键生成ADP,特殊情况可再断裂一个生成腺嘌呤核糖核苷酸。答案补充 指磷酸化合物中具有高能的磷酸键，其键能在5kcal/mol(1cal=4.18J)以上。如酰基磷酸化物、焦磷酸化物、烯醇式磷酸化物中的磷氧键型(—O～P)和胍基磷酸化物的氮磷键型(—N～P)均属高能磷酸键。 生物化学中常将水解时释放的能量大于20KJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类型： 1.磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如ADP,ATP等。 2.混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有1,3-二磷酸甘油酸等化合物。 3.烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。 4.磷酸胍键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给ATP，才能供生理活动之需，这一反应过程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。 高能磷酸键与化学键是不同的概念，它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构。比如ＡＴＰ水解时，旧的化学键断裂，新键生成，总共放出７．３千卡能量，我们说，这是一个高能磷酸键断裂，放出了７．３千卡能量

因为化学键和ATP高能磷酸键是两种不同的概念，化学键的断裂需要一定的能量，将储存的化学成分释放出来，而ATP高能磷酸键有旧键的断裂和新键的生成，但是旧键的吸收能力远小于新键的生成能力，所以才会这么说。

化学中所说的是指一种物质中的在反应时的化学键断裂。。而ATP中的高能磷酸键断裂释放能量是指ATP分解成ADP这一反应中，整体的体现是有热量的产生！生物上有些说法跟化学是不一样的。。把“ATP中的高能磷酸键断裂释放能量”转化为化学的说法就是“ATP分解成ADP这一反应是放热反应。”化学键断裂要吸能，合成要放能。。所以给你的说法是：ATP断键所吸收的能量比ADP成键放出来的能量少，使得反应表现为放热！我想高能磷酸键应该不是特殊喔！只是两个概念混乱了而已。。

高能磷酸键与化学键是不同的概念，它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构。比如atp水解时，旧的化学键断裂，新键生成，总共放出7．3千卡能量，我们说，这是一个高能磷酸键断裂，放出了7．3千卡能量。高能磷酸键的概念对生物化学发展起着一定的作用,但是这个概念是错误的。高能磷酸键的概念与化学上的键能造成混乱。

磷酸键中有2个高能磷酸键和一个普通磷酸键，普通磷酸键能量低于高能磷酸键，所以是16p～24p

腺嘌呤核苷三磷酸（简称三磷酸腺苷），化学式为C10H16N5O13P3，化学式量为507.18，是一种不稳定的高能化合物，由1分子腺嘌呤，1分子核糖和3分子磷酸基团组成。又称腺苷三磷酸，简称ATP。腺苷三磷酸（ATP adenosine triphosphate）是由腺嘌呤、核糖和3个磷酸基团连接而成，水解时释放出能量较多，是生物体内最直接的能量来源。ATP的元素组成为：C、H、O、N、P，分子简式A-P~P~P，式中的A表示腺苷，T表示三个（英文的triple的开头字母T），P代表磷酸基团，“-”表示普通的磷酸键，“~”代表一种特殊的化学键，称为高能磷酸键（能量大于29.32kJ/mol的磷酸键称为高能磷酸键）。它有2个高能磷酸键，1个普通磷酸键。合成ATP的能量，对于动物、人、真菌和大多数细菌来说，均来自于细胞进行呼吸作用释放的能量；对于绿色植物来说，除了呼吸作用之外，在进行光合作用时，ADP合成ATP还利用了光能。ATP在ATP水解酶的作用下离A（腺苷）最远的“~”（高能磷酸键）断裂，ATP水解成ADP+Pi（游离磷酸基团）+能量。ATP分子水解时，实际上是指ATP分子中高能磷酸键的水解。高能磷酸键水解时释放的能量多达30.54kJ/mol，所以说ATP是细胞内的一种高能磷酸化合物。ATP是一种高能磷酸化合物，在细胞中，它能与ADP的相互转化实现贮能和放能，从而保证了细胞各项生命活动的能量供应。生成ATP的途径主要有两条：一条是植物体内含有叶绿体的细胞，在光合作用的光反应阶段生成ATP；另一条是所有活细胞都能通过细胞呼吸生成ATP。

高能磷酸键与化学键是不同的概念，它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构。比如ATP水解时，旧的化学键断裂，新键生成，总共放出7．3千卡能量，我们说，这是一个高能磷酸键断裂，放出了7．3千卡能量。http://baike.baidu.com/view/1925831.html?wtp=tt

ATP(adenosine-triphosphate)中文名为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷（腺苷三磷酸）。结构简式A--P～P～P，“~”表示“高能磷酸键”；“--”表示低能键；P 表示磷酸；A 表示腺苷（腺嘌呤+核糖）；A--P～P～P为三磷酸腺苷，简称ATP；A--P～P为二磷酸腺苷，简称ADP；A--P为一磷酸腺苷(腺嘌呤核糖核苷酸)，简称AMP。一般生物体需要能量时，ATP就会在有关酶的催化下，使远离A的高能磷酸键断裂，生成ADP和游离的磷酸（Pi），并放出能量（30.54kJ/mol）。而在有机物氧化分解或光合作用过程中，ADP又可获取能量，与游离的Pi结合形成ATP。如果高能磷酸键不是化学键，而是万德华力或者氢键，那么在1mol ATP 中远离A的高能磷酸键断裂时，又怎么会释放出30.54KJ如此之多的能量呢？我可以确定的说，高能磷酸键就是一种与低能磷酸键相比“相对含能量较高”的化学键——共价键。但是高能高能磷酸键和化学键都不是实质的物质分子结构。建议你到如下4个链接去学学知识，技多不压身嘛。http://baike.baidu.com/view/37286.htmhttp://baike.baidu.com/view/815706.htmlhttp://baike.baidu.com/view/20327.htmhttp://baike.baidu.com/view/1925831.htm 为什么资料上说“高能磷酸键与化学键是不同的概念，它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构。”如何理解？高能磷酸键与化学键是不同的概念：高能磷酸键是指磷酸化合物中具有相对较高能量的磷酸键，是磷酸键的一种，只存在于磷酸化合物中，是磷酸基团与某些基团之间形成的，而这些基团并不是阴阳离子；化学键存在的范围更广，存在于离子化合物，分子化合物，金属单质和非金属等单质中。它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构：磷酸化合物中磷酸基团与其他基团之间的相互作用称之为磷酸键，也就是说磷酸键与化学键一样都指的是一类相互作用，而磷酸化合物和物质的微粒中绝对不存在“键”的结构。 那么我的回答是不是前后矛盾呢？不是，高能磷酸键与化学键含义不同，本质类似。

ATP（adenosinetriphosphate，称三磷酸腺苷）ATP由一个称为腺苷的大分子和三个较简单的磷酸根组成，后两个磷酸根上有“高能键”，键上贮有大量化学能，故ATP这类化合物又称为高能磷化物。结构简式表示为A-P～P～P其中A表示腺苷,T表示三个,P表示磷酸,“～”表示高能磷酸键,其断裂时释放出较多的能量,比普通的化学键断裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化学键。高能化学键很易断裂，断裂后，ATP转化为ADP，使细胞做功或完成其生理功能。一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸时,便有一个高能酸键被水解而释放出33千焦能量。ATP彻底水解的产物为磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解时可依次脱下三个磷酸基。重点就在,“～”:高能磷酸键,水解时释放能量,这个释放能量正等于形成时需要能量.这也就是同化作用和异化作用之间的关系：异化作用释放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由异化作用所释放出来的。磷酸键被水解断开时,释放的能量就能转换成把氨基酸合成蛋白质的化学能,转换成传导神经冲动的电能,或者经过肌肉收缩转换成动能等等。综上所述，可见伴随着ATP与ADP（二磷酸腺苷）的相互转化，存在着能量的释放和储存。ATP的这一特点，使它与生物体的新陈代谢有着密切的关系。

ATP(adenosine-triphosphate)中文名为腺嘌呤核苷三磷酸,又叫三磷酸腺苷（腺苷三磷酸）.结构简式A--P～P～P,“~”表示“高能磷酸键”；“--”表示低能键；P 表示磷酸；A 表示腺苷（腺嘌呤+核糖）；A--P～P～P为三磷酸腺苷,简称ATP；A--P～P为二磷酸腺苷,简称ADP；A--P为一磷酸腺苷(腺嘌呤核糖核苷酸),简称AMP.一般生物体需要能量时,ATP就会在有关酶的催化下,使远离A的高能磷酸键断裂,生成ADP和游离的磷酸（Pi）,并放出能量（30.54kJ/mol）.而在有机物氧化分解或光合作用过程中,ADP又可获取能量,与游离的Pi结合形成ATP. 如果高能磷酸键不是化学键,而是万德华力或者氢键, 那么在1mol ATP 中远离A的高能磷酸键断裂时, 又怎么会释放出30.54KJ如此之多的能量呢? 我可以确定的说,高能磷酸键就是一种与低能磷酸键相比“相对含能量较高”的化学键——共价键. 但是高能高能磷酸键和化学键都不是实质的物质分子结构. 建议你到如下4个链接去学学知识,技多不压身嘛. http://baike.baidu.com/view/37286.htm http://baike.baidu.com/view/815706.html http://baike.baidu.com/view/20327.htm http://baike.baidu.com/view/1925831.htm 为什么资料上说“高能磷酸键与化学键是不同的概念,它是等效出来的、抽象的概念,不是实质的结构.”如何理解? 高能磷酸键与化学键是不同的概念： 高能磷酸键是指磷酸化合物中具有相对较高能量的磷酸键,是磷酸键的一种,只存在于磷酸化合物中,是磷酸基团与某些基团之间形成的,而这些基团并不是阴阳离子；化学键存在的范围更广,存在于离子化合物,分子化合物,金属单质和非金属等单质中. 它是等效出来的、抽象的概念,不是实质的结构： 磷酸化合物中磷酸基团与其他基团之间的相互作用称之为磷酸键,也就是说磷酸键与化学键一样都指的是一类相互作用,而磷酸化合物和物质的微粒中绝对不存在“键”的结构. 那么我的回答是不是前后矛盾呢?不是,高能磷酸键与化学键含义不同,本质类似.

ATP（adenosinetriphosphate，称三磷酸腺苷）ATP由一个称为腺苷的大分子和三个较简单的磷酸根组成，后两个磷酸根上有“高能键”，键上贮有大量化学能，故ATP这类化合物又称为高能磷化物。结构简式表示为A-P～P～P其中A表示腺苷,T表示三个,P表示磷酸,“～”表示高能磷酸键,其断裂时释放出较多的能量,比普通的化学键断裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化学键。高能化学键很易断裂，断裂后，ATP转化为ADP，使细胞做功或完成其生理功能。一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸时,便有一个高能酸键被水解而释放出33千焦能量。ATP彻底水解的产物为磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解时可依次脱下三个磷酸基。重点就在,“～”:高能磷酸键,水解时释放能量,这个释放能量正等于形成时需要能量.这也就是同化作用和异化作用之间的关系：异化作用释放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由异化作用所释放出来的。磷酸键被水解断开时,释放的能量就能转换成把氨基酸合成蛋白质的化学能,转换成传导神经冲动的电能,或者经过肌肉收缩转换成动能等等。综上所述，可见伴随着ATP与ADP（二磷酸腺苷）的相互转化，存在着能量的释放和储存。ATP的这一特点，使它与生物体的新陈代谢有着密切的关系。

ATP（adenosine triphosphate，称三磷酸腺苷）ATP由一个称为腺苷的大分子和三个较简单的磷酸根组成，后两个磷酸根上有“高能键”，键上贮有大量化学能，故ATP这类化合物又称为高能磷化物。结构简式表示为A-P～P～P 其中A表示腺苷,T表示三个 ,P表示磷酸,“～”表示高能磷酸键,其断裂时释放出较多的能量,比普通的化学键断裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化学键。高能化学键很易断裂，断裂后，ATP转化为ADP，使细胞做功或完成其生理功能。一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸时,便有一个高能酸键被水解而释放出33千焦能量。ATP彻底水解的产物为磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解时可依次脱下三个磷酸基。重点就在,“～”:高能磷酸键,水解时释放能量,这个释放能量正等于形成时需要能量. 这也就是同化作用和异化作用之间的关系：异化作用释放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由异化作用所释放出来的。磷酸键被水解断开时,释放的能量就能转换成把氨基酸合成蛋白质的化学能,转换成传导神经冲动的电能,或者经过肌肉收缩转换成动能等等。综上所述，可见伴随着ATP与ADP（二磷酸腺苷）的相互转化，存在着能量的释放和储存。ATP的这一特点，使它与生物体的新陈代谢有着密切的关系。

高能磷酸键与化学键是不同的概念,它是等效出来的、抽象的概念,不是实质的结构.比如ATP水解时,旧的化学键断裂,新键生成,总共放出7．3千卡能量,我们说,这是一个高能磷酸键断裂,放出了7．3千卡能量 即是说,高能磷酸键断裂的时候不是实质结构的断裂,而是一个抽象概念,其实际上形成了新的化学键.所以释放能量. 附：高能磷酸键定义 指磷酸化合物中具有高能的磷酸键,其键能在5kcal/mol(1cal=4.18J)以上.如酰基磷酸化物、焦磷酸化物、烯醇式磷酸化物中的磷氧键型(—O～P)和胍基磷酸化物的氮磷键型(—N～P)均属高能磷酸键.

ATP（adenosinetriphosphate，称三磷酸腺苷）ATP由一个称为腺苷的大分子和三个较简单的磷酸根组成，后两个磷酸根上有“高能键”，键上贮有大量化学能，故ATP这类化合物又称为高能磷化物。结构简式表示为A-P～P～P其中A表示腺苷,T表示三个,P表示磷酸,“～”表示高能磷酸键,其断裂时释放出较多的能量,比普通的化学键断裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化学键。高能化学键很易断裂，断裂后，ATP转化为ADP，使细胞做功或完成其生理功能。一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸时,便有一个高能酸键被水解而释放出33千焦能量。ATP彻底水解的产物为磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解时可依次脱下三个磷酸基。重点就在,“～”:高能磷酸键,水解时释放能量,这个释放能量正等于形成时需要能量.这也就是同化作用和异化作用之间的关系：异化作用释放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由异化作用所释放出来的。磷酸键被水解断开时,释放的能量就能转换成把氨基酸合成蛋白质的化学能,转换成传导神经冲动的电能,或者经过肌肉收缩转换成动能等等。综上所述，可见伴随着ATP与ADP（二磷酸腺苷）的相互转化，存在着能量的释放和储存。ATP的这一特点，使它与生物体的新陈代谢有着密切的关系。

高能磷酸键可以认为是化学键，结构为[RO~PO3]2-，其中R是二磷酸腺苷(加上右边的这个磷酸基团，即为三磷酸腺苷ATP)的部分。横线所表示的即为高能磷酸键，水解反应为[RO~PO3]2-+H2O——>[HO-PO3]2-（磷酸氢根）+RO-H，打开一个O~P键，形成一个O-P键和一个O-H键，释放出较多能量（可见“高能”并非键能高，而是水解时放出的能量较多）。

ATP(adenosine-triphosphate)中文名为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷（腺苷三磷酸）。结构简式A--P～P～P，“~”表示“高能磷酸键”；“--”表示低能键；P 表示磷酸；A 表示腺苷（腺嘌呤+核糖）；A--P～P～P为三磷酸腺苷，简称ATP；A--P～P为二磷酸腺苷，简称ADP；A--P为一磷酸腺苷(腺嘌呤核糖核苷酸)，简称AMP。一般生物体需要能量时，ATP就会在有关酶的催化下，使远离A的高能磷酸键断裂，生成ADP和游离的磷酸（Pi），并放出能量（30.54kJ/mol）。而在有机物氧化分解或光合作用过程中，ADP又可获取能量，与游离的Pi结合形成ATP。如果高能磷酸键不是化学键，而是万德华力或者氢键，那么在1mol ATP 中远离A的高能磷酸键断裂时，又怎么会释放出30.54KJ如此之多的能量呢？我可以确定的说，高能磷酸键就是一种与低能磷酸键相比“相对含能量较高”的化学键——共价键。但是高能高能磷酸键和化学键都不是实质的物质分子结构。建议你到如下4个链接去学学知识，技多不压身嘛。http://baike.baidu.com/view/37286.htmhttp://baike.baidu.com/view/815706.htmlhttp://baike.baidu.com/view/20327.htmhttp://baike.baidu.com/view/1925831.htm 为什么资料上说“高能磷酸键与化学键是不同的概念，它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构。”如何理解？高能磷酸键与化学键是不同的概念：高能磷酸键是指磷酸化合物中具有相对较高能量的磷酸键，是磷酸键的一种，只存在于磷酸化合物中，是磷酸基团与某些基团之间形成的，而这些基团并不是阴阳离子；化学键存在的范围更广，存在于离子化合物，分子化合物，金属单质和非金属等单质中。它是等效出来的、抽象的概念，不是实质的结构：磷酸化合物中磷酸基团与其他基团之间的相互作用称之为磷酸键，也就是说磷酸键与化学键一样都指的是一类相互作用，而磷酸化合物和物质的微粒中绝对不存在“键”的结构。 那么我的回答是不是前后矛盾呢？不是，高能磷酸键与化学键含义不同，本质类似。

可以，细胞内的生化反应全在内液中，所以可以。

如果你真的钻牛角尖的话，我可以负责任的告诉你，从逻辑角度，一定有特例的。在一些情况下，水作为一种溶剂，提供一个反应的场所，而不是作为反应物。但是细胞作为一个富含水分的环境，一般细胞内含量最多的物质是水。没有水分就没有活的细胞，但的确有些生理生化反应可以在无水的条件下进行。但是纵观细胞能量代谢、遗传物质合成等活动真的很多都是在有水的环境下进行的

食品卫生微生物学检验中常用的生物化学试验有哪些微生物生化反应是指用化学反应来测定微生物的代谢产物，生化反应常用来鉴别一些在形态和其它方面不易区别的微生物。因此微生物生化反应是微生物分类鉴定中的重要依据之一,微生物检验中常用的生化反应介绍如下：一、糖酵解试验不同微生物分解利用糖类的能力有很大差异，或能利用或不能利用，能利用者，或产气或不产气。可用指示剂及发酵管检验。试验方法：以无菌操作，用接种针或环移取纯培养物少许，接种于发酵液体培养基管中，若为半固体培养基，则用接种针作穿刺接种。接种后，置36±1.0°C培养，每天观察结果，检视培养基颜色有无改变（产酸），小倒管中有无气泡，微小气泡亦为产气阳性，若为半固体培养基，则检视沿穿刺线和管壁及管底有无微小气泡，有时还可看出接种菌有无动力，若有动力，培养物可呈弥散生长。本试验主要是检查细菌对各种糖、醇和糖苷等的发酵能力，从而进行各种细菌的鉴别，因而每次试验，常需同时接种多管。一般常用的指示剂为酚红、溴甲酚紫，溴百里蓝和An-drade指示剂。二、淀粉水解试验某些细菌可以产生分解淀粉的酶，把淀粉水解为麦芽糖或葡萄糖。淀粉水解后，遇碘不再变蓝色。试验方法：以18~24h的纯培养物，涂布接种于淀粉琼脂斜面或平板（一个平板可分区接种，试验数种培养物）或直接移种于淀粉肉汤中，于36±1°C培养24~48h，或于20℃培养5天。然后将碘试剂直接滴浸于培养表面，若为液体培养物，则加数滴碘试剂于试管中。立即检视结果，阳性反应（淀粉被分解）为琼脂培养基呈深蓝色、菌落或培养物周围出现无色透明环、或肉汤颜色无变化。阴性反应则无透明环或肉汤呈深蓝色。淀粉水解系逐步进行的过程，因而试验结果与菌种产生淀粉酶的能力、培养时间，培养基含有淀粉量和pH等均有一定关系。培养基pH必须为中性或微酸性，以pH7.2最适。淀粉琼脂平板不宜保存于冰箱，因而以临用时制备为妥。三：V-P试验某些细菌在葡萄糖蛋白胨水培养基中能分解葡萄糖产生丙酮酸，丙酮酸缩合，脱羧成乙酰甲基甲醇，后者在强碱环境下，被空气中的氧氧化为二乙酰，二乙酰与蛋白胨中的胍基生成红色化合物，称V－P（+）反应。试验方法：1）O"Meara氏法：将试验菌接种于通用培养基，于36±1°C培养48h，培养液1ml加O"Meara试剂（加有0.3%肌酸Creatine或肌酸酐Creatinine的40%氢氧化钠水溶液）1ml，摇动试管1~2min，静置于室温或36±1°C恒温箱，若4h内不呈现伊红，即判定为阴性。亦有主张在48~50°C水浴放置2h后判定结果者。2）Barritt氏法：将试验菌接种于通用培养基，于36±1°C培养4天、培养液2.5ml先加入a萘酚（2-na-phthol）纯酒精溶液0.6ml,再加40%氢氧化钾水溶液0.2ml，摇动2~5min，阳性菌常立即呈现红色，若无红色出现，静置于室温或36±1°C恒温箱，如2h内仍不显现红色、可判定为阴性。3）快速法：将0.5%肌酸溶液2滴放于小试管中、挑取产酸反应的三糖铁琼脂斜面培养物一接种环，乳化接种于其中，加入5%α-萘酚3滴，40%氢氧化钠水溶液2滴，振动后放置5min，判定结果。不产酸的培养物不能使用。本试验一般用于肠杆菌科各菌属的鉴别。在用于芽胞杆菌和葡萄球菌等其它细菌时，通用培养基中的磷酸盐可阻碍乙酰甲基醇的产生，故应省去或以氯化钠代替。

应该是对的。1、一方面细胞内生化反应，都有生物酶参与崔化反应，而酶就是一种蛋白质。2、另一方面大多数细胞内生化反应，都是细胞器中进行，细胞器肯定是蛋白质组成的。

核糖体本质是核酶，由蛋白质和rRNA组成实验证明：第一组实验，1.裂解细胞，分离得到核糖体，使用蛋白酶水解核糖体蛋白。2.向被水解体系中加入模板mRNA、20种活化氨基酸、氨酰tRNA等合成蛋白质必要成份，反应一段时间后检测是否形成肽键。结果：使用双缩脲试剂检测，出现紫色反应，说明形成了肽键。初步证明核糖体中核糖体rRNA具有催化活性。第二组实验，1.裂解细胞，分离得到核糖体，加入核酸酶，水解核糖体RNA。2.向被水解体系中加入模板mRNA，20种活化氨基酸，氨酰tRNA等合成蛋白质必要成份。3.反应一段时间后，检测是否形成肽键。结果：使用双缩脲试剂检测，未出现紫色反应，说明核糖体蛋白不能催化肽键的形成。综上实验分析得到：核糖体中核糖体rRNA是核酶具有催化活性。所以说核糖体本质是核酶。

乙醇进入人体后会先变成乙醛，在由乙醛变为乙酸乙酯，乙酸会经过消化道排出体外，而乙酯则会进入血液进行循环并刺激大脑分泌内啡肽使人兴奋乙醛是有毒的，肝脏过滤和解毒的能力有限，因为肝脏每天能够生成的能够中和乙醛毒性的物质有限，所以当超过肝脏消化能力的时候人就出现了酒精中毒……化学式小狼忘记了……

活化能等于0的化学反应是不存在的。但是有接近0的如铯与水反应，另外自发进行的反应活化能一般都很低。活化能的物理意义一般认为是这样：从原反应体系到产物的中间阶段存在一个过渡状态，这个过渡状态和原系统的能量差就是活化能E，而且热能RT如不大于E，反应就不能进行。也就是原系统和生成物系统之间存在着能垒，其高度相当于活化能。酶促反应主要就是由于降低了活化自由能。扩展资料：以酶和底物为例，二者自由状态下的势能与二者相结合形成的活化分子的势能之差就是反应所需的活化能，因此不是说活化能存在于细胞中，而是细胞中的某些能量为反应提供了所需的活化能。对基元反应，Ea可以赋予较明确的物理意义。分子相互作用的首要条件是它们必须“接触”，虽然分子彼此碰撞的频率很高，但并不是所有的碰撞都是有效的，只有少数能量较高的分子碰撞后才能起作用，Ea表征了反应分子能发生有效碰撞的能量要求。而对非基元反应，Ea就没有明确的物理定义了，它实际上是组成该总包反应的各种基元反应活化能的特定组合。在复杂反应中，Ea称为该总包反应的表观活化能（apparent activition energy），A称为表观指数前因子（apparent pre-exponetial factor）。化学反应速率与其活化能的大小密切相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能（实际上是通过改变反应途径的方式降低活化能）来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行（或使一些原本很快的生化反应较慢进行）。影响反应速率的因素分外因与内因：内因主要是参加反应物质的性质；在同一反应中，影响因素是外因，即外界条件，主要有浓度、压强、温度、催化剂等。实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量Ec(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞。具有能量大于或等于Ec的分子称为活化分子。不同的反应具有不同的活化能。反应的活化能越低，则在指定温度下活化分子数越多，反应就越快。不同温度下分子能量分布是不同的。当温度升高时，气体分子的运动速率增大，不仅使气体分子在单位时间内碰撞的次数增加，更重要的是由于气体分子能量增加，使活化分子百分数增大。参考资料来源：百度百科-活化能参考资料来源：百度百科-反应活化能

和普通的化学反应相比，它具有以下的特点： 1、在生物体中所进行的生物化学反应都是远离平衡点的反应，它需要从外界获取能量或向外界输出物质、能量和熵。 2、参与反应的蛋白质一般都是固定在膜上或细胞骨架上，使细胞内每时每刻所进行的成千上万种生物化学反应，犹如行驶在具有立交的高速路上机动车，各行其是，互不干扰。例如细胞核中DNA的复制、转录都必须附着在核骨架上才能正确进行。 3、细胞中生物化学反应的主要类型是氧化还原反应，电子在定位于膜上或骨架上的蛋白质之间进行高速传递。例如电子传递链（内膜嵴）、光合作用（类囊体膜上） 4、由于细胞中的生物化学反应是在膜分隔的空间中进行，因此存在着位置信息效应，即生物大分子只有在特定位置发生反应，其特定功能才能得以发挥。例如，RNA转录、加工只在核中一定区域进行；蛋白质生物合成是在细胞质中进行，线粒体和叶绿体只能合成自己需要的一小部分蛋白质，糖酵解发生在细胞质中，三羧酸循环发生在线粒体基质中。 5、膜的分隔使细胞中的生物化学反应成为一种由浓度梯度驱动的方向性化学反应。例如，溶酶体膜上V-型ATP酶，叶绿体类囊体膜上的F-型ATP酶等都是由H+浓度梯度驱动。 6、细胞内所进行的生物化学反应都需要有酶的催化。酶的催化效率高，反应条件温和，具有方向性，对底物有高度专一性。 7、生物体或细胞中所进行的生物化学反应，在复杂的网络体系中都可以通过正、负反馈得到自动调控。而载着反馈过程蓝本的基因负责调制机体应如何读、如何理解同一基因。 8、在生物体中所进行的生物化学反应，从本质上说都是由一种或几种作用物与受体蛋白等相互选择引起的。例如，激素、神经递质等通过与特定的受体蛋白结合形成复合物，在由后者引发一系列化学或物理的连锁反应、酶对底物的选择等。编辑本段生化反应与水的关系 体内生化反应都由酶催化，酶和反应物溶于内环境的水中，才能发生反应，水为体内物质提供载体和介质。以水作为反应物的生化反应 1）大分子有机物的消化（水解） 2）糖原分解 3）ATP分解 4）有氧呼吸第二阶段 5）光合作用的光反应

污染物在生物化学和分子水平上的影响?污染物进入机体后,首先将导致机体一系列的生物化学变化。这些变化广义上说可分为两种:一种是用来保护生物体抵抗污染物的伤害,称之为防护性生化反应;另一种不起保护作用,称之为非防护性生化反应。一、对生物机体酶的影响?(一)酶活性的诱导?至今发现有许多不同化学结构的化合物,能诱导混合功能氧化酶和其他酶。这些化合物包括药物、杀虫剂、多环芳烃和许多其他化合物,其中大量是存在环境中的污染化合物。这些能诱导酶的化合物大都属有机亲脂性化合物,并且在较长的生物半衰期。其诱导作用是增加酶的合成速度,或可能降低酶蛋白的分解。?应用rna和dna代谢抑制剂,发现诱导作用发生在转录水平上,并不需要新的dna合成,有人认为,外源性化合物诱导酶蛋白合成,主要是操纵基因去阻遏作用(depression)。外源性化合物与阻遏物形成复合物,使阻遏作用失效,故操纵基因不受阻遏,结构基因指导酶蛋白合成增加。1.混合功能氧化酶(mfo)(1)混合功能氧化酶是污染物在体内进行生物转化相i过程中的关键酶系。它们对人工合成化学品解毒发挥了重要的作用。(2)存在于大多数组织的细胞内质网上。(3)混合功能氧化酶引起的生物转化的反应特征相同,但底物产物的化学特性差别很大,即具多种催化功能。(4)具有明显的物种差异性和多样性。(5)许多外源性化合物进入体内,经混合功能氧化酶作用后发生各种变化,大多数被转化成低毒易溶的代谢产物排出体外。然而有些则变成高毒甚至变成致癌物。(6)可以利用混合功能氧化酶诱导反应作为分子水平上敏感性的生物指标,来监测污染物对生态系统的早期影响。

生物酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，大部分为蛋白质，也有极少部分为RNA。生物酶是具有催化功能的蛋白质。像其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下：　高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无机催化剂的10^7~10^13倍。专一性：一种酶只能催化一类物质的化学反应，即酶是仅能促进特定化合物、特定化学键、特定化学变化的催化剂。低反应条件：酶催化反应不象一般催化剂需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件，而可在较温和的常温、常压下进行，另外，一些特殊的酶在特定条件下催化效率达最大值，如胃蛋白酶在胃液酸性条件下发生作用。易变性失活：在受到紫外线、热、射线、表面活性剂、金属盐、强酸、强碱及其它化学试剂如氧化剂、还原剂等因素影响时，酶蛋白的二级、三级结构有所改变。所以在大生产时，如有条件酶还可以回收利用。可降低生化反应的反应活化能：酶作为一种催化剂，能提高化学反应的速率，主要原因是降低了反应的活化能，使反应更易进行。而且酶在反应前后理论上是不被消耗的，所以还可回收利用。

人体的新陈代谢包含成千上万种反应。从代谢的方向上分类，可以分为同化反应和异化反应；从物质上分类，可以分为糖代谢、氨基酸代谢、脂类代谢等。有兴趣的话，搞本《生物化学》来看吧，这个问题太大了，不是在这能用几句话说清的。下图是人体主要的生化反应的总结图，虽然分辨率不太好，看不太清，但至少可以看出，反应的种类非常多，数不过来

生物化学反应就是指的在生物的细胞内进行的化学反应，和普通的化学反应相比，它具有以下的特点：1、在生物体中所进行的生物化学反应都是远离平衡点的反应，它需要从外界获取能量或向外界输出物质、能量和熵。2、参与反应的蛋白质一般都是固定在膜上或细胞骨架上，使细胞内每时每刻所进行的成千上万种生物化学反应，犹如行驶在具有立交的高速路上机动车，各行其是，互不干扰。例如细胞核中dna的复制、转录都必须附着在核骨架上才能正确进行。3、细胞中生物化学反应的主要类型是氧化还原反应，电子在定位于膜上或骨架上的蛋白质之间进行高速传递。例如电子传递链（内膜嵴）、光合作用（类囊体膜上、）4、由于细胞中的生物化学反应是在膜分隔的空间中进行，因此存在着位置信息效应，即生物大分子只有在特定位置发生反应，其特定功能才能得以发挥。例如，rna转录、加工只在核中一定区域进行；蛋白质生物合成是在细胞质中进行，线粒体和叶绿体只能合成自己需要的一小部分蛋白质，糖酵解发生在细胞质中，三羧酸循环发生在线粒体基质中。5、膜的分隔使细胞中的生物化学反应成为一种由浓度梯度驱动的方向性化学反应。例如，溶酶体膜上v-型atp酶，叶绿体类囊体膜上的f-型atp酶等都是由h+浓度梯度驱动。6、细胞内所进行的生物化学反应都需要有酶的催化。酶的催化效率高，反应条件温和，具有方向性，对底物有高度专一性。7、生物体或细胞中所进行的生物化学反应，在复杂的网络体系中都可以通过正、负反馈得到自动调控。而载着反馈过程蓝本的基因负责调制机体应如何读、如何理解同一基因。8、在生物体中所进行的生物化学反应，从本质上说都是由一种或几种作用物与受体蛋白等相互选择引起的。例如，激素、神经递质等通过与特定的受体蛋白结合形成复合物，在由后者引发一系列化学或物理的连锁反应、酶对底物的选择等。

环磷酸鸟苷（cyclicguanosinemonophosphate,cGMP）作为一类环化核苷酸，和环磷酸腺苷（cAMP）一样，是一种具有细胞内信息传递作用的第二信使（secondmessenger），可被G蛋白偶联受体（G-proteinlinkedreceptor）激活的蛋白激酶（proteinkinases）活化，进而将胞外信号转导至细胞核。

GHA生物化学是什么意思 GHA是生物化学领域中的一个术语，它代表了生物体内一种重要的代谢路径，即鸟苷酸环化途径，其中GHA是脱氨鸟苷酸环化酶（Guanine Hypoxanthine Aminohydrolase）的缩写。本文将介绍GHA在生物体内的作用、代谢途径以及相关疾病。GHA的作用 GHA是一种酶，它参与了鸟苷酸代谢过程中的一个环节，将鸟苷酸转化为肌酸和尿痕酸。这个代谢途径非常重要，因为肌酸是肌肉中的能量储备物质，它能够在肌肉需要能量时，将磷酸基团释放出来，为肌肉提供能量。尿痕酸则是脱氨鸟苷酸的代谢产物，它可以通过尿液排出体外。GHA的代谢途径 鸟苷酸是DNA和RNA的组成部分，它存在于生物体内的大多数组织中。在鸟苷酸代谢途径中，GHA是一个重要的酶，它将鸟苷酸转化为肌酸和尿痕酸。具体的反应式为：鸟苷酸 + H2O -> 肌酸 + 尿痕酸这个反应需要GHA的催化作用，如果GHA缺失或者功能异常，会导致鸟苷酸堆积，从而引发一系列疾病。GHA相关疾病 GHA缺陷是一种罕见的遗传性代谢疾病，它主要表现为鸟苷酸堆积导致的神经系统损伤和免疫系统异常。该病最早描述于1967年，到目前为止已经报道了不到100例患者。病情严重程度不一，早期症状主要包括肌无力、精神发育迟缓、癫痫、感染易感以及智力低下等，晚期症状则包括肌肉萎缩和失能等。目前尚无特效治疗方法，治疗主要是对症支持治疗。除了GHA缺陷症之外，还有一些其他的疾病也与GHA代谢途径不同步有关，比如龙虎斑病、Lesch-Nyhan综合征等。这些疾病的发生机制还需要进一步研究。总结 GHA是生物体内一种重要的代谢酶，它主要参与了鸟苷酸代谢途径中的一个环节，将鸟苷酸转化为肌酸和尿痕酸。GHA缺失或者功能异常会导致鸟苷酸堆积，从而引发一系列疾病。目前对于GHA相关疾病的研究还处于初级阶段，未来还需要进一步深入探究其发病机制，并开展相关治疗方法的研究。

环腺苷酸(英语：Cyclic adenosine monophosphate，简称为cAMP)。是一种具有细胞内信息传递作用的小分子，被称为细胞内信使(intracellular messenger)或第二信使(second messengers)。生成代谢1、 生成： 腺苷酸环化酶(adenylate cyclase)催化三磷酸腺苷(ATP)成cAMP，2、 代谢： cAMP磷酸二酯酶(PDE)水解cAMP产生5"-AMP。扩展资料环磷酸腺苷具有调节神经递质合成，促进激素分泌的作用。含氮类激素作为第一信使，与靶细胞膜上相应的专一受体结合，这一结合随即激活细胞膜上的腺苷酸环化酶系统，在Ca存在的条件下，三磷酸腺苷转变为环磷酸腺苷。环磷酸腺苷为第二信使，信息由第一信使传递给第二信使。环磷酸腺苷使胞内无活性的蛋白激酶转为有活性，从而激活磷酸化酶，引起靶细胞固有的、内在的反应。如腺细胞分泌、肌肉细胞收缩与舒张、神经细胞出现电位变化、细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶反应等等。另外，大量试验表明，一些二级促激素促进次级激素合成是通过环磷酸腺苷途径调节的。参考资料来源：百度百科-环磷酸腺苷

嘌呤核苷酸的从头合成指，在肝脏、小肠粘膜和胸腺等器官中，以磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及co2等为原料合成嘌呤核苷酸的过程。主要反应步骤分为两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸（imp），然后imp再转变成腺嘌呤核苷酸（amp）与鸟嘌呤核苷酸（gmp）。嘌呤环各元素来源如下：n1由天冬氨酸提供，c2由n10-甲酰fh4提供、c8由n5，n10-甲炔fh4提供，n3、n9由谷氨酰胺提供，c4、c5、n7由甘氨酸提供，c6由co2提供。嘌呤核苷酸从头合成的特点是：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子基础上逐步合成的，不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合的。反应过程中的关键酶包括prpp酰胺转移酶、prpp合成酶。prpp酰胺转移酶是一类变构酶，其单体形式有活性，二聚体形式无活性。imp、amp及gmp使活性形式转变成无活性形式，而prpp则相反。从头合成的调节机制是反馈调节，主要发生在以下几个部位：嘌呤核苷酸合成起始阶段的prpp合成酶和prpp酰胺转移酶活性可被合成产物imp、amp及gmp等抑制；在形成amp和gmp过程中，过量的amp控制amp的生成，不影响gmp的合成，过量的gmp控制gmp的生成，不影响amp的合成；imp转变成amp时需要gtp，而imp转变成gmp时需要atp。

嘌呤核苷酸的从头合成指,在肝脏、小肠粘膜和胸腺等器官中,以磷酸核糖、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等为原料合成嘌呤核苷酸的过程. 主要反应步骤分为两个阶段：首先合成次黄嘌呤核苷酸（IMP）,然后IMP再转变成腺嘌呤核苷酸（AMP）与鸟嘌呤核苷酸（GMP）. 嘌呤环各元素来源如下：N1由天冬氨酸提供,C2由N10-甲酰FH4提供、C8由N5,N10-甲炔FH4提供,N3、N9由谷氨酰胺提供,C4、C5、N7由甘氨酸提供,C6由CO2提供. 嘌呤核苷酸从头合成的特点是：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子基础上逐步合成的,不是首先单独合成嘌呤碱然后再与磷酸核糖结合的. 反应过程中的关键酶包括PRPP酰胺转移酶、PRPP合成酶.PRPP酰胺转移酶是一类变构酶,其单体形式有活性,二聚体形式无活性.IMP、AMP及GMP使活性形式转变成无活性形式,而PRPP则相反. 从头合成的调节机制是反馈调节,主要发生在以下几个部位：嘌呤核苷酸合成起始阶段的PRPP合成酶和PRPP酰胺转移酶活性可被合成产物IMP、AMP及GMP等抑制；在形成AMP和GMP过程中,过量的AMP控制AMP的生成,不影响GMP的合成,过量的GMP控制GMP的生成,不影响AMP的合成；IMP转变成AMP时需要GTP,而IMP转变成GMP时需要ATP.

一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、次甲基、羟甲基、甲酰基及亚氨甲基等。一碳单位是合成核苷酸的重要材料。在体内主要以四氢叶酸为载体。一碳单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载体。能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。所以一碳单位缺乏时对代谢较强的组织影响较大，例如：导致巨幼红细胞贫血（巨幼红细胞性贫血）。